Rôle physiologique et structure des protéines. Fonctions des protéines dans le corps. Réserve ou trophique

Graisses

Écureuils

Le rôle physiologique des protéines consommées avec de la nourriture est qu'elles sont l'élément principal du métabolisme plastique de l'organisme, étant une source de "matériau de construction". Les protéines alimentaires sont décomposées en leurs éléments structurels - les acides aminés. Les produits contenant des protéines ne peuvent pas être remplacés par des produits contenant des graisses et des glucides Certains des acides aminés qui composent les molécules de protéines peuvent être synthétisés dans l'organisme. Ce sont les soi-disant acides aminés non essentiels. L'autre partie ( acides aminés essentiels) ne peut pas être synthétisé, il doit donc être alimenté par de la nourriture. Les principales sources de protéines pour l'homme sont : la viande, les œufs, le poisson, les haricots, les pois, les haricots.

Contrairement aux glucides et aux graisses, les protéines ne s'accumulent pas et ne se stockent pas dans le corps. Si plus d'entre eux sont reçus avec de la nourriture qu'il n'est nécessaire pour répondre aux besoins actuels, les produits d'hydrolyse (acides aminés) subissent des modifications biochimiques et sont inclus dans les réactions métaboliques. Une partie des acides aminés non utilisés comme éléments structuraux et comme matériau énergétique est désaminée, les séquences carbonées restantes sont transformées et incluses dans les réactions du métabolisme glucidique. L'azote clivé est excrété par le corps avec l'urine sous forme d'urée.

Les graisses sont une partie importante de l'alimentation. Ils entrent dans la composition de nombreux produits alimentaires : viande, poisson, lait. Et des produits comme le saindoux, le beurre, sont presque entièrement composés de matières grasses. En règle générale, les graisses végétales diffèrent des graisses animales en ce qu'elles contiennent plus d'acides gras insaturés dans leur composition.

Lors de l'hydrolyse dans l'organisme, les graisses (glycérides) sont décomposées en glycérol et en acides gras dont certains sont essentiels car ils ne peuvent pas être synthétisés dans le corps humain (par exemple, certains acides insaturés - linoléique, linolénique).

Comme les autres nutriments, les graisses participent à Plastique et énergieéchanger. Leur oxydation entraîne la libération de beaucoup plus d'énergie que l'oxydation des protéines et des glucides. De plus, les graisses peuvent accumuler dans le corps, formant un dépôt universel de matériel énergétiquement précieux. Les glucides et une partie des protéines qui pénètrent en excès dans l'organisme peuvent être transformés en graisse, ce qui entraîne la croissance de ses dépôts. Si nécessaire, la graisse stockée de cette manière peut être convertie en glycogène et utilisée dans les réactions du métabolisme des glucides.

Les aliments végétaux - fruits, légumes, céréales - sont la principale source de glucides pour l'homme, dont le principal est le polysaccharide. amidon.

Les glucides - principale source d'énergie dans l'organisme, car leur dégradation est plus accessible que la dégradation des lipides, bien que la dégradation des glucides entraîne la libération de moins de calories que la dégradation des mêmes quantités de graisses. Les glucides peuvent être stockés en petites quantités dans le foie et muscles comme glycogène. Les produits de dégradation des protéines et des graisses (acides aminés et acides gras), étant transformés, peuvent être inclus dans le métabolisme des glucides.

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Conférence #3

Sujet : L'importance physiologique des protéines et des acides aminés dans l'alimentation humaine.

1 Les groupes de peptides les plus importants et leur rôle physiologique.

2 Caractéristiques des protéines des matières premières alimentaires.

3 Nouvelles formes d'aliments protéinés.

4 Propriétés fonctionnelles des protéines.

1 Les groupes de peptides les plus importants et leur rôle physiologique.

Les peptides sont des oligomères composés de résidus d'acides aminés. Ils ont un faible poids moléculaire (la teneur en résidus d'acides aminés varie de quelques morceaux à plusieurs centaines).

Dans l'organisme, les peptides se forment soit lors du processus de synthèse à partir d'acides aminés, soit lors de l'hydrolyse (clivage) de molécules protéiques.

À ce jour, la signification physiologique et le rôle fonctionnel des groupes de peptides les plus courants, dont dépendent la santé humaine, les propriétés organoleptiques et sanitaires-hygiéniques des produits alimentaires, ont été établis.

peptides tampons. Dans les muscles des animaux et des humains, on a trouvé des dipeptides qui remplissent des fonctions tampons, c'est-à-dire maintiennent un niveau de pH constant.

Peptides-hormones. Hormones - substances de nature organique produites par les cellules glandulaires régulent l'activité des organes individuels, des glandes et du corps dans son ensemble: contraction des muscles lisses du corps et sécrétion de lait par les glandes mammaires, régulation de l'activité de la thyroïde glande, activité de croissance du corps, formation de pigments qui déterminent la couleur des yeux, de la peau, des cheveux .

Neuropeptides. Ce sont deux groupes de peptides ( endorphines et enképhalines ) contenue dans le cerveau des humains et des animaux. Ils déterminent les réactions du comportement (peur, peur), affectent les processus de mémorisation, d'apprentissage, régulent le sommeil et soulagent la douleur.

Peptides vasoactifs synthétisés à partir de protéines alimentaires, ils affectent le tonus vasculaire.

Toxines peptidiques sont un groupe de toxines produites par des organismes du monde, des champignons vénéneux, des abeilles, des serpents, des mollusques marins et des scorpions. Ils sont indésirables pour l'industrie alimentaire. Le plus grand danger est les toxines des micro-organismes (Staphylococcus aureus, bactéries du botulisme, salmonelle), y compris les champignons qui se développent dans les matières premières, les produits semi-finis et les aliments finis.

Peptides antibiotiques. Les représentants de ce groupe de peptides d'origine bactérienne ou fongique sont utilisés dans la lutte contre les maladies infectieuses causées par les streptocoques, les pneumocoques, les staphylocoques et d'autres micro-organismes.

Peptides de goût- Tout d'abord, ce sont des composés au goût sucré ou amer. Les peptides au goût amer se forment dans les fromages fermentés jeunes et non mûrs. Peptides au goût sucré ( aspartame ) sont utilisés comme substitut du sucre.

Peptides protecteurs remplissent des fonctions protectrices, principalement antioxydantes.

2 Caractéristiques des protéines des matières premières alimentaires.

Les peptides ayant un poids moléculaire supérieur à 5000 Da et remplissant l'une ou l'autre fonction biologique sont appelés protéines.

Les propriétés fonctionnelles des protéines dépendent de la séquence des acides aminés dans la chaîne polypeptidique (la structure dite primaire), ainsi que de la structure spatiale de la chaîne polypeptidique (dépendent des structures secondaire, tertiaire et quaternaire).

Différents produits alimentaires diffèrent par leur contenu qualitatif et quantitatif en protéines.

Dans les cultures céréalières la teneur totale en protéines est de 10÷20%. En analysant la composition en acides aminés des protéines totales de diverses cultures céréalières, il convient de noter que toutes, à l'exception de l'avoine, sont pauvres en lysine (2,2÷3,8%). Les protéines du blé, du sorgho, de l'orge et du seigle se caractérisent par une quantité relativement faible de méthionine et de cystéine (1,6÷1,7 mg/100 g de protéines). La composition en acides aminés la plus équilibrée est l'avoine, le seigle et le riz.

Dans les légumineuses (soja, pois, haricot, vesce) la teneur totale en protéines est élevée et s'élève à 20÷40%. Le plus utilisé est le soja. Son score est proche d'un acide aminé sur cinq, mais dans le même temps, le soja contient des quantités insuffisantes de tryptophane, de phénylalanine et de tyrosine et une très faible teneur en méthionine.

Dans les graines oléagineuses(tournesol, coton, colza, lin, huile de ricin, cariandre) la teneur totale en protéines est de 14÷37%. Dans le même temps, le score en acides aminés des protéines de toutes les graines oléagineuses (dans une moindre mesure du coton) est assez élevé même pour les acides limitants. Ce fait détermine l'opportunité d'obtenir des formes concentrées de protéines à partir de matières premières oléagineuses et de créer de nouvelles formes d'aliments protéinés sur leur base.

Teneur relativement faible en substances azotées dans les pommes de terre(environ 2 %), des légumes(1÷2%) et des fruits(0,4 ÷ 1,0 %) indiquent un rôle insignifiant de ces types de matières premières végétales alimentaires dans l'apport de protéines aux aliments.

Viande, lait et les produits obtenus à partir de ceux-ci contiennent les protéines nécessaires à l'organisme, qui sont favorablement équilibrées et bien absorbées (en même temps, l'indicateur d'équilibre et d'assimilation du lait est supérieur à celui de la viande). La teneur en protéines des produits carnés varie de 11 à 22 %. La teneur en protéines du lait varie de 2,9 à 3,5 %.

3 Nouvelles formes d'aliments protéinés.

Aujourd'hui, dans une société en croissance constante et aux ressources limitées, une personne est confrontée à la nécessité de créer des produits alimentaires modernes dotés de propriétés fonctionnelles et répondant aux exigences de la science de la nutrition saine.

