- organisko vielu sintēze no oglekļa dioksīda un ūdens ar obligātu gaismas enerģijas izmantošanu:
6CO 2 + 6H 2 O + Q gaisma → C 6 H 12 O 6 + 6O 2.
Augstākajos augos fotosintēzes orgāns ir lapa, un fotosintēzes organoīdi ir hloroplasti (hloroplastu struktūra - lekcija Nr. 7). Hloroplastu tilakoīdu membrānas satur fotosintēzes pigmentus: hlorofilus un karotinoīdus. Ir vairāki dažādi hlorofila veidi ( a, b, c, d), galvenais ir hlorofils a. Hlorofila molekulā var atšķirt porfirīna “galvu” ar magnija atomu centrā un fitola “asti”. Porfirīna “galva” ir plakana struktūra, hidrofila un tāpēc atrodas uz membrānas virsmas, kas ir vērsta pret stromas ūdens vidi. Fitola “aste” ir hidrofoba, un tāpēc tā saglabā hlorofila molekulu membrānā.
Hlorofili absorbē sarkano un zili violeto gaismu, atstaro zaļo gaismu un tādējādi piešķir augiem raksturīgo zaļo krāsu. Hlorofila molekulas tilakoīdu membrānās ir sakārtotas fotosistēmas. Augiem un zilaļģēm ir fotosistēma-1 un fotosistēma-2, savukārt fotosintētiskajām baktērijām ir fotosistēma-1. Tikai fotosistēma-2 var sadalīt ūdeni, lai atbrīvotu skābekli un izņemtu elektronus no ūdens ūdeņraža.
Fotosintēze ir sarežģīts daudzpakāpju process; fotosintēzes reakcijas iedala divās grupās: reakcijas gaismas fāze un reakcijas tumšā fāze.
Gaismas fāze
Šī fāze notiek tikai gaismas klātbūtnē tilakoīdu membrānās, piedaloties hlorofilam, elektronu transporta proteīniem un fermentam ATP sintetāzei. Gaismas kvanta ietekmē hlorofila elektroni tiek satraukti, atstāj molekulu un nonāk tilakoīda membrānas ārējā pusē, kas galu galā kļūst negatīvi uzlādēta. Oksidētās hlorofila molekulas tiek reducētas, ņemot elektronus no ūdens, kas atrodas intratilakoīdā telpā. Tas noved pie ūdens sadalīšanās vai fotolīzes:
H 2 O + Q gaisma → H + + OH - .
Hidroksiljoni atdod savus elektronus, kļūstot par reaktīviem radikāļiem.OH:
OH - → .OH + e - .
OH radikāļi apvienojas, veidojot ūdeni un brīvo skābekli:
4NĒ. → 2H 2O + O 2.
Šajā gadījumā skābeklis tiek izvadīts uz ārējo vidi, un protoni uzkrājas tilakoīda iekšpusē “protonu rezervuārā”. Tā rezultātā tilakoīda membrāna, no vienas puses, tiek uzlādēta pozitīvi, pateicoties H +, un, no otras puses, elektronu dēļ tā ir negatīvi. Kad potenciālu starpība starp tilakoīda membrānas ārējo un iekšējo pusi sasniedz 200 mV, protoni tiek izspiesti pa ATP sintetāzes kanāliem un ADP tiek fosforilēts līdz ATP; Atomu ūdeņradi izmanto, lai atjaunotu specifisko nesēju NADP + (nikotīnamīda adenīna dinukleotīda fosfātu) uz NADPH 2:
2H + + 2e - + NADP → NADPH 2.
Tādējādi gaišajā fāzē notiek ūdens fotolīze, ko pavada trīs svarīgi procesi: 1) ATP sintēze; 2) NADPH 2 veidošanās; 3) skābekļa veidošanās. Skābeklis izkliedējas atmosfērā, ATP un NADPH 2 tiek transportēti hloroplasta stromā un piedalās tumšās fāzes procesos.
1 - hloroplasta stroma; 2 - grana tilakoīds.
Tumšā fāze
Šī fāze notiek hloroplasta stromā. Tās reakcijām nav nepieciešama gaismas enerģija, tāpēc tās notiek ne tikai gaismā, bet arī tumsā. Tumšās fāzes reakcijas ir oglekļa dioksīda (no gaisa) secīgu transformāciju ķēde, kas izraisa glikozes un citu organisko vielu veidošanos.
