Лечение гамма глобулином. Что такое гамма-глобулин. Что такое гаммаглобулин

Иммуноглобулин – противомикробный препарат для системного использования.

Фармакологическое действие Иммуноглобулина

Одноименное действующее вещество препарата – иммуноглобулин, является иммунологически активной белковой фракцией, которую выделяют из плазмы или сыворотки тех доноров, чья кровь была проверена на отсутствие антител к вирусу гепатита В и С, а также ВИЧ-инфекциям.

В медицине различают несколько видов белковой фракции, отличающихся составом аминокислот, своей структурой и выполняемыми функциями, а именно:

• Иммуноглобулин Е;
• Иммуноглобулин G;
• Иммуноглобулин человеческий антирезусный.

Иммуноглобулин Е в малом количестве содержится в сыворотке, секретах и крови человека. Зачастую проверка на его содержание необходима для обнаружения аллергических атопических заболеваний. Норма Иммуноглобулина Е зависит от возраста человека, а именно (в кЕ/л):

• 1-3-месячные дети – 0-2;
• 3-6-месячные дети – 3-10;
• Годовалый ребенок – 8-20;
• Пятилетние дети – 10-50;
• Подростки – 16-60;
• Взрослые – 20-100.

Иммуноглобулин G защищает организм от бактерий и инфекций. Данные анализа на обнаружение этого вида белка помогают выявить заболевание, если норма Иммуноглобулина превышена – иммунитет человека ведет активную борьбу с патологическими антигенами.

Форма выпуска

Иммуноглобулин выпускают в форме раствора для внутримышечного введения, а также в виде сухого порошка, из которого готовят раствор для инфузий.

Аналоги Иммуноглобулина

Аналогами средства по главному действующему веществу являются такие лекарственные препараты, как:

• ГиперРОУ С/Д;
• Иммуноро Кедрион;
• КамРОУ;
• Партобулин СДФ;
• Резоклон;
• Резонатив.

К аналогам Иммуноглобулина антирезусного, Е и G, схожим по механизму действия, а также принадлежащим к одной фармгруппе относят:

• Антигеп;
• Гистаглобулин;
• Неогепатект;
• НеоЦитотект;
• Ребинолин;
• Синагис;
• Цитотект.

Показания к применению Иммуноглобулина

• При профилактике резус-конфликта у женщин с отрицательным резус-фактором, не проявляющих повышенной чувствительности к антигену Rho(D), во время первой беременности и рождения ребенка с положительным резус-фактором (при условии, что его кровь совместима с материнской);
• При необходимости искусственного прерывания беременности у женщин с отрицательным резус-фактором, не проявляющих повышенной чувствительности к Rho(D), по причине положительного резус-фактора у мужа.

Способ применения

В соответствии с инструкцией, Иммуноглобулин антирезусный человеческий, Е или G в форме раствора для внутримышечного введения перед применением выдерживают на протяжении двух часов при комнатной температуре от 18 до 22 °C. Важно набирать средство в шприцы иглами с широким просветом, дабы избежать образования пены.

Дозировка препарата назначается врачом в индивидуальном порядке в зависимости от показаний, возраста, состояния и реакции пациента на лечение. Особое внимание при расчете дозы средства для пациента врач должен уделять данным об отклонении от нормы иммуноглобулина.

Противопоказания

Согласно инструкции, Иммуноглобулин человеческий противопоказан в следующих случаях:

• При гиперчувствительности к препарату;
• Роженицам, в сыворотке крови которых обнаружены резус-антитела, а также проявляющим повышенную чувствительность к антигену Rh0(D);
• Новорожденным;
• Резус-положительным роженицам.

Иммуноглобулин Е и G, противопоказаны при почечной недостаточности, анафилактическом шоке, сахарном диабете и аллергии в острой стадии. С осторожностью Иммуноглобулин назначают в следующих случаях:

• При мигренях и сердечной декомпенсированной хронической недостаточности;
• При беременности и в период лактации;
• При заболеваниях, вызванных иммунопатологическими механизмами.

Побочные действия Иммуноглобулина

По отзывам, Иммуноглобулин человеческий на протяжении первого дня после введения может вызывать гипертермию и гиперемию, а также диспепсию и ряд аллергических реакций, к числу которых принадлежит и анафилактический шок.

Условия хранения Иммуноглобулина

Согласно инструкции, препарат рекомендуется хранить в сухом и темном помещении, при комнатной температуре от 2 до 10 °C., замораживать средство нельзя. Вскрытые флаконы с Иммуноглобулином G, Е или человеческим антирезусным хранению не подлежат.

Гамма-глобулин - представитель фракции сывороточных белков иммуноглобулинов крови, которые содержат антитела. Существует 3 основных типа гамма-глобулинов. На их поверхности присутствуют различные противовирусные и противобактериальные антитела: против вирусов полиомиелита, кори, брюшнотифозные и коклюшные агглютинины, а также антитоксины - дифтерийный или стафилококковый. Этим и определяется профилактическое и лечебное действие гамма-глобулина.

Готовят препараты гамма-глобулина из донорской или плацентарной крови здоровых людей. Форма выпуска - 10% раствор. В качестве растворителя используют 0,85% раствор хлорида натрия. Перед применением препарат проверяют на безвредность, стерильность и апирогенность, которая представляет собой отсутствие способности повышать температуру тела после введения.

Гамма-глобулин - эффективное средство иммунизации, приводящее к созданию временного пассивного иммунитета против ряда инфекционных заболеваний.

Применение гамма-глобулина

Гамма-глобулин чаще всего используется для лечения и профилактики инфекционных заболеваний у детей. Профилактика кори заключается в однократном введении 3 мл препарата здоровым детям от 3 мес. до 4 лет, всем больным, а также ослабленным лицам, контактировавшим с больными корью. Формируется пассивный иммунитет и сохраняется в течение месяца.

Профилактика коклюша и паракоклюша заключается во введении гамма-глобулина здоровым детям, имевшим контакт с больными. Для лечения заболевания вводят по 3 мл препарат три раза через каждые 2 дня. Его применение в катаральном периоде снижает частоту и тяжесть приступов кашля.

Гамма-глобулин используются для массовой иммунизации и профилактики ряда инфекций в детских коллективах. Так, при вспышке аденовирусной инфекции в детском саду детей прививают из расчета 0,3 мл препарата на 1 кг веса ребенка. Подобное мероприятие снижает риск заражения здоровых детей, а заболевшим обеспечивает более легкое течение болезни.

Для лечения и профилактики эпидемического гепатита или болезни Боткина всем детям от ясельного до младшего школьного возраста планово вводят гамма-глобулин в дозе 1 мл. Это обеспечивает защиту от заболевания гепатитом в течение полугода. Используют гамма-глобулин для лечения тяжелой формы гепатита, что способствует сокращению желтушного периода, восстановлению функции печени и уменьшению вероятности осложнений.

Гамма-глобулин оказывает стимулирующее действие, поэтому его применение оправдано для лечения детей с хроническими воспалительными заболеваниями наряду с антибиотиками.

Различают такие виды: антистафилококковый гамма-глобулин, антирабический (против бешенства), антирезусный (используют в случае резус-конфликта матери и плода), противокоревый, противококлюшевый.

Когда его используют?

Известно, что в нашей стране соответствующие гамма-глобулины применяют для профилактики таких заболеваний, как корь и краснуха, гепатит А, коклюш, полиомиелит. Для этого препарат вводится внутримышечно, в последнем случае обычно перрорально Перечень заболеваний, при которых эффективным является внутривенное введение, заметно шире, среди них дерматомиозит, хронический лимфолейкоз, ВИЧ, болезнь Кавасаки, идиопатическая тромбоцитопеническая пурпура, послеоперационные осложнения (вплоть до сепсиса). В отдельных случаях препараты вводятся в спинномозговой канал.

Что собой представляет гамма-глобулин?

По сути, данные препараты являются иммуноглобулинами. Они созданы на основе белка, человеческого или животного. Могут считаться гликопротеинами. Основная функция иммуноглобулинов – защита организма от разнообразных вирусов и инфекций. На сегодняшний день в медицине используются очищенные и концентрированные препараты сывороточных белков (гамма-глобулиновая фракция). Их особенность – высокое содержание титров антител. Основная задача – создать пассивный иммунитет, который возникает в течение всего лишь нескольких часов после укола. Отметим, что этот вид иммунитета, как правило, работает не более 14 дней, в отличие от активного.

Когда вводить гамма-глобулин нельзя?

Как и у любого другого лекарственного средства, у данного препарата есть противопоказания. Их не так много, но они достаточно серьезны:

• известная повышенная чувствительность к лекарству;
• дефицит у больного IgA;
• сахарный диабет;
• нарушения в работе почек;
• беременность и период кормления грудью;
• хроническая сердечная недостаточность.

В каждом конкретном случае решение о том, является ли противопоказание абсолютным или относительным решение должен принимать врач.

Каковы побочные эффекты?