Les nouvelles formes d'aliments protéinés sont des produits alimentaires obtenus à partir de diverses fractions protéiques de matières premières alimentaires en utilisant des méthodes de traitement scientifiquement fondées et ayant une certaine composition chimique, structure et propriétés.

Diverses sources de protéines végétales sont largement reconnues : légumineuses, pain et céréales et sous-produits de leur transformation, oléagineux ; légumes et courges, masse végétative de plantes.

Dans le même temps, le soja et le blé sont principalement utilisés pour la production de produits protéiques.

Les produits de transformation des protéines de soja sont divisés en trois groupes, dont la teneur en protéines diffère : la farine et les céréales sont obtenues par broyage ; elles contiennent 40÷45 % de protéines de la masse totale du produit ; les concentrés de soja sont obtenus en éliminant les composants solubles dans l'eau, ils contiennent 65÷70% de protéines ; Les isolats de soja sont obtenus par extraction de protéines et contiennent au moins 90 % de protéines.

A base de soja texturé produits protéinés dans lequel les protéines de soja sont utilisées, par exemple, à la place des protéines de viande. Les protéines de soja hydrolysées sont appelées modifié. Ils sont utilisés comme additifs alimentaires fonctionnels et aromatisants.

Aujourd'hui, le lait de soja, la sauce soja, le tofu (caillé de soja) et d'autres produits alimentaires sont également produits à base de soja.

Le gluten de blé sec avec une teneur en protéines de 75÷80% est obtenu à partir de blé ou de farine de blé par extraction à l'eau.

Dans le même temps, la présence d'acides aminés limitants dans les protéines végétales détermine leur infériorité. La solution ici est l'utilisation conjointe de différentes protéines, ce qui produit un effet d'enrichissement mutuel. Si, en même temps, une augmentation du score en acides aminés de chaque acide aminé essentiel limitant est obtenue par rapport à l'utilisation séparée des protéines d'origine, alors on parle de simple effet d'enrichissement, si après mélange le score d'acides aminés de chaque acide aminé dépasse 1,0, alors c'est véritable effet d'enrichissement. L'utilisation de tels complexes protéiques équilibrés permet d'augmenter la digestibilité des protéines végétales jusqu'à 80÷100%.

4 Propriétés fonctionnelles des protéines.

Les protéines et les concentrés de protéines sont largement utilisés dans la production alimentaire en raison de leurs propriétés fonctionnelles uniques, qui sont comprises comme des caractéristiques physicochimiques qui déterminent le comportement des protéines lors de la transformation en produits alimentaires et fournissent une certaine structure, des propriétés technologiques et de consommation du produit fini.

Les propriétés fonctionnelles les plus importantes des protéines comprennent la solubilité, la capacité de liaison à l'eau et aux graisses, la capacité à stabiliser les systèmes dispersés (émulsions, mousses, suspensions) et à former des gels.

Solubilité- C'est le principal indicateur pour évaluer les propriétés fonctionnelles des protéines, caractérisé par la quantité de protéine passant en solution. La solubilité dépend surtout de la présence d'interactions non covalentes : liaisons hydrophobes, électrostatiques et hydrogène. Les protéines à haute hydrophobicité interagissent bien avec les lipides, tandis que celles à haute hydrophilie interagissent bien avec l'eau. Comme les protéines d'un même type ont le même signe de charge, elles se repoussent, ce qui contribue à leur solubilité. Ainsi, à l'état isoélectrique, lorsque la charge totale de la molécule de protéine est nulle et que le degré de dissociation est minimal, la protéine a une faible solubilité et peut même coaguler.

Liaison à l'eau la capacité est caractérisée par l'adsorption d'eau avec la participation de résidus d'acides aminés hydrophiles, liant les graisses adsorption des graisses due aux résidus hydrophobes. En moyenne, pour 1 g de protéines, il peut lier et retenir à sa surface 2 à 4 g d'eau ou de graisse.

Émulsifiant gras et moussant La capacité des protéines est largement utilisée dans la production d'émulsions et de mousses grasses, c'est-à-dire de systèmes hétérogènes eau-huile, eau-gaz. En raison de la présence de zones hydrophiles et hydrophobes dans les molécules de protéines, elles interagissent non seulement avec l'eau, mais aussi avec l'huile et l'air et, agissant comme une coque à l'interface entre deux milieux, contribuent à leur distribution l'une dans l'autre, c'est-à-dire la création de systèmes stables.

Gélifiants Les propriétés des protéines sont caractérisées par la capacité de leur solution colloïdale à passer d'un état dispersé libre à un état dispersé-lié avec formation de systèmes ayant les propriétés des solides.

Visco-élastique-élastique les propriétés des protéines dépendent de leur nature (globulaire ou fibrillaire), ainsi que de la présence de groupements fonctionnels par lesquels les molécules protéiques se lient entre elles ou à un solvant.

Les protéines, les graisses, les glucides, les vitamines sont les principaux nutriments de l'alimentation humaine. Les nutriments sont des composés chimiques ou des éléments individuels dont le corps a besoin pour son développement biologique, pour le déroulement normal de tous les processus vitaux.

Les protéines sont des composés azotés de haut poids moléculaire, la partie principale et indispensable de tous les organismes. Les substances protéiques sont impliquées dans tous les processus vitaux. Par exemple, le métabolisme est assuré par des enzymes qui, par leur nature, sont apparentées aux protéines. Les protéines sont également des structures contractiles nécessaires pour remplir la fonction contractile des muscles - l'actomyosine ; tissus de soutien du corps - collagène des os, cartilage, tendons; tissus tégumentaires du corps - peau, ongles, cheveux.

Par composition, les protéines sont divisées en: simples - protéines (seuls les acides aminés et l'ammoniac se forment lors de l'hydrolyse) et complexes - protéines (lors de l'hydrolyse, des substances non protéiques se forment également - glucose, lipoïdes, colorants, etc.).

Parmi les nombreux nutriments, les protéines jouent le rôle le plus important. Ils servent de source d'acides aminés essentiels et de l'azote dit non spécifique nécessaire à la synthèse des protéines.

L'état de santé, le développement physique, les performances physiques et, chez les jeunes enfants, le développement mental dépendent dans une large mesure du niveau d'apport en protéines. La quantité suffisante de protéines dans l'alimentation et sa haute qualité permettent de créer des conditions optimales pour l'environnement interne du corps, nécessaires à la croissance, au développement, à la vie humaine normale et à ses performances. Sous l'influence d'une carence en protéines, des conditions pathologiques telles que l'œdème et la stéatose hépatique peuvent se développer; violation de l'état fonctionnel des organes de sécrétion interne, en particulier des glandes sexuelles, des glandes surrénales et de l'hypophyse; violation de l'activité réflexe conditionnée et des processus d'inhibition interne; diminution de l'immunité; dystrophie alimentaire. Les protéines sont composées de carbone, d'oxygène, d'hydrogène, de phosphore, de soufre et d'azote, qui font partie des acides aminés - les principaux composants structurels de la protéine. Les protéines diffèrent par le niveau de teneur en acides aminés et la séquence de leur connexion. Distinguer les protéines animales et végétales.

Contrairement aux graisses et aux glucides, les protéines contiennent, en plus du carbone, de l'hydrogène et de l'oxygène, de l'azote - 16%. Par conséquent, ils sont appelés substances alimentaires contenant de l'azote. Les protéines sont nécessaires à l'organisme animal sous forme finie, car il ne peut pas les synthétiser, comme les plantes, à partir des substances inorganiques du sol et de l'air. La source de protéines pour l'homme sont les substances alimentaires d'origine animale et végétale. Les protéines sont nécessaires principalement en tant que matière plastique, c'est leur fonction principale : en général, elles constituent 45% du résidu dense du corps.

Les protéines font également partie des hormones, les érythrocytes, certains anticorps, ayant une forte réactivité.

Au cours de la vie, il y a un vieillissement et une mort constants des structures cellulaires individuelles, et les protéines alimentaires servent de matériau de construction pour leur restauration. L'oxydation dans le corps de 1 g de protéines fournit 4,1 kcal d'énergie. C'est sa fonction énergétique. Les protéines sont d'une grande importance pour l'activité nerveuse supérieure d'une personne. La teneur normale en protéines dans les aliments améliore la fonction régulatrice du cortex cérébral, augmente le tonus du système nerveux central.

Avec un manque de protéines dans l'alimentation, un certain nombre de changements pathologiques se produisent: la croissance et le développement du corps ralentissent, le poids diminue; la formation d'hormones est perturbée; la réactivité et la résistance de l'organisme aux infections et aux intoxications diminuent. La valeur nutritionnelle des protéines alimentaires dépend principalement de leur composition en acides aminés et de l'intégralité de leur utilisation dans l'organisme. Il existe 22 acides aminés connus, chacun ayant une signification spécifique. L'absence ou la carence de l'un d'entre eux entraîne une violation des fonctions corporelles individuelles (croissance, hématopoïèse, poids, synthèse des protéines, etc.). Les acides aminés suivants sont particulièrement précieux : lysine, histidine, tryptophane, phénylalanine, leucine, isoleucine, thréonine, méthionine, valine. Pour les jeunes enfants, l'histidine est d'une grande importance.

