Protein tisu otot. Mikrofilamen, fungsi dan komposisinya. Aktin dan myosin Fungsi penguncupan otot disediakan oleh 1 aktin protein

Komposisi protein tisu otot adalah sangat kompleks. Ia telah dikaji oleh ramai saintis sejak sekian lama. Pengasas biokimia Rusia, A. Ya. Danilevsky, semasa mengkaji protein tisu otot, memberikan idea yang betul tentang peranan fisiologi sejumlah protein dan kepentingan protein kontraktil myosin yang terkandung dalam myofibrils.
Selepas itu, myosin dikaji oleh V. A. Engelhardt, I. I. Ivanov dan saintis Soviet yang lain. Saintis Hungary Szent-Georgyi memberi sumbangan besar kepada kajian penguncupan otot. Seorang lagi saintis Hungary, Straub, menemui aktin protein otot.
Kajian tisu otot harus bermula dengan protein, kerana ia menyumbang kira-kira 80% daripada sisa kering tisu otot. Selaras dengan struktur morfologi serat otot, protein diedarkan seperti berikut:

Daripada rajah di atas dapat dilihat bahawa komposisi protein tisu otot adalah sangat pelbagai. Sarcoplasma mengandungi empat protein: myogen, myoalbumin, globulin X dan myoglobin. Myofibrils mengandungi kompleks aktin dan miosin yang dipanggil actomyosin. Semua protein sarcoplasmic dipanggil intraselular, dan protein sarcolemma dipanggil ekstraselular. Nukleus mengandungi nukleoprotein, dan sarcolemma mengandungi kolagen dan elastin. Jika kita menganggap bahawa tisu otot, di samping itu, mengandungi sejumlah besar enzim yang berbeza dan setiap daripada mereka adalah protein khas, maka komposisi protein tisu otot ternyata menjadi lebih kompleks.

Myosin

Protein utama tisu otot ialah myosin. Ia membentuk hampir separuh daripada semua protein tisu otot, dan ia terdapat dalam otot semua mamalia, burung dan ikan. Dari segi nilai pemakanan, ia adalah protein yang lengkap. Dalam jadual Rajah 7 menunjukkan komposisi asid amino miosin lembu.

Myosin telah dikaji secara terperinci oleh ahli biokimia Soviet, yang mendapati bahawa ia bukan sahaja protein struktur tisu otot, iaitu, protein yang terlibat dalam pembinaan sel, tetapi juga enzim - adenosine triphosphatase, yang memangkinkan tindak balas hidrolisis ATP. Dalam kes ini, ADP (asid adenosine diphosphoric) dan asid fosforik terbentuk dan sejumlah besar tenaga dikeluarkan, yang digunakan dalam kerja otot.
Myosin diperolehi dalam bentuk kristal tulen. Berat molekulnya sangat besar, kira-kira 1.5 juta miosin Kristal, dalam ketiadaan garam sepenuhnya, larut dengan sempurna dalam air. Tetapi ia cukup untuk menambah jumlah garam yang tidak ketara, contohnya natrium klorida, ke dalam air, dan ia kehilangan sepenuhnya keupayaannya untuk membubarkan dan pembubaran berlaku sudah pada kepekatan natrium klorida kira-kira 1%. Walau bagaimanapun, berhubung dengan garam, contohnya ammonium sulfat, myosin berkelakuan seperti globulin biasa.
Apabila protein daging diekstrak dengan air, myosin tidak masuk ke dalam larutan. Apabila memproses daging dengan larutan garam, ia terdapat dalam ekstrak garam. Apabila larutan garam miosin dicairkan dengan air, kepekatan garam berkurangan dan miosin mula memendakan. Myosin diasinkan apabila tepu sepenuhnya dengan natrium klorida dan magnesium sulfat (pengasinan dilakukan dengan garam kristal, jika tidak, mustahil untuk mencapai ketepuan lengkap).
Titik isoelektrik myosin adalah pada pH 5.4-5.5.
Myosin mempunyai sifat memasuki ikatan khas dengan pelbagai bahan, terutamanya protein, untuk membentuk kompleks. Peranan khas dalam aktiviti otot dimainkan oleh kompleks myosin dan aktin - actomyosin.

Aktin dan actomiosin

Protein aktin boleh wujud dalam dua bentuk: fibrillar dan globular. Dalam otot berehat, aktin berada dalam bentuk fibrillar; dengan pengecutan otot ia menjadi globular. Asid trifosforik adenosin dan garam sangat penting dalam transformasi ini.
Tisu otot mengandungi 12-15% aktin. Ia masuk ke dalam larutan semasa pengekstrakan berpanjangan dengan larutan garam; dengan pengekstrakan jangka pendek ia kekal dalam stroma. Berat molekul aktin adalah kira-kira 75,000.
Apabila larutan aktin dan miosin bercampur, kompleks yang dipanggil actomiosin terbentuk, dari mana myofibril terutamanya dibina. Kompleks ini dicirikan oleh kelikatan yang tinggi dan mampu mengecut secara mendadak pada kepekatan tertentu ion kalium dan magnesium (0.05 m KCl > dan 0.001 m MgCl2) dengan kehadiran adenosin trifosfat. Pada kepekatan garam yang lebih tinggi (0.6 m KCl), aktomiosin terurai kepada aktin dan miosin apabila ATP ditambah. Kelikatan larutan berkurangan dengan ketara.
Menurut Szent-Georgia, pemampatan actomyosin di bawah pengaruh ATP mendasari penguncupan otot hidup.
Actomyosin, seperti globulin tulen, tidak larut dalam air. Apabila daging diproses dengan larutan garam, actomyosin dengan kandungan aktin yang tidak menentu akan masuk ke dalam larutan, bergantung pada tempoh pengekstrakan.

