मांसपेशी ऊतक प्रोटीन. माइक्रोफिलामेंट्स, उनके कार्य और संरचना। एक्टिन और मायोसिन मांसपेशियों का संकुचन कार्य 1 प्रोटीन एक्टिन द्वारा प्रदान किया जाता है

मांसपेशियों के ऊतकों की प्रोटीन संरचना बहुत जटिल होती है। इसका अध्ययन कई वैज्ञानिकों द्वारा लंबे समय से किया जा रहा है। रूसी जैव रसायन के संस्थापक, ए. या. डेनिलेव्स्की ने मांसपेशियों के ऊतकों के प्रोटीन का अध्ययन करते हुए, कई प्रोटीनों की शारीरिक भूमिका और मायोफिब्रिल्स में निहित सिकुड़ा हुआ प्रोटीन मायोसिन के महत्व का सही विचार दिया।
इसके बाद, मायोसिन का अध्ययन वी. ए. एंगेलहार्ट, आई. आई. इवानोव और अन्य सोवियत वैज्ञानिकों द्वारा किया गया। हंगेरियन वैज्ञानिक सजेंट-जॉर्जी ने मांसपेशियों के संकुचन के अध्ययन में एक महान योगदान दिया। हंगरी के एक अन्य वैज्ञानिक स्ट्राब ने मांसपेशी प्रोटीन एक्टिन की खोज की।
मांसपेशियों के ऊतकों का अध्ययन प्रोटीन से शुरू होना चाहिए, क्योंकि वे मांसपेशियों के ऊतकों के शुष्क अवशेषों का लगभग 80% हिस्सा होते हैं। मांसपेशी फाइबर की रूपात्मक संरचना के अनुसार, प्रोटीन निम्नानुसार वितरित किए जाते हैं:

उपरोक्त चित्र से यह देखा जा सकता है कि मांसपेशी ऊतक की प्रोटीन संरचना बहुत विविध है। सार्कोप्लाज्म में चार प्रोटीन होते हैं: मायोजेन, मायोएल्ब्यूमिन, ग्लोब्युलिन एक्स और मायोग्लोबिन। मायोफाइब्रिल्स में एक्टिन और मायोसिन का एक कॉम्प्लेक्स होता है जिसे एक्टोमीओसिन कहा जाता है। सभी सार्कोप्लाज्मिक प्रोटीन को इंट्रासेल्युलर कहा जाता है, और सार्कोलेम्मा प्रोटीन को बाह्यकोशिकीय कहा जाता है। नाभिक में न्यूक्लियोप्रोटीन होते हैं, और सार्कोलेम्मा में कोलेजन और इलास्टिन होते हैं। यदि हम मानते हैं कि मांसपेशियों के ऊतकों में, इसके अलावा, विभिन्न एंजाइमों की एक महत्वपूर्ण मात्रा होती है और उनमें से प्रत्येक एक विशेष प्रोटीन है, तो मांसपेशियों के ऊतकों की प्रोटीन संरचना और भी अधिक जटिल हो जाती है।

मायोसिन

मांसपेशी ऊतक का मुख्य प्रोटीन मायोसिन है। यह सभी मांसपेशी ऊतक प्रोटीन का लगभग आधा हिस्सा बनाता है, और यह सभी स्तनधारियों, पक्षियों और मछलियों की मांसपेशियों में पाया जाता है। पोषण मूल्य की दृष्टि से यह एक संपूर्ण प्रोटीन है। तालिका में चित्र 7 गोजातीय मायोसिन की अमीनो एसिड संरचना को दर्शाता है।

सोवियत जैव रसायनज्ञों द्वारा मायोसिन का विस्तार से अध्ययन किया गया, जिन्होंने पाया कि यह न केवल मांसपेशियों के ऊतकों का एक संरचनात्मक प्रोटीन है, यानी कोशिका निर्माण में शामिल प्रोटीन है, बल्कि एक एंजाइम - एडेनोसिन ट्राइफॉस्फेटेज़ भी है, जो एटीपी हाइड्रोलिसिस की प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करता है। इस मामले में, एडीपी (एडेनोसिन डिपोस्फोरिक एसिड) और फॉस्फोरिक एसिड बनता है और बड़ी मात्रा में ऊर्जा निकलती है, जिसका उपयोग मांसपेशियों के काम में किया जाता है।
मायोसिन शुद्ध क्रिस्टलीय रूप में प्राप्त किया गया था। इसका आणविक भार बहुत बड़ा है, लगभग 1.5 मिलियन। क्रिस्टलीय मायोसिन, लवण की पूर्ण अनुपस्थिति में, पानी में पूरी तरह से घुलनशील है। लेकिन पानी में किसी भी नमक, उदाहरण के लिए सोडियम क्लोराइड, की एक नगण्य मात्रा जोड़ने के लिए पर्याप्त है, और यह पूरी तरह से घुलने की क्षमता खो देता है और विघटन पहले से ही लगभग 1% सोडियम क्लोराइड एकाग्रता पर होता है। हालाँकि, लवण के संबंध में, उदाहरण के लिए अमोनियम सल्फेट, मायोसिन एक विशिष्ट ग्लोब्युलिन की तरह व्यवहार करता है।
जब मांस प्रोटीन को पानी के साथ निकाला जाता है, तो मायोसिन घोल में नहीं जाता है। मांस को खारे घोल से संसाधित करते समय, यह नमक के अर्क में पाया जाता है। जब मायोसिन के खारे घोल को पानी से पतला किया जाता है, तो नमक की सांद्रता कम हो जाती है और मायोसिन अवक्षेपित होने लगता है। सोडियम क्लोराइड और मैग्नीशियम सल्फेट के साथ पूरी तरह से संतृप्त होने पर मायोसिन नमकीन हो जाता है (नमकीनीकरण क्रिस्टलीय नमक के साथ किया जाता है, अन्यथा पूर्ण संतृप्ति प्राप्त करना असंभव है)।
मायोसिन का आइसोइलेक्ट्रिक बिंदु pH 5.4-5.5 पर है।
मायोसिन में कॉम्प्लेक्स बनाने के लिए विभिन्न पदार्थों, मुख्य रूप से प्रोटीन के साथ विशेष बंधन में प्रवेश करने का गुण होता है। मांसपेशियों की गतिविधि में एक विशेष भूमिका मायोसिन और एक्टिन - एक्टोमीओसिन के कॉम्प्लेक्स द्वारा निभाई जाती है।

एक्टिन और एक्टोमीओसिन

एक्टिन प्रोटीन दो रूपों में मौजूद हो सकता है: फाइब्रिलर और गोलाकार। आराम करने वाली मांसपेशियों में, एक्टिन फ़ाइब्रिलर रूप में होता है; मांसपेशियों के संकुचन के साथ यह गोलाकार हो जाता है। इस परिवर्तन में एडेनोसिन ट्राइफॉस्फोरिक एसिड और लवण का बहुत महत्व है।
मांसपेशियों के ऊतकों में 12-15% एक्टिन होता है। यह खारे घोल के साथ लंबे समय तक निष्कर्षण के दौरान घोल में चला जाता है; अल्पकालिक निष्कर्षण के साथ यह स्ट्रोमा में रहता है। एक्टिन का आणविक भार लगभग 75,000 है।
जब एक्टिन और मायोसिन के घोल को मिलाया जाता है, तो एक्टोमीओसिन नामक कॉम्प्लेक्स बनता है, जिससे मुख्य रूप से मायोफिब्रिल्स का निर्माण होता है। इस कॉम्प्लेक्स की विशेषता उच्च चिपचिपाहट है और यह एडेनोसिन ट्राइफॉस्फेट की उपस्थिति में पोटेशियम और मैग्नीशियम आयनों (0.05 m KCl > और 0.001 m MgCl2) की कुछ सांद्रता पर तेजी से संकुचन करने में सक्षम है। उच्च नमक सांद्रता (0.6 m KCl) पर, एटीपी मिलाने पर एक्टोमीओसिन एक्टिन और मायोसिन में टूट जाता है। समाधान की चिपचिपाहट काफ़ी कम हो जाती है।
सजेंट-जॉर्जिया के अनुसार, एटीपी के प्रभाव में एक्टोमीओसिन का संपीड़न जीवित मांसपेशियों के संकुचन का आधार है।
एक्टोमीओसिन, वास्तविक ग्लोब्युलिन की तरह, पानी में अघुलनशील है। जब मांस को खारे घोल से संसाधित किया जाता है, तो अनिश्चित एक्टिन सामग्री वाला एक्टोमीओसिन घोल में चला जाता है, जो निष्कर्षण की अवधि पर निर्भर करता है।

ग्लोब्युलिन एक्स

मांसपेशियों के ऊतकों में कुल प्रोटीन का लगभग 20% ग्लोब्युलिन एक्स होता है। यह एक विशिष्ट ग्लोब्युलिन है, अर्थात यह पानी में नहीं घुलता है, बल्कि औसत सांद्रता के खारे घोल में घुल जाता है; पूर्ण संतृप्ति पर सोडियम क्लोराइड के साथ अमोनियम सल्फेट (प्रोटीन घोल की 1 मात्रा और संतृप्त अमोनियम सल्फेट घोल की 1 मात्रा) के साथ आधे संतृप्ति पर समाधान से अवक्षेपित होता है।

