অ্যান্টিবডি এবং অ্যান্টিটক্সিন প্রোটিনের নিম্নলিখিত কাজগুলি সম্পাদন করে। অ্যান্টিটক্সিন। সিরাম অ্যান্টিবডিগুলির প্রতিরক্ষামূলক প্রভাব

অ্যান্টিবডি(ইমিউনোগ্লোবুলিনস, আইজি, আইজি) হল দ্রবণীয় গ্লাইকোপ্রোটিন যা রক্তের সিরাম, টিস্যু তরল বা কোষের ঝিল্লিতে উপস্থিত থাকে যা অ্যান্টিজেনকে চিনতে এবং আবদ্ধ করে। ইমিউনোগ্লোবুলিনগুলি একটি নির্দিষ্ট কাঠামোর বিদেশী পদার্থের প্রতিক্রিয়া হিসাবে বি লিম্ফোসাইট (প্লাজমা কোষ) দ্বারা সংশ্লেষিত হয় - অ্যান্টিজেন। অ্যান্টিবডিগুলি ইমিউন সিস্টেম দ্বারা বিদেশী বস্তুগুলি সনাক্ত করতে এবং নিরপেক্ষ করতে ব্যবহার করা হয় - যেমন ব্যাকটেরিয়া এবং ভাইরাস।

অ্যান্টিবডি দুটি কাজ করে: একটি অ্যান্টিজেন-বাইন্ডিং ফাংশন এবং একটি ইফেক্টর ফাংশন (উদাহরণস্বরূপ, পরিপূরক অ্যাক্টিভেশনের ক্লাসিক্যাল স্কিম চালু করা এবং কোষের সাথে আবদ্ধ করা), এগুলি নির্দিষ্ট হিউমারাল ইমিউনিটির সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ ফ্যাক্টর এবং দুটি হালকা চেইন এবং দুটি শৃঙ্খল নিয়ে গঠিত। ভারী চেইন স্তন্যপায়ী প্রাণীদের মধ্যে, পাঁচটি শ্রেণির ইমিউনোগ্লোবুলিন রয়েছে - আইজিজি, আইজিএ, আইজিএম, আইজিডি, আইজিই, যা ভারী চেইনের গঠন এবং অ্যামিনো অ্যাসিড গঠনে ভিন্ন। ইমিউনোগ্লোবুলিনগুলি বি কোষের পৃষ্ঠে ঝিল্লি-বাউন্ড রিসেপ্টর হিসাবে এবং সিরাম এবং টিস্যু তরলে উপস্থিত দ্রবণীয় অণু হিসাবে প্রকাশ করা হয়।

অ্যান্টিবডি গঠন

অ্যান্টিবডিগুলি তুলনামূলকভাবে বড় (~150 kDa - IgG) গ্লাইকোপ্রোটিন একটি জটিল গঠন সহ। তারা দুটি অভিন্ন ভারী চেইন (এইচ-চেইন, ঘুরে VH, CH1, কব্জা, CH2 এবং CH3 ডোমেন সমন্বিত) এবং দুটি অভিন্ন হালকা চেইন (L-চেইন, VL এবং CL ডোমেন সমন্বিত) নিয়ে গঠিত। অলিগোস্যাকারাইডগুলি ভারী চেইনের সাথে সহযোগে সংযুক্ত থাকে। প্যাপেইন প্রোটিজ ব্যবহার করে, অ্যান্টিবডিগুলিকে দুটি ফ্যাব (ইংরেজি ফ্র্যাগমেন্ট অ্যান্টিজেন বাইন্ডিং - অ্যান্টিজেন-বাইন্ডিং ফ্র্যাগমেন্ট) এবং একটি এফসি (ইংরেজি ফ্র্যাগমেন্ট ক্রিস্টালাইজেবল - স্ফটিককরণে সক্ষম খণ্ড) বিভক্ত করা যেতে পারে। সঞ্চালিত শ্রেণী এবং ফাংশনের উপর নির্ভর করে, অ্যান্টিবডিগুলি মনোমেরিক আকারে (IgG, IgD, IgE, সিরাম IgA) এবং অলিগোমেরিক আকারে (ডাইমার-সিক্রেটরি আইজিএ, পেন্টামার - আইজিএম) উভয়ই থাকতে পারে। মোট, পাঁচ ধরনের ভারী চেইন (α-, γ-, δ-, ε- এবং μ-চেইন) এবং দুই ধরনের হালকা চেইন (κ-চেইন এবং λ-চেইন) রয়েছে।

অ্যান্টিবডির প্রকার:

  • আইজিজিএটি একটি সুস্থ ব্যক্তির সিরামের প্রধান ইমিউনোগ্লোবুলিন (ইমিউনোগ্লোবুলিনের মোট ভগ্নাংশের 70-75% জন্য অ্যাকাউন্ট), সেকেন্ডারি ইমিউন প্রতিক্রিয়া এবং অ্যান্টিটক্সিক অনাক্রম্যতায় সবচেয়ে সক্রিয়। এর ছোট আকারের কারণে (অবক্ষেপণ সহগ 7S, আণবিক ওজন 146 kDa) এটি ইমিউনোগ্লোবুলিনের একমাত্র ভগ্নাংশ যা প্ল্যাসেন্টাল বাধা অতিক্রম করতে সক্ষম এবং এর ফলে ভ্রূণ এবং নবজাতকের অনাক্রম্যতা প্রদান করে।
  • আইজিএমদুটি μ চেইন ধারণকারী একটি মৌলিক চার-চেইন ইউনিটের একটি পেন্টামার। এগুলি একটি অজানা অ্যান্টিজেনের প্রাথমিক ইমিউন প্রতিক্রিয়ার সময় উপস্থিত হয় এবং ইমিউনোগ্লোবুলিন ভগ্নাংশের 10% পর্যন্ত গঠন করে। তারা বৃহত্তম ইমিউনোগ্লোবুলিন (970 kDa)।
  • আইজিএসিরাম আইজিএ মোট ইমিউনোগ্লোবুলিন ভগ্নাংশের 15-20% তৈরি করে, মানুষের মধ্যে 80% আইজিএ অণু মনোমেরিক আকারে উপস্থিত থাকে। সিক্রেটরি আইজিএ একটি জটিল সিক্রেটরি উপাদানে ডাইমেরিক আকারে উপস্থাপিত হয়, যা সিরাস-মিউকোসাল নিঃসরণে পাওয়া যায় (উদাহরণস্বরূপ, লালা, কোলস্ট্রাম, দুধ, জিনিটোরিনারি এবং শ্বাসযন্ত্রের শ্লেষ্মা ঝিল্লির নিঃসরণে)।
  • IG ঘপ্লাজমা ইমিউনোগ্লোবুলিন ভগ্নাংশের এক শতাংশেরও কম তৈরি করে এবং প্রধানত কিছু বি লিম্ফোসাইটের ঝিল্লিতে পাওয়া যায়। ফাংশন সম্পূর্ণরূপে বোঝা যায় না;
  • আইজিইবেসোফিলস এবং মাস্ট কোষের ঝিল্লির সাথে যুক্ত, প্লাজমাতে বিনামূল্যে আকারে এটি প্রায় অনুপস্থিত। এলার্জি প্রতিক্রিয়া সঙ্গে যুক্ত.

অ্যান্টিবডি ফাংশন

সমস্ত আইসোটাইপের ইমিউনোগ্লোবুলিন দ্বিবিধ। এর মানে হল যে কোনো ধরনের একটি ইমিউনোগ্লোবুলিন একটি অ্যান্টিজেনকে চিনতে এবং আবদ্ধ করে এবং তারপর ইফেক্টর মেকানিজমের সক্রিয়করণের ফলে গঠিত ইমিউন কমপ্লেক্সগুলিকে হত্যা এবং/অথবা অপসারণ বাড়ায়। অ্যান্টিবডি অণুর একটি অঞ্চল (ফ্যাব) এর অ্যান্টিজেন নির্দিষ্টতা নির্ধারণ করে, এবং অন্যটি (এফসি) প্রভাবক কার্য সম্পাদন করে: রিসেপ্টরগুলির সাথে আবদ্ধ যা শরীরের কোষগুলিতে প্রকাশিত হয় (উদাহরণস্বরূপ, ফ্যাগোসাইট); কমপ্লিমেন্ট ক্যাসকেডের ক্লাসিক্যাল পাথওয়ে শুরু করতে কমপ্লিমেন্ট সিস্টেমের প্রথম কম্পোনেন্ট (C1q) এর সাথে আবদ্ধ।

কিভাবে অ্যান্টিবডি উত্পাদিত হয়?

