ПЕПСИН- основният протеолитичен ензим на стомашния сок (EC 3.4.23.1), принадлежи към групата на пептидните хидролази, разцепва протеини, главно до полипептиди, въпреки че пептидите с ниско молекулно тегло и аминокиселините се намират сред продуктите на разцепването на протеина от пепсин. Препаратите на П. се използват като лекарства за заместителна терапия при храносмилателни разстройства. При nek-ry patol, активността на P. в стомашния сок (виж) е един от диагностичните признаци и се определя в клинични и биологични лаборатории. Съдържанието на проензима P. - пепсиноген в урината (уропепсин) - служи като допълнителен диагностичен тест при изследване на секреторната способност на стомашната лигавица. П. намира приложение в хранително-вкусовата и месната и млечната промишленост.
Предметът е открит през 1836 г. от Т. Шван, а през 1930 г. е получен от Нортроп (J. H. Northrop) в кристална форма.
Елементът е най-добре проученият представител на подклас карбоксилни протеинази (вижте Пептидни хидролази). Mol. тегло (маса) P. прибл. 35 000, изоелектричната точка (виж) е при pH под 1,0, което се дължи на високото съдържание на остатъци от аспарагинова и глутаминова киселина в ензимната молекула с ниско съдържание на диаминокиселини, както и на наличието на един остатък от фосфорна киселина киселина. Молекулата на P. се състои от единична полипептидна верига от 327 аминокиселинни остатъка и представлява глобула с оси 5,5 X 4,5 X 3,2 nm, съставена от два домена с подобна структура. Молекулата на P. се характеризира с много ниско съдържание на алфа-спирални участъци и високо съдържание на бета структури. Между домейните има вдлъбнатина, в разреза е разположен активният център на P., образуван от аминокиселинните остатъци, локализирани в различни домени; каталитичните групи са COOH групи от остатъци от аспарагинова киселина на 32-ра и 215-та позиция.
Активността на P., както и на други карбоксилни протеинази, се потиска от диазокарбонилови инхибитори и някои епоксиди, които специфично блокират СООН групите на активния център на ензима. Естественият инхибитор на P. е пепстатин, N-заместен пентапептид, произведен от някои стрептомицети.
Артикулът е най-стабилен при pH прибл. 5,0-5,5. В по-кисела среда настъпва самосмилане (автолиза) на ензима; при рН над 6,0 настъпва бързото и почти необратимо инактивиране. Артикулът се дезактивира и при температура над 60°.
P. се съдържа в стомашния сок на бозайници, птици, влечуги и риби. При безгръбначните и микроорганизмите са открити ензими, подобни по свойства на П. В стомашния сок на хората и висшите бозайници, наред с П. присъства гастриксин - ензим, който има свойства, подобни на П. и хомоложна структура.
P. се синтезира от основните клетки на жлезите на стомашната лигавица (виж) под формата на неактивен предшественик - проензим пепсиноген, който в присъствието на солна киселина на стомашния сок се превръща в активен ензим. В този случай, в резултат на конформационни промени и хидролиза на пептидната връзка между leu44-ile45, фрагмент се отцепва от N-терминалната област на молекулата на пепсиногена и по този начин. образува се активен P., който след това катализира автокаталитичното активиране на следващите порции от проензима. Един от разцепените пептиди, т.нар. Инхибитор на П. с мол. тегло (тегло) прибл. 3000, при рН над 5.0 инхибира активността на P.; под рН 4.0, инхибиторът бързо се разцепва. В урината на бозайници, включително хора, обикновено се открива пепсиноген (уропепсин), който прониква в урината от основните клетки на стомашната лигавица през кръвта и бъбреците (виж Уропепсин).
Процесът на храносмилане на протеини в т.-киш. пътят започва с действието на P. Този ензим има широка субстратна специфичност; той катализира хидролизата на пептидните връзки, образувани от различни аминокиселинни остатъци в протеините. P. разгражда почти всички протеини от растителен и животински произход, с изключение на протамини и кератини. Оптимално действие на P. при pH 2,0. При pH прибл. 5,0 P. подсирва млякото, причинявайки превръщането на казеиногена в казеин (вж.). Продуктът е в състояние да хидролизира редица нискомолекулни синтетични пептиди и естери, ароматните аминокиселини са част от тях. Оптимумът за хидролиза на P. на много синтетични субстрати е при pH 4,0. P. също така катализира реакцията на транс-пептидиране (прехвърляне на аминокиселинен остатък от един синтетичен субстрат към друг).
