Az izomszövet fehérje összetétele nagyon összetett. Sok tudós tanulmányozta már régóta. Az orosz biokémia megalapítója, A. Ya. Danilevsky az izomszövet fehérjéit tanulmányozva helyes képet adott számos fehérje élettani szerepéről és a miofibrillumokban található kontraktilis fehérje miozin jelentőségéről.
Ezt követően a miozint V. A. Engelhardt, I. I. Ivanov és más szovjet tudósok tanulmányozták. Szent-Georgyi magyar tudós nagyban hozzájárult az izomösszehúzódások vizsgálatához. Egy másik magyar tudós, Straub fedezte fel az aktint, az izomfehérjét.
Az izomszövet vizsgálatát a fehérjékkel kell kezdeni, mivel ezek az izomszövet száraz maradékának körülbelül 80% -át teszik ki. Az izomrost morfológiai szerkezetének megfelelően a fehérjék a következőképpen oszlanak meg:
A fenti diagramból látható, hogy az izomszövet fehérjeösszetétele igen változatos. A szarkoplazma négy fehérjét tartalmaz: miogént, mioalbumint, globulin X-et és mioglobint. A myofibrillumok aktin és miozin komplexet tartalmaznak, amit aktomiozinnak neveznek. Az összes szarkoplazmatikus fehérjét intracellulárisnak, a szarkolemma fehérjéket extracellulárisnak nevezzük.A magok nukleoproteineket tartalmaznak, a szarkolemma pedig kollagént és elasztint tartalmaz. Ha figyelembe vesszük, hogy az izomszövet emellett jelentős mennyiségű különböző enzimet tartalmaz, és mindegyik egy speciális fehérje, akkor az izomszövet fehérjeösszetétele még összetettebbnek bizonyul.
Miozin
Az izomszövet fő fehérje a miozin. Az izomszövet fehérjéinek csaknem felét teszi ki, és minden emlős, madár és hal izomzatában megtalálható. Tápértékét tekintve teljes értékű fehérje. táblázatban A 7. ábra a szarvasmarha-miozin aminosav-összetételét mutatja.
A miozint részletesen tanulmányozták szovjet biokémikusok, akik felfedezték, hogy ez nem csak az izomszövet szerkezeti fehérje, azaz a sejtépítésben részt vevő fehérje, hanem egy enzim - adenozin-trifoszfatáz is, amely katalizálja az ATP hidrolízis reakcióját. Ilyenkor ADP (adenozin-difoszforsav) és foszforsav képződik és nagy mennyiségű energia szabadul fel, amit az izommunkában használnak fel.
A miozint tiszta kristályos formában kaptuk. Molekulatömege igen nagy, megközelítőleg 1,5 millió. A kristályos miozin sók teljes hiányában vízben tökéletesen oldódik. De elegendő jelentéktelen mennyiségű sót, például nátrium-kloridot hozzáadni a vízhez, és teljesen elveszíti oldódási képességét, és az oldódás már körülbelül 1% nátrium-klorid koncentrációnál megtörténik. Azonban a sók, például az ammónium-szulfát vonatkozásában a miozin úgy viselkedik, mint egy tipikus globulin.
Ha a húsfehérjéket vízzel extraháljuk, a miozin nem oldódik fel. A hús sóoldatokkal történő feldolgozásakor a sókivonatban található. Ha a miozin sóoldatát vízzel hígítják, a sókoncentráció csökken, és a miozin kicsapódni kezd. A miozint nátrium-kloriddal és magnézium-szulfáttal teljesen telítve sózzuk ki (a kisózást kristályos sóval, különben lehetetlen teljes telítést elérni).
A miozin izoelektromos pontja pH 5,4-5,5.
A miozinnak megvan az a tulajdonsága, hogy speciális kötéseket hoz létre különféle anyagokkal, elsősorban fehérjékkel, és komplexeket képez. Az izomaktivitásban különleges szerepet játszik a miozin és az aktin komplexe - aktomiozin.
Aktin és aktomiozin
Az aktin fehérje két formában létezhet: fibrilláris és gömb alakú. Nyugalmi izomban az aktin fibrilláris formában van; izomösszehúzódással gömbölyűvé válik. Az adenozin-trifoszforsav és sói nagy jelentőséggel bírnak ebben az átalakulásban.
Az izomszövet 12-15% aktint tartalmaz. Sóoldatokkal végzett hosszan tartó extrakció során oldatba megy; rövid távú extrakcióval a stromában marad. Az aktin molekulatömege körülbelül 75 000.
Az aktin és a miozin oldatának összekeverésekor egy aktomiozin nevű komplex képződik, amelyből főleg miofibrillumok épülnek fel. Ezt a komplexet nagy viszkozitás jellemzi, és bizonyos kálium- és magnéziumionkoncentrációknál (0,05 m KCl > és 0,001 m MgCl2) adenozin-trifoszfát jelenlétében élesen összehúzódik. Magasabb sókoncentrációnál (0,6 m KCl) az aktomiozin aktinra és miozinra bomlik, amikor ATP-t adunk hozzá. Az oldat viszkozitása észrevehetően csökken.
Szent-Georgia szerint az aktomiozin ATP hatására történő kompressziója áll az élő izom összehúzódásának hátterében.
Az aktomiozin, mint egy valódi globulin, vízben oldhatatlan. A hús sóoldatokkal történő feldolgozásakor az extrakció időtartamától függően bizonytalan aktintartalmú aktomiozin kerül az oldatba.
Globulin X
Az izomszövet a teljes fehérje körülbelül 20%-át tartalmazza globulin X. Tipikus globulin, azaz vízben nem, de átlagos koncentrációjú sóoldatban oldódik; ammónium-szulfáttal félig telített oldatokból (1 térfogat fehérjeoldat és 1 térfogat telített ammónium-szulfát oldat), nátrium-kloriddal teljesen telített állapotban kicsapódik.
Miogen
Az izomszövet a teljes fehérje körülbelül 20%-át tartalmazza. Nem sorolható a tipikus albuminok közé, globulinok közé, mivel vízben oldódik, telítéskor nem sózik ki kellőképpen nátrium-kloriddal és magnézium-szulfáttal (kristályos só), ugyanakkor 2/3 arányban ammónium-szulfáttal kicsapódik. telítettség (1 térfogat fehérjeoldat és 2 térfogat telített ammónium-szulfát oldat). Ezt a fehérjét kristályos formában kaptuk. A miogén molekulatömege 150 000.