শরীরে অ্যান্টিজেন প্রবেশের প্রতিক্রিয়া হিসাবে অ্যান্টিবডিগুলির উত্পাদন নির্ভর করে শরীর এই অ্যান্টিজেনের সাথে প্রথমবার বা বারবার মুখোমুখি হয় কিনা। প্রাথমিক বৈঠকে, অ্যান্টিবডিগুলি অবিলম্বে উপস্থিত হয় না, তবে কিছু দিন পরে, প্রথমে IgM অ্যান্টিবডি তৈরি হয় এবং তারপরে IgG অ্যান্টিবডিগুলি প্রাধান্য পেতে শুরু করে। রক্তে অ্যান্টিবডির পরিমাণ প্রায় এক সপ্তাহের মধ্যে সর্বোচ্চে পৌঁছে যায়, তারপরে তাদের সংখ্যা ধীরে ধীরে হ্রাস পায়। যখন অ্যান্টিজেন শরীরে পুনরায় প্রবেশ করে, তখন অ্যান্টিবডিগুলির উত্পাদন দ্রুত এবং বৃহত্তর আয়তনে ঘটে এবং IgG অ্যান্টিবডিগুলি অবিলম্বে গঠিত হয়। ইমিউন সিস্টেম নির্দিষ্ট অ্যান্টিজেনগুলির সাথে তার মুখোমুখি হওয়াকে খুব দীর্ঘ সময়ের জন্য মনে রাখতে সক্ষম, এটি ব্যাখ্যা করে, উদাহরণস্বরূপ, গুটিবসন্ত বা শৈশব সংক্রমণের জন্য আজীবন অনাক্রম্যতা।

অ্যান্টিজেন-অ্যান্টিবডি প্রতিক্রিয়া

অ্যান্টিজেন-অ্যান্টিবডি বিক্রিয়ার ফলে, জেলে বৃষ্টিপাতের রেখা তৈরি হয়, যেখান থেকে কেউ বিক্রিয়াকারী উপাদানের সংখ্যা, অ্যান্টিজেনের ইমিউনোলজিক্যাল সম্পর্ক এবং তাদের ইলেক্ট্রোফোরেটিক গতিশীলতা বিচার করতে পারে। অ্যান্টিজেন-লোড কণা ব্যবহার করে একটি ম্যাক্রোস্কোপিক অ্যাগ্লুটিনেশন প্রতিক্রিয়ায় অ্যান্টিবডি সনাক্ত করা যেতে পারে। লেবেলযুক্ত অ্যান্টিজেন এবং অ্যান্টিবডিগুলির মিথস্ক্রিয়ার উপর ভিত্তি করে ইমিউনোলজিক্যাল বিশ্লেষণের অসংখ্য রূপগুলি তৈরি করা হয়েছে। তেজস্ক্রিয় আইসোটোপ এবং এনজাইমগুলি লেবেল হিসাবে ব্যবহৃত হয়।

কিভাবে অ্যান্টিবডি বিষাক্ত পদার্থ নিরপেক্ষ করে?

একটি অ্যান্টিবডি অণু, বিষের সক্রিয় কেন্দ্রের কাছে নিজেকে সংযুক্ত করে, স্টেরিওকেমিকভাবে সাবস্ট্রেটের সাথে তার মিথস্ক্রিয়াকে, বিশেষত ম্যাক্রোমোলিকুলার এককে ব্লক করতে পারে। অ্যান্টিবডিগুলির সাথে জটিলতায়, টক্সিনটি টিস্যুতে ছড়িয়ে পড়ার ক্ষমতা হারায় এবং ফ্যাগোসাইটোসিসের বস্তুতে পরিণত হতে পারে, বিশেষত যদি সাধারণ অটোঅ্যান্টিবডিগুলির সাথে আবদ্ধ হওয়ার ফলে কমপ্লেক্সের আকার বৃদ্ধি পায়।

সিরাম অ্যান্টিবডিগুলির প্রতিরক্ষামূলক প্রভাব

অ্যান্টিবডিগুলি বিভিন্ন উপায়ে ভাইরাসগুলিকে নিরপেক্ষ করে - উদাহরণস্বরূপ, স্টেরিওকেমিকভাবে সেলুলার রিসেপ্টরের সাথে ভাইরাসের বাঁধনকে বাধা দেয় এবং এর ফলে কোষে এর প্রবেশ এবং পরবর্তী প্রতিলিপি প্রতিরোধ করে। এই প্রক্রিয়াটির একটি উদাহরণ হল ইনফ্লুয়েঞ্জা ভাইরাস হেমাগ্লুটিনিনের জন্য নির্দিষ্ট অ্যান্টিবডি দ্বারা প্রদর্শিত প্রতিরক্ষামূলক প্রভাব। হাম ভাইরাসের হেমাগ্লুটিনিনের অ্যান্টিবডিগুলিও কোষে এর অনুপ্রবেশকে বাধা দেয়, তবে ভাইরাসের আন্তঃকোষীয় বিস্তার প্রতিবেশী কোষের সাইটোপ্লাজমিক ঝিল্লির ফিউশন প্রোটিনের অ্যান্টিবডি দ্বারা অবরুদ্ধ হয়।

অ্যান্টিবডি সরাসরি ভাইরাল কণাগুলিকে ধ্রুপদী পথের মাধ্যমে পরিপূরক সক্রিয় করে বা ভাইরাল একত্রিতকরণের ফলে ফ্যাগোসাইটোসিস এবং অন্তঃকোষীয় মৃত্যু ঘটাতে পারে। এমনকি রক্তে অ্যান্টিবডিগুলির তুলনামূলকভাবে কম ঘনত্বও কার্যকর হতে পারে: উদাহরণস্বরূপ, অ্যান্টিভাইরাল অ্যান্টিবডিগুলি পরিচালনা করে পোলিওর সংক্রমণ থেকে প্রাপকদের রক্ষা করা সম্ভব, বা স্বাভাবিক মানব গামা প্রতিরোধের মাধ্যমে রোগীদের সংস্পর্শে থাকা শিশুদের হাম প্রতিরোধ করা সম্ভব। গ্লোবুলিন

মাতৃ অ্যান্টিবডি

জীবনের প্রথম কয়েক মাসে, যখন শিশুর নিজস্ব লিম্ফয়েড সিস্টেম এখনও পর্যাপ্তভাবে বিকশিত হয় না, তখন সংক্রমণের বিরুদ্ধে সুরক্ষা মাতৃ অ্যান্টিবডি দ্বারা সরবরাহ করা হয় যা প্ল্যাসেন্টায় প্রবেশ করে বা কোলস্ট্রামের সাথে আসে এবং অন্ত্রে শোষিত হয়। দুধের ইমিউনোগ্লোবুলিনের প্রধান শ্রেণী হল সিক্রেটরি ইমিউনোগ্লোবুলিন এ। এটি অন্ত্রে শোষিত হয় না, কিন্তু মিউকাস মেমব্রেনকে রক্ষা করে এখানেই থাকে। আশ্চর্যজনকভাবে, এই অ্যান্টিবডিগুলি ব্যাকটেরিয়া এবং ভাইরাল অ্যান্টিজেনের দিকে পরিচালিত হয় যা প্রায়শই অন্ত্রে পাওয়া যায়। উপরন্তু, এটা বিশ্বাস করা হয় যে কোষগুলি যেগুলি ইমিউনোগ্লোবুলিন A তৈরি করে এই জাতীয় অ্যান্টিজেনগুলি স্তনের টিস্যুতে স্থানান্তরিত হয়, যেখান থেকে তারা উৎপন্ন অ্যান্টিবডিগুলি দুধে প্রবেশ করে।