Certains acides aminés ne peuvent pas être synthétisés dans le corps et remplacés par d'autres. Ils sont dits indispensables. En fonction de la teneur en acides aminés essentiels et non essentiels, les protéines alimentaires sont divisées en protéines complètes, dont la composition en acides aminés est proche de la composition en acides aminés des protéines du corps humain et contient tous les acides aminés essentiels en quantités suffisantes, et celles qui sont défectueuses, dans lesquelles un ou plusieurs acides aminés essentiels manquent. Les protéines d'origine animale les plus complètes, en particulier les protéines du jaune d'œuf de poule, de la viande et du poisson. Parmi les protéines végétales, les protéines de soja ont une valeur biologique élevée et, dans une moindre mesure, les haricots, les pommes de terre et le riz. Des protéines incomplètes se trouvent dans les pois, le pain, le maïs et certains autres aliments végétaux.

Normes physiologiques et hygiéniques des besoins en protéines. Ces normes sont basées sur la quantité minimale de protéines capable de maintenir l'équilibre azoté du corps humain, c'est-à-dire la quantité d'azote introduite dans le corps avec les protéines alimentaires est égale à la quantité d'azote excrétée par l'urine par jour.

L'apport quotidien en protéines alimentaires doit assurer pleinement l'équilibre azoté de l'organisme tout en satisfaisant pleinement les besoins énergétiques de l'organisme, assurer l'intégrité des protéines corporelles, maintenir des performances élevées de l'organisme et sa résistance aux facteurs environnementaux défavorables. Les protéines, contrairement aux graisses et aux glucides, ne sont pas stockées dans l'organisme en réserve et doivent être introduites quotidiennement avec de la nourriture en quantité suffisante.

La norme physiologique journalière en protéines dépend de l'âge, du sexe et de l'activité professionnelle. Par exemple, pour les hommes, il est de 96 à 132 g, pour les femmes de 82 à 92 g, ce sont les normes pour les habitants des grandes villes. Pour les habitants des petites villes et villages engagés dans un travail physique plus difficile, le taux d'apport quotidien en protéines augmente de 6 g. L'intensité de l'activité musculaire n'affecte pas le métabolisme de l'azote, mais il est nécessaire d'assurer un développement suffisant du système musculaire pour un tel formes de travail physique et maintenir ses hautes performances.

Un adulte dans des conditions de vie normales avec un travail léger a besoin en moyenne de 1,3 à 1,4 g de protéines pour 1 kg de poids corporel par jour, et pendant le travail physique - 1,5 g ou plus (selon la gravité du travail).

Dans l'alimentation quotidienne des athlètes, la quantité de protéines doit être de 15 à 17 %, soit 1,6 à 2,2 g pour 1 kg de poids corporel.

Les protéines d'origine animale dans l'alimentation quotidienne des adultes devraient représenter 40 à 50% de la quantité totale de protéines consommées, les athlètes - 50 à 60, les enfants - 60 à 80%. Une consommation excessive de protéines est nocive pour l'organisme, car les processus de digestion et d'excrétion des produits de décomposition (ammoniac, urée) par les reins sont entravés.

Les protéines font également partie des hormones, les érythrocytes, certains anticorps, ayant une forte réactivité.

Dans l'alimentation quotidienne des athlètes, la quantité de protéines doit être de 15 à 17 %, soit 1,6 à 2,2 g pour 1 kg de poids corporel.

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Introduction

Section 1. Le rôle physiologique des protéines

1.1 Fonction structurale des protéines

1.2 Métabolisme des protéines dans le corps humain

1.3 Bilan azoté

Section 2. Métabolisme des protéines dans diverses conditions du corps

2.1 Métabolisme des protéines au cours de l'activité musculaire

2.2 Violation du métabolisme des acides aminés

Introduction

Les protéines sont le composant le plus important de la nutrition. Les protéines sont à la base des éléments structurels des cellules et des tissus. Les principales manifestations de la vie sont associées aux protéines : métabolisme, contractions musculaires, irritabilité nerveuse, capacité à grandir, à se reproduire et à penser. En liant des quantités importantes d'eau, les protéines forment des structures colloïdales denses qui déterminent la configuration du corps. Outre les protéines structurelles, les substances protéiques comprennent l'hémoglobine, un transporteur d'oxygène dans le sang, les enzymes, les accélérateurs les plus importants des réactions biochimiques, certaines hormones, les nucléoprotéines, qui déterminent la direction de la synthèse des protéines dans le corps et sont porteuses de propriétés héréditaires. .

Une protéine complète se compose de 20 acides aminés, dont la combinaison dans les molécules de protéines peut entraîner leur grande diversité. La seule source de formation de protéines dans le corps sont les acides aminés des protéines alimentaires. L'utilité de fournir au corps des protéines est jugée par des indicateurs d'équilibre azoté.

Les protéines sont la seule source d'azote absorbée par l'organisme. Compte tenu de la quantité d'azote ingérée avec de la nourriture et excrétée par le corps, on peut juger du bien-être ou de la violation du métabolisme des protéines. Dans le corps d'adultes en bonne santé, on observe un bilan azoté, c'est-à-dire lorsque la quantité d'azote fournie par la nourriture "équivaut à la quantité d'azote excrété par le corps. Chez les enfants, le bilan azoté se caractérise par l'accumulation de protéines dans le corps Dans le même temps, la quantité d'azote fournie avec les aliments dépasse de manière significative son excrétion des produits de décomposition.Dans ce cas, un bilan azoté positif.Un bilan azoté positif est observé dans le corps d'un enfant, garçon et fille.

Chez les personnes qui reçoivent des quantités insuffisantes de protéines alimentaires ou chez les patients gravement malades dont les protéines corporelles sont mal absorbées, il y a une perte d'azote, c'est-à-dire un bilan azoté négatif. Pour un adulte, le taux minimum est de 40-50g de protéines digestibles par jour. Si le travail n'est pas associé à un travail physique intense, le corps d'un adulte a besoin en moyenne de recevoir environ 1 à 1,2 g de protéines pour 1 kg de poids corporel avec de la nourriture. Cela signifie qu'une personne pesant entre 70 et 75 kg devrait recevoir 70 à 90 g de protéines par jour. Avec une augmentation de l'intensité du travail physique, les besoins en protéines du corps augmentent également.

La valeur nutritionnelle des protéines de différents types dépend de leur composition en acides aminés. Une protéine complète constituée de 20 acides aminés n'en possède que 8, indispensables dans l'alimentation d'un adulte (et un de plus pour un jeune enfant). - Les acides aminés essentiels ne sont pas synthétisés par l'organisme et doivent être ingérés en certaines quantités avec de la nourriture. Conformément au concept d'une alimentation équilibrée, les valeurs suivantes peuvent être nommées, caractérisant les exigences minimales pour chacun des acides aminés essentiels pour le corps d'un adulte et leurs rapports optimaux qui garantissent l'utilisation des protéines.

Si l'un des acides aminés des protéines alimentaires est inférieur, il ne sera pas synthétisé, mais les autres acides aminés ne pourront pas être pleinement utilisés par l'organisme. La composition en acides aminés des protéines d'œuf a été considérée comme idéale, puisque leur assimilation par le corps humain approche les 100 %. Le degré d'assimilation des autres produits d'origine animale est également très élevé : lait (75-80%), viande (70-75%), poisson (70-80%), etc.

De nombreux aliments végétaux, en particulier les céréales, contiennent des protéines de valeur biologique réduite. La plupart des matières végétales sont déficientes en acides aminés soufrés.

Section 1. Le rôle physiologique des protéines

1.1 Fonction structurale de la protéine

Les protéines sont des composés organiques complexes construits à partir d'acides aminés. La composition des molécules de protéines comprend l'azote, le carbone, l'hydrogène et certaines autres substances. Les acides aminés sont caractérisés par la présence d'un groupe amino (NH2) en eux.

Les protéines diffèrent les unes des autres par la teneur en différents acides aminés qu'elles contiennent. À cet égard, les protéines ont une spécificité, c'est-à-dire qu'elles remplissent différentes fonctions. Les protéines d'animaux d'espèces différentes, d'individus différents de la même espèce, ainsi que les protéines de différents organes et tissus du même organisme diffèrent les unes des autres. La spécificité des protéines leur permet d'être introduites dans le corps uniquement par les organes digestifs, où elles sont décomposées en acides aminés et sous cette forme sont absorbées dans le sang. Dans les tissus, à partir des acides aminés délivrés par le sang, se forment des protéines caractéristiques de ces tissus. Les protéines sont le matériau principal à partir duquel les cellules du corps sont construites (Abramova T. 1994)

Les fonctions des protéines sont extrêmement diverses. Chaque protéine donnée, en tant que substance avec une certaine structure chimique, remplit une fonction hautement spécialisée et seulement dans certains cas plusieurs fonctions, en règle générale, interdépendantes. A propos de l'une des fonctions centrales, leur participation à la grande majorité des transformations chimiques en tant qu'enzymes ou composant le plus important des enzymes. Les enzymes assurent pour la plupart le déroulement des processus nécessaires à la vie à basse température et pH proche de la neutralité.