Pirmā reakcija šajā ķēdē ir oglekļa dioksīda fiksācija; Oglekļa dioksīda akceptors ir piecu oglekļa cukurs. ribulozes bifosfāts(RiBF); enzīms katalizē reakciju Ribulozes bifosfāta karboksilāze(RiBP karboksilāze). Ribulozes bisfosfāta karboksilēšanas rezultātā veidojas nestabils sešu oglekļa savienojums, kas nekavējoties sadalās divās molekulās. fosfoglicerīnskābe(FGK). Pēc tam notiek reakciju cikls, kurā fosfoglicerīnskābe caur virkni starpproduktu tiek pārveidota par glikozi. Šajās reakcijās tiek izmantota gaismas fāzē izveidotā ATP un NADPH 2 enerģija; Šo reakciju ciklu sauc par “Kalvina ciklu”:
6CO 2 + 24H + + ATP → C 6 H 12 O 6 + 6 H 2 O.
Papildus glikozei fotosintēzes laikā veidojas arī citi sarežģītu organisko savienojumu monomēri - aminoskābes, glicerīns un taukskābes, nukleotīdi. Pašlaik ir divu veidu fotosintēze: C 3 - un C 4 fotosintēze.
C 3-fotosintēze
Šis ir fotosintēzes veids, kurā pirmais produkts ir trīs oglekļa (C3) savienojumi. C 3 fotosintēze tika atklāta pirms C 4 fotosintēzes (M. Calvin). Tā ir C3 fotosintēze, kas ir aprakstīta iepriekš sadaļā “Tumšā fāze”. C 3 fotosintēzes raksturīgās iezīmes: 1) oglekļa dioksīda akceptors ir RiBP, 2) RiBP karboksilēšanas reakciju katalizē RiBP karboksilāze, 3) RiBP karboksilēšanas rezultātā veidojas sešu oglekļa savienojums, kas sadalās divi PGA. FGK tiek atjaunots uz triozes fosfāti(TF). Daļu no TF izmanto RiBP reģenerācijai, bet daļu pārvērš glikozē.
1 - hloroplasts; 2 - peroksisoms; 3 - mitohondriji.
Tā ir no gaismas atkarīga skābekļa absorbcija un oglekļa dioksīda izdalīšanās. Pagājušā gadsimta sākumā tika konstatēts, ka skābeklis nomāc fotosintēzi. Kā izrādījās, RiBP karboksilāzes substrāts var būt ne tikai oglekļa dioksīds, bet arī skābeklis:
O 2 + RiBP → fosfoglikolāts (2C) + PGA (3C).
Fermentu sauc par RiBP oksigenāzi. Skābeklis ir konkurētspējīgs oglekļa dioksīda fiksācijas inhibitors. Fosfātu grupa tiek atdalīta, un fosfoglikolāts kļūst par glikolātu, kas augam ir jāizmanto. Tas nonāk peroksisomās, kur tiek oksidēts līdz glicīnam. Glicīns nonāk mitohondrijās, kur tas tiek oksidēts par serīnu, zaudējot jau fiksēto oglekli CO 2 veidā. Rezultātā divas glikolāta molekulas (2C + 2C) tiek pārveidotas par vienu PGA (3C) un CO 2. Fotoelpošana izraisa C3 augu ražas samazināšanos par 30-40% ( Ar 3 augiem- augi, kam raksturīga C 3 fotosintēze).
C 4 fotosintēze ir fotosintēze, kurā pirmais produkts ir četru oglekļa (C 4) savienojumi. 1965. gadā tika konstatēts, ka atsevišķos augos (cukurniedrēs, kukurūzā, sorgo, prosā) pirmie fotosintēzes produkti ir četroglekļa skābes. Šos augus sauca Ar 4 augiem. 1966. gadā Austrālijas zinātnieki Hečs un Sleks pierādīja, ka C4 augiem praktiski nav fotoelpošanas un tie daudz efektīvāk absorbē oglekļa dioksīdu. Sāka saukt oglekļa transformācijas ceļu C 4 augos autors Hatch-Slack.