Globulin X

Tisu otot mengandungi kira-kira 20% globulin X daripada jumlah protein. Ia adalah globulin biasa, iaitu, ia tidak larut dalam air, tetapi larut dalam larutan garam kepekatan purata; mendakan daripada larutan pada separuh tepu dengan ammonium sulfat (1 isipadu larutan protein dan 1 isipadu larutan ammonium sulfat tepu), dengan natrium klorida pada tepu penuh.

Miogen

Tisu otot mengandungi kira-kira 20% myogen daripada jumlah protein. Ia tidak boleh dikelaskan sebagai albumin atau globulin biasa, kerana ia larut dalam air, tidak cukup masin dengan natrium klorida dan magnesium sulfat apabila tepu (garam kristal), manakala pada masa yang sama ia dimendakkan dengan ammonium sulfat pada 2/3 ketepuan (1 isipadu larutan protein dan 2 isipadu larutan tepu ammonium sulfat). Protein ini diperolehi dalam bentuk kristal. Berat molekul myogen ialah 150,000.
V. A. Engelhardt menemui dalam myogen keupayaan untuk memangkinkan salah satu tindak balas terpenting yang berlaku dalam proses glikolisis tisu otot. Penemuan ini adalah yang pertama menunjukkan bahawa protein struktur, iaitu, protein yang terlibat dalam pembinaan tisu, boleh mempunyai aktiviti enzimatik.

Myoalbumin

Tisu otot mengandungi kira-kira 1-2% myoalbumin daripada jumlah protein. Ia adalah albumin biasa, iaitu ia larut dalam air, tidak dimendakkan oleh natrium klorida apabila tepu, tetapi dimendakkan oleh ammonium sulfat.

Mioglobin

Myoglobin ialah protein kromoprotein kompleks dengan berat molekul 16,900 Semasa hidrolisis, ia terurai kepada protein globin dan kumpulan heme bukan protein. Warna myoglobin otot merah; Ia berbeza daripada hemoglobin dalam bahagian proteinnya; kumpulan prostetik mereka adalah sama.
Semasa pengoksidaan, heme bertukar menjadi hematin, dan dengan kehadiran asid hidroklorik - menjadi hemin. Kandungan hemin boleh digunakan untuk menilai jumlah mioglobin dalam tisu otot.
Kandungan hemin dalam otot lembu berkisar antara 42 hingga 60 mg setiap 100 g tisu; dalam otot babi ia lebih kurang - dari 22 hingga 42 mg setiap 100 g tisu, jadi mereka kurang berwarna.
Mioglobin, seperti pigmen darah, mempunyai spektrum penyerapan ciri.
Prinsip mendapatkan spektrum penyerapan bahan berwarna, khususnya pigmen daging dan darah, ialah tenaga cahaya yang melalui larutan pigmen diserap oleh larutan ini. Dalam kes ini, apa yang dipanggil penyerapan (penyerapan) cahaya berlaku, yang boleh dikesan dengan spektroskop.
Jalur penyerapan ciri untuk tisu otot dan pigmen darah berkisar antara 400 hingga 700 mm. Dalam selang ini, gelombang dilihat oleh mata kita, dan kita boleh melihat jalur gelap dalam spektrum menggunakan spektroskop, hasil daripada penyerapan cahaya dengan panjang gelombang tertentu.

Penyerapan cahaya oleh bahan berwarna boleh dikira menggunakan spektrofotometer. Keputusan yang diperoleh biasanya dinyatakan secara grafik. Dalam kes ini, panjang gelombang cahaya diplot di sepanjang paksi absis, dan peratusan cahaya yang melalui penyelesaian diplot di sepanjang paksi ordinat. Semakin sedikit cahaya yang berlalu, semakin banyak ia diserap oleh bahan berwarna. Jumlah penghantaran cahaya oleh larutan diambil sebagai 100%.
Dalam Rajah. Rajah 10 menunjukkan penyerapan (penyerapan) cahaya oleh larutan oksimioglobin; Ia menunjukkan bahawa oxymyoglobin mempunyai dua jalur penyerapan ciri yang jelas dalam kawasan spektrum yang boleh dilihat, iaitu, dua kawasan di mana ia menghantar paling sedikit cahaya dan, oleh itu, menyerap paling banyak cahaya. Maksimum bahagian ini adalah pada dua panjang gelombang; λ 585 mmk dan λ 545 mmk,
Dalam Rajah. Rajah 11 menunjukkan lengkung spektrofotometri oksihemoglobin untuk perbandingan.
Mioglobin mempunyai keupayaan yang lebih besar untuk mengikat oksigen daripada hemoglobin darah. Melalui myoglobin, tisu otot dibekalkan dengan oksigen. Otot yang bekerja mengandungi lebih banyak mioglobin, kerana pengoksidaan berlaku lebih sengit di dalamnya. Adalah diketahui bahawa otot-otot kaki berwarna lebih kuat daripada otot belakang; otot lembu yang bekerja juga lebih berwarna berbanding dengan haiwan yang tidak bekerja. Ini amat ketara pada burung, yang otot dadanya, yang tidak berfungsi, hampir tidak berwarna.

Kolagen dan elastin

Kolagen dan elastin adalah protein tisu penghubung yang tidak larut dalam air