Le plus grand groupe fonctionnel de protéines sont les enzymes. Chaque enzyme est spécifique dans une certaine mesure; fonctionnellement adapté à un substrat spécifique, parfois à un type spécifique de liaisons chimiques. Sous l'influence de diverses influences, la structure de la molécule de protéine peut changer et, par conséquent, l'activité de l'enzyme change également. Par exemple, la vitesse d'une réaction enzymatique dépend des changements de température et de pH.

Certaines molécules biologiques sont capables d'accélérer ou d'inhiber (du latin inhibere - restreindre, arrêter), c'est-à-dire inhiber l'activité des enzymes - c'est l'un des moyens de réguler les réactions enzymatiques. (Komov VP 2004)

Les protéines sont des structures chimiques qui sont une séquence linéaire d'acides aminés formés au cours d'une série de réactions de condensation impliquant les groupes α-carboxyle et α-amine d'acides aminés adjacents. Les liaisons formées à la suite de ces réactions sont appelées liaisons peptidiques. Deux acides aminés forment un dipeptide, tandis que des chaînes plus longues forment des polypeptides. Chaque chaîne polypeptidique a une terminaison amino et une terminaison carboxyle, qui peuvent former des liaisons peptidiques ultérieures avec d'autres acides aminés. De nombreuses protéines sont composées de plus d'une chaîne polypeptidique, dont chacune forme une sous-unité. L'ordre dans lequel les acides aminés sont disposés dans une chaîne est déterminé lors de la synthèse des protéines par la séquence des bases nucléotidiques dans un ADN spécifique contenant les informations génétiques liées à cette protéine. La séquence d'acides aminés détermine la structure finale, car les chaînes latérales d'un composant d'acides aminés s'attirent, se repoussent ou servent d'obstacle physique les unes aux autres, ce qui "force" la molécule à se replier et à prendre sa forme finale correspondante. La structure primaire d'une protéine est une séquence spécifique d'acides aminés dans la chaîne polypeptidique, ainsi que leur composition quantitative et qualitative. La séquence d'acides aminés dans les protéines individuelles est fixée génétiquement et détermine la spécificité individuelle et d'espèce de la protéine. Déchiffrer la structure primaire d'une protéine est d'une grande importance pratique, car cela ouvre la possibilité de sa synthèse en laboratoire. Grâce au décodage de la structure de l'hormone insuline et de l'immunoglobuline, ces protéines sont obtenues par synthèse et sont largement utilisées en médecine. L'étude de la structure primaire de l'hémoglobine a permis d'identifier des changements dans sa structure chez les personnes atteintes de certaines maladies. À l'heure actuelle, la structure primaire de plus de 1000 protéines a été déchiffrée, y compris les enzymes ribonucléase, carboxypeptidase, myoglobine, cytochrome B et bien d'autres.

La structure secondaire d'une protéine est l'arrangement spatial de la chaîne polypeptidique. Il existe trois types de structure secondaire : l'hélice a, l'hélice en couches (ou hélice B) et l'hélice de collagène.

Lors de la formation d'une hélice a, la chaîne polypeptidique est hélicoïdale grâce aux liaisons hydrogène de telle sorte que les spires de la chaîne peptidique se répètent périodiquement. Cela crée une structure compacte et solide de la chaîne polypeptidique protéique.

La structure en couches pliées de la protéine est une chaîne polypeptidique linéaire disposée en parallèle et fermement reliée par des liaisons hydrogène. Cette structure est à la base des protéines fibrillaires.

L'hélice de collagène de la protéine se distingue par un empilement plus complexe de chaînes polypeptidiques. Les chaînes individuelles sont spiralisées et torsadées les unes autour des autres, formant une super bobine. Cette structure est typique du collagène. La spirale de collagène a une élasticité et une résistance élevées du fil d'acier. ("Fondements de la biochimie" 1986)

Structure tertiaire L'arrangement général, l'empilement mutuel de diverses régions, domaines et résidus d'acides aminés individuels d'une seule chaîne polypeptidique est appelé la structure tertiaire d'une protéine donnée. Une frontière claire entre les structures secondaires et tertiaires ne peut pas être tracée, cependant, la structure tertiaire est comprise comme des relations stériques entre les résidus d'acides aminés qui sont éloignés le long de la chaîne. Structure quaternaire Si les protéines consistent en deux ou plusieurs chaînes polypeptidiques liées par des liaisons non covalentes (ni peptidiques ni disulfures), on dit alors qu'elles ont une structure quaternaire. De tels agrégats sont stabilisés par des liaisons hydrogène et des interactions électrostatiques entre les résidus situés à la surface des chaînes polypeptidiques. Ces protéines sont appelées oligomères et leurs chaînes polypeptidiques individuelles sont appelées protomères, monomères ou sous-unités.

De nombreuses protéines oligomères contiennent deux ou quatre protomères et sont appelées dimères ou tétramères, respectivement. Très souvent, il existe des oligomères contenant plus de quatre protomères, en particulier parmi les protéines régulatrices (un exemple est la transcarbamoylase). Les protéines oligomères jouent un rôle particulier dans la régulation intracellulaire : leurs protomères peuvent modifier légèrement leur orientation mutuelle, ce qui entraîne une modification des propriétés de l'oligomère.

La fonction structurelle des protéines ou la fonction plastique des protéines réside dans le fait que les protéines sont le composant principal de toutes les cellules et structures intercellulaires. Les protéines font également partie de la substance de base du cartilage, des os et de la peau. La biosynthèse des protéines détermine la croissance et le développement de l'organisme.

La fonction catalytique ou enzymatique des protéines est que les protéines sont capables d'accélérer les réactions biochimiques dans le corps. Toutes les enzymes actuellement connues sont des protéines. L'activité des protéines-enzymes dépend de la mise en œuvre de tous les types de métabolisme dans le corps.

La fonction protectrice des protéines se manifeste par la formation de corps immunitaires (anticorps) lorsqu'une protéine étrangère (par exemple, une bactérie) pénètre dans l'organisme. De plus, les protéines lient les toxines et les poisons qui pénètrent dans le corps et assurent la coagulation du sang et arrêtent le saignement des plaies.

La fonction de transport des protéines est que les protéines participent au transfert de nombreuses substances. Ainsi, l'approvisionnement en oxygène des cellules et l'élimination du dioxyde de carbone du corps sont assurés par un complexe protéine-hémoglobine, les lipoprotéines assurent le transport des graisses, etc.

Le transfert des propriétés héréditaires, dans lequel les nucléoprotéines jouent un rôle prépondérant, est l'une des fonctions les plus importantes des protéines. Les nucléoprotéines sont composées d'acides nucléiques. Il existe deux principaux types d'acides nucléiques : les acides ribonucléiques (ARN), contenant de l'adénine, de la cytosine, de l'uracile, du ribose et de l'acide phosphorique, et les acides désoxyribonucléiques (ADN), qui comprennent le désoxyribose au lieu du ribose et la thymine au lieu de l'uracile. La fonction biologique la plus importante des acides nucléiques est leur participation à la biosynthèse des protéines. Les acides nucléiques ne sont pas seulement nécessaires au processus de biosynthèse des protéines lui-même, ils assurent également la formation de protéines spécifiques à une espèce et à un organe donnés.

La fonction régulatrice des protéines vise à maintenir des constantes biologiques dans l'organisme, ce qui est assuré par les influences régulatrices de diverses hormones protéiques.

Le rôle énergétique des protéines est de fournir de l'énergie pour tous les processus vitaux dans le corps des animaux et des humains.Les protéines-enzymes déterminent tous les aspects du métabolisme et la formation d'énergie non seulement à partir des protéines elles-mêmes, mais également à partir des glucides et des graisses. Lorsque 1 g de protéine est oxydé, en moyenne, une énergie est libérée égale à 16,7 kJ (4,0 kcal).

Les corps protéiques de différentes personnes ont une spécificité individuelle. Cela signifie que la formation de corps immunitaires dans le corps humain lors de la transplantation d'organes, à la suite de quoi une réaction de rejet de l'organe transplanté peut se produire.

Les différences individuelles dans la composition des protéines sont héritées. La violation du code génétique dans certains cas peut provoquer des maladies héréditaires graves (Kositsky G.I. 1985).

1.2 Métabolisme des protéinesdans le corps humain

Un critère important pour la valeur nutritionnelle des protéines est la disponibilité des acides aminés. Les acides aminés de la plupart des protéines animales sont complètement libérés lors de la digestion. L'exception concerne les protéines des tissus de soutien (collagène et élastine). Les protéines d'origine végétale sont mal digérées dans le corps, tk. contiennent de nombreuses fibres et parfois des inhibiteurs

En fonction de la teneur en acides aminés non essentiels et irremplaçables, les protéines sont divisées en complètes et inférieures. Les protéines qui contiennent tous les acides aminés nécessaires à l'organisme et dans les quantités requises sont dites biologiquement complètes. La plus haute valeur biologique des protéines dans la viande, le lait, les œufs, le poisson, le caviar. Les protéines qui manquent de l'un ou l'autre acide aminé ou qui en contiennent, mais en quantités insuffisantes, sont dites biologiquement inférieures.