অ্যান্টিজেনের উপস্থিতির প্রতিক্রিয়ায়। প্রতিটি অ্যান্টিজেনের জন্য, এটির সাথে সম্পর্কিত বিশেষ প্লাজমা কোষগুলি গঠিত হয়, যা এই অ্যান্টিজেনের জন্য নির্দিষ্ট অ্যান্টিবডি তৈরি করে। অ্যান্টিবডিগুলি একটি নির্দিষ্ট এপিটোপের সাথে আবদ্ধ হয়ে অ্যান্টিজেনকে চিনতে পারে - পৃষ্ঠের একটি বৈশিষ্ট্যযুক্ত খণ্ড বা অ্যান্টিজেনের রৈখিক অ্যামিনো অ্যাসিড চেইন।

অ্যান্টিবডি দুটি হালকা চেইন এবং দুটি ভারী চেইন নিয়ে গঠিত। স্তন্যপায়ী প্রাণীদের মধ্যে, পাঁচটি শ্রেণীর অ্যান্টিবডি রয়েছে (ইমিউনোগ্লোবুলিন) - IgG, IgA, IgM, IgD, IgE, যা ভারী চেইনের গঠন এবং অ্যামিনো অ্যাসিড গঠনে এবং সম্পাদিত ইফেক্টর ফাংশনে ভিন্ন।

অধ্যয়নের ইতিহাস

1890 সালে বেহরিং এবং কিটাজাটো দ্বারা প্রথম অ্যান্টিবডি আবিষ্কৃত হয়েছিল, কিন্তু সেই সময়ে আবিষ্কৃত টিটেনাস অ্যান্টিটক্সিনের প্রকৃতি সম্পর্কে নির্দিষ্টতা এবং একটি ইমিউন প্রাণীর সিরামে এর উপস্থিতি ব্যতীত নির্দিষ্ট কিছু বলা যায় নি। শুধুমাত্র 1937 সালে, টিসেলিয়াস এবং কাবাটের গবেষণার সাথে, অ্যান্টিবডিগুলির আণবিক প্রকৃতির অধ্যয়ন শুরু হয়েছিল। লেখক প্রোটিন ইলেক্ট্রোফোরসিস পদ্ধতি ব্যবহার করেছেন এবং ইমিউনাইজড প্রাণীদের রক্তের সিরামের গামা গ্লোবুলিন ভগ্নাংশের বৃদ্ধি প্রদর্শন করেছেন। ইমিউনাইজেশনের জন্য নেওয়া অ্যান্টিজেন দ্বারা সিরামের শোষণ এই ভগ্নাংশে প্রোটিনের পরিমাণ অক্ষত প্রাণীর স্তরে হ্রাস করে।

অ্যান্টিবডি গঠন

অ্যান্টিবডিগুলি তুলনামূলকভাবে বড় (~150 kDa - IgG) গ্লাইকোপ্রোটিন একটি জটিল গঠন সহ। তারা দুটি অভিন্ন ভারী চেইন (এইচ-চেইন, ঘুরে V H, C H1, কব্জা, C H2 এবং C H3 ডোমেন সমন্বিত) এবং দুটি অভিন্ন হালকা চেইন (L-চেইন, V L এবং C L ডোমেন নিয়ে গঠিত) নিয়ে গঠিত। অলিগোস্যাকারাইডগুলি ভারী চেইনের সাথে সহযোগে সংযুক্ত থাকে। প্যাপেইন প্রোটিজ ব্যবহার করে, অ্যান্টিবডি দুটি ফ্যাবসে বিভক্ত করা যেতে পারে। খণ্ড অ্যান্টিজেন বাঁধাই- অ্যান্টিজেন-বাইন্ডিং ফ্র্যাগমেন্ট) এবং একটি (ইঞ্জি. টুকরো স্ফটিকযোগ্য- স্ফটিককরণে সক্ষম খণ্ড)। সঞ্চালিত শ্রেণী এবং ফাংশনের উপর নির্ভর করে, অ্যান্টিবডিগুলি মনোমেরিক আকারে (IgG, IgD, IgE, সিরাম IgA) এবং অলিগোমেরিক আকারে (ডাইমার-সিক্রেটরি আইজিএ, পেন্টামার - আইজিএম) উভয়ই থাকতে পারে। মোট, পাঁচ ধরনের ভারী চেইন (α-, γ-, δ-, ε- এবং μ-চেইন) এবং দুই ধরনের হালকা চেইন (κ-চেইন এবং λ-চেইন) রয়েছে।

ভারী চেইন শ্রেণীবিভাগ

পাঁচটি ক্লাস আছে ( আইসোটাইপ) ইমিউনোগ্লোবুলিন, ভিন্ন:

  • আকার
  • চার্জ
  • অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম
  • কার্বোহাইড্রেট সামগ্রী

IgG শ্রেণীকে চারটি উপশ্রেণীতে (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), IgA শ্রেণীকে দুটি উপশ্রেণীতে (IgA1, IgA2) ভাগ করা হয়েছে। সমস্ত শ্রেণী এবং উপশ্রেণী নয়টি আইসোটাইপ তৈরি করে যা সাধারণত সমস্ত ব্যক্তির মধ্যে উপস্থিত থাকে। প্রতিটি আইসোটাইপ ভারী চেইন ধ্রুবক অঞ্চলের অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম দ্বারা নির্ধারিত হয়।

অ্যান্টিবডি ফাংশন

সমস্ত আইসোটাইপের ইমিউনোগ্লোবুলিন দ্বিবিধ। এর মানে হল যে কোনো ধরনের ইমিউনোগ্লোবিউলিন

  • অ্যান্টিজেনকে চিনতে এবং আবদ্ধ করে, এবং তারপর
  • ইফেক্টর মেকানিজমের সক্রিয়করণের ফলে গঠিত ইমিউন কমপ্লেক্সকে হত্যা এবং/অথবা অপসারণ বাড়ায়।

অ্যান্টিবডি অণুর একটি অঞ্চল (ফ্যাব) এর অ্যান্টিজেন নির্দিষ্টতা নির্ধারণ করে, এবং অন্যটি (এফসি) প্রভাবক কার্য সম্পাদন করে: রিসেপ্টরগুলির সাথে আবদ্ধ যা শরীরের কোষগুলিতে প্রকাশিত হয় (উদাহরণস্বরূপ, ফ্যাগোসাইট); কমপ্লিমেন্ট ক্যাসকেডের ক্লাসিক্যাল পাথওয়ে শুরু করতে কমপ্লিমেন্ট সিস্টেমের প্রথম কম্পোনেন্ট (C1q) এর সাথে আবদ্ধ।

এর মানে হল যে প্রতিটি লিম্ফোসাইট শুধুমাত্র একটি নির্দিষ্ট নির্দিষ্টতার অ্যান্টিবডিগুলিকে সংশ্লেষ করে। এবং এই অ্যান্টিবডিগুলি রিসেপ্টর হিসাবে এই লিম্ফোসাইটের পৃষ্ঠে অবস্থিত।

যেমন পরীক্ষাগুলি দেখায়, সমস্ত কোষের পৃষ্ঠের ইমিউনোগ্লোবুলিনগুলির একই ইডিওটাইপ রয়েছে: যখন পলিমারাইজড ফ্ল্যাজেলিনের মতো একটি দ্রবণীয় অ্যান্টিজেন একটি নির্দিষ্ট কোষের সাথে আবদ্ধ হয়, তখন সমস্ত কোষের পৃষ্ঠের ইমিউনোগ্লোবুলিনগুলি এই অ্যান্টিজেনের সাথে আবদ্ধ হয় এবং তাদের একই নির্দিষ্টতা থাকে, অর্থাৎ একই। ইডিওটাইপ