मियोजेन

मांसपेशियों के ऊतकों में कुल प्रोटीन का लगभग 20% मायोजेन होता है। इसे विशिष्ट एल्ब्यूमिन या ग्लोब्युलिन के रूप में वर्गीकृत नहीं किया जा सकता है, क्योंकि यह पानी में घुल जाता है, संतृप्ति (क्रिस्टलीय नमक) पर सोडियम क्लोराइड और मैग्नीशियम सल्फेट के साथ पर्याप्त रूप से नमकीन नहीं होता है, जबकि साथ ही यह 2/3 पर अमोनियम सल्फेट के साथ अवक्षेपित होता है। संतृप्ति की (1 मात्रा प्रोटीन घोल और 2 मात्रा अमोनियम सल्फेट का संतृप्त घोल)। यह प्रोटीन क्रिस्टलीय रूप में प्राप्त किया गया था। मायोजेन का आणविक भार 150,000 है।
वी. ए. एंगेलहार्ट ने मायोजेन में मांसपेशियों के ऊतकों के ग्लाइकोलाइसिस की प्रक्रिया में होने वाली सबसे महत्वपूर्ण प्रतिक्रियाओं में से एक को उत्प्रेरित करने की क्षमता की खोज की। यह खोज यह दिखाने वाली पहली खोज थी कि संरचनात्मक प्रोटीन, यानी, ऊतकों के निर्माण में शामिल प्रोटीन, में एंजाइमेटिक गतिविधि हो सकती है।

मायोएल्ब्यूमिन

मांसपेशियों के ऊतकों में कुल प्रोटीन का लगभग 1-2% मायोएल्ब्यूमिन होता है। यह एक विशिष्ट एल्ब्यूमिन है, यानी यह पानी में घुल जाता है, संतृप्ति पर सोडियम क्लोराइड द्वारा अवक्षेपित नहीं होता है, बल्कि अमोनियम सल्फेट द्वारा अवक्षेपित होता है।

Myoglobin

मायोग्लोबिन 16,900 के आणविक भार के साथ एक जटिल क्रोमोप्रोटीन प्रोटीन है। हाइड्रोलिसिस के दौरान, यह ग्लोबिन प्रोटीन और गैर-प्रोटीन हीम समूह में टूट जाता है। मायोग्लोबिन मांसपेशियों को लाल रंग देता है; यह अपने प्रोटीन भाग में हीमोग्लोबिन से भिन्न होता है; उनका कृत्रिम समूह एक ही है।
ऑक्सीकरण के दौरान, हीम हेमेटिन में बदल जाता है, और हाइड्रोक्लोरिक एसिड की उपस्थिति में - हेमिन में। हेमिन की सामग्री का उपयोग मांसपेशियों के ऊतकों में मायोग्लोबिन की मात्रा का आकलन करने के लिए किया जा सकता है।
मवेशियों की मांसपेशियों में हेमिन की मात्रा प्रति 100 ग्राम ऊतक में 42 से 60 मिलीग्राम तक होती है; सूअरों की मांसपेशियों में यह बहुत कम होता है - प्रति 100 ग्राम ऊतक में 22 से 42 मिलीग्राम तक, इसलिए वे कम रंगीन होते हैं।
रक्त वर्णक की तरह मायोग्लोबिन में भी एक विशिष्ट अवशोषण स्पेक्ट्रम होता है।
रंगीन पदार्थों, विशेष रूप से मांस और रक्त वर्णक के अवशोषण स्पेक्ट्रा प्राप्त करने का सिद्धांत यह है कि वर्णक समाधान से गुजरने वाली प्रकाश ऊर्जा इस समाधान द्वारा अवशोषित होती है। इस मामले में, प्रकाश का तथाकथित अवशोषण (अवशोषण) होता है, जिसे स्पेक्ट्रोस्कोप से पता लगाया जा सकता है।
मांसपेशियों के ऊतकों और रक्त वर्णकों के लिए विशिष्ट अवशोषण बैंड 400 से 700 मिमी तक होते हैं। इस अंतराल में, तरंगें हमारी आंखों द्वारा समझी जाती हैं, और हम स्पेक्ट्रोस्कोप का उपयोग करके स्पेक्ट्रम में अंधेरे बैंड देख सकते हैं, जो एक निश्चित तरंग दैर्ध्य के साथ प्रकाश के अवशोषण के परिणामस्वरूप होता है।

रंगीन पदार्थों द्वारा प्रकाश के अवशोषण को स्पेक्ट्रोफोटोमीटर का उपयोग करके मापा जा सकता है। प्राप्त परिणाम आमतौर पर ग्राफिक रूप से व्यक्त किए जाते हैं। इस मामले में, प्रकाश की तरंग दैर्ध्य को एब्सिस्सा अक्ष के साथ प्लॉट किया जाता है, और समाधान के माध्यम से पारित प्रकाश का प्रतिशत कोर्डिनेट अक्ष के साथ प्लॉट किया जाता है। जितनी कम रोशनी गुज़री, उसका उतना ही अधिक भाग रंगीन पदार्थ द्वारा अवशोषित कर लिया गया। विलयन द्वारा प्रकाश का कुल संचरण 100% माना जाता है।
चित्र में. चित्र 10 ऑक्सीमायोग्लोबिन के घोल द्वारा प्रकाश के अवशोषण (अवशोषण) को दर्शाता है; यह दर्शाता है कि ऑक्सीमायोग्लोबिन के स्पेक्ट्रम के दृश्य क्षेत्र में दो स्पष्ट विशेषता अवशोषण बैंड हैं, यानी, दो क्षेत्र जिनमें यह सबसे कम प्रकाश संचारित करता है और इसलिए, सबसे अधिक प्रकाश को अवशोषित करता है। इन खंडों की अधिकतम सीमा दो तरंग दैर्ध्य पर है; λ 585 एमएमके और λ 545 एमएमके,
चित्र में. चित्र 11 तुलना के लिए ऑक्सीहीमोग्लोबिन का एक स्पेक्ट्रोफोटोमेट्रिक वक्र दिखाता है।
मायोग्लोबिन में रक्त हीमोग्लोबिन की तुलना में ऑक्सीजन से जुड़ने की अधिक क्षमता होती है। मायोग्लोबिन के माध्यम से मांसपेशियों के ऊतकों को ऑक्सीजन की आपूर्ति की जाती है। कार्यशील मांसपेशियों में अधिक मायोग्लोबिन होता है, क्योंकि उनमें ऑक्सीकरण अधिक तीव्रता से होता है। यह ज्ञात है कि पैरों की मांसपेशियाँ पीठ की मांसपेशियों की तुलना में अधिक गहरे रंग की होती हैं; काम करने वाले बैलों की मांसपेशियां भी गैर-कामकाजी जानवरों की तुलना में अधिक रंगीन होती हैं। यह विशेष रूप से पक्षियों में ध्यान देने योग्य है, जिनकी पेक्टोरल मांसपेशियाँ, गैर-कार्यशील होने के कारण, लगभग रंगीन नहीं होती हैं।

कोलेजन और इलास्टिन

कोलेजन और इलास्टिन संयोजी ऊतक प्रोटीन हैं जो पानी और खारे घोल में अघुलनशील होते हैं। वे सरकोलेममा बनाते हैं - मांसपेशी फाइबर का सबसे पतला आवरण।

न्यूक्लियोप्रोटीन

न्यूक्लियोप्रोटीन प्रोटीन होते हैं जो कोशिका नाभिक बनाते हैं। उनकी विशिष्ट विशेषता कमजोर क्षार के घोल में घुलने की उनकी क्षमता है। यह इस तथ्य से समझाया गया है कि उनके अणु में एक कृत्रिम समूह होता है जिसमें अम्लीय गुण होते हैं।

मांसपेशी प्रोटीन का पृथक्करण

जब मांसपेशियों के ऊतकों को मध्यम सांद्रता के खारे घोल से उपचारित किया जाता है, तो इसके प्रोटीन को स्ट्रोमल प्रोटीन और प्लाज्मा प्रोटीन में विभाजित किया जा सकता है। स्ट्रोमा मांसपेशियों के ऊतकों के खारा-अघुलनशील संरचनात्मक आधार को संदर्भित करता है, जिसमें मुख्य रूप से सार्कोलेम्मल प्रोटीन होते हैं (आरेख देखें)।

मांसपेशियों के ऊतकों में इंट्रासेल्युलर प्रोटीन की घुलनशीलता भिन्न होती है। उदाहरण के लिए, एक्टोमीओसिन और ग्लोब्युलिन एक्स पानी में अघुलनशील होते हैं और मायोजेन की तुलना में अमोनियम सल्फेट और सोडियम क्लोराइड द्वारा खारे घोल से अधिक आसानी से अवक्षेपित होते हैं। मायोजेन मायोएल्ब्यूमिन की तरह पानी में घुल जाता है, लेकिन अपने नमकीन गुणों में इससे भिन्न होता है।
तटस्थ प्रतिक्रिया पर नमक के घोल में मांसपेशी ऊतक प्रोटीन की घुलनशीलता और उनकी वर्षा तालिका में दी गई है। 8.