Търговските препарати от суров P. се получават от киселинен екстракт (автолизат) на стомашната лигавица чрез осоляване с 15% разтвор на NaCl и последващо сушене. Пречистеният P. се изолира от такива препарати с помощта на йонообменна хроматография (вж.). Аналогът на П. - химозин (виж), използван в хранително-вкусовата промишленост за производство на сирене, се получава по същия начин от лигавицата на сичуга - отдела на стомаха на говедата. За мед. За целта се прилага P. от лигавицата на стомаха на прасета. Кристален P. може да се получи както от търговски препарати на P., така и от стомашен сок или директно от стомашната лигавица.
Предлагат се много методи за определяне на дейността на П. Преди това беше използван методът Metta, който обаче е остарял и не дава точни резултати. Най-често методът на Anson се използва за определяне на активността на P. - разцепване на денатуриран хемоглобин под въздействието на P., последвано от определяне на количеството тирозин в безбелтъчен филтрат (виж метода на Anson-Chernikov). За изследване на активността на P. в стомашния сок и съдържанието на уропепсин в урината широко се използва методът на Pyatnitsky, базиран на определяне на подсирващата активност на ензима.
При редица заболявания ходи.- киш. път - хрон, гастрит (вж.), язва на стомаха и дванадесетопръстника (вж. Пептична язва), рак на стомаха (вж.) и при нек-ри патол, състояния - злокачествена анемия (вж.), хипохромна анемия (вж. желязо). дефицитна анемия) секрецията на П. е нарушена.В тази връзка определянето на П. в стомашния сок, наред с определянето на концентрацията на солна киселина, има диагностична стойност. За диагностични цели се използва и определянето на уропепсин в урината, чието съдържание се смята, че отразява нивото на секреторната способност на стомашната лигавица.
Пепсин като лекарство
Лекарството P. (Pepsinum), използвано като лекарство, се получава от лигавицата на стомаха на прасета, като пълнител се използва захароза или лактоза. Лекарството е бял или кремав прах със сладък вкус със специфична миризма, разтворим във вода, в 20% етилов алкохол и неразтворим в етер и хлороформ.
Обикновено препаратите на P. имат доста ниска протеолитична активност: 1 g от препарата съдържа само 5 mg чист ензим.
За да се осигури оптимален ефект на лекарството, реакцията на средата в стомаха трябва да бъде кисела, а концентрацията на свободна солна киселина не трябва да бъде по-ниска от 0,15-0,2%.
П. Приложиза заместваща терапия при храносмилателни разстройства (виж), придружени от секреторна недостатъчност на стомаха (ахилия, хипациден и анациден гастрит, диспепсия и др.). Трябва да се има предвид, че ендогенният P., подобно на други храносмилателни ензими, основните клетки на стомашната лигавица обикновено се секретират в излишни количества, така че намаляването на храносмилателния капацитет на стомашния сок с намаляване на неговата киселинност често е резултат на недостатъчно освобождаване на солна киселина, а не на намаляване на активността или интензивността на образуването на P.T.o., в хипоцидни условия, осигуряването на оптимални условия за смилане на стомашното съдържимо е от първостепенно значение и употребата на P. е от второстепенно значение. При анацидни състояния, когато киселиннообразуващата функция на стомаха е намалена, е препоръчително да се предписва P. в комбинация с разредена солна киселина.
П. назначаватвътре: възрастни 0,2-0,5 g на доза 2-3 пъти дневно преди хранене или по време на хранене на прах или в 1-3% разтвор на солна киселина (10-15 капки в половин чаша вода); деца се предписват 0,05-0,3 g в 0,5-1% разтвор на солна киселина за прием. Противопоказания за прием на П. са хиперациден гастрит, обостряне на стомашни язви. Лекарството, използвано в терапевтични дози, няма странични ефекти.
Формуляр за освобождаване:прах. Съхранение: в добре затворени буркани на хладно (от 2 до 15°), защитено от светлина място.
В допълнение към лекарството пепсин (Pepsinum), фармацевтичната индустрия произвежда лекарството acidin-pepsin (Acidin-pepsinum), съдържащо 1 част пепсин и 4 части бетаин хидрохлорид (виж Betaine), който се хидролизира в стомаха с образуването свободна солна киселина (0 4 g бетаин съответстват на приблизително 16 капки разредена солна киселина). Таблетките ацидин-пепсин (0,5 и 0,25 g всяка) се разтварят в половин чаша вода и се приемат 3-4 пъти на ден по време на хранене.