V. A. Engelhardt felfedezte a miogénben azt a képességet, hogy katalizálja az egyik legfontosabb reakciót, amely az izomszövet glikolízise során fellép. Ez a felfedezés volt az első, amely kimutatta, hogy a strukturális fehérjék, azaz a szövetek felépítésében részt vevő fehérjék enzimatikus aktivitással rendelkezhetnek.
Myoalbumin
Az izomszövet a teljes fehérje körülbelül 1-2%-át tartalmazza a mioalbumint. Tipikus albumin, azaz vízben oldódik, telítéskor nem nátrium-klorid, hanem ammónium-szulfát csapja ki.
Mioglobin
A mioglobin egy 16 900 molekulatömegű komplex kromoprotein fehérje, amely hidrolízis során globin fehérjévé és nem fehérje hem csoportra bomlik. A mioglobin vörösre színezi az izmokat; Fehérje részében különbözik a hemoglobintól; protéziscsoportjuk ugyanaz.
Az oxidáció során a hem hematinná, sósav jelenlétében pedig heminné alakul. A hemintartalom alapján meg lehet ítélni a mioglobin mennyiségét az izomszövetben.
A szarvasmarha izmainak hemintartalma 42-60 mg/100 g szövet; a sertések izomzatában sokkal kevesebb - 22-42 mg / 100 g szövet, ezért kevésbé színűek.
A mioglobinnak a vér pigmentjeihez hasonlóan jellegzetes abszorpciós spektruma van.
A színes anyagok, különösen a hús- és vérpigmentek abszorpciós spektrumának megszerzésének elve az, hogy a pigmentoldaton áthaladó fényenergiát ez az oldat elnyeli. Ilyenkor a fény úgynevezett abszorpciója (abszorpciója) következik be, amely spektroszkóppal detektálható.
Az izomszövetek és a vérpigmentek jellegzetes abszorpciós sávja 400-700 mm. Ebben az intervallumban a szemünk érzékeli a hullámokat, és egy spektroszkóp segítségével sötét sávokat láthatunk a spektrumban, amelyek bizonyos hullámhosszú fényelnyelésből származnak.
A színes anyagok fényelnyelése spektrofotométerrel számszerűsíthető. A kapott eredményeket általában grafikusan fejezzük ki. Ebben az esetben a fény hullámhosszát az abszcissza tengely mentén, az oldaton áthaladó fény százalékos arányát pedig az ordináta tengely mentén ábrázoljuk. Minél kevesebb fény járt át, annál többet nyelt el belőle a színes anyag. Az oldat teljes fényáteresztését 100%-nak vesszük.
ábrán. A 10. ábra a fény abszorpcióját (abszorpcióját) mutatja oximioglobin oldata által; Ez azt mutatja, hogy az oximioglobinnak két kifejezett jellemző abszorpciós sávja van a spektrum látható tartományában, azaz két olyan régióban, ahol a legkevesebb fényt engedi át, és ezért a legtöbb fényt nyeli el. Ezeknek a szakaszoknak a maximumai két hullámhosszon vannak; λ 585 mmk és λ 545 mmk,
ábrán. A 11. ábra az oxihemoglobin spektrofotometriás görbéjét mutatja összehasonlítás céljából.
A mioglobinnak nagyobb a képessége az oxigénhez való kötődésre, mint a vér hemoglobinjának. A mioglobinon keresztül az izomszövetet oxigénnel látják el. A dolgozó izmok több mioglobint tartalmaznak, mivel az oxidáció intenzívebben megy végbe bennük. Ismeretes, hogy a lábak izmai erősebb színűek, mint a hátizmok; a dolgozó ökrök izmai is színesebbek, mint a nem dolgozó állatoké. Ez különösen észrevehető a madaraknál, amelyek mellizmai, mivel nem működnek, szinte nem színesek.
Kollagén és elasztin
A kollagén és az elasztin olyan kötőszöveti fehérjék, amelyek vízben és sóoldatban nem oldódnak. Ezek alkotják a szarkolemmát - az izomrost legvékonyabb burkát.
Nukleoproteinek
A nukleoproteinek olyan fehérjék, amelyek a sejtmagot alkotják. Jellemző tulajdonságuk, hogy képesek oldódni gyenge lúgok oldatában. Ez azzal magyarázható, hogy molekulájuk tartalmaz egy protetikus csoportot, amely savas tulajdonságokkal rendelkezik.
Az izomfehérjék szétválasztása
Amikor az izomszövetet közepes koncentrációjú sóoldatokkal kezelik, fehérjéi stromafehérjékre és plazmafehérjékre oszthatók. A stroma az izomszövet sóoldatban nem oldódó szerkezeti bázisára utal, amely főleg szarkolemmális fehérjékből áll (lásd diagram).
Az intracelluláris fehérjék oldhatósága az izomszövetben változó. Például az aktomiozin és a globulin X vízben oldhatatlan, és könnyebben kicsapódik sóoldatokból ammónium-szulfát és nátrium-klorid hatására, mint a miogén. A miogén a mioalbuminhoz hasonlóan vízben oldódik, de sózó tulajdonságaiban különbözik tőle.
Az izomszövet fehérjéinek sóoldatokban való oldhatóságát semleges reakciónál és kicsapódásukat a táblázat tartalmazza. 8.
A hús sózása, főzése és egyéb technológiai feldolgozása során a fehérjeanyagok elvesznek. A fehérjeveszteség nagyságát az eltérő oldhatóságuk és ülepedhetőségük okozza.
A fehérjék tulajdonságainak ismeretében kiválasztható olyan feltételek, amelyek mellett a veszteségek minimálisak lesznek. Ezért különös figyelmet kell fordítani a fehérjék ezen tulajdonságainak vizsgálatára.
Cilia és flagella
Cilia és flagella - A mozgási folyamatokban részt vevő, különleges jelentőségű organellumok a citoplazma kinövései, amelyek alapja a mikrotubulusok kártyája, amelyet axiális fonalnak vagy axoneménak neveznek (a görög tengely - tengely és nema - fonal). A csillók hossza 2-10 mikron, számuk egy csillós sejt felszínén a több százat is elérheti. Az egyetlen olyan emberi sejttípus, amelyikben van flagellum - a spermium - csak egy hosszú, 50-70 mikronos flagellumot tartalmaz. Az axonémet 9 perifériás mikrotubuluspár alkotja egy központilag elhelyezkedő pár; egy ilyen szerkezetet a (9 x 2) + 2 képlet ír le (3-16. ábra). Mindegyik perifériás páron belül a mikrotubulusok részleges fúziója miatt az egyik (A) teljes, a második (B) hiányos (2-3 dimer osztozik az A mikrotubulussal).