অ্যান্টিজেন রিসেপ্টরগুলির সাথে আবদ্ধ হয়, তারপর বেছে বেছে কোষটিকে সক্রিয় করে প্রচুর পরিমাণে অ্যান্টিবডি তৈরি করে। এবং যেহেতু কোষ শুধুমাত্র একটি নির্দিষ্টতার অ্যান্টিবডিগুলিকে সংশ্লেষ করে, তাই এই নির্দিষ্টতাটি প্রাথমিক পৃষ্ঠের রিসেপ্টরের নির্দিষ্টতার সাথে মিলিত হতে হবে।

অ্যান্টিজেনগুলির সাথে অ্যান্টিবডিগুলির মিথস্ক্রিয়াটির নির্দিষ্টতা পরম নয়; তারা বিভিন্ন মাত্রায় অন্যান্য অ্যান্টিজেনের সাথে ক্রস প্রতিক্রিয়া করতে পারে একটি অ্যান্টিজেনে উত্থিত অ্যান্টিসিরাম একটি সম্পর্কিত অ্যান্টিজেনের সাথে প্রতিক্রিয়া করতে পারে যা এক বা একাধিক একই বা অনুরূপ নির্ধারক বহন করে। অতএব, প্রতিটি অ্যান্টিবডি শুধুমাত্র অ্যান্টিজেনের সাথেই প্রতিক্রিয়া করতে পারে না যা তার গঠনের কারণ হয়, তবে অন্যান্য, কখনও কখনও সম্পূর্ণ সম্পর্কহীন অণুর সাথেও। অ্যান্টিবডিগুলির নির্দিষ্টতা তাদের পরিবর্তনশীল অঞ্চলগুলির অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম দ্বারা নির্ধারিত হয়।

ক্লোনাল নির্বাচন তত্ত্ব:

  1. প্রয়োজনীয় নির্দিষ্টতা সহ অ্যান্টিবডি এবং লিম্ফোসাইটগুলি অ্যান্টিজেনের সাথে প্রথম যোগাযোগের আগে থেকেই শরীরে বিদ্যমান।
  2. লিম্ফোসাইট যারা ইমিউন প্রতিক্রিয়াতে অংশগ্রহণ করে তাদের ঝিল্লির পৃষ্ঠে অ্যান্টিজেন-নির্দিষ্ট রিসেপ্টর থাকে। বি লিম্ফোসাইটগুলিতে অ্যান্টিবডিগুলির মতো একই নির্দিষ্টতার রিসেপ্টর অণু থাকে যা পরবর্তীকালে লিম্ফোসাইটগুলি তৈরি করে এবং নিঃসরণ করে।
  3. যেকোনো লিম্ফোসাইট তার পৃষ্ঠে শুধুমাত্র একটি নির্দিষ্টতার রিসেপ্টর বহন করে।
  4. যে লিম্ফোসাইটগুলিতে অ্যান্টিজেন থাকে তারা একটি বিস্তারের পর্যায়ে যায় এবং প্লাজমা কোষগুলির একটি বড় ক্লোন তৈরি করে। প্লাজমা কোষগুলি শুধুমাত্র সেই নির্দিষ্টতার অ্যান্টিবডিগুলিকে সংশ্লেষিত করে যার জন্য অগ্রদূত লিম্ফোসাইট প্রোগ্রাম করা হয়েছিল। বিস্তারের জন্য সংকেত হল সাইটোকাইন, যা অন্যান্য কোষ দ্বারা প্রকাশিত হয়। লিম্ফোসাইট নিজেই সাইটোকাইন নিঃসরণ করতে পারে।

অ্যান্টিবডি পরিবর্তনশীলতা

অ্যান্টিবডিগুলি অত্যন্ত পরিবর্তনশীল (এক ব্যক্তির শরীরে 10 8 পর্যন্ত অ্যান্টিবডি রূপ থাকতে পারে)। অ্যান্টিবডিগুলির সমস্ত বৈচিত্র্য ভারী চেইন এবং হালকা চেইন উভয়ের পরিবর্তনশীলতা থেকে উদ্ভূত হয়। নির্দিষ্ট অ্যান্টিজেনের প্রতিক্রিয়ায় এক বা অন্য জীব দ্বারা উত্পাদিত অ্যান্টিবডিগুলি আলাদা করা হয়:

  • আইসোটাইপিকপরিবর্তনশীলতা - প্রদত্ত প্রজাতির সমস্ত জীব দ্বারা উত্পাদিত ভারী চেইন এবং অলিগোমেরিটির কাঠামোর মধ্যে পার্থক্য, অ্যান্টিবডিগুলির (আইসোটাইপ) শ্রেণির উপস্থিতিতে উদ্ভাসিত হয়;
  • অ্যালোটাইপিকপরিবর্তনশীলতা - ইমিউনোগ্লোবুলিন অ্যালিলের পরিবর্তনশীলতার আকারে একটি নির্দিষ্ট প্রজাতির মধ্যে স্বতন্ত্র স্তরে নিজেকে প্রকাশ করে - একটি প্রদত্ত জীব এবং অন্যের মধ্যে একটি জেনেটিকালিভাবে নির্ধারিত পার্থক্য;
  • ইডিওটাইপিকপরিবর্তনশীলতা - অ্যান্টিজেন-বাইন্ডিং সাইটের অ্যামিনো অ্যাসিড গঠনের পার্থক্যের মধ্যে নিজেকে প্রকাশ করে। এটি অ্যান্টিজেনের সাথে সরাসরি সংস্পর্শে থাকা ভারী এবং হালকা চেইনের পরিবর্তনশীল এবং হাইপারভেরিয়েবল ডোমেনের ক্ষেত্রে প্রযোজ্য।

বিস্তার নিয়ন্ত্রণ

সবচেয়ে কার্যকর নিয়ন্ত্রণ প্রক্রিয়া হল যে প্রতিক্রিয়া পণ্য একই সাথে তার প্রতিরোধক হিসাবে কাজ করে। এই ধরনের নেতিবাচক প্রতিক্রিয়া অ্যান্টিবডি গঠনের সময় ঘটে। অ্যান্টিবডিগুলির প্রভাবকে কেবল অ্যান্টিজেনের নিরপেক্ষকরণের মাধ্যমে ব্যাখ্যা করা যায় না, কারণ পুরো IgG অণুগুলি F(ab")2 খণ্ডের তুলনায় অনেক বেশি কার্যকরভাবে অ্যান্টিবডি সংশ্লেষণকে দমন করে৷ এটা অনুমান করা হয় যে T-নির্ভর বি-এর উত্পাদনশীল পর্যায়ে অবরোধ। আইজিএম-এর বি কোষের উপরিভাগে অ্যান্টিজেন, আইজিজি এবং এফসি রিসেপ্টরগুলির মধ্যে ক্রস-লিঙ্ক তৈরির ফলে কোষের প্রতিক্রিয়া ঘটে, যেহেতু এই বিশেষ আইসোটাইপের অ্যান্টিবডিগুলি অ্যান্টিজেন প্রবর্তনের পরে উপস্থিত হয় , তারা ইমিউন প্রতিক্রিয়ার প্রাথমিক পর্যায়ে একটি বর্ধিত ভূমিকার জন্য কৃতিত্বপ্রাপ্ত।

  • এ. রিউথ, জে. ব্রুস্টফ, ডি. মেল। ইমিউনোলজি - এম.: মীর, 2000 - আইএসবিএন 5-03-003362-9
  • 3 ভলিউম / অধীনে ইমিউনোলজি। এড ইউ. পল - এম.: মীর, 1988
  • ভি.জি. গ্যালাকটিনভ। ইমিউনোলজি - এম.: পাবলিশিং হাউস। MSU, 1998 - ISBN 5-211-03717-0

আরো দেখুন

  • অ্যাবজাইমগুলি অনুঘটকভাবে সক্রিয় অ্যান্টিবডি
  • অ্যাভিডিটি, অ্যাফিনিটি - অ্যান্টিজেন এবং অ্যান্টিবডি বাইন্ডিংয়ের বৈশিষ্ট্য