В чужбина таблетките, съдържащи P., се произвеждат под наименованията "Acidol-pepsin", "Betacid", "Aci-pepsol", "Pepsamin".
Библиография:Андреева Н. С. и др. Рентгенов дифракционен анализ на пепсин, Молек. биол., т. 12, бр.4, с. 922, 1978, библиогр.; Лобарева Л. С. и Степанов В. М. Карбоксилни протеинази на плесенни гъби, в книгата: Усп. биол, хим., изд. Б. Н. Степаненко, т. 19, с. 83, М., 1978, библиография; Мосолов В. В. Протеолитични ензими, с. 101 и др., М., 1971; Northrop D., Kunitz M. and Herriott R. Crystalline enzymes, trans. от английски, стр. 32, М., 1950; Radbil O. S. Фармакологични основи за лечение на заболявания на храносмилателната система, стр. 78, Москва, 1976; Киселинни протеази, структура, функция и биология, изд. от J. Tang, N. Y., 1977; Tang J. Еволюция в структурата и функцията на карбоксилните протеази, Molec, клетка. Biochem., v. 26, стр. 93, 1979.
Л. А. Локшина; Х. В. Коробов (ферма).
Храносмилането става под действието на протеази - пептидни хидролази. Протеазите, които хидролизират пептидните връзки в молекулата са ендопептидази, крайните аминокиселини са екзопептидази.
Специфика на действие на протеазите. Трипсинът за предпочитане хидролизира пептидните връзки, образувани от карбоксилни групи на аргинин и лизин. Химотрипсините са най-активни срещу пептидни връзки, образувани от карбоксилни групи на ароматни аминокиселини. Карбоксипептидазите А и В са цинк-съдържащи ензими, които отцепват С-крайните аминокиселинни остатъци. Освен това карбоксипептидаза А отцепва главно аминокиселини, съдържащи ароматни или хидрофобни радикали, а карбоксипептидаза В - аргининови и лизинови остатъци. Последният етап от храносмилането - хидролизата на малките пептиди, протича под действието на ензимите аминопептидази и дипептидази, които се синтезират от клетките на тънките черва в активна форма.
Дипептидазите разграждат дипептидите до аминокиселини, но не действат върху трипептидите.
В резултат на последователното действие на всички храносмилателни протеази повечето хранителни протеини се разграждат до свободни аминокиселини.
Ендопептидазите (ендопротеиназите) са протеолитични ензими (пепсин, трипсин, химотрипсин), които разцепват пептидните връзки в пептидната верига. С най-голяма скорост те хидролизират връзките, образувани от определени аминокиселини.
Екзопептидазите (екзопротеиназите) са ензими, които хидролизират протеините чрез разцепване на аминокиселини от края на пептида: карбоксипептидази от С-края, аминопептидази от N-края, дипептидази разцепват дипептидите. Екзопептидазите се синтезират в клетките на тънките черва (аминопептидази, дипептидази) и в панкреаса (карбоксипептидаза). Тези ензими функционират вътреклетъчно в чревния епител и, в малко количество, в чревния лумен.
Екзопептидазите разцепват крайните аминокиселини, освобождавайки ги от тежестта на пептидната връзка, VIVA LA RESISTANCE!!!
Пепсиногенът е протеин, състоящ се от единична полипептидна верига с молекулно тегло 40 kD. Под действието на HCl той се превръща в активен пепсин (с оптимално pH 1,0-2,5. По време на активиране, в резултат на частична протеолиза, от N-края на молекулата на пепсиногена се отцепват 42 аминокиселинни остатъка, които съдържат почти всички положително заредени аминокиселини, присъстващи в пепсиногена.Така в активния пепсин преобладават отрицателно заредените аминокиселини, които участват в конформационните пренареждания на молекулата и образуването на активния център.
Активиране на панкреатичните ензими. В панкреаса се синтезират проензими на редица протеази: трипсиноген, химотрипсиноген, проеластаза, прокарбоксипептидази А и В. В червата те се превръщат чрез частична протеолиза в активните ензими трипсин, химотрипсин, еластаза и карбоксипептидаза А и В.
Трипсиногенът се активира от чревния епителен ензим ентеропептидаза. Този ензим отцепва хексапептида Val-(Asp)4-Lys от N-края на трипсиногеновата молекула. Промяната в конформацията на останалата част от полипептидната верига води до образуването на активен център и се образува активен трипсин. Последователността на Val-(Asp)4-Lys е присъща на повечето от известните трипсиногени в различни организми, от риби до хора.