A centrális mikrotubuluspárt központi héj veszi körül, amelyből a radiális dublettek a perifériás dublettek felé terelődnek, a perifériás dublettek nexin hidakkal kapcsolódnak egymáshoz, és a dynein fehérje „fogantyúi” az A mikrotubulustól a B mikrotubulusig terjednek. a szomszédos dublett (lásd 3-16. ábra), amely ATPáz aktivitással rendelkezik.
A csilló és a flagellum verését az axonémában lévő szomszédos dublettek elcsúszása okozza, amit a dynein fogantyúk mozgása közvetít. A csillókat és flagellákat alkotó fehérjékben változást okozó mutációk a megfelelő sejtek különböző működési zavaraihoz vezetnek. Kartagener-szindróma (rögzített csillók szindróma) esetén, amelyet általában a dynein fogantyúk hiánya okoz; a betegek krónikus légzőrendszeri betegségekben (a légúti hám felszínének tisztító funkcióinak károsodásával összefüggésben) és meddőségben (a spermiumok mozdulatlansága miatt) szenvednek.
A centriolához hasonló szerkezetű bazális test minden csilló vagy flagellum alján fekszik. A test apikális végének szintjén a hármas C mikrotubulusa véget ér, az A és B mikrotubulusok pedig a csilló vagy flagellum axonémájának megfelelő mikrotubulusaiba folytatódnak. A csillók vagy flagellum kialakulása során a bazális test olyan mátrix szerepét tölti be, amelyen az axoném komponensek összeállnak.
Mikrofilamentumok- vékony, 5-7 nm átmérőjű fehérjeszálak, amelyek a citoplazmában egyenként, septa vagy köteg formájában fekszenek. A vázizomzatban a vékony mikrofilamentumok rendezett kötegeket alkotnak, amelyek kölcsönhatásba lépnek a vastagabb miozinszálakkal.
A corticole (terminális) hálózat a mikrofilamentumok kondenzációs zónája a plazmalemma alatt, amely a sejtek többségére jellemző. Ebben a hálózatban a mikrofilamentumok speciális fehérjék segítségével fonódnak össze és „keresztkötésbe” kerülnek egymással, amelyek közül a legelterjedtebb a filamin. A kérgi hálózat megakadályozza a sejt éles és hirtelen deformálódását mechanikai behatások hatására, és átrendeződéssel biztosítja a zökkenőmentes alakváltozásokat, amit az aktint oldó (konvertáló) enzimek segítenek elő.
A mikrofilamentumok rögzítése a plazmalemmához az integrált ("horgony") fehérjével (integrinekkel) való kapcsolódásuk miatt történik - közvetlenül vagy számos intermedier fehérje, a talin, vinculin és α-aktinin révén (lásd 10-9. ábra). Ezen túlmenően, aktin mikrofilamentumok kötődnek a transzmembrán fehérjékhez a plazmalemma speciális területein, úgynevezett adhéziós csomópontokon vagy fokális kontaktusokon, amelyek összekötik a sejteket egymással vagy a sejteket az intercelluláris anyag összetevőivel.
Az aktin, a mikrofilamentumok fő fehérje monomer formában (G-, vagy globuláris aktin) fordul elő, amely cAMP és Ca2+ jelenlétében képes hosszú láncokká (F- vagy fibrilláris aktin) polimerizálódni. Általában egy aktin molekula úgy néz ki, mint két spirálisan csavart filamentum (lásd 10-9. és 13-5. ábra).
A mikrofilamentumokban az aktin számos aktinkötő fehérjével lép kölcsönhatásba (akár több tucat típussal), amelyek különféle funkciókat látnak el. Egyesek az aktin polimerizáció mértékét szabályozzák, mások (például a filamin a kérgi hálózatban vagy a fimbrin és a villin a mikrobolyhokban) hozzájárulnak az egyes mikrofilamentumok rendszerekhez való kapcsolódásához. A nem izomsejtekben az aktin a fehérjetartalom körülbelül 5-10%-át teszi ki, ennek csak körülbelül a fele szerveződik filamentumokká. A mikroszálak jobban ellenállnak a fizikai és kémiai hatásoknak, mint a mikrotubulusok.
A mikrofilamentumok funkciói:
(1) az izomsejtek kontraktilitásának biztosítása (miozinnal való kölcsönhatás esetén);
(2) a citoplazma kérgi rétegével és a plazmalemmával kapcsolatos funkciók biztosítása (exo- és endocitózis, pszeudopodiák kialakulása és sejtmigráció);
(3) organellumok, transzporthólyagok és más struktúrák mozgása a citoplazmán belül az e struktúrák felületéhez kapcsolódó bizonyos fehérjékkel (minimiozinnal) való kölcsönhatás következtében;
(4) a sejt bizonyos merevségének biztosítása a kérgi hálózat jelenléte miatt, amely megakadályozza a deformációkat, de önmagában, ha átrendeződik, hozzájárul a sejt alakjának megváltozásához;
(5) kontraktilis szűkület kialakulása a citotómia során, amely befejezi a sejtosztódást;
(6) egyes organellumok (mikrovillák, sztereocíliák) alapjának ("keretének") kialakulása;
(7) részvétel az intercelluláris kapcsolatok szerkezetének megszervezésében (körbefogó desmoszómák).
A mikrobolyhok a sejt citoplazmájának ujj alakú, 0,1 μm átmérőjű és 1 μm hosszúságú kinövései, amelyek alapját aktin mikrofilamentumok képezik. A mikrovillák többszörösen növelik a sejt felületét, amelyen az anyagok lebomlása és felszívódása történik. Egyes, ezekben a folyamatokban aktívan részt vevő sejtek apikális felületén (a vékonybél és a vesetubulusok hámjában) akár több ezer mikrobolyhos is található, amelyek együttesen ecsetszegélyt alkotnak.
Rizs. 3-17. A mikrobolyhok ultrastrukturális szerveződésének vázlata. AMP – aktin mikrofilamentumok, AB – amorf anyag (a mikrobolyhok apikális része), F, V – fimbrin és villin (fehérjék, amelyek keresztkötéseket képeznek az AMP kötegben), mm – minimiozin molekulák (az AMP köteget a mikrobolyhos plazmalemmához rögzítve) ), TC – terminális hálózat AMP, C – spektrin hidak (csatlakoztassa a TC-t a plazmalemmához), MF – miozin filamentumok, PF – intermedier filamentumok, GC – glikokalix.