C 4 augiem raksturīga īpaša lapas anatomiska struktūra. Visus asinsvadu saišķus ieskauj dubults šūnu slānis: ārējais slānis ir mezofila šūnas, iekšējais slānis ir apvalka šūnas. Oglekļa dioksīds tiek fiksēts mezofila šūnu citoplazmā, akceptors ir fosfoenolpiruvāts(PEP, 3C), PEP karboksilēšanas rezultātā veidojas oksaloacetāts (4C). Process tiek katalizēts PEP karboksilāze. Atšķirībā no RiBP karboksilāzes, PEP karboksilāzei ir lielāka afinitāte pret CO 2 un, pats galvenais, tā nesadarbojas ar O 2 . Mezofila hloroplastos ir daudz graudu, kur aktīvi notiek gaismas fāzes reakcijas. Tumšās fāzes reakcijas notiek apvalka šūnu hloroplastos.
Oksaloacetāts (4C) tiek pārveidots par malātu, kas caur plazmodesmātu tiek transportēts apvalka šūnās. Šeit tas tiek dekarboksilēts un dehidrogenēts, veidojot piruvātu, CO 2 un NADPH 2 .
Piruvāts atgriežas mezofila šūnās un tiek reģenerēts, izmantojot PEP ATP enerģiju. CO 2 atkal tiek fiksēts ar RiBP karboksilāzi, veidojot PGA. PEP reģenerācijai nepieciešama ATP enerģija, tāpēc tai ir nepieciešams gandrīz divreiz vairāk enerģijas nekā C 3 fotosintēzei.
Fotosintēzes nozīme
Pateicoties fotosintēzei, katru gadu no atmosfēras tiek absorbēti miljardi tonnu oglekļa dioksīda un izdalās miljardiem tonnu skābekļa; fotosintēze ir galvenais organisko vielu veidošanās avots. Skābeklis veido ozona slāni, kas aizsargā dzīvos organismus no īsviļņu ultravioletā starojuma.
Fotosintēzes laikā zaļa lapa izmanto tikai aptuveni 1% no uz tās krītošās saules enerģijas, produktivitāte ir aptuveni 1 g organisko vielu uz 1 m2 virsmas stundā.
Ķīmijsintēze
Organisko savienojumu sintēzi no oglekļa dioksīda un ūdens, ko veic nevis gaismas enerģijas, bet gan neorganisko vielu oksidēšanās enerģijas dēļ, sauc. ķīmiskā sintēze. Ķīmisintētiskie organismi ietver dažus baktēriju veidus.
Nitrificējošās baktērijas amonjaks tiek oksidēts par slāpekļskābi un pēc tam par slāpekļskābi (NH 3 → HNO 2 → HNO 3).
Dzelzs baktērijas pārvērš melno dzelzi par dzelzi oksīdu (Fe 2+ → Fe 3+).
Sēra baktērijas oksidē sērūdeņradi par sēru vai sērskābi (H 2 S + ½O 2 → S + H 2 O, H 2 S + 2O 2 → H 2 SO 4).
Neorganisko vielu oksidācijas reakciju rezultātā izdalās enerģija, ko baktērijas uzglabā augstas enerģijas ATP saišu veidā. ATP izmanto organisko vielu sintēzei, kas norit līdzīgi fotosintēzes tumšās fāzes reakcijām.
Ķīmisintētiskās baktērijas veicina minerālvielu uzkrāšanos augsnē, uzlabo augsnes auglību, veicina notekūdeņu attīrīšanu u.c.
Iet uz lekcijas Nr.11“Vielmaiņas jēdziens. Olbaltumvielu biosintēze"
Iet uz lekcijas Nr.13"Eukariotu šūnu dalīšanas metodes: mitoze, mejoze, amitoze"
Koenzīmi FMN (RMM) un FAD (RAO)
Flavīna enzīmu bioloģiskā loma ir tāda, ka tie katalizē aerobās redoksreakcijas dzīvās sistēmās, piemēram, tie oksidē reducējošos koenzīmus - NADH2, NADPH2, kas pārvadā H2 elpošanas ķēdē.
Tiola koenzīmi
Tiola koenzīmi ietver acilēšanas koenzīmu (CoA, CoA, HSCoA), kura bioloģiskā loma ir acilgrupu pārnešana. Ja CoA pārnes acetilu (CH 3 CO–), tad to sauc par acetilēšanas koenzīmu. CoA satur B3 vitamīnu (pantotēnskābi):
 |
 |
Acilgrupas tiek pārnestas uz CoA koenzīma A estera saites dēļ ar tiola grupu –SH.