मांस को नमकीन बनाने, पकाने और अन्य प्रकार के तकनीकी प्रसंस्करण के दौरान प्रोटीन पदार्थ नष्ट हो जाते हैं। प्रोटीन के नुकसान की भयावहता उनकी अलग-अलग घुलनशीलता और अवसादन क्षमता के कारण होती है।
प्रोटीन के गुणों को जानकर, उन परिस्थितियों का चयन करना संभव है जिनके तहत नुकसान न्यूनतम होगा। अत: प्रोटीन के इन गुणों के अध्ययन पर विशेष ध्यान देना चाहिए।

सिलिया और फ्लैगेल्ला

सिलिया और फ्लैगेल्ला -विशेष महत्व के अंग, जो गति की प्रक्रियाओं में शामिल होते हैं, साइटोप्लाज्म के बहिर्गमन होते हैं, जिसका आधार सूक्ष्मनलिकाएं का एक कार्ड होता है जिसे अक्षीय धागा, या एक्सोनेमी (ग्रीक अक्ष से - अक्ष और नेमा - धागा) कहा जाता है। सिलिया की लंबाई 2-10 माइक्रोन होती है, और एक सिलिअटेड कोशिका की सतह पर उनकी संख्या कई सौ तक पहुंच सकती है। मानव कोशिका का एकमात्र प्रकार जिसमें फ्लैगेलम - शुक्राणु होता है - में 50-70 माइक्रोन का केवल एक लंबा फ्लैगेलम होता है। एक्सोनोमी एक केंद्रीय रूप से स्थित जोड़ी द्वारा सूक्ष्मनलिकाएं के 9 परिधीय जोड़े द्वारा बनाई गई है; ऐसी संरचना का वर्णन सूत्र (9 x 2) + 2 (चित्र 3-16) द्वारा किया गया है। प्रत्येक परिधीय जोड़ी के भीतर, सूक्ष्मनलिकाएं के आंशिक संलयन के कारण, उनमें से एक (ए) पूर्ण है, दूसरा (बी) अधूरा है (सूक्ष्मनलिका ए के साथ साझा किए गए 2-3 डिमर)।

सूक्ष्मनलिकाएं की केंद्रीय जोड़ी एक केंद्रीय आवरण से घिरी होती है, जहां से रेडियल युगल परिधीय दोहरे की ओर विसरित होते हैं। परिधीय युगल नेक्सिन पुलों द्वारा एक दूसरे से जुड़े होते हैं, और डायनेइन प्रोटीन के "हैंडल" सूक्ष्मनलिका ए से सूक्ष्मनलिका बी तक विस्तारित होते हैं पड़ोसी युगल (चित्र 3-16 देखें), जिसमें एटीपीस गतिविधि है।

सिलियम और फ्लैगेलम की धड़कन एक्सोनोमी में आसन्न युगलों के फिसलने के कारण होती है, जो डायनेइन हैंडल की गति से मध्यस्थ होती है। उत्परिवर्तन जो सिलिया और फ्लैगेला बनाने वाले प्रोटीन में परिवर्तन का कारण बनते हैं, संबंधित कोशिकाओं में विभिन्न प्रकार की शिथिलता पैदा करते हैं। कार्तजेनर सिंड्रोम (फिक्स्ड सिलिया सिंड्रोम) के लिए, जो आमतौर पर डायनेइन हैंडल की अनुपस्थिति के कारण होता है; रोगी श्वसन तंत्र की पुरानी बीमारियों (श्वसन उपकला की सतह को साफ करने के बिगड़ा कार्य से जुड़े) और बांझपन (शुक्राणु गतिहीनता के कारण) से पीड़ित हैं।

बेसल बॉडी, संरचना में सेंट्रीओल के समान, प्रत्येक सिलियम या फ्लैगेलम के आधार पर स्थित होती है। शरीर के शीर्ष सिरे के स्तर पर, त्रिक सिरों के सूक्ष्मनलिकाएं सी, और सूक्ष्मनलिकाएं ए और बी सिलियम या फ्लैगेलम के एक्सोनोमी के संबंधित सूक्ष्मनलिकाएं में जारी रहती हैं। सिलिया या फ्लैगेलम के विकास के दौरान, बेसल शरीर एक मैट्रिक्स की भूमिका निभाता है जिस पर एक्सोनोमी घटकों का संयोजन होता है।

माइक्रोफिलामेंट्स- 5-7 एनएम व्यास वाले पतले प्रोटीन तंतु, साइटोप्लाज्म में अकेले, सेप्टा के रूप में या बंडलों में पड़े होते हैं। कंकाल की मांसपेशी में, पतले माइक्रोफिलामेंट्स मोटे मायोसिन फिलामेंट्स के साथ परस्पर क्रिया करते हुए क्रमबद्ध बंडल बनाते हैं।

कॉर्टिकोल (टर्मिनल) नेटवर्क प्लाज़्मालेम्मा के तहत माइक्रोफिलामेंट्स के संघनन का एक क्षेत्र है, जो अधिकांश कोशिकाओं की विशेषता है। इस नेटवर्क में, माइक्रोफिलामेंट्स को विशेष प्रोटीन का उपयोग करके एक दूसरे के साथ जोड़ा जाता है और "क्रॉस-लिंक्ड" किया जाता है, जिनमें से सबसे आम फिलामिन है। कॉर्टिकल नेटवर्क यांत्रिक प्रभावों के तहत कोशिका के तेज और अचानक विरूपण को रोकता है और पुनर्व्यवस्था के माध्यम से इसके आकार में सुचारू परिवर्तन सुनिश्चित करता है, जो एक्टिन-विघटित (परिवर्तित) एंजाइमों द्वारा सुगम होता है।

प्लाज़्मालेम्मा में माइक्रोफिलामेंट्स का जुड़ाव इसके अभिन्न ("एंकर") प्रोटीन (इंटीग्रिंस) के साथ उनके संबंध के कारण होता है - सीधे या कई मध्यवर्ती प्रोटीन टैलिन, विनकुलिन और α-एक्टिनिन के माध्यम से (चित्र 10-9 देखें)। इसके अलावा, एक्टिन माइक्रोफिलामेंट्स प्लाज़्मालेम्मा के विशेष क्षेत्रों में ट्रांसमेम्ब्रेन प्रोटीन से जुड़े होते हैं, जिन्हें आसंजन जंक्शन या फोकल संपर्क कहा जाता है, जो कोशिकाओं को एक दूसरे से या कोशिकाओं को अंतरकोशिकीय पदार्थ के घटकों से जोड़ते हैं।

एक्टिन, माइक्रोफिलामेंट्स का मुख्य प्रोटीन, एक मोनोमेरिक रूप (जी-, या गोलाकार एक्टिन) में होता है, जो सीएमपी और सीए2+ की उपस्थिति में लंबी श्रृंखलाओं (एफ-, या फाइब्रिलर एक्टिन) में पॉलिमराइज़ करने में सक्षम है। आमतौर पर, एक एक्टिन अणु दो पेचदार रूप से मुड़े हुए तंतुओं जैसा दिखता है (चित्र 10-9 और 13-5 देखें)।

माइक्रोफिलामेंट्स में, एक्टिन कई एक्टिन-बाइंडिंग प्रोटीन (कई दर्जन प्रकार तक) के साथ इंटरैक्ट करता है जो विभिन्न कार्य करते हैं। उनमें से कुछ एक्टिन पोलीमराइजेशन की डिग्री को नियंत्रित करते हैं, अन्य (उदाहरण के लिए, कॉर्टिकल नेटवर्क में फिलामिन या माइक्रोविलस में फ़िम्ब्रिन और विलिन) सिस्टम में व्यक्तिगत माइक्रोफिलामेंट्स के कनेक्शन में योगदान करते हैं। गैर-मांसपेशी कोशिकाओं में, एक्टिन प्रोटीन सामग्री का लगभग 5-10% होता है, जिसका केवल आधा हिस्सा फिलामेंट्स में व्यवस्थित होता है। माइक्रोफिलामेंट्स सूक्ष्मनलिकाएं की तुलना में भौतिक और रासायनिक प्रभावों के प्रति अधिक प्रतिरोधी होते हैं।

माइक्रोफिलामेंट्स के कार्य:

(1) मांसपेशियों की कोशिकाओं की सिकुड़न सुनिश्चित करना (मायोसिन के साथ बातचीत करते समय);

(2) साइटोप्लाज्म और प्लाज़्मालेम्मा (एक्सो- और एंडोसाइटोसिस, स्यूडोपोडिया का गठन और सेल माइग्रेशन) की कॉर्टिकल परत से जुड़े कार्य प्रदान करना;

(3) इन संरचनाओं की सतह से जुड़े कुछ प्रोटीन (मिनीमायोसिन) के साथ बातचीत के कारण साइटोप्लाज्म के भीतर ऑर्गेनेल, ट्रांसपोर्ट वेसिकल्स और अन्य संरचनाओं की गति;

(4) कॉर्टिकल नेटवर्क की उपस्थिति के कारण कोशिका की एक निश्चित कठोरता सुनिश्चित करना, जो विकृतियों की कार्रवाई को रोकता है, लेकिन स्वयं, जब पुनर्व्यवस्थित होता है, सेलुलर आकार में परिवर्तन में योगदान देता है;

(5) साइटोटॉमी के दौरान एक संकुचनशील संकुचन का निर्माण, जो कोशिका विभाजन को पूरा करता है;

(6) कुछ ऑर्गेनेल (माइक्रोविली, स्टीरियोसिलिया) के आधार ("फ्रेमवर्क") का निर्माण;

(7) अंतरकोशिकीय कनेक्शन (डेसमोसोम को घेरने) की संरचना को व्यवस्थित करने में भागीदारी।

माइक्रोविली 0.1 μm के व्यास और 1 μm की लंबाई के साथ कोशिका साइटोप्लाज्म की उंगली के आकार की वृद्धि होती है, जिसका आधार एक्टिन माइक्रोफिलामेंट्स द्वारा बनता है। माइक्रोविली कोशिका के सतह क्षेत्र में कई गुना वृद्धि प्रदान करती है जिस पर पदार्थों का टूटना और अवशोषण होता है। इन प्रक्रियाओं में सक्रिय रूप से भाग लेने वाली कुछ कोशिकाओं की शीर्ष सतह पर (छोटी आंत और वृक्क नलिकाओं के उपकला में) कई हजार माइक्रोविली होते हैं, जो मिलकर एक ब्रश बॉर्डर बनाते हैं।

चावल। 3-17. माइक्रोविली के अल्ट्रास्ट्रक्चरल संगठन की योजना। एएमपी - एक्टिन माइक्रोफिलामेंट्स, एबी - अनाकार पदार्थ (माइक्रोविलस का शीर्ष भाग), एफ, वी - फ़िम्ब्रिन और विलिन (प्रोटीन जो एएमपी बंडल में क्रॉस-लिंक बनाते हैं), मिमी - मिनिमायोसिन अणु (एएमपी बंडल को माइक्रोविलस प्लाज़्मालेम्मा से जोड़ते हैं) ), टीसी - टर्मिनल नेटवर्क एएमपी, सी - स्पेक्ट्रिन ब्रिज (टीसी को प्लाज़्मालेम्मा से जोड़ें), एमएफ - मायोसिन फिलामेंट्स, पीएफ - इंटरमीडिएट फिलामेंट्स, जीसी - ग्लाइकोकैलिक्स।