Az egyes mikrobolyhok vázát mintegy 40 mikrofilamentet tartalmazó köteg alkotja, amely a hossztengelye mentén fekszik (3-17. ábra). A mikrobolyhok apikális részében ez a köteg amorf anyagban van rögzítve. Merevségét a fimbrin és villin fehérjékből származó keresztkötések okozzák, belülről speciális fehérjehidak (minimiozin molekulák) kötik a köteg a mikrobolyhok plazmalemmájához. A mikrobolyhok tövében a köteg mikrofilamentumai A terminálhálózatba beszőtt, melynek elemei között miozin filamentumok találhatók.. A terminális hálózat aktin és miozin filamentumainak kölcsönhatása valószínű, meghatározza a mikrobolyhok tónusát és konfigurációját.
Stereocilia- módosított hosszú (egyes sejtekben - elágazó) mikrobolyhok - sokkal ritkábban észlelhetők, mint a mikrobolyhok, és az utóbbihoz hasonlóan mikrofilamentumot tartalmaznak.
⇐ Előző123
Olvassa el még:
Mikrofilamentumok, mikrotubulusok és intermedier filamentumok, mint a citoszkeleton fő alkotóelemei.
Aktin mikrofilamentumok - szerkezet, funkció
Aktin mikrofilamentumok Ezek 6-7 nm átmérőjű polimer fonalas képződmények, amelyek aktin fehérjéből állnak. Ezek a struktúrák rendkívül dinamikusak: a mikrofilament plazmamembrán felé eső végén (plusz végén) az aktin polimerizációja a citoplazmában lévő monomereiből, míg a másik végén (mínusz végén) depolimerizáció megy végbe.
Mikrofilamentumok, így szerkezeti polaritásuk van: a szál a plusz végétől nő, rövidülve - a mínusz végétől.
Szervezet és működés aktin citoszkeleton Számos aktinkötő fehérje biztosítja, amelyek szabályozzák a mikrofilamentumok polimerizációs-depolimerizációs folyamatait, egymáshoz kötik és kontraktilis tulajdonságokat kölcsönöznek.
Ezen fehérjék közül a miozinok különösen fontosak.
Kölcsönhatás családjuk egyik tagja - a miozin II aktinnal az izomösszehúzódás hátterében áll, a nem izomsejtekben pedig az aktin mikrofilamentumainak kontraktilis tulajdonságokat ad - mechanikai feszültség alá helyezési képességet. Ez a képesség rendkívül fontos szerepet játszik minden ragasztó kölcsönhatásban.
Új kialakulása aktin mikrofilamentumok a cellában az előző szálakból való elágazással történik.
Egy új mikrofilamentum kialakulásához egyfajta „mag” szükséges. Kialakításában a kulcsszerepet az Af 2/3 fehérjekomplex játssza, amely két, az aktin monomerekhez nagyon hasonló fehérjét tartalmaz.
Lény aktív, az Af 2/3 komplex a már létező aktin mikrofilamentum oldalához kötődik, és megváltoztatja annak konfigurációját, ezáltal képessé válik egy másik aktin monomer kötésére.
Így jelenik meg egy „mag”, amely megindítja egy új mikrofilamentum gyors növekedését, amely elágazás formájában a régi cérna oldalától kb. 70°-os szögben nyúlik ki, és ezáltal új mikrofilamentumok elágazó hálózatát képezi a szálban. sejt.
Az egyes filamentumok növekedése hamarosan véget ér, a filamentet egyedi ADP-tartalmú aktin monomerekké bontják, amelyek az ADP-t ATP-vel helyettesítve újra belépnek a polimerizációs reakcióba.
Aktin citoszkeleton kulcsszerepe van a sejtek extracelluláris mátrixhoz és egymáshoz való kapcsolódásában, a pszeudopodiák kialakításában, melyek segítségével a sejtek szétterülhetnek, iránymozgást végezhetnek.
— Vissza a szakaszhoz onkológia"
- A szupresszor gének metilezése, mint a hemoblasztózisok - vérdaganatok oka
- Telomeráz - szintézis, funkciók
- Telomer - molekuláris szerkezet
- Mi a telomerpozíció-effektus?
- A telomerek meghosszabbításának alternatív módjai az emberben - halhatatlanság
- A telomeráz jelentősége a daganatok diagnosztizálásában
- A telomereket és a telomerázt érintő rákkezelési módszerek
- A sejttelomerizáció nem vezet rosszindulatú átalakuláshoz
- Sejtadhézió - a ragasztó kölcsönhatások megszakadásának következményei
- Aktin mikrofilamentumok - szerkezet, funkció
Mikrofilamentumok(vékony filamentumok) - az eukarióta sejtek citoszkeletonjának összetevője. Vékonyabbak, mint a mikrotubulusok, és szerkezetükben is ilyenek vékony fehérjeszálak körülbelül 6 nm átmérőjű.
A bennük lévő fő fehérje az aktin. A miozin a sejtekben is megtalálható. Egy kötegben az aktin és a miozin biztosítja a mozgást, bár az aktin önmagában képes erre egy sejtben (például mikrobolyhokban).
Mindegyik mikrofilament két csavart láncból áll, amelyek mindegyike aktin molekulákból és más fehérjékből áll kisebb mennyiségben.
Egyes sejtekben a mikrofilamentumok kötegeket alkotnak a citoplazma membránja alatt, elválasztják a citoplazma mozgékony és stacioner részét, részt vesznek az endo- és exocitózisban.
Szintén az a funkció, hogy biztosítsa a teljes cella mozgását, annak alkotóelemeit stb.
Köztes szálak(nem minden eukarióta sejtben találhatók; nem találhatók meg számos állatcsoportban és minden növényben) nagyobb vastagságukban különböznek a mikrofilamentumoktól, ami körülbelül 10 nm.
Mikrofilamentumok, összetételük és funkcióik
Mindkét végükről felépíthetők és tönkretehetők, míg a vékony szálak polárisak, összeszerelésük a „plusz” végén, a szétszerelés a „mínusz” végén történik (akárcsak a mikrotubulusok).
Különféle típusú köztes filamentumok léteznek (különböző fehérjeösszetételűek), amelyek közül az egyik a sejtmagban található.
A köztes filamentumot alkotó fehérjeszálak antiparallelek.
Ez magyarázza a polaritás hiányát. A filamentum végén globuláris fehérjék találhatók.
A sejtmag közelében egyfajta plexust képeznek, és a sejt perifériájára térnek el. Biztosítsa a cellát a mechanikai igénybevételnek ellenálló képességgel.
A fő fehérje az aktin.
Aktin mikrofilamentumok.