Acetilēšanas koenzīma bioloģiskā loma ir šāda:
1) starpposma metabolisma galvenā viela, CH 3 CO– grupu nesējs, kas nonāk Krebsa ciklā oksidēšanai līdz H 2 O un CO 2 un enerģijas ražošanai;
2) koenzīms, kas iesaistīts taukskābju biosintēzē un sadalīšanā līdz aminoskābēm.
4. IEDAĻA. FIZIKĀLĀS UN ĶĪMISKĀS ĪPAŠĪBAS FERMENTU
Fermenti– tie ir lielmolekulārie savienojumi, amfoteriskie elektrolīti, kuru raksturīgās īpašības ir:
Hidrofilitāte;
Izsālīšana;
denaturācija;
Koloidālo sistēmu īpašības;
Optimāls pH;
Optimāla temperatūra;
augsta darbības specifika;
Fermentu aktivizēšana un inhibīcija.
Temperatūras ietekme uz fermentu aktivitāti
Enzīmu reakcijām ir patiess Van Hofa noteikums: temperatūrai paaugstinoties par 10 °C, reakcijas ātrums palielinās 2–4 reizes:
,
kur V t2 – ātrums temperatūrā t2; V t1 – ātrums pie temperatūras t1; Δt= t2 – t1; γ = 2–4 – temperatūras koeficients.
Šī atkarība tiek saglabāta līdz noteiktam temperatūras līmenim - temperatūras optimālajam. Lielākajai daļai fermentu temperatūras optimums ir robežās no 35...45 °C. Temperatūras paaugstināšanās virs optimālās izraisa enzīmu aktivitātes samazināšanos, pie t > 70 °C ferments tiek inaktivēts, t.i., zaudē savu bioloģisko aktivitāti. Tā kā ferments ir olbaltumviela, tad temperatūrai paaugstinoties, tas denaturējas, mainās aktīvā centra struktūra, kā rezultātā ferments nevar reaģēt ar substrātu. Izņēmums ir miokināze, kas ir aktīva 100 ° C temperatūrā, un katalāze, kas ir aktīva 0 ° C temperatūrā.
Optimālais pH
Fermenti uzrāda maksimālo aktivitāti optimālā fizioloģiskā pH diapazonā (skatīt pielikumu). Piemēram, saharāzei optimālais pH ir 6,2, pepsīnam – 1,5–2,5.
Darbības atgriezeniskums
Daži fermenti var katalizēt uz priekšu un atpakaļ vērstas reakcijas.
Darbības specifika (selektivitāte).
Ferments var katalizēt vienu vai vairākas līdzīga rakstura ķīmiskās reakcijas. Specifiskums ir balstīts uz E. Fišera hipotēzi: stingra atbilstība starp substrāta struktūru un aktīvo centru, piemēram, atslēga uz slēdzeni.
Specifiskums var būt relatīvs vai absolūts. Relatīvā specifika raksturīgs fermentiem, kas iedarbojas uz noteikta veida saiti. Fermenti ar relatīvu specifiskumu ietver esterāzes (hidrolīze, kuras pamatā ir estera saišu atrašanās vieta) un proteināzes (peptīdu saites hidrolīze).
Absolūtā specifika (absolūtā selektivitāte) ir tas, ka ferments katalizē tikai viena noteiktas struktūras substrāta transformāciju.
Piemēram:
Saharoze Saharoze
Argināze arginīns
Absolūtā specifika ietver arī stereoķīmisko specifiku, t.i., fermenta ietekmi uz konkrētu stereoizomēru.
Enzīmu aktivizēšana. Aktivatori. Inhibīcija. Inhibitori
Aktivizēšana sauc par fermentu aktivitātes palielināšanos aktivatori– vielas, kas palielina enzīmu aktivitāti.
Aktivatori var būt metālu joni (Na +, K +, Mg 2+).
Viens no aktivizācijas procesa veidiem ir fermentu pašaktivizācijas process. Fermentiem ir proenzīmi (zimogēni)– neaktīvas enzīmu formas, kad aktīvais centrs tiek maskēts ar papildu peptīdu ķēdes posmu, kā rezultātā substrāts nevar pietuvoties aktīvajam centram. Zimogēna pārvēršanos par aktīvu enzīmu peptīdu ķēdes daļas noņemšanas un aktīvā centra atbrīvošanas rezultātā sauc. pašaktivizēšana.
