Csak a monoszacharidok szívódnak fel a bélben: glükóz, galaktóz, fruktóz. Ezért a táplálékkal a szervezetbe kerülő oligo- és poliszacharidokat enzimrendszerekkel kell hidrolizálni monoszacharidokká. ábrán. Az 5.11 sematikusan ábrázolja a szénhidrátok emésztésében részt vevő enzimrendszerek lokalizációját, amely a szájüregben kezdődik az orális α-amiláz hatására, majd a bél különböző részein folytatódik a hasnyálmirigy α-amiláz, szacharáz-izomaltáz segítségével , glikoamiláz, β-glikozidáz (laktáz), trehaláz komplexek.
Rizs. 5.11. A szénhidrát emésztéshez szükséges enzimrendszerek lokalizációjának sémája
5.2.1. A szénhidrátok emésztése a száj és a hasnyálmirigy segítségével -amiláz ( -1,4-glikozidázok).Élelmiszerből származó poliszacharidok, nevezetesen a keményítő (amely lineáris poliszacharid amilózból áll, amelyben a glükozil-maradékok α-1,4-glikozidos kötésekkel kapcsolódnak egymáshoz, és amilopektinből, egy elágazó láncú poliszacharidból, ahol α-1,6-glikozidos kötések is találhatók ), már a szájüregben hidrolizálni kezdenek, miután nyállal megnedvesítik az α-amiláz (α-1,4-glikozidáz) hidrolitikus enzimet (EC 3.2.1.1), amely lebontja a keményítő 1,4-glikozidos kötéseit, de nem hat az 1,6-glikozidos kötésekre.
Ezenkívül az enzim és a keményítő érintkezési ideje a szájüregben rövid, így a keményítő részben megemésztődik, és nagy fragmentumokat képez - dextrineket és egy kis maltóz-diszacharidot. A diszacharidokat nem hidrolizálja a nyál amiláza.
Savas környezetben a gyomorba kerülve a nyál amiláz gátlása megtörténik, az emésztési folyamat csak a táplálékboluson belül mehet végbe, ahol az amiláz aktivitás egy ideig fennmaradhat, amíg a teljes darab pH-ja meg nem savasodik. A gyomornedv nem tartalmaz szénhidrátokat lebontó enzimeket, csak a glikozidkötések enyhe savas hidrolízise lehetséges.
Az oligo- és poliszacharidok hidrolízisének fő helye a vékonybél, amelynek különböző részein bizonyos glikozidázok szekretálódnak.
A duodenumban a gyomor tartalmát a hasnyálmirigy szekréciója semlegesíti, amely HCO 3 -hidrogén-karbonátot tartalmaz, és pH-ja 7,5-8,0. A hasnyálmirigy-amiláz a hasnyálmirigy szekréciójában található, amely a keményítőben és a dextrinben lévő -1,4-glikozidos kötéseket hidrolizálja, így maltóz diszacharidok jönnek létre (ebben a szénhidrátban két glükózmaradék -1,4-glikozidos kötéssel kapcsolódik össze) és izomaltóz (ebben a szénhidrátban két glükózmaradék található a keményítőmolekula elágazási helyein, és α-1,6-glikozidos kötésekkel kapcsolódnak egymáshoz). 8-10 glükózmaradékot tartalmazó oligoszacharidok is képződnek, amelyek α-1,4-glikozidos és α-1,6-glikozidos kötésekkel kapcsolódnak egymáshoz.
Mindkét amiláz endoglikozidáz. A hasnyálmirigy-amiláz sem hidrolizálja a keményítőben lévő -1,6-glikozidkötéseket és a cellulózmolekulában lévő glükózmaradékokat összekötő -1,4-glikozidkötéseket.
A cellulóz változatlan formában halad át a belekben, és ballasztanyagként szolgál, térfogatot adva az élelmiszernek, és megkönnyítve az emésztési folyamatot. A vastagbélben a bakteriális mikroflóra hatására a cellulóz részlegesen hidrolizálható alkoholok, szerves savak és CO 2 képződéséhez, amelyek serkenthetik a bélmozgást.
A bél felső részében képződő maltóz, izomaltóz és triózszacharidok tovább hidrolizálódnak a vékonybélben specifikus glikozidázok hatására. Az étkezési diszacharidokat, a szacharózt és a laktózt a vékonybél specifikus diszacharidázai is hidrolizálják.
A bél lumenében az oligo- és diszacharidázok aktivitása alacsony, de a legtöbb enzim a hámsejtek felszínéhez kapcsolódik, amelyek a bélben ujj alakú kiemelkedéseken helyezkednek el - a bolyhokat és magukat viszont mikrobolyhokkal borítják. Mindezek a sejtek kefeszegélyt képeznek, növelve a hidrolitikus enzimek érintkezési felületét szubsztrátjaikkal.
A diszacharidokban lévő glikozidkötéseket lebontó enzimek (diszacharidázok) az enterociták citoplazmatikus membránjának külső felületén elhelyezkedő enzimkomplexekbe csoportosulnak: szacharáz-izomaltáz, glikoamiláz, -glikozidáz.
5.2.2. Szacharáz-izomaltáz komplex. Ez a komplex két polipeptid láncból áll, és a polipeptid N-terminális részében található transzmembrán hidrofób domén segítségével kapcsolódik az enterocita felszínéhez. A szacharóz-izomaltáz komplex (EC 3.2.1.48 és 3.2.1.10) -1,2- és -1,6-glikozidos kötéseket hasít a szacharózban és az izomaltózban.
A komplex mindkét enzime képes a maltózban és a maltotriózban (három glükózmaradékot tartalmazó, keményítő hidrolízise során keletkező triszacharid) -1,4-glikozidos kötések hidrolizálására is.
Bár a komplex meglehetősen magas maltáz aktivitással rendelkezik, az oligo- és poliszacharidok emésztése során képződő maltóz 80%-át hidrolizálja, fő specifitása továbbra is a szacharóz és izomaltóz hidrolízise, a glikozidos kötések hidrolízisének sebessége nagyobb, mint a kötések hidrolízisének sebessége a maltózban és a maltotriózban. Ebben az esetben a szacharóz alegység az egyetlen bélenzim, amely a szacharózt hidrolizálja. A komplex elsősorban a jejunumban lokalizálódik, a bél proximális és disztális részében a szacharáz-izomaltáz komplex tartalma jelentéktelen.
5.2.3. Glikoamiláz komplex. Ez a komplex (EC 3.2.1.3 és 3.2.1.20) -1,4-glikozidos kötéseket hidrolizál az oligoszacharidokban lévő glükózmaradékok között. A glikoamiláz komplex aminosavszekvenciája 60%-ban homológiát mutat a szacharáz-izomaltáz komplex szekvenciájával. Mindkét komplex a glikozil-hidrolázok 31. családjába tartozik. Az enzim exoglikozidáz lévén, a redukáló végről hat, és a maltóz lebontására is képes, ebben a reakcióban maltázként működik (ebben az esetben a glikoamiláz komplex hidrolizálja az oligo-, ill. poliszacharidok). A komplex két katalitikus alegységet tartalmaz, amelyek szubsztrátspecifitása kismértékben különbözik. A komplex a legnagyobb aktivitást a vékonybél alsó részeiben fejti ki.
5.2.4. - Glikozidáz komplex (laktáz). Ez az enzimkomplex hidrolizálja a -1,4-glikozidos kötéseket a laktózban lévő galaktóz és glükóz között.
A glikoprotein az ecsetszegélyhez kapcsolódik, és egyenetlenül oszlik el a vékonybélben. Az életkor előrehaladtával a laktáz aktivitás csökken: csecsemőkben maximális, felnőtteknél kevesebb, mint 10% -a a gyermekeknél izolált enzimaktivitás szintjének.
5.2.5. Trehalase. Ez az enzim (EC 3.2.1.28) egy glikozidáz komplex, amely hidrolizálja a monomerek közötti kötéseket a trehalózban, a gombákban található diszacharidban, amely két glükozil-maradékból áll, amelyeket glikozidkötés köt össze az első anomer szénatomok között.
Az élelmiszer-szénhidrátokból a glikozid-hidrolázok hatására monoszacharidok képződnek: nagy mennyiségben glükóz, fruktóz, galaktóz, kisebb mértékben mannóz, xilóz, arabinóz, amelyeket a jejunum és a csípőbél hámsejtjei szívnak fel. és speciális mechanizmusok segítségével e sejtek membránjain keresztül szállítják.
5.2.6. A monoszacharidok szállítása a bélhámsejtek membránjain keresztül. A monoszacharidok átvitele a bélnyálkahártya sejtjeibe elősegített diffúzióval és aktív transzporttal valósítható meg. Aktív transzport esetén a glükózt a Na + ionnal együtt egy hordozó fehérje szállítja át a membránon, és ezek az anyagok kölcsönhatásba lépnek a fehérje különböző részeivel (5.12. ábra). A Na + ion koncentráció gradiens mentén, a glükóz pedig a koncentráció gradienssel szemben kerül be a sejtbe (másodlagos aktív transzport), ezért minél nagyobb a gradiens, annál több glükóz kerül az enterocitákba. Az extracelluláris folyadék Na + koncentrációjának csökkenésével csökken a glükózellátás. Az aktív szimport hátterében álló Na + koncentráció gradienst a Na +, K + -ATPáz működése biztosítja, amely pumpaként pumpálja ki a Na +-t a sejtből a K + ionért cserébe. Ugyanígy a galaktóz a másodlagos aktív transzport mechanizmusán keresztül jut be az enterocitákba.
Rizs. 5.12. A monoszacharidok bejutása az enterocitákba. Az SGLT1 egy nátrium-függő glükóz/galaktóz transzporter a hámsejtek membránjában; A bazolaterális membránon lévő Na +, K + -ATPáz az SGLT1 működéséhez szükséges nátrium- és káliumion-koncentráció gradiensét hozza létre. A GLUT5 túlnyomórészt fruktózt szállít a membránon keresztül a sejtbe. A bazolaterális membránon található GLUT2 szállítja ki a glükózt, galaktózt és fruktózt a sejtből (a szerint)
Az aktív transzportnak köszönhetően az enterociták alacsony koncentrációban képesek felszívni a glükózt a bél lumenében. Magas glükózkoncentráció esetén speciális hordozófehérjék (transzporterek) segítségével, megkönnyített diffúzióval jut be a sejtekbe. A fruktóz ugyanígy szállítódik a hámsejtekbe.