বাইন্ডিং এবং ইফেক্টর (এক বা অন্য ইমিউন প্রতিক্রিয়া সৃষ্টি করে, উদাহরণস্বরূপ, ক্লাসিক্যাল কমপ্লিমেন্ট অ্যাক্টিভেশন স্কিমকে ট্রিগার করে)।

অ্যান্টিবডিগুলি প্লাজমা কোষ দ্বারা সংশ্লেষিত হয়, যা কিছু বি লিম্ফোসাইট হয়ে ওঠে, অ্যান্টিজেনের উপস্থিতির প্রতিক্রিয়ায়। প্রতিটি অ্যান্টিজেনের জন্য, এটির সাথে সম্পর্কিত বিশেষ প্লাজমা কোষগুলি গঠিত হয়, যা এই অ্যান্টিজেনের জন্য নির্দিষ্ট অ্যান্টিবডি তৈরি করে। অ্যান্টিবডিগুলি একটি নির্দিষ্ট এপিটোপের সাথে আবদ্ধ হয়ে অ্যান্টিজেনকে চিনতে পারে - পৃষ্ঠের একটি বৈশিষ্ট্যযুক্ত খণ্ড বা অ্যান্টিজেনের রৈখিক অ্যামিনো অ্যাসিড চেইন।

অ্যান্টিবডি দুটি হালকা এবং দুটি ভারী চেইন নিয়ে গঠিত। স্তন্যপায়ী প্রাণীদের মধ্যে, পাঁচটি শ্রেণীর অ্যান্টিবডি রয়েছে (ইমিউনোগ্লোবুলিন) - IgG, IgA, IgM, IgD, IgE, যা ভারী চেইনের গঠন এবং অ্যামিনো অ্যাসিড গঠনে এবং সম্পাদিত ইফেক্টর ফাংশনে ভিন্ন।

বিশ্বকোষীয় ইউটিউব

  • 1 / 5

    1890 সালে বেহরিং এবং কিটাজাটো দ্বারা প্রথম অ্যান্টিবডি আবিষ্কৃত হয়েছিল, কিন্তু সেই সময়ে আবিষ্কৃত টিটেনাস অ্যান্টিটক্সিনের প্রকৃতি সম্পর্কে নির্দিষ্টতা এবং একটি ইমিউন প্রাণীর সিরামে এর উপস্থিতি ব্যতীত নির্দিষ্ট কিছু বলা যায় নি। শুধুমাত্র 1937 সালে, টিসেলিয়াস এবং কাবাটের গবেষণার সাথে, অ্যান্টিবডিগুলির আণবিক প্রকৃতির অধ্যয়ন শুরু হয়েছিল। লেখক প্রোটিন ইলেক্ট্রোফোরসিস পদ্ধতি ব্যবহার করেছেন এবং ইমিউনাইজড প্রাণীদের রক্তের সিরামের গামা গ্লোবুলিন ভগ্নাংশের বৃদ্ধি প্রদর্শন করেছেন। ইমিউনাইজেশনের জন্য নেওয়া অ্যান্টিজেন দ্বারা সিরামের শোষণ এই ভগ্নাংশে প্রোটিনের পরিমাণ অক্ষত প্রাণীর স্তরে হ্রাস করে।

    অ্যান্টিবডি গঠন

    অ্যান্টিবডিগুলি তুলনামূলকভাবে বড় (~150 kDa - IgG) গ্লাইকোপ্রোটিন একটি জটিল গঠন সহ। দুটি অভিন্ন ভারী চেইন (এইচ-চেইন, ঘুরে V H, C H 1, কব্জা, CH 2 এবং C H 3 ডোমেন সমন্বিত) এবং দুটি অভিন্ন হালকা চেইন (L-চেইন, V L - এবং C L - ডোমেন সমন্বিত) নিয়ে গঠিত। অলিগোস্যাকারাইডগুলি ভারী চেইনের সাথে সহযোগে সংযুক্ত থাকে। প্যাপেইন প্রোটিজ ব্যবহার করে, অ্যান্টিবডিগুলিকে দুটি ফ্যাব (ফ্র্যাগমেন্ট অ্যান্টিজেন বাইন্ডিং - অ্যান্টিজেন-বাইন্ডিং ফ্র্যাগমেন্ট) এবং একটি (ফ্র্যাগমেন্ট ক্রিস্টালাইজেবল - ক্রিস্টালাইজেশন করতে সক্ষম টুকরো) বিভক্ত করা যেতে পারে। সঞ্চালিত শ্রেণী এবং ফাংশনের উপর নির্ভর করে, অ্যান্টিবডিগুলি মনোমেরিক আকারে (IgG, IgD, IgE, সিরাম IgA) এবং অলিগোমেরিক আকারে (ডাইমার-সিক্রেটরি আইজিএ, পেন্টামার - আইজিএম) উভয়ই থাকতে পারে। মোট, পাঁচ ধরনের ভারী চেইন (α-, γ-, δ-, ε- এবং μ-চেইন) এবং দুই ধরনের হালকা চেইন (κ-চেইন এবং λ-চেইন) রয়েছে।

    ভারী চেইন শ্রেণীবিভাগ

    পাঁচটি ক্লাস আছে ( আইসোটাইপ) ইমিউনোগ্লোবুলিন, ভিন্ন:

    • অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম
    • আণবিক ভর
    • চার্জ

    IgG শ্রেণীকে চারটি উপশ্রেণীতে (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), IgA শ্রেণীকে দুটি উপশ্রেণীতে (IgA1, IgA2) ভাগ করা হয়েছে। সমস্ত শ্রেণী এবং উপশ্রেণী নয়টি আইসোটাইপ তৈরি করে যা সাধারণত সমস্ত ব্যক্তির মধ্যে উপস্থিত থাকে। প্রতিটি আইসোটাইপ ভারী চেইন ধ্রুবক অঞ্চলের অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম দ্বারা নির্ধারিত হয়।

    অ্যান্টিবডি ফাংশন

    সমস্ত আইসোটাইপের ইমিউনোগ্লোবুলিন দ্বিবিধ। এর মানে হল যে কোনো ধরনের ইমিউনোগ্লোবিউলিন

    • অ্যান্টিজেনকে চিনতে এবং আবদ্ধ করে, এবং তারপর
    • ইফেক্টর মেকানিজমের সক্রিয়করণের ফলে গঠিত ইমিউন কমপ্লেক্সের ধ্বংস এবং/অথবা অপসারণ বাড়ায়।

    অ্যান্টিবডি অণুর একটি অঞ্চল (ফ্যাব) এর অ্যান্টিজেন নির্দিষ্টতা নির্ধারণ করে, এবং অন্যটি (এফসি) প্রভাবক কার্য সম্পাদন করে: রিসেপ্টরগুলির সাথে আবদ্ধ যা শরীরের কোষগুলিতে প্রকাশিত হয় (উদাহরণস্বরূপ, ফ্যাগোসাইট); কমপ্লিমেন্ট ক্যাসকেডের ক্লাসিক্যাল পাথওয়ে শুরু করতে কমপ্লিমেন্ট সিস্টেমের প্রথম কম্পোনেন্ট (C1q) এর সাথে আবদ্ধ।

    এর মানে হল যে প্রতিটি লিম্ফোসাইট শুধুমাত্র একটি নির্দিষ্ট নির্দিষ্টতার অ্যান্টিবডিগুলিকে সংশ্লেষ করে। এবং এই অ্যান্টিবডিগুলি রিসেপ্টর হিসাবে এই লিম্ফোসাইটের পৃষ্ঠে অবস্থিত।

    যেমন পরীক্ষাগুলি দেখায়, সমস্ত কোষের পৃষ্ঠের ইমিউনোগ্লোবুলিনগুলির একই ইডিওটাইপ রয়েছে: যখন পলিমারাইজড ফ্ল্যাজেলিনের মতো একটি দ্রবণীয় অ্যান্টিজেন একটি নির্দিষ্ট কোষের সাথে আবদ্ধ হয়, তখন সমস্ত কোষের পৃষ্ঠের ইমিউনোগ্লোবুলিনগুলি এই অ্যান্টিজেনের সাথে আবদ্ধ হয় এবং তাদের একই নির্দিষ্টতা থাকে, অর্থাৎ একই। ইডিওটাইপ