Les protéines sont constamment décomposées dans le corps. Les vieilles cellules sont détruites et de nouvelles se forment. Par conséquent, le corps a besoin d'un apport constant de protéines provenant des aliments. Le besoin en protéines augmente fortement chez les enfants pendant la période de croissance accrue du corps, chez les femmes enceintes, pendant la période de récupération après une maladie grave, lors d'un entraînement sportif renforcé.

Les protéines sont décomposées dans le tube digestif en acides aminés et en polypeptides de faible poids moléculaire, qui sont absorbés dans le sang. Avec le flux sanguin, ils pénètrent dans le foie, où certains d'entre eux subissent une désamination et une transamination ; ces processus assurent la synthèse de certains acides aminés et protéines. Du foie, les acides aminés pénètrent dans les tissus du corps, où ils sont utilisés pour la synthèse des protéines. L'excès de protéines provenant des aliments est converti en glucides et en graisses. Les produits finaux de la dégradation des protéines - urée, ammoniac, acide urique, créatinine et autres - sont excrétés du corps avec l'urine et la sueur. (Chusov Yu.N. 1998)

Les protéines ont une structure complexe et sont très spécifiques. Les protéines de notre alimentation et les protéines de notre corps sont de qualité très différente. Si la protéine est extraite de la nourriture et injectée directement dans la circulation sanguine, une personne peut mourir. Les protéines sont constituées d'éléments protéiques - les acides aminés, qui se forment lors de la digestion des protéines animales et végétales et pénètrent dans le sang à partir de l'intestin grêle. La composition des cellules d'un organisme vivant comprend plus de 20 types d'acides aminés. Dans les cellules, les processus de synthèse d'énormes molécules de protéines, constituées de chaînes d'acides aminés, se déroulent en permanence. La combinaison de ces acides aminés (tout ou partie d'entre eux), reliés en chaînes dans des séquences différentes, donne naissance à une variété innombrable de protéines.

Les acides aminés sont divisés en essentiels et non essentiels. Indispensables sont ceux que le corps ne reçoit qu'avec de la nourriture. Les non essentiels peuvent être synthétisés dans le corps à partir d'autres acides aminés. La valeur des protéines alimentaires est déterminée par la teneur en acides aminés. C'est pourquoi les protéines alimentaires sont divisées en deux groupes : complètes, contenant tous les acides aminés essentiels, et inférieures, qui manquent de certains des acides aminés essentiels. Les protéines animales sont la principale source de protéines complètes. Les protéines végétales (à de rares exceptions près) sont incomplètes.

Dans les tissus et les cellules, il y a une destruction et une synthèse continues des structures protéiques. Dans un corps adulte en bonne santé, la quantité de protéines décomposées est égale à la quantité de protéines synthétisées. Étant donné que l'équilibre des protéines dans le corps est d'une grande importance pratique, de nombreuses méthodes ont été développées pour l'étudier. L'équilibre protéique est déterminé par la différence entre la quantité de protéines ingérées avec de la nourriture et la quantité de protéines qui a subi une destruction pendant cette période. La teneur en protéines des aliments varie.

Le métabolisme dans le corps est régulé par des centres nerveux situés dans le diencéphale. Si certains noyaux de cette partie du cerveau sont endommagés, le métabolisme des protéines augmente, son équilibre devient négatif, ce qui entraîne un épuisement aigu. Le système nerveux influence le métabolisme des protéines par l'intermédiaire des hormones de la glande thyroïde, de l'hypophyse antérieure (hormone somatotrope) et d'autres glandes endocrines. Dans les processus vitaux du corps, les protéines jouent un rôle particulier, car ni les glucides ni les lipides ne peuvent les remplacer dans la reproduction des éléments structurels de base de la cellule, ainsi que dans la formation de substances aussi importantes que les enzymes et les hormones. Cependant, la synthèse des protéines à partir de substances inorganiques

Les protéines jouent un rôle extrêmement important dans la nutrition humaine, car elles sont le principal composant des cellules de tous les organes et tissus du corps.

Le but principal des protéines alimentaires est la construction de nouvelles cellules et tissus qui assurent le développement de jeunes organismes en croissance. À l'âge adulte, lorsque les processus de croissance sont déjà complètement terminés, il reste un besoin de régénération des cellules usées et obsolètes. Pour cela, il faut des protéines, et en proportion de l'usure des tissus. Il a été établi que plus la charge musculaire est élevée, plus le besoin de régénération et, par conséquent, de protéines est important.

Les protéines sont des biopolymères complexes contenant de l'azote, dont les monomères sont des acides aminés.

Les protéines du corps humain remplissent plusieurs fonctions importantes - plastique, catalytique, hormonale, spécificité et transport. La fonction la plus importante des protéines alimentaires est de fournir au corps une matière plastique. Le corps humain est pratiquement dépourvu de réserves de protéines. Leur seule source est les protéines alimentaires, ce qui en fait des composants indispensables de l'alimentation.

Dans de nombreux pays, la population est carencée en protéines. À cet égard, une tâche importante est la recherche de nouveaux moyens non traditionnels pour l'obtenir.

Parmi les aliments végétaux, les légumineuses ont une teneur importante en protéines. Avant la période de culture de la pomme de terre en Europe, les légumineuses constituaient l'une des principales composantes de l'alimentation de la population. Jusqu'à présent, dans de nombreux pays, les haricots, les haricots, les pois sont cultivés sur de grandes surfaces. Les protéines de soja sont riches en tous les acides aminés essentiels, dont le score est égal ou supérieur à 100 % sur l'échelle de l'OMS ; l'exception concerne les acides aminés soufrés (71%). La digestibilité des protéines de soja est de 90,7 %. En termes d'efficacité anabolisante, elles ne sont pas inférieures aux protéines d'origine animale.

Les protéines ne peuvent pas être remplacées par d'autres nutriments, car leur synthèse dans l'organisme n'est possible qu'à partir d'acides aminés. Dans le même temps, les protéines peuvent remplacer les graisses et les glucides, c'est-à-dire être utilisées pour la synthèse de ces composés.

Une personne reçoit des protéines de la nourriture. Avec l'introduction de substances protéiques étrangères directement dans le sang, en contournant le tube digestif, non seulement elles ne peuvent pas être utilisées par l'organisme, mais entraînent également un certain nombre de complications graves (fièvre, convulsions et autres phénomènes). Avec l'introduction répétée d'une protéine étrangère dans le sang, la mort peut survenir en 15 à 20 jours. (Solodkov AS 2001)

En l'absence d'une nutrition protéique complète, la croissance est inhibée et la formation du squelette est perturbée. Avec la privation de protéines, une dégradation accrue des protéines des muscles squelettiques, du foie, du sang, des intestins et de la peau se produit en premier. Les acides aminés, qui sont libérés en même temps, sont utilisés pour la synthèse des protéines du système nerveux central, du myocarde et des hormones. Cependant, une telle redistribution des acides aminés ne peut pas compenser le manque de protéines alimentaires et une diminution naturelle de l'activité enzymatique se produit, les fonctions du foie, des reins, etc. sont perturbées.

La synthèse des protéines sans vitamines B est nettement réduite. Les graisses sont impliquées dans le transport des protéines. Les protéines de divers aliments diffèrent les unes des autres par leur composition en acides aminés, mais au total, elles se complètent. Par conséquent, pour fournir à l'organisme tout le spectre des acides aminés dans l'alimentation humaine, une large gamme de produits protéiques d'origine animale et végétale doit être utilisée. Pour fournir au corps une composition optimale en acides aminés, diverses combinaisons de protéines peuvent être utilisées. Par exemple: gâteaux au fromage avec du fromage cottage, pâtés à la viande, bouillie de riz au lait. La valeur biologique des protéines utilisées en nutrition détermine leur quantité requise pour répondre aux besoins de l'organisme.

Plus la composition en acides aminés de la protéine est bonne, plus elle est digérée et absorbée rapidement, moins elle est nécessaire. La haute spécificité d'espèce des protéines qui composent les organes et les tissus peut expliquer le fait que dans des conditions de famine complète dans le corps d'un adulte, 22 à 24 g de protéines tissulaires sont divisés pour couvrir les coûts physiologiques minimaux avec la formation d'un négatif bilan azoté. Pour la resynthèse de cette quantité de protéines, il est nécessaire d'introduire 50 à 70 g de protéines avec de la nourriture. Cette grande différence dépend de la valeur biologique des protéines. Une teneur insuffisante en protéines dans l'alimentation humaine entraîne la dégradation des protéines tissulaires, ce qui conduit finalement à un bilan azoté négatif, à l'épuisement du corps. Cela se manifeste par un retard de croissance et de développement mental chez les enfants, une diminution de l'excitabilité réflexe conditionnée du système nerveux central, une diminution de la résistance au stress et aux infections, une inhibition de l'activité hormonale, un manque de poids corporel, une infiltration graisseuse du foie, une mauvaise cicatrisation des plaies et une diminution de l'immunité. Une carence en protéines contribue au développement de la pellagre, qui se manifeste par des troubles trophiques, une faiblesse musculaire et un œdème. Dans le contexte d'une carence en protéines chez les enfants, la maladie du kwashiorkor se développe. Ses symptômes sont l'œdème, le retard de croissance, l'ostéoporose, la faiblesse musculaire, la diarrhée et la polyurie.