प्रत्येक माइक्रोविली का ढाँचा एक बंडल द्वारा बनता है जिसमें लगभग 40 माइक्रोफ़िलामेंट उसकी लंबी धुरी के साथ स्थित होते हैं (चित्र 3-17)। माइक्रोविली के शीर्ष भाग में यह बंडल एक अनाकार पदार्थ में स्थिर रहता है। इसकी कठोरता प्रोटीन फ़िम्ब्रिन और विलिन से क्रॉस-लिंक के कारण होती है; अंदर से, बंडल विशेष प्रोटीन पुलों (मिनीमायोसिन अणुओं) द्वारा माइक्रोविलस के प्लाज़्मालेम्मा से जुड़ा होता है। माइक्रोविलस के आधार पर, बंडल के माइक्रोफिलामेंट्स होते हैं। टर्मिनल नेटवर्क में बुना जाता है, जिसके तत्वों के बीच मायोसिन फिलामेंट्स होते हैं। टर्मिनल नेटवर्क के एक्टिन और मायोसिन फिलामेंट्स की परस्पर क्रिया संभवतः माइक्रोविलस के स्वर और विन्यास को निर्धारित करती है।

स्टीरियोसिलिया- संशोधित लंबे (कुछ कोशिकाओं में - शाखायुक्त) माइक्रोविली - माइक्रोविली की तुलना में बहुत कम बार पाए जाते हैं और, बाद वाले की तरह, इसमें माइक्रोफिलामेंट्स का एक बंडल होता है।

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साइटोस्केलेटन के मुख्य घटक के रूप में माइक्रोफिलामेंट्स, सूक्ष्मनलिकाएं और मध्यवर्ती फिलामेंट्स।

एक्टिन माइक्रोफिलामेंट्स - संरचना, कार्य

एक्टिन माइक्रोफिलामेंट्सवे 6-7 एनएम के व्यास के साथ पॉलिमर फिलामेंटस संरचनाएं हैं, जिसमें एक्टिन प्रोटीन होता है। ये संरचनाएं अत्यधिक गतिशील हैं: प्लाज्मा झिल्ली (प्लस एंड) का सामना करने वाले माइक्रोफिलामेंट के अंत में, साइटोप्लाज्म में इसके मोनोमर्स से एक्टिन का पोलीमराइजेशन होता है, जबकि विपरीत छोर (माइनस एंड) पर डीपोलीमराइजेशन होता है।
माइक्रोफिलामेंट्स, इस प्रकार, संरचनात्मक ध्रुवता होती है: धागा प्लस छोर से बढ़ता है, छोटा होता है - माइनस छोर से।

संगठन एवं कार्यप्रणाली एक्टिन साइटोस्केलेटनकई एक्टिन-बाइंडिंग प्रोटीन द्वारा प्रदान किए जाते हैं जो माइक्रोफिलामेंट्स के पोलीमराइजेशन-डीपोलाइमराइजेशन की प्रक्रियाओं को नियंत्रित करते हैं, उन्हें एक-दूसरे से बांधते हैं और सिकुड़ा हुआ गुण प्रदान करते हैं।

इन प्रोटीनों में मायोसिन का विशेष महत्व है।

इंटरैक्शनउनके परिवार में से एक - एक्टिन के साथ मायोसिन II मांसपेशियों के संकुचन को रेखांकित करता है, और गैर-मांसपेशियों की कोशिकाओं में एक्टिन माइक्रोफिलामेंट्स को सिकुड़ा हुआ गुण देता है - यांत्रिक तनाव से गुजरने की क्षमता। यह क्षमता सभी चिपकने वाली अंतःक्रियाओं में अत्यंत महत्वपूर्ण भूमिका निभाती है।

नये का गठन एक्टिन माइक्रोफिलामेंट्सकोशिका में पिछले धागों से शाखा बनने से होता है।

एक नया माइक्रोफिलामेंट बनाने के लिए, एक प्रकार का "बीज" आवश्यक है। इसके निर्माण में मुख्य भूमिका एएफ 2/3 प्रोटीन कॉम्प्लेक्स द्वारा निभाई जाती है, जिसमें एक्टिन मोनोमर्स के समान दो प्रोटीन शामिल होते हैं।

प्राणी सक्रिय, एएफ 2/3 कॉम्प्लेक्स पहले से मौजूद एक्टिन माइक्रोफिलामेंट के किनारे से जुड़ जाता है और इसके कॉन्फ़िगरेशन को बदल देता है, जिससे एक अन्य एक्टिन मोनोमर संलग्न करने की क्षमता प्राप्त हो जाती है।

इस प्रकार एक "बीज" प्रकट होता है, जो एक नए माइक्रोफिलामेंट के तेजी से विकास की शुरुआत करता है, जो लगभग 70° के कोण पर पुराने धागे के किनारे से एक शाखा के रूप में फैलता है, जिससे नए माइक्रोफिलामेंट का एक शाखित नेटवर्क बनता है। कक्ष।

व्यक्तिगत फिलामेंट्स की वृद्धि जल्द ही समाप्त हो जाती है, फिलामेंट को अलग-अलग एडीपी युक्त एक्टिन मोनोमर्स में अलग कर दिया जाता है, जो उनमें एडीपी को एटीपी से बदलने के बाद, फिर से पोलीमराइजेशन प्रतिक्रिया में प्रवेश करते हैं।

एक्टिन साइटोस्केलेटनबाह्यकोशिकीय मैट्रिक्स और एक-दूसरे से कोशिकाओं के जुड़ने, स्यूडोपोडिया के निर्माण में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है, जिसकी मदद से कोशिकाएं फैल सकती हैं और दिशात्मक रूप से आगे बढ़ सकती हैं।

— अनुभाग पर लौटें "ऑन्कोलॉजी"

1. हेमोब्लास्टोस - रक्त ट्यूमर के कारण के रूप में दमनकारी जीन का मिथाइलेशन
2. टेलोमेरेज़ - संश्लेषण, कार्य
3. टेलोमेयर - आणविक संरचना
4. टेलोमेयर स्थिति प्रभाव क्या है?
5. मनुष्यों में टेलोमेर को लंबा करने के वैकल्पिक तरीके - अमरीकरण
6. ट्यूमर के निदान में टेलोमेरेज़ का महत्व
7. टेलोमेरेज़ और टेलोमेरेज़ को प्रभावित करने वाली कैंसर उपचार विधियाँ
8. सेल टेलोमेराइजेशन से घातक परिवर्तन नहीं होता है
9. कोशिका आसंजन - चिपकने वाली अंतःक्रियाओं में व्यवधान के परिणाम
10. एक्टिन माइक्रोफिलामेंट्स - संरचना, कार्य

माइक्रोफिलामेंट्स(पतले तंतु) - यूकेरियोटिक कोशिकाओं के साइटोस्केलेटन का एक घटक। वे सूक्ष्मनलिकाएं की तुलना में पतले होते हैं और संरचना में होते हैं पतले प्रोटीन तंतुलगभग 6 एनएम के व्यास के साथ।

इनमें मुख्य प्रोटीन होता है एक्टिन. मायोसिन कोशिकाओं में भी पाया जा सकता है। एक बंडल में, एक्टिन और मायोसिन गति प्रदान करते हैं, हालांकि एक्टिन अकेले एक कोशिका में ऐसा कर सकता है (उदाहरण के लिए, माइक्रोविली में)।

प्रत्येक माइक्रोफिलामेंट में दो मुड़ी हुई श्रृंखलाएं होती हैं, जिनमें से प्रत्येक में कम मात्रा में एक्टिन अणु और अन्य प्रोटीन होते हैं।

कुछ कोशिकाओं में, माइक्रोफिलामेंट्स साइटोप्लाज्मिक झिल्ली के नीचे बंडल बनाते हैं, साइटोप्लाज्म के मोबाइल और स्थिर भागों को अलग करते हैं, और एंडो- और एक्सोसाइटोसिस में भाग लेते हैं।

इसके अलावा इसका कार्य संपूर्ण कोशिका, उसके घटकों आदि की गति को सुनिश्चित करना भी है।

माध्यमिक रेशे(सभी यूकेरियोटिक कोशिकाओं में नहीं पाए जाते; वे जानवरों और सभी पौधों के कई समूहों में नहीं पाए जाते) माइक्रोफिलामेंट्स से उनकी अधिक मोटाई में भिन्न होते हैं, जो लगभग 10 एनएम है।

माइक्रोफिलामेंट्स, उनकी संरचना और कार्य

उन्हें किसी भी छोर से बनाया और नष्ट किया जा सकता है, जबकि पतले फिलामेंट्स ध्रुवीय होते हैं, उनका संयोजन "प्लस" छोर पर होता है, और डिस्सेप्लर "माइनस" छोर पर होता है (सूक्ष्मनलिकाएं की तरह)।

विभिन्न प्रकार के मध्यवर्ती तंतु (प्रोटीन संरचना में भिन्न) होते हैं, जिनमें से एक कोशिका नाभिक में पाया जाता है।

मध्यवर्ती फिलामेंट बनाने वाले प्रोटीन स्ट्रैंड एंटीपैरलल होते हैं।

यह ध्रुवता की कमी को स्पष्ट करता है। फिलामेंट के सिरों पर गोलाकार प्रोटीन होते हैं।

वे केन्द्रक के पास एक प्रकार का जाल बनाते हैं और कोशिका की परिधि की ओर विसरित हो जाते हैं। कोशिका को यांत्रिक तनाव झेलने की क्षमता प्रदान करें।

मुख्य प्रोटीन एक्टिन है।

एक्टिन माइक्रोफिलामेंट्स।

सामान्यतः माइक्रोफ़िलामेंट.

