Muskuļu audu proteīni. Mikrofilamenti, to funkcijas un sastāvs. Aktīns un miozīns Muskuļu saraušanās funkciju nodrošina 1 proteīns aktīns

Muskuļu audu olbaltumvielu sastāvs ir ļoti sarežģīts. To jau ilgu laiku ir pētījuši daudzi zinātnieki. Krievu bioķīmijas pamatlicējs A. Ja. Daņiļevskis, pētot muskuļu audu olbaltumvielas, sniedza pareizu priekšstatu par vairāku proteīnu fizioloģisko lomu un miofibrilās esošā kontraktilā proteīna miozīna nozīmi.
Pēc tam miozīnu pētīja V. A. Engelhards, I. I. Ivanovs un citi padomju zinātnieki. Ungāru zinātnieks Szent-Georgyi sniedza lielu ieguldījumu muskuļu kontrakcijas izpētē. Cits ungāru zinātnieks Straubs atklāja muskuļu proteīna aktīnu.
Muskuļu audu izpēte jāsāk ar olbaltumvielām, jo tie veido apmēram 80% no muskuļu audu sausā atlikuma. Saskaņā ar muskuļu šķiedras morfoloģisko struktūru olbaltumvielas tiek sadalītas šādi:

No iepriekš redzamās diagrammas var redzēt, ka muskuļu audu olbaltumvielu sastāvs ir ļoti daudzveidīgs. Sarkoplazmā ir četri proteīni: miogēns, mioalbumīns, globulīns X un mioglobīns. Miofibrils satur aktīna un miozīna kompleksu, ko sauc par aktomiozīnu. Visas sarkoplazmas olbaltumvielas sauc par intracelulāriem, bet sarkolemmas proteīnus sauc par ārpusšūnu.Kodolos ir nukleoproteīni, bet sarkolemmā ir kolagēns un elastīns. Ja mēs uzskatām, ka muskuļu audi turklāt satur ievērojamu daudzumu dažādu enzīmu un katrs no tiem ir īpašs proteīns, tad muskuļu audu olbaltumvielu sastāvs izrādās vēl sarežģītāks.

Miozīns

Muskuļu audu galvenais proteīns ir miozīns. Tas veido gandrīz pusi no visiem muskuļu audu proteīniem, un tas ir atrodams visu zīdītāju, putnu un zivju muskuļos. Uzturvērtības ziņā tas ir pilnvērtīgs proteīns. Tabulā 7. attēlā parādīts liellopu miozīna aminoskābju sastāvs.

Miozīnu detalizēti pētīja padomju bioķīmiķi, atklājot, ka tas ir ne tikai muskuļu audu strukturāls proteīns, t.i., proteīns, kas iesaistīts šūnu veidošanā, bet arī enzīms - adenozīna trifosfatāze, kas katalizē ATP hidrolīzes reakciju. Tādā gadījumā veidojas ADP (adenozīndifosforskābe) un fosforskābe un izdalās liels enerģijas daudzums, kas tiek izmantots muskuļu darbā.
Miozīns tika iegūts tīrā kristāliskā formā. Tā molekulmasa ir ļoti liela, aptuveni 1,5 miljoni.Kristāliskais miozīns, pilnīgi nesaturot sāļus, lieliski šķīst ūdenī. Bet pietiek ar ūdenim pievienot niecīgu daudzumu jebkura sāls, piemēram, nātrija hlorīda, un tas pilnībā zaudē spēju šķīst un izšķīšana notiek jau pie nātrija hlorīda koncentrācijas aptuveni 1%. Tomēr attiecībā uz sāļiem, piemēram, amonija sulfātu, miozīns darbojas kā tipisks globulīns.
Kad gaļas olbaltumvielas tiek ekstrahētas ar ūdeni, miozīns nešķīst. Apstrādājot gaļu ar sāls šķīdumiem, tā ir atrodama sāls ekstraktā. Kad miozīna sāls šķīdums tiek atšķaidīts ar ūdeni, sāls koncentrācija samazinās un miozīns sāk izgulsnēties. Miozīns tiek izsālīts, kad tas ir pilnībā piesātināts ar nātrija hlorīdu un magnija sulfātu (izsālīšana tiek veikta ar kristālisko sāli, pretējā gadījumā nav iespējams panākt pilnīgu piesātinājumu).
Miozīna izoelektriskais punkts ir pH 5,4-5,5.
Miozīnam ir īpašība izveidot īpašas saites ar dažādām vielām, galvenokārt olbaltumvielām, veidojot kompleksus. Īpaša loma muskuļu darbībā ir miozīna un aktīna kompleksam - aktomiozīnam.

Aktīns un aktomiozīns

Aktīna proteīns var pastāvēt divās formās: fibrilārā un lodveida. Atpūtas muskuļos aktīns ir fibrilārā formā; ar muskuļu kontrakciju tas kļūst lodveida. Šajā transformācijā liela nozīme ir adenozīna trifosforskābei un sāļiem.
Muskuļu audi satur 12-15% aktīna. Tas nonāk šķīdumā ilgstošas ekstrakcijas laikā ar sāls šķīdumiem; ar īslaicīgu ekstrakciju paliek stromā. Aktīna molekulmasa ir aptuveni 75 000.
Sajaucot aktīna un miozīna šķīdumus, veidojas komplekss, ko sauc par aktomiozīnu, no kura galvenokārt veido miofibrillas. Šim kompleksam ir raksturīga augsta viskozitāte un tas spēj krasi sarauties noteiktās kālija un magnija jonu koncentrācijās (0,05 m KCl > un 0,001 m MgCl2) adenozīna trifosfāta klātbūtnē. Augstākā sāls koncentrācijā (0,6 m KCl) aktomiozīns, pievienojot ATP, sadalās aktīnā un miozīnā. Šķīduma viskozitāte ievērojami samazinās.
Saskaņā ar Szent-Georgia teikto, aktomiozīna saspiešana ATP ietekmē ir dzīvā muskuļa kontrakcijas pamatā.
Akomiozīns, tāpat kā īsts globulīns, nešķīst ūdenī. Apstrādājot gaļu ar sāls šķīdumiem, aktomiozīns ar nenoteiktu aktīna saturu nonāk šķīdumā atkarībā no ekstrakcijas ilguma.

Globulīns X

Muskuļu audi satur apmēram 20% globulīna X no kopējā proteīna. Tas ir tipisks globulīns, tas ir, tas nešķīst ūdenī, bet izšķīst vidējas koncentrācijas sāls šķīdumos; izgulsnējas no šķīdumiem pie puspiesātinājuma ar amonija sulfātu (1 tilpums proteīna šķīduma un 1 tilpums piesātināta amonija sulfāta šķīduma), ar nātrija hlorīdu pie pilna piesātinājuma.

Miogen

Muskuļu audi satur apmēram 20% no kopējā proteīna miogēna. To nevar klasificēt kā tipisku albumīnu vai globulīnu, jo tas šķīst ūdenī, pēc piesātinājuma nav pietiekami izsālīts ar nātrija hlorīdu un magnija sulfātu (kristālisks sāls), bet tajā pašā laikā tas tiek izgulsnēts ar amonija sulfātu 2/3 piesātinājuma (1 tilpums proteīna šķīduma un 2 tilpumi piesātināta amonija sulfāta šķīduma). Šis proteīns tika iegūts kristāliskā formā. Miogēna molekulmasa ir 150 000.
V. A. Engelhards atklāja miogēnā spēju katalizēt vienu no svarīgākajām reakcijām, kas notiek muskuļu audu glikolīzes procesā. Šis atklājums bija pirmais, kas parādīja, ka strukturālajiem proteīniem, t.i., olbaltumvielām, kas iesaistītas audu veidošanā, var būt fermentatīva aktivitāte.

Mioalbumīns

Muskuļu audi satur apmēram 1-2% no kopējā proteīna mioalbumīna. Tas ir tipisks albumīns, t.i., tas izšķīst ūdenī, pēc piesātinājuma netiek izgulsnēts ar nātrija hlorīdu, bet tiek izgulsnēts ar amonija sulfātu.

Mioglobīns

Mioglobīns ir komplekss hromoproteīna proteīns, kura molekulmasa ir 16 900. Hidrolīzes laikā tas sadalās globīna proteīnā un neolbaltumvielu hēma grupā. Mioglobīns krāso muskuļus sarkanā krāsā; Tas atšķiras no hemoglobīna savā olbaltumvielu daļā; viņu protēžu grupa ir tāda pati.
Oksidācijas laikā hēms pārvēršas par hematīnu, bet sālsskābes klātbūtnē - par hemīnu. Hemīna saturu var izmantot, lai spriestu par mioglobīna daudzumu muskuļu audos.
Hemīna saturs liellopu muskuļos svārstās no 42 līdz 60 mg uz 100 g audu; cūku muskuļos tas ir daudz mazāk - no 22 līdz 42 mg uz 100 g audu, tāpēc tie ir mazāk krāsoti.
Mioglobīnam, tāpat kā asins pigmentiem, ir raksturīgs absorbcijas spektrs.
Krāsainu vielu, jo īpaši gaļas un asins pigmentu, absorbcijas spektru iegūšanas princips ir tāds, ka gaismas enerģija, kas iet caur pigmenta šķīdumu, tiek absorbēta šajā šķīdumā. Šajā gadījumā notiek tā sauktā gaismas absorbcija (absorbcija), ko var noteikt ar spektroskopu.
Muskuļu audu un asins pigmentu raksturīgās absorbcijas joslas ir no 400 līdz 700 mm. Šajā intervālā viļņus uztver mūsu acs, un, izmantojot spektroskopu, spektrā varam redzēt tumšas joslas, kas rodas gaismas absorbcijas rezultātā ar noteiktu viļņa garumu.

Krāsainu vielu gaismas absorbciju var kvantitatīvi noteikt, izmantojot spektrofotometru. Iegūtos rezultātus parasti izsaka grafiski. Šajā gadījumā gaismas viļņa garums tiek attēlots pa abscisu asi, un gaismas viļņa garums, kas iziet cauri šķīdumam, tiek attēlots pa ordinātu asi. Jo mazāk gaismas pagāja, jo vairāk tās absorbēja krāsainā viela. Šķīduma kopējā gaismas caurlaidība tiek uzskatīta par 100%.
Attēlā 10. attēlā parādīta gaismas absorbcija (absorbcija) ar oksimioglobīna šķīdumu; Tas parāda, ka oksimioglobīnam ir divas izteiktas raksturīgās absorbcijas joslas spektra redzamajā apgabalā, t.i., divi apgabali, kuros tas pārraida vismazāk gaismu un tādējādi absorbē visvairāk gaismas. Šo sekciju maksimumi ir divos viļņu garumos; λ 585 mmk un λ 545 mmk,
Attēlā 11. attēlā salīdzinājumam parādīta oksihemoglobīna spektrofotometriskā līkne.
Mioglobīnam ir lielāka spēja saistīties ar skābekli nekā asins hemoglobīnam. Caur mioglobīnu muskuļu audi tiek apgādāti ar skābekli. Darba muskuļi satur vairāk mioglobīna, jo tajos oksidēšanās notiek intensīvāk. Ir zināms, ka kāju muskuļi ir spēcīgāk krāsoti nekā muguras muskuļi; arī strādājošo vēršu muskuļi ir krāsotāki nekā nestrādājošiem dzīvniekiem. Tas ir īpaši pamanāms putniem, kuru krūšu muskuļi, nestrādājot, gandrīz nav krāsoti.

Kolagēns un elastīns

Kolagēns un elastīns ir saistaudu proteīni, kas nešķīst ūdenī un sāls šķīdumos. Tie veido sarkolemmu - plānāko muskuļu šķiedras apvalku.

Nukleoproteīni

Nukleoproteīni ir olbaltumvielas, kas veido šūnas kodolu. To raksturīgā iezīme ir spēja šķīst vāju sārmu šķīdumos. Tas izskaidrojams ar to, ka to molekulā ir protezēšanas grupa, kurai ir skābes īpašības.

Muskuļu proteīnu atdalīšana

Apstrādājot muskuļu audus ar vidējas koncentrācijas sāls šķīdumiem, to proteīnus var iedalīt stromas proteīnos un plazmas proteīnos. Stroma attiecas uz sālī nešķīstošu muskuļu audu strukturālo pamatu, kas sastāv galvenokārt no sarkolemmālajiem proteīniem (sk. diagrammu).

Intracelulāro proteīnu šķīdība muskuļu audos ir atšķirīga. Piemēram, aktomiozīns un globulīns X nešķīst ūdenī un ir vieglāk izgulsnēti no sāls šķīdumiem ar amonija sulfātu un nātrija hlorīdu nekā miogēns. Miogēns šķīst ūdenī tāpat kā mioalbumīns, bet atšķiras no tā ar sālīšanas īpašībām.
Muskuļu audu proteīnu šķīdība sāls šķīdumos neitrālā reakcijā un to izgulsnēšanās ir dota tabulā. 8.

Sālīšanas, vārīšanas un cita veida gaļas tehnoloģiskās apstrādes laikā tiek zaudētas proteīna vielas. Olbaltumvielu zudumu lielums ir saistīts ar to atšķirīgo šķīdību un sedimentāciju.
Zinot olbaltumvielu īpašības, ir iespējams izvēlēties apstākļus, kādos zudumi būs minimāli. Tāpēc īpaša uzmanība jāpievērš šo olbaltumvielu īpašību izpētei.

Cilia un flagellas

Cilia un flagella -Īpašas nozīmes organoīdi, kas iesaistīti kustības procesos, ir citoplazmas izaugumi, kuru pamatā ir mikrotubulu karte, ko sauc par aksiālo pavedienu vai aksonēmu (no grieķu ass - ass un nema - pavediens). Skropstu garums ir 2-10 mikroni, un to skaits uz vienas skropstas šūnas virsmas var sasniegt vairākus simtus. Vienīgais cilvēka šūnu tips, kuram ir zibens, - spermatozoīds - satur tikai vienu garu 50-70 mikronu lielu flagellum. Aksonēmu veido 9 perifērie mikrotubulu pāri, ko veido viens centrāli novietots pāris; šādu struktūru apraksta ar formulu (9 x 2) + 2 (3.-16. att.). Katrā perifērajā pārī mikrotubulu daļējas saplūšanas dēļ viens no tiem (A) ir pilnīgs, otrais (B) ir nepilnīgs (2-3 dimēri ir kopīgi ar mikrotubulu A).

Centrālo mikrotubulu pāri ieskauj centrālais apvalks, no kura radiālie dubleti novirzās uz perifērajiem dubletiem. Perifērie dubleti ir savienoti viens ar otru ar neksīna tiltiem, un dyneīna proteīna "rokturi" stiepjas no mikrotubulas A līdz mikrotubulim B. blakus esošais dublets (sk. 3.-16. att.), kuram ir ATPāzes aktivitāte.

Cilium un flagellum sitienu izraisa blakus esošo dubletu slīdēšana aksonēmā, ko veicina dyneīna rokturu kustība. Mutācijas, kas izraisa izmaiņas olbaltumvielās, kas veido skropstas un flagellas, izraisa dažādas attiecīgo šūnu disfunkcijas. Kartagenera sindromam (fiksētu skropstu sindromu), ko parasti izraisa dyneīna rokturu trūkums; pacienti cieš no hroniskām elpošanas sistēmas slimībām (kas saistītas ar elpceļu epitēlija virsmas attīrīšanas funkciju traucējumiem) un neauglību (spermatozoīdu nekustīguma dēļ).

Bāzes ķermenis, kas pēc struktūras ir līdzīgs centriolei, atrodas katras cilmes vai flagellum pamatnē. Ķermeņa apikālā gala līmenī beidzas tripleta mikrotubulis C, un mikrocaurulīši A un B turpinās atbilstošās ciliuma vai flagellum aksonēmas mikrotubulās. Skropstu vai flagellum attīstības laikā bazālais ķermenis spēlē matricas lomu, uz kuras notiek aksonēmu komponentu montāža.

Mikrofilamenti- plāni proteīna pavedieni ar diametru 5-7 nm, kas atrodas citoplazmā atsevišķi, starpsienu veidā vai saišķos. Skeleta muskuļos plāni mikrofilamenti veido sakārtotus saišķus, mijiedarbojoties ar biezākiem miozīna pavedieniem.

Kortikolu (termināla) tīkls ir mikrofilamentu kondensācijas zona zem plazmlemmas, kas raksturīga lielākajai daļai šūnu. Šajā tīklā mikrošķiedras tiek savītas un “savienotas” savā starpā, izmantojot īpašus proteīnus, no kuriem visizplatītākais ir filamīns. Kortikālais tīkls novērš strauju un pēkšņu šūnas deformāciju mehāniskās ietekmēs un nodrošina vienmērīgas tās formas izmaiņas ar pārkārtošanos, ko veicina aktīnu šķīstošie (konvertējošie) enzīmi.

Mikrofilamentu piestiprināšana pie plazmlemmas tiek veikta, pateicoties to savienojumam ar tās integrālajiem (“enkura”) proteīniem (integrīniem) - tieši vai caur vairākiem starpproteīniem talīnu, vinkulīnu un α-aktinīnu (sk. 10.-9. att.). Turklāt aktīna mikrofilamenti tiek pievienoti transmembrānas proteīniem īpašās plazmlemmas zonās, ko sauc par adhēzijas savienojumiem vai fokusa kontaktiem, kas savieno šūnas savā starpā vai šūnas ar starpšūnu vielas sastāvdaļām.

Aktīns, galvenais mikrofilamentu proteīns, sastopams monomērā formā (G- jeb globulārais aktīns), kas cAMP un Ca2+ klātbūtnē spēj polimerizēties garās ķēdēs (F- jeb fibrilārais aktīns). Parasti aktīna molekula izskatās kā divi spirāliski savīti pavedieni (sk. 10.-9. un 13.-5. attēlu).

Mikrofilamentos aktīns mijiedarbojas ar vairākiem aktīnu saistošiem proteīniem (līdz pat vairākiem desmitiem veidu), kas pilda dažādas funkcijas. Daži no tiem regulē aktīna polimerizācijas pakāpi, citi (piemēram, filamīns kortikālajā tīklā vai fimbrins un vilīns mikrovilnā) veicina atsevišķu mikrofilamentu savienošanu sistēmās. Šūnās, kas nav muskuļu šūnas, aktīns veido aptuveni 5-10% no olbaltumvielu satura, no kuriem tikai aptuveni puse ir sakārtota pavedienos. Mikropavedieni ir izturīgāki pret fizikālām un ķīmiskām ietekmēm nekā mikrotubulas.

Mikrofilamentu funkcijas:

(1) muskuļu šūnu kontraktilitātes nodrošināšana (mijiedarbojoties ar miozīnu);

(2) nodrošināt funkcijas, kas saistītas ar citoplazmas garozas slāni un plazmlemmu (ekso- un endocitoze, pseidopodiju veidošanās un šūnu migrācija);

(3) organellu, transporta pūslīšu un citu struktūru kustība citoplazmā mijiedarbības dēļ ar noteiktiem proteīniem (minimiozīnu), kas saistīti ar šo struktūru virsmu;

(4) noteiktas šūnas stingrības nodrošināšana garozas tīkla klātbūtnes dēļ, kas novērš deformāciju darbību, bet pati, pārkārtojoties, veicina šūnas formas izmaiņas;

(5) kontraktilās konstrikcijas veidošanās citotomijas laikā, kas pabeidz šūnu dalīšanos;

(6) dažu organellu (mikrovilli, stereocilijas) pamata (“karkasa”) veidošanās;

(7) līdzdalība starpšūnu savienojumu struktūras organizēšanā (apņemošās desmosomas).

Mikrovilli ir pirkstveida šūnas citoplazmas izaugumi ar diametru 0,1 μm un garumu 1 μm, kuru pamatu veido aktīna mikrofilamenti. Microvilli nodrošina daudzkārtīgu šūnas virsmas laukuma palielināšanos, uz kuras notiek vielu sadalīšanās un uzsūkšanās. Dažu šūnu apikālajā virsmā, kas aktīvi piedalās šajos procesos (tievās zarnas epitēlijā un nieru kanāliņos), atrodas līdz vairākiem tūkstošiem mikrovillu, kas kopā veido otas robežu.

Rīsi. 3-17. Mikrovillu ultrastrukturālās organizācijas shēma. AMP – aktīna mikrofilamenti, AB – amorfā viela (mikrovillu apikālā daļa), F, V – fimbrins un villīns (olbaltumvielas, kas veido krusteniskās saites AMP kūlī), mm – minimiozīna molekulas (AMP saišķa piestiprināšana pie mikrovillus plazmlemmas). ), TC – termināļu tīkls AMP, C – spektrīnu tilti (pievienot TC pie plazmlemmas), MF – miozīna pavedieni, PF – starppavedieni, GC – glikokalikss.

Katra mikrovilliņa karkasu veido saišķis, kurā ir aptuveni 40 mikrofilamenti, kas atrodas gar tā garo asi (3.-17. att.). Mikrovillu apikālajā daļā šis kūlis ir fiksēts amorfā vielā. Tā stingrība ir saistīta ar šķērssaistēm no olbaltumvielām fimbrin un villin, no iekšpuses saišķis ir piestiprināts pie mikrovillu plazmlemmas ar īpašiem proteīna tiltiņiem (minimiozīna molekulām. Mikrovillu pamatnē kūlīša mikrošķiedras ir ieausti termināla tīklā, starp kuru elementiem ir miozīna pavedieni.Gala tīkla aktīna un miozīna pavedienu mijiedarbība, iespējams, nosaka mikrovillu toni un konfigurāciju.

Stereocilijas- modificēti garie (dažās šūnās - sazarotie) mikrovilli - tiek konstatēti daudz retāk nekā mikrovilli un, tāpat kā pēdējie, satur mikrofilamentu saišķi.

⇐ Iepriekšējais123

Lasi arī:

Mikrofilamenti, mikrotubulas un starppavedieni kā galvenās citoskeleta sastāvdaļas.

Aktīna mikrofilamenti - struktūra, funkcijas

Aktīna mikrofilamenti Tie ir polimēru pavedienveida veidojumi ar diametru 6-7 nm, kas sastāv no aktīna proteīna. Šīs struktūras ir ļoti dinamiskas: mikrofilamenta galā, kas vērsts pret plazmas membrānu (plus gala), notiek aktīna polimerizācija no tā monomēriem citoplazmā, savukārt pretējā galā (mīnus galā) notiek depolimerizācija.
Mikrofilamenti, tādējādi ir strukturāla polaritāte: pavediens aug no plus gala, saīsinot - no mīnusa gala.

Organizācija un darbība aktīna citoskelets tiek nodrošināti ar vairākiem aktīnu saistošiem proteīniem, kas regulē mikrofilamentu polimerizācijas-depolimerizācijas procesus, saista tos savā starpā un piešķir saraušanās īpašības.

Starp šiem proteīniem miozīniem ir īpaša nozīme.

Mijiedarbība viens no viņu ģimenes - miozīns II ar aktīnu ir muskuļu kontrakcijas pamatā, un šūnās, kas nav muskuļu šūnas, piešķir aktīna mikrofilamentiem kontrakcijas īpašības - spēju pakļaut mehāniskai spriedzei. Šai spējai ir ārkārtīgi svarīga loma visās līmēšanas mijiedarbībās.

Jaunu veidošanās aktīna mikrofilamentišūnā notiek, atzarojot no iepriekšējiem pavedieniem.

Lai veidotos jauns mikrofilaments, ir nepieciešama sava veida “sēkla”. Galvenā loma tā veidošanā ir Af 2/3 proteīna kompleksam, kurā ietilpst divi aktīna monomēriem ļoti līdzīgi proteīni.

Būt aktivizēts, Af 2/3 komplekss pievienojas jau esoša aktīna mikrofilamenta sāniem un maina tā konfigurāciju, iegūstot spēju piesaistīt citu aktīna monomēru.

Tādā veidā parādās “sēkla”, kas ierosina strauju jauna mikrošķiedra augšanu, kas zara veidā stiepjas no vecā pavediena malas aptuveni 70° leņķī, tādējādi veidojot sazarotu jaunu mikrošķiedru tīklu. šūna.

Atsevišķu pavedienu augšana drīz beidzas, pavediens tiek izjaukts atsevišķos ADP saturošos aktīna monomēros, kas pēc ADP aizvietošanas tajos ar ATP atkal nonāk polimerizācijas reakcijā.

Aktīna citoskelets spēlē galveno lomu šūnu piestiprināšanā pie ārpusšūnu matricas un cita citai, pseidopodiju veidošanā, ar kuru palīdzību šūnas var izkliedēties un virzīties.

— Atgriezties uz sadaļu " onkoloģija"

Supresorgēnu metilēšana kā hemoblastozes - asins audzēju cēlonis
Telomerāze - sintēze, funkcijas
Telomērs - molekulārā struktūra
Kāds ir telomēra pozīcijas efekts?
Alternatīvi veidi, kā pagarināt telomērus cilvēkiem – iemūžināšana
Telomerāzes nozīme audzēju diagnostikā
Vēža ārstēšanas metodes, kas ietekmē telomērus un telomerāzi
Šūnu telomerizācija neizraisa ļaundabīgu transformāciju
Šūnu adhēzija - līmes mijiedarbības traucējumu sekas
Aktīna mikrofilamenti - struktūra, funkcijas

Mikrofilamenti(plāni pavedieni) - eikariotu šūnu citoskeleta sastāvdaļa. Tie ir plānāki par mikrotubulām un pēc struktūras ir plāni proteīna pavedieni ar diametru aptuveni 6 nm.

Galvenais tajos esošais proteīns ir aktīns. Miozīnu var atrast arī šūnās. Saišķā aktīns un miozīns nodrošina kustību, lai gan tikai aktīns to var paveikt šūnā (piemēram, mikrovilli).

Katrs mikrofilaments sastāv no divām savītām ķēdēm, no kurām katra sastāv no aktīna molekulām un citiem proteīniem mazākos daudzumos.

Dažās šūnās mikrofilamenti veido saišķus zem citoplazmas membrānas, atdala citoplazmas mobilās un stacionārās daļas un piedalās endo- un eksocitozē.

Tāpat funkcijas ir nodrošināt visas šūnas, tās komponentu utt. kustību.

Starpposma pavedieni(nav visās eikariotu šūnās; tie nav atrodami vairākās dzīvnieku grupās un visos augos) atšķiras no mikrofilamentiem ar lielāku biezumu, kas ir aptuveni 10 nm.

Mikrofilamenti, to sastāvs un funkcijas

Tos var uzbūvēt un iznīcināt no jebkura gala, kamēr plāni pavedieni ir polāri, to montāža notiek “plus” galā, un demontāža notiek “mīnus” galā (tāpat kā mikrotubulas).

Ir dažāda veida starppavedieni (atšķiras pēc olbaltumvielu sastāva), no kuriem viens atrodas šūnas kodolā.

Olbaltumvielu pavedieni, kas veido starpposma pavedienu, ir pretparalēli.

Tas izskaidro polaritātes trūkumu. Kvēldiega galos ir lodveida proteīni.

Tie veido sava veida pinumu pie kodola un novirzās uz šūnas perifēriju. Nodrošiniet šūnai spēju izturēt mehānisko spriegumu.

Galvenais proteīns ir aktīns.

Aktīna mikrofilamenti.

Mikrofilamenti kopumā.

Atrodas visās eikariotu šūnās.

Atrašanās vieta

Mikrofilamenti veido saišķus kustīgo dzīvnieku šūnu citoplazmā un veido garozas slāni (zem plazmas membrānas).

Galvenais proteīns ir aktīns.

Heterogēns proteīns
Atrodas dažādās izoformās un kodē dažādi gēni

Zīdītājiem ir 6 aktīni: viens skeleta muskuļos, viens sirds muskuļos, divi veidi gludajos muskuļos, divi nemuskuļu (citoplazmas) aktīni = visu zīdītāju šūnu universāla sastāvdaļa.

Visas izoformas ir līdzīgas aminoskābju sekvencēs, tikai gala sekcijas ir varianti. (Tās nosaka polimerizācijas ātrumu un NEIETEKMĒ kontrakciju)

Aktīna īpašības:

M=42 tūkst.;
monomēra formā tas izskatās kā globula, kas satur ATP molekulu (G-aktīns);
aktīna polimerizācija => plāna fibrila (F-aktīns, attēlo plakanu spirālveida lenti);
aktīna MF pēc īpašībām ir polāri;
pietiekamā koncentrācijā G-aktīns sāk spontāni polimerizēties;
ļoti dinamiskas konstrukcijas, kuras ir viegli izjaukt un salikt.

Polimerizācijas laikā (+) mikrofilamenta gals ātri saistās ar G-aktīnu => aug ātrāk

(–) beigas.

Zema G-aktīna koncentrācija => F-aktīns sāk izjaukt.

G-aktīna kritiskā koncentrācija => dinamisks līdzsvars (mikropavedienu garums ir nemainīgs)

Monomēri ar ATP tiek piesaistīti augošajam galam; polimerizācijas laikā notiek ATP hidrolīze, monomēri tiek saistīti ar ADP.

Aktīna + ATP molekulas savstarpēji mijiedarbojas spēcīgāk nekā ar ADP saistītie monomēri.

Fibrilārās sistēmas stabilitāte tiek uzturēta:

proteīns tropomiozīns (piešķir stingrību);
filamīns un alfa-aktinīns.

Mikrofilamenti

Tie veido šķērssaites starp f-aktīna pavedieniem => sarežģīts trīsdimensiju tīkls (piešķir citoplazmai želejveida stāvokli);

Olbaltumvielas, kas piestiprinās pie fibrilu galiem, novēršot izjaukšanu;
Fimbrins (saista pavedienus saišķos);
Miozīna komplekss = aktomiozīna komplekss, kas spēj sarauties, kad ATP sadalās.

Mikrofilamentu funkcijas šūnās, kas nav muskuļu šūnas:

Esiet daļa no saraušanās aparāta;

Mikrofilamenti(aktīna pavedieni) sastāv no aktīna, olbaltumvielas, kas visvairāk sastopama eikariotu šūnās. Aktīns var pastāvēt kā monomērs ( G-aktīns, "globulārais aktīns" vai polimērs (F-aktīns, "fibrilārais aktīns"). G-aktīns ir asimetrisks lodveida proteīns (42 kDa), kas sastāv no diviem domēniem. Palielinoties jonu stiprumam, G-aktīns atgriezeniski agregējas, veidojot lineāru, spirālveida polimēru F-aktīnu. G-aktīna molekula satur cieši saistītu ATP molekulu (ATP), kas, pārvēršoties par F-aktīnu, lēnām hidrolizējas par ADP (ADP), tas ir, F-aktīnam piemīt ATPāzes īpašības.

Kad G-aktīns polimerizējas par F-aktīnu, visu monomēru orientācija ir vienāda, tāpēc F-aktīnam ir polaritāte. F-aktīna šķiedrām ir divi pretēji lādēti gali - (+) un (-), kas polimerizējas ar dažādu ātrumu. Šos galus nestabilizē īpaši proteīni (kā, piemēram, muskuļu šūnās), un pie kritiskās G-aktīna koncentrācijas (+) gals pagarinās un (-) gals saīsinās. Eksperimentālos apstākļos šo procesu var kavēt sēnīšu toksīni. Piemēram, faloidīns(krupju sēnīšu inde) saistās ar (-) galu un kavē depolimerizāciju, bet citohalazīns(pelējuma sēnīšu toksīns ar citostatiskām īpašībām) pievienojas (+) galam, bloķējot polimerizāciju.

Ar aktīnu saistītie proteīni. Šūnu citoplazmā ir vairāk nekā 50 dažādu veidu proteīni, kas īpaši mijiedarbojas ar G-aktīnu un F-aktīnu. Šie proteīni pilda dažādas funkcijas: regulē G-aktīna baseina tilpumu ( profilīns), ietekmē G-aktīna polimerizācijas ātrumu ( villin), stabilizē F-aktīna pavedienu galus ( fragin, β-aktinīns), sašujiet pavedienus kopā vai ar citiem komponentiem (piemēram, villin, α-aktinīns, spektrīns, ZĪMES) vai iznīcināt F-aktīna dubultspirāli ( gelsolīns). Šo proteīnu aktivitāti regulē Ca 2+ joni un proteīnkināzes.

Raksti sadaļā “Cytoskelets: sastāvs”:

A. Aktiņš

Pasaulē slavens paleontologs atklāj revolucionāru zinātni, kas pārspēj zinātnisko fantastiku: kā izaudzēt dzīvu dinozauru Vairāk nekā desmit gadus pēc Juras laikmeta...

Ir piecas galvenās vietas, kur var iedarboties aktīnu saistošos proteīnus. Tie var saistīties ar aktīna monomēru; ar “smailu” vai lēni augošu kvēldiega galu; ar "spalvainu" vai strauji augošu galu; ar kvēldiega sānu virsmu; un, visbeidzot, ar diviem pavedieniem vienlaikus, veidojot šķērssavienojumu starp tiem. Papildus pieciem norādītajiem mijiedarbības veidiem aktīnu saistošie proteīni var būt jutīgi vai nejutīgi pret kalciju. Ar tik daudzveidīgām iespējām nav pārsteidzoši, ka ir atklāti dažādi aktīnu saistoši proteīni un ka daži ir spējīgi vairāk nekā viena veida mijiedarbībā.

Olbaltumvielas, kas saistās ar monomēriem, kavē praimeru veidošanos, vājinot monomēru savstarpējo mijiedarbību. Šīs olbaltumvielas var samazināt vai nesamazināt pagarinājuma ātrumu atkarībā no tā, vai aktīnu-aktīnu saistošais proteīna komplekss spēj pievienoties pavedieniem. Profilīns un fragmīns ir pret kalciju jutīgi proteīni, kas mijiedarbojas ar aktīna monomēriem. Abiem ir nepieciešams kalcijs, lai saistīties ar aktīnu. Profilīna komplekss ar monomēru var balstīties uz jau esošiem pavedieniem, bet fragmīna komplekss ar aktīnu nevar. Tāpēc profilīns galvenokārt kavē kodolu veidošanos, bet fragmīns inhibē gan kodolu veidošanos, gan pagarinājumu. No trim kalciju nejutīgajiem proteīniem, kas mijiedarbojas ar aktīnu, divi — DNāze I un D vitamīnu saistošais proteīns — darbojas ārpus šūnas. To spējas saistīt aktīnu fizioloģiskā nozīme nav zināma. Tomēr smadzenēs ir proteīns, kas, saistoties ar monomēriem, depolimerizē aktīna pavedienus; tā depolimerizējošā iedarbība ir izskaidrojama ar to, ka monomēru saistīšanās noved pie polimerizācijai pieejamā aktīna koncentrācijas samazināšanās.

Aktīna pavedienu “spalvainais” jeb strauji augošais gals var tikt bloķēts ar tā sauktajiem nosprostošanās proteīniem, kā arī citohalazīnu B vai D. Bloķējot ātrās pavedienu salikšanas punktu, noslēdzošās olbaltumvielas veicina kodolu veidošanos, bet kavē pagarināšanos un gala savienojumu. - pavedienu galu savienošana. Kopējais efekts ir saīsinātu pavedienu parādīšanās, kas ir saistīts gan ar sēklu skaita pieaugumu, kas konkurē par brīvajiem monomēriem, gan ar dokstacijas trūkumu. Ir zināmi vismaz četri proteīni, kas kalcija klātbūtnē darbojas līdzīgi: gelsolīns, vilīns, fragmīns un arī proteīns ar molu. sver 90 kDa no trombocītiem. Visi no tiem spēj samazināt aizkavēšanās fāzi, ko izraisa nukleācija attīrītu monomēru polimerizācijas laikā un saīsinot jau izveidotos pavedienus. Ir arī pret kalciju nejutīgi ierobežojošie proteīni. Tātad, vāveres ar molu. kas sver 31 un 28 kDa no Acanthamoeba un proteīnu ar mol. trombocīti, kas sver 65 kDa, iedarbojas neatkarīgi no kalcija klātbūtnes vai trūkuma.

Vēl viens punkts, kurā ir iespējama olbaltumvielu mijiedarbība ar pavedieniem, ir “smailais” jeb lēni augošais gals. Saistīšanās ar olbaltumvielām tajā var ierosināt kodolu veidošanos un traucēt kvēldiega dokstaciju. Tas ietekmē arī pagarinājuma ātrumu, un šis efekts ir atkarīgs no aktīna koncentrācijas. Ja pēdējais ir robežās starp kritiskajām koncentrācijām lēni un ātri augošajiem galiem, proteīna saistīšanās ar lēno galu palielinās pagarinājuma ātrumu, novēršot monomēru zudumu uz tā. Ja tomēr aktīna koncentrācija pārsniedz kritisko, proteīna saistīšanās ar lēno galu novedīs pie kopējā pagarinājuma ātruma samazināšanās, jo tiek bloķēts viens no monomēra piesaistes punktiem. Šo trīs efektu kopējais rezultāts (kodola veidošanās stimulēšana, savienošanās nomākšana un pagarinājuma nomākšana) būs pavedienu skaita palielināšanās un garuma samazināšanās. Šie efekti ir līdzīgi tiem, ko izraisa proteīni, kas saistās ar "spalvu" galu. Tāpēc, lai noteiktu, kurai no divām klasēm attiecīgais proteīns pieder, t.i., kurā pavedienu galā tas darbojas, ir jāveic vai nu eksperimenti par šī proteīna konkurenci ar tiem, kas acīmredzami saistās ar proteīnu. ātrais beigas vai eksperimenti ar polimerizāciju uz jau esošām sēklām. Pašlaik noteikti ir zināms, ka tikai viens proteīns saistās ar aktīna pavedienu “smailo” jeb lēni augošo galu, proti, acumentīns, kas lielos daudzumos ir atrodams makrofāgos. Iespējams, ka tas attiecas arī uz brevin, sūkalu proteīnu, kas izraisa strauju F-aktīna šķīdumu viskozitātes samazināšanos, saīsinot pavedienus, nepalielinot brīvo monomēru koncentrāciju. Ne Brevin, ne Acumentin nav jutīgi pret kalcija koncentrāciju.

Ceturtais saistīšanās veids ar aktīna pavedieniem ir saistīšanās ar to sānu virsmu bez sekojošas to savstarpējas saiknes. Olbaltumvielu piesaiste virsmai var gan stabilizēt, gan destabilizēt pavedienus. Tropomiozīns saistās pret kalciju nejutīgā veidā un stabilizē F-aktīnu, savukārt severīns un villīns saistās ar aktīna pavedieniem un “sagriež” tos kalcija klātbūtnē.

Bet, iespējams, visefektīvākie no aktīnu saistošajiem proteīniem ir tie, kas var savstarpēji savienot aktīna pavedienus un tādējādi izraisīt gēla veidošanos. Saistoties ar F-aktīnu, šie proteīni parasti arī inducē kodolu veidošanos. Vismaz četri fibrilāri aktīna šķērssaistošie proteīni spēj izraisīt želeju, ja nav kalcija. Tie ir α-aktinīns no trombocītiem, vilīns, fimbrins un aktinogelīns no makrofāgiem. Visi no tiem pārvērš F-aktīna šķīdumu stingrā gēlā, kas var traucēt metāla lodītes kustību; kalcija pievienošana izraisa želejas izšķīšanu. Visas četras šīs olbaltumvielas ir monomēras. Villina gadījumā proteīna molekulu var sadalīt atsevišķos domēnos: kodolā, kas ir jutīgs pret kalciju un spēj saistīties ar aktīna pavedieniem un tos nosegt, un galviņā, kas nepieciešama pavedienu šķērssavienošanai, ja to nav. kalcija. Ir arī daudzi pret kalciju nejutīgi šķērssaistošie proteīni. Divi no tiem, filamīns un aktīnu saistošais proteīns no makrofāgiem, ir homodimēri; tie sastāv no garām, elastīgām olbaltumvielu apakšvienībām. Muskuļu α-actii ir vēl viens pret kalciju nejutīgs šķērssaistošais proteīns. Vinculīns un augstas molekulmasas proteīns no BHK šūnām arī spēj veidot šķērssaites bez papildu proteīnu palīdzības. Tajā pašā laikā fasīns no jūras ežiem pats par sevi var nodrošināt tikai šauru, adatveida aktīna pavedienu kūlīšu veidošanos, un, lai izraisītu želeju, tam nepieciešama proteīna mola palīdzība. kas sver 220 kDa.

Spektrīnu saime ir viena no interesantākajām starp tiem šķērssaistošajiem proteīniem, kurus kalcijs tieši neietekmē. Spektrīns pats par sevi ir (ar)g tetramērs, kas sākotnēji tika atklāts eritrocītu membrānas skeletā. Ap-dimēri saistās viens ar otru no astes līdz asti, savukārt molekulu galvas paliek brīvas un var mijiedarboties ar aktīna oligomēriem. Katra dimēra α-apakšvienība var mijiedarboties arī ar kalmodulīnu, kalciju saistošu proteīnu, kas iesaistīts daudzos kalcija regulētos procesos. Joprojām nav zināms, kāda ietekme kalmodulīna saistīšanai ir uz spektrīna aktivitāti. Spektrīnam līdzīgas molekulas tagad ir atrastas daudzu veidu šūnās, tāpēc pareizāk būtu runāt par spektrīnu saimi. Spektrīna apakšvienībai no eritrocītiem ir mol. masa 240 kDa. Imunoloģiski radniecīgs proteīns ar tādu pašu piestātni. masa tika konstatēta lielākajā daļā pārbaudīto šūnu tipu. Mol. eritrocītu spektrīna β3-apakšvienības masa ir 220 kDa. Kombinācijā ar proteīnu ar mol. sver 240 kDa, reaģē ar antivielām pret a-spektrīnu, apakšvienība ar mol. kas sver 260 kDa (atrodams termināla tīklā) vai, piemēram, 235 kDa (atrodas nervu šūnās un cita veida šūnās). Šie saistītie, imunoloģiski krusteniski reaģējošie kompleksi vispirms tika aprakstīti kā neatkarīgi proteīni un tika nosaukti par TW260/240 un fodrīnu. Tādējādi, tāpat kā daudzi citi citoskeleta proteīni, spektrīnu ģimenes proteīni ir specifiski audiem. Tas, ka visi šie proteīni satur kalmodulīnu saistošu domēnu, tika konstatēts tikai nesen, un tas, kas no tā izriet, vēl ir jāsaprot.

Miozīns ir vienīgais ar aktīnu saistītais proteīns, kas spēj radīt mehānisku spēku. Mehāniskais darbs, ko tas rada ATP dēļ, ir muskuļu kontrakcijas pamatā, un tiek uzskatīts, ka tas nodrošina spriedzi, ko rada fibroblasti un citas šūnas, kas saskaras ar ārpusšūnu matricu. Miozīna mijiedarbība ar aktīnu ir ļoti sarežģīta – tik ļoti, ka tai tika veltīta atsevišķa šīs sērijas grāmata1. Miozīns rada darbu, cikliski mijiedarbojoties ar aktīnu. Miozīns-ADP saistās ar aktīna pavedieniem, notiek miozīna konformācijas izmaiņas, ko papildina ADP izdalīšanās, un pēc tam ATP, ja tas atrodas šķīdumā, aizstāj no miozīna atbrīvoto ADP un izraisa aktīna pavedienu atdalīšanos no miozīna. Pēc ATP hidrolīzes var sākties nākamais cikls. Kalcijs regulē šo procesu vairākos punktos. Dažās muskuļu šūnās tas mijiedarbojas ar troponīnu, lai kontrolētu tropomiozīna saistīšanos ar aktīnu. Tiek uzskatīts, ka šādas šūnas tiek regulētas plānu pavedienu līmenī. Citos muskuļos kalcijs iedarbojas uz miozīna molekulu tieši vai aktivizējot enzīmus, kas fosforilē tās vieglās ķēdes.

Dažās šūnās, kas nav muskuļu šūnas, kalcijs regulē kontrakciju miozīna pavedienu montāžas līmenī.

Attiecības starp dažādām aktīnu saistošo proteīnu klasēm kļūst skaidrākas, skatoties no Florija gēla teorijas viedokļa. Šī teorija apgalvo, ka tad, ja polimēru savstarpējo saišu iespējamība ir pietiekami augsta, veidojas šķērssaistīts: trīsdimensiju tīkls. Tas paredz “gēla punkta” esamību, kurā jānotiek pēkšņai pārejai no šķīduma uz želeju, kas matemātiskā ziņā ir nedaudz līdzīga tādām fāzu pārejām kā kušana un iztvaikošana; turpmākam šķērssaišu skaita palielinājumam, pārsniedzot želejas punktu, vajadzētu tikai mainīt gēla stingrību. Tādējādi proteīni, kas veido šķērssaites, pārvērš viskozu F-aktīna šķīdumu gēla stāvoklī, un tie proteīni, kas iznīcina pavedienus vai izraisa to skaita palielināšanos, sāks šķīdināt želeju, samazinot polimēru vidējo garumu, nepavada šķērssaišu skaita palielināšanos: gēls izšķīst, kad šķērssaites sadalījuma blīvums nokrītas zem želejas punkta noteiktā līmeņa. Miozīns var mijiedarboties ar želeju un izraisīt tā kontrakciju. Gēla teorija izrādās noderīga dažādu klašu aktīnu saistošo proteīnu īpašību salīdzināšanā un to funkciju izpētes metožu izstrādē. Tomēr jāpatur prātā, ka gēlu teorija ņem vērā tikai izotropas struktūras un pati neņem vērā konkrētu sistēmu topoloģiskās iezīmes. Kā kļūs skaidrs no. Turklāt citoskeleta topoloģija ir ārkārtīgi svarīga īpašība, ko gēla teorija vēl nevar paredzēt.

Lai jēgpilni interpretētu proteīnu ķīmisko pētījumu rezultātus, ir nepieciešamas detalizētas zināšanas par apstākļiem šūnā, ieskaitot precīzu visu proteīnu stehiometriju, kas attiecas uz pētāmajiem procesiem, un regulējošos faktorus, piemēram, pH, pCa,. nukleotīdu koncentrācija, kā arī, acīmredzot, blakus esošo membrānu fosfolipīdu sastāvs. Situācijā, kad proteīni var efektīvi izraisīt parādības ar pēkšņu kooperatīvu pāreju iezīmēm stehiometrijā 1:500, kvantitatīvās prognozes acīmredzami kļūst apšaubāmas.

Skeleta muskuļu struktūra. Muskuļu kontrakcija. Aktīns un miozīns.
Skeleta muskuļi- uzturiet ķermeni līdzsvarā un veiciet kustības, tie ir mūsu bicepsi, tricepsi utt., Tas ir, ko mēs sūknējam, nodarbojoties ar kultūrismu. Viņi spēj ļoti ātri sarauties un ļoti ātri atslābināties, ar intensīvu darbību viņi diezgan ātri nogurst.
Skeleta muskuļu strukturālā un funkcionālā vienība ir muskuļu šķiedras, pārstāv ļoti iegarenu šūnu. Muskuļu šķiedras garums ir atkarīgs no muskuļa lieluma un svārstās no vairākiem milimetriem līdz vairākiem centimetriem. Šķiedras biezums svārstās no 10-100 mikrometriem.
Ir divu veidu muskuļu šķiedras:
1) Sarkanās šķiedras- satur lielu skaitu mitohondriju ar augstu oksidatīvo enzīmu aktivitāti. Viņu kontrakciju stiprums ir salīdzinoši neliels, un enerģijas patēriņa ātrums ir tāds, ka viņi ir pilnībā apmierināti ar normālu skābekļa uzturu. Viņi ir iesaistīti kustībās, kas neprasa ievērojamu piepūli, piemēram, pozas saglabāšanu.
2) Baltas šķiedras- ievērojams kontrakcijas spēks, tas prasa daudz enerģijas un ar skābekli vien nepietiek, augsta glikozi noārdošo enzīmu aktivitāte. Tāpēc motora vienības, kas sastāv no baltām šķiedrām, nodrošina ātras, bet īslaicīgas kustības, kas prasa raustīšanas pūles.
Muskuļu šūnai ir unikāla struktūra. Muskuļu šķiedra ir daudzkodolu, tas ir saistīts ar šķiedru veidošanās īpatnībām augļa attīstības laikā. Tie veidojas ķermeņa embrionālās attīstības stadijā no prekursoru šūnām - mioblastiem.
Mioblasti– neformētas mononukleārās muskuļu šūnas.
Mioblasti ātri sadalās, saplūst un veido muskuļu caurules ar centrāli novietotiem kodoliem. Pēc tam miocaurulēs sākas miofibrilu sintēze,
Miofibrils- cilindriski kontraktilie pavedieni 1-2 mikrometru biezumā, kas stiepjas gareniski no viena muskuļu šūnas gala līdz otram.
Un šķiedras veidošanos pabeidz kodolu migrācija uz šūnu nomalēm. Līdz tam laikam muskuļu šķiedru kodoli jau ir zaudējuši spēju dalīties un ir iesaistīti tikai informācijas ģenerēšanas funkcijai olbaltumvielu sintēzei.
Bet ne visi mioblasti seko saplūšanas ceļam; daži no tiem ir atdalīti tā saukto satelītšūnu veidā, kas atrodas uz muskuļu šķiedras virsmas, membrānā, kas ieskauj muskuļu šūnu. Šīs šūnas, sauktas arī par satelītšūnām, atšķirībā no muskuļu šķiedrām nezaudē spēju dalīties visa mūža garumā, kas nodrošina muskuļu šķiedru masas pieaugumu un to atjaunošanos. Pateicoties šīm šūnām, ir iespējama muskuļu šķiedru atjaunošana muskuļu bojājumu gadījumā. Kad šķiedra nomirst, tās apvalkā paslēptās satelītšūnas tiek aktivizētas, sadalās un pārvēršas mioblastos. Mioblasti saplūst viens ar otru un veido jaunas muskuļu šķiedras, kurās pēc tam sākas miofibrilu montāža. Tas ir, reģenerācijas laikā embriju muskuļu attīstības notikumi pilnībā atkārtojas. (kā dzimšanas brīdī).
Muskuļu šķiedru kontrakcijas mehānisms.
Ļaujiet mums sīkāk izpētīt miofibrilu struktūru, šos pavedienus, kas stiepjas paralēli viens otram muskuļu šūnās, kuru skaits vienā šādā šķiedrā var sasniegt pāris tūkstošus. Miofibrillām ir iespēja samazināt to garumu, kad pienāk nervu impulss, tādējādi sasprindzinot muskuļu šķiedras.
Gaišo un tumšo svītru maiņu miofibrila pavedienā nosaka miofibrila biezu miozīna proteīna pavedienu un aktīna proteīna plānu pavedienu sakārtots izvietojums gar miofibrilu:
Biezos pavedienus satur tikai tumšās zonas (A-zona), gaišās zonas (I-zona) nesatur biezus pavedienus, I-zonas vidū ir Z-disks - tam piestiprināti plāni aktīna pavedieni. Miofibrilu sekciju, kas sastāv no A zonas un divām I zonas pusēm sauc - sarkomere. Sarcomere ir muskuļu kontrakcijas pamatvienība. Kaimiņos esošo miofibrilu sarkomēru robežas sakrīt, tāpēc visa muskuļu šūna iegūst regulāras svītras.
Miozīns- muskuļu saraušanās šķiedru proteīns. Tās saturs muskuļos ir aptuveni 40% no visu olbaltumvielu masas (piemēram, citos audos tas ir tikai 1-2%). Miozīna molekula ir garš pavedienam līdzīgs stienis, it kā divas virves būtu savītas kopā, vienā galā veidojot divas bumbierveida galviņas.
Aktīns – arī kontraktilo muskuļu šķiedru proteīns, kas ir daudz mazāks par miozīnu un aizņem tikai 15-20% no visu olbaltumvielu kopējās masas. Piestiprināts Z veida diskam. Sastāv no diviem stienī ieaustiem pavedieniem ar rievām, kurās atrodas cita proteīna dubultā ķēde - tropomiozīns. Tās galvenā funkcija ir bloķēt miozīna saķeri ar aktīnu atslābinātā muskuļu stāvoklī.
Sarkomēra garums tiek saīsināts, ievelkot plānus aktīna pavedienus starp bieziem miozīna pavedieniem. Aktīna pavedienu slīdēšana gar miozīna pavedieniem notiek tāpēc, ka uz miozīna pavedieniem ir sānu zari. Miozīna tilta galva sadarbojas ar aktīnu un maina slīpuma leņķi pret kvēldiega asi, tādējādi it kā virzot miozīna un aktīna pavedienu viens pret otru, pēc tam atvienojas, atkal iesaistās un atkal veic kustību.
Miozīna tiltu kustību var salīdzināt ar airu sitieniem uz kambīzēm. Tāpat kā kambīzes kustība ūdenī notiek airu kustības dēļ, tā diegu slīdēšana notiek tiltu airēšanas kustību dēļ, vienīgā būtiskā atšķirība ir tā, ka tiltu kustība nav sinhrona. Kad pienāk nervu impulss, šūnas membrāna maina lādiņa polaritāti, un kalcija joni (Ca++) izdalās sarkoplazmā no īpašām tvertnēm (endoplazmas retikuluma), kas atrodas ap katru miofibrilu visā tās garumā.
Ca++ ietekmē tropomiozīna pavediens iekļūst dziļāk rievā un atbrīvo vietu miozīna pielipšanai aktīnam, tilti sāk insulta ciklu. Tūlīt pēc Ca++ izdalīšanās no tvertnēm tas sāk atsūknēt, Ca++ koncentrācija sarkoplazmā pazeminās, tropomiozīns izkustas no rievas un bloķē tiltiņu saistīšanās vietas - šķiedra atslābinās. Jauns impulss atkal izdala Ca++ sarkoplazmā un viss atkārtojas. Ar pietiekamu impulsu frekvenci (vismaz 20 Hz) atsevišķas kontrakcijas gandrīz pilnībā saplūst, tas ir, tiek sasniegts stabilas kontrakcijas stāvoklis, ko sauc par tetānisko kontrakciju.
Muskuļu struktūra
Muskuļu kontrakcija