После того, как гамма-глобулин введен в организм, могут наблюдаться разного рода неприятные явления. Тошнота, рвота, головокружение, скачки артериального давления, диарея, нарушения сердечного ритма – довольно распространенные реакции. Заметно реже встречаются потеря сознания, необоснованное чувство жара или холода, гиперемия в месте укола, коллапс, анафилактический шок.

Можно ли избежать осложнений при введении?

Да, в некоторой степени. Один из постулатов – относительно медленное введение препарата. Эта тактика позволяет наблюдать состояние пациента, и вовремя среагировать, если будет выявлена непереносимость средства. Кроме того, крайне желательно, чтобы пациент не менее 1 часа после укола находился под наблюдением медиков. Во избежание порчи препарата его необходимо хранить только так, как указано производителем. В ином случае лекарство применять нельзя!

Что делать, если гамма-глобулин повышен?

Для начала следует усвоить, что нормальный показатель – от 12 до 22%. Все, что выше этой границы, считается повышением. Причиной таких показателей могут стать воспалительные процессы, хронические (в том числе, аутоимунные) заболевания.

Глобулины в крови: виды, нормы в анализах, причины повышения и понижения

Под понятием «общий белок» в биохимическом анализе крови, как правило, подразумевают смесь протеинов, присутствующих в плазме (сыворотке). Между тем, если альбумины более-менее однородны по своей структуре и функциям, то глобулины имеют между собой существенные различия и в строении, и в количественном содержании, и в функциональном назначении. Глобулины в крови обнаруживаются в виде 5 фракций: α 1 (альфа-1), α 2 (альфа-2), β 1 (бета-1), β 2 (бета-2), γ (гамма), однако, ввиду отсутствия особого клинического значения, обычно глобулины бета-1- и бета-2 не разделяют, поэтому чаще имеют в виду просто глобулины β-фракции без их дифференцировки.

разнообразие структурных видов белков крови

Протеинограмма

Наиболее часто в анализах (имеется в виду протеинограмма) врача интересуют альбумин (простой белок, растворимый в воде) и глобулин (или глобулины – белки, которые в воде не растворяются, зато хорошо растворимы в слабых щелочах и растворах нейтральных солей).

Отклонения от нормы (повышение или снижение уровня белков) могут указывать на различные патологические изменения в организме: нарушение иммунного ответа, метаболизма, переноса продуктов, необходимых для питания и дыхания тканей.

Например, уменьшение концентрации альбуминов может свидетельствовать о снижении функциональных возможностей печеночной паренхимы, ее неспособности обеспечивать необходимый организму уровень данных белков, а также о нарушениях в работе выделительной системы (почек) или желудочно-кишечного тракта, что чревато неконтролируемыми потерями альбумина.

Повышенный уровень глобулинов дает некоторые основания заподозрить воспаление, хотя с другой стороны – нередки случаи, когда анализы вполне здорового человека показывают увеличение концентраций глобулиновых фракций.

Определение количественного содержания разных групп глобулинов обычно осуществляют разделением белка на фракции методом электрофореза. И, если в анализах обозначены, помимо общего белка, еще и фракции (альбумины + глобулины), то, как правило, рассчитывается и альбумин-глобулиновый коэффициент (А/Г), который в норме колеблется в границах 1,1 – 2,1. Нормы данных показателей (концентрация и процентное содержание, а также величина А/Г) приведены в таблице ниже:

*В сыворотке фибриноген отсутствует, и в этом заключается главное отличие данных биологических сред.

Норма отдельных фракций плазменных белков изменяется с возрастом, о чем также может свидетельствовать нижеприведенная таблица:

Между тем, не следует придавать особого значения некоторому расхождению данных, приведенных в таблице и полученных из других источников. Для каждой лаборатории существуют свои референсные значения и, соответственно, нормы.

Разнообразие глобулиновых фракций

Так как глобулины неоднородные и отличаются разнообразием даже внутри своей группы, то, возможно, читателю будет интересно, что представляет собой и чем занята каждая популяция.

доли различных белков в крови

Альфа глобулины - они реагируют первыми

клубок альфа и бета белков на примере гемоглобина

Альфа глобулины имеют идентичный альбумину заряд, однако размер их молекул намного превышает аналогичный параметр альбумина. Содержание этих веществ повышается в плазме при любых воспалительных процессах, они относятся к белкам острой фазы, что обусловлено наличием в их составе определенных компонентов. Альфа-глобулиновую часть подразделяют на две разновидности: α 1 - и α 2 -глобулины.

Группа альфа-1-глобулинов содержит в своем составе многие важные протеины:

• α 1 -антитрипсин, который является главным компонентом данной подгруппы, он ингибирует протеолитические ферменты;
• α-кислый гликопротеин, проявляющий ряд достоинств в зоне воспалительных реакций;
• Протромбин – белок, который является важным фактором свертывания крови;
• α 1 -липопротеины, обеспечивающие перенос к органам липидов, которые находятся в свободном состоянии в плазме после употребления большого количества жиров;
• Тироксинсвязывающий белок, который соединяется с гормоном щитовидной железы – тироксином и переносит его к месту назначения;
• Транскортин – транспортный глобулин, связывающий и транспортирующий «стрессовый» гормон (кортизол).

Составляющими фракции альфа-2-глобулинов являются белки острой фазы (их количество превалирует в группе и они считаются основными):

• α 2 -макроглобулин (главный белок данной группы), участвующий в формировании иммунологических реакций при проникновении в организм инфекционных агентов и развитии воспалительных процессов;
• Гликопротеин – гаптоглобулин, образующий комплексное соединение с красным пигментом крови – гемоглобином (Hb), который в свободном состоянии выходит из красных кровяных телец (эритроцитов) при разрушении их мембран в случае внутрисосудистого гемолиза;
• Церулоплазмин – металлогликопротеин, специфический белок, связывающий (до 96%) и переносящий медь (Cu). Кроме этого, данному протеину принадлежит антиоксидантная способность и оксидазная активность в отношении витамина С, серотонина, норадреналина и др. (церулоплазмин активирует их окисление);
• Аполипопротеин В – переносчик «вредного» холестерина – липопротеинов низкой плотности (ЛПНП).

Альфа-1 и альфа-2-глобулины продуцируются клетками печени, вместе с тем, принадлежат к острофазным белкам, следовательно, при деструктивных и воспалительных процессах, травматических повреждениях тканей, аллергии, в стрессовых ситуациях печень более активно начинает синтезировать и выделять данные протеины.

Однако, прежде всего, повышение уровня α-фракции можно наблюдать в случае воспалительных реакций (острых, подострых, хронических):

1. Воспаление легких;
2. Легочный экссудативный туберкулез;
3. Инфекционные заболевания;
4. Ожоги, травмы и операции;
5. Ревматическая лихорадка, острый полиартрит;
6. Септические состояния;
7. Злокачественные опухолевые процессы;
8. Острый некроз;
9. Прием андрогенов;
10. Болезни почек (нефротический синдром - α 2 -глобулины повышены, остальные фракции – снижены).

Снижение уровня альфа-глобулиновой фракции отмечается при потере организмом протеинов, внутрисосудистом гемолизе, синдроме дыхательной недостаточности.

Бета глобулины: наряду со связыванием и переносом – иммунный ответ

Фракция β-глобулинов (β 1 + β 2) включает белки, которые также не остаются в стороне при решении значимых задач:

• Переноса железа (Fe) – этим занимается трансферрин;
• Связывания гема Hb (гемопексин) и предупреждения его удаления из организма посредством выделительной системы (уход железа через почки);
• Участия в иммунологических реакциях (компонент комплемента), из-за чего часть бета-глобулинов, наряду с гамма-глобулинами, относят к иммуноглобулинам;
• Транспорта холестеринов и фосфолипидов (β-липопротеины), что увеличивает значимость данных белков в осуществлении холестеринового обмена вообще и в развитии атеросклероза – в частности.

Возрастание уровня бета-глобулинов в плазме крови очень часто связано с патологией, протекающей с накоплением излишнего количества липидов, что используется в лабораторной диагностике нарушений метаболизма жиров, болезней сердечно-сосудистой системы и др.

Возрастание концентрации бета-глобулинов в крови (плазма, сыворотка) нередко отмечается при беременности, а также, помимо атерогенной гиперлипопротеинемии, всегда сопровождает нижеперечисленную патологию:

1. Злокачественные онкологические заболевания;
2. Далеко зашедший туберкулезный процесс, локализованный в легких;
3. Инфекционный гепатит;
4. Механическую желтуху;
5. ЖДА (железодефицитную анемию);
6. Моноклональные гаммапатии, миелому;
7. Использование стероидных женских гормонов (эстрогенов).