Par fermentatīvās reakcijas ātruma samazināšanos inhibitoru ietekmē sauc kavēšana, attiecīgi inhibitori– tās ir vielas, kas kavē enzīmu darbību. Inhibitori ir smago metālu joni, skābes, sārmi, spirti utt.
Inhibīcija var būt atgriezeniska vai neatgriezeniska.
Plkst neatgriezeniski Inhibējot, ferments pilnībā zaudē savu aktivitāti struktūras iznīcināšanas (denaturācijas) dēļ. Inhibitori ietver denaturējošus fizikālos un ķīmiskos faktorus.
Atgriezenisks inhibīcija ir atgriezeniska fermenta mijiedarbība ar substrātu. Atgriezeniska kavēšana var būt konkurējoša vai nekonkurējoša.
Plkst konkurētspējīgu Atgriezeniskas inhibīcijas gadījumā starp substrātu un inhibitoru notiek “sacensība” par mijiedarbību ar enzīma aktīvo centru.
Substrāts un inhibitori ir strukturāli analogi. Inhibitors (I), konkurējot ar substrātu (S), veido inhibitora-enzīma kompleksu (EU) ar enzīmu (E):
E + S + U ↔ EU + S
nnginttorno-
fermentatīvs
komplekss
Nekonkurētspējīgs vai allostērisks(no grieķu val allos– cits), inhibīcija balstās uz to, ka inhibitors nav substrāta strukturāls analogs un saistās nevis ar aktīvo, bet gan ar allosterisko centru, kā rezultātā mainās enzīma struktūra un aktīvais centrs. nevar piestiprināt substrātu.
Viņiem ir svarīga loma fermentu darbības regulēšanā nodalījums, i., lokalizācija subcelulārās struktūrās.
Cikliskais adenozīna monofosfāts (CAMP)- ATP atvasinājums, kas organismā darbojas kā otrs vēstnesis, ko izmanto noteiktu hormonu (piemēram, glikagona vai adrenalīna) signālu intracelulārai izplatīšanai, kas nevar iziet cauri šūnu membrānai. Pārvērš virkni inertu proteīnu fermentos (no nometnes atkarīgās proteīnkināzes), kuru ietekmē notiek vairākas bioķīmiskas reakcijas. reakcijas (nervu impulsu vadīšana).
Tiek stimulēta cAMP ražošana adrenalīns.
Cikliskais guanozīna monofosfāts (cGMP) ir cikliska nukleotīda forma, ko no guanozīna trifosfāta (GTP) veido enzīms guanilāta ciklāze. Izglītība tiek stimulēta acetilholīns.
· cGMP ir iesaistīts bioķīmisko procesu regulēšanā dzīvās šūnās kā sekundārais sūtnis (otrais sūtnis). Ir raksturīgi, ka daudzas cGMP iedarbības ir tieši pretējas cAMP.
· cGMP aktivizē G-kināzi un fosfodiesterāzi, kas hidrolizē cAMP.
· cGMP ir iesaistīts šūnu cikla regulēšanā. Šūnas izvēle ir atkarīga no cAMP/cGMP attiecības: pārtraukt dalīšanu (pārtraukt G0 fāzē) vai turpināt, pārejot uz G1 fāzi.
· cGMP stimulē šūnu proliferāciju (dalīšanās), un cAMP nomāc
Adenozīna trifosfāts (ATP)- nukleotīds, ko veido slāpekļa bāze adenīns, piecu oglekļa cukura riboze un trīs fosforskābes atlikumi. Fosfātu grupas ATP molekulā ir savienotas viena ar otru augstas enerģijas (makroerģiska) savienojumiem. Saites starp fosfātu grupām nav ļoti spēcīgas, un, tām pārtrūkstot, izdalās liels enerģijas daudzums. Fosfātu grupas hidrolītiskās šķelšanās rezultātā no ATP veidojas adenozīna difosforskābe (ADP) un atbrīvojas daļa enerģijas.
· Kopā ar citiem nukleozīdu trifosfātiem ATP ir nukleīnskābju sintēzes sākumprodukts.
· ATP ir svarīga loma daudzu bioķīmisko procesu regulēšanā. Būdams vairāku enzīmu allosteriskais efektors, ATP, pievienojoties to regulējošajiem centriem, uzlabo vai nomāc to darbību.
· ATP ir arī tiešs priekštecis cikliskā adenozīna monofosfāta sintēzei, kas ir sekundārais hormonālo signālu pārraides vēstnesis šūnā.