A monoszacharidok az enterocitákból főleg a megkönnyített diffúzió révén jutnak be az erekbe. A glükóz fele a bolyhok kapillárisain keresztül a portális véna mentén a májba, a felét a vér szállítja más szövetek sejtjeibe.
5.2.7. A glükóz szállítása a vérből a sejtekbe. A glükóz bejutása a vérből a sejtekbe elősegített diffúzióval történik, azaz a glükóz transzport sebességét a membrán mindkét oldalán lévő koncentrációjának gradiense határozza meg. Az izomsejtekben és a zsírszövetben a megkönnyített diffúziót a hasnyálmirigy-hormon, az inzulin szabályozza. Inzulin hiányában a sejtmembrán nem tartalmaz glükóz transzportereket. Az eritrocitákból származó glükóz hordozó fehérje (transzporter) (GLUT1), amint az az 1. ábrán látható. Az 5.13 transzmembrán fehérje, amely 492 aminosavból áll, és doménszerkezettel rendelkezik. A poláris aminosavak a membrán mindkét oldalán találhatók, a hidrofób aminosavak a membránban lokalizálódnak, többször keresztezve azt. A membrán külső oldalán glükózkötő hely található. A glükóz megkötésekor a hordozó konformációja megváltozik, és a monoszacharid kötőhely megnyílik a sejten belül. A glükóz úgy jut be a sejtbe, hogy elválik a hordozó fehérjétől.
5.2.7.1. Glükóz transzporterek: GLUT 1, 2, 3, 4, 5. A glükóz transzporterek minden szövetben megtalálhatók, amelyeknek számos fajtája létezik, felfedezésük sorrendjében számozva. Öt típusú GLUT-t írtak le, amelyek hasonló elsődleges szerkezettel és tartományi szervezettel rendelkeznek.
Az agyban, a méhlepényben, a vesékben, a vastagbélben és a vörösvértestekben lokalizált GLUT 1 glükózt lát el az agyban.
A GLUT 2 szállítja a glükózt a vérbe szekretáló szervekből: az enterocitákból, a májból, és a hasnyálmirigy Langerhans-szigeteinek β-sejtjeihez szállítja.
A GLUT 3 számos szövetben megtalálható, beleértve az agyat, a méhlepényt, a veséket, és biztosítja a glükóz áramlását az idegszövet sejtjeihez.
A GLUT 4 glükózt szállít az izomsejtekbe (csontváz és szív) és a zsírszövetbe, és inzulinfüggő.
A GLUT 5 a vékonybél sejtjeiben található, és fruktózt is szállíthat.
Minden transzporter egyaránt elhelyezkedhet a citoplazmában
Rizs. 5.13. Az eritrocitákból származó glükóz (GLUT1) fehérjehordozó (transzporter) szerkezete (szerint)
a sejtek vezikulumában és a plazmamembránban. Inzulin hiányában a GLUT 4 csak a sejt belsejében található. Az inzulin hatására a vezikulák a plazmamembránba jutnak, összeolvadnak vele és a GLUT 4 beépül a membránba, ami után a transzporter elősegíti a glükóz diffúzióját a sejtbe. A vér inzulinkoncentrációjának csökkenése után a transzporterek visszatérnek a citoplazmába, és leáll a glükóz szállítása a sejtbe.
Különféle zavarokat azonosítottak a glükóz transzporterek működésében. A hordozófehérjék örökletes hibájával nem inzulinfüggő diabetes mellitus alakul ki. A fehérjehibákon kívül egyéb rendellenességek is előfordulhatnak: 1) a transzporter membránba való mozgásáról szóló inzulin jel átvitelének hibája, 2) a transzporter mozgásának hibája, 3) a fehérje beépülése a membránba, 4) a membránról való leválás megsértése.
5.2.8. Inzulin. Ez a vegyület egy hormon, amelyet a hasnyálmirigy Langerhans-szigeteinek β-sejtjei választanak ki. Az inzulin két polipeptid láncból álló polipeptid: az egyik 21 aminosavból (A lánc), a másik 30 aminosavból (B lánc) áll. A láncok két diszulfidkötéssel kapcsolódnak egymáshoz: A7-B7, A20-B19. Az A-láncon belül egy intramolekuláris diszulfid kötés található a hatodik és a tizenegyedik csoport között. A hormon két konformációban létezhet: T és R (5.14. ábra).
Rizs. 5.14. Az inzulin monomer formájának térszerkezete: A- sertés inzulin, T-konformáció, b humán inzulin, R-konformáció (A-lánc látható piros szín, B-lánc sárga) (alapján )
A hormon létezhet monomer, dimer és hexamer formájában. A hexamer formában az inzulint egy cinkion stabilizálja, amely koordinálódik mind a hat alegység His10 B láncával (5.15. ábra).
Az emlős inzulinok primer szerkezete nagy homológiát mutat a humán inzulinnal: például a sertés inzulinban csak egy szubsztitúció van - a treonin helyett a B-lánc karboxil végén alanin, a szarvasmarha inzulinban három másik aminosav található. maradékanyag-tartalmát a humán inzulinnal összehasonlítva. A szubsztitúciók leggyakrabban az A lánc 8., 9. és 10. pozíciójában történnek, de ezek nem befolyásolják jelentősen a hormon biológiai aktivitását.
Az aminosavak szubsztitúciói a diszulfid kötések pozíciójában, az A-lánc C- és N-terminális régióiban, valamint a B-lánc C-terminális régióiban hidrofób csoportok nagyon ritkák, ami jelzi ezek fontosságát. régiók az inzulin biológiai aktivitásának megnyilvánulásában. A hormon aktív centrumának kialakításában a B-lánc Phe24 és Phe25, valamint az A-lánc C- és N-terminális aminosavai vesznek részt.
Rizs. 5.15. Az inzulin hexamer (R 6) térszerkezete (a szerint)
5.2.8.1. Az inzulin bioszintézise. Az inzulin prekurzorként, 110 aminosavból álló preproinzulinként szintetizálódik a durva endoplazmatikus retikulum poliriboszómáin. A bioszintézis egy szignálpeptid képződésével kezdődik, amely behatol az endoplazmatikus retikulum lumenébe, és irányítja a növekvő polipeptid mozgását. A szintézis végén egy 24 aminosavból álló szignálpeptid lehasad a preproinzulinból, így 86 aminosavból álló proinzulin keletkezik, és átkerül a Golgi-készülékbe, ahol a ciszternákban további inzulin érlelés megy végbe. A proinzulin térbeli szerkezetét az ábra mutatja. 5.16.
A hosszú távú érlelés során a PC2 és PC1/3 szerin endopeptidázok hatására először az Arg64 és Lys65 közötti peptidkötés hasad fel, majd az Arg31 és Arg32 által alkotott peptidkötés hidrolizál, a C-peptid hasítása pedig 31 aminosavból áll. A proinzulin 51 aminosavat tartalmazó inzulinnal történő átalakulása az A-lánc N-terminálisán és a B-lánc C-terminálisán lévő argininmaradékok hidrolízisével végződik karboxipeptidáz E hatására, amely hasonló specifitást mutat. karboxipeptidáz B-vé, azaz peptidkötéseket hidrolizál, a fő aminosavhoz tartozó iminocsoportot (5.17. és 5.18. ábra).
Rizs. 5.16. A proinzulin feltételezhető térbeli szerkezete olyan konformációban, amely elősegíti a proteolízist. A piros golyók kiemelik az aminosav-maradékokat (Arg64 és Lys65; Arg31 és Arg32), amelyek között a peptidkötések a proinzulin feldolgozás eredményeként hidrolízisen mennek keresztül (a szerint)
Az inzulin és a C-peptid ekvimoláris mennyiségben szekréciós szemcsékbe kerül, ahol az inzulin a cinkionnal kölcsönhatásba lépve dimereket és hexamereket képez. A kiválasztó granulátumok egyesülnek a plazmamembránnal, és exocitózissal inzulint és C-peptidet választanak ki az extracelluláris folyadékba. Az inzulin felezési ideje a vérplazmában 3-10 perc, a C-peptidé körülbelül 30 perc. Az inzulint az inzulináz enzim bontja le, amely folyamat a májban és a vesében megy végbe.
5.2.8.2. Az inzulin szintézis és szekréció szabályozása. Az inzulinszekréció fő szabályozója a glükóz, amely szabályozza az inzulingén és a fő energiahordozók anyagcseréjében részt vevő fehérje gének expresszióját. A glükóz közvetlenül kötődhet a transzkripciós faktorokhoz, ami közvetlen hatással van a génexpresszió sebességére. Az inzulin és a glukagon szekréciójára gyakorolt másodlagos hatás lehetséges, amikor az inzulin felszabadulása a szekréciós szemcsékből aktiválja az inzulin mRNS transzkripcióját. De az inzulin szekréciója a Ca 2+ -ionok koncentrációjától függ, és hiányukkal csökken még magas glükózkoncentráció esetén is, ami aktiválja az inzulin szintézisét. Ezenkívül az adrenalin gátolja, amikor a 2 receptorokhoz kötődik. Az inzulinszekréció serkentői a növekedési hormonok, a kortizol, az ösztrogének és a gyomor-bélrendszeri hormonok (szekretin, kolecisztokinin, gyomor-gátló peptid).