Гамма-глобулины: на страже гуморального иммунитета

Группа гамма-глобулинов представляет собой сообщество протеинов, включающее в себя естественные и приобретенные (иммуноглобулины) антитела (АТ), которые обеспечивают гуморальный иммунитет. В настоящее время, благодаря активному продвижению иммунохимических методов, выделено 5 классов иммуноглобулинов - их можно расположить в порядке снижения концентрации в крови:

Норма иммуноглобулинов разных классов несколько меняется в зависимости от возраста:

Гамма-глобулины повышены при всех поликлональных гипергаммаглобулинемиях, которые сопровождают ряд патологических состояний:

Уменьшение количества γ-глобулинов в крови наблюдается в случае развития приобретенных гипогаммаглобулинемий, которые являются характерными признаками многих заболеваний:

1. Терминальной стадии ВИЧ-инфекции (СПИД);
2. Лучевой болезни;
3. После хирургического удаления селезенки (спленэктомия);
4. При проведении цитостатической терапии;
5. Злокачественного опухолевого процесса, затрагивающего лимфоидные элементы и лимфоидную ткань (лимфосаркома, лимфома Ходжкина);
6. Нефротического синдрома;
7. Продолжительных инфекционных процессов, гнойных воспалений;
8. Дефицита белка в детском возрасте вследствие постоянного недоедания, повлекшего нарушение образования иммуноглобулинов;
9. Врожденных форм гипогаммаглобулинемий и агаммаглобулинемий.

Кроме этого, снижением уровня γ-глобулинов может сопровождаться беременность и прием глюкокортикоидов. После проведения плазмофереза количество данных глобулинов в сыворотке также уменьшается.

Краткие выводы

Общий белок в крови не всегда является достоверным показателем патологических изменений в организме, поэтому в клинической лабораторной диагностике важно не только его количественное содержание. Не менее значимым параметром считают соотношение плазменных белков, изменение которого (диспротеинемия) более красноречиво может свидетельствовать о тех или иных нарушениях, а также их стадии, продолжительности во времени и эффективности используемой терапии. Например:

• Развитие в организме острой воспалительной реакции с некрозом тканей незамедлительно активирует ответ белков острой фазы – α 1 и α 2 -глобулинов, а также других острофазных протеинов. Повышение значений данных показателей характерно для острых инфекций, вызванных вирусами, многих острых воспалительных процессов, локализованных в бронхах, легких, почках, сердце (инфаркт миокарда), а также для опухолей и травматических повреждений тканей, в том числе, полученных при хирургических операциях;
• γ-глобулины повышены, наоборот, при хроническом течении заболеваний (хронический активный гепатит, цирроз печени, ревматоидный артрит).

Таким образом, данный лабораторный тест (протеинограмма) показан при любых воспалительных реакциях: острых, вызванных инфекцией или другими причинами, или хронических, которые стали следствием системных, аутоиммунных или других заболеваний. Соотношение белковых фракций определяют при подозрении на белковое голодание при недоедании и болезни кишечника. Кроме этого, протеинограмму нередко используют для скрининга и мониторинга, что позволяет выявить и скрытые патологические процессы, и следить за развитием и лечением ранее установленных патологических состояний.

Гамма-глобулин

Гамма-глобулин - это фракция сывороточных белков - глобулинов (иммуноглобулинов) крови, содержащая иммунные антитела. Фракция гамма-глобулина неоднородна; в настоящее время насчитывают 3 основных типа иммуноглобулинов; Их содержание может меняться при различных заболеваниях.

В гамма-глобулине человека установлено присутствие различных противовирусных и противобактериальных антител (см.) (против вирусов кори, полиомиелита, коклюшные, брюшнотифозные агглютинины) и антитоксинов (см.) (дифтерийного, стафилококкового и др.), что определяет его профилактическое и лечебное действие.

Препараты гамма-глобулина приготовляют из крови доноров или плацентарной крови здоровых женщин. Выпускали гамма-глобулин в СССР в виде 10% раствора; растворителем служил 0,85% раствор хлорида натрия. Гамма-глобулин подвергают контролю на стерильность, безвредность и апирогенность (отсутствие способности вызывать повышение температуры при введении).

Препарат гамма-глобулин является эффективным средством иммунизации. Введение гамма-глобулина создает временный пассивный иммунитет (см.) против ряда инфекционных заболеваний. См. также Глобулины.

Клиническое применение гамма-глобулина. Гамма-глобулин используется для профилактики и лечения инфекционных заболеваний преимущественно у детей. Для профилактики кори здоровым детям в возрасте от 3 мес. до 4 лет (а больным и ослабленным независимо от возраста), имевшим контакт с больным корью, вводят 1,5- 3 мл препарата однократно. Пассивный иммунитет сохраняется в течение 3-4 недель.

Для профилактики коклюша и паракоклюша гамма-глобулин вводят здоровым детям в возрасте до 6 месяцев, соприкасавшимся с больными. С лечебной целью применяется специфический противо-коклюшный гамма-глобулин (2-3 дозы и более по 3 мл с интервалом 1-2 дня). Гамма-глобулин, введенный в катаральном или начале судорожного периода, обеспечивает снижение частоты и тяжести приступов кашля.

В период эпидемических вспышек заболеваний, вызванных аденовирусами (см. Аденовирусные инфекции), гамма-глобулин используется для профилактики в детских коллективах (в дозе 0,3 мл на 1 кг веса ребенка) в возможно ранние сроки с момента контакта. Это снижает заболеваемость детей, а у заболевших способствует более легкому течению болезни.

Для профилактики эпидемического гепатита (болезнь Боткина) гамма-глобулин в плановом порядке вводят детям в яслях, детских садах и школах (первый - четвертый классы) в дозе 1 мл. Гамма-глобулин предохраняет от заболевания гепатитом в течение 5-6 мес. Детям, бывшим в контакте с больным инфекционным гепатитом, обязательно вводят гамма-глобулин в дозе 0,5 мл - до 3 лет, 1 мл - от 3 до 7 лет, 2 мл - от 7 до 15 лет. Лечение гамма-глобулином тяжелых и среднетяжелых форм гепатита (от 2 до 12 доз по 3 мл) сокращает желтушный период, восстанавливает функции печени, уменьшает вероятность осложнений.

Детям, бывшим в контакте с больными полиомиелитом, гамма-глобулин вводят из расчета 0,3 мл на 1 кг веса.

В случае контакта с больным скарлатиной ребенку вводят 3-6 мл гамма-глобулина, это облегчает течение заболевания.

Все серии плацентарного гамма-глобулина характеризуются высоким титром гриппозных, парагриппозных и аденовирусных антител, что позволяет рекомендовать его для профилактики и лечения острых респираторных заболеваний и пневмоний у детей первого года жизни (внутримышечно - 3 мл, в носовые ходы - капли гамма-глобулинараза в день). Гамма-глобулин обладает высоким стимулирующим действием и его применяют при лечении ослабленных детей с хроническими воспалительными процессами одновременно с антибиотиками, учитывая, что длительное введение антибиотиков замедляет выработку собственных антител.

Техника введения гамма-глобулина вводят ребенку внутримышечно, обычно в верхне-наружный квадрант ягодицы. Ампулу с гамма-глобулином надо предварительно осмотреть (жидкость не должна содержать хлопьев), затем вскрыть. Содержимое ампулы набирают в шприц длинной иглой с широким просветом. Место укола дезинфицируют спиртом. Подобрав более тонкую иглу, надевают ее на шприц и через нее вводят гамма-глобулин. Место инъекции смазывают йодом.

Что такое глобулин?

Глобулин - это белок крови, важный для регуляции работы наших организмов. Зачем нужны глобулины?

• переносят гормоны, витамины и другие вещества;
• защищают организм от вирусов, бактерий, токсинов, чужеродных белков, вырабатывая на них антитела;
• регулируют свертываемость крови;
• связывают половые гормоны, лекарства, углеводы и другие вещества.

Количество глобулинов может отклоняться от нормы в таких случаях:

• воспалительный процесс;
• нарушения в работе печени, почек, легких, эндокринной системы;
• гормональные изменения;
• физические или химические повреждения органов;
• онкологическое заболевание;
• ВИЧ-инфекция;
• преклонный возраст (у мужчин может быть повышена концентрация глобулинов).

Количество глобулинов регулируют половые гормоны: эстрогены повышают их уровень, андрогены - понижают. Соответственно, у женщин глобулины крови содержатся в большем количестве, чем у мужчин.

Глобулин, связывающий половые гормоны

Печень вырабатывает большинство белков крови, среди которых ГСПГ - глобулин, связывающий половые гормоны. Чтобы организм правильно работал, часть гормонов должна быть связана. Связанный гормон неактивен, в то время как свободный активен и выполняет все свои функции. Связывая «лишние» гормоны, белок ограничивает их влияние на организм.

ГСПГ связывает прогестерон, эстрадиол, тестостерон, андростендион, 5-дигидротестостерон. Когда уменьшается количество ГСПГ, повышается концентрация активных (свободных, несвязанных) гормонов. При увеличенном количестве несвязанных половых гормонов может наблюдаться нерегулярный менструальный цикл и рост волос на лице (у женщин), увеличение молочных желез (у мужчин) и другие эффекты.

Если вы подозреваете, что у вас глобулин повышен или понижен, посоветуйтесь с врачом. Он выпишет направление на анализ ГСПГ. Женщины могут сдавать его в любой день менструального цикла.