· Zināma arī ATP kā mediatora loma sinapsēs un signālvielas loma citās starpšūnu mijiedarbībās.
Adenozīna difosfāts (ADP)- nukleotīds, kas sastāv no adenīna, ribozes un diviem fosforskābes atlikumiem. ADP ir iesaistīts enerģijas metabolismā visos dzīvajos organismos, no tā veidojas ATP, fosforilējoties:
ADP + H3PO4 + enerģija → ATP + H2O.
ADP cikliskā fosforilēšanās un sekojošā ATP kā enerģijas avota izmantošana veido procesu, kas ir enerģijas metabolisma (katabolisma) būtība.
FAD - flavīna adenīna dinukleotīds- koenzīms, kas piedalās daudzos redoks bioķīmiskos procesos. FAD pastāv divās formās - oksidētā un reducētā, tās bioķīmiskā funkcija, kā likums, ir pāreja starp šīm formām.
Nikotinamīda adenīna dinukleotīds (NAD) - dinukleotīds sastāv no diviem nukleotīdiem, kas savienoti ar to fosfātu grupām. Viens no nukleotīdiem satur adenīnu kā slāpekļa bāzi, otrs satur nikotīnamīdu. Nikotinamīda adenīna dinukleotīds pastāv divos veidos: oksidēts (NAD) un reducēts (NADH).
· Vielmaiņā NAD piedalās redoksreakcijās, pārnesot elektronus no vienas reakcijas uz otru. Tādējādi šūnās NAD pastāv divos funkcionālos stāvokļos: tā oksidētā forma NAD+ ir oksidētājs un ņem elektronus no citas molekulas, tiek reducēts līdz NADH, kas pēc tam kalpo kā reducētājs un nodod elektronus.
· 1. Olbaltumvielu, tauku un ogļhidrātu vielmaiņa. Tā kā NAD un NADP kalpo kā vairuma dehidrogenāžu koenzīmi, tie piedalās reakcijās
taukskābju sintēzes un oksidācijas laikā,
holesterīna sintēzes laikā,
glutamīnskābes un citu aminoskābju apmaiņa,
ogļhidrātu metabolisms: pentozes fosfāta ceļš, glikolīze,
pirovīnskābes oksidatīvā dekarboksilēšana,
trikarbonskābes cikls.
· 2. NADH veic regulējošu funkciju, jo ir noteiktu oksidācijas reakciju inhibitors, piemēram, trikarbonskābes ciklā.
· 3. Iedzimtas informācijas aizsardzība - NAD ir poli-ADP-ribosilācijas substrāts hromosomu pārrāvuma un DNS remonta procesā, kas palēnina nekrobiozi un šūnu apoptozi.
· 4. Aizsardzība pret brīvajiem radikāļiem – NADPH ir būtiska šūnas antioksidantu sistēmas sastāvdaļa.
Koenzīmi katalītiskajās reakcijās transportē dažādas atomu, elektronu vai protonu grupas. Koenzīmi saistās ar fermentiem:
Kovalentās saites;
jonu saites;
Hidrofobās mijiedarbības utt.
Viens koenzīms var būt vairāku enzīmu koenzīms. Daudzi koenzīmi ir daudzfunkcionāli (piemēram, NAD, PF). Holoenzīma specifika ir atkarīga no apoenzīma.
Visi koenzīmi ir sadalīti divās lielās grupās: vitamīnu un nevitamīnu.
Vitamīnu dabas koenzīmi– vitamīnu atvasinājumi vai vitamīnu ķīmiskās modifikācijas.
1. grupa: tiamīns – B1 vitamīna atvasinājumi. Tie ietver:
Tiamīna monofosfāts (TMP);
tiamīna difosfāts (TDP) vai tiamīna pirofosfāts (TPP) vai kokarboksilāze;
Tiamīna trifosfāts (TTP).
TPF ir vislielākā bioloģiskā nozīme. Daļa no ketoskābes dekarboksilāzes: PVK, a-ketoglutārskābe. Šis enzīms katalizē CO 2 izvadīšanu.
Kokarboksilāze piedalās transketolāzes reakcijā no pentozes fosfāta cikla.
2. grupa: flavīna koenzīmi, B2 vitamīna atvasinājumi. Tie ietver:
- flavīna mononukleotīds (FMN);
- flavīna adenīna dinukleotīds (FAD).
