بروتينات الأنسجة العضلية. الخيوط الدقيقة ووظائفها وتكوينها. الأكتين والميوسين يتم توفير وظيفة انقباض العضلات بواسطة بروتين أكتين واحد

تكوين البروتين في الأنسجة العضلية معقد للغاية. لقد تمت دراستها من قبل العديد من العلماء لفترة طويلة. أعطى مؤسس الكيمياء الحيوية الروسية، أ. يا. دانيلفسكي، الذي يدرس بروتينات الأنسجة العضلية، فكرة صحيحة عن الدور الفسيولوجي لعدد من البروتينات وأهمية بروتين الميوسين المقلص الموجود في اللييفات العضلية.
بعد ذلك، تمت دراسة الميوسين بواسطة V. A. Engelhardt، I. I. Ivanov وغيرهم من العلماء السوفييت. قدم العالم المجري سينت جورجي مساهمة كبيرة في دراسة تقلص العضلات. اكتشف عالم مجري آخر، ستروب، بروتين العضلات الأكتين.
يجب أن تبدأ دراسة الأنسجة العضلية بالبروتينات، لأنها تمثل حوالي 80٪ من البقايا الجافة للأنسجة العضلية. وفقًا للتركيب المورفولوجي للألياف العضلية، يتم توزيع البروتينات على النحو التالي:

من الرسم البياني أعلاه يمكن ملاحظة أن تكوين البروتين في الأنسجة العضلية متنوع للغاية. يحتوي الساركوبلازم على أربعة بروتينات: الميوجين، الألبومين العضلي، الجلوبيولين X والميوجلوبين. تحتوي اللييفات العضلية على مركب من الأكتين والميوسين يسمى الأكتوميوسين. تسمى جميع بروتينات الهيولى العضلية داخل الخلايا، وتسمى بروتينات الساركوليما خارج الخلية، وتحتوي النواة على بروتينات نووية، ويحتوي الغمد العضلي على الكولاجين والإيلاستين. إذا اعتبرنا أن الأنسجة العضلية، بالإضافة إلى ذلك، تحتوي على كمية كبيرة من الإنزيمات المختلفة وكل منها عبارة عن بروتين خاص، فإن تكوين البروتين في الأنسجة العضلية يتبين أنه أكثر تعقيدًا.

الميوسين

البروتين الرئيسي للأنسجة العضلية هو الميوسين. وهو يشكل ما يقرب من نصف بروتينات الأنسجة العضلية، ويوجد في عضلات جميع الثدييات والطيور والأسماك. من حيث القيمة الغذائية فهو بروتين كامل. في الجدول ويبين الشكل 7 تكوين الأحماض الأمينية للميوسين البقري.

تمت دراسة الميوسين بالتفصيل من قبل علماء الكيمياء الحيوية السوفييت، الذين اكتشفوا أنه ليس فقط بروتينًا هيكليًا للأنسجة العضلية، أي بروتين يشارك في بناء الخلايا، ولكنه أيضًا إنزيم - أدينوسين ثلاثي الفوسفات، الذي يحفز تفاعل التحلل المائي ATP. في هذه الحالة يتم تكوين ADP (حمض الأدينوزين ثنائي فوسفوريك) وحمض الفوسفوريك ويتم إطلاق كمية كبيرة من الطاقة التي تستخدم في عمل العضلات.
تم الحصول على الميوسين في شكل بلوري نقي. وزنه الجزيئي كبير جدًا، حوالي 1.5 مليون، والميوسين البلوري، في حالة الغياب التام للأملاح، قابل للذوبان تمامًا في الماء. ولكن يكفي إضافة كمية ضئيلة من أي ملح إلى الماء، مثل كلوريد الصوديوم، فيفقد قدرته على الذوبان تمامًا ويحدث الذوبان بالفعل عند تركيز كلوريد الصوديوم حوالي 1٪. ومع ذلك، فيما يتعلق بالأملاح، على سبيل المثال كبريتات الأمونيوم، يتصرف الميوسين مثل الجلوبيولين النموذجي.
عندما يتم استخلاص بروتينات اللحوم بالماء، لا يدخل الميوسين إلى المحلول. عند معالجة اللحوم بالمحلول الملحي، يوجد في مستخلص الملح. عندما يتم تخفيف محلول ملحي من الميوسين بالماء، ينخفض ​​تركيز الملح ويبدأ الميوسين بالترسيب. يتم تمليح الميوسين عند تشبعه بالكامل بكلوريد الصوديوم وكبريتات المغنيسيوم (يتم التمليح بالملح البلوري، وإلا فإنه من المستحيل تحقيق التشبع الكامل).
النقطة العازلة للميوسين هي عند الرقم الهيدروجيني 5.4-5.5.
يمتلك الميوسين خاصية الدخول في روابط خاصة مع مواد مختلفة، وفي المقام الأول البروتينات، لتكوين معقدات. يلعب مركب الميوسين والأكتين - الأكتوميوسين دورًا خاصًا في نشاط العضلات.

الأكتين والأكتوميوسين

يمكن أن يوجد بروتين الأكتين في شكلين: ليفي وكروي. في العضلات المريحة، يكون الأكتين في شكل ليفي؛ مع تقلص العضلات تصبح كروية. ولحمض وأملاح الأدينوزين ثلاثي الفوسفوريك أهمية كبيرة في هذا التحول.
تحتوي الأنسجة العضلية على 12-15% أكتين. ويدخل في المحلول أثناء الاستخراج لفترة طويلة باستخدام المحاليل الملحية. مع الاستخراج على المدى القصير يبقى في السدى. يبلغ الوزن الجزيئي للأكتين حوالي 75000.
عندما يتم خلط محاليل الأكتين والميوسين، يتكون مركب يسمى الأكتوميوسين، والذي يتم بناء اللييفات العضلية منه بشكل أساسي. يتميز هذا المركب بلزوجة عالية وقادر على الانكماش بشكل حاد عند تراكيز معينة من أيونات البوتاسيوم والمغنيسيوم (0.05 ملي كلوريد كلوريد > و 0.001 ملي مليجرام) في وجود أدينوسين ثلاثي الفوسفات. عند تركيزات أعلى من الملح (0.6 مل كلوريد كلوريد)، يتحلل الأكتوميوسين إلى الأكتين والميوسين عند إضافة ATP. تنخفض لزوجة المحلول بشكل ملحوظ.
وفقًا لـ Szent-Georgia، فإن ضغط الأكتوميوسين تحت تأثير ATP هو السبب وراء تقلص العضلات الحية.
الأكتوميوسين، مثل الجلوبيولين الحقيقي، غير قابل للذوبان في الماء. عند معالجة اللحوم بالمحلول الملحي، يمر الأكتوميوسين الذي يحتوي على محتوى أكتين غير مؤكد إلى المحلول، اعتمادًا على مدة الاستخلاص.

الجلوبيولين X

تحتوي الأنسجة العضلية على حوالي 20% جلوبيولين X من إجمالي البروتين. وهو جلوبيولين نموذجي، أي أنه لا يذوب في الماء، ولكنه يذوب في المحاليل الملحية ذات التركيز المتوسط؛ يترسب من المحاليل بنصف التشبع مع كبريتات الأمونيوم (حجم واحد من محلول البروتين وحجم واحد من محلول كبريتات الأمونيوم المشبع)، مع كلوريد الصوديوم عند التشبع الكامل.