Une carence alimentaire en protéines peut survenir lorsque les principes de la nutrition rationnelle sont violés, dans le contexte de maladies aiguës et chroniques des intestins, d'autres organes et systèmes. Si les processus digestifs sont perturbés, l'absorption et l'assimilation des graisses et des glucides se détériorent, ce qui contribue à une dégradation accrue des protéines pour reconstituer la dépense énergétique. L'augmentation de la consommation de protéines se produit avec les maladies infectieuses, la tuberculose, les blessures, les opérations, les brûlures, les processus tumoraux, les pertes de sang massives. Un régime alimentaire spécial peut prévenir une carence en protéines.

Dans le même temps, un excès de protéines dans l'alimentation est également nocif pour l'organisme. Avec une consommation excessive de protéines avec de la nourriture dans le corps, les processus de putréfaction dans l'intestin augmentent, il y a une surcharge de l'activité du foie et des reins due aux produits du métabolisme des protéines, une surcharge de la fonction sécrétoire des glandes digestives.

Les besoins en protéines pour les adultes sont de 1 g pour 1 kg de poids corporel normal par jour, soit une moyenne de 70 g par jour. Les protéines animales devraient représenter 50 à 55 % des protéines totales.

Le besoin en protéines augmente à 100-120 g par jour pendant la période de récupération après des infections graves, des fractures, des maladies du système digestif, des maladies pulmonaires suppuratives, la prise de corticostéroïdes et d'hormones anabolisantes. Les protéines sont limitées dans la néphrite aiguë, l'insuffisance rénale et hépatique, la goutte et certaines autres maladies. (Baeshko AA 1999).

Dans le tube digestif, les protéines sont décomposées par des enzymes en acides aminés et absorbées dans l'intestin grêle. En même temps que les acides aminés, les peptides les plus simples peuvent également être partiellement absorbés. A partir d'acides aminés et des peptides les plus simples, les cellules synthétisent leur propre protéine, qui n'est caractéristique que d'un organisme donné. Les protéines ne peuvent pas être remplacées par d'autres nutriments, car leur synthèse dans l'organisme n'est possible qu'à partir d'acides aminés.

La valeur biologique des protéines. Il existe plus de 80 acides aminés dans diverses sources de protéines naturelles (végétales et animales). Les aliments que les humains utilisent ne contiennent que 20 acides aminés.

Une personne maintient constamment un équilibre protéique relatif, c'est-à-dire combien de protéines est consommée, tant devrait être fournie avec de la nourriture. La quantité de protéines digestibles peut être jugée par la quantité d'azote excrété par le corps, car elle n'est presque pas contenue dans d'autres nutriments. Le bilan protéique dans le corps est jugé par le bilan azoté, c'est-à-dire par le rapport entre la quantité d'azote introduite dans le corps et l'azote qui en est retiré. Si cela, la quantité est la même, alors un tel état est appelé équilibre azoté, aller équilibre. On l'observe chez une personne adulte en bonne santé, mangeant normalement. L'état dans lequel l'absorption d'azote dépasse son excrétion est appelé bilan azoté positif. Il est typique pour un organisme en croissance, ainsi que pour les athlètes dont l'entraînement vise à développer les muscles squelettiques et leurs qualités de force. Dans certaines maladies et pendant la famine, l'azote est moins absorbé qu'il n'est dépensé. Cette condition est appelée bilan azoté négatif. L'activité vitale normale de l'organisme n'est possible qu'avec un bilan azoté ou un bilan azoté positif.

1.3 Bilan azoté

Le bilan azoté est le rapport entre la quantité d'azote contenue dans les aliments consommés et la quantité d'azote excrétée par l'organisme. Si ces deux valeurs sont égales, le corps est dans un état d'équilibre azoté. Lorsque les protéines tissulaires sont décomposées dans le corps sans leur restauration complète, un bilan azoté négatif s'installe - plus d'azote est excrété par le corps qu'il n'y entre. Un bilan azoté corporel négatif est observé avec une famine complète et partielle en protéines, ainsi qu'avec certaines maladies accompagnées d'une augmentation de la décomposition des tissus chez un adulte souffrant d'une famine complète, une moyenne de 3,71 g d'azote est libérée par jour. Cela correspond à 23,2 g de protéines dégradables. L'activité vitale normale d'un organisme adulte n'est possible qu'avec un bilan azoté ou avec un bilan azoté positif. L'équilibre azoté se produit lorsque 60 à 70 g de protéines sont introduites dans le corps, à condition qu'il y ait un apport suffisant en graisses et en glucides. Cette quantité de protéines est la norme quotidienne optimale de protéines dans l'alimentation d'un adulte, qui est bien supérieure au minimum de protéines et varie en fonction de l'intensité du métabolisme et de la nature du travail effectué. Pour les personnes non engagées dans un travail physique, l'optimum protéique est en moyenne de 109 g. Pour le travail physique mécanisé, la norme protéique doit être portée à une moyenne de 122 g. Pour les personnes mécanisées ou non entièrement mécanisées, la norme protéique varie en moyenne de 140 à 163 G. Lorsqu'une personne fait du sport, son métabolisme augmente et la dégradation et la synthèse des protéines tissulaires augmentent. Le besoin en protéines alimentaires augmente, atteignant 150-160 g, selon les goûts et les habitudes de chaque athlète, la teneur en protéines de l'alimentation peut fluctuer, mais en aucun cas l'apport quotidien ne doit être inférieur à 1,5 g pour 1 kg de poids Selon certains auteurs, les protéines animales ont une valeur particulièrement grande pour les personnes qui s'adonnent à des exercices de puissance et à grande vitesse.

Le désir de certains sportifs de consommer de grandes quantités de protéines (jusqu'à 250 et même 300 g par jour) n'est pas physiologiquement justifié. Avec un apport excessif de protéines dans le corps, ses composants sans azote sont utilisés comme matériaux énergétiques et les composants contenant de l'azote se transforment en substances non seulement indifférentes, mais même nocives pour le corps. Ainsi, par exemple, l'ammoniac, formé d'acides aminés, est une substance toxique pour le corps. Le plus grand effet est observé lorsque les protéines sont introduites dans le corps immédiatement après une séance d'entraînement, ou mieux encore avant. Dans ce dernier cas, l'augmentation de la masse et de la force des muscles qui travaillent se produit le plus efficacement. (Schmidt 1983).

bilan azoté. La quantité de protéines provenant des aliments ou excrétée par le corps peut être jugée par la quantité d'azote consommée ou excrétée. Parmi les nutriments, seules les protéines contiennent de l'azote. On sait que sa quantité dans la protéine est de 16 %. À partir de là, il est facile de calculer que 1 g d'azote est contenu dans 6,25 g de protéines (100:16). À partir de là, connaissant la quantité d'azote allouée ou consommée, il est facile de calculer la quantité de protéines correspondante.

Le concept de "bilan azoté" désigne la différence de quantité d'azote introduit dans le corps avec de la nourriture et excrété dans l'urine, les matières fécales et la sueur. La journée d'un adulte en bonne santé est caractérisée par un bilan azoté, dans lequel le bilan azoté est de 0.

La valeur biologique des protéines. Il existe des protéines biologiquement complètes et inférieures. Le degré de valeur protéique est déterminé par la quantité d'acides aminés nécessaires au déroulement normal des processus de synthèse dans le corps. Les protéines qui contiennent dans un certain rapport tous les acides aminés nécessaires pour cela sont appelées complètes, et les protéines qui n'ont pas l'ensemble requis d'acides aminés sont appelées incomplètes. Ces derniers comprennent, par exemple, les protéines de maïs et d'orge.

Dans le tube digestif, les protéines sont décomposées en acides aminés, qui sont absorbés dans la circulation sanguine. Après avoir traversé les vaisseaux du foie, les acides aminés sont apportés à tous les organes, dans les cellules desquelles une protéine est à nouveau synthétisée, mais déjà spécifique à chacun d'eux. Pour la synthèse des protéines, des acides aminés, des peptides et des peptides nucléotidiques, qui se forment lors de la dégradation des protéines cellulaires, sont également utilisés. Un peptide nucléotidique est un produit de dégradation protéique incomplète, composé de peptides et d'un groupe nucléotide. Pour la synthèse des protéines, les acides aminés qui sont synthétisés dans le corps sont également utilisés. Dans le corps, des protéines d'un autre type peuvent être synthétisées à partir des produits de dégradation des protéines d'un type.