(?) 76. Диагностична стойност на биохимичния анализ на стомашния и дуоденалния сок. Дайте кратко описание на състава на тези сокове.
Стомашният сок е сложен храносмилателен сок, произведен от различни клетки на стомашната лигавица. Стомашният сок съдържа солна киселина и редица минерални соли, както и различни ензими, най-важните от които са пепсин, който разгражда протеините, химозин (сирище), който подсирва млякото, и липаза, която разгражда мазнините. Неразделна част от стомашния сок е и слузта, която играе важна роля за защита на стомашната лигавица от попаднали в нея дразнещи вещества; при висока киселинност на стомашния сок, слузта го неутрализира.Освен солна киселина, ензими, соли и слуз, стомашният сок съдържа и специално вещество - т.нар. вътрешен фактор на Castle. Това вещество е необходимо за усвояването на витамин В12 в тънките черва, което осигурява нормалното узряване на червените кръвни клетки в костния мозък. При липса на фактора Касъл в стомашния сок, който обикновено се свързва със стомашно заболяване, а понякога и с хирургичното му отстраняване, се развива тежка форма на анемия. Анализът на стомашния сок е много важен метод за изследване на пациенти със заболявания на стомаха, червата, черния дроб, жлъчния мехур, кръвта и др.
Дуоденален сок - храносмилателен сок на дванадесетопръстника, състоящ се от панкреатична секреция, жлъчка, сок от чревни крипти и дуоденални жлези.
(?) 77. Панкреатични протеинази и панкреатит. Използването на протеиназни инхибитори за лечение на панкреатит.
Панкреатите възпаление на панкреаса. Заболяването може да протече в остра (бързо и бурно) или хронична (продължителна и вяла) форма, с периоди на обостряне на хроничен панкреатит.
Причини за панкреатит
Консумацията на алкохол и заболяването на жлъчния мехур (предимно жлъчнокаменна болест) са причините за панкреатит в 95-98% от случаите.
Други рискови фактори, които могат да предизвикат възпаление на панкреаса:
Обикновено неактивните ензимни предшественици се произвеждат в панкреаса - преходът им в активна форма става директно в дванадесетопръстника, където влизат през канала на панкреаса и общия жлъчен канал.
Под въздействието на различни фактори (например камък, блокиращ жлъчния канал), налягането в канала на панкреаса се повишава, изтичането на секрета му се нарушава и настъпва преждевременно активиране на ензимите. В резултат на това, вместо да усвояват храната, ензимите започват да усвояват самия панкреас. Развива се остро възпаление.
При хроничен панкреатит нормалната тъкан на панкреаса постепенно се заменя с белези и се развиват екзокринни (производство на ензими) и ендокринни (производство на хормони, включително инсулин) функции на жлезата.
През 1930 г. Фрей открива първия инхибитор на каликреин. Впоследствие това вещество се получава в чиста форма и се използва за терапевтични цели. В клиничната практика за лечение на остър панкреатит широко се използват протеазни инхибитори trasilol, contrical, tzalol, pantrypin и др. Trasilol е полипептид с молекулно тегло 11 600, състоящ се от 18 аминокиселини. Той инхибира каликреин, трипсин, химотрипсин и плазмин, като образува неактивен комплекс с ензими. Освен това, трасилол и други протеазни инхибитори имат изразен вазопресорен ефект и по този начин са важни за превенцията на шока. Под въздействието на трасилол, според различни автори, болковият синдром бързо спира, токсикозата и симптомите на шок намаляват. При предписване на големи дози от един от протеазните инхибитори също в повечето случаи наблюдавахме подобрение на състоянието на тежко болни пациенти (изчезване на болка и др.). Лечението обаче винаги е било комплексно и е трудно да се каже доколко протеазните инхибитори са помогнали в тези случаи.
Хидролизиращи пептиди и протеини, ендопептидаза, както и лекарство.
Трипсинът е храносмилателен ензим.
Трипсинът е най-важният ензим за чревното храносмилане, който разгражда протеините, влизащи в дванадесетопръстника с храната.Трипсинът се синтезира в панкреаса под формата на трипсиногенен проензим и в тази форма, като част от панкреатичния сок, навлиза в дванадесетопръстника, където в алкална среда, под въздействието на протеолитичния ензим ентерокиназа, хексапептидът се отстранява от трипсиногеновата молекула и се образува биологично активната структура на трипсина.