ميوجين

تحتوي الأنسجة العضلية على حوالي 20% من الميوجين من البروتين الكلي. لا يمكن تصنيفه على أنه ألبومين أو جلوبيولين نموذجي، لأنه يذوب في الماء، ولا يتم تمليحه بدرجة كافية بكلوريد الصوديوم وكبريتات المغنيسيوم عند التشبع (الملح البلوري)، بينما في نفس الوقت يتم ترسيبه بكبريتات الأمونيوم بنسبة 2/3. التشبع (حجم واحد من محلول البروتين وحجمين من محلول كبريتات الأمونيوم المشبع). تم الحصول على هذا البروتين في شكل بلوري. الوزن الجزيئي للميوجين هو 150.000.
اكتشف V. A. Engelhardt في الميوجين القدرة على تحفيز أحد أهم التفاعلات التي تحدث في عملية تحلل السكر في الأنسجة العضلية. كان هذا الاكتشاف أول من أظهر أن البروتينات الهيكلية، أي البروتينات المشاركة في بناء الأنسجة، يمكن أن يكون لها نشاط إنزيمي.

الألبومين العضلي

تحتوي الأنسجة العضلية على حوالي 1-2% من الألبومين العضلي من البروتين الكلي. وهو ألبومين نموذجي، أي يذوب في الماء، ولا يترسب بواسطة كلوريد الصوديوم عند التشبع، ولكن يترسب بواسطة كبريتات الأمونيوم.

الميوجلوبين

الميوجلوبين هو بروتين كروموبروتين معقد يبلغ وزنه الجزيئي 16900. أثناء التحلل المائي، يتحلل إلى بروتين الجلوبين ومجموعة الهيم غير البروتينية. الميوجلوبين يلون العضلات باللون الأحمر. ويختلف عن الهيموجلوبين في الجزء البروتيني منه؛ مجموعتهم الاصطناعية هي نفسها.
أثناء الأكسدة، يتحول الهيم إلى الهيماتين، وفي وجود حمض الهيدروكلوريك - إلى الهيمين. يمكن استخدام محتوى الهيمين للحكم على كمية الميوجلوبين في الأنسجة العضلية.
يتراوح محتوى الهيمين في عضلات الماشية من 42 إلى 60 ملجم لكل 100 جرام من الأنسجة؛ في عضلات الخنازير يكون أقل بكثير - من 22 إلى 42 مجم لكل 100 جرام من الأنسجة ، لذا فهي أقل تلوينًا.
الميوغلوبين، مثل أصباغ الدم، لديه طيف امتصاص مميز.
مبدأ الحصول على أطياف الامتصاص للمواد الملونة، وخاصة أصباغ اللحوم والدم، هو أن الطاقة الضوئية التي تمر عبر محلول الصباغ يمتصها هذا المحلول. في هذه الحالة، يحدث ما يسمى بامتصاص (امتصاص) الضوء، والذي يمكن اكتشافه باستخدام المطياف.
تتراوح نطاقات الامتصاص المميزة للأنسجة العضلية وصبغات الدم من 400 إلى 700 ملم. في هذه الفترة، تدرك أعيننا الموجات، ويمكننا رؤية نطاقات داكنة في الطيف باستخدام المنظار الطيفي، ناتجة عن امتصاص الضوء بطول موجي معين.

يمكن قياس امتصاص الضوء بواسطة المواد الملونة باستخدام مقياس الطيف الضوئي. وعادة ما يتم التعبير عن النتائج التي تم الحصول عليها بيانيا. في هذه الحالة، يتم رسم الطول الموجي للضوء على طول محور الإحداثي، ويتم رسم النسبة المئوية للضوء الذي يمر عبر المحلول على طول المحور الإحداثي. كلما قل الضوء الذي مر، كلما امتصت المادة الملونة كمية أكبر منه. يعتبر إجمالي انتقال الضوء بواسطة المحلول 100٪.
في التين. ويبين الشكل 10 امتصاص (امتصاص) الضوء بمحلول أوكسي ميوجلوبين؛ يوضح أن الأوكسي ميوجلوبين له نطاقين امتصاص مميزين واضحين في المنطقة المرئية من الطيف، أي منطقتين ينقل فيهما أقل قدر من الضوء، وبالتالي يمتص معظم الضوء. الحد الأقصى لهذه المقاطع هو عند طولين موجيين؛ 585 mmk و 545 mmk،
في التين. ويبين الشكل 11 المنحنى الطيفي للأوكسي هيموغلوبين للمقارنة.
يتمتع الميوجلوبين بقدرة أكبر على الارتباط بالأكسجين من هيموجلوبين الدم. من خلال الميوجلوبين، يتم تزويد الأنسجة العضلية بالأكسجين. تحتوي العضلات العاملة على كمية أكبر من الميوجلوبين، حيث تحدث الأكسدة فيها بشكل مكثف. ومن المعروف أن عضلات الساقين تكون أكثر قوة من عضلات الظهر؛ كما أن عضلات الثيران العاملة أكثر ألوانًا من تلك الموجودة في الحيوانات غير العاملة. وهذا ملحوظ بشكل خاص في الطيور التي لا تكون عضلاتها الصدرية ملونة تقريبًا.

الكولاجين والإيلاستين

الكولاجين والإيلاستين عبارة عن بروتينات نسيج ضام غير قابلة للذوبان في الماء والمحاليل الملحية. أنها تشكل غمد الليف العضلي - أنحف غمد من الألياف العضلية.

البروتينات النووية

البروتينات النووية هي البروتينات التي تشكل نواة الخلية. السمة المميزة لها هي قدرتها على الذوبان في محاليل القلويات الضعيفة. ويفسر ذلك حقيقة أن جزيئهم يحتوي على مجموعة صناعية لها خصائص حمضية.

فصل البروتينات العضلية

عندما يتم علاج الأنسجة العضلية بمحلول ملحي متوسط ​​التركيز، يمكن تقسيم بروتيناتها إلى بروتينات اللحمية وبروتينات البلازما. تشير السدى إلى الأساس الهيكلي غير القابل للذوبان في المحلول الملحي للأنسجة العضلية، والذي يتكون بشكل أساسي من بروتينات غمد عضلي (انظر الرسم البياني).

تختلف قابلية ذوبان البروتينات داخل الخلايا في الأنسجة العضلية. على سبيل المثال، الأكتوميوسين والجلوبيولين X غير قابلين للذوبان في الماء ويتم ترسيبهما بسهولة أكبر من المحاليل الملحية بواسطة كبريتات الأمونيوم وكلوريد الصوديوم مقارنة بالميوجين. يذوب الميوجين في الماء مثل الألبومين العضلي، لكنه يختلف عنه في خصائصه المملحة.
يوضح الجدول قابلية ذوبان بروتينات الأنسجة العضلية في المحاليل الملحية عند تفاعل محايد وهطول الأمطار. 8.

عند التمليح والطبخ وأنواع أخرى من المعالجة التكنولوجية للحوم، يتم فقدان المواد البروتينية. يرجع حجم فقد البروتين إلى اختلاف ذوبانه وقابليته للترسيب.
من خلال معرفة خصائص البروتينات، من الممكن اختيار الظروف التي تكون فيها الخسائر في حدها الأدنى. ولذلك، ينبغي إيلاء اهتمام خاص لدراسة هذه الخصائص للبروتينات.