L'intensité de la synthèse des protéines est assez élevée. Chaque jour, dans le corps humain en développement, 100 g de protéines sont synthétisées. Cependant, tous les acides aminés formés lors de la dégradation des protéines ne sont pas utilisés pour sa synthèse. Certains des acides aminés subissent une dégradation, dont les produits finaux sont NH3, CO2 et H2O. La neutralisation de l'ammoniac s'effectue également dans le foie par la synthèse d'urée, une substance relativement inoffensive pour l'organisme et excrétée dans les urines. Les produits de la décomposition incomplète de certains acides aminés peuvent être utilisés dans le corps comme matériau de construction pour la synthèse d'autres acides aminés. Dans le corps, la synthèse et la dégradation non seulement des protéines simples, mais aussi des protéines complexes se produisent constamment.

Les produits finaux du métabolisme des nucléoprotéines sont l'urée, l'acide urique, le dioxyde de carbone et l'eau. Les produits de dégradation azotés les plus importants des protéines qui sont excrétés dans l'urine et la sueur sont l'urée, l'acide urique et l'ammoniac.

L'oxydation des acides aminés se produit en séparant l'azote sous forme d'ammoniac. L'ammoniac est hautement toxique pour le système nerveux central et les autres tissus de l'organisme. Or, l'ammoniac est neutralisé dans les tissus du foie et du cerveau : dans le foie par la formation d'urée, dans le tissu cérébral par conversion en glutamine.

Dans le sang de la veine hépatique contient trois fois moins d'ammoniac que dans la veine porte. Par conséquent, dans le foie, une partie importante de l'ammoniac est convertie en urée. L'ablation du foie entraîne la mort par empoisonnement à l'ammoniac. L'urée est un produit relativement inoffensif et est excrété par le corps avec l'urine.

Une partie de l'ammoniac est neutralisée par conversion en acide glutamique et glutamine. Seule une petite quantité d'ammoniac circule dans le sang des personnes en bonne santé.

En violation de la synthèse de l'urée dans le foie, la concentration d'ammoniac, d'acides aminés et de polypeptides dans le sang augmente, ce qui provoque une excitation du système nerveux central, l'apparition de convulsions, de la confusion, voire le coma et la mort. (Schmidt R. 1983)

Section 2. Métabolisme des protéines dans diverses conditions du corps

2 .une. Métabolisme des protéines pendant l'activité musculaire

Les protéines sont le principal matériau de construction des cellules et des tissus. Dans le régime alimentaire d'un jeune athlète dont le corps grandit et se développe, la quantité d'aliments protéinés doit être suffisante - plus de 3 g par jour pour chaque kilogramme de poids corporel. Avec l'âge, cette valeur diminue : par exemple, à 15-17 ans, 2,5 g suffisent, et à partir de 18 ans - 2,0 g ou moins pour 1 kg de poids corporel. La source de protéines est la viande, le poisson, les œufs, les fromages, le lait, les pois, les haricots, les haricots, le sarrasin et d'autres céréales. (Smirnov VM 2002)

Les protéines apportent une contribution insignifiante à l'énergie de l'activité musculaire, car elles ne fournissent que 10 à 15% de la consommation énergétique totale du corps. Néanmoins, ils jouent un rôle important dans la garantie de la fonction contractile des muscles squelettiques et du cœur, dans la formation d'une adaptation à long terme à l'activité physique et dans la création d'une certaine composition musculaire.

L'activité physique provoque des changements dans les processus de synthèse et de dégradation des protéines dans les tissus, en particulier dans les muscles squelettiques et le foie, dont le degré d'endommagement dépend de l'intensité et de la durée de l'activité physique, ainsi que de la forme physique du corps. Les modifications du métabolisme des protéines interstitielles sont généralement déterminées par la concentration dans le sang d'acides aminés essentiels individuels qui ne sont pas synthétisés dans l'organisme et se forment lors de la dégradation des protéines tissulaires. En tant qu'indicateur spécifique de la dégradation des protéines contractiles actine et myosine, la 3-méthylhistidine est utilisée.

Des charges physiques uniques provoquent une inhibition de la synthèse des protéines et augmentent leur catabolisme. Ainsi, par exemple, lorsque vous courez sur un tapis roulant pendant une heure, le taux de synthèse des protéines dans le foie a diminué de 20% et pendant un travail extrême - de 65%. Ce modèle est également observé dans les muscles squelettiques.

Sous l'influence de l'activité physique, la dégradation des protéines musculaires (principalement structurelles) augmente, bien que certains types de charges augmentent la dégradation des protéines contractiles.

Avec un effort physique systématique dans les muscles et d'autres tissus, la synthèse adaptative des protéines est activée, la teneur en protéines structurelles et contractiles, ainsi que la myoglobine et de nombreuses enzymes, augmente. Cela conduit à une augmentation de la masse musculaire, la section transversale des fibres musculaires, qui est considérée comme une hypertrophie musculaire. Une augmentation du nombre d'enzymes crée des conditions favorables pour augmenter le potentiel énergétique des muscles qui travaillent, ce qui, à son tour, améliore la biosynthèse des protéines musculaires après un effort physique et améliore les capacités motrices d'une personne.

Les charges de vitesse et de force augmentent davantage la synthèse des protéines myofibrillaires dans les muscles, ainsi que les charges d'endurance - enzymes mitochondriales qui assurent les processus de synthèse aérobie de l'ATP. Le type d'activité physique (natation, course à pied) détermine également en grande partie l'ampleur des changements dans la synthèse des protéines.

Sous l'influence de l'entraînement des muscles squelettiques, il se produit une activation adaptative de tous les principaux liens de la synthèse des protéines, entraînant une augmentation générale du potentiel de synthèse des protéines cellulaires. Les hormones jouent un rôle important dans l'induction de la synthèse adaptative des protéines pendant l'entraînement : glucocorticoïdes, adrénaline, somatotropine, thyroxine et insuline. Ils participent à assurer la transition des réactions adaptatives urgentes vers l'adaptation à long terme.

Le début de l'adaptation biochimique est associé à une activité accrue d'un certain nombre d'enzymes et à une augmentation de la quantité de substrats énergétiques. L'augmentation du métabolisme énergétique conduit à la formation de métabolites - inducteurs de la synthèse des protéines au niveau génétique. L'ADP, l'AMP, la créatine, certains acides aminés, l'AMP cyclique, etc. peuvent servir d'inducteurs. Une augmentation de l'activité du génome provoque une augmentation des processus de traduction ou de synthèse des protéines structurales contractiles ou enzymatiques, ce qui, à son tour, assure une haute activité fonctionnelle des muscles d'un organisme entraîné lors de l'exécution d'un travail musculaire.

Une contribution significative à l'énergie de l'activité musculaire, en particulier à long terme, est apportée par les acides aminés - les produits de dégradation des protéines endogènes. Leur nombre dans les tissus pendant un travail physique à long terme peut augmenter de 20 à 25 fois. Ces acides aminés sont oxydés et reconstituent l'ATP ou sont impliqués dans le processus de néoplasme du glucose et aident à maintenir son niveau dans le sang, ainsi que le niveau de glycogène dans le foie et les muscles squelettiques.

Les processus de dégradation des protéines et d'oxydation des acides aminés s'accompagnent d'une formation accrue d'ammoniac (NH3) au cours de l'activité musculaire, qui est lié au foie dans le cycle de synthèse de l'urée et excrété par l'organisme. Par conséquent, l'activité physique entraîne une augmentation de la teneur en urée dans le sang et la normalisation de son niveau pendant la période de repos indique la restauration des processus de décomposition et de synthèse des protéines dans les tissus.

Les exercices physiques systématiques ont un effet spécifique prononcé sur le métabolisme des protéines dans le corps. L'entraînement physique visant à développer la force contribue à une augmentation de la masse musculaire et à une augmentation de la teneur en actine et en myosine dans les muscles. Dans le même temps, les séances d'entraînement visant à développer l'endurance ont peu d'effet sur la masse musculaire, mais augmentent la teneur en protéines mitochondriales du tissu musculaire, en particulier celles associées au métabolisme oxydatif. Ces changements sont sélectifs et dépendent de la direction des influences de la formation.

L'activité physique peut également avoir des effets aigus d'augmentation de la masse musculaire et d'augmentation de la teneur en actine et en myosine dans les muscles. Dans le même temps, les séances d'entraînement visant à développer l'endurance ont peu d'effet sur la masse musculaire, mais augmentent la teneur en protéines mitochondriales du tissu musculaire, en particulier celles associées au métabolisme oxydatif. Ces changements sont sélectifs et dépendent de la direction des influences de la formation.

L'activité physique peut également avoir des effets aigus sur le métabolisme des protéines. Les réactions qui apparaissent en réponse à une activité musculaire intense peuvent être similaires à bien des égards aux réactions caractéristiques de la phase aiguë lors d'une infection ou d'une blessure.

Les muscles ont une capacité limitée à oxyder les acides aminés. Ainsi, les muscles squelettiques des mammifères ne peuvent oxyder que six d'entre eux - l'alanine, l'aspartate, le glutamate, la leucine, l'isoleucine et la valine (les trois derniers sont des acides aminés à chaîne ramifiée), et leur oxydation par les muscles pose le problème de l'élimination des groupes aminés, certains dont dans la réaction la transamination est transférée au pyruvate pour former l'alanine. Ce dernier pénètre dans le foie puis rejoint le cycle de l'urée (Fig. 1).