След активиране на трипсин от ентерокиназа, процесът на автокатализа започва и трипсинът след това действа като ензим, който активира трипсиноген, химотрипсиноген, прокарбоксипептидаза, профосфолипаза и други проензими на панкреаса.
В кръвта на здрави пациенти средното съдържание на трипсин е 169 ± 17,6 ng/ml. Границите на флуктуациите (при деца) са от 98,2 до 229,6 ng / ml.
Трипсинът е лекарство
Трипсинът е международното непатентно наименование (INN) на лекарството, както и търговското наименование на лекарството. Трипсин за ATC е включен в следните групи и има кодове:- "B06 Други хематологични препарати", код "B06AA07 Трипсин"
- "D03 Препарати за лечение на рани и язви", код "D03BA01 Трипсин"
- "M09 Други лекарства за лечение на заболявания на опорно-двигателния апарат", "M09AB52 Трипсин в комбинация с други лекарства."
Показания за употреба на кристален трипсин
Трипсинът е компонент на комбинираните лекарства
Трипсинът се използва и като част от комбинирани ензимни, имуномодулиращи и други лекарства. По-специално, трипсинът е включен в Wobenzym, Phlogenzym, Chymopsin.
Трипсинът има противопоказания, странични ефекти и характеристики на приложение, необходима е консултация със специалист.
Като неактивен прекурсор (проензим) трипсиноген. Трипсините от редица животни са получени в кристална форма (за първи път през 1932 г.). Молекулата на говеждия трипсин (молекулно тегло около 24 kDa) се състои от 223 аминокиселинни остатъка, образуващи една полипептидна верига и съдържа 6 дисулфидни връзки. Изоелектричната точка на трипсина е 10,8, а оптималната каталитична активност е при pH 7,8-8,0.
Трипсините принадлежат към групата на сериновите протеази и съдържат серинови и хистидинови остатъци в активния център. Трипсините лесно се подлагат на самосмилане (автолиза), което води до замърсяване на трипсиновите препарати с неактивни продукти (индустриален препарат съдържа до 50% неактивни примеси). Трипсинови препарати с висока чистота се получават чрез хроматографски методи.
Физически свойства
Трипсинът е безцветно кристално вещество с точка на топене около 150.
Биологични свойства и функции
Основната функция е храносмилането. Катализира хидролизата на протеини и пептиди. Може да е в неактивно състояние под формата на трипсиноген. Той се активира, включително от чревния ензим ентеропептидаза, чрез разцепване на хексапептида. Той също така катализира хидролизата на естерни восъци. Оптимална каталитична активност - при 7,8-8. Активният център е от протеинова природа и се състои главно от серин и хистидин. Синтезиран като трипсиноген в панкреаса и се използва в червата на бозайници и риби. Трансформира други хидролазни проензими в активни ензими.
Приложение
Трипсинът се използва за производство на лекарства. Препаратите с трипсин имат противовъзпалително и анти-едематозно действие (при интравенозно и интрамускулно приложение); способни да разделят селективно тъкани, които са претърпели некроза. В медицината трипсинът се използва за лечение на рани, изгаряния, тромбоза, често в комбинация с други ензими и с антибиотици. Трипсинът е част от препаратите за системна ензимна терапия - Wobenzym, Phlogenzym.
литература
- Нортроп Д., Куниц М., Хериот Р.Кристални ензими, транс. от английски, М., 1950;
- Мосолов В.В.. Протеолитични ензими, М., 1971.
- В. И. Стручков, А. В. Григорян, В. К. Гостишчев, С. В. Лохвицки, Л. С. ТапинскиПротеолитични ензими в гнойната хирургия., М., 1970;
- Проблеми на медицинската ензимология” (ред. С. Р. Мардашов). М., 1970;
- К. Н. ВеремеенкоПротеолитични ензими на панкреаса и тяхното използване в клиниката. Киев, 1967г
- Системна ензимна терапия. Опит и перспективи / Изд. В И. Кулакова, В.А. Насонова, В.С. Савелиев.– Санкт Петербург: Интер-Медика. 2004. - 264 с.
- Тец В.В., Кноринг Г.Ю., Артеменко Н.К. и т.н.Влияние на екзогенни протеолитични ензими върху бактерии // Антибиотици и химиотерапия. - 2004. - Т. 49. - No 12. - С. 9–13.