أهداب والأسواط

أهداب والأسواط -العضيات ذات الأهمية الخاصة التي تشارك في عمليات الحركة هي نواتج السيتوبلازم، وأساسها عبارة عن بطاقة من الأنابيب الدقيقة تسمى الخيط المحوري، أو المحور المحوري (من المحور اليوناني - المحور ونيما - الخيط). يبلغ طول الأهداب 2-10 ميكرون، ويمكن أن يصل عددها على سطح خلية مهدبة واحدة إلى عدة مئات. النوع الوحيد من الخلايا البشرية الذي يحتوي على سوط - الحيوانات المنوية - يحتوي على سوط واحد طويل يبلغ طوله 50-70 ميكرون. يتكون المحور المحوري من 9 أزواج محيطية من الأنابيب الدقيقة بواسطة زوج واحد مركزي. يتم وصف هذا الهيكل بالصيغة (9 × 2) + 2 (الشكل 3-16). داخل كل زوج محيطي، بسبب الاندماج الجزئي للأنابيب الدقيقة، واحد منهم (A) مكتمل، والثاني (B) غير مكتمل (2-3 ثنائيات مشتركة مع الأنابيب الدقيقة A).

يحيط بالزوج المركزي من الأنابيب الدقيقة غلاف مركزي، تتباعد منه الثنائيات الشعاعية إلى الثنائيات المحيطية، وتتصل الثنائيات المحيطية ببعضها بواسطة جسور نيكسين، وتمتد "مقابض" بروتين الداينين ​​من الأنبوب الدقيق A إلى الأنبوب الدقيق B. الثنائي المجاور (انظر الشكل 3-16)، والذي له نشاط ATPase.

يحدث ضرب الهدب والسوط بسبب انزلاق الثنائيات المجاورة في المحور المحوري، والذي يتم بوساطة حركة مقابض الداينين. تؤدي الطفرات التي تسبب تغيرات في البروتينات التي تشكل الأهداب والأسواط إلى اختلالات وظيفية مختلفة في الخلايا المقابلة. بالنسبة لمتلازمة كارتاجينر (متلازمة الأهداب الثابتة)، والتي تنتج عادةً عن غياب مقابض الداينين؛ يعاني المرضى من أمراض مزمنة في الجهاز التنفسي (المرتبطة بضعف وظيفة تطهير سطح ظهارة الجهاز التنفسي) والعقم (بسبب عدم حركة الحيوانات المنوية).

يقع الجسم القاعدي، الذي يشبه في تركيبه المريكز، في قاعدة كل هدب أو سوط. على مستوى النهاية القمية للجسم، يستمر الأنبوب الصغير C من الأطراف الثلاثية، والأنابيب الدقيقة A وB في الأنابيب الدقيقة المقابلة للمحور المحوري للكيليوم أو السوط. أثناء تطور الأهداب أو السوط، يلعب الجسم القاعدي دور المصفوفة التي يحدث عليها تجميع مكونات المحور العصبي.

خيوط دقيقة- خيوط بروتينية رفيعة يبلغ قطرها 5-7 نانومتر، تقع في السيتوبلازم منفردة، على شكل حواجز أو في حزم. في العضلات الهيكلية، تشكل الخيوط الدقيقة الدقيقة حزمًا مرتبة، وتتفاعل مع خيوط الميوسين الأكثر سمكًا.

الشبكة القشرية (الطرفية) هي منطقة تكثيف للألياف الدقيقة تحت البلازما، وهي خاصية مميزة لغالبية الخلايا. في هذه الشبكة، تتشابك الخيوط الدقيقة و"تتشابك" مع بعضها البعض باستخدام بروتينات خاصة، وأكثرها شيوعًا هو الفيلامين. تمنع الشبكة القشرية التشوه الحاد والمفاجئ للخلية تحت التأثيرات الميكانيكية وتضمن حدوث تغييرات سلسة في شكلها من خلال إعادة الترتيب، وهو ما يتم تسهيله عن طريق إنزيمات (تحويل) الأكتين.

يتم ربط الخيوط الدقيقة بالبلازما بسبب ارتباطها ببروتيناتها المتكاملة ("المرساة") (الإنتجرينات) - مباشرة أو من خلال عدد من البروتينات الوسيطة تالين، فينكولين وألفا أكتينين (انظر الشكل 10-9). بالإضافة إلى ذلك، ترتبط خيوط الأكتين الدقيقة ببروتينات الغشاء في مناطق خاصة من البلازما، تسمى وصلات الالتصاق أو نقاط الاتصال البؤرية، والتي تربط الخلايا ببعضها البعض أو الخلايا بمكونات المادة بين الخلايا.

الأكتين، البروتين الرئيسي للألياف الدقيقة، يحدث في شكل أحادي (G-، أو أكتين كروي)، وهو قادر على البلمرة إلى سلاسل طويلة (F-، أو أكتين ليفي) في وجود cAMP وCa2+. عادة، يبدو جزيء الأكتين مثل خيطين ملتويين حلزونيا (انظر الأشكال 10-9 و13-5).

في الألياف الدقيقة، يتفاعل الأكتين مع عدد من البروتينات المرتبطة بالأكتين (ما يصل إلى عدة عشرات من الأنواع) التي تؤدي وظائف مختلفة. ينظم بعضها درجة بلمرة الأكتين، بينما يساهم البعض الآخر (على سبيل المثال، الفلامين في الشبكة القشرية أو الفيمبرين والزغب في الزغابات الدقيقة) في ربط الخيوط الدقيقة الفردية بالأنظمة. في الخلايا غير العضلية، يمثل الأكتين ما يقرب من 5-10٪ من محتوى البروتين، ويتم تنظيم حوالي نصفها فقط في خيوط. تعتبر الألياف الدقيقة أكثر مقاومة للتأثيرات الفيزيائية والكيميائية من الأنابيب الدقيقة.

وظائف الألياف الدقيقة:

(1) ضمان انقباض خلايا العضلات (عند التفاعل مع الميوسين)؛

(2) توفير الوظائف المرتبطة بالطبقة القشرية من السيتوبلازم والبلازما (الالتقام الخارجي والالتقام الخلوي، وتكوين الأرجل الكاذبة وهجرة الخلايا)؛

(3) حركة العضيات وحويصلات النقل والهياكل الأخرى داخل السيتوبلازم بسبب التفاعل مع بروتينات معينة (مينيميوسين) المرتبطة بسطح هذه الهياكل؛

(4) ضمان صلابة معينة للخلية بسبب وجود شبكة قشرية تمنع حدوث التشوهات، ولكنها في حد ذاتها، عند إعادة ترتيبها، تساهم في إحداث تغييرات في الشكل الخلوي؛

(5) تشكيل انقباض أثناء بضع الخلايا، الذي يكمل انقسام الخلايا؛

(6) تشكيل الأساس ("الإطار") لبعض العضيات (الميكروفيلي، الأهداب المجسمة)؛

(7) المشاركة في تنظيم بنية الوصلات بين الخلايا (الدسموسومات المحيطة).

الميكروفيلي عبارة عن نتوءات على شكل إصبع من السيتوبلازم الخلوي يبلغ قطرها 0.1 ميكرومتر وطولها 1 ميكرومتر، ويتكون أساسها من خيوط الأكتين الدقيقة. توفر الميكروفيلي زيادة متعددة في مساحة سطح الخلية التي يحدث فيها تحلل وامتصاص المواد. على السطح القمي لبعض الخلايا المشاركة بنشاط في هذه العمليات (في ظهارة الأمعاء الدقيقة والأنابيب الكلوية) يوجد ما يصل إلى عدة آلاف من الزغيبات الدقيقة، والتي تشكل معًا حدودًا للفرشاة.

أرز. 3-17. مخطط التنظيم البنية التحتية للميكروفيلي. AMP - خيوط الأكتين الدقيقة، AB - مادة غير متبلورة (الجزء القمي من الزغابات الدقيقة)، F، V - الفيمبرين والزغب (البروتينات التي تشكل روابط متقاطعة في حزمة AMP)، مم - جزيئات مينيموسين (ربط حزمة AMP بالزغبات البلازمية الدقيقة )، TC - الشبكة الطرفية AMP، C - جسور الطيف (إرفاق TC بالبلازما)، MF - خيوط الميوسين، PF - خيوط وسيطة، GC - الجليكوكليكس.