सभी यूकेरियोटिक कोशिकाओं में पाया जाता है।

जगह

माइक्रोफिलामेंट्स गतिशील पशु कोशिकाओं के साइटोप्लाज्म में बंडल बनाते हैं और कॉर्टिकल परत (प्लाज्मा झिल्ली के नीचे) बनाते हैं।

मुख्य प्रोटीन एक्टिन है।

• विषमांगी प्रोटीन
• विभिन्न आइसोफॉर्मों में पाया जाता है और विभिन्न जीनों द्वारा एन्कोड किया जाता है

स्तनधारियों में 6 एक्टिन होते हैं: एक कंकाल की मांसपेशी में, एक हृदय की मांसपेशी में, दो प्रकार की चिकनी मांसपेशी में, दो गैर-मांसपेशी (साइटोप्लाज्मिक) एक्टिन = सभी स्तनधारी कोशिकाओं का एक सार्वभौमिक घटक।

सभी आइसोफॉर्म अमीनो एसिड अनुक्रमों में समान हैं, केवल टर्मिनल खंड भिन्न हैं। (वे पोलीमराइजेशन की दर निर्धारित करते हैं और संकुचन को प्रभावित नहीं करते हैं)

एक्टिन गुण:

• एम=42 हजार;
• मोनोमेरिक रूप में यह एटीपी अणु (जी-एक्टिन) युक्त एक ग्लोब्यूल जैसा दिखता है;
• एक्टिन पोलीमराइजेशन => पतला फाइब्रिल (एफ-एक्टिन, एक सपाट सर्पिल रिबन का प्रतिनिधित्व करता है);
• एक्टिन एमएफ अपने गुणों में ध्रुवीय हैं;
• पर्याप्त सांद्रता पर, जी-एक्टिन अनायास पोलीमराइज़ होने लगता है;
• बहुत गतिशील संरचनाएं जिन्हें अलग करना और जोड़ना आसान है।

पोलीमराइजेशन (+) के दौरान, माइक्रोफिलामेंट का अंत तेजी से जी-एक्टिन से जुड़ जाता है => तेजी से बढ़ता है

(-) अंत।

जी-एक्टिन की कम सांद्रता => एफ-एक्टिन अलग होने लगती है।

जी-एक्टिन की महत्वपूर्ण सांद्रता => गतिशील संतुलन (माइक्रोफिलामेंट की एक स्थिर लंबाई होती है)

एटीपी वाले मोनोमर्स बढ़ते सिरे से जुड़े होते हैं; पोलीमराइजेशन के दौरान, एटीपी हाइड्रोलिसिस होता है, मोनोमर्स एडीपी से जुड़ जाते हैं।

एक्टिन+एटीपी अणु एडीपी-बाउंड मोनोमर्स की तुलना में एक दूसरे के साथ अधिक मजबूती से बातचीत करते हैं।

फाइब्रिलर प्रणाली की स्थिरता बनी रहती है:

• प्रोटीन ट्रोपोमायोसिन (कठोरता देता है);
• फिलामिन और अल्फा-एक्टिनिन।

माइक्रोफिलामेंट्स

वे एफ-एक्टिन फिलामेंट्स के बीच क्रॉस-लिंक बनाते हैं => एक जटिल त्रि-आयामी नेटवर्क (साइटोप्लाज्म को एक जेल जैसी स्थिति देता है);

• प्रोटीन जो तंतुओं के सिरों से जुड़ते हैं, विघटन को रोकते हैं;
• फ़िम्ब्रिन (फिलामेंट्स को बंडलों में बांधता है);
• मायोसिन कॉम्प्लेक्स = एटीपी के टूटने पर संकुचन करने में सक्षम एक्टो-मायोसिन कॉम्प्लेक्स।

गैर-मांसपेशी कोशिकाओं में माइक्रोफिलामेंट्स के कार्य:

संकुचनशील तंत्र का हिस्सा बनें;

माइक्रोफिलामेंट्स(एक्टिन फिलामेंट्स) एक्टिन से मिलकर बनता है, एक प्रोटीन जो यूकेरियोटिक कोशिकाओं में सबसे प्रचुर मात्रा में पाया जाता है। एक्टिन एक मोनोमर के रूप में मौजूद हो सकता है ( जी actin, "गोलाकार एक्टिन") या पॉलिमर (एफ-एक्टिन, "फाइब्रिलर एक्टिन")। जी-एक्टिन एक असममित गोलाकार प्रोटीन (42 केडीए) है, जिसमें दो डोमेन होते हैं। जैसे-जैसे आयनिक शक्ति बढ़ती है, जी-एक्टिन विपरीत रूप से एकत्रित होकर एक रैखिक, कुंडलित-कुंडली बहुलक, एफ-एक्टिन बनाता है। जी-एक्टिन अणु एक कसकर बंधे हुए एटीपी अणु (एटीपी) को वहन करता है, जो एफ-एक्टिन में परिवर्तित होने पर धीरे-धीरे एडीपी (एडीपी) में हाइड्रोलाइज्ड हो जाता है, यानी एफ-एक्टिन एक एटीपीस के गुणों को प्रदर्शित करता है।

जब जी-एक्टिन एफ-एक्टिन में पोलीमराइज़ होता है, तो सभी मोनोमर्स का अभिविन्यास समान होता है, इसलिए एफ-एक्टिन में ध्रुवता होती है। एफ-एक्टिन फाइबर के दो विपरीत चार्ज वाले सिरे होते हैं - (+) और (-), जो अलग-अलग दरों पर पॉलिमराइज़ होते हैं। इन सिरों को विशेष प्रोटीन (उदाहरण के लिए, मांसपेशियों की कोशिकाओं में) द्वारा स्थिर नहीं किया जाता है, और जी-एक्टिन की एक महत्वपूर्ण सांद्रता पर, (+) छोर लंबा हो जाएगा और (-) छोर छोटा हो जाएगा। प्रायोगिक स्थितियों के तहत, इस प्रक्रिया को फंगल विषाक्त पदार्थों द्वारा बाधित किया जा सकता है। उदाहरण के लिए, phalloidin(टॉडस्टूल का जहर) (-)-अंत से जुड़ता है और डीपोलाइमराइजेशन को रोकता है, जबकि cytochalasin(साइटोस्टैटिक गुणों के साथ मोल्ड कवक से एक विष) पोलीमराइजेशन को अवरुद्ध करते हुए (+) सिरे से जुड़ जाता है।

एक्टिन से जुड़े प्रोटीन. कोशिकाओं के साइटोप्लाज्म में 50 से अधिक विभिन्न प्रकार के प्रोटीन होते हैं जो विशेष रूप से जी-एक्टिन और एफ-एक्टिन के साथ परस्पर क्रिया करते हैं। ये प्रोटीन अलग-अलग कार्य करते हैं: वे जी-एक्टिन पूल की मात्रा को नियंत्रित करते हैं ( प्रोफाइलिन), जी-एक्टिन पोलीमराइजेशन की दर को प्रभावित करें ( खलनायक), एफ-एक्टिन फिलामेंट्स के सिरों को स्थिर करें ( खंडित, β-एक्टिनिन), फिलामेंट्स को एक साथ या अन्य घटकों (जैसे) के साथ सिलाई करें खलनायक, α-एक्टिनिन, स्पेक्ट्रिन, मार्क्स) या एफ-एक्टिन डबल हेलिक्स को नष्ट करें ( जेल्सोलिन). इन प्रोटीनों की गतिविधि Ca 2+ आयनों और प्रोटीन किनेसेस द्वारा नियंत्रित होती है।

"साइटोस्केलेटन: रचना" अनुभाग में लेख:

• ए एक्टिन

एक विश्व-प्रसिद्ध जीवाश्म विज्ञानी ने अभूतपूर्व विज्ञान का खुलासा किया है जो विज्ञान कथाओं को मात देता है: जुरासिक के एक दशक से भी अधिक समय बाद एक जीवित डायनासोर को कैसे विकसित किया जाए...

ऐसे पांच मुख्य स्थल हैं जहां एक्टिन-बाइंडिंग प्रोटीन की क्रिया हो सकती है। वे एक्टिन मोनोमर से बंध सकते हैं; फिलामेंट के एक "नुकीले" या धीरे-धीरे बढ़ते सिरे के साथ; "पंखयुक्त" या तेजी से बढ़ते सिरे के साथ; फिलामेंट की पार्श्व सतह के साथ; और अंत में, एक साथ दो फिलामेंट के साथ, उनके बीच एक क्रॉस-लिंक बनाते हुए। संकेतित पांच प्रकार की अंतःक्रियाओं के अलावा, एक्टिन-बाइंडिंग प्रोटीन कैल्शियम के प्रति संवेदनशील या असंवेदनशील हो सकते हैं। इतनी विविधतापूर्ण संभावनाओं के साथ, यह कोई आश्चर्य की बात नहीं है कि विभिन्न प्रकार के एक्टिन-बाइंडिंग प्रोटीन की खोज की गई है और उनमें से कुछ एक से अधिक प्रकार की बातचीत करने में सक्षम हैं।