ГСПГ: норма

У женщин репродуктивного возрастаглобулин, связывающий половые гормоны, должен быть в концентрации 26,1–110,0 нмоль/л.

У женщин в период постменопаузы- 14,1–68,9 нмоль/л.

У мужчин их уровень должен быть в пределах 14,5–48,4 нмоль/л.

Глобулин повышен - возможные причины:

• увеличенное количество эстрогенов;
• нарушения функции эндокринной системы;
• гепатит;
• ВИЧ-инфекция;
• прием оральных контрацептивов.

Пониженному уровню ГСПГ способствуют:

• увеличенный уровень гормонов (тестостерона, кортизола, пролактина);
• гигантизм;
• синдром поликистозных яичников;
• цирроз печени;
• нефротический синдром;
• недостаточное количество гормонов щитовидной железы;
• синдром недостаточной восприимчивости клеток к инсулину.

Глобулины - группа белков, включающая несколько подгрупп: альфа-1, альфа-2, бета и гамма. Их количество колеблется во время заболеваний.

Фракции (группы) глобулинов

Острые воспалительные процессы

Острые вирусные и бактериальные заболевания, инфаркт миокарда, ранние стадии пневмонии, острые полиартриты, туберкулез (экссудативный)

Хронические воспалительные процессы

Холецистит, пиелит, цистит, поздние стадии пневмонии, хронические туберкулез и эндокардит

Нарушения функции почек

Нефрит, токсикоз во время беременности, туберкулез (терминальные стадии), нефросклероз, нефрит, кахексия

Опухоли в различных органах с метастазами

Отравления печени, гепатит, лейкемия, онкология лимфатического и кроветворного аппарата, дерматоз, полиартрит (некоторые формы)

Тяжелые формы туберкулеза, хронический полиартрит и коллагеноз, цирроз печени

Рак желчевыводящих путей и головки поджелудочной железы, а также обтурационная желтуха

Означает, что концентрация растет

↓-означает, что концентрация снижается

Альфа-глобулины

Альфа-глобулины подразделяют на две категории: альфа-1-глобулины и альфа-2-глобулины.

Норма альфа-1-глобулинов составляет 3–6%, или 1–3 г/л.

Среди альфа-1-глобулинов выделяют:

• альфа-1-антитрипсин;
• альфа-1-липопротеин;
• альфа-1-гликопротеин;
• альфа-1-фетопротеин;
• альфа-1-антихимотрипсин.

Эти вещества также называют белками острой фазы: они вырабатываются в увеличенных количествах при различных повреждениях органов (химических или физических), при вирусных и бактериальных инфекциях. Они останавливают дальнейшее повреждение тканей и не дают размножаться патогенным микроорганизмам.

Уровень альфа-1-глобулинов повышается при:

• вирусной и бактериальной инфекции;
• остром и хроническом воспалении;
• злокачественной опухоли;
• повреждении кожи (ожоге, травме);
• отравлении;
• изменении гормонального фона (терапии стероидами, беременности);
• системной красной волчанке;
• повышении температуры тела;
• артрите;
• многоплодной беременности;
• пороках развития плода или его смерти.

Понижается уровень альфа-1-глобулинов, когда нарушена работа:

• легких (эмфизема);
• печени (цирроз, рак);
• почек (нефротический синдром);
• яичек (рак) и при онкологии других органов.

Их концентрация в норме составляет от 9 до 15% (6–10 г/л).

Среди альфа-2-глобулинов выделяют:

• альфа-2-макроглобулин;
• гаптоглобин;
• церулоплазмин;
• антиотензиноген;
• альфа-2-гликопротеин;
• альфа-2- HS-гликопротеин;
• альфа-2-антиплазмин;
• белок А.

Среди веществ данной группы есть белки острой фазы, а также транспортные белки.

Количество альфа-2-глобулинов увеличивается при:

• поражении печени (циррозе, гепатите);
• повреждении тканей (ожоге, травмах);
• воспалении;
• некрозе тканей (отмирании);
• злокачественных опухолях (с метастазами);
• эндокринных заболеваниях (сахарный диабет, микседема);
• изменении гормонального фона (лечении стероидными гормонами, беременности);
• желтухе;
• аутоиммунном заболевании;
• нарушении в работе почек (нефротический синдром).

Концентрация альфа-2-глобулинов может быть понижена при:

• недостаточном количестве белка в еде;
• ревматическом полиартрите;
• малокровии;
• заболеваниях желудочно-кишечного тракта;
• недостаточном питании;
• нарушении всасывания в кишечнике.

Бета-глобулины

При достаточном уровне бета-глобулинов их концентрация должна быть в пределах 8–18% (7–11 г/л).

• гемопексин;
• трансферрин;
• стероид-связывающий бета-глобулин;
• бета и пребета-липопротеины.

Большинство бета-глобулинов - это транспортные белки.

• дефиците железа;
• приеме гормональных контрацептивов;
• беременности;
• сахарном диабете;
• дистрофии;
• повышенном уровне эстрогенов.

Пониженный уровень бета-глобулинов - причины:

• воспаление:
• злокачественная опухоль;
• малокровие;
• заболевание печени;
• недостаточное количество белка в пище;
• нефротический синдром;
• увеличенный уровень гормонов (тестостерона, пролактина, глюкокортикоидов);
• синдром недостаточной восприимчивости клеток к инсулину;
• нарушения в работе гипофиза;
• нарушения функций эндокринной системы.

Гамма-глобулины

Если организм правильно функционирует и выделяет гамма-глобулины, норма их должна быть в пределах 15–25% (8–16 г/л). К этой группе белков относят защитные белки - иммуноглобулины (Ig). Часто их называют антителами. Среди них различают:

• иммуноглобулины G (IgG) - защищают от вирусов и бактерий. Переносятся в больших количествах через плаценту.
• иммуноглобулины A (IgA) - защищают слизистые поверхности дыхательной системы и кишечника. Находятся в слюне, слезах, женском молозиве.
• иммуноглобулины M (IgM) - обеспечивают первичный иммунитет: после рождения и до 9 месяцев их количество возрастает, а потом уменьшается. Восстанавливается после 20 лет.
• иммуноглобулины E (IgE) - вырабатывают антитела на аллергены.
• иммуноглобулины D (IgD) - регулируют работу других иммуноглобулинов.

Среди иммуноглобулинов выделяют также группу криоглобулинов. Эти белки растворяются при нагревании и выпадают в осадок при охлаждении сыворотки крови. У здоровых людей их нет. Чаще всего они появляются при ревматическом артрите и миеломной болезни, вирусных гепатитах В и С, аутоиммунных и прочих заболеваниях.

Повышенное содержание гамма-глобулинов называется гипергаммаглобулинемия. Наблюдается при усилении иммунных процессов. Причинами, по которым гамма-глобулины повышаются, могут быть:

• острое и хроническое инфекционное заболевание крови;
• некоторые опухоли;
• гепатит и цирроз печени.

Гамма-глобулины могут находиться в низкой концентрации при:

• слабом иммунитете;
• хроническом воспалительном процессе;
• аллергической реакции;
• длительном лечении стероидными гормонами;
• СПИДе.

Если человек переболел определенным заболеванием, то из его крови можно извлечь антитела к данной болезни - гамма-глобулины. Кроме этого, их можно получать из крови животных. Для этого животным (чаще всего лошадям) предварительно вводят специальную вакцину.

Когда у человека в крови есть гамма-глобулины, болезнь проходит быстрее и снижается вероятность осложнений. На сегодняшний день выделены гамма-глобулины против гриппа, дизентерии, инфекционного гепатита, клещевого энцефалита, коклюша, кори, краснухи, оспы, свинки, сибирской язвы и скарлатины.

Гамма-глобулины матери в первые полгода жизни ребенка защищают его от заболеваний.

В программу ЭКО по ОМС в 2018 году внесены дополнения.

На самых ранних сроках беременности огромное значение имеет состояние эндометрия.

Роды в позднем возрасте могут негативно сказаться на репродуктивном здоровье дочерей.

• Бесплодие
  • Диагностика бесплодия
  • Женское бесплодие
  • Мужское бесплодие
  • Лапароскопия
• Всё об ЭКО
  • ЭКО по ОМС
  • ЭКО по квоте
  • Технологии и программы
  • Статистика
  • Эмбриология
  • Психология
  • Личные истории
  • ЭКО и религия
  • За рубежом
  • Клиники: беременность после ЭКО
  • Беременность и роды после ЭКО
• Донорские программы
  • Донорство ооцитов
  • Донорство спермы
• Суррогатное материнство
• Искусственная инсеминация
• Образ жизни
  • Питание и диеты
  • Красота и здоровье
  • Известные люди
• Фармакология
• Дети
  • Здоровье
  • Психология и развитие
  • Усыновление
• Законодательство
  • Нормативные акты
  • Типовые документы по суррогатному материнству
• Полезная информация
  • Глоссарий
  • Справочник заболеваний
  • Рейтинг клиник
  • Калькуляторы
  • Интересное
  • Опросы

Все материалы, размещенные на интернет-сайте www.probirka.org , в том числе названия разделов,

являются результатами интеллектуальной собственности, исключительные права на которые

принадлежат ООО «СвитГрупп АйТи».