    অ্যান্টিজেন রিসেপ্টরগুলির সাথে আবদ্ধ হয়, তারপর বেছে বেছে কোষটিকে সক্রিয় করে প্রচুর পরিমাণে অ্যান্টিবডি তৈরি করে। এবং যেহেতু কোষ শুধুমাত্র একটি নির্দিষ্টতার অ্যান্টিবডিগুলিকে সংশ্লেষ করে, তাই এই নির্দিষ্টতাটি প্রাথমিক পৃষ্ঠের রিসেপ্টরের নির্দিষ্টতার সাথে মিলিত হতে হবে।

    অ্যান্টিজেনগুলির সাথে অ্যান্টিবডিগুলির মিথস্ক্রিয়াটির নির্দিষ্টতা পরম নয়; তারা বিভিন্ন মাত্রায় অন্যান্য অ্যান্টিজেনের সাথে ক্রস প্রতিক্রিয়া করতে পারে একটি অ্যান্টিজেনে উত্থিত অ্যান্টিসিরাম একটি সম্পর্কিত অ্যান্টিজেনের সাথে প্রতিক্রিয়া করতে পারে যা এক বা একাধিক একই বা অনুরূপ নির্ধারক বহন করে। অতএব, প্রতিটি অ্যান্টিবডি শুধুমাত্র অ্যান্টিজেনের সাথেই প্রতিক্রিয়া করতে পারে না যা তার গঠনের কারণ হয়, তবে অন্যান্য, কখনও কখনও সম্পূর্ণ সম্পর্কহীন অণুর সাথেও। অ্যান্টিবডিগুলির নির্দিষ্টতা তাদের পরিবর্তনশীল অঞ্চলগুলির অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম দ্বারা নির্ধারিত হয়।

    ক্লোনাল নির্বাচন তত্ত্ব:

    1. প্রয়োজনীয় নির্দিষ্টতা সহ অ্যান্টিবডি এবং লিম্ফোসাইটগুলি অ্যান্টিজেনের সাথে প্রথম যোগাযোগের আগে থেকেই শরীরে বিদ্যমান।
    2. লিম্ফোসাইট যারা ইমিউন প্রতিক্রিয়াতে অংশগ্রহণ করে তাদের ঝিল্লির পৃষ্ঠে অ্যান্টিজেন-নির্দিষ্ট রিসেপ্টর থাকে। বি লিম্ফোসাইটগুলিতে অ্যান্টিবডিগুলির মতো একই নির্দিষ্টতার রিসেপ্টর অণু থাকে যা পরবর্তীকালে লিম্ফোসাইটগুলি তৈরি করে এবং নিঃসরণ করে।
    3. যেকোনো লিম্ফোসাইট তার পৃষ্ঠে শুধুমাত্র একটি নির্দিষ্টতার রিসেপ্টর বহন করে।
    4. যে লিম্ফোসাইটগুলিতে অ্যান্টিজেন থাকে তারা একটি বিস্তারের পর্যায়ে যায় এবং প্লাজমা কোষগুলির একটি বড় ক্লোন তৈরি করে। প্লাজমা কোষগুলি শুধুমাত্র সেই নির্দিষ্টতার অ্যান্টিবডিগুলিকে সংশ্লেষিত করে যার জন্য অগ্রদূত লিম্ফোসাইট প্রোগ্রাম করা হয়েছিল। বিস্তারের জন্য সংকেত হল সাইটোকাইন, যা অন্যান্য কোষ দ্বারা প্রকাশিত হয়। লিম্ফোসাইট নিজেই সাইটোকাইন নিঃসরণ করতে পারে।

    অ্যান্টিবডি পরিবর্তনশীলতা

    অ্যান্টিবডিগুলি অত্যন্ত পরিবর্তনশীল (এক ব্যক্তির শরীরে 10 8 পর্যন্ত অ্যান্টিবডি রূপ থাকতে পারে)। অ্যান্টিবডিগুলির সমস্ত বৈচিত্র্য ভারী চেইন এবং হালকা চেইন উভয়ের পরিবর্তনশীলতা থেকে উদ্ভূত হয়। নির্দিষ্ট অ্যান্টিজেনের প্রতিক্রিয়ায় এক বা অন্য জীব দ্বারা উত্পাদিত অ্যান্টিবডিগুলি আলাদা করা হয়:

    • আইসোটাইপিকপরিবর্তনশীলতা - প্রদত্ত প্রজাতির সমস্ত জীব দ্বারা উত্পাদিত ভারী চেইন এবং অলিগোমেরিটির কাঠামোর মধ্যে পার্থক্য, অ্যান্টিবডিগুলির (আইসোটাইপ) শ্রেণির উপস্থিতিতে উদ্ভাসিত হয়;
    • অ্যালোটাইপিকপরিবর্তনশীলতা - ইমিউনোগ্লোবুলিন অ্যালিলের পরিবর্তনশীলতার আকারে একটি নির্দিষ্ট প্রজাতির মধ্যে স্বতন্ত্র স্তরে নিজেকে প্রকাশ করে - একটি প্রদত্ত জীব এবং অন্যের মধ্যে একটি জেনেটিকালিভাবে নির্ধারিত পার্থক্য;
    • ইডিওটাইপিকপরিবর্তনশীলতা - অ্যান্টিজেন-বাইন্ডিং সাইটের অ্যামিনো অ্যাসিড গঠনের পার্থক্যের মধ্যে নিজেকে প্রকাশ করে। এটি অ্যান্টিজেনের সাথে সরাসরি সংস্পর্শে থাকা ভারী এবং হালকা চেইনের পরিবর্তনশীল এবং হাইপারভেরিয়েবল ডোমেনের ক্ষেত্রে প্রযোজ্য।

    বিস্তার নিয়ন্ত্রণ

    সবচেয়ে কার্যকর নিয়ন্ত্রণ প্রক্রিয়া হল যে প্রতিক্রিয়া পণ্য একই সাথে তার প্রতিরোধক হিসাবে কাজ করে। এই ধরনের নেতিবাচক প্রতিক্রিয়া অ্যান্টিবডি গঠনের সময় ঘটে। অ্যান্টিবডিগুলির প্রভাবকে কেবল অ্যান্টিজেনের নিরপেক্ষকরণের মাধ্যমে ব্যাখ্যা করা যায় না, কারণ পুরো IgG অণুগুলি F(ab")2 খণ্ডের তুলনায় অনেক বেশি কার্যকরভাবে অ্যান্টিবডি সংশ্লেষণকে দমন করে৷ এটা অনুমান করা হয় যে T-নির্ভর বি-এর উত্পাদনশীল পর্যায়ে অবরোধ। আইজিএম-এর বি কোষের উপরিভাগে অ্যান্টিজেন, আইজিজি এবং এফসি রিসেপ্টরগুলির মধ্যে ক্রস-লিঙ্ক গঠনের ফলে কোষের প্রতিক্রিয়া ঘটে কারণ এই বিশেষ আইসোটাইপের অ্যান্টিবডিগুলি একটি অ্যান্টিজেন প্রবর্তনের পরে উপস্থিত হয় , তারা ইমিউন প্রতিক্রিয়ার প্রাথমিক পর্যায়ে একটি বর্ধিত ভূমিকার জন্য কৃতিত্বপ্রাপ্ত।

    অ্যান্টিবডি: এগুলি একটি অ্যান্টিজেনের প্রভাবে লিম্ফয়েড অঙ্গগুলির (বি লিম্ফোসাইট) কোষ দ্বারা উত্পাদিত প্রোটিন এবং তাদের সাথে একটি নির্দিষ্ট সম্পর্কের মধ্যে প্রবেশ করতে সক্ষম। এই ক্ষেত্রে, অ্যান্টিবডিগুলি ব্যাকটেরিয়া এবং ভাইরাসের বিষাক্ত পদার্থকে নিরপেক্ষ করতে পারে তাদের বলা হয় অ্যান্টিটক্সিন এবং ভাইরাস-নিরপেক্ষ অ্যান্টিবডি।