A mikrofilamentumok általában.
Minden eukarióta sejtben megtalálható.
Elhelyezkedés
A mikrofilamentumok kötegeket képeznek a mozgó állati sejtek citoplazmájában, és alkotják a kérgi réteget (a plazmamembrán alatt).
A fő fehérje az aktin.
- Heterogén fehérje
- Különböző izoformákban található, és különböző gének kódolják
Az emlősöknek 6 aktinjuk van: egy a vázizomban, egy a szívizomban, két típus a simaizomban, két nem izom (citoplazmatikus) aktin = az összes emlős sejt univerzális összetevője.
Minden izoforma hasonló aminosav szekvenciában, csak a terminális szakaszok variánsok (meghatározzák a polimerizáció sebességét és NEM befolyásolják a kontrakciót)
Az aktin tulajdonságai:
- M=42 ezer;
- monomer formában úgy néz ki, mint egy ATP-molekulát (G-aktint) tartalmazó gömböcske;
- aktin polimerizáció => vékony fibrill (F-aktin, lapos spirális szalagot jelent);
- az aktin MF-ek tulajdonságait tekintve polárisak;
- elegendő koncentrációban a G-aktin spontán polimerizálódásnak indul;
- nagyon dinamikus szerkezetek, amelyek könnyen szétszedhetők és összeszerelhetők.
A polimerizáció során (+) a mikrofilament vége gyorsan kötődik a G-aktinhoz => gyorsabban nő
(–) vége.
Alacsony G-aktin koncentráció => F-aktin kezd szétszedni.
A G-aktin kritikus koncentrációja => dinamikus egyensúly (a mikroszál állandó hosszúságú)
Az ATP-vel rendelkező monomerek a növekvő véghez kapcsolódnak, a polimerizáció során ATP hidrolízis megy végbe, a monomerek asszociálódnak az ADP-vel.
Az aktin+ATP molekulák erősebben kölcsönhatásba lépnek egymással, mint az ADP-hez kötött monomerek.
A fibrilláris rendszer stabilitása megmarad:
- fehérje tropomiozin (merevséget ad);
- filamin és alfa-aktinin.
Mikrofilamentumok
Keresztkötéseket képeznek az f-aktin filamentumok között => komplex háromdimenziós hálózat (gélszerű állapotot ad a citoplazmának);
- Fehérjék, amelyek a rostok végeihez tapadnak, megakadályozva a szétszerelést;
- Fimbrin (a szálakat kötegekké köti);
- Miozin komplex = akto-miozin komplex, amely képes összehúzódni, amikor az ATP lebomlik.
A mikrofilamentumok funkciói nem izomsejtekben:
Legyen része a kontraktilis készüléknek;
Mikrofilamentumok(aktin filamentumok) aktinból állnak, amely az eukarióta sejtekben a legnagyobb mennyiségben előforduló fehérje. Az aktin monomerként létezhet ( G-aktin, „globuláris aktin”) vagy polimer (F-aktin, „fibrilláris aktin”). A G-aktin egy aszimmetrikus globuláris fehérje (42 kDa), amely két doménből áll. Az ionerősség növekedésével a G-aktin reverzibilisen aggregálódik, és lineáris, tekercses polimert, F-aktint képez. A G-aktin molekula egy szorosan kötött ATP molekulát (ATP) hordoz, amely F-aktinná alakulva lassan ADP-vé (ADP) hidrolizál, vagyis az F-aktin egy ATPáz tulajdonságait mutatja.
Amikor a G-aktin F-aktinná polimerizálódik, az összes monomer orientációja azonos, tehát az F-aktin polaritású. Az F-aktin szálaknak két ellentétes töltésű vége van - (+) és (-), amelyek különböző sebességgel polimerizálódnak. Ezeket a végeket nem stabilizálják speciális fehérjék (mint például az izomsejtekben), és a G-aktin kritikus koncentrációja esetén a (+) vége megnyúlik, a (-) vége pedig rövidül. Kísérleti körülmények között ezt a folyamatot gombamérgek gátolhatják. Például, falloidin(a gombagomba mérge) a (-) véghez kötődik és gátolja a depolimerizációt, míg citokalazin(a penészgombákból származó citosztatikus tulajdonságú toxin) a (+) véghez tapad, blokkolja a polimerizációt.
Aktinhoz kapcsolódó fehérjék. A sejtek citoplazmájában több mint 50 különböző típusú fehérje található, amelyek specifikusan kölcsönhatásba lépnek a G-aktinnal és az F-aktinnal. Ezek a fehérjék különböző funkciókat látnak el: szabályozzák a G-aktin készlet térfogatát ( profilin), befolyásolja a G-aktin polimerizáció sebességét ( villin), stabilizálja az F-aktin filamentumok végeit ( fragin, β-aktinin), varrja össze a szálakat vagy más alkatrészekkel (pl villin, α-aktinin, spektrin, MARCKS) vagy elpusztítja az F-aktin kettős hélixet ( gelsolin). Ezen fehérjék aktivitását Ca 2+ -ionok és protein kinázok szabályozzák.
Cikkek a „Citoszkeleton: összetétel” rovatban:
- A. Aktin
Egy világhírű paleontológus úttörő tudományt tár fel, amely felülmúlja a sci-fit: hogyan neveljünk élő dinoszauruszt Több mint egy évtizeddel a jura után...
Öt fő hely van, ahol az aktinkötő fehérjék hatása kifejthető. Képesek kötődni az aktin monomerhez; az izzószál „hegyes”, vagy lassan növekvő végével; "tollas" vagy gyorsan növekvő véggel; az izzószál oldalfelületével; és végül két szál egyszerre, keresztkötést képezve közöttük. A jelzett öt kölcsönhatástípuson kívül az aktinkötő fehérjék lehetnek kalciumérzékenyek vagy érzéketlenek. Ilyen sokféle lehetőség mellett aligha meglepő, hogy számos aktinkötő fehérjét fedeztek fel, és hogy némelyik egynél többféle kölcsönhatásra is képes.