يتكون إطار كل زغيبة من حزمة تحتوي على حوالي 40 من الخيوط الدقيقة تقع على طول محورها الطويل (الشكل 3-17). في الجزء القمي من الزغيبات الدقيقة، يتم تثبيت هذه الحزمة في مادة غير متبلورة. ترجع صلابتها إلى الروابط المتقاطعة من بروتينات الفيمبرين والزغب، ومن الداخل، ترتبط الحزمة بالبلازما الخاصة بالزغبات الصغيرة بواسطة جسور بروتينية خاصة (جزيئات مينيميوسين. عند قاعدة الزغابات الدقيقة، تكون الخيوط الدقيقة للحزمة متماسكة). منسوجة في الشبكة الطرفية، من بين عناصرها خيوط الميوسين، من المحتمل أن التفاعل بين خيوط الأكتين والميوسين في الشبكة الطرفية، يحدد نغمة وتكوين الزغابات الصغيرة.

أهداب مجسمة- الزغيبات الدقيقة المعدلة الطويلة (في بعض الخلايا - المتفرعة) - يتم اكتشافها بشكل أقل تكرارًا من الزغيبات الدقيقة، ومثل الأخيرة، تحتوي على حزمة من الخيوط الدقيقة.

⇐ السابق123

إقرأ أيضاً:

الخيوط الدقيقة والأنابيب الدقيقة والخيوط الوسيطة هي المكونات الرئيسية للهيكل الخلوي.

خيوط الأكتين الدقيقة - الهيكل والوظائف

خيوط الأكتين الدقيقةوهي عبارة عن تكوينات خيطية بوليمرية يبلغ قطرها 6-7 نانومتر، وتتكون من بروتين الأكتين. هذه الهياكل ديناميكية للغاية: في نهاية الخيط الدقيق الذي يواجه غشاء البلازما (النهاية الزائدة)، تحدث بلمرة الأكتين من مونومراته في السيتوبلازم، بينما تحدث إزالة البلمرة في الطرف المقابل (ناقص النهاية).
خيوط دقيقةوبالتالي، يكون لها قطبية هيكلية: ينمو الخيط من الطرف الزائد، ويقصر - من الطرف السالب.

التنظيم والأداء الهيكل الخلوي الأكتينيتم توفيرها من خلال عدد من البروتينات المرتبطة بالأكتين التي تنظم عمليات بلمرة وإزالة بلمرة الخيوط الدقيقة وربطها ببعضها البعض وإضفاء خصائص مقلصة.

ومن بين هذه البروتينات، للميوسينات أهمية خاصة.

تفاعلأحد أفراد عائلتها - الميوسين الثاني مع الأكتين يكمن وراء تقلص العضلات، وفي الخلايا غير العضلية يعطي خيوط الأكتين الدقيقة خصائص مقلصة - القدرة على الخضوع للتوتر الميكانيكي. تلعب هذه القدرة دورًا مهمًا للغاية في جميع التفاعلات اللاصقة.

تشكيل جديد خيوط الأكتين الدقيقةفي الخلية يحدث عن طريق التفرع من المواضيع السابقة.

من أجل تكوين خيوط دقيقة جديدة، من الضروري وجود نوع من "البذور". يلعب الدور الرئيسي في تكوينه مركب البروتين Af 2/3، والذي يتضمن بروتينين مشابهين جدًا لمونومرات الأكتين.

كون مفعل، يلتصق مجمع Af 2/3 بجانب خيوط الأكتين الدقيقة الموجودة مسبقًا ويغير تكوينها، ويكتسب القدرة على ربط مونومر أكتين آخر.

وهكذا تظهر "البذرة"، فتبدأ بالنمو السريع لخيوط دقيقة جديدة، تمتد على شكل فرع من جانب الخيط القديم بزاوية حوالي 70 درجة، لتشكل بذلك شبكة متفرعة من الخيوط الدقيقة الجديدة في خلية.

ينتهي نمو الخيوط الفردية قريبًا، ويتم تفكيك الخيوط إلى مونومرات الأكتين الفردية المحتوية على ADP، والتي، بعد استبدال ADP فيها بـ ATP، تدخل مرة أخرى في تفاعل البلمرة.

الهيكل الخلوي الأكتينيلعب دورًا رئيسيًا في ارتباط الخلايا بالمصفوفة خارج الخلية ومع بعضها البعض، في تكوين الأرجل الكاذبة، والتي يمكن للخلايا من خلالها الانتشار والتحرك في الاتجاه.

— العودة إلى القسم "علم الأورام"

1. ميثيل الجينات الكابتة كسبب للورم الأرومي الدموي - أورام الدم
2. التيلوميراز - التوليف والوظائف
3. التيلومير - التركيب الجزيئي
4. ما هو تأثير موضع التيلومير؟
5. طرق بديلة لإطالة التيلوميرات عند البشر - الخلود
6. أهمية التيلوميراز في تشخيص الأورام
7. طرق علاج السرطان التي تؤثر على التيلوميرات والتيلوميراز
8. التيلوميرات الخلوية لا تؤدي إلى تحول خبيث
9. التصاق الخلايا - عواقب تعطيل التفاعلات اللاصقة
10. خيوط الأكتين الدقيقة - الهيكل والوظائف

خيوط دقيقة(خيوط رقيقة) - أحد مكونات الهيكل الخلوي للخلايا حقيقية النواة. فهي أرق من الأنابيب الدقيقة وفي البنية خيوط بروتينية رقيقةبقطر حوالي 6 نانومتر.

البروتين الرئيسي الذي تحتوي عليه هو أكتين. يمكن أيضًا العثور على الميوسين في الخلايا. في الحزمة، يوفر الأكتين والميوسين الحركة، على الرغم من أن الأكتين وحده يمكنه القيام بذلك في الخلية (على سبيل المثال، في الزغيبات الدقيقة).

تتكون كل خيوط دقيقة من سلسلتين ملتويتين، تتكون كل منهما من جزيئات الأكتين وبروتينات أخرى بكميات أقل.

في بعض الخلايا، تشكل الخيوط الدقيقة حزمًا تحت الغشاء السيتوبلازمي، وتفصل الأجزاء المتحركة والثابتة من السيتوبلازم، وتشارك في عملية الإخراج الداخلي والإخراج الخلوي.

ومن وظائفها أيضًا ضمان حركة الخلية بأكملها ومكوناتها وما إلى ذلك.

المتوسطة الشعيرات(غير موجودة في جميع الخلايا حقيقية النواة؛ ولا توجد في عدد من مجموعات الحيوانات وجميع النباتات) تختلف عن الخيوط الدقيقة في سمكها الأكبر، والذي يبلغ حوالي 10 نانومتر.

الخيوط الدقيقة، تركيبها ووظائفها

يمكن بناؤها وتدميرها من أي من الطرفين، في حين أن الخيوط الرقيقة تكون قطبية، ويتم تجميعها عند الطرف "الموجب"، ويحدث التفكيك عند الطرف "السالب" (تمامًا مثل الأنابيب الدقيقة).

هناك أنواع مختلفة من الخيوط الوسيطة (تختلف في تركيب البروتين)، ويوجد أحدها في نواة الخلية.

خيوط البروتين التي تشكل الخيوط المتوسطة غير متوازية.