प्रोटीन जो मोनोमर्स से जुड़ते हैं, एक दूसरे के साथ मोनोमर्स की बातचीत को कमजोर करके प्राइमर के गठन को रोकते हैं। ये प्रोटीन बढ़ाव की दर को कम कर भी सकते हैं और नहीं भी, यह इस बात पर निर्भर करता है कि एक्टिन-एक्टिन-बाइंडिंग प्रोटीन कॉम्प्लेक्स फिलामेंट्स से जुड़ने में सक्षम है या नहीं। प्रोफिलिन और फ्रैग्मिन कैल्शियम-संवेदनशील प्रोटीन हैं जो एक्टिन मोनोमर्स के साथ परस्पर क्रिया करते हैं। दोनों को एक्टिन से जुड़ने के लिए कैल्शियम की आवश्यकता होती है। मोनोमर के साथ प्रोफाइलिन का कॉम्प्लेक्स पहले से मौजूद फिलामेंट्स पर बन सकता है, लेकिन एक्टिन के साथ फ्रैग्मिन का कॉम्प्लेक्स नहीं बन सकता। इसलिए, प्रोफिलिन मुख्य रूप से न्यूक्लियेशन को रोकता है, जबकि फ्रैग्मिन न्यूक्लियेशन और बढ़ाव दोनों को रोकता है। तीन कैल्शियम-असंवेदनशील एक्टिन-इंटरेक्टिंग प्रोटीन में से दो-DNase I और विटामिन डी-बाइंडिंग प्रोटीन- कोशिका के बाहर कार्य करते हैं। एक्टिन को बांधने की उनकी क्षमता का शारीरिक महत्व अज्ञात है। हालाँकि, मस्तिष्क में, एक प्रोटीन होता है, जो मोनोमर्स से जुड़कर, एक्टिन फिलामेंट्स को डीपोलाइमराइज़ करता है; इसके डीपोलीमराइज़िंग प्रभाव को इस तथ्य से समझाया गया है कि मोनोमर्स के बंधन से पोलीमराइज़ेशन के लिए उपलब्ध एक्टिन की सांद्रता में कमी आती है।

एक्टिन फिलामेंट्स के "पंख वाले" या तेजी से बढ़ते सिरे को तथाकथित कैपिंग प्रोटीन, साथ ही साइटोकैलासिन बी या डी द्वारा अवरुद्ध किया जा सकता है। तेजी से फिलामेंट असेंबली के बिंदु को अवरुद्ध करके, कैपिंग प्रोटीन न्यूक्लिएशन को बढ़ावा देते हैं, लेकिन बढ़ाव और एंड-टू को रोकते हैं। -फिलामेंट्स का अंत में जुड़ना। समग्र प्रभाव छोटे तंतुओं की उपस्थिति है, यह मुक्त मोनोमर्स के लिए प्रतिस्पर्धा करने वाले बीजों की संख्या में वृद्धि और डॉकिंग की कमी दोनों के कारण है। कम से कम चार प्रोटीन ज्ञात हैं जो कैल्शियम की उपस्थिति में समान तरीके से कार्य करते हैं: जेल्सोलिन, विलिन, फ्रैग्मिन, और एक मोल वाला प्रोटीन भी। प्लेटलेट्स से वजन 90 केडीए। ये सभी शुद्ध मोनोमर्स के पोलीमराइजेशन के दौरान न्यूक्लियेशन के कारण होने वाले अंतराल चरण को कम करने और पहले से बने फिलामेंट्स को छोटा करने में सक्षम हैं। इसमें कैल्शियम-असंवेदनशील कैपिंग प्रोटीन भी होते हैं। तो, एक घाट के साथ गिलहरी। एकैन्थामीबा से वजन 31 और 28 केडीए और एक मोल के साथ प्रोटीन। प्लेटलेट्स से 65 केडीए वजन कैल्शियम की उपस्थिति या अनुपस्थिति की परवाह किए बिना अपना प्रभाव डालता है।

एक अन्य बिंदु जिस पर तंतुओं के साथ प्रोटीन की अंतःक्रिया संभव है वह है "नुकीला" या धीमी गति से बढ़ने वाला सिरा। उसमें प्रोटीन बंधन न्यूक्लियेशन शुरू कर सकता है और फिलामेंट डॉकिंग में हस्तक्षेप कर सकता है। यह बढ़ाव दर को भी प्रभावित करता है, और यह प्रभाव एक्टिन एकाग्रता पर निर्भर करता है। जब उत्तरार्द्ध धीमी और तेजी से बढ़ने वाले सिरों के लिए महत्वपूर्ण सांद्रता के बीच की सीमा में होता है, तो प्रोटीन को धीमी गति से बांधने से उस पर मोनोमर्स के नुकसान को रोककर बढ़ाव दर में वृद्धि होगी। यदि, हालांकि, एक्टिन सांद्रता महत्वपूर्ण से अधिक हो जाती है, तो प्रोटीन को धीमे सिरे से बांधने से मोनोमर लगाव के बिंदुओं में से एक को अवरुद्ध करने के कारण समग्र बढ़ाव दर में कमी आ जाएगी। इन तीन प्रभावों (न्यूक्लिएशन की उत्तेजना, डॉकिंग का दमन और बढ़ाव का दमन) का समग्र परिणाम संख्या में वृद्धि और फिलामेंट्स की लंबाई में कमी होगी। ये प्रभाव उन प्रोटीनों के समान हैं जो "पंख" सिरे से जुड़ते हैं। इसीलिए, यह निर्धारित करने के लिए कि दिया गया प्रोटीन दोनों में से किस वर्ग से संबंधित है, यानी, यह तंतुओं के किस छोर पर कार्य करता है, इस प्रोटीन की प्रतिस्पर्धा पर उन प्रयोगों का संचालन करना आवश्यक है जो स्पष्ट रूप से बाध्य हैं तेजी से अंत, या पहले से मौजूद बीजों पर पोलीमराइजेशन के साथ प्रयोग। वर्तमान में, केवल एक प्रोटीन निश्चित रूप से एक्टिन फिलामेंट्स के "नुकीले" या धीमी गति से बढ़ने वाले सिरे से बंधने के लिए जाना जाता है, जिसका नाम एक्यूमेंटिन है, जो मैक्रोफेज में बड़ी मात्रा में पाया जाता है। यह संभव है कि यह ब्रेविन के लिए भी सच है, एक मट्ठा प्रोटीन जो एफ-एक्टिन समाधानों की चिपचिपाहट में तेजी से कमी का कारण बनता है, मुक्त मोनोमर्स की एकाग्रता में वृद्धि किए बिना फिलामेंट्स को छोटा करता है। न तो ब्रेविन और न ही एक्यूमेंटिन कैल्शियम सांद्रता के प्रति संवेदनशील हैं।

एक्टिन फिलामेंट्स से चौथे प्रकार की बाइंडिंग उनकी पार्श्व सतह से बिना बाद में उन्हें एक-दूसरे से क्रॉस-लिंक किए बिना बाइंडिंग है। सतह पर प्रोटीन का जुड़ाव या तो फिलामेंट्स को स्थिर या अस्थिर कर सकता है। ट्रोपोमायोसिन कैल्शियम-असंवेदनशील तरीके से बांधता है और एफ-एक्टिन को स्थिर करता है, जबकि सेवेरिन और विलिन एक्टिन फिलामेंट्स से जुड़ते हैं और कैल्शियम की उपस्थिति में उन्हें "काट" देते हैं।

लेकिन शायद एक्टिन-बाइंडिंग प्रोटीन में सबसे प्रभावी वे हैं जो एक्टिन फिलामेंट्स को एक-दूसरे से क्रॉस-लिंक कर सकते हैं और इस तरह एक जेल के निर्माण का कारण बन सकते हैं। एफ-एक्टिन से जुड़कर, ये प्रोटीन आमतौर पर न्यूक्लियेशन को भी प्रेरित करते हैं। कम से कम चार फाइब्रिलर एक्टिन क्रॉस-लिंकिंग प्रोटीन कैल्शियम की अनुपस्थिति में जमाव को प्रेरित करने में सक्षम हैं। ये प्लेटलेट्स से α-एक्टिनिन, मैक्रोफेज से विलिन, फ़िम्ब्रिन और एक्टिनोजेलिन हैं। ये सभी एफ-एक्टिन घोल को एक कठोर जेल में बदल देते हैं जो धातु की गेंद की गति में हस्तक्षेप कर सकता है; कैल्शियम मिलाने से जेल घुल जाता है। ये चारों प्रोटीन मोनोमेरिक हैं। विलिन के मामले में, प्रोटीन अणु को अलग-अलग डोमेन में विभाजित किया जा सकता है: कोर, जो कैल्शियम के प्रति संवेदनशील है और एक्टिन फिलामेंट्स को बांधने और कैप करने में सक्षम है, और सिर, जो अनुपस्थिति में फिलामेंट्स को क्रॉस-लिंक करने के लिए आवश्यक है। कैल्शियम का. इसमें कई कैल्शियम-असंवेदनशील क्रॉस-लिंकिंग प्रोटीन भी हैं। उनमें से दो, मैक्रोफेज से फिलामिन और एक्टिन-बाइंडिंग प्रोटीन, होमोडीमर हैं; उनमें लंबे, लचीले प्रोटीन सबयूनिट होते हैं। मांसपेशी α-actii एक अन्य कैल्शियम-असंवेदनशील क्रॉस-लिंकिंग प्रोटीन है। बीएचके कोशिकाओं से विनकुलिन और उच्च आणविक भार प्रोटीन भी अतिरिक्त प्रोटीन की सहायता के बिना क्रॉसलिंक बनाने में सक्षम हैं। साथ ही, समुद्री अर्चिन से फासिन अपने आप एक्टिन फिलामेंट्स के केवल संकीर्ण, सुई जैसे बंडलों के गठन को सुनिश्चित कर सकता है, और जेलेशन का कारण बनने के लिए, इसे मोल नामक प्रोटीन की सहायता की आवश्यकता होती है। वजन 220 केडीए.