Любое использование (включая цитирование в порядке, установленном статьей 1274 Гражданского

кодекса РФ) материалов сайта, в том числе названий разделов, отдельных страниц сайта, возможно только посредством активной индексируемой гиперссылки на www.probirka.org.

Словосочетание «ПРОБИРКА/PROBIRKA.RU» является коммерческим обозначением, исключительное право использования которого в качестве средства индивидуализации организации принадлежит ООО «СвитГрупп АйТи».

Любое использование коммерческого обозначения «ПРОБИРКА/PROBIRKA.RU» возможно только в порядке, установленном пунктом 5 статьи 1539 Гражданского кодекса РФ.

©, ООО «СвитГрупп АйТи» ,16+

Г. Москва, ул. Октябрьская, д.98, стр.2

/ Гамма-глобулины

Просты́е белки́-белки, которые построены из остатковα-аминокислоти при гидролизе распадаются только на аминокислоты.

Простые белки по растворимости в воде и солевых растворах условно подразделяются на несколько групп: протамины,гистоны,альбумины,глобулины,проламины,глютелины.

Альбумины и глобулины широко распространены в органах и тканях животных. В плазме крови человека в норме содержится 7% белков, представленных преимущественно альбуминами и глобулинами. Альбумины и глобулины – глобулярные белки, различающиеся по растворимости.

Необходимо отметить, что само определение «альбумины» и «глобулины» основано на их растворимостивдистиллированной водеи полунасыщенномрастворе(NH 4) 2 SO 4 . Однако, как показывают данные табл. 1.6,глобулинырастворимы только в разбавленных солевыхрастворах.

Различную растворимостьальбуминовиглобулиновсыворотки кровираньше широко использовали в клинической практике для их фракционирования и количественного определения.

В настоящее время качественный состав и содержание сывороточных белковопределяют с помощьюэлектрофорезанабумагеи в полиакрил-амидномгелев небольшом количествесыворотки крови.Альбуминыиглобулиныотличаются друг от друга также помолекулярной массе– соответственно 40000–70000 ии более.

Глобулины(globulinum; лат. globulus, уменьшительное от globus шар)

Общее название белков, растворимых в слабых растворах нейтральных солей, кислот и щелочей, как правило, нерастворимых в дистиллированной воде и выпадающих в осадок при 50% насыщении растворов сульфатом аммония; глобулины составляют около 40% всех белков сыворотки крови человека.

Гамма-глобулин - любойбелокБЕЛОК (protein) - органическое соединение, в состав которого входят углерод, водород, кислород и азот (. присутствующий в плазме крови, который можно идентифицировать по характерной скорости его движения в электрическомполеПОЛЕ - 1) в социологии - изучаемая среда, аудитория, которую опрашивают в ходе полевых исследований (в. Фракция γ-глобулинов является наиболее гетерогенной. Известно множествоантител, различающихся первичной структурой. Электрофоретически они открываются главным образом в γ-глобулиновой и частично в β 2 -глобулиновой фракциях.

К неоднородной группе гамма-глобулинов относятся белки с самой низкой электрофоретической подвижностью. К ним относится большинство защитных веществ крови, многие из которых обладают ферментативной активностью. Так как потребности в белках, выполняющих такие специальные функции, бывают различны, размеры и состав фракции гамма-глобулинов может значительно изменяться. Почти при всехзаболеваниях, особенно воспалительных, содержание гамма-глобулинов в плазме крови повышается. В то же время общее количество белков в плазме обычно остается примерно одинаковым, так как повышение содержания гамма-глобулинов сопровождается уменьшением фракцииальбумина, в результате снижается так называемый альбумин-глобулиновый коэффициент. Почти всегаммаглобулиныГАММАГЛОБУЛИН (gamma globulin) - любой белок, присутствующий в плазме крови, который можно идентифицировать по. являются иммуноглобулинами

Иммуноглобулины представляют собой белки человека (животных), которые обычно обладают свойствами антител, т.е. специфической способностью соединяться сантигеном, который стимулирует их образование. Иммуноглобулины присутствуют в крови, цереброспинальной жидкости, лимфоузлах, селезенке, слюне и других тканях, а так же в видерецепторовна поверхностныхмембранахклеток. Синтезируются они в В-лимфоцитах, содержат углеводные группировки и могут рассматриваться как гликопротеины. По электрофоретической подвижности иммуноглобулины относятся в основном к гамма-глобулинам и бета 2 -глобулинам. Биологическая роль иммуноглобулинов в организме связана с участием в процессах иммунитета. Их защитная функция обусловлена способностью специфически взаимодействовать с антигенами.До середины 50-х годов прошлого столетия о структурной организации иммуноглобулинов ничего не знали. Первый шаг в этом направлении сделал английский иммунохимик Р.Портер в 1959 г. Он показал, что при обработке очищенных иммуноглобулинов протеолитическими ферментами образуются три фрагмента, два из которых взаимодействуют с антигеном (патогеном) и потому названы антигенсвязывающими (Fab), и один, неспособный к такому взаимодействию (Fc).

Но это ничего не говорило о причинах их специфичности по отношению к разным антигенам. Для получения информации о молекулярных основах вариабельности нужно было значительное количество полностью идентичных белков. Сывороточные иммуноглобулины, в массе образующиеся после иммунизации, не давали такой возможности, поскольку они - производные нескольких клеточных клонов, каждый из которых продуцирует белки только одного класса и только одной, свойственной ему, специфичности. Иначе говоря, иммуноглобулины, выделяемые от иммунизированных животных, есть смесь молекул с разной специфичностью и разной принадлежностью к тому или иному классу.

Необходима была экспериментальная модель, позволяющая работать с одним клоном, образующим иммуноглобулины только одной специфичности и только одного класса. Природа предоставила такую возможность - злокачественно трансформированные плазматические клетки больных миеломой. В настоящее время существует большой набор клонированных плазмоцитов человека и животных, продуцирующих соответствующие миеломные белки.

Строение.(см. пример: строение IgG)

Изучение аминокислотной последовательности иммуноглобулинов выявило принципиальные особенности в их строении.

Молекулы иммуноглобулинов симметричны. Они построены из «легких» (около 220 аминокислотных остатков, молекулярная массадля IgG ) и «тяжелых» (аминокислотных остатков, молекулярная масса для IgG ) полипептидных цепей (соотв. L- (light) и Н-цепи (heavy)),скрепленныхдисульфидными связямии нековалентными взаимодействиями. Вантителахчеловека обнаружено два вида легких цепей ( и ) и пять видов тяжелых цепей( и ), отличающихсяаминокислотной последовательностью. Тяжелые цепи, характерные для каждого из классов и подклассов иммуноглобулинов, содержат по одному или более олигосахаридному фрагменту (степень гликозилированности отражается на биологических свойствах иммуноглобулинов).

Две тяжелые (Н) цепи с мол. весом 50 кД и две легкие (L) с мол. весом 25 кД объединены в единую молекулу с помощью ковалентных дисульфидных связей. Каждая цепь содержит вариабельную область (VL и VH для L- и H-цепей соответственно) и константную (С), подразделяющуюся у Н-цепей на гомологичные участки (домены): CH1, CH2, CН3. L-цепь имеет один константный участок - CL. От взаимодействия VH- и VL-областей зависит специфичность иммуноглобулинов как антител. В аминокислотной последовательности V-доменов имеются гипервариабельные участки, характеризующиеся частой заменой аминокислот от белка к белку, и более консервативные. Между СН1 и СН2 доменами Н-цепи находится шарнирная область, обеспечивающая подвижность антигенсвязывающего Fab-фрагмента. СН2-домен служит местом присоединения углеводов и связывания комплемента. СН3-домен взаимодействует с Fc-рецептором (не способным связывать антиген) на поверхности клеток, принимающих участие в иммунологических реакциях.

Лёгкие цепи различных видов отличаются друг от друга С - концевой последовательностью аминокислот. С - концевая половина полипептидной цепи имеет постоянную аминокислотную последовательность, а ее N - концевая часть - вариабельную. Каждый постоянный (Сl) и вариабельный (Vl) участок легкой цепи включаетаминокислотных остатков. Тяжелые цепи построены их четырех участков - VH, C1H, C2H, C3H. Вариабельные участки их состоят приблизительно изаминокислотных остатков, постоянные - 330.

В вариабельной части полипептидных цепей находятся определенные, так называемые «гипервариабельные участки», с наибольшим числом аминокислотных замен. В легких цепях они расположены между 24-34; 52-55;аминокислотными остатками. Гипервариабельные участки тяжелых цепей занимают аналогичные положения, но точная локализация их пока не установлена.