A monomerekhez kötődő fehérjék gátolják a primerek képződését azáltal, hogy gyengítik a monomerek egymás közötti kölcsönhatását. Ezek a fehérjék csökkenthetik vagy nem csökkenthetik a megnyúlás sebességét, attól függően, hogy az aktin-aktin-kötő fehérjekomplex képes-e kapcsolódni a filamentumokhoz. A profilin és a fragmin kalciumérzékeny fehérjék, amelyek kölcsönhatásba lépnek az aktin monomerekkel. Mindkettőnek kalciumra van szüksége ahhoz, hogy az aktinhoz kötődjön. A profilin és a monomer komplexe épülhet már meglévő filamentumokra, de a fragmin és az aktin komplexe nem. Ezért a profilin elsősorban gátolja a magképződést, míg a fragmin gátolja mind a nukleációt, mind az elongációt. A három kalcium-érzéketlen aktin kölcsönhatásba lépő fehérje közül kettő – a DNáz I és a D-vitamin-kötő fehérje – a sejten kívül működik. Aktinkötő képességük élettani jelentősége nem ismert. Az agyban azonban van egy fehérje, amely a monomerekhez kötődve depolimerizálja az aktin filamentumokat; depolimerizáló hatását az magyarázza, hogy a monomerek megkötése a polimerizációhoz felhasználható aktin koncentrációjának csökkenéséhez vezet.
Az aktin filamentumok „tollas” vagy gyorsan növekvő vége blokkolható úgynevezett capping proteinekkel, valamint citokalazin B-vel vagy D-vel. A gyors filamentum-összerakódási pont blokkolásával a capping fehérjék elősegítik a magképződést, de gátolják a megnyúlást és a végződést. -szálak végcsatlakozása. Az összhatás a megrövidült filamentumok megjelenése, ennek oka egyrészt a szabad monomerekért versengő magok számának növekedése, másrészt a dokkolás hiánya. Legalább négy fehérje ismert, amelyek hasonló módon hatnak kalcium jelenlétében: gelsolin, villin, fragmin, valamint egy mol-mal rendelkező fehérje. 90 kDa tömegű vérlemezkékből. Mindegyik képes csökkenteni a tisztított monomerek polimerizációja során a nukleáció okozta késleltetési fázist, és lerövidíteni a már kialakult filamentumokat. Vannak kalcium-érzéketlen fedőfehérjék is. Szóval mókusok mólóval. 31 és 28 kDa tömegű Acanthamoeba és fehérje mol. 65 kDa tömegű vérlemezkék a kalcium jelenlététől vagy hiányától függetlenül fejtik ki hatásukat.
Egy másik pont, ahol a fehérje kölcsönhatás lehetséges a filamentumokkal, a „hegyes” vagy lassan növekvő vég. A bennük lévő fehérjekötés elindíthatja a magképződést, és megzavarhatja a filamentok dokkolását. A nyúlási sebességet is befolyásolja, és ez a hatás az aktinkoncentrációtól függ. Ha ez utóbbi a lassú és gyorsan növekvő végekre vonatkozó kritikus koncentrációk közötti tartományban van, a fehérje lassú véghez való kötődése növeli a megnyúlási sebességet azáltal, hogy megakadályozza a monomerek elvesztését rajta. Ha azonban az aktin koncentrációja meghaladja a kritikus értéket, a fehérje lassú véghez való kötődése a teljes megnyúlási sebesség csökkenéséhez vezet a monomer kapcsolódási pontjainak blokkolása miatt. E három hatás (a magképződés stimulálása, a dokkolás elnyomása és a megnyúlás elnyomása) összesített eredménye a filamentumok számának növekedése és hosszának csökkenése lesz. Ezek a hatások hasonlóak a "toll" végéhez kötődő fehérjék okozta hatásokhoz. Éppen ezért annak meghatározásához, hogy egy adott fehérje a két osztály közül melyikhez tartozik, azaz a filamentumok melyik végén hat, vagy kísérleteket kell végezni ennek a fehérjének a kompetíciójára azokkal, amelyek nyilvánvalóan kötődnek gyors vég, vagy polimerizációs kísérletek már meglévő magvakon. Jelenleg csak egyetlen fehérjéről ismert, hogy az aktin filamentumok „hegyes” vagy lassan növekvő végéhez kötődik, mégpedig az acumentin, amely nagy mennyiségben megtalálható a makrofágokban. Elképzelhető, hogy ez igaz a brevinre is, egy tejsavófehérjére, amely az F-aktin oldatok viszkozitásának gyors csökkenését okozza, lerövidítve a filamentumokat anélkül, hogy növelné a szabad monomerek koncentrációját. Sem a Brevin, sem az Acumentin nem érzékeny a kalciumkoncentrációra.
Az aktin filamentumokhoz való kötődés negyedik típusa az oldalsó felületükhöz való kötődés, anélkül, hogy később keresztkötések lennének egymással. A fehérjék felülethez való kötődése stabilizálja vagy destabilizálja a filamentumokat. A tropomiozin kalcium-érzéketlen módon kötődik és stabilizálja az F-aktint, míg a szeverin és a villin az aktin filamentumokhoz kötődik és kalcium jelenlétében „elvágja” azokat.
Ám az aktinkötő fehérjék közül talán a leghatékonyabbak azok, amelyek az aktinfilamentumokat egymással keresztbe tudják kötni, és ezáltal gél képződést okoznak. Az F-aktinhoz kötődve ezek a fehérjék általában nukleációt is indukálnak. Legalább négy fibrilláris aktin térhálósító fehérje képes gélesedést indukálni kalcium hiányában. Ezek a vérlemezkékből származó α-aktinin, a makrofágokból származó villin, fimbrin és aktinogelin. Mindegyikük merev géllé alakítja az F-aktin oldatot, amely megzavarhatja a fémgolyó mozgását; a kalcium hozzáadása a gél feloldódását okozza. Mind a négy fehérje monomer. A villin esetében a fehérjemolekula különálló doménekre osztható: a magra, amely kalciumérzékeny, és képes az aktin filamentumokhoz kötődni és azokat lezárni, valamint a fejre, amely hiányában a filamentumok keresztkötéséhez szükséges. kalciumból. Számos kalcium-érzéketlen térhálósító fehérje is létezik. Ezek közül kettő, a filamin és a makrofágokból származó aktinkötő fehérje homodimerek, hosszú, rugalmas fehérje alegységekből állnak. Az α-actii izom egy másik kalcium-érzéketlen keresztkötő fehérje. A Vinculin és a BHK sejtekből származó nagy molekulatömegű fehérje szintén képes keresztkötéseket létrehozni további fehérjék segítsége nélkül. Ugyanakkor a tengeri sünökből származó fascin önmagában csak keskeny, tűszerű aktinszálkötegek kialakulását tudja biztosítani, a gélesedés kialakulásához pedig a mol nevű fehérje segítségére van szüksége. 220 kDa tömegű.