स्पेक्ट्रिन परिवार उन क्रॉस-लिंकिंग प्रोटीनों में सबसे दिलचस्प है जो सीधे कैल्शियम से प्रभावित नहीं होते हैं। स्पेक्ट्रिन स्वयं एक (एआर)जी टेट्रामर है, जो मूल रूप से एरिथ्रोसाइट्स के झिल्ली कंकाल में खोजा गया था। एपी-डिमर एक-दूसरे से पूंछ-से-पूंछ तक बंधे रहते हैं, जबकि अणुओं के शीर्ष स्वतंत्र रहते हैं और एक्टिन ऑलिगोमर्स के साथ बातचीत कर सकते हैं। प्रत्येक डिमर का α-सबयूनिट कई कैल्शियम-विनियमित प्रक्रियाओं में शामिल कैल्शियम-बाध्यकारी प्रोटीन कैल्मोडुलिन के साथ भी बातचीत कर सकता है। यह अभी भी अज्ञात है कि कैल्मोडुलिन बाइंडिंग का स्पेक्ट्रिन गतिविधि पर क्या प्रभाव पड़ता है। स्पेक्ट्रिन जैसे अणु अब कई प्रकार की कोशिकाओं में पाए गए हैं, इसलिए स्पेक्ट्रिन परिवार के बारे में बात करना अधिक सही होगा। एरिथ्रोसाइट्स से स्पेक्ट्रिन सबयूनिट में एक मोल होता है। द्रव्यमान 240 केडीए. एक ही घाट के साथ प्रतिरक्षात्मक रूप से संबंधित प्रोटीन। अधिकांश कोशिका प्रकारों की जांच में द्रव्यमान पाया गया। मोल. एरिथ्रोसाइट्स से स्पेक्ट्रिन के β3-सबयूनिट का द्रव्यमान 220 kDa है। मोल के साथ प्रोटीन के संयोजन में। 240 केडीए वजन, ए-स्पेक्ट्रिन, एक मोल के साथ एक सबयूनिट के खिलाफ एंटीबॉडी के साथ प्रतिक्रिया करता है। वजन 260 केडीए (टर्मिनल नेटवर्क में पाया जाता है) या, उदाहरण के लिए, 235 केडीए (तंत्रिका कोशिकाओं और अन्य प्रकार की कोशिकाओं में पाया जाता है)। इन संबंधित, प्रतिरक्षात्मक रूप से क्रॉस-रिएक्टिव कॉम्प्लेक्स को पहले स्वतंत्र प्रोटीन के रूप में वर्णित किया गया था और इन्हें TW260/240 और फोड्रिन नाम दिया गया था। इस प्रकार, कई अन्य साइटोस्केलेटल प्रोटीन की तरह, स्पेक्ट्रिन परिवार के प्रोटीन ऊतक विशिष्ट होते हैं। इन सभी प्रोटीनों में एक शांतोडुलिन-बाध्यकारी डोमेन होता है, यह हाल ही में स्थापित किया गया है, और इससे क्या होता है यह समझा जाना बाकी है।

मायोसिन एकमात्र एक्टिन-संबंधी प्रोटीन है जो यांत्रिक बल उत्पन्न करने में सक्षम है। एटीपी के कारण उत्पन्न होने वाला यांत्रिक कार्य मांसपेशियों के संकुचन को रेखांकित करता है और माना जाता है कि यह फाइब्रोब्लास्ट और बाह्य मैट्रिक्स के संपर्क में आने वाली अन्य कोशिकाओं द्वारा विकसित तनाव प्रदान करता है। एक्टिन के साथ मायोसिन की अंतःक्रिया बहुत जटिल है - इतनी जटिल कि इस श्रृंखला में एक अलग पुस्तक इसे समर्पित की गई है1। मायोसिन एक्टिन के साथ चक्रीय रूप से अंतःक्रिया करके कार्य उत्पन्न करता है। मायोसिन-एडीपी एक्टिन फिलामेंट्स से जुड़ता है, मायोसिन संरचना में बदलाव होता है, एडीपी की रिहाई के साथ, और फिर एटीपी, यदि समाधान में मौजूद है, तो मायोसिन से जारी एडीपी को प्रतिस्थापित करता है और मायोसिन से एक्टिन फिलामेंट्स के पृथक्करण को प्रेरित करता है। एटीपी हाइड्रोलिसिस के बाद अगला चक्र शुरू हो सकता है। कैल्शियम कई बिंदुओं पर इस प्रक्रिया को नियंत्रित करता है। कुछ मांसपेशी कोशिकाओं में, यह एक्टिन के साथ ट्रोपोमायोसिन के बंधन को नियंत्रित करने के लिए ट्रोपोनिन के साथ संपर्क करता है। ऐसा कहा जाता है कि ऐसी कोशिकाएँ पतले तंतु के स्तर पर विनियमित होती हैं। अन्य मांसपेशियों में, कैल्शियम मायोसिन अणु पर सीधे या एंजाइमों को सक्रिय करके कार्य करता है जो इसकी प्रकाश श्रृंखलाओं को फॉस्फोराइलेट करते हैं।

कुछ गैर-मांसपेशी कोशिकाओं में, कैल्शियम मायोसिन फिलामेंट असेंबली के स्तर पर संकुचन को नियंत्रित करता है।

फ्लोरी के जेल सिद्धांत के परिप्रेक्ष्य से देखने पर एक्टिन-बाइंडिंग प्रोटीन के विभिन्न वर्गों के बीच संबंध स्पष्ट हो जाता है। यह सिद्धांत बताता है कि जब पॉलिमर के बीच क्रॉस-लिंक की संभावना काफी अधिक होती है, तो एक क्रॉस-लिंक्ड: त्रि-आयामी नेटवर्क बनता है। यह एक "जेल बिंदु" के अस्तित्व की भविष्यवाणी करता है, जिस पर समाधान से जेल में अचानक संक्रमण होना चाहिए, गणितीय शब्दों में कुछ हद तक पिघलने और वाष्पीकरण जैसे चरण संक्रमणों के समान; क्रॉस-लिंक की संख्या में और वृद्धि - जेलेशन के बिंदु से परे - केवल जेल की कठोरता में बदलाव लाना चाहिए। इस प्रकार, क्रॉस-लिंक बनाने वाले प्रोटीन एफ-एक्टिन के चिपचिपे घोल को जेल अवस्था में बदल देंगे, और वे प्रोटीन जो फिलामेंट्स को नष्ट कर देते हैं या उनकी संख्या में वृद्धि का कारण बनते हैं, पॉलिमर की औसत लंबाई को कम करके जेल को भंग करना शुरू कर देंगे, क्रॉस-लिंक की संख्या में वृद्धि के साथ नहीं: जेल घुल जाएगा, जब क्रॉसलिंक वितरण घनत्व जेलेशन बिंदु द्वारा निर्धारित स्तर से नीचे चला जाता है। मायोसिन जेल के साथ परस्पर क्रिया कर सकता है और इसके संकुचन का कारण बन सकता है। जेल सिद्धांत विभिन्न वर्गों के एक्टिन-बाइंडिंग प्रोटीन के गुणों की तुलना करने और उनके कार्यों का अध्ययन करने के तरीकों को विकसित करने में उपयोगी साबित होता है। हालाँकि, यह ध्यान में रखा जाना चाहिए कि जैल का सिद्धांत केवल आइसोट्रोपिक संरचनाओं पर विचार करता है और विशिष्ट प्रणालियों की टोपोलॉजिकल विशेषताओं को ध्यान में नहीं रखता है। जैसा कि स्पष्ट हो जायेगा. इसके अलावा, साइटोस्केलेटन की टोपोलॉजी एक अत्यंत महत्वपूर्ण विशेषता है, जिसकी जेल सिद्धांत अभी तक भविष्यवाणी नहीं कर सकता है।

प्रोटीन के रासायनिक अध्ययन के परिणामों की सार्थक व्याख्या करने के लिए, कोशिका के अंदर की स्थितियों का विस्तृत ज्ञान आवश्यक है, जिसमें अध्ययन की जा रही प्रक्रियाओं से संबंधित सभी प्रोटीनों की सटीक स्टोइकोमेट्री और पीएच, पीसीए जैसे नियामक कारक शामिल हैं। न्यूक्लियोटाइड सांद्रता, साथ ही, जाहिरा तौर पर, आसन्न झिल्लियों की फॉस्फोलिपिड संरचना। ऐसी स्थिति में जहां प्रोटीन 1:500 की स्टोइकोमेट्री पर अचानक सहकारी संक्रमण की विशेषताओं के साथ घटनाओं को प्रभावी ढंग से प्रेरित कर सकता है, मात्रात्मक भविष्यवाणियां स्पष्ट रूप से संदिग्ध हो जाती हैं।

कंकाल की मांसपेशी की संरचना. मांसपेशी में संकुचन। एक्टिन और मायोसिन.