Строение постоянных областей тяжелых цепей определяет эффекторные функции молекул к поверхностям макрофагов, В-лимфоцитов, тучных клеток, а также проникновение через плацентарную мембрану.

Гибкость молекул иммуноглобулинов, обеспечивающая приспособляемость к различным конфигурациям молекул антигена, обусловливается также наличием особого «шарнирного участка» в середине тяжелых цепей, содержащего много остатков аминокислоты пролина и препятствующего образованию вторичной структуры. Шарнирная область чувствительна к протеолитическим ферментам. При расщеплении ими (например, папаином) иммуноглобулин распадается на два идентичных Fab-фрагмента и один Fc-фрагмент.

В настоящее время на основании изучения первичной структуры полипептидных цепей выдвинута так называемая «доменная» гипотеза строения иммуноглобулинов, согласно которой молекулу иммуноглобулинов можно разбить на участки с относительно независимыми конфигурациями в виде глобул. Каждый домен состоит приблизительно изаминокислотных остатков и имеет одну дисудьфидную связь, которая связывает участки цепей, образуя петлю из 60 аминокислотных остатков.

Молекулыиммуноглобулинов связанные с поверхностьюлимфоцитов, имеют дополнительные гидрофобные «хвосты» на С-концах тяжелых цепей, которые встроены вмембраныклеток. Пептидные цепи иммуноглобулинов и рядабелковклеточных мембран(антигеныгистосовместимости,рецепторыдляантигеновТ-лимфоцитов) по своей первичной структуре сходны между собой, что указывает на общее эволюционное происхождение всех этихбелков.

Связывание с антигенами .

На N-концах тяжелых и легких цепей расположены те самые вариабильные области, которые в сочетании и образуют антигенсвязывающую структуру - паратоп в составе Fab-фрагмента. Три или четыре домена со стороны С-концов тяжелых цепей составляют константную часть молекулы - Fc-фрагмент (не связывают антиген) . Fc-Фрагмент состоит из четырех или шести доменовдвух тяжелых цепей и определяет такие свойства иммуноглобулинов, как связывание имикомплемента, возможность проникать черезплаценту, присоединяться кклетками фиксироваться вкоже. Поскольку в состав молекулы иммуноглобулина входят две легкие и две тяжелые цепи, они формируют два паратопа (области, контактирующие с антигеном) в составе двух Fab-фрагментов, т.е. антитело бивалентно: может соединиться с двумя идентичными антигенными эпитопами. Этому способствует наличие шарнирной области между первым и вторым доменами константного фрагмента тяжелых цепей, благодаря которой обеспечивается возможность пространственной ориентации Fab-фрагментов для связывания с антигенными эпитопами. Комплекс с антигеном образуется в результате нековалентных взаимодействий, характер которых может варьировать в зависимости от специфичности антитела- связи могут быть ионными, вандерваальсовыми, водородными, при помощи солевых мостиков и гидрофобных взаимодействий.. Сила связывания с антигеном увеличивается на несколько порядков, если молекула антитела реагирует сразу двумя (или более) областями связывания с несколькими детерминантами одной молекулы антигена.

Каждая индивидуальная клетка вырабатывает антитела только одной

специфичности по правилу «одна клетка » одно антитело» (Петров, 1987). Это

означает, что в клетке активно функционируют только один вариант гена VH,

один - гена СH и по одному соответствующему гену одной из легких цепей. Все

остальные структурные гены выключены. В каждой отдельно взятой антитело-

образующей клетке из всего множества структурных генов иммуноглобулинов

функционирует их минимальное количество, необходимое для синтеза антител

одной специфичности и одного типа. Таким образом, в основе многообразия

специфичности антител лежит функционирование в лимфоидной системе большого

количества клеток и их потомков - клонов клеток - продуцентов одного вида

антител. Следовательно, количество специфичностей антител соответствует

количеству клонов клеток-антителопродуцентов, различающихся генами,

функционирующими в них.

Особенностью этих полипептидных цепей является отсутствие единого гена, кодирующего структуру всей полипептидной цепи. Всякий раз сборка такого гена происходит из отдельных сегментов. Этим обеспечивается бесконечное разнообразие структур молекул антител, способных распознать любую существующую в природе структуру антигена. Иными словами, набор (репертуар) специфических участков связывания в популяции иммуноглобулинов организма столь широк, что на любой попадающий в организм антигенный эпитоп (участок связывания) обязательно найдется строго комплементарный паратоп в составе антиген-связывающего фрагмента (Fab - фрагмента) какого-то иммуноглобулина. Поэтому говорят, что легкие и тяжелые пептидные цепи каждого класса иммуноглобулинов построены из двух основных областей - вариабельной и постоянной.

Все их антигенные детерминанты кодируются тремя несцепленными группами аутосомных генов. Одна группа кодирует тяжелую цепь

того или иного класса, другая - легкуюk-типа, третья – легкую-типа.Так как полипептидные цепи состоят из двух различных участков - вариабельного (V) и постоянного (С), каждая из трех групп генов включает набор генов вариабельной - V и постоянной областей -С-гены. Таким образом, синтез каждой полипептидной цепи молекулы иммуноглобулина контролируется двумя структурными генами, а не одним, как при синтезе других белков. Один ген кодирует вариабельную область цепи, другой- постоянную. Причем существуют многие гены для вариабельных

областей полипептидной цепи, что связано с многообразием специфических

Семейство иммуноглобулинов у высших позвоночных включает в себя несколько классов;

Уровень в крови в г/л

Тип тяжелых цепей

у человека их известно пять (G, М, A, D, Е). Классы иммуноглобулинов делятся на подклассы. Все классы иммуноглобулинов отличаются друг от

друга количественным содержанием углеводного компонента. Наиболее богаты

углеводами иммуноглобулины М, А, Е и Д (7,5 - 12,0%). В молекулах IgG

содержится около 2,9% углеводов. В составе иммуноглобулинов обнаружены

манноза, галактоза, галактозамин, глюкозамин, фукоза и сиаловая кислота.

У молекул IgG, IgD, IgE и IgA (молекула IgA построена подобно молекуле IgG) 2 активных центра, у молекул IgM - 10.

рис2: схемы строения различных иммуноглобулинов.

Иммуноглобулины класса G.

IgG представляет собой наиболее изученное антитело, в большом количестве присутствующее в сыворотках крови всех млекопитающих и птиц. IgG составляет около 70-80% от общего содержания иммуноглобулинов. Молекулярная масса (Незлин, 1972).

Молекула иммуноглобулина G- построена из двух тяжелых и двух легких

полипептидных цепей, соединенных дисульфидными связями. Характерны

тяжелые а следовательно, и антигенными и биологическими свойствами полипептидные цепи. IgG человека существует в виде 4 подклассов

(G1, G2, G3, G4), отличающихся строением постоянных участков тяжелых цепей, а следовательно, и антигенными и биологическими свойствами.

количеством дисульфидных связей, соединяющих тяжелые цепи: в молекулах G1 и

G4 их по 2, в G2, - 4, а в G3, -5. IgG1 составляет 70% от общего содержания

IgG, а IgG2, IgG3, IgG1 18, 8 и 3%, соответственно.

У всех изученных видов животных найдены два подкласса IgG: относительно

медленно передвигающиеся в электрическом поле G2 и более подвижные G1. Их

молекулы имеют различные антигенные и биологические свойства, а также способность к перевариванию протеолитическими ферментами. Расшифрована первичная структура обеих цепей иммуноглобулина G1(Edelman, 1973). Тяжелые цепи его состоят из одной вариабельной области - VH и 3 постоянных участков - Сн1, Сн2 и Сн3. Длину вариабельных областей составляют 114, а постоянныхаминокислотных остатков, легкие из областей V1, СL.

С помощью электронной микроскопии (Valentine, Jreen, 1967), выяснено,

что молекула иммуноглобулина G имеет V-образную форму, при этом Fab

фрагменты образуют «лапки» молекулы, а Fc- фрагмент - ее «хвост». Она

имеет два активных центра, находящихся в вариабельной части молекулы, а

именно на кончиках Fab фрагментов.

У человека только IgG способен проникать через плаценту и попадать в

кровеносную систему плода, обеспечивая тем самым пассивный иммунитет

новорожденных в ранний постнатальный период.

Влияние на организм:

Аутоиммунные заболевания (системная красная волчанка, ревматоидный артрит, синдром Шегрена), саркоидоз

Иммуноглобулины класса А.

Рис. 3. Строение иммуноглобулина А (димер).

I gA циркулирует в сыворотке в виде мономеров или димеров.

Мономер с молекулярной массой 160 кДа. Существует также димерная форма IgA. Характерен для секретов организма (слюна, слезы, пот, молозиво, пищеварительный сок, выделения слизистых поверхностей). В сыворотке крови его содержание незначительно и составляет 10-15% от общего количества сывороточных иммуноглобулинов. Тем не менее, считается, что среди иммуноглобулинов всех классов IgA синтезируется в наибольших количествах (больше, чем IgG). В сутки у человека продуцируется до 3 г IgA.