وهذا ما يفسر عدم وجود قطبية. في نهايات الخيط توجد بروتينات كروية.

وهي تشكل نوعًا من الضفيرة بالقرب من النواة وتتباعد إلى محيط الخلية. تزويد الخلية بالقدرة على تحمل الضغوط الميكانيكية.

البروتين الرئيسي هو الأكتين.

خيوط الأكتين الدقيقة.

الخيوط الدقيقة بشكل عام.

وجدت في جميع الخلايا حقيقية النواة.

موقع

تشكل الخيوط الدقيقة حزمًا في سيتوبلازم الخلايا الحيوانية المتحركة وتشكل الطبقة القشرية (تحت غشاء البلازما).

البروتين الرئيسي هو الأكتين.

• بروتين غير متجانس
• توجد في أشكال إسوية مختلفة ويتم تشفيرها بواسطة جينات مختلفة

تحتوي الثدييات على 6 أكتين: واحد في العضلات الهيكلية، وواحد في عضلة القلب، ونوعان في العضلات الملساء، واثنين من الأكتين غير العضلي (السيتوبلازمي) = مكون عالمي لجميع خلايا الثدييات.

جميع الأشكال الإسوية متشابهة في تسلسل الأحماض الأمينية، فقط المقاطع الطرفية هي المتباينة (فهي تحدد معدل البلمرة ولا تؤثر على الانكماش).

خصائص الأكتين:

• م=42 ألف؛
• في شكل أحادي يبدو وكأنه كرية تحتوي على جزيء ATP (G-actin)؛
• بلمرة الأكتين => ألياف ليفية رقيقة (F-actin، يمثل شريطًا حلزونيًا مسطحًا)؛
• الأكتين MFs قطبية في خصائصها.
• بتركيز كافٍ، يبدأ G-actin في البلمرة تلقائيًا؛
• هياكل ديناميكية للغاية يسهل تفكيكها وتجميعها.

أثناء البلمرة (+)، ترتبط نهاية الخيط الدقيق بسرعة بـ G-actin => ينمو بشكل أسرع

(-) نهاية.

انخفاض تركيز G-actin => يبدأ F-actin في التفكيك.

التركيز الحرج لـ G-actin => التوازن الديناميكي (الخيوط الدقيقة لها طول ثابت)

يتم ربط المونومرات التي تحتوي على ATP بالنهاية النامية، أثناء البلمرة، يحدث التحلل المائي ATP، وتصبح المونومرات مرتبطة بـ ADP.

تتفاعل جزيئات الأكتين + ATP بقوة أكبر مع بعضها البعض مقارنة بالمونومرات المرتبطة بـ ADP.

يتم الحفاظ على استقرار النظام الليفي:

• بروتين تروبوميوزين (يعطي الصلابة) ؛
• الفيلامين وألفا أكتينين.

خيوط دقيقة

إنها تشكل روابط متقاطعة بين خيوط f-actin => شبكة معقدة ثلاثية الأبعاد (تعطي حالة تشبه الهلام إلى السيتوبلازم)؛

• البروتينات التي تلتصق بنهايات الألياف، وتمنع تفكيكها؛
• الفيمبرين (يربط الخيوط في حزم)؛
• مجمع الميوسين = مركب الأكتو-ميوسين قادر على الانكماش عند تحلل ATP.

وظائف الألياف الدقيقة في الخلايا غير العضلية:

كن جزءًا من الجهاز المقلص؛

خيوط دقيقة(خيوط الأكتين) تتكون من الأكتين، وهو البروتين الأكثر وفرة في الخلايا حقيقية النواة. يمكن أن يوجد الأكتين كمونومر ( جي أكتين، "الأكتين الكروي") أو البوليمر (F-الأكتين، "الأكتين الليفي"). G-actin هو بروتين كروي غير متماثل (42 كيلو دالتون)، يتكون من مجالين. مع زيادة القوة الأيونية، يتجمع G-actin بشكل عكسي ليشكل بوليمر خطي ملفوف، F-actin. يحمل جزيء G-actin جزيء ATP مرتبط بإحكام (ATP)، والذي، عند تحويله إلى F-actin، يتحلل ببطء إلى ADP (ADP)، أي أن F-actin يُظهر خصائص ATPase.

عندما يتبلمر G-actin إلى F-actin، يكون اتجاه جميع المونومرات هو نفسه، لذلك يكون F-actin قطبيًا. تحتوي ألياف F-actin على نهايتين مشحونتين بشكل متعاكس - (+) و (-)، والتي تتبلمر بمعدلات مختلفة. لا يتم تثبيت هذه الأطراف بواسطة بروتينات خاصة (كما هو الحال، على سبيل المثال، في الخلايا العضلية)، وعند التركيز الحرج لـ G-actin، سوف تطول النهاية (+) وتقصر النهاية (-). وفي ظل الظروف التجريبية، يمكن تثبيط هذه العملية بواسطة السموم الفطرية. على سبيل المثال، فالويدين(سم الضفدع) يرتبط بالنهاية (-) ويمنع إزالة البلمرة، بينما السيتوشالاسين(سم من فطريات العفن له خصائص مثبطة للخلايا) يلتصق بالنهاية (+)، مما يمنع البلمرة.

البروتينات المرتبطة بالأكتين. هناك أكثر من 50 نوعًا مختلفًا من البروتينات في سيتوبلازم الخلايا التي تتفاعل بشكل خاص مع G-actin وF-actin. تؤدي هذه البروتينات وظائف مختلفة: فهي تنظم حجم تجمع G-actin ( بروفيلين) ، التأثير على معدل بلمرة G-actin ( شرير) ، تثبيت نهايات خيوط F-actin ( فراجين, بيتا الأكتينين) ، قم بربط الخيوط معًا أو مع مكونات أخرى (مثل شرير, ألفا الأكتينين, سبكترين, ماركس) أو تدمير الحلزون المزدوج F-actin ( جلسولين). يتم تنظيم نشاط هذه البروتينات بواسطة أيونات Ca 2+ وكينازات البروتين.

مقالات في قسم "الهيكل الخلوي: التكوين":

• أ. أكتين

عالم حفريات مشهور عالميًا يكشف عن علم رائد يتفوق على الخيال العلمي: كيفية تنمية ديناصور حي بعد مرور عقد من الزمن على العصر الجوراسي...

هناك خمسة مواقع رئيسية حيث يمكن ممارسة عمل البروتينات المرتبطة بالأكتين. يمكنهم الارتباط بمونومر الأكتين. بنهاية "مدببة" أو بطيئة النمو للخيط ؛ بنهاية "مغطاة بالريش" أو سريعة النمو ؛ مع السطح الجانبي للخيوط. وأخيرًا، بخيطين في وقت واحد، مما يشكل رابطًا متقاطعًا بينهما. بالإضافة إلى الأنواع الخمسة من التفاعلات المشار إليها، يمكن أن تكون البروتينات المرتبطة بالأكتين حساسة أو غير حساسة للكالسيوم. مع مثل هذا التنوع في الاحتمالات، ليس من المستغرب أن يتم اكتشاف مجموعة متنوعة من البروتينات المرتبطة بالأكتين، وأن بعضها قادر على أكثر من نوع واحد من التفاعل.