Rizs. 5.17. A preproinzulin szintézise és feldolgozása (a szerint)
Az inzulin szekréciója a Langerhans-szigetek β-sejtjei által a vér glükózkoncentrációjának növekedésére válaszul a következőképpen történik:
Rizs. 5.18. A proinzulin inzulinná történő feldolgozása az Arg64 és Lys65 közötti peptidkötés hidrolízisével, amelyet a PC2 szerin endopeptidáz katalizál, és az Arg31 és az Arg32 közötti peptidkötést a PC1/3 szerin endopeptidázzal hasítjuk, az átalakulás az arginin-residuum hasításával ér véget. Az A-lánc N-terminálisa és a C-terminális B-lánc a karboxipeptidáz E hatására (a hasítható arginincsoportokat körökben jelöljük). A feldolgozás eredményeként az inzulin mellett C-peptid képződik (szerint)
1) a glükózt a GLUT 2 transzporter fehérje szállítja a β-sejtekbe;
2) a sejtben a glükóz glikolízisen megy keresztül, és a légzési ciklusban tovább oxidálódik, és ATP keletkezik; az ATP szintézis intenzitása a vér glükóz szintjétől függ;
3) az ATP hatására a kálium-ioncsatornák bezáródnak és a membrán depolarizálódik;
4) a membrán depolarizációja feszültségfüggő kalciumcsatornák megnyílását és kalcium belépést okoz a sejtbe;
5) a kalciumszint növekedése a sejtben aktiválja a foszfolipáz C-t, amely az egyik membránfoszfolipidet - foszfatidil-inozitol-4,5-difoszfátot - inozit-1,4,5-trifoszfátra és diacil-glicerinre bontja;
6) Az endoplazmatikus retikulum receptorfehérjéihez kötődő inozitol-trifoszfát a kötött intracelluláris kalcium koncentrációjának éles növekedését okozza, ami a szekréciós szemcsékben tárolt, előre szintetizált inzulin felszabadulásához vezet.
5.2.8.3. Az inzulin hatásmechanizmusa. Az inzulin fő hatása az izom- és zsírsejtekre, hogy fokozza a glükóz szállítását a sejtmembránon keresztül. Az inzulin általi stimuláció 20-40-szeresére növeli a glükóz sejtbe jutásának sebességét. Inzulin hatására 5-10-szeresére nő a glükóz transzport fehérjék tartalma a plazmamembránokban, ugyanakkor 50-60%-kal csökken az intracelluláris készletben. Az ATP formájában szükséges energiamennyiség elsősorban az inzulinreceptor aktiválásához szükséges, nem pedig a transzporter fehérje foszforilációjához. A glükóztranszport stimulálása 20-30-szorosára növeli az energiafogyasztást, miközben a glükóz transzporterek mozgatásához csak kis mennyiség szükséges. Az inzulin és a receptor kölcsönhatása után néhány percen belül megfigyelhető a glükóz transzporterek sejtmembránba történő transzlokációja, és az inzulin további stimuláló hatásai szükségesek a transzporter fehérjék körforgási folyamatának felgyorsításához vagy fenntartásához.
Az inzulin a többi hormonhoz hasonlóan a megfelelő receptorfehérjén keresztül fejti ki hatását a sejteken. Az inzulinreceptor a sejtmembrán komplex integrált fehérje, amely két α-alegységből (130 kDa) és két α-alegységből (95 kDa) áll; előbbiek teljes egészében a sejten kívül, annak felszínén helyezkednek el, utóbbiak a plazmamembránon hatolnak át.
Az inzulinreceptor egy tetramer, amely két extracelluláris α-alegységből áll, amelyek kölcsönhatásba lépnek a hormonnal, és diszulfid hidakkal kapcsolódnak egymáshoz az 524 cisztein és mindkét α-alegység Cys682, Cys683, Cys685 triplettje között (lásd az 5.19. A), valamint két tirozin-kináz aktivitást mutató transzmembrán -alegység, amelyeket diszulfidhíd köt össze a Cys647 () és a Cys872 között. A 135 kDa molekulatömegű α-alegység polipeptidlánca 719 aminocsoportot tartalmaz
Rizs. 5.19. Az inzulinreceptor dimer felépítése: A- az inzulinreceptor moduláris felépítése. A tetején a Cys524, Cys683-685 diszulfid hidakkal összekapcsolt α-alegységek találhatók, amelyek hat doménből állnak: kettő L1 és L2 leucin ismétlődést tartalmaz, egy ciszteinben gazdag CR régió és három III típusú fibronektin domén Fn o, Fn 1, ID. (incorporation domain) . Alul - -alegységek, amelyek Cys647Cys872 diszulfidhíddal kapcsolódnak az -alegységhez, és hét doménből állnak: három fibronektin domén ID, Fn 1 és Fn 2, transzmembrán domén TM, membránnal szomszédos domén JM, tirozin TK kináz domén, egy C-terminális ST; b a receptor térbeli elrendezése, az egyik dimer színes, a másik fehér, A aktiváló hurok a hormonkötő hellyel szemben, X (piros) a -alegység C-terminális része, X (fekete) N - az -alegység terminális része, sárga golyók 1,2,3 - diszulfid kötések a ciszteinmaradékok között az 524., 683-685., 647-872. pozícióban (szerint)
savmaradékokból áll, és hat doménből áll: két leucin ismétlődést tartalmazó L1 és L2 doménből, egy ciszteinben gazdag CR régióból, ahol az inzulinkötő központ található, és három III-as típusú fibronektin doménből Fn o , Fn 1 , Ins (bevezetési domén) ( lásd 5.18. ábra). A -alegység 620 aminosavból áll, molekulatömege 95 kDa, és hét doménből áll: három fibronektin domén ID, Fn 1 és Fn 2, egy transzmembrán domén TM, egy membránnal szomszédos JM domén, egy tirozin kináz domén. TK, és egy C-terminális ST. A receptoron két inzulinkötőhely található: az egyik nagy affinitással, a másik alacsony affinitással. Ahhoz, hogy a hormonjelet a sejtbe továbbítsa, az inzulinnak egy nagy affinitású központhoz kell kötődnie. Ez a központ az egyik α-alegység L1, L2 és CR doménjéből inzulin kötődéséből, egy másik fibronektin doménjéből jön létre, miközben az α-alegységek egymással ellentétes elrendezésűek, amint az az 1. ábrán látható. 5.19, Val vel.
A receptor nagy affinitású helyével való inzulin kölcsönhatás hiányában az α-alegységeket a CR domén részét képező kiemelkedés (bütyök) távolítja el a β-alegységeket, ami megakadályozza az aktiváló hurok érintkezését. Az egyik β-alegység tirozin kináz doménjének (A-hurok) foszforilációs helyekkel a másik β-alegység alegységén (5.20. ábra, b). Amikor az inzulin az inzulinreceptor nagy affinitású centrumához kötődik, a receptor konformációja megváltozik, a kitüremkedés már nem akadályozza meg az α- és β-alegységek közeledését, a TK domének aktiváló hurkai kölcsönhatásba lépnek a tirozin foszforilációs helyeivel. a szemközti TK doménen a β-alegységek transzfoszforilációja hét tirozin aminosavnál megy végbe: Y1158 , Y1162, Y1163 aktiváló hurok (ez egy kináz szabályozó domén), Y1328, Y1334 CT domén, Y965, JM domén (Y972.5. A), ami a receptor tirozin-kináz aktivitásának növekedéséhez vezet. A TC 1030-as pozíciójában egy lizin-maradék található, amely a katalitikus aktív hely - az ATP-kötő központ - része. Ennek a lizinnek sok más aminosavval történő helyettesítése helyspecifikus mutagenezissel megszünteti az inzulinreceptor tirozin-kináz aktivitását, de nem rontja az inzulin kötődését. Az inzulinnak egy ilyen receptorhoz való kapcsolódása azonban nincs hatással a sejtek anyagcseréjére és proliferációjára. Egyes szerin-treonin-maradékok foszforilációja éppen ellenkezőleg, csökkenti az inzulin iránti affinitást és csökkenti a tirozin-kináz aktivitását.
Számos inzulinreceptor szubsztrát ismert: IRS-1 (inzulinreceptor szubsztrát), IRS-2, a STAT család fehérjéi (jelátalakító és transzkripció aktivátor - szignálhordozók és transzkripciós aktivátorok a 4. „Biokémiai alapok” című részben tárgyaljuk részletesen. védőreakciók").
Az IRS-1 egy citoplazmatikus fehérje, amely a TK inzulinreceptor foszforilált tirozinjaihoz kötődik SH2 doménjével, és a tirozin-kináz receptor foszforilálja közvetlenül az inzulinnal történő stimuláció után. A szubsztrát foszforilációjának mértéke határozza meg az inzulinra adott sejtválasz növekedését vagy csökkenését, a sejtekben bekövetkező változások amplitúdóját és a hormonérzékenységet. Az IRS-1 gén károsodása inzulinfüggő cukorbetegséget okozhat. Az IRS-1 peptidlánc körülbelül 1200 aminosav-maradékot, 20-22 potenciális tirozin foszforilációs központot és körülbelül 40 szerin-treonin foszforilációs centrumot tartalmaz.
Rizs. 5.20. A szerkezeti változások egyszerűsített diagramja, amikor az inzulin kötődik az inzulinreceptorhoz: A a receptor konformációjának változása a nagy affinitású centrumban zajló hormonkötés következtében a nyúlvány elmozdulásához, az alegységek egymáshoz közeledéséhez és a TK domének transzfoszforilációjához vezet; b az inzulin és az inzulinreceptor nagy affinitású kötőhelyével való interakció hiányában a kiemelkedés (bütyök) megakadályozza az α- és β-alegységek közeledését és a TK domének transzfoszforilációját. A-hurok - a TK domén aktiváló hurokja, 1-es és 2-es számok körben - diszulfid kötések az alegységek között, TK - tirozin kináz domén, C - a TK katalitikus központja, 1. és 2. készlet - α- aminosavszekvenciák alegységek, amelyek nagy affinitást képeznek az inzulinreceptor iránt (a szerint)
Az IRS-1 számos tirozinmaradékon történő foszforilációja lehetővé teszi, hogy SH2 domént tartalmazó fehérjékhez kötődjön: tirozin-foszfatáz syp, PI-3-kináz (foszfatidil-inozitol-3-kináz) p85 alegysége, Grb2 adapter fehérje, SH-Pphatase phosTP2 protein. , foszfolipáz C , GAP (kis GTP-kötő fehérjék aktivátora). Az IRS-1 hasonló fehérjékkel való kölcsönhatása eredményeként több downstream jel keletkezik.