Тяжелая α-цепь построена из вариабельного домена, трех константных доменов и шарнирного участка. У человека известны два подкласса - IgAl и IgA2. Сывороточный IgA обычно представлен мономером.

Димер IgA может связываться с поли-иммуноглобулиновым рецептором на базо-латеральной поверхности эпителиальных клеток и в комплексе с этим рецептором проникать в эпителиальные клетки. Внутри эпителиальной клетки такой комплекс подвергается протеолизу и через апикальную поверхность эпителиальной клетки секретируется образовавшийся комплекс димера IgA с фрагментом полиглобулинового рецептора, который получил название «секреторный компонент». Таким образом в состав секретов слизистых попадает секреторный IgA SIgA, который обеспечивает местный иммунитет слизистых, препятствуя процессам адгезии и адсорбции возбудителей (бактерий и вирусов) на чувствительных клетках. Уровень продукции IgA значительно выше, чем у других классов иммуноглобулинов, так как у него короткий полупериод жизни и значительная часть его секретируется в виде SIgA.

IgA в сыворотке крови человека содержится в относительно большем

количестве, чем IgМ и составляет около 19% от общего количества

иммуноглобулинов (Hobby, 1971). В сыворотке крови многих видов

животных, в частности овец и крупного рогатого скота, IgM преобладает над

IgA. Значительное количество этого белка обнаружено в лимфе, где

концентрация его в 2-18 раз выше, чем в крови (Стефани, 1971). Антитела

найдены и в содержимом кишечника и фекалиях, 80% которых приходится на

Секреторный IgA обладает выраженной бактерицидностью, антивирусными и антитоксическими свойствами, активирует комплемент, стимулирует фагоцитоз, играет решающую роль в реализации резистентности к инфекции.

Влияние на организм:

Хронические заболевания печени

Хронические инфекции, особенно ЖКТ и дыхательных путей

Ревматоидный артрит и другие ревматические заболевания

Иммуноглобулины класса М .

IgМ - один из высокомолекулярных белков

сыворотки крови и имеет молекулярную массу около 1 млн, константу

седиментации 19 Se. Молекула IgМ состоит из 5 субъединиц, каждая из которых

напоминает молекулу IgG (рис. 2). Субъединица состоит из двух тяжелых и

двух легких цепей с молекулярными массамиисоответственно, (-

цепь состоит из 5 доменов VH, С1(- С4(, легкая - изVL, и СL. Молекула 1IgM

имеет 10 активных центров, расположенных в Fab областях (Прокопенко, Равич-

Щербо, 1974, Литмен, Гуд, 1981).

Рис. 4. Схема строения молекулы IgМ

IgМ содержит около 10% углеводов., функция которых обусловлена с

образованием макромолекулы IgM из 7 S субъединиц к формированием

пространственной структуры молекулы (Каверзнева, 1984). IgМ по рваному

реагирует на восстановление 2- меркаптоэтанолом: при мягком он распадается

на 5-7 S субъединиц, а при более глубоком на тяжелые и легкие полипептидные

Важнейшее свойство молекулы IgМ, необходимое для ее функционирования - конформационная подвижность при изменении условий внешней среды. При электрофорезе IgМ передвигается быстрее иммуноглобулинов класса G во фракции (2- глобулинов. Найдено 2 подкласса IgМ, с различными антигенными свойствами (Гауровец, 1969, Бернет, 1971, Незлин, 1972, Кульберг, 1975).

Сывороточная концентрация IgM составляет 0,5-2 мг/мл (

5 % от общего количества сывороточных иммуноглобулинов). На мембране В-лимфоцитов присутствует мономерная форма IgM, выполняющая функцию основной составляющей В-клеточного рецептора. IgM- антитело первичного иммунного ответа, так как синтезируется первым после антигенной стимуляции. Через несколько дней синтез IgМ переключается на IgG, а позже -на IgА.

IgM синтезируется раньше других классов в онтогенезе, может продуцироваться в организме плода в ответ на внутриутробную инфекцию.

IgM в основном имеет внутрисосудистую локализацию, небольшое количество его обнаружено в тканевых жидкостях, но в слизистых выделениях он обычно отсутствует (Jonas, 1972). У большинства же животных (кроме кроликов) IgM через плаценту проходить не может (Маслянко, 1973).

Является маркерм остроты процесса. После появления более поздних антител – IgG, его количество падает.

К этому классу иммуноглобулинов относятся изогемагглютинины групп крови: антиА, анти-В

Влияние на организм:

Ревматоидный артрит, саркоидоз и др

Потеря белка (патология ЖКТ, ожоги)

Иммуноглобулины класса D.

IgD изучен недостаточно. Впервые он охарактеризован как четвертый класс иммуноглобулинов D.Rowe, G.Fahey(1965). Его молекулярная масса около. Молекула IgD состоит из двух легких и двух тяжелых полипептидных цепей, связанных дисульфидными мостиками. Мономер. Тяжелая цепь IgD построена из одного вариабельного и трех константных доменов. Содержится в сыворотке в исчезающих количествах. Функция сывороточного IgD неизвестна. На поверхности В-лимфоцитов присутствует мембранная форма IgD, входящая в состав В-клеточного рецептора.

Вопрос о форме участия IgD в иммунных процессах оставался недостаточно ясным вплоть до 2000 г. Тем не менее, показано, что в сыворотке ею концентрация повышается с возрастом: достигая максимума к 10 годам, а в 15-летнем возрасте соответствует концентрации, отмечаемой у взрослого человека. Содержание увеличивается у больных бронхиальной астмой, ревматическими заболеваниями, болезнью Ходжкина, иммунодефицитными синдромами, хронической лимфатической лейкемией, системной красной волчанкой. Понижен процент при лимфомах. Кроме того, IgD обнаружены как антитела к пенициллину, инсулину, тиреоидину, белкам молока и дифтерийному токсину

Иммуноглобулины класса Е.

IgE впервые идентифицирован K. Ishisaka, Молекулярная масса IgЕ, константы седиментации8 S. Молекула IgE также состоит из двух легких и двух тяжелых

полипептидных цепей, молекулярная масса которыхисоответственно. Содержание углеводов свыше 12%.

Для продолжения скачивания необходимо собрать картинку.

Гамма-глобулин - это белок, который выполняет защитную функцию. Его вырабатывает иммунная система и печень. При наличии определенных заболеваний содержание этого вещества в организме может повышаться или снижаться. Этот белок начинает вырабатываться, когда в организм попадает вирус, бактерия и любой другой чужеродный микроорганизм. Гамма-глобулины защищают организм от инфекционных заболеваний. Существует около пяти видов антител, которые выполняют определенную роль в организме. По уровню этих клеток в крови можно судить о наличии инфекции.

Общая информация

Гамма-глобулины выполняют разные функции и отличаются очень сложной структурой. Одна клетка может делиться на несколько фракций. Эти клетки двигаются медленнее остальных. В их состав входят ферментативно активные антитела. Они устраняют влияние на организм различных вирусов и бактерий. Главными из гамма-глобулинов являются иммуноглобулины. Они стимулируют работу гуморального иммунитета.

На протяжении жизни состав гамма глобулиновых частиц подвергается изменениям. На это влияют хронические заболевания и особенности иммунной системы человека.

Но обычно концентрация белков в плазме находится на одном уровне. Если повышается содержание гамма-глобулинов, то уровень альбуминов и других клеток снижается.

Определение уровня гамма-глобулина проводят:

1. При подозрении на серьезную патологию.
2. Для диагностики онкологической болезни.
3. При наличии острых инфекций или воспалений.

Если уровень этих клеток отклоняется от нормы, то диагноз поставить легче, так как круг поиска сужается.

Анализ на гамма-глобулины помогает также подобрать правильный курс лечения и в дальнейшем контролировать его эффективность. Поэтому подобное исследование назначают очень часто.

Особенности проведения анализа

Определение концентрации глобулинов гамма осуществляют с помощью биохимического анализа крови. Для исследования необходима венозная кровь. Ее помещают в пробирку, дальнейшим анализам подвергается плазма. Анализ нужно сдавать на голодный желудок утром.

Норма гамма-глобулинов колеблется от двенадцати до двадцати двух процентов.

Исследование могут назначить для постановки диагноза или для оценки общего состояния организма в профилактических целях.

При наличии патологий чаще всего содержание белка не меняется, изменениям обычно подвергается соотношение белковых фракций. Поэтому для определения их уровня назначают протеинограмму. С ее помощью можно определить, какая фракция увеличилась. Благодаря этому можно определить не только наличие, но и стадию болезни и особенности течения.

Необходимость в протеинограмме возникает, если у человека:

• системное заболевание соединительной ткани;
• инфекционная болезнь;
• аутоиммунная патология;
• нарушение работы желудочно-кишечного тракта;
• этот анализ используют также для скрининговых исследований.

Если результаты процедуры не соответствуют норме, значит, уровень определенных защитных клеток превысил норму. Эта информация помогает врачу оценить общее состояние организма пациента.