تمنع البروتينات التي ترتبط بالمونومرات تكوين البادئات عن طريق إضعاف تفاعل المونومرات مع بعضها البعض. هذه البروتينات قد تقلل أو لا تقلل من معدل الاستطالة، اعتمادًا على ما إذا كان مركب البروتين المرتبط بالأكتين-الأكتين قادرًا على الارتباط بالخيوط. البروفيلين والفراجمين عبارة عن بروتينات حساسة للكالسيوم وتتفاعل مع مونومرات الأكتين. كلاهما يتطلب الكالسيوم لربط الأكتين. يمكن لمركب البروفيلين مع المونومر أن يبني على خيوط موجودة مسبقًا، لكن مركب الجزءمين مع الأكتين لا يمكنه ذلك. لذلك، يمنع البروفيلين في المقام الأول التنوي، في حين يمنع fragmin كلاً من التنوي والاستطالة. من بين البروتينات الثلاثة المتفاعلة مع الأكتين غير الحساسة للكالسيوم، يعمل اثنان - DNase I وبروتين ربط فيتامين D - خارج الخلية. الأهمية الفسيولوجية لقدرتها على ربط الأكتين غير معروفة. ومع ذلك، يوجد في الدماغ بروتين يعمل على إزالة بلمرة خيوط الأكتين من خلال الارتباط بالمونومرات. يتم تفسير تأثير إزالة البلمرة من خلال حقيقة أن ربط المونومرات يؤدي إلى انخفاض في تركيز الأكتين المتاح للبلمرة.

يمكن حجب النهاية "المريشة" أو سريعة النمو لخيوط الأكتين بواسطة ما يسمى بروتينات التغطية، بالإضافة إلى السيتوشالاسين B أو D. ومن خلال حجب نقطة التجمع السريع للخيوط، تعمل بروتينات التغطية على تعزيز النواة، ولكنها تمنع الاستطالة والنهاية إلى النهاية. -نهاية الانضمام للخيوط. التأثير العام هو ظهور خيوط مختصرة، ويرجع ذلك إلى زيادة عدد البذور المتنافسة على المونومرات الحرة ونقص الالتحام. من المعروف أن أربعة بروتينات على الأقل تعمل بطريقة مماثلة في وجود الكالسيوم: جيلسولين، فيلين، فراجمين، وأيضًا بروتين يحتوي على مول. وزنها 90 كيلو دالتون من الصفائح الدموية. كلهم قادرون على تقليل مرحلة التأخر الناتجة عن النواة أثناء بلمرة المونومرات النقية وتقصير الخيوط المشكلة بالفعل. هناك أيضًا بروتينات تغطية غير حساسة للكالسيوم. لذلك، السناجب مع الرصيف. وزنها 31 و 28 كيلو دالتون من الشوكميبة والبروتين مع مول. الصفائح الدموية التي تزن 65 كيلو دالتون لها تأثيرها بغض النظر عن وجود أو عدم وجود الكالسيوم.

هناك نقطة أخرى يمكن عندها تفاعل البروتين مع الخيوط وهي النهاية "المدببة" أو بطيئة النمو. ربط البروتين فيه يمكن أن يبدأ النواة ويتداخل مع إرساء الخيوط. كما أنه يؤثر على معدل الاستطالة، ويعتمد هذا التأثير على تركيز الأكتين. عندما يكون الأخير في النطاق بين التركيزات الحرجة للأطراف البطيئة والسريعة النمو، فإن ربط البروتين بالنهاية البطيئة سيزيد من معدل الاستطالة عن طريق منع فقدان المونومرات الموجودة عليه. ومع ذلك، إذا تجاوز تركيز الأكتين التركيز الحرج، فإن ربط البروتين بالنهاية البطيئة سيؤدي إلى انخفاض في معدل الاستطالة الإجمالي بسبب سد إحدى نقاط ارتباط المونومر. ستكون النتيجة الإجمالية لهذه التأثيرات الثلاثة (تحفيز النواة، وقمع الالتحام، وقمع الاستطالة) زيادة في عدد الخيوط وانخفاض طولها. تشبه هذه التأثيرات تلك التي تسببها البروتينات التي ترتبط بنهاية "الريشة". ولهذا السبب، من أجل تحديد أي من الفئتين ينتمي بروتين معين، أي عند أي طرف من الخيوط يعمل، من الضروري إجراء أي من التجربتين على منافسة هذا البروتين مع تلك التي ترتبط بشكل واضح بالبروتين. نهاية سريعة، أو تجارب البلمرة على البذور الموجودة مسبقًا. حاليًا، من المعروف أن بروتينًا واحدًا فقط يرتبط بالنهاية "المدببة" أو بطيئة النمو لخيوط الأكتين، وهو الأكيومنتين، الموجود بكميات كبيرة في الخلايا البلعمية. من الممكن أن يكون هذا صحيحًا أيضًا بالنسبة للبريفين، وهو بروتين مصل اللبن الذي يسبب انخفاضًا سريعًا في لزوجة محاليل F-actin، مما يؤدي إلى تقصير الخيوط دون زيادة تركيز المونومرات الحرة. لا يعتبر أي من Brevin أو Acumentin حساسين لتركيزات الكالسيوم.

النوع الرابع من الارتباط بخيوط الأكتين هو الارتباط بسطحها الجانبي دون ربطها ببعضها البعض. يمكن أن يؤدي ارتباط البروتينات بالسطح إلى تثبيت الخيوط أو زعزعة استقرارها. يرتبط التروبوميوزين بطريقة غير حساسة للكالسيوم ويثبت F- الأكتين، بينما يرتبط السيفرين والفلين بخيوط الأكتين ويقطعونها في وجود الكالسيوم.

ولكن ربما تكون أكثر البروتينات المرتبطة بالأكتين فعالية هي تلك التي يمكنها ربط خيوط الأكتين مع بعضها البعض وبالتالي التسبب في تكوين مادة هلامية. من خلال الارتباط بـ F-actin، عادةً ما تحفز هذه البروتينات أيضًا التنوي. ما لا يقل عن أربعة بروتينات متصالبة من الأكتين الليفي قادرة على تحفيز التبلور في غياب الكالسيوم. هذه هي α-actinin من الصفائح الدموية، والزغب، والفمبرين، والأكتينوجين من البلاعم. كل منهم يحول محلول F-actin إلى مادة هلامية صلبة يمكن أن تتداخل مع حركة الكرة المعدنية؛ تؤدي إضافة الكالسيوم إلى إذابة الجل. جميع هذه البروتينات الأربعة أحادية. في حالة الزغب، يمكن تقسيم جزيء البروتين إلى مجالات منفصلة: النواة، وهي حساسة للكالسيوم وقادرة على الارتباط وتغطية خيوط الأكتين، والرأس، وهو ضروري لربط الخيوط في غيابها. من الكالسيوم. هناك أيضًا العديد من البروتينات المتصالبة غير الحساسة للكالسيوم. اثنان منهم، الفيلامين والبروتين الرابط للأكتين من البلاعم، هما ثنائيات متجانسة، ويتكونان من وحدات فرعية طويلة ومرنة من البروتين. Muscle α-actii هو بروتين آخر غير حساس للكالسيوم. الفينكولين والبروتين عالي الوزن الجزيئي من خلايا BHK قادران أيضًا على تكوين روابط متشابكة دون مساعدة بروتينات إضافية. في الوقت نفسه، يمكن للفاسين من قنافذ البحر في حد ذاته ضمان تكوين حزم ضيقة تشبه الإبرة من خيوط الأكتين، ومن أجل التسبب في تكوين الجيلاتين، فإنه يحتاج إلى مساعدة بروتين يسمى مول. وزنها 220 كيلو دالتون.