Rizs. 5.21. A GLUT 4 glükóz transzporter fehérjék transzlokációja izom- és zsírsejtekben a citoplazmából a plazmamembránba inzulin hatására. Az inzulin és a receptor kölcsönhatása az inzulin receptor szubsztrát (IRS) foszforilációjához vezet, amely megköti a PI-3-kinázt (PI3K), ami katalizálja a foszfolipid foszfatidil-inozitol-3,4,5-trifoszfát (PtdIns(3) szintézisét ,4,5)P 3). Ez utóbbi vegyület a pleckstrin domének (PH) megkötésével mobilizálja a PDK1, PDK2 és PKB protein kinázokat a sejtmembránba. A PDK1 foszforilálja a PKB-t a Thr308-nál, aktiválva azt. A foszforilált PKB a GLUT 4-et tartalmazó vezikulákhoz kapcsolódik, ami a plazmamembránba történő transzlokációjukat okozza, ami a glükóz izom- és zsírsejtekbe történő fokozott szállításához vezet (a szerint)
A foszfolipáz C, amelyet a foszforilált IRS-1 stimulál, hidrolizálja a sejtmembrán foszfolipid foszfatidil-inozitol-4,5-difoszfátot, és két második hírvivőt képez: inozit-3,4,5-trifoszfátot és diacil-glicerint. Az inozitol-3,4,5-trifoszfát az endoplazmatikus retikulum ioncsatornáira hatva kalciumot szabadít fel belőle. A diacil-glicerin a kalmodulinra és a protein-kináz C-re hat, amelyek különféle szubsztrátokat foszforilálnak, ami a sejtrendszerek aktivitásának megváltozásához vezet.
A foszforilált IRS-1 aktiválja a PI-3-kinázt is, amely katalizálja a foszfatidil-inozitol, foszfatidil-inozitol-4-foszfát és foszfatidil-inozitol-4,5-difoszfát foszforilációját a 3-as pozícióban, és így foszfatidil-inozit-3-,3-foszfatidil-inozit-3-,3-foszfatidil-inozit-4-foszfát-4-foszfatidil-inozitol-4-foszfát-4,5-difoszfát keletkezik. fát és foszfatidil-inozit, -3,4,5-trifoszfát.
A PI-3-kináz egy heterodimer, amely szabályozó (p85) és katalitikus (p110) alegységeket tartalmaz. A szabályozó alegységben két SH2 domén és egy SH3 domén található, így a PI-3-kináz nagy affinitással kötődik az IRS-1-hez. A membránban képződő, a 3. pozícióban foszforilált foszfatidil-inozitol származékok megkötik az úgynevezett pleckstrin (PH) domént tartalmazó fehérjéket (a domén nagy affinitást mutat a foszfatidil-inozitol-3-foszfátokhoz): protein kináz PDK1 (foszfatidil-inozitid kináz), protein kináz B (PKB).
A protein kináz B (PKB) három doménből áll: N-terminális pleckstrin, központi katalitikus és C-terminális szabályozó. A pleckstrin domén szükséges a PKB aktiválásához. Miután a PKB a sejtmembránhoz közeli pleckstrin doménen keresztül kötődik, megközelíti a PDK1 proteinkinázt, amely
pleckstrin doménje is a sejtmembrán közelében található. A PDK1 foszforilálja a PKV kináz domén Thr308-át, ami PKV aktivációt eredményez. Az aktivált PKB foszforilálja a glikogén szintáz kináz 3-at (a Ser9-nél), inaktiválva az enzimet, és ezáltal a glikogén szintézis folyamatát. A PI-3-foszfát-5-kináz is foszforilálódik, és olyan vezikulákra hat, amelyekben a GLUT 4 transzportfehérjék raktározódnak az adipociták citoplazmájában, ami a glükóz transzporterek sejtmembránba való mozgását, beépülését és a glükóz transzmembrán transzferét okozza. izom- és zsírsejtek (5.21. ábra).
Az inzulin nem csak a GLUT 4 transzporter fehérjék segítségével befolyásolja a glükóz áramlását a sejtbe, hanem részt vesz a glükóz, zsírok, aminosavak, ionok metabolizmusának szabályozásában, a fehérjék szintézisében, és befolyásolja a replikáció és átírás.
A sejtben a glükóz metabolizmusára gyakorolt hatás a glikolízis folyamatának stimulálásával történik az ebben a folyamatban részt vevő enzimek aktivitásának növelésével: glükokináz, foszfofruktokináz, piruvát-kináz, hexokináz. Az inzulin az adenilát-cikláz kaszkádon keresztül aktiválja a foszfatázt, amely defoszforilálja a glikogén-szintázt, ami a glikogén szintézis aktiválásához (5.22. ábra) és lebomlási folyamatának gátlásához vezet. A foszfoenolpiruvát-karboxikináz gátlásával az inzulin gátolja a glükoneogenezis folyamatát.
Rizs. 5.22. Glikogén szintézis séma
A májban és a zsírszövetben az inzulin hatására a zsírszintézist az enzimek aktiválásával serkentik: acetilCoA karboxiláz, lipoprotein lipáz. Ugyanakkor a zsírok lebontása gátolt, mivel az inzulin által aktivált foszfatáz, a defoszforiláló hormonra érzékeny triacilglicerin-lipáz gátolja ezt az enzimet, és csökken a vérben keringő zsírsavak koncentrációja.
A májban, a zsírszövetben, a vázizmokban és a szívben az inzulin több mint száz gén átírási sebességét befolyásolja.
5.2.9. glukagon. A vér glükózkoncentrációjának csökkenésére válaszul a hasnyálmirigy Langerhans-szigeteinek α-sejtjei az „éhséghormont” - a glukagont - termelik, amely egy 3485 Da molekulatömegű polipeptid, amely 29-ből áll. aminosav-maradékok.
A glukagon hatása ellentétes az inzulin hatásával. Az inzulin a glikogenezis, lipogenezis és fehérjeszintézis serkentésével elősegíti az energiaraktározást, a glukagon pedig a glikogenolízis és lipolízis stimulálásával a potenciális energiaforrások gyors mobilizálását idézi elő.
Rizs. 5.23. A humán proglukagon szerkezete és a proglucagon szövetspecifikus feldolgozása proglucagon eredetű peptidekké: a hasnyálmirigyben a proglukagonból glukagon és MPGF (mayor proglucagon fragment) képződik; a bél és a központi idegrendszer egyes részeinek neuroendokrin sejtjeiben glicentin, oxintomodulin, GLP-1 (proglukagonból származó peptid), GLP-2, két intermedier peptid (intervening peptid - IP), GRPP - glicentinnel kapcsolatos hasnyálmirigy-polipeptid (hasnyálmirigy-polipeptid - glicentin-származék) (a szerint)
A hormont a hasnyálmirigy Langerhans-szigeteinek -sejtjei, valamint a bél neuroendokrin sejtjei és a központi idegrendszer inaktív prekurzora proglucagon (molekulatömege 9000 Da) formájában szintetizálják. 180 aminosav-maradék és a konvertáz 2 segítségével feldolgozás alatt áll, és több különböző hosszúságú peptidet képez, köztük glukagont és két glukagonszerű peptidet (glükagonszerű peptid GLP-1, GLP-2, glicentin) (5.23. ábra). A glukagon 27 aminosavjából 14 azonos a gyomor-bél traktus másik hormonjának, a szekretinnek a molekulájában található aminosavakkal.
Ahhoz, hogy a glukagon a reagáló sejtek receptoraihoz kötődjön, az N-terminálistól számítva 1-27 szekvenciájának integritása szükséges. A hormon hatásának megnyilvánulásában fontos szerepet játszik az N-terminálison elhelyezkedő hisztidin-maradék, a receptorokhoz való kötődésben pedig a 20-27.
A vérplazmában a glukagon nem kötődik egyetlen transzportfehérjéhez sem, felezési ideje 5 perc, a májban a proteinázok tönkreteszik, és a lebomlás a Ser2 és Gln3 közötti kötés felhasadásával és a kötőszövet eltávolításával kezdődik. dipeptid az N-terminálisról.
A glukagon elválasztását a glükóz elnyomja, de a fehérjetartalmú élelmiszerek stimulálják. A GLP-1 gátolja a glukagon szekréciót és serkenti az inzulin szekréciót.
A glukagon csak azokra a hepatocitákra és zsírsejtekre fejti ki hatását, amelyek receptorai vannak a plazmamembránban. A hepatocitákban a plazmamembrán receptoraihoz kötődve a glukagon a G fehérjén keresztül aktiválja az adenilát-ciklázt, amely katalizálja a cAMP képződését, ami viszont a foszforiláz aktiválásához vezet, ami felgyorsítja a glikogén lebomlását, és gátolja a gátlást. glikogén szintázt és gátolja a glikogén képződést. A glukagon serkenti a glükoneogenezist azáltal, hogy indukálja a folyamatban részt vevő enzimek szintézisét: glükóz-6-foszfatáz, foszfoenolpiruvát-karboxikináz, fruktóz-1,6-bifoszfatáz. A glukagon májra gyakorolt összhatása a glükóz fokozott termelésére csökken.
A zsírsejtekben a hormon az adenilát-cikláz kaszkád segítségével aktiválja a hormonérzékeny triacilglicerin-lipázt is, serkentve a lipolízist. A glukagon fokozza a katekolaminok szekrécióját a mellékvese velőjében. A „harcolj vagy menekülj” reakciók megvalósításában való részvétellel a glukagon növeli az energiaszubsztrátok (glükóz, szabad zsírsavak) elérhetőségét a vázizmok számára, és a szív munkájának fokozásával növeli a vázizmok vérellátását.
A glukagonnak nincs hatása a vázizomzat glikogénjére, mivel szinte teljesen hiányoznak bennük a glukagon receptorok. A hormon fokozza a hasnyálmirigy β-sejtjeinek inzulinszekrécióját és gátolja az inzulináz aktivitást.
5.2.10. A glikogén anyagcsere szabályozása. A glükóznak a szervezetben glikogén formájában történő felhalmozódása és lebomlása összhangban van a szervezet energiaszükségletével. A glikogén anyagcsere folyamatok irányát a hormonok hatásától függő mechanizmusok szabályozzák: az inzulin, a glukagon és az adrenalin májában, az inzulin és az adrenalin izomzatában. A glikogén szintézisének vagy lebomlásának váltási folyamatai a felszívódási periódusból a posztabszorpciós periódusba való átmenet során, vagy a nyugalmi állapotból a fizikai munkába való átállás során következnek be.
5.2.10.1. A glikogén foszforiláz és a glikogén szintáz aktivitásának szabályozása. Amikor a glükóz koncentrációja a vérben megváltozik, megtörténik az inzulin és a glukagon szintézise és szekréciója. Ezek a hormonok szabályozzák a glikogén szintézis és lebontás folyamatait, foszforilációjuk-defoszforilációjukon keresztül befolyásolva e folyamatok kulcsenzimeinek, a glikogén-szintáznak és a glikogén-foszforiláznak a tevékenységét.
Rizs. 5.24 A glikogén foszforiláz aktiválása a Ser14 maradék foszforilálásával glikogén foszforiláz kináz segítségével és inaktiválása a szerin maradék defoszforilációját katalizáló foszfatázzal (a szerint)
Mindkét enzim két formában létezik: foszforilált (aktív glikogén-foszforiláz). Aés inaktív glikogén szintáz) és defoszforilált (inaktív foszforiláz bés aktív glikogén-szintáz) (5.24. és 5.25. ábra). A foszforilációt egy kináz végzi, amely katalizálja a foszfátmaradék átvitelét az ATP-ről egy szerinmaradékra, a defoszforilációt pedig a foszfoprotein-foszfatáz katalizálja. A kináz és foszfatáz aktivitást a foszforiláció-defoszforiláció is szabályozza (lásd 5.25. ábra).
Rizs. 5.25. A glikogén szintáz aktivitásának szabályozása. Az enzim a foszfoprotein-foszfatáz (PP1) hatására aktiválódik, amely három foszfoszerint defoszforilál a glikogén-szintáz C-terminálisa közelében. A glikogén szintáz kináz 3 (GSK3), amely katalizálja a glikogén szintáz három szerin oldalláncának foszforilációját, gátolja a glikogén szintézist, és a kazein kináz (CKII) általi foszforiláció által aktiválódik. Az inzulin, a glükóz és a glükóz-6-foszfát aktiválja a foszfoprotein-foszfatázt, míg a glukagon és az adrenalin (epinefrin) gátolja azt. Az inzulin gátolja a glikogén szintáz kináz 3 hatását (a szerint)
A cAMP-függő protein kináz A (PKA) foszforilálja a foszforiláz kinázt, és aktív állapotba hozza, ami viszont foszforilezi a glikogén foszforilázt. A cAMP szintézist az adrenalin és a glukagon serkenti.
Az inzulin a Ras fehérjét (Ras jelátviteli útvonal) magában foglaló kaszkádon keresztül aktiválja a pp90S6 protein kinázt, amely foszforilálja és ezáltal aktiválja a foszfoprotein foszfatázt. Az aktív foszfatáz defoszforilálja és inaktiválja a foszforiláz kinázt és a glikogén foszforilázt.
A glikogén-szintáz PKA általi foszforilációja inaktiválásához vezet, a foszfoprotein-foszfatáz általi defoszforiláció pedig aktiválja az enzimet.
5.2.10.2. A glikogén metabolizmus szabályozása a májban. A vér glükózkoncentrációjának megváltoztatása megváltoztatja a hormonok: az inzulin és a glukagon relatív koncentrációját is. Az inzulinkoncentráció és a glukagon koncentráció arányát a vérben „inzulin-glükagon indexnek” nevezik. A poszt-abszorpciós időszakban az index csökken, és a vércukorszint szabályozását a glukagon koncentrációja befolyásolja.
A glukagon a fent leírtak szerint aktiválja a glükóz felszabadulását a vérben a glikogén lebontása (a glikogén-foszforiláz aktiválása és a glikogén-szintáz gátlása) vagy más anyagokból történő szintézis révén - glükoneogenezis. A glükóz-1-foszfát glikogénből képződik, amely glükóz-6-foszfáttá izomerizálódik, majd a glükóz-6-foszfatáz hatására hidrolizálódik, így szabad glükóz keletkezik, amely a sejtből a vérbe kerülhet (5.26. ábra).
Az adrenalin hepatocitákra gyakorolt hatása hasonló a glukagon hatásához a β 2 receptorok esetében, és a glikogén foszforiláz foszforilációja és aktiválása okozza. Abban az esetben, ha az adrenalin kölcsönhatásba lép a plazmamembrán 1 receptoraival, a hormonális jel transzmembrán átvitele az inozitol-foszfát mechanizmus segítségével történik. Mindkét esetben aktiválódik a glikogén lebontás folyamata. Az egyik vagy másik típusú receptor használata a vérben lévő adrenalin koncentrációjától függ.
Rizs. 5.26. A glikogén foszforolízis sémája
Az emésztés során az inzulin-glükagon index nő, és az inzulin hatása dominál. Az inzulin csökkenti a glükóz koncentrációját a vérben, és a Ras-útvonalon keresztül történő foszforiláció révén aktiválja a foszfodiészteráz cAMP-t, amely ezt a második hírvivőt hidrolizálja AMP-vé. Az inzulin a Ras-útvonalon keresztül aktiválja a glikogéngranulátumok foszfoprotein-foszfatázát is, defoszforilezi és aktiválja a glikogén-szintázt, valamint inaktiválja a foszforiláz-kinázt és magát a glikogén-foszforilázt. Az inzulin indukálja a glükokináz szintézisét, hogy felgyorsítsa a glükóz foszforilációját a sejtben és annak glikogénbe való beépülését. Így az inzulin aktiválja a glikogén szintézis folyamatát és gátolja annak lebomlását.
5.2.10.3. A glikogén anyagcsere szabályozása az izmokban. Intenzív izommunka esetén a glikogén lebontását felgyorsítja az adrenalin, amely a 2 receptorokhoz kötődik, és az adenilát-cikláz rendszeren keresztül a foszforiláz kináz és a glikogén foszforiláz foszforilációjához és aktiválásához vezet, valamint gátolja a glikogén foszforilázt (Fglikogén szintáz). 5,27 és 5,28). A glikogénből képződött glükóz-6-foszfát további átalakítása eredményeként szintetizálódik az ATP, amely az intenzív izommunkához szükséges.
Rizs. 5.27. A glikogén-foszforiláz aktivitás szabályozása az izmokban (szerint)
Nyugalomban az izomglikogén foszforiláz inaktív, mivel defoszforilált állapotban van, de a glikogén lebomlása a glikogén foszforiláz b alloszterikus aktiválódása miatt következik be, az AMP és az ATP hidrolízise során képződő ortofoszfát segítségével.
Rizs. 5.28. A glikogén szintáz aktivitás szabályozása az izmokban (szerint)
Mérsékelt izomösszehúzódások során a foszforiláz kináz allosztérikusan (Ca 2+ ionok által) aktiválódhat. A Ca 2+ -koncentráció az izomösszehúzódással nő motoros idegi jel hatására. A jel lecsengésekor a Ca 2+ koncentráció csökkenése egyidejűleg „kikapcsolja” a kináz aktivitást, így
A Ca 2+ -ionok nemcsak az izomösszehúzódásban vesznek részt, hanem az összehúzódásokhoz szükséges energia biztosításában is.
A Ca 2+ ionok a kalmodulin fehérjéhez kötődnek, amely ebben az esetben a kináz egyik alegységeként működik. Az izomfoszforiláz kináz szerkezete 4 4 4 4. Csak a -alegység rendelkezik katalitikus tulajdonságokkal, a - és -alegységek, lévén szabályozók, PKA segítségével a szerinmaradékoknál foszforilálódnak, a -alegység megegyezik a kalmodulin fehérjével (részletesen a 2.3. fejezetben tárgyaljuk). 2. rész „Mozgás biokémiája”), négy Ca 2+ iont köt meg, ami konformációs változásokhoz, a katalitikus -alegység aktiválásához vezet, bár a kináz defoszforilált állapotban marad.
A nyugalmi emésztés során az izmokban is megtörténik a glikogén szintézis. A glükóz a GLUT 4 transzporter fehérjék segítségével jut be az izomsejtekbe (az inzulin hatására a sejtmembránba való mobilizációjukról részletesen az 5.2.4.3 fejezetben és az 5.21. ábrán olvashatunk). Az inzulin a glikogén-szintáz és a glikogén-foszforiláz defoszforilációja révén befolyásolja az izmok glikogénszintézisét is.
5.2.11. A fehérjék nem enzimatikus glikozilezése. A fehérjék poszttranszlációs módosításának egyik típusa a szerin, treonin, aszparagin és hidroxilizin maradékok glikozilezése glikoziltranszferázok segítségével. Mivel az emésztés során a vérben magas szénhidrátkoncentráció (redukáló cukrok) keletkezik, lehetséges a fehérjék, lipidek és nukleinsavak nem enzimatikus glikozilációja, az úgynevezett glikáció. A cukrok és a fehérjék többlépcsős kölcsönhatásának eredményeként keletkező termékeket fejlett glikozilációs végtermékeknek (AGE) nevezik, és számos emberi fehérjében megtalálhatók. Ezeknek a termékeknek a felezési ideje hosszabb, mint a fehérjéké (több hónaptól több évig), és képződésük sebessége a redukáló cukornak való kitettség mértékétől és időtartamától függ. Feltételezik, hogy a cukorbetegségből, az Alzheimer-kórból és a szürkehályogból eredő számos szövődmény összefügg ezek kialakulásával.
A glikációs folyamat két szakaszra osztható: korai és késői. A glikáció első szakaszában nukleofil támadás lép fel a glükóz karbonilcsoportján a lizin -amino-csoportja vagy az arginin guanidinium-csoportja által, ami labilis Schiff-bázis képződését eredményezi. N-glikozilimin (5.29. ábra).A Schiff-bázis képződése viszonylag gyors és visszafordítható folyamat.
Ezután következik az átrendezés N-glikozilimin az Amadori termék előállításához – 1-amino-1-dezoxifruktóz. Ennek a folyamatnak a sebessége kisebb, mint a glikozilimin képződésének sebessége, de lényegesen nagyobb, mint a Schiff-bázis hidrolízisének sebessége,
Rizs. 5.29. A fehérje glikáció sémája. A szénhidrát nyitott formája (glükóz) reagál a lizin -amino-csoportjával, és egy Schiff-bázist képez, amely Amadori átrendeződésen megy keresztül ketoaminná egy enolamin intermedier képződése révén. Az Amadori átrendeződés felgyorsul, ha aszpartát- és argininmaradékok találhatók a lizin-maradék közelében. A ketoamin számos terméket (fejlett glikációs végterméket – AGE-t) képes előállítani. A diagram a második szénhidrátmolekulával való reakciót mutatja, amely diketoamin képződik (a szerint)
ezért az 1-amino-1-dezoxifruktóz-maradékokat tartalmazó fehérjék felhalmozódnak a vérben.A fehérjékben a lizin-maradékok módosítását a glikáció korai szakaszában láthatóan elősegíti a hisztidin-, lizin- vagy arginin-maradékok jelenléte a reagáló aminosav közvetlen közelében csoport, amelyek a folyamat fő katalízisét savasan végzik, valamint az aszpartátmaradékok, amelyek a cukor második szénatomjából egy protont vonnak ki. A ketoamin egy másik szénhidrátmaradékot tud megkötni az iminocsoportnál, így kétszeresen glikált lizint képez, amely diketoaminná válik (lásd 5.29. ábra).
A glikáció késői szakasza, beleértve a további átalakulásokat N-glikozilimin és az Amadori termék, egy lassabb folyamat, amely stabil fejlett glikációs végtermékek (AGE) kialakulásához vezet. Az utóbbi időben adatok jelentek meg a képződött α-dikarbonil vegyületek (glioxál, metilglioxál, 3-dezoxiglukozon) AGE-k képződésében való közvetlen részvételéről. ban ben vivo mind a glükóz lebontása során, mind a Schiff-bázis átalakulásai eredményeként a fehérjék lizinjének glükózzal történő módosítása során (5.30. ábra). A specifikus reduktázok és szulfhidril vegyületek (liponsav, glutation) képesek a reaktív dikarbonilvegyületeket inaktív metabolitokká alakítani, ami a fejlett glikációs termékek képződésének csökkenésében mutatkozik meg.
Az α-dikarbonil-vegyületek reakciói a fehérjékben lévő lizin-maradékok ε-amino-csoportjaival vagy arginin-maradékok guanidinium-csoportjaival fehérje-keresztkötések kialakulásához vezetnek, amelyek a cukorbetegségben és más betegségekben a fehérjeglikáció okozta szövődményekért felelősek. Emellett az Amadori termék C4 és C5 szekvenciális dehidratációja következtében 1-amino-4-dezoxi-2,3-dion és -énedion képződik, amelyek részt vehetnek az intramolekuláris és intermolekuláris fehérjekereszt kialakulásában is. - linkek.
Az AGE-k között jellemzett N ε -karboxi-metil-lizin (CML) és N ε -karboxietil-lizin (CEL), bisz(lizil)imidazol adduktok (GOLD - glioxal-lizil-lizil-dimer, MOLD - metilglioxal-lizil-lizil-dimer, DOLD - dezoxiglukozon-lizil-lizil-dimer), imidazolonok (G-H,MG) -H és 3DG-H), pirralin, argpirimidin, pentozidin, keresztlin és vesperlizin. 5.31 mutat néhányat
Rizs. 5.30. A fehérje glikációjának sémája D-glükóz jelenlétében. A doboz a glikációból származó AGE termékek fő prekurzorait mutatja (a szerint)
fejlett glikációs végtermékek. Például a pentozidin és a karboxi-metil-lizin (CML), az oxidatív körülmények között képződő glikációs végtermékek, megtalálhatók a hosszú élettartamú fehérjékben: bőrkollagénben és lencsekristályban. A karboxi-metil-lizin a pozitív töltésű aminocsoport helyett negatív töltésű karboxilcsoportot visz be a fehérjébe, ami a fehérje felületén lévő töltés megváltozásához és a fehérje térszerkezetének megváltozásához vezethet. A CML az antitestek által felismert antigén. A termék mennyisége az életkorral lineárisan növekszik. A pentosidin egy keresztkötés (cross-link product) az Amadori termék és a fehérje bármely pozíciójában lévő argininmaradék között, amely aszkorbátból, glükózból, fruktózból, ribózból képződik, amely Alzheimer-kórban szenvedő betegek agyszövetében található. cukorbetegek bőre és vérplazmája.
A fejlett glikációs végtermékek elősegíthetik a szabad gyökök oxidációját, a töltés változását a fehérje felszínén, és a fehérje különböző régiói közötti irreverzibilis keresztkötéseket, amelyek
megzavarja térszerkezetüket és működésüket, így ellenállóvá válik az enzimatikus proteolízissel szemben. A szabad gyökös oxidáció viszont nem enzimatikus proteolízist vagy fehérje fragmentációt, lipidperoxidációt okozhat.
A bazális membránfehérjéken előrehaladott glikációs végtermékek (IV. típusú kollagén, laminin, heparán-szulfát proteoglikán) képződése annak megvastagodásához, a kapillárisok lumenének szűküléséhez és működésének megzavarásához vezet. Az extracelluláris mátrix ezen zavarai megváltoztatják az erek szerkezetét és működését (az érfal rugalmasságának csökkenése, megváltozik a nitrogén-monoxid értágító hatására adott válasz), és hozzájárulnak az érelmeszesedési folyamatok gyorsabb fejlődéséhez.
A fejlett glikációs végtermékek (AGE-k) bizonyos gének expresszióját is befolyásolják azáltal, hogy a fibroblasztokon, T-limfocitákon, a vesében (mezangiális sejtek), az érfalban (endothel és simaizomsejtek), a sejtek specifikus AGE receptoraihoz kötődnek. az agyban, valamint a májban és a lépben is, ahol a legnagyobb számban kimutathatók, vagyis a makrofágokban gazdag szövetekben, amelyek az oxigén szabad gyökök képződésének fokozásával közvetítik ennek a jelnek a továbbítását. Ez utóbbiak viszont aktiválják az NF-kB nukleáris faktor transzkripcióját, amely számos, különböző károsodásokra reagáló gén expressziójának szabályozója.
A fehérjék nem enzimatikus glikozilációjának nemkívánatos következményeinek megelőzésének egyik hatékony módja az élelmiszerek kalóriatartalmának csökkentése, ami a vér glükózkoncentrációjának csökkenésében és a nem enzimatikus hozzáadott vércukorszint csökkenésében nyilvánul meg. glükóz hosszú életű fehérjékké, például hemoglobinná. A glükózkoncentráció csökkenése a fehérje glikoziláció és a lipidperoxidáció csökkenéséhez vezet. A glikoziláció negatív hatása egyrészt a glükóz hosszú élettartamú fehérjékhez való kötődése során fellépő szerkezet- és működészavarból, másrészt az átmenetifém-ionok jelenlétében a cukrok oxidációja során képződő szabad gyökök által okozott fehérjék oxidatív károsodásából adódik. A nukleotidok és a DNS szintén nem enzimatikus glikoziláción megy keresztül, ami a közvetlen DNS-károsodás és a javítórendszerek inaktiválódása miatti mutációkhoz vezet, ami a kromoszómák fokozott törékenységét okozza. Jelenleg vizsgálják azokat a megközelítéseket, amelyekkel farmakológiai és genetikai beavatkozásokkal megelőzhető a glikáció hosszú élettartamú fehérjékre gyakorolt hatása.
Németről fordítva a keményítő „erős lisztet” jelent. Mivel összetett, a keményítő két polimerből áll: amilózból (25%) és amilopektinből (75%). Külsőleg a keményítő íztelen és szagtalan, hideg vízben gyakorlatilag nem oldódik, forró vízben viszont megduzzad, így a paszta tulajdonságait kapja. Ha ujjaival megnyomja, a fehér por jellegzetes csikorgó hangot ad. Mikroszkóp alatt szemlélve szemcsés képet láthatunk
Először is, amikor a keményítő lebomlik, a poliszacharid dextrin képződik - a keményítő részleges lebomlásának terméke. A dextrineket 10-20% vizet tartalmazó keményítő gyors felmelegítésével lehet előállítani.
A keményítő bomlásterméke, mint például a dextrin, széles körben alkalmazható a nemzetgazdaságban. A dextrineket különféle iparágakban használt ragasztók előállítására használják, például címkék ragasztására tartályokra vagy csomagolótasakok ragasztására. Az öntödékben a dextrint formázóhomok megkötésére, a könnyűiparban a textilfestékek vastagságának növelésére használják. A dextrint az élelmiszeriparban is alkalmazták élelmiszerporok és színezékek fő hordozójaként.
A maltóznak, amely két glükózmolekulából áll, van egy másik neve - malátacukor, amelyet desztillációban és sörfőzésben használnak. A természetben nagy mennyiségben megtalálható a gabonafélék csíráztatott szemeiben, különösen sok malátacukor az árpában és a rozsban. A tiszta malátacukrot kizárólag laboratóriumi célokra, kis mennyiségben állítják elő.
A keményítő egy összetett szénhidrát, amely a legtöbb növény szárában és levelében található; a tartalék növények termelik. Élelmiszerként az emberek régóta használnak keményítőben gazdag gabonaféléket, például rizst, búzát, rozst és másokat. A mindenki által kedvelt burgonya keményítőben gazdag, a legnépszerűbb és legelterjedtebb. Ez az anyag az egyik legfontosabb termék az emberi szervezet számára. A keményítő lebontása enzimek hatására megy végbe, és az anyag lebontása az emberi szájban kezdődik. Az A-amiláz enzimet tartalmazó emberi nyál részben maltózzá alakítja a keményítőt.
A gyomorkörnyezetben a keményítő lebomlása nem következik be az A-amiláz enzim inaktivitása miatt a gyomor savas környezetében. Éppen ezért az étel kezdeti alapos rágása nagy jelentőséggel bír a keményítő további lebontása és emberi szervezet általi felszívódása szempontjából. A duodenumban a gyomornedvben lévő A-amiláz hatására a keményítő lebomlása során a biszacharid maltóz képződik. Ezenkívül a maltóz gyorsan két glükózmolekulára bomlik, amelyeket az emberi szervezet a hasnyálmirigy által kiválasztott inzulinnak köszönhetően felszív, amely nélkül a glükóz emberi szervezetben történő felszívódása lehetetlen. A keményítő lebomlása során glükóz képződik, és a glükóz felszívódási folyamata fokozatosan megy végbe, ami a hasnyálmirigy-rendszer terhelésének jelentős csökkenéséhez vezet, ezért elegendő mennyiségű növényi keményítő fogyasztása élelmiszerben megelőzheti cukorbetegség.
Így a keményítő lebontásának végterméke a glükóz, a leghíresebb egyszerű szénhidrát, amely az agyszövet és a különböző emberi izmok táplálásához szükséges.
A keményítőt széles körben használják az élelmiszeriparban, a többfunkciós segédtermékek közé tartozik. Főleg sűrítőként és stabilizátorként használják, hogy a termékek megfelelő megjelenést és állagot kapjanak.
A fogyasztás ökológiája. A szervezet egyszerűen nem tudja, hogyan kell felvenni a keményítőt; ehhez hatalmas számú kémiai reakciónak kell végbemennie, hogy a legösszetettebb keményítőt egyszerű cukrokká alakítsák, amelyeket a szervezet csak ismer és képes felvenni.
A szervezet egyszerűen nem tudja, hogyan kell felvenni a keményítőt; ehhez hatalmas számú kémiai reakciónak kell végbemennie, hogy a legösszetettebb keményítőt egyszerű cukrokká alakítsák, amelyeket a szervezet csak ismer és képes felvenni.
A keményítő átalakítása a szervezetben elsősorban a cukorszükséglet kielégítésére irányul. Ezenkívül a keményítő emészthető egyszerű cukrokká történő átalakításának technológiája nemcsak bonyolult, munkaigényes és jelentősen meghosszabbodik (2-4 óra).
Kolosszális energia- és biológiailag aktív anyagok (B-, B2-, B3-, PP-, C-vitamin stb.) költést igényel. Megfelelő mennyiségű vitamin és mikroelem nélkül (és melyikünknek van belőlünk elég?) a keményítő gyakorlatilag nem szívódik fel: erjed, rothad, mérgezik, eltömíti a kapilláris hálózatot.
A keményítő gyakorlatilag oldhatatlan anyag bármely ismert oldószerben. Csak a kolloid oldhatóság tulajdonsága van. A keményítő kolloid oldatainak vizsgálata azt mutatta, hogy oldata nem egyedi keményítőmolekulákból áll, hanem primer részecskékből - micellákból, köztük nagyszámú molekulából.
A keményítő két poliszacharid frakciót tartalmaz:
- amiláz
- amilopektin
tulajdonságaiban élesen különbözik.
A keményítőben az amiláz 15-25%.
Forró vízben (80°C) oldódik, átlátszó kolloid oldatot képezve.
Az amilopektin a keményítőszemcsék 75-85%-át teszi ki.
Így amikor a keményítőt forró víznek teszik ki, amiláz oldat képződik, amely duzzadt amilopektinnel erősen besűrűsödik.
A kapott sűrű viszkózus masszát pasztának nevezzük. Ugyanez a paszta képződik a gyomor-bél traktusban. És minél finomabbra őröljük azt a lisztet, amiből a kenyerünket, tésztánkat stb. sütjük, annál jobban tapad ez a massza!
Összeragasztja és eltömíti a nyombél felszívódó mikrobolyhjait és a vékonybél mögöttes részeit, először részben, majd szinte teljesen kizárja őket az emésztésből.
Ebben rejlik a vitaminok és mikroelemek rossz felszívódásának oka. A jód elégtelen felszívódása (a keményítő szinte emészthetetlenné teszi) számos betegséghez (beleértve a rákot is) vezet, de a legspecifikusabb betegség a pajzsmirigy alulműködése, vagyis a pajzsmirigy elégtelen működése. De az ok továbbra is ugyanaz - a kötőszövet keményítővel (és egyéb hulladékokkal) való „elöntése”, magának a pajzsmirigynek a növekedése.
A vastagbélben ez a dehidratált keményítőtömeg a vastagbél falához tapad, és székletköveket képez. Ezek a hosszú távú lerakódások szó szerint leállítják ezen szervek munkáját (elsősorban a vérellátást).
amely tápanyagokkal látja el a vastagbél egy meghatározott felszívódási helyét.
A kövek gátolják a felszívódást, emiatt a tápanyagok nem jutnak be a szervezetbe, először elgyengül, majd sorvad és megbetegszik. Zavar a vastagbél mikroflórája, savassága, esszenciális aminosav-termelő képessége.
SÜLT KRUMPLI. A szervezet károsításának legálomosabb módja.
A sült burgonya glikémiás indexe 95. Ez magasabb, mint a cukor és a méz együttvéve. Vagyis egy sült burgonya szinte azonnal a lehető legnagyobbra emeli a cukortartalmat. A túlzott cukor beindítja a „zsírlerakódás” folyamatát. A szervezet így szabályozza a glükóz mennyiségét.
Miután megtapasztalta a telítettség teljességét, az alacsony kalóriatartalom miatt egy óra alatt, és talán még korábban is, az ember ismét éhségérzetet fog tapasztalni. Aztán újra és újra. A burgonyaevés köre végtelenné válik. Ezzel egyidejűleg a személy elkezd tisztességesen hízni.
Ezen az alapon a gyorséttermek soha nem mondanak le a burgonyáról, mivel ez a profit csökkenését jelenti.
Sült burgonya és hasábburgonya. A legsúlyosabb ütés a testre.
A sütés során a nedvesség elpárolog a burgonyából. Helyébe zsír kerül. A burgonya kalóriatartalma emelkedni kezd, és gyakran meghaladja a 400-as határt (szénhidrát). A gyors felszívódás miatt nyilván ez a zsír a bőröd alá kerül.
A fényben fekvő gumók zöldre váltanak, felhalmozódnak a legerősebb méreg - szolanin. Különösen sok van belőle a csíráztatott zöldségekben. Nagy dózisban a szolanin elpusztítja a vörösvértesteket, és nyomasztó hatással van a központi idegrendszerre.
Ha a szolanin bejut a szervezetbe, kiszáradást, lázat és görcsöket okoz.
Legyengült szervezetnél mindez halálhoz vezethet.
Semmilyen hőkezelés nem segít semlegesíteni a mérget.
Osztrák tudósok szerint a szolanin káros hatást fejt ki, ha 100 gramm burgonyánként 40 milligrammra emelkedik. Ősszel 100 gramm frissen ásott burgonya legfeljebb 10 milligramm szolanint tartalmaz.
Tavasszal háromszor több is lehet, és főleg a gumó kizöldült részeire és a héjhoz közelebb koncentrálódik.
A burgonyát csak fiatalon és 2 hónaposnál nem idősebb korban lehet enni
Hogyan cseréljük ki a krumplit????
A burgonya KÖNNYEN CSERÉLHETŐ RÉPÁRA és TOPINAMBURRA. közzétett
Háromféle szénhidrát létezik: rost és keményítő. Míg sok fogyókúra javasolja a keményítő és más szénhidrátok bevitelének korlátozását, a kutatók egyre gyakrabban állítják, hogy ez nem más, mint mítosz. És még a keményítőtartalmú liszt sem fog zsírként leülepedni az oldalán. Az orvosok is elmondták véleményüket erről az anyagról. Ráadásul kétértelmű is. Tehát mi a keményítő, mi a legnépszerűbb - a burgonyakeményítő, amelynek előnyei és ártalmai tudományos vita tárgyát képezik?
Biokémiai tulajdonságok
A keményítő (képlet - (C 6 H 10 O 5) n) fehér szemcsés szerves anyag, amelyet minden zöld növény termel.
Íztelen por, hideg vízben, alkoholban és a legtöbb egyéb oldószerben nem oldódik. Ez az anyag a poliszacharidok csoportjába tartozik. A keményítő legegyszerűbb formája az amilóz lineáris polimerje. Az elágazó formát az amilopektin képviseli. A reakcióban pasztát képez. A keményítő hidrolízise savak jelenlétében és megnövekedett hőmérsékleten megy végbe, ami glükóz képződését eredményezi. Jóddal könnyen ellenőrizhető, hogy a hidrolízis reakció befejeződött (a kék szín már nem jelenik meg).
A zöld növényekben a keményítőt a fotoszintézis során keletkező felesleges glükózból állítják elő. A növények számára ez az anyag energiaforrásként szolgál. A granulált keményítőt kloroplasztiszokban tárolják. Egyes növényekben az anyag legmagasabb koncentrációja a gyökerekben és a gumókban található, másokban a szárban és a magvakban. Ha szükséges, ez az anyag lebomolhat (enzimek és víz hatására), glükóz keletkezik, amelyet a növények üzemanyagként használnak fel. Az emberi szervezetben és az állatok szervezetében is a keményítőmolekula cukrokra bomlik, ezek energiaforrásként is szolgálnak.
Hogyan működik az emberi szervezetben
Különféle rizsfajták léteznek, és mindegyik előnyös az ember számára, mivel vitaminokat, rostot és. Ez a termék meleg ételként és hideg snackként is fogyasztható. Ám ahhoz, hogy valóban egészséges legyen, jobb, ha nem melegítjük fel az elkészített ételt, és ha szükséges, a melegítések között hűtőben tároljuk, ami megvéd a káros baktériumok elszaporodásától. A kész rizsétel azonban semmilyen körülmények között nem tárolható 24 óránál tovább. Újramelegítés közben pedig kb. 70 Celsius fokos hőmérsékleten tartsuk 2 percig (esetleg gőz fölött).
Tészta
Jobb, ha előnyben részesítjük a durumbúzából és vízből készült tésztát. Vasat és B-vitamint tartalmaz. A teljes kiőrlésű tészta még egészségesebb.
| Termék | Keményítő (százalékban) |
|---|---|
| Rizs | 78 |
| 75 | |
| 74 | |
| Liszt ( , ) | 72 |
| Köles | 69 |
| Friss kenyér | 66 |
| Kukorica | 65 |
| Tészta | 65 |
|
Egyes tanulmányok kimutatták, hogy ez az anyag veszélyes lehet az emberre. Ezért a táplálkozási szakértők ellenzik a keményítőtartalmú ételek, például burgonya, krutonok és gyökérzöldségek sütését (és különösen égetését). Főzés, gőzölés vagy mikrohullámú sütőben sütés során gyakorlatilag nem keletkezik akrilamid. És mellesleg, a burgonya nagyon alacsony hőmérsékleten történő tárolása növeli a cukor koncentrációját összetételében, ami szintén hozzájárul az akrilamid nagy részének felszabadulásához a főzés során. Más anyagokkal való kombináció és felszívódásA keményítők nagyon igényesek a többi tápanyaggal való kombinálás tekintetében. Általában nem működnek jól más termékekkel, és csak egymással illenek jól. A maximális hatás érdekében a keményítőtartalmú ételeket a legjobban kombinálni nyers zöldségekkel saláták formájában. És mellesleg a szervezet könnyebben meg tudja emészteni a nyers keményítőt, mint hőkezelés után. Ez az anyag is gyorsabban szétesik, ha elegendő B-vitamin van a szervezetben. Ipari felhasználásA rizs-, kukorica-, búza- és tápiókakeményítő megtalálható az iparban, de a burgonyakeményítő talán a legnépszerűbb. A gumók feldarabolásával és a pépet vízzel való összekeverésével nyerik. Ezután a pépet elválasztják a folyadéktól és szárítják. Ezenkívül a keményítőt a sörfőzésben és az édességekben használják sűrítőanyagként. Képes a papír szilárdságának növelésére is, hullámkarton, papírzacskók, dobozok, gumírozott papír gyártására használják. A textiliparban - a szálaknak erőt adó enyvezőszerként. A viaszos kukoricából nyert amilopektin keményítőt az élelmiszeriparban is aktívan használják. Sűrítőszerként használják szószokban, öntetekben, gyümölcs- és tejes desszertekben. A burgonya megfelelőjétől eltérően ez az anyag tiszta, íztelen, és egyedülálló kémiai tulajdonságai lehetővé teszik a keményítőtartalmú termék többszöri lefagyasztását és felmelegítését. Az E1400, E1412, E1420 vagy E1422 jelenléte a termékösszetevők listájában azt jelzi, hogy módosított kukoricakeményítőt használtak az élelmiszer előállításához. Más fajoktól az különbözteti meg, hogy képes duzzadni és zselatinizált oldatokat képezni. Az élelmiszeriparban csomósodást gátló szerként használják, szószok, ketchupok, joghurtok és tejes desszertek szükséges állagának kialakítására. Süteményekben is használják. A tápiókakeményítő az élelmiszeripar összetevője is. De alapanyagként nem a szokásos burgonyát vagy kukoricát használják, hanem manióka gyümölcsöt. Képességeiben ez a termék a burgonyára hasonlít. Sűrítőszerként és csomómentesítőként használják. A keményítő azon termékek közé tartozik, amelyek előnyei és ártalmai még nem egyértelműek. Eközben vannak kiváló tanácsok, amelyek az embereket különböző időkben vezérelték: mindenben legyen mértékletes, és akkor az étel nem lesz káros. Ez vonatkozik a keményítőkre is. Teljes tapasztalat: 35 év. Oktatás:1975-1982, 1MMI, san-gig, legmagasabb végzettség, fertőző orvos. Tudományos végzettség: legmagasabb kategóriájú doktora, az orvostudományok kandidátusa. |
Mit tudunk egyáltalán a keményítőről? - Nagyon kevés! És ebben teljesen biztos vagyok benne, hogy a keményítő csak a pasztával vagy a zselével társul... Ez nagyszerű! Annál érdekesebb és meglepőbb lesz mai vizsgálatunk erről a titokzatos anyagról - a keményítőről.
Milyen állat ez a „keményítő”?!
Először is azzal kell kezdeni, hogy a keményítő egy szénhidrát. Azok számára, akik nem ismerik, a szénhidrátok olyan szerves anyagok, amelyek nagyon gyakoriak a természetben. A növényi szövetek jelentős részét (körülbelül 80%) teszik ki. Az állati szövetek legfeljebb 2% szénhidrátot tartalmaznak.
Ennek az ellentétes kapcsolatnak az az oka, hogy a zöld növények képesek szén-dioxidból és vízből szénhidrátokat szintetizálni a fényenergia elnyelésekor, így nagy molekulatömegű, magas energiatartalmú anyagokat hoznak létre. Más szavakkal, a növényekben a szénhidrátok a fotoszintézis reakciója eredményeként képződnek.
Minden szénhidrát 3 fő osztályba sorolható:
Monomerek vagy egyszerű cukrok. Tipikus képviselőik a glükóz, a fruktóz és a galaktóz;
Oligoszacharidok. Ide tartozik a répa- és nádcukor, a tejcukor (laktóz).
Poliszacharidok. Ez a csoport tartalmazza a keményítőt, rostokat, glikogént, pektin anyagokat stb. A blogunkon egyébként nagyon ajánlom, hogy olvassa el a keményítő természetének teljes megértéséhez.
A zöld növényekben a keményítőt a fotoszintézis során keletkező felesleges glükózból állítják elő. A granulátum formájában lévő keményítőt kloroplasztiszokban tárolják. Vannak gumós keményítő tartalmú alapanyagok (burgonyagumó, édesburgonya, manióka stb.) és gabonák (kukorica, búza, rizs, árpa stb.). Ha a növénynek táplálékra van szüksége, a keményítő enzimek és víz hatására lebomlik, glükózt képezve.
A keményítő feldolgozásának folyamata az emberi szervezetben:
Az emberi szervezetben ez a folyamat (a keményítő lebomlása) abban a pillanatban kezdődik, amikor a keményítőtartalmú élelmiszer a szájba kerül. Itt a nyálenzimek hatnak a keményítőre, ami az egyszerűbb szénhidrát maltózt eredményezi. Ezután a gasztrointesztinális traktuson való további mozgás és bizonyos enzimeknek való kitettség során a maltóz glükózzá alakul. És csak azután, hogy a glükóz felszívódik a bélfalon, és a véráramba jutva minden sejtet energiával lát el.
Ez a folyamat úgymond így néz ki az „ujjakon”, sőt, vannak bizonyos nehézségek ebben a folyamatban. Természetes formájában, ellentétben a tisztított (raktári) formával, a keményítő meglehetősen nehezen emészthető. Ennek oka az oldódás nehézsége, és ennek megfelelően az amiláz és más enzimek hozzáférhetősége az enzim számára. Az emberi emésztőrendszer összes munkáját a különböző részlegekben lévő aktív enzimek részletes leírásával a "cikk" írja le. Éppen ezért a keményítőben gazdag ételeknél javasolt az előfőzés. Az ilyen feldolgozás eredményeként javul a keményítő emészthetősége.
Nem ritka az sem, hogy bizonyos termékekben a keményítő cukorrá alakul át. Ez a hidrolízisnek nevezett folyamat savak jelenlétében és a hőmérséklet emelkedése mellett megy végbe (jó példa erre a banán, amely bizonyos idő után cukrozatlan és keményítőtartalmú, a napon való tartózkodás után édeské válik).
Egyébként jód használatával könnyen ellenőrizheti a hidrolízis reakció befejeződését (nem jelenik meg többé kék szín). Ellenőrizheti a keményítő jelenlétét is a termékben (például főtt kolbászban).
Így a keményítő fő szerepe az emberi táplálkozásban az, hogy glükózzá alakuljon, hogy további energiát biztosítson. Ez a fő, de korántsem az egyetlen funkció, amelyet a keményítő ellát szervezetünk számára. A keményítő jótékony és káros tulajdonságairól a következő cikkben olvashat bővebben.
A keményítő fő típusai:
Emésztőenzimeknek kitéve a növényi élelmiszerekben lévő keményítő glükózzá bomlik le. Ez a folyamat azonban nem mindig egyformán megy végbe, mert az élelmiszer-keményítők különböző tulajdonságokkal rendelkeznek. Ezért a következő típusú keményítőket különböztetik meg:
1. Glikémiás vagy könnyen emészthető;
A glikémiás keményítő két fő formában fordul elő: amilóz és amilopektin. Minden keményítőt tartalmazó élelmiszer amilóz és amilopektin kombinációja.
— Az amilóz egy egyenes láncú glükózmolekulák, amelyek emésztése tovább tart.
- Az AMYLOPECTIN számos kis glükózláncból áll, és gyorsabban emésztődik.
A keményítőt lebontó enzimek csak a legkülső glükózmolekulákra hatnak, egy vagy két molekulából álló láncokra bontva azokat. Mivel az amilóz hosszú lánc, csak két külső molekula van. Sokkal tovább tart a lebomlása, mint az amilopektiné, amelynek sok glükózága van, és ezért sok végső molekula.
Emiatt a keményítőt tartalmazó élelmiszerek különböző sebességgel emésztődnek. A magas amilopektin tartalmú keményítő gyorsabban emésztődik, és erősebb hatással van a vércukorszintre, mint a magas amilóztartalmú élelmiszerek.
2. Ellenálló vagy nehezen emészthető;
Az energetikai funkciót betöltő keményítővel együtt, azaz. glükózzal látja el a szervezetet, van keményítő is, amely az emésztőrendszeren áthaladva érintetlen marad. Más szavakkal, ez a keményítő ellenáll az emésztésnek, és ezt rezisztensnek nevezik.
A rezisztens keményítő számos élelmiszerben megtalálható, és a származási terméktől függően 4 különböző típusra osztható. Tehát a keményítő rezisztens típusai:
Kicsit feljebb a cikkben már említettem, hogy a keményítő tartalmú termékek hőkezelése javítja a bennük lévő keményítő emészthetőségét. Ez annak a ténynek köszönhető, hogy bizonyos típusú keményítő átalakul másokká, vagyis a rezisztens keményítő normál keményítővé alakul.
És végül...
Nos, kedves barátaim, a keményítő mára nem olyan titokzatos anyag mindannyiunk számára. Határozottan kijelenthetjük, hogy a keményítő mindennapi étrendünk szerves része. Ezért mindenkinek egyszerűen meg kell ismernie a keményítő eredetét, a szervezetünkre gyakorolt hatásának mechanizmusát, tanulmányoznia kell a keményítő fajtáit, azok aktív tulajdonságait stb. Javasoljuk, hogy olvassa el a miénket. Mindezen ismeretek lehetővé teszik számunkra, hogy megértsük, hogy a keményítő nem csak egy elem, hanem egyedülálló ajándék, amelyet a természet maga oszt meg velünk. Tanuljuk meg együtt használni ezt az ajándékot testünk javára. Iratkozz fel és légy velünk!
Betöltés...