Причины повышение и понижения

Такое явление, как повышение уровня гамма-глобулинов, возникает не просто так. Это всегда свидетельствует о проблеме, так как организм начал вырабатывать антитела.

Высокое содержание этих клеток называют гипергаммаглобулинемией.

Это состояние можно наблюдать при таких патологических процессах, как:

• заболевания печени;
• аутоиммунные патологии;
• проблемы с дыхательной системой.

Это явление (понижение) может возникнуть под влиянием таких причин:

• особенность организма, с которой человек родился;
• для определенного ряда людей низкий уровень является нормальным, например, у детей в возрасте от трех до пяти месяцев;
• причины отклонения не выяснены.

А также снижение уровня гамма-глобулинов можно наблюдать в тех случаях, когда большую часть этих клеток организм потратил на борьбу с болезнью.

Это часто наблюдается:

• при нефрозе;
• у детей после удаления селезенки;
• если организм пострадал от радиационного излучения;
• если организм страдает от инфекции долгое время.

Гамма-глобулины не только защищают организм от разных патогенных микроорганизмов. Эти клетки используют для создания лекарственных препаратов против болезней и для улучшения состояния иммунной системы.

Иммуноглобулин - концентрированный раствор иммунологически активной белковой фракции, выделенной методом фракционирования этиловым спиртом при температуре ниже 0°С из плазмы крови здоровых доноров. Для изготовления серии иммуноглобулина используют плазму, полученную не менее, чем от 1000 здоровых доноров индивидуально проверенных на отсутствие поверхностного антигена вируса гепатита В (HBsAg), антител к вирусу гепатита С и вирусам иммунодефицита человека ВИЧ-1 и ВИЧ-2.
Концентрация белка в иммуноглобулине составляет от 9,5 до 10,5 %.
Стабилизатор глицин в концентрации (2,25±0,75) %. Препарат не содержит консервантов и антибиотиков.
Действующим началом являются иммуноглобулины, обладающие активностью антител различной специфичности.
Препарат обладает также неспецифической активностью, повышая резистентность организма.

Фармакокинетика

Cmax антител в крови достигается через 24-48 ч, T1/2 антител из организма составляет 3-4 недели.

Показания к применению

Показаниями к применению препарата Иммуноглобулин являются:
- профилактика гепатита А, кори, коклюша, менингококковой инфекции, полиомиелита, гриппа;
- лечение гипо- и агаммаглобулинемии;
- для повышения резистентности организма в период реконвалесценции инфекционных заболеваний.

Способ применения

Иммуноглобулин вводят внутримышечно в верхний наружный квадрант ягодичной мьшщы или наружную поверхность бедра. Запрещается вводить препарат внутривенно. Перед инъекцией ампулы с препаратом выдерживают в течение 2-х часов при комнатной температуре.
Вскрытие ампул и процедуру введения осуществляют при строгом соблюдении правил асептики и антисептики. Во избежание образования пены препарат набирают в шприц иглой с широким просветом.
Препарат во вскрытой ампуле хранению не подлежит. Непригоден к применению препарат в ампулах с нарушенной целостностью или маркировкой, при изменении физических свойств (изменение цвета, помутнение раствора, наличие не разбивающихся хлопьев), при истекшем сроке годности и несоблюдении условий хранения.
Доза иммуноглобулина и кратность его введения зависят от показаний к применению.
Профилактика гепатита А .
Препарат вводят однократно в дозах: детям от 1 до 6 лет - 0,75 мл, до 10 лет - 1,5 мл, старше 10 лет и взрослым - 3 мл. Повторное введение иммуноглобулина в случае необходимости профилактики гепатита А показано не ранее, чем через 2 мес.
Профилактика кори
Препарат вводят однократно с 3-месячного возраста лицам, не болевшим корью и непривитым против инфекции, не позднее 6 сут после контакта с больным. Дозу препарата детям (1,5 или 3 мл) устанавливают в зависимости от состояния здоровья и времени, прошедшего с момента контакта. Взрослым, а также детям при контакте со смешанными инфекциями препарат вводят в дозе 3 мл.
Профилактика и лечение гриппа
Препарат вводят однократно в дозах: детям до 2 лет - 1,5 мл, от 2 до 7 лет - 3 мл, старше 7 лет и взрослым - 4,5-6 мл. При лечении тяжелых форм гриппа показано повторное (через 24-48 ч) введение иммуноглобулина в той же дозе.
Профилактика коклюша
Препарат вводят двукратно с интервалом в 24 ч в разовой дозе 3 мл детям, не болевшим коклюшем и не привитым (не полностью привитым) против коклюша, в возможно более ранние сроки после контакта с больным, но не позже 3 суток.
Профилактика менингококковой инфекции .
Препарат вводят однократно детям в возрасте от 6 мес до 7 лет не позднее 7 сут после контакта с больным генерализованной формой менингококковой инфекции в дозах 1,5 мл (детям до 3 лет) и 3 мл (детям старше 3 лет).
Профилактика полиомиелита
Препарат вводят однократно в дозах 3-6 мл непривитым или неполноценно привитым полиомиелитной вакциной детям в возможно более ранние сроки после контакта с больным полиомиелитом.
Лечение гипо- и агаммаглобулинемии
Препарат вводят в дозе 1 мл на 1 кг массы тела, рассчитанную дозу можно ввести в 2-3 приема с интервалом в 24 ч. Последующие введения иммуноглобулина проводят по показаниям не ранее, чем через 1 месяц.
Повышение резистентности организма в период реконвалесценции острых инфекционных заболеваний с затяжным течением и при хронических пневмониях.
Препарат вводят в разовой дозе 0,15-0,2 мл на 1 кг массы тела. Кратность введения (до 4-х инъекций) определяет врач; интервалы между инъекциями составляют 2-3 сут.

Побочные действия

Реакции на введение Иммуноглобулина , как правило, отсутствуют.
В редких случаях могут развиваться местные реакции в виде гиперемии и повышение температуры до 37,5°С в течение первых суток после введения препарата.
У отдельных людей с измененной реактивностью могут развиваться аллергические реакции различного типа, а в исключительно редких случаях - анафилактический шок, в связи с этим лица, которым был введен препарат, должны в течение 30 мин после его введения находиться под медицинским наблюдением.

Места проведения прививок должны быть обеспечены средствами противошоковой терапии.

Противопоказания

Противопоказано применять препарат Иммуноглобулин при тяжелых аллергических реакциях на введение препаратов крови человека в анамнезе.
Лицам, страдающим аллергическими заболеваниями или имевшим в анамнезе тяжелые аллергические реакции, в день введения иммуноглобулина и течение последующих 3-х дней рекомендуется назначение антигистаминных препаратов.
Лицам, страдающими системными иммунопатологическими заболеваниями (болезни крови, соединительной ткани, нефрит и т.п.) иммуноглобулин следует вводить на фоне соответствующей терапии.

Беременность

С осторожностью применяют Иммуноглобулин при беременности и в период лактации.

Взаимодействие с другими лекарственными средствами

Терапия Иммуноглобулином может сочетаться с другими лекарственными средствами, в частности, антибиотиками.
Введение иммуноглобулинов может ослаблять (на протяжении 1,5-3 мес.) действие живых вакцин против таких вирусных заболеваний, как корь, краснуха, эпидемический паротит и ветряная оспа (прививки указанными вакцинами следует проводить не ранее, чем через 3 мес). После введения больших доз иммуноглобулина его влияние может длиться в отдельных случаях до одного года. Не применять одновременно с кальция глюконатом у грудных детей.

Передозировка

Случаи передозировки препарата Иммуноглобулин не описаны.

Условия хранения

Хранение и транспортирование в соответствии с СП 3.3.2.1248-03 при температуре от 2 до 8°С в недоступном для детей месте. Замораживание не допускается.
Срок годности - 2 года. Препарат с истекшим сроком годности применению не подлежит.

Форма выпуска

Иммуноглобулин - раствор д/в/м введения 1.5 мл/1 доза: амп. 5, 10 или 20 шт.

Состав

Иммуноглобулин содержит активное вещество: иммуноглобулин человека нормальный (human normal immunoglobulin).

Дополнительно

Возможно применение Иммуноглобулина у детей по показаниям.
У грудных детей не применять вместе с кальция глюконатом.
Иммуноглобулин применяют только по назначению врача. Введение иммуноглобулина регистрируют в установленных учетных формах с указанием номера серии, даты выпуска, срока годности, предприятия-изготовителя, даты введения, дозы, характера реакции на введение препарата.
После введения иммуноглобулина прививки против кори и эпидемического паротита проводят не ранее, чем через 3 месяца. После вакцинации против этих инфекций иммуноглобулин следует вводить не ранее, чем через 2 недели; в случае необходимости применение иммуноглобулина ранее этого срока вакцинацию против кори или эпидемического паротита следует повторить. Прививки против других инфекций могут быть проведены в любые сроки до или после введения иммуноглобулина.

Основные параметры

Название:	ИММУНОГЛОБУЛИН
Код АТХ:	J06BA01 -