A spektrin család az egyik legérdekesebb azon keresztkötő fehérjék közül, amelyekre a kalcium közvetlenül nem hat. Maga a spektrin egy (ar)g tetramer, amelyet eredetileg az eritrociták membránvázában fedeztek fel. Az ap-dimerek faroktól farokig kötődnek egymáshoz, míg a molekulák fejei szabadok maradnak, és kölcsönhatásba léphetnek az aktin oligomerekkel. Az egyes dimerek α-alegységei kölcsönhatásba léphetnek a kalmodulinnal, egy kalciumkötő fehérjével, amely számos kalcium által szabályozott folyamatban vesz részt. Még mindig nem ismert, hogy a kalmodulin-kötés milyen hatással van a spektrinaktivitásra. Spektrinszerű molekulákat ma már sokféle sejtben találtak, ezért helyesebb lenne a spektrincsaládról beszélni. Az eritrocitákból származó spektrin alegységnek mol. tömege 240 kDa. Egy immunológiailag rokon fehérje, azonos mólóval. tömeget találtak a legtöbb vizsgált sejttípusban. Mol. az eritrocitákból származó spektrin β3-alegységének tömege 220 kDa. Fehérjével kombinálva mol. 240 kDa tömegű, a-spektrin elleni antitestekkel reagál, mol-alegység. 260 kDa tömegű (a terminális hálózatban található), vagy például 235 kDa (idegsejtekben és más típusú sejtekben található). Ezeket a rokon, immunológiailag keresztreaktív komplexeket először független fehérjékként írták le, és TW260/240-nek és fodrinnak nevezték el. Így sok más citoszkeletális fehérjéhez hasonlóan a spektrin család fehérjéi is szövetspecifikusak. Azt, hogy ezek a fehérjék mindegyike tartalmaz kalmodulin-kötő domént, csak a közelmúltban állapították meg, és hogy ebből mi következik, azt még meg kell érteni.
A miozin az egyetlen aktinnal rokon fehérje, amely képes mechanikai erőt generálni. Az ATP által termelt mechanikai munka az izomösszehúzódás hátterében áll, és úgy gondolják, hogy biztosítja a fibroblasztok és az extracelluláris mátrixszal érintkező egyéb sejtek által kifejtett feszültséget. A miozin és az aktin kölcsönhatása nagyon összetett – olyannyira, hogy ebben a sorozatban külön könyvet is szenteltek neki1. A miozin az aktinnal ciklikusan kölcsönhatásba lépve termel munkát. A miozin-ADP aktin filamentumokhoz kötődik, a miozin konformációjában változás következik be, amit ADP felszabadulás kísér, majd az ATP, ha oldatban jelen van, helyettesíti a miozinból felszabaduló ADP-t és az aktin filamentumok leválását indukálja a miozinról. Az ATP hidrolízis után kezdődhet a következő ciklus. A kalcium több ponton szabályozza ezt a folyamatot. Egyes izomsejtekben kölcsönhatásba lép a troponinnal, hogy szabályozza a tropomiozin aktinhoz való kötődését. Az ilyen sejteket a vékony filamentumok szintjén szabályozzák. Más izmokban a kalcium közvetlenül vagy a könnyű láncait foszforiláló enzimek aktiválásával hat a miozinmolekulára.
Egyes nem izomsejtekben a kalcium szabályozza az összehúzódást a miozin filamentum összeállításának szintjén.
Az aktinkötő fehérjék különböző osztályai közötti kapcsolat világosabbá válik, ha Flory gélelméletének szemszögéből nézzük. Ez az elmélet azt állítja, hogy ha elég nagy a polimerek közötti keresztkötések valószínűsége, akkor térhálós: háromdimenziós hálózat jön létre. Ez megjósolja egy „gélpont” létezését, amelynél az oldatból a gélbe való hirtelen átmenetnek kell bekövetkeznie, matematikai szempontból némileg hasonló az olyan fázisátalakulásokhoz, mint az olvadás és a párolgás; a keresztkötések számának további növekedése - a gélesedési ponton túl - csak a gél merevségének változásához vezethet. Így azok a fehérjék, amelyek keresztkötéseket képeznek, az F-aktin viszkózus oldatát gél állapotúvá alakítják, és azok a fehérjék, amelyek a filamentumokat tönkreteszik vagy számuk növekedését okozzák, a polimerek átlagos hosszának csökkentésével elkezdik feloldani a gélt. nem jár együtt a keresztkötések számának növekedésével: a gél feloldódik, ha a térhálósodási sűrűség a gélesedési pont által meghatározott szint alá csökken. A miozin kölcsönhatásba léphet a géllel, és összehúzódást okozhat. A gélelmélet hasznosnak bizonyult a különböző osztályokba tartozó aktinkötő fehérjék tulajdonságainak összehasonlításában és funkcióik tanulmányozására szolgáló módszerek kidolgozásában. Nem szabad azonban elfelejteni, hogy a gélek elmélete csak az izotróp struktúrákat veszi figyelembe, és maga nem veszi figyelembe az egyes rendszerek topológiai jellemzőit. Amint ebből kiderül. Továbbá a citoszkeleton topológiája rendkívül fontos jellemző, amelyet a gélelmélet még nem tud megjósolni.
A fehérjék kémiai vizsgálatainak eredményeinek értelmes értelmezéséhez szükség van a sejten belüli állapotok részletes ismeretére, beleértve a vizsgált folyamatok szempontjából releváns összes fehérje pontos sztöchiometriáját és olyan szabályozó tényezőket, mint a pH, pCa,. nukleotidkoncentráció, valamint nyilvánvalóan a szomszédos membránok foszfolipid összetétele. Abban a helyzetben, amikor a fehérjék 1:500 sztöchiometriánál a hirtelen kooperatív átmenetek jellemzőivel rendelkező jelenségeket képesek hatékonyan indukálni, a kvantitatív előrejelzések nyilvánvalóan megkérdőjelezhetővé válnak.
A vázizomzat szerkezete. Izomösszehúzódás. Aktin és miozin.Vázizmok- tartsuk egyensúlyban a testet és hajtsunk végre mozdulatokat, ezek a bicepszeink, tricepszünk stb., vagyis amit testépítés közben pumpálunk. Nagyon gyorsan összehúzódni és nagyon gyorsan ellazulni képesek, intenzív tevékenység mellett elég hamar elfáradnak.
A vázizom szerkezeti és funkcionális egysége az izom rost, erősen megnyúlt sejtet képvisel. Az izomrost hossza az izom méretétől függ, és néhány millimétertől néhány centiméterig terjed. A szálvastagság 10-100 mikrométer között változik.