- Полиензимни препарати в гнойната хирургия: Насоки / Изд. член-кореспондент RAMS N.A. Ефименко. - М., 2005. - 32 с.
Свързани ензими
"Най-близките роднини" на трипсина са трипсиноген, пепсин, химотрипсин. Анионни аналози на трипсина са открити при висши животни, докато неутрални аналози са открити в много животни и растения.
Промяна в хидролитните свойства
Активността на трипсина се потиска от фосфорорганични съединения, някои метали и редица високомолекулни протеинови вещества - трипсин инхибитори, съдържащи се в тъканите на животни, растения и микроорганизми. Йоните 2+, 2+, 2+, 2+, 2+ повишават хидролитичната активност на трипсина.
Връзки
| Ендопептидази: серинови протеази/серинови ендопептидази (EC 3.4.21) | |
|---|---|
| Храносмилателни ензими | Ентеропептидаза - трипсин- химотрипсин - еластаза (неутрофилна, панкреатична) |
| Коагулация | фактори:Тромбин - Фактор VIIa - Фактор IXa - Фактор Xa - Фактор XIa - Фактор XIIa - Каликреин (PSA) фибринолиза:Плазмин - активатор на плазминоген (тъкан - урокиназа) |
| Система за комплементи | Фактор B - Фактор D - Фактор I - MASP (MASP1, MASP2) - C3 конвертаза |
| Други, имунна система: | Химаза - Гранзим - Триптаза - Протеиназа 3/Миелобластин |
| От биотоксини: | Анкрод - батроксобин |
| Почивка | Acrosin - Prolyl endopeptidase - Pronase - Proprotein convertase (1, 2) - Reelin - Subtilisin/Furin - Streptokinase - S1P - Cathepsin ( , ) |
Фондация Уикимедия. 2010 г.
Синоними:Вижте какво е "трипсин" в други речници:
- (трипсин). Ендогенен протеолитичен ензим, който разрушава пептидните връзки в протеинова молекула. Той също така разцепва продуктите на разпадане на протеини с високо молекулно тегло, полипептиди от пептонен тип, както и някои нискомолекулни пептиди, съдържащи ... ... Медицински речник
ТРИПСИН- TRIPSIN, ензим, който е част от панкреатичния сок, описан от Kiihne през 1867 г., принадлежи към групата на протеазите. Разгражда протеини, протамини, пептони и полипептиди. В най-чиста форма, без липаза и амилаза, получена по метода ... ... Голяма медицинска енциклопедия
ТРИПСИН- Трипсин. Имоти. Получава се от панкреаса на говеда. Това е бял или бял с жълтеникав оттенък прах или пореста маса без мирис. Лесно разтворим във вода и изотоничен разтвор на натриев хлорид; pH 0,2% водно растение ... Домашни ветеринарни лекарства
Ензим на панкреаса, който разтваря протеина. Речник на чужди думи, включени в руския език. Чудинов А.Н., 1910 г. трипсин (гр. thrypsis втечняване) храносмилателен ензим, синтезиран в панкреаса под формата на неактивен ... ... Речник на чужди думи на руския език
ТРИПСИН, храносмилателен ензим, секретиран от панкреаса. Секретира се в неактивна форма (за да не увреди тъканите по пътя към червата), след което ензимът на тънките черва го превръща в активен трипсин. Разцепва пептидните връзки на аминокиселините... Научно-технически енциклопедичен речник
Храносмилателен ензим, произвеждан като неактивен трипсиноген от панкреаса на хора и животни; разгражда протеините в червата... Голям енциклопедичен речник
ТРИПСИН, трипсин, мн.ч. не, съпруг. (от гръцки трипсис смилане) (биол.). Вещество в сока на панкреаса, което превръща протеините в по-прости, разтворими съединения. Тълковен речник на Ушаков. Д.Н. Ушаков. 1935 1940... Тълковен речник на Ушаков
Протеолитичен ензим, синтезиран от клетки на панкреаса под формата на неактивен прекурсор на трипсиноген. Той активира проензимите на панкреаса и заема ключова позиция в храносмилането в тънките черва. В кристален ... ... Биологичен енциклопедичен речник
Напр., брой синоними: 4 лекарство (1413) протеаза (4) ензим (253) ... Синонимен речник
трипсин- Един от основните храносмилателни (протеолитични) ензими, катализиращ хидролизата на пептиди и други съединения на мястото на връзките, в който участват карбоксилните групи на аргинин и лизин)
Зареждане...