Rebitols un izoaloksazīns veido B2 vitamīnu. B2 vitamīns un fosfora atlikums veido FMN. FMN apvienojas ar AMP, veidojot FAD.
[rīsi. izoaloksazīna gredzens ir savienots ar rebitolu, rebitols ar fosforu un fosfors ar AMP]
FAD un FMN ir dehidrogenāžu koenzīmi. Šie fermenti katalizē ūdeņraža izvadīšanu no substrāta, t.i. piedalīties oksidācijas-reducēšanās reakcijās. Piemēram, SDH – sukcināta dehidrogenāze – katalizē dzintarskābes pārvēršanos fumārskābē. Šis ir no FAD atkarīgs enzīms. [rīsi. COOH-CH 2 -CH 2 -COOH® (virs bultiņas — SDH, zemāk — FAD un FADN 2) COOH-CH=CH-COOH]. Flavīna enzīmi (no flavīna atkarīgie DG) satur FAD, kas ir galvenais protonu un elektronu avots. Ķīmijas procesā reakcijas FAD pārvēršas par FADN 2. FAD darba daļa ir izoaloksazīna 2. gredzens; ķīmiskajā procesā Reakcija ietver divu ūdeņraža atomu pievienošanu slāpekļa atomiem un divkāršo saišu pārkārtošanos gredzenos.
3. grupa: pantotēniskie koenzīmi, B3 vitamīna atvasinājumi- pantotēnskābe. Tie ir daļa no koenzīma A, NS-CoA. Šis koenzīms A ir aciltransferāžu koenzīms, ar kuru kopā tas pārnes dažādas grupas no vienas molekulas uz otru.
4. grupa: nikotīnamīds, PP vitamīna atvasinājumi - nikotīnamīds:
Pārstāvji:
Nikotīnamīda adenīna dinukleotīds (NAD);
Nikotīnamīda adenīna dinukleotīda fosfāts (NADP).
Koenzīmi NAD un NADP ir dehidrogenāžu (no NADP atkarīgie enzīmi) koenzīmi, piemēram, malāts-DH, izocitrāts-DH, laktāts-DH. Piedalīties dehidrogenēšanas procesos un redoksreakcijās. Šajā gadījumā NAD pievieno divus protonus un divus elektronus, un veidojas NADH2.
Rīsi. darba grupa NAD un NADP: PP vitamīna rasējums, kuram pievienots viens H atoms un rezultātā notiek dubultsaišu pārkārtošanās. Tiek uzzīmēta jauna PP + H + ] vitamīna konfigurācija
5. grupa: B6 vitamīna piridoksīna atvasinājumi. [rīsi. piridoksāls. piridoksāls + fosfors = piridoksāla fosfāts]
- piridoksīns;
- piridoksāls;
- piridoksamīns.
Šīs formas tiek savstarpēji pārveidotas reakciju laikā. Piridoksālam reaģējot ar fosforskābi, tiek iegūts piridoksāla fosfāts (PP).
PF ir aminotransferāžu koenzīms, kas pārnes aminogrupu no AA uz keto skābi - reakcija transaminēšana. B6 vitamīna atvasinājumi ir iekļauti arī kā koenzīmi AA dekarboksilāzēs.
Nevitamīnu koenzīmi- vielas, kas veidojas vielmaiņas laikā.
1) Nukleotīdi- UTF, UDF, TTF utt. UDP-glikoze iesaistās glikogēna sintēzē. UDP-hialuronskābi izmanto, lai neitralizētu dažādas vielas šķērsreakcijās (glikuroniltransferāze).
2) Porfirīna atvasinājumi(hēms): katalāze, peroksidāze, citohromi utt.
3) Peptīdi. Glutations ir tripeptīds (GLU-CIS-GLY), tas piedalās reakcijās un ir oksidoreduktāžu (glutationa peroksidāzes, glutationa reduktāzes) koenzīms. 2GSH"(virs bultiņas 2H) G-S-S-G. GSH ir reducētā glutationa forma, un G-S-S-G ir oksidētā forma.
4) Metāla joni, piemēram, Zn 2+ ir daļa no enzīma AlDH (alkohola dehidrogenāzes), Cu 2+ - amilāzes, Mg 2+ - ATPāzes (piemēram, miozīna ATPāzes).
Var piedalīties:
Fermentu substrāta kompleksa piesaiste;
Katalīzē;
Fermenta aktīvā centra optimālās konformācijas stabilizācija;
Kvartāra struktūras stabilizācija.