Kétféle izomrost létezik:
1) Vörös szálak- nagyszámú mitokondriumot tartalmaz, nagy aktivitású oxidatív enzimekkel. Összehúzódásaik ereje viszonylag kicsi, az energiafelhasználás mértéke pedig olyan, hogy teljesen elégedettek a normál oxigéntáplálkozással. Olyan mozdulatokban vesznek részt, amelyek nem igényelnek jelentős erőfeszítést, például a póz megtartása.
2) Fehér szálak- jelentős összehúzó erő, ehhez sok energia és oxigén önmagában nem elegendő, a glükózt lebontó enzimek nagy aktivitása. Ezért a fehér szálakból álló motoros egységek gyors, de rövid távú mozgásokat biztosítanak, amelyek rángatást igényelnek.
Az izomsejtek egyedi szerkezettel rendelkeznek. Az izomrost többmagvú, ez a magzati fejlődés során kialakuló rostképződés sajátosságából adódik. A test embrionális fejlődésének szakaszában alakulnak ki prekurzor sejtekből - mioblasztokból.
Myoblastok– formálatlan mononukleáris izomsejtek.
A myoblastok gyorsan osztódnak, egyesülnek és izmos csöveket képeznek központilag elhelyezkedő magokkal. Ezután megkezdődik a myofibrillumok szintézise a myotubusokban,
Myofibrillumok- 1-2 mikrométer vastagságú hengeres összehúzódó filamentumok, amelyek hosszában az izomsejt egyik végétől a másikig futnak.
A rost kialakulását pedig a sejtmagok vándorlása teszi teljessé a sejtek külterületére. Ekkorra az izomrostmagok már elvesztették osztódási képességüket, és csak a fehérjeszintézishez szükséges információt generálnak.
De nem minden myoblaszt követi a fúzió útját, némelyikük úgynevezett szatellitsejtek formájában különül el, amelyek az izomrost felszínén, az izomsejtet körülvevő membránban helyezkednek el. Ezek a szatellitsejteknek is nevezett sejtek az izomrostokkal ellentétben nem veszítik el osztódási képességüket egész életük során, ami biztosítja az izomrostok tömegének növekedését és megújulását. Ezeknek a sejteknek köszönhetően lehetséges az izomrostok helyreállítása izomkárosodás esetén. Amikor a rost elpusztul, a héjában megbúvó szatellitsejtek aktiválódnak, osztódnak és mioblasztokká alakulnak. A myoblasztok összeolvadnak egymással, és új izomrostokat képeznek, amelyekben aztán megkezdődik a miofibrillumok összerakása. Vagyis a regeneráció során az embrionális izomfejlődés eseményei teljesen megismétlődnek. (mint születéskor).Az izomrostok összehúzódásának mechanizmusa.
Vizsgáljuk meg részletesebben a miofibrillumok szerkezetét, ezeket az egymással párhuzamosan húzódó szálakat az izomsejtekben, amelyek száma egy ilyen rostban elérheti a pár ezret. A myofibrillák képesek csökkenteni hosszukat, amikor idegimpulzus érkezik, ezáltal megfeszítve az izomrostokat.
A világos és sötét csíkok váltakozását a miofibrillum filamentumában a miozin fehérje vastag filamentumainak és az aktin fehérje vékony filamentumainak miofibrilluma mentén rendezett elrendezése határozza meg:A vastag filamentumokat csak a sötét területek (A-zóna) tartalmazzák, a világos területek (I-zóna) nem tartalmaznak vastag filamenteket, az I-zóna közepén egy Z-korong található - vékony aktinszálak kapcsolódnak hozzá. Az A-zónából és az I-zóna két feléből álló myofibrillumot - sarcomere. Sarcomere az izom összehúzódási alapegysége. A szomszédos myofibrillumok szarkomereinek határai egybeesnek, így az egész izomsejt szabályos csíkozást kap.
Miozin- izomösszehúzó rostok fehérje. Tartalma az izmokban az összes fehérje tömegének körülbelül 40% -a (például más szövetekben csak 1-2%). A miozinmolekula egy hosszú, cérnaszerű rúd, mintha két kötél lenne összefonva, és az egyik végén két körte alakú fej keletkezik.
Actin – összehúzódó izomrostok fehérje is, sokkal kisebb, mint a miozin, és az összes fehérje teljes tömegének csak 15-20%-át foglalja el. A Z-koronghoz rögzítve. Két rúdba szőtt szálból áll, hornyokkal, amelyekben egy másik fehérje kettős lánca található - tropomiozin. Fő feladata a miozin aktinhoz való tapadásának gátlása ellazult izomzatban.
A szarkomer hosszát lerövidítik, ha vékony aktinszálakat húznak a vastag miozinszálak közé. Az aktin filamentumok elcsúszása a miozin filamentumokon a miozin filamentumokon oldalsó ágak jelenléte miatt következik be. A miozin híd feje összekapcsolódik az aktinnal, és megváltoztatja a dőlésszöget a filamentum tengelyéhez képest, ezáltal mintegy előremozdítja a miozin és az aktin filamentjét egymáshoz képest, majd szétkapcsol, újra összekapcsolódik és ismét mozgást végez.
A miozinhidak mozgása a gályákon lévő evezőcsapásokhoz hasonlítható. Ahogy a vízben a gályamozgás az evezők mozgása miatt, úgy a szálak csúszása is a hidak evezős mozgása miatt következik be, egyetlen lényeges különbség, hogy a hidak mozgása nem szinkron. Az idegimpulzus megérkezésekor a sejtmembrán megváltoztatja a töltés polaritását, és az egyes myofibrillumok körül, teljes hosszában, speciális tartályokból (endoplazmatikus retikulum) kalciumionok (Ca++) szabadulnak fel a szarkoplazmába.
A Ca++ hatására a tropomiozin filamentum mélyebbre hatol a barázdába, és helyet szabadít fel a miozinnak az aktinhoz való tapadásához; a hidak megkezdik a stroke ciklust. Közvetlenül a Ca++ tartályokból való felszabadulása után elkezdődik a visszaszivattyúzás, a Ca++ koncentrációja a szarkoplazmában lecsökken, a tropomiozin kimozdul a barázdából és blokkolja a hidak kötési helyeit - a rost ellazul. Egy új impulzus ismét Ca++-t bocsát ki a szarkoplazmába, és minden megismétlődik. Elegendő impulzusfrekvenciával (legalább 20 Hz) az egyes összehúzódások szinte teljesen összeolvadnak, vagyis a stabil kontrakció állapota jön létre, amelyet tetanikus kontrakciónak neveznek.Izomszerkezet
Izomösszehúzódás
Betöltés...