تعد عائلة سبكترين واحدة من أكثر البروتينات المتشابكة إثارة للاهتمام والتي لا تتأثر بشكل مباشر بالكالسيوم. سبكترين نفسه هو رباعي رباعي (ar)g، تم اكتشافه أصلاً في الهيكل العظمي الغشائي لكريات الدم الحمراء. ترتبط ap-dimers ببعضها البعض من الذيل إلى الذيل، بينما تظل رؤوس الجزيئات حرة ويمكن أن تتفاعل مع قليلات الأكتين. يمكن أيضًا للوحدة الفرعية α لكل ديمر أن تتفاعل مع الكالموديولين، وهو بروتين مرتبط بالكالسيوم يشارك في العديد من العمليات التي تنظم الكالسيوم. لا يزال من غير المعروف ما هو تأثير ارتباط الهيمودولين على نشاط السبيكترين. تم الآن العثور على جزيئات شبيهة بالسبكترين في العديد من أنواع الخلايا، لذا سيكون من الأصح الحديث عن عائلة السبكترين. تحتوي الوحدة الفرعية الطيفية من كريات الدم الحمراء على مول. كتلة 240 كيلو دالتون. بروتين مرتبط مناعيًا بنفس الرصيف. تم العثور على الكتلة في معظم أنواع الخلايا التي تم فحصها. مول. تبلغ كتلة الوحدة الفرعية β3 من الطيف من كريات الدم الحمراء 220 كيلو دالتون. بالاشتراك مع البروتين مع مول. يزن 240 كيلو دالتون، ويتفاعل مع الأجسام المضادة ضد السبيكترين، وهي وحدة فرعية تحتوي على مول. تزن 260 كيلو دالتون (توجد في الشبكة الطرفية) أو على سبيل المثال 235 كيلو دالتون (توجد في الخلايا العصبية وأنواع الخلايا الأخرى). تم وصف هذه المجمعات ذات التفاعل المناعي المتبادل لأول مرة على أنها بروتينات مستقلة وتم تسميتها TW260/240 والفودرين. وهكذا، مثل العديد من البروتينات الهيكلية الخلوية الأخرى، فإن بروتينات عائلة سبكترين محددة بالأنسجة. إن حقيقة أن كل هذه البروتينات تحتوي على مجال ربط للهيمودولين لم يتم إثباتها إلا مؤخرًا، وما يترتب على ذلك لا يزال يتعين فهمه.

الميوسين هو البروتين الوحيد المرتبط بالأكتين القادر على توليد قوة ميكانيكية. العمل الميكانيكي الذي تنتجه بسبب ATP يكمن وراء تقلص العضلات ويعتقد أنه يوفر التوتر الناتج عن الخلايا الليفية والخلايا الأخرى التي تتلامس مع المصفوفة خارج الخلية. إن تفاعل الميوسين مع الأكتين معقد للغاية، لدرجة أنه تم تخصيص كتاب منفصل له في هذه السلسلة. ينتج الميوسين العمل من خلال التفاعل الدوري مع الأكتين. يرتبط Myosin-ADP بخيوط الأكتين، ويحدث تغيير في شكل الميوسين، مصحوبًا بإطلاق ADP، ثم يحل ATP، إذا كان موجودًا في المحلول، محل ADP المنطلق من الميوسين ويحث على انفصال خيوط الأكتين عن الميوسين. بعد التحلل المائي ATP، يمكن أن تبدأ الدورة التالية. ينظم الكالسيوم هذه العملية في عدة نقاط. في بعض الخلايا العضلية، يتفاعل مع التروبونين للتحكم في ارتباط التروبوميوزين بالأكتين. ويقال إن مثل هذه الخلايا يتم تنظيمها على مستوى الخيوط الرقيقة. وفي العضلات الأخرى، يعمل الكالسيوم على جزيء الميوسين، إما بشكل مباشر أو عن طريق تنشيط الإنزيمات التي تفسفر سلاسله الخفيفة.

في بعض الخلايا غير العضلية، ينظم الكالسيوم الانكماش على مستوى مجموعة خيوط الميوسين.

تصبح العلاقة بين الفئات المختلفة من البروتينات المرتبطة بالأكتين أكثر وضوحًا عند النظر إليها من منظور نظرية جل فلوري. تنص هذه النظرية على أنه عندما يكون احتمال الروابط المتقاطعة بين البوليمرات مرتفعًا بدرجة كافية، يتم تشكيل شبكة متقاطعة: ثلاثية الأبعاد. يتنبأ هذا بوجود "نقطة الهلام"، والتي يجب أن يحدث عندها انتقال مفاجئ من المحلول إلى الهلام، وهي تشبه إلى حد ما من الناحية الرياضية التحولات الطورية مثل الانصهار والتبخر؛ إن الزيادة الإضافية في عدد الروابط المتقاطعة - بعد نقطة التبلور - يجب أن تؤدي فقط إلى تغيير في صلابة الهلام. وبالتالي، فإن البروتينات التي تشكل روابط متقاطعة ستحول المحلول اللزج لـ F-actin إلى حالة هلامية، وتلك البروتينات التي تدمر الخيوط أو تسبب زيادة في عددها ستبدأ في إذابة الجل عن طريق تقليل متوسط ​​طول البوليمرات، غير مصحوبة بزيادة في عدد الروابط المتقاطعة: سوف يذوب الهلام، عندما تنخفض كثافة توزيع الروابط المتقاطعة إلى ما دون المستوى الذي تحدده نقطة التبلور. يمكن للميوسين أن يتفاعل مع الجل ويتسبب في تقلصه. تبين أن نظرية الجل مفيدة في مقارنة خصائص البروتينات المرتبطة بالأكتين من مختلف الفئات وفي تطوير طرق لدراسة وظائفها. ومع ذلك، ينبغي أن يؤخذ في الاعتبار أن نظرية المواد الهلامية تأخذ في الاعتبار فقط الهياكل المتناحية ولا تأخذ في الاعتبار السمات الطوبولوجية لأنظمة معينة. كما سيتضح من. علاوة على ذلك، فإن طوبولوجيا الهيكل الخلوي هي خاصية مهمة للغاية، والتي لا تستطيع نظرية الهلام التنبؤ بها بعد.

لتفسير نتائج الدراسات الكيميائية للبروتينات بشكل مفيد، من الضروري معرفة تفصيلية للظروف داخل الخلية، بما في ذلك قياس العناصر الكيميائية الدقيق لجميع البروتينات ذات الصلة بالعمليات التي تتم دراستها، والعوامل التنظيمية مثل الرقم الهيدروجيني، وpCa،. تركيز النوكليوتيدات ، وكذلك على ما يبدو تكوين الفسفوليبيد للأغشية المجاورة. في الحالة التي يمكن فيها للبروتينات أن تحفز بشكل فعال الظواهر مع ميزات التحولات التعاونية المفاجئة عند قياس العناصر الكيميائية بنسبة 1: 500، من الواضح أن التنبؤات الكمية تصبح موضع شك.

هيكل العضلات الهيكلية. تقلص العضلات. الأكتين والميوسين.

العضلات الهيكلية- حافظ على توازن الجسم وقم بالحركات، هذه هي العضلة ذات الرأسين والعضلة ثلاثية الرؤوس وما إلى ذلك، أي ما نضخه عند ممارسة كمال الأجسام. إنهم قادرون على الانقباض بسرعة كبيرة والاسترخاء بسرعة كبيرة، مع النشاط المكثف يتعبون بسرعة كبيرة.

الوحدة الهيكلية والوظيفية للعضلات الهيكلية هي الليف العضلي،يمثل خلية ممدودة للغاية. يعتمد طول الألياف العضلية على حجم العضلة ويتراوح من عدة مليمترات إلى عدة سنتيمترات. يتراوح سمك الألياف من 10 إلى 100 ميكرومتر.