Dans les muscles inactifs, la contribution de l'oxydation des acides aminés à la resynthèse de l'ATP ne dépasse pas 10% de la quantité totale de sources d'énergie utilisées, cependant, lors d'un effort physique, cette contribution diminue. Dans des conditions d'apport limité d'autres types de «carburant», l'oxydation des acides aminés pour l'approvisionnement énergétique redevient plus importante. Dans le même temps, le taux d'oxydation des acides aminés individuels augmente de manière inégale (par exemple, le taux d'oxydation de la leucine peut être multiplié par cinq). Néanmoins, le degré d'augmentation du taux d'oxydation de la leucine doit être clarifié, car l'utilisation de techniques isotopiques dans ce cas ne fournit pas de données suffisamment fiables.

Figure 1 Oxydation des acides aminés à chaîne ramifiée en tant que source d'énergie importante pour la contraction des muscles (les groupes aminés de ces acides aminés sont transportés vers le foie pour être inclus dans le cycle de l'urée)

structure fonction valeur protéine

Avec une activité physique prolongée d'intensité modérée, la contribution du métabolisme des protéines à la production d'énergie n'est évidemment pas supérieure à 6% des besoins énergétiques totaux. Cependant, dans l'alimentation des habitants des régions occidentales de la planète, en moyenne, environ 12 à 15% de l'énergie consommée est représentée par les protéines. Ce fait suggère qu'une activité musculaire systématique à moindre coût augmente le besoin d'apport de protéines dans l'organisme par rapport au besoin d'apport de glucides et de lipides. Dans les activités physiques très intenses, lorsque les athlètes de musculation utilisent de grandes quantités de suppléments protéiques pour augmenter la masse musculaire, il n'y a toujours aucune preuve qu'une telle nutrition puisse stimuler l'absorption des protéines excessivement consommées par les tissus corporels. Cependant, ces suppléments sont toujours populaires et sont utilisés en conjonction avec une consommation accrue d'autres substances (y compris l'insuline et les L-agonistes tels que le clen-butérol) qui favorisent l'apport d'acides aminés aux muscles et la formation de protéines à partir de ceux-ci.

2.2 Violation du métabolisme des acides aminés

Les maladies les plus courantes associées à un métabolisme altéré des acides aminés sont la phénylcétonurie et l'albinisme.

Normalement, l'acide aminé phénylalanine (FA) est converti par l'enzyme phénylalanine hydroxylase en acide aminé tyrosine, qui à son tour, par l'action de l'enzyme tyrosinase, peut être converti en pigment mélanine. En violation de l'activité de ces enzymes, des maladies héréditaires humaines, la phénylcétonurie et l'albinisme, se développent.

La phénylcétonurie (PCU) survient dans diverses populations humaines avec une fréquence de 1 : 6 000 à 1 : 10 000. Elle est héréditaire de manière autosomique récessive ; les patients sont des homozygotes récessifs (aa). Le gène mutant responsable de la synthèse de l'enzyme phénylalanine hydroxylase a été cartographié (12q22-q24), identifié et séquencé (la séquence nucléotidique a été déterminée).

La phénylalanine fait partie des acides aminés essentiels. Seule une partie des FA est utilisée pour la synthèse des protéines ; la majeure partie de cet acide aminé est oxydée en tyrosine. Si l'enzyme phénylalanine hydroxylase n'est pas active, le FA ne se transforme pas en tyrosine, mais s'accumule dans le sérum sanguin en grande quantité sous forme d'acide phénylpyruvique (PPVA), qui est excrété dans l'urine et la sueur, à la suite de quoi une odeur de "souris" vient des patients. Une concentration élevée de PPVC entraîne une perturbation de la formation de la gaine de myéline autour des axones du SNC.

Les enfants atteints de phénylcétonurie naissent en bonne santé, mais au cours des premières semaines de leur vie, ils développent des manifestations cliniques de la maladie. Le FPVC est un poison neurotrope, entraînant une augmentation de l'excitabilité, du tonus musculaire, de l'hyperréflexie, des tremblements et des crises épileptiformes convulsives. Plus tard, des violations de l'activité nerveuse supérieure, un retard mental, une microcéphalie se joignent. Les patients ont une faible pigmentation due à une altération de la synthèse de mélanine.

L'albinisme survient dans différentes populations avec des fréquences différentes - de 1: 5 000 à 1: 25 000. Sa forme la plus courante, l'albinisme oculocutané tyrosinase négatif, est héritée de manière autosomique récessive. Les principales manifestations cliniques de l'albinisme à tout âge sont l'absence de mélanine dans les cellules de la peau (sa couleur blanc laiteux), les cheveux très clairs, l'iris gris clair ou bleu clair, la pupille rouge, une sensibilité accrue aux rayons UV (provoque des maladies inflammatoires de la peau). ). Chez les patients, il n'y a pas de taches pigmentaires sur la peau, l'acuité visuelle est réduite. Le diagnostic de la maladie n'est pas difficile.

Maladies du métabolisme des acides aminés

Le plus grand groupe de maladies métaboliques héréditaires. Presque tous sont hérités de manière autosomique récessive. La cause des maladies est l'insuffisance de l'une ou l'autre enzyme responsable de la synthèse des acides aminés. Ceux-ci inclus:

Phénylcétonurie - une violation de la conversion de la phénylalanine en tyrosine en raison d'une forte diminution de l'activité de la phénylalanine hydroxylase;

Phenylketonurimya (oligophrénie phénylpyruvique) est une maladie héréditaire du groupe des fermentopathies associées à une altération du métabolisme des acides aminés, principalement la phénylalanine; accompagnée de l'accumulation de phénylalanine et de ses produits toxiques, qui entraîne de graves dommages au système nerveux central, se manifestant par un trouble mental. Dans la plupart des cas (la forme classique), la maladie est associée à une forte diminution ou à une absence totale d'activité de l'enzyme hépatique phénylalanine-4-hydroxylase, qui catalyse normalement la conversion de la phénylalanine en tyrosine.

À la suite du blocage métabolique, les voies secondaires du métabolisme de la phénylalanine sont activées et ses dérivés toxiques, les acides phénylpyruvique et phényllactique, s'accumulent dans le corps, qui ne se forment pratiquement pas normalement. De plus, la phényléthylamine et l'orthophénylacétate, qui sont presque complètement absents de la norme, se forment également, dont l'excès provoque une violation du métabolisme des lipides dans le cerveau. Cela conduit à une diminution progressive de l'intelligence chez ces patients jusqu'à l'idiotie.

alcaptonurie - une violation du métabolisme de la tyrosine due à une activité réduite de l'enzyme homogentisinase et à l'accumulation d'acide homotentisique dans les tissus du corps;

albinisme oculocutané - dû au manque de synthèse de l'enzyme tyrosinase.

L'alcaptomurimie est une maladie héréditaire récessive causée par la perte des fonctions de l'acide homogentésique oxydase.

Avec l'alcaptonurie, on note une ochronose - assombrissement des tissus cartilagineux et assombrissement rapide de l'urine lorsqu'elle est alcalinisée en raison de l'oxydation de l'acide homogentésique avec formation de pigments de couleur foncée.

Dans des conditions normales, l'acide homogentesique, un produit intermédiaire de la dégradation de la tyrosine et de la phénylalanine, est converti en acide maléylacétoacétique, à partir duquel les acides fumarique et acétoacétique sont finalement formés, entrant dans d'autres cycles biochimiques. En raison d'un défaut enzymatique, ce processus est inhibé et l'acide homogentésique restant en excès est transformé par la polyphénol oxydase en polyphénols de quinone (alkaptone), qui sont excrétés par les reins. Pas complètement excrété par l'urine, l'alkapton se dépose dans le cartilage et d'autres tissus conjonctifs, provoquant leur assombrissement et leur fragilité accrue. Le plus souvent, la pigmentation de la sclérotique et du cartilage de l'oreille apparaît vers l'avant.

Il n'y a pas de traitement radical, une thérapie symptomatique et de fortes doses d'acide ascorbique sont utilisées.

Homocystinurie. Étiologie et pathogenèse. Enzymopathie héréditaire.

La maladie est basée sur une déficience de l'enzyme cystathionine synthétase, à la suite de laquelle la méthionine et l'homocystine s'accumulent dans le sang, ce qui a un effet toxique sur le corps de l'enfant. Il existe deux formes d'homocystine-ria : dépendante de la pyridoxine et résistante à la pyridoxine. Au cours de la 2e année de vie, les symptômes de la maladie peuvent être absents. Ensuite, il y a un certain retard dans le développement physique et mental. Des déformations osseuses, une subluxation du cristallin, des symptômes neurologiques et une insuffisance pondérale sont notés. Dans l'urine, la teneur en homo-cystine est augmentée. Dans le sang - un niveau élevé d'homocystine et de méthionine.

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