कंकाल की मांसपेशियां- शरीर को संतुलन में रखें और मूवमेंट करें, ये हमारे बाइसेप्स, ट्राइसेप्स आदि हैं, यानी बॉडीबिल्डिंग करते समय हम क्या पंप करते हैं। वे बहुत जल्दी सिकुड़ने और बहुत जल्दी आराम करने में सक्षम होते हैं; तीव्र गतिविधि के साथ वे बहुत जल्दी थक जाते हैं।

कंकालीय मांसपेशी की संरचनात्मक एवं कार्यात्मक इकाई है मांसपेशी तंतु,अत्यधिक लम्बी कोशिका का प्रतिनिधित्व करना। मांसपेशी फाइबर की लंबाई मांसपेशी के आकार पर निर्भर करती है और कई मिलीमीटर से लेकर कई सेंटीमीटर तक होती है। फाइबर की मोटाई 10-100 माइक्रोमीटर से भिन्न होती है।

मांसपेशी फाइबर दो प्रकार के होते हैं:

1) लाल रेशे- ऑक्सीडेटिव एंजाइमों की उच्च गतिविधि के साथ बड़ी संख्या में माइटोकॉन्ड्रिया होते हैं। उनके संकुचन की ताकत अपेक्षाकृत छोटी है, और ऊर्जा खपत की दर ऐसी है कि वे सामान्य ऑक्सीजन पोषण से पूरी तरह संतुष्ट हैं। वे ऐसे आंदोलनों में शामिल होते हैं जिनमें महत्वपूर्ण प्रयास की आवश्यकता नहीं होती है, जैसे कि मुद्रा बनाए रखना।

2) सफ़ेद रेशे- महत्वपूर्ण संकुचन बल, इसके लिए बहुत अधिक ऊर्जा की आवश्यकता होती है और अकेले ऑक्सीजन पर्याप्त नहीं है, ग्लूकोज को तोड़ने वाले एंजाइमों की उच्च गतिविधि होती है। इसलिए, सफेद फाइबर से युक्त मोटर इकाइयाँ तेज़ लेकिन अल्पकालिक गति प्रदान करती हैं जिनके लिए झटके के प्रयासों की आवश्यकता होती है।

मांसपेशी कोशिका की एक अनूठी संरचना होती है। मांसपेशी फाइबर बहुकेंद्रीय होता है, यह भ्रूण के विकास के दौरान फाइबर गठन की ख़ासियत के कारण होता है। वे शरीर के भ्रूण विकास के चरण में पूर्ववर्ती कोशिकाओं - मायोब्लास्ट्स से बनते हैं।

मायोब्लास्ट्स– असंगठित मोनोन्यूक्लियर मांसपेशी कोशिकाएं।

मायोब्लास्ट तेजी से विभाजित होते हैं, जुड़ते हैं और केंद्र में स्थित नाभिक के साथ पेशीय नलिकाएं बनाते हैं। फिर मायोफाइब्रिल्स का संश्लेषण मायोट्यूब में शुरू होता है,

पेशीतंतुओं- 1-2 माइक्रोमीटर मोटे बेलनाकार संकुचनशील तंतु, मांसपेशी कोशिका के एक सिरे से दूसरे सिरे तक लंबाई में चलते हैं।

और फाइबर का निर्माण नाभिक के कोशिकाओं के बाहरी इलाके में स्थानांतरित होने से पूरा होता है। इस समय तक, मांसपेशी फाइबर नाभिक पहले से ही विभाजित होने की क्षमता खो चुके हैं, और केवल प्रोटीन संश्लेषण के लिए जानकारी उत्पन्न करने के कार्य में लगे हुए हैं।
लेकिन सभी मायोब्लास्ट संलयन के मार्ग का अनुसरण नहीं करते हैं; उनमें से कुछ तथाकथित उपग्रह कोशिकाओं के रूप में अलग हो जाते हैं, जो मांसपेशी फाइबर की सतह पर, मांसपेशी कोशिका को घेरने वाली झिल्ली में स्थित होते हैं। ये कोशिकाएं, जिन्हें सैटेलाइट सेल भी कहा जाता है, मांसपेशी फाइबर के विपरीत, जीवन भर विभाजित होने की क्षमता नहीं खोती हैं, जो मांसपेशी फाइबर द्रव्यमान में वृद्धि और उनके नवीनीकरण को सुनिश्चित करती है। मांसपेशियों की क्षति के मामले में मांसपेशी फाइबर की बहाली इन कोशिकाओं के कारण संभव है। जब फाइबर मर जाता है, तो उसके खोल में छिपी उपग्रह कोशिकाएं सक्रिय हो जाती हैं, विभाजित हो जाती हैं और मायोब्लास्ट में बदल जाती हैं। मायोब्लास्ट एक दूसरे के साथ जुड़ते हैं और नए मांसपेशी फाइबर बनाते हैं, जिसमें मायोफिब्रिल्स का संयोजन शुरू होता है। यानी पुनर्जनन के दौरान भ्रूण की मांसपेशियों के विकास की घटनाएं पूरी तरह से दोहराई जाती हैं। (जैसे जन्म के समय)।

मांसपेशी फाइबर संकुचन का तंत्र।

आइए हम मायोफाइब्रिल्स की संरचना की अधिक विस्तार से जांच करें, ये धागे जो मांसपेशियों की कोशिकाओं में एक दूसरे के समानांतर फैलते हैं, ऐसे एक फाइबर में इनकी संख्या कुछ हजार तक पहुंच सकती है। तंत्रिका आवेग आने पर मायोफाइब्रिल्स में अपनी लंबाई कम करने की क्षमता होती है, जिससे मांसपेशी फाइबर कस जाता है।
मायोफाइब्रिल फिलामेंट में प्रकाश और अंधेरे धारियों का विकल्प मायोसिन प्रोटीन के मोटे फिलामेंट्स और एक्टिन प्रोटीन के पतले फिलामेंट्स की मायोफाइब्रिल की लंबाई के साथ क्रमबद्ध व्यवस्था द्वारा निर्धारित किया जाता है:

मोटे तंतु केवल अंधेरे क्षेत्रों (ए-ज़ोन) में होते हैं, हल्के क्षेत्रों (आई-ज़ोन) में मोटे तंतु नहीं होते हैं, आई-ज़ोन के बीच में एक जेड-डिस्क होती है - पतले एक्टिन फ़िलामेंट्स इससे जुड़े होते हैं। मायोफाइब्रिल का वह भाग जिसमें ए-ज़ोन और आई-ज़ोन के दो भाग शामिल होते हैं, कहलाता है - सरकोमेरे. सरकोमेरेमांसपेशी की मूल सिकुड़न इकाई है। पड़ोसी मायोफाइब्रिल्स में सार्कोमेरेस की सीमाएं मेल खाती हैं, इसलिए संपूर्ण मांसपेशी कोशिका नियमित धारियां प्राप्त करती है।

मायोसिन- मांसपेशी संकुचनशील तंतुओं का प्रोटीन। मांसपेशियों में इसकी सामग्री सभी प्रोटीनों के द्रव्यमान का लगभग 40% है (उदाहरण के लिए, अन्य ऊतकों में यह केवल 1-2% है)। मायोसिन अणु एक लंबी धागे जैसी छड़ है, जैसे कि दो रस्सियों को एक साथ बुना गया हो, जिससे एक छोर पर दो नाशपाती के आकार के सिर बनते हैं।

एक्टिन – यह संकुचनशील मांसपेशी फाइबर का एक प्रोटीन है, जो मायोसिन से बहुत छोटा है, और सभी प्रोटीनों के कुल द्रव्यमान का केवल 15-20% ही घेरता है। जेड-डिस्क से जुड़ा हुआ है। इसमें एक रॉड में बुने हुए दो धागे होते हैं, जिसमें खांचे होते हैं जिसमें एक अन्य प्रोटीन की दोहरी श्रृंखला होती है - ट्रोपोमायोसिन. इसका मुख्य कार्य मांसपेशियों की शिथिल अवस्था में एक्टिन के साथ मायोसिन के आसंजन को रोकना है।

मायोसिन के मोटे तंतुओं के बीच एक्टिन के पतले तंतु खींचकर सरकोमियर की लंबाई को छोटा किया जाता है। मायोसिन फिलामेंट्स के साथ एक्टिन फिलामेंट्स का फिसलन मायोसिन फिलामेंट्स पर पार्श्व शाखाओं की उपस्थिति के कारण होता है। मायोसिन ब्रिज का सिर एक्टिन के साथ जुड़ जाता है और फिलामेंट की धुरी पर झुकाव के कोण को बदल देता है, जिससे, जैसे कि, मायोसिन और एक्टिन का फिलामेंट एक दूसरे के सापेक्ष आगे बढ़ता है, फिर अलग हो जाता है, फिर से जुड़ जाता है और फिर से गति करता है।

मायोसिन पुलों की गति की तुलना गैली पर चप्पुओं के प्रहार से की जा सकती है। जिस प्रकार पानी में गैली की गति चप्पुओं की गति के कारण होती है, उसी प्रकार धागों की फिसलन पुलों की रोइंग गतिविधियों के कारण होती है; एकमात्र महत्वपूर्ण अंतर यह है कि पुलों की गति समकालिक नहीं होती है। जब एक तंत्रिका आवेग आता है, तो कोशिका झिल्ली आवेश ध्रुवीयता को बदल देती है, और कैल्शियम आयन (Ca++) को उसकी पूरी लंबाई के साथ प्रत्येक मायोफाइब्रिल के आसपास स्थित विशेष टैंक (एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम) से सार्कोप्लाज्म में छोड़ा जाता है।
Ca++ के प्रभाव में, ट्रोपोमायोसिन फिलामेंट खांचे में गहराई से प्रवेश करता है और मायोसिन को एक्टिन से चिपकने के लिए जगह खाली कर देता है; पुल स्ट्रोक चक्र शुरू करते हैं। टैंकों से Ca++ के निकलने के तुरंत बाद, इसे वापस पंप किया जाना शुरू हो जाता है, सार्कोप्लाज्म में Ca++ की सांद्रता कम हो जाती है, ट्रोपोमायोसिन खांचे से बाहर निकल जाता है और पुलों के बंधन स्थलों को अवरुद्ध कर देता है - फाइबर आराम करता है। एक नया आवेग फिर से Ca++ को सार्कोप्लाज्म में छोड़ता है और सब कुछ दोहराता है। पर्याप्त आवेग आवृत्ति (कम से कम 20 हर्ट्ज) के साथ, व्यक्तिगत संकुचन लगभग पूरी तरह से विलीन हो जाते हैं, अर्थात, स्थिर संकुचन की स्थिति प्राप्त हो जाती है, जिसे टेटनिक संकुचन कहा जाता है।

मांसपेशियों की संरचना

मांसपेशी में संकुचन