هناك نوعان من الألياف العضلية:

1) ألياف حمراء- تحتوي على عدد كبير من الميتوكوندريا ذات النشاط العالي للإنزيمات المؤكسدة. قوة تقلصاتها صغيرة نسبيًا، ومعدل استهلاك الطاقة يجعلها راضية تمامًا عن التغذية الطبيعية بالأكسجين. وهم يشاركون في الحركات التي لا تتطلب جهدًا كبيرًا، مثل الحفاظ على الوضعية.

2) ألياف بيضاء- قوة انكماش كبيرة، وهذا يتطلب الكثير من الطاقة والأكسجين وحده لا يكفي، ارتفاع نشاط الإنزيمات التي تقوم بتكسير الجلوكوز. ولذلك فإن الوحدات الحركية المكونة من ألياف بيضاء تقوم بحركات سريعة ولكن قصيرة المدى تتطلب جهود اهتزاز.

تحتوي الخلية العضلية على بنية فريدة من نوعها. الألياف العضلية متعددة النوى، ويرجع ذلك إلى خصوصية تكوين الألياف أثناء نمو الجنين. تتشكل في مرحلة التطور الجنيني للجسم من الخلايا السليفة - الخلايا العضلية.

الخلايا العضلية– خلايا عضلية أحادية النواة غير متشكلة.

تنقسم الخلايا العضلية بسرعة وتدمج وتشكل أنابيب عضلية ذات نوى ذات موقع مركزي. ثم يبدأ تركيب اللييفات العضلية في الأنابيب العضلية،

اللييفات العضلية- خيوط أسطوانية مقلصة سمكها 1-2 ميكرومتر، تمتد طولياً من أحد طرفي الخلية العضلية إلى الطرف الآخر.

ويكتمل تكوين الألياف بهجرة النوى إلى أطراف الخلايا. بحلول هذا الوقت، فقدت نوى الألياف العضلية بالفعل القدرة على الانقسام، وتشارك فقط في وظيفة توليد المعلومات اللازمة لتخليق البروتين.
لكن ليست كل الخلايا العضلية تتبع طريق الاندماج، فبعضها ينفصل على شكل ما يسمى بالخلايا الساتلة، والتي توجد على سطح الألياف العضلية، في غشاء يحيط بالخلية العضلية. هذه الخلايا، والتي تسمى أيضًا بالخلايا الساتلة، على عكس الألياف العضلية، لا تفقد القدرة على الانقسام طوال الحياة، مما يضمن زيادة كتلة الألياف العضلية وتجددها. من الممكن استعادة ألياف العضلات في حالة تلف العضلات بفضل هذه الخلايا. عندما تموت الألياف، يتم تنشيط الخلايا الساتلة المخبأة في غلافها، وتنقسم وتتحول إلى أرومات عضلية. تندمج الخلايا العضلية مع بعضها البعض وتشكل أليافًا عضلية جديدة، حيث يبدأ بعد ذلك تجميع اللييفات العضلية. وهذا هو، أثناء التجديد، تتكرر أحداث تطور العضلات الجنينية بالكامل. (كما عند الولادة).

آلية تقلص الألياف العضلية.

دعونا نتفحص بمزيد من التفصيل بنية اللييفات العضلية، وهي الخيوط التي تمتد بالتوازي مع بعضها البعض في الخلايا العضلية، والتي يمكن أن يصل عددها في إحدى هذه الألياف إلى بضعة آلاف. تتمتع اللييفات العضلية بالقدرة على تقليل طولها عند وصول دفعة عصبية، وبالتالي شد الألياف العضلية.
يتم تحديد تناوب الخطوط الفاتحة والداكنة في خيوط اللييف العضلي من خلال الترتيب المرتب على طول اللييف العضلي للخيوط السميكة من بروتين الميوسين والخيوط الرقيقة من بروتين الأكتين:

يتم احتواء الخيوط السميكة فقط في المناطق المظلمة (المنطقة A)، والمناطق الفاتحة (المنطقة I) لا تحتوي على خيوط سميكة، وفي منتصف المنطقة I يوجد قرص Z - خيوط أكتين رفيعة متصلة به. يسمى قسم اللييف العضلي الذي يتكون من المنطقة A ونصفين من المنطقة I بـ - قسيم عضلي. قسيم عضليهي الوحدة الانقباضية الأساسية للعضلة. تتطابق حدود القسيمات العضلية في اللييفات العضلية المجاورة، وبالتالي فإن الخلية العضلية بأكملها تكتسب تصدعات منتظمة.

الميوسين- بروتين ألياف العضلات المقلصة. يبلغ محتواه في العضلات حوالي 40٪ من كتلة جميع البروتينات (على سبيل المثال، في الأنسجة الأخرى يكون 1-2٪ فقط). وجزيء الميوسين عبارة عن قضيب طويل يشبه الخيط، كما لو كان حبلان منسوجان معًا، ليشكلا رأسين على شكل كمثرى في أحد طرفيه.

أكتين – وهو أيضًا بروتين من ألياف العضلات المنقبضة، وهو أصغر بكثير من الميوسين، ويشغل 15-20٪ فقط من الكتلة الإجمالية لجميع البروتينات. متصل بالقرص Z. ويتكون من خيطين منسوجين في قضيب، مع أخاديد تقع فيها سلسلة مزدوجة من بروتين آخر - التروبوميوزين. وتتمثل مهمتها الرئيسية في منع التصاق الميوسين بالأكتين في حالة استرخاء العضلات.

يتم تقصير طول القسيم العضلي عن طريق سحب خيوط رقيقة من الأكتين بين خيوط سميكة من الميوسين. يحدث انزلاق خيوط الأكتين على طول خيوط الميوسين بسبب وجود فروع جانبية على خيوط الميوسين. يتفاعل رأس جسر الميوسين مع الأكتين ويغير زاوية الميل إلى محور الخيط، وبالتالي، كما كان الحال، يدفع خيط الميوسين والأكتين بالنسبة لبعضهما البعض، ثم ينفصلان، ويشتركان مرة أخرى ويتحركان مرة أخرى.

يمكن مقارنة حركة جسور الميوسين بضربات المجاديف على القوادس. فكما أن حركة المطبخ في الماء تحدث نتيجة لحركة المجاديف، فإن انزلاق الخيوط يحدث نتيجة لحركات التجديف في الجسور، والفرق الوحيد المهم هو أن حركة الجسور ليست متزامنة. عند وصول دفعة عصبية، يغير غشاء الخلية قطبية الشحنة، ويتم إطلاق أيونات الكالسيوم (Ca++) في الساركوبلازم من خزانات خاصة (الشبكة الإندوبلازمية) الموجودة حول كل ليف عضلي على طوله بالكامل.
تحت تأثير Ca++، تدخل خيوط التروبوميوزين بشكل أعمق في الأخدود وتحرر مساحة للميوسين ليلتصق بالأكتين؛ وتبدأ الجسور دورة السكتة الدماغية. مباشرة بعد إطلاق Ca++ من الخزانات، يبدأ ضخه مرة أخرى، وينخفض ​​تركيز Ca++ في الساركوبلازم، ويتحرك التروبوميوزين خارج الأخدود ويسد مواقع ربط الجسور - ترتاح الألياف. دفعة جديدة تطلق Ca++ مرة أخرى في الساركوبلازم ويتكرر كل شيء. مع تردد نبضي كافٍ (20 هرتز على الأقل)، تندمج الانقباضات الفردية بالكامل تقريبًا، أي يتم تحقيق حالة من الانكماش المستقر، تسمى الانكماش الكزازي.

بنية العضلات

تقلص العضلات