    তারা দ্রবণীয় অ্যান্টিজেন - প্রিসিপিটিনস এবং আঠালো কর্পাসকুলার অ্যান্টিজেন - অ্যাগ্লুটিনিনগুলিকে অবক্ষয় করতে পারে।

    অ্যান্টিবডিগুলির প্রকৃতি: অ্যান্টিবডিগুলি গ্যামাগ্লোবুলিনের অন্তর্গত। শরীরে, গামাগ্লোবুলিনগুলি প্লাজমা কোষ দ্বারা উত্পাদিত হয় এবং রক্তের সিরামের সমস্ত প্রোটিনের 30% তৈরি করে।

    গ্যামাগ্লোবুলিন যা অ্যান্টিবডিগুলির কার্যকারিতা বহন করে তাদের ইমিউনোগ্লোবুলিন বলা হয় এবং আইজি মনোনীত করা হয়। আইজি প্রোটিনগুলিকে রাসায়নিকভাবে গ্লাইকোপ্রোটিন হিসাবে শ্রেণীবদ্ধ করা হয়, অর্থাৎ তারা প্রোটিন, শর্করা এবং 17টি অ্যামিনো অ্যাসিড নিয়ে গঠিত।

    Ig অণু:

    ইলেক্ট্রন মাইক্রোস্কোপির অধীনে, Ig অণু একটি ভিন্ন কোণ সহ একটি খেলার মতো আকৃতির।

    Ig এর কাঠামোগত একক হল একটি মনোমার।

    মনোমারে 4টি পলিপেপটাইড চেইন থাকে যা একে অপরের সাথে ডিসালফাইড বন্ড দ্বারা সংযুক্ত থাকে। 4টি চেইনের মধ্যে দুটি চেইন লম্বা এবং মাঝখানে বাঁকা। 50-70 kDa থেকে আণবিক ওজন তথাকথিত ভারী H চেইন, এবং দুটি ছোট চেইন H চেইনের উপরের অংশের সংলগ্ন, আণবিক ওজন 24 kDa হল হালকা L চেইন।

    পরিবর্তনশীল আলো এবং ভারী চেইন একসাথে একটি সাইট তৈরি করে যা বিশেষভাবে অ্যান্টিজেনের সাথে আবদ্ধ হয় - অ্যান্টিজেন-বাইন্ডিং সেন্টার ফ্যাব ফ্র্যাগমেন্ট, এফসি ফ্র্যাগমেন্ট পরিপূরক সক্রিয়করণের জন্য দায়ী।

    ফ্যাব (ইংরেজি ফ্র্যাগমেন্ট অ্যান্টিজেন বাইন্ডিং - অ্যান্টিজেন-বাইন্ডিং ফ্র্যাগমেন্ট) এবং একটি এফসি (ইংরেজি ফ্র্যাগমেন্ট ক্রিস্টালাইজেবল - ক্রিস্টালাইজেশন করতে সক্ষম খণ্ড)।

    ইমিউনোগ্লোবুলিন ক্লাস:

    Ig M - সিরাম ইমিউনোগ্লোবুলিনের 5-10% তৈরি করে। এটি ইমিউনোগ্লোবুলিনের পাঁচটি শ্রেণীর বৃহত্তম অণু। আণবিক ওজন 900 হাজার kDa। অ্যান্টিজেন প্রবর্তিত হলে রক্তের সিরামে প্রথম উপস্থিত হয়। Ig M এর উপস্থিতি একটি তীব্র প্রক্রিয়া নির্দেশ করে। Ig M অ্যাগ্লুটিনেট করে এবং অ্যান্টিজেনকে লাইসেস করে এবং পরিপূরককে সক্রিয় করে। রক্তপ্রবাহের সাথে সংযুক্ত।

    Ig G - সিরাম ইমিউনোগ্লোবুলিনগুলির 70-80% তৈরি করে। আণবিক ওজন 160 হাজার kDa। এটি সেকেন্ডারি ইমিউন প্রতিক্রিয়ার সময় সংশ্লেষিত হয়, প্ল্যাসেন্টাল বাধা অতিক্রম করতে সক্ষম হয় এবং প্রথম 3-4 মাস নবজাতকদের প্রতিরক্ষা সুরক্ষা প্রদান করতে সক্ষম হয়, তারপর ধ্বংস হয়ে যায়। রোগের শুরুতে, Ig G-এর পরিমাণ নগণ্য, কিন্তু রোগের বিকাশের সাথে সাথে তাদের পরিমাণ বৃদ্ধি পায়। এটি সংক্রমণ থেকে রক্ষা করার জন্য একটি প্রধান ভূমিকা পালন করে। Ig G এর উচ্চ টাইটারগুলি নির্দেশ করে যে শরীর পুনরুদ্ধারের পর্যায়ে রয়েছে বা সম্প্রতি সংক্রমণ হয়েছে। রক্তের সিরামে পাওয়া যায় এবং অন্ত্রের মিউকোসার মাধ্যমে টিস্যু তরলে বিতরণ করা হয়।

    Ig A - 10-15% থেকে রেঞ্জ, আণবিক ওজন 160 হাজার kDa। শ্বাসযন্ত্র এবং পাচনতন্ত্রের শ্লেষ্মা ঝিল্লি এবং জিনিটোরিনারি সিস্টেম রক্ষায় গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে। সিরাম এবং সিক্রেটরি আইজি এ রয়েছে। সিরাম অণুজীব এবং তাদের টক্সিনকে নিরপেক্ষ করে, পরিপূরক আবদ্ধ করে না এবং প্ল্যাসেন্টাল বাধা অতিক্রম করে না।

    Secretory Ig A সক্রিয় করে পরিপূরক এবং শ্লেষ্মা ঝিল্লিতে ফ্যাগোসাইটিক কার্যকলাপকে উদ্দীপিত করে, প্রধানত শ্লেষ্মা ঝিল্লির নিঃসরণ, লালা, টিয়ার তরল, ঘাম, অনুনাসিক স্রাব, যেখানে এটি অণুজীব থেকে বাহ্যিক পরিবেশের সাথে যোগাযোগকারী পৃষ্ঠগুলির সুরক্ষা প্রদান করে। প্লাজমা কোষ দ্বারা সংশ্লেষিত। মানুষের সিরামে, এটি একটি মনোমেরিক আকারে উপস্থাপিত হয়। স্থানীয় অনাক্রম্যতা প্রদান করে।

    Ig E - সিরামে এর পরিমাণ কম এবং প্লাজমা কোষের একটি ছোট অংশ Ig E সংশ্লেষিত করে। এগুলি অ্যালার্জেনের প্রতিক্রিয়ায় গঠিত হয় এবং তাদের সাথে মিথস্ক্রিয়া একটি HNT প্রতিক্রিয়া সৃষ্টি করে। বি লিম্ফোসাইট এবং প্লাজমা কোষ দ্বারা সংশ্লেষিত। প্লাসেন্টাল বাধা অতিক্রম করে না।

    আইজি ডি - এর অংশগ্রহণ পর্যাপ্তভাবে অধ্যয়ন করা হয়নি। এর প্রায় পুরোটাই লিম্ফোসাইটের পৃষ্ঠে অবস্থিত। টনসিল এবং এডিনয়েডের কোষ দ্বারা উত্পাদিত হয়। IgD পরিপূরক আবদ্ধ করে না এবং প্ল্যাসেন্টাল বাধা অতিক্রম করে না। Ig D এবং Ig A পরস্পর সংযুক্ত এবং লিম্ফোসাইট সক্রিয় করে। Ig D এর ঘনত্ব গর্ভাবস্থায় বৃদ্ধি পায়, ব্রঙ্কিয়াল হাঁপানি এবং সিস্টেমিক লুপাস এরিথেমাটোসাসের সাথে।

    সাধারণ অ্যান্টিবডি (প্রাকৃতিক)

    শরীরে তাদের একটি নির্দিষ্ট স্তর রয়েছে, তারা অ্যান্টিজেনিক উদ্দীপনার ঘটনা ছাড়াই গঠিত হয়। এর মধ্যে রয়েছে এরিথ্রোসাইট অ্যান্টিজেন, রক্তের গ্রুপ এবং ব্যাকটেরিয়ার অন্ত্রের গ্রুপের বিরুদ্ধে অ্যান্টিবডি।

    অ্যান্টিবডি তৈরির প্রক্রিয়া, তাদের জমা হওয়া এবং অদৃশ্য হওয়ার কিছু বৈশিষ্ট্য রয়েছে যা প্রাথমিক প্রতিরোধ ক্ষমতার প্রতিক্রিয়া (এটি অ্যান্টিজেনের সাথে প্রাথমিক মুখোমুখি হওয়ার প্রতিক্রিয়া) এবং সেকেন্ডারি ইমিউন প্রতিক্রিয়া (এটি একই সাথে বারবার যোগাযোগের প্রতিক্রিয়া। 2-4 সপ্তাহ পরে অ্যান্টিজেন)।

    যেকোন ইমিউন রেসপন্সে অ্যান্টিবডির সংশ্লেষণ বিভিন্ন পর্যায়ে ঘটে - এগুলি হল সুপ্ত পর্যায়, লগারিদমিক পর্যায়, স্থির পর্যায় এবং অ্যান্টিবডি হ্রাস পর্ব।

    প্রাথমিক রোগ প্রতিরোধ ক্ষমতা:

    সুপ্ত পর্যায়: এই সময়কালে, অ্যান্টিজেনের স্বীকৃতি এবং এটিতে অ্যান্টিবডি সংশ্লেষণ করতে সক্ষম কোষ গঠনের প্রক্রিয়া ঘটে। এই সময়ের সময়কাল 3-5 দিন।

    লগারিদমিক ফেজ: অ্যান্টিবডি সংশ্লেষণের হার কম। (সময়কাল 15-20 দিন)।

    স্থির পর্যায়: সংশ্লেষিত অ্যান্টিবডিগুলির টাইটারগুলি সর্বাধিক মানগুলিতে পৌঁছায়। এম ইমিউনোগ্লোবুলিন শ্রেণীর অ্যান্টিবডিগুলি প্রথমে সংশ্লেষিত হয়, তারপর G. পরে, Ig A এবং Ig E প্রদর্শিত হতে পারে।

    পতনশীল পর্যায়: অ্যান্টিবডির মাত্রা কমে যায়। 1-6 মাস থেকে সময়কাল।

    সেকেন্ডারি ইমিউন প্রতিক্রিয়া।

    A3 . কোন কারণগুলি অপরিবর্তনীয় প্রোটিন বিকৃতি ঘটায়?

    A4 . প্রোটিন দ্রবণে ঘনীভূত নাইট্রিক অ্যাসিড প্রয়োগ করা হলে কী পরিলক্ষিত হয় তা নির্দেশ করুন:

    A5 . অনুঘটক কার্য সম্পাদনকারী প্রোটিনগুলিকে বলা হয়:

    হরমোন

    এনজাইম

    ভিটামিন

    প্রোটিন

    A6. প্রোটিন হিমোগ্লোবিন নিম্নলিখিত কার্য সম্পাদন করে:

    খণ্ড খ

    B1. ম্যাচ:

    প্রোটিন অণুর প্রকার

    সম্পত্তি

    গ্লোবুলার প্রোটিন

    অণু একটি বল মধ্যে কুঁচকানো হয়

    ফাইব্রিলার প্রোটিন

    পানিতে দ্রবীভূত হয় না

    জলে দ্রবীভূত হয় বা কলয়েডাল দ্রবণ তৈরি করে

    থ্রেডের মতো গঠন

    B2. প্রোটিন:

    অংশ গ

    গ 1. ইথানল এবং অজৈব পদার্থ থেকে গ্লাইসিন পাওয়া যায় এমন প্রতিক্রিয়া সমীকরণ লিখ।

    বিকল্প 2

    অংশ A

    A1 . প্রোটিনের মধ্যে কোন উপাদানের ভর ভগ্নাংশ সবচেয়ে বেশি?

    A2 হিমোগ্লোবিন পদার্থের কোন গ্রুপের অন্তর্গত তা নির্দেশ করুন:

    A3. একটি বল-"গ্লোবিউল"-এ একটি সর্পিল কুণ্ডলীকরণ দ্বারা চিহ্নিত করা হয়:

    A4 . প্রোটিন পুড়ে গেলে আপনি গন্ধ পান:

    A5 . একটি হলুদ রঙের চেহারা যখন একটি প্রোটিন দ্রবণ ঘনীভূত নাইট্রিক অ্যাসিডের সাথে বিক্রিয়া করে তখন প্রোটিনে অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশের উপস্থিতি নির্দেশ করে:

    A6 প্রোটিন যা কোষে প্রবেশকারী ব্যাকটেরিয়া থেকে রক্ষা করে:

    খণ্ড খ

    B1. প্রোটিন পাওয়া যাবে:

    B2 . প্রোটিন সম্পর্কে কোন বিবৃতি সত্য?

    অংশ গ

    গ 1. রূপান্তরগুলি সম্পাদন করুন:

    H 2 O/Hg 2 + +Ag 2 O/NH 3 (সমাধান) +Cl 2 NH 3 (উদাহরণস্বরূপ)

    C 2 H 2 → X 1 → X 2 → X 3 → X 4

    বিকল্প 3

    অংশ A

    A1 একটি প্রোটিনের প্রাথমিক গঠন হল:

    A2 প্রোটিন সেকেন্ডারি স্ট্রাকচারের হেলিক্সের বাঁকগুলি প্রধানত বন্ধন দ্বারা একত্রিত হয়:

    A3. প্রোটিন বিকৃতকরণ এর ধ্বংসের দিকে পরিচালিত করে:

    পেপটাইড বন্ধন

    হাইড্রোজেন বন্ড

    প্রাথমিক কাঠামো

    মাধ্যমিক এবং তৃতীয় কাঠামো

    A4 . প্রোটিনের সাধারণ গুণগত প্রতিক্রিয়া নির্দেশ করুন:

    A6. অ্যান্টিবডি এবং অ্যান্টিটক্সিন প্রোটিনের নিম্নলিখিত কাজগুলি সম্পাদন করে:

    খণ্ড খ

    B1. ম্যাচ:

    টিস্যু বা প্রোটিন ফাংশন প্রকার

    প্রোটিনের ধরন

    পেশী কোষ

    গ্লোবুলার প্রোটিন

    টিস্যু, চুল, নখ ঢেকে রাখা

    ফাইব্রিলার প্রোটিন

    এনজাইম

    পরিবহন প্রোটিন

    B2 . যখন প্রোটিন হাইড্রোলাইজ করা হয়, তখন পদার্থগুলি গঠিত হতে পারে:

    C2H5OH

    CH 3 CH(NH 2 ) COOH

    CH3COOH

    CH 2 (OH) CH (NH 2 )COOH

    NH2CH2COOH

    NH 2 -NH 2

    অংশ গ

    গ 1. থেকে একটি ডিপেপটাইড গঠনের জন্য প্রতিক্রিয়া সমীকরণ লিখ:

    ক) অ্যাসপার্টিক অ্যাসিড (2-অ্যামিনোবুটানেডিওয়িক অ্যাসিড);

    খ) অ্যামিনোএসেটিক অ্যাসিড এবং অ্যালানাইন থেকে।

    বিকল্প 4

    অংশ A

    A1 প্রোটিনের গৌণ গঠন দ্বারা নির্ধারিত হয়:

    A2 . একটি হিমোগ্লোবিন অণুতে চারটি গ্লোবিউলের সংমিশ্রণ বৈশিষ্ট্যযুক্ত:

    প্রাথমিক প্রোটিন গঠন

লোড হচ্ছে...লোড হচ্ছে...