Fermentus, tāpat kā olbaltumvielas, iedala 2 grupās: vienkārši Un komplekss. Vienkāršās sastāv tikai no aminoskābēm un hidrolīzes laikā veido tikai aminoskābes, kuru telpisko organizāciju ierobežo terciārā struktūra. Tie galvenokārt ir kuņģa-zarnu trakta enzīmi: pepsīns, tripsīns, lizacīms, fosfatāze. Kompleksie enzīmi, papildus proteīna daļai, satur arī neolbaltumvielas.Šīs neolbaltumvielas sastāvdaļas atšķiras pēc saistīšanās stipruma ar proteīna daļu (aloenzīmu). Ja kompleksa enzīma disociācijas konstante ir tik maza, ka šķīdumā visas polipeptīdu ķēdes ir saistītas ar to neolbaltumvielām un netiek atdalītas izolācijas un attīrīšanas laikā, tad neolbaltumvielu komponentu sauc. protezēšanas grupa un tiek uzskatīta par fermenta molekulas neatņemamu sastāvdaļu.
Zem koenzīms saprast papildu grupu, kas pēc disociācijas ir viegli atdalāma no aloenzīma. Starp aloenzīmu un vienkāršāko grupu ir diezgan sarežģīta kovalentā saite. Starp aloenzīmu un koenzīmu pastāv nekovalenta saite (ūdeņraža vai elektrostatiskā mijiedarbība). Tipiski koenzīmu pārstāvji ir:
B1 - tiamīns; pirofosfāts (satur B)
B 2 - riboflavīns; FAD, FNK
PP - NAD, NADP
H – biotīns; biositīns
B 6 - piridoksīns; piridoksāla fosfāts
Pantotēnskābe: koenzīms A
Daudzi divvērtīgi metāli (Cu, Fe, Mn, Mg) darbojas arī kā kofaktori, lai gan tie nav ne koenzīmi, ne protēžu grupas. Metāli ir daļa no aktīvā centra vai stabilizē aktīvā centra optimālo struktūru.
METĀLIFERMENTI
Fe, Fehemoglobīns, katalāze, peroksidāze
Cu, Cu citohroma oksidāze
ZnDNS – polimerāze, dehidrogenāze
Mgeksokināze
Mnarginase
Seglutationa reduktāze
ATP, pienskābe un tRNS var veikt arī kofaktora funkciju. Jāatzīmē viena divkomponentu enzīmu atšķirīgā iezīme, proti, ka ne kofaktoram (koenzīmam vai protēžu grupai), ne aloenzīmam atsevišķi nav katalītiskas aktivitātes, bet tikai to integrācija vienā veselumā, kas notiek saskaņā ar to trīs programmu. -dimensiju organizācija, nodrošina ātru ķīmisko reakciju rašanos.
NAD un NADP struktūra.
NAD un NADP ir no piridīna atkarīgo dehidrogenāžu koenzīmi.
NIKOTINAMĪDA ADNĪNA DĪNA NUKLEOTĪDS.
NIKOTINAMĪDA ADNĪNA DĪNA NUKLEOAMĪDA FOSFĀTS (NADP)
NAD un NADP spēja spēlēt precīza ūdeņraža nesēja lomu ir saistīta ar klātbūtni to struktūrā -
nikotīnskābes reamīds.
Šūnās ir iesaistītas no NAD atkarīgās dehidrogenāzes
elektronu pārneses procesos no substrāta uz O.
No NADP atkarīgām dehidrogenāzēm ir nozīme šajā procesā -
sah biosintēze. Tāpēc koenzīmi NAD un NADP
atšķiras pēc intracelulārās lokalizācijas: NAD
koncentrēts mitohondrijās un lielākajā daļā NADP
atrodas citoplazmā.
FAD un FMN struktūra.
FAD un FMN ir flavīna enzīmu protezēšanas grupas. Tie ir ļoti stingri piesaistīti aloenzīmam, atšķirībā no NAD un NADP.
FLAVINA MONONUKLEOTĪDS (FMN).
FLAVINACETILDINUKLEOTĪDS.
FAD un FMN molekulas aktīvā daļa ir izoalloksadīna gredzena riboflavīns, pie kura slāpekļa atomiem var pievienoties 2 ūdeņraža atomi.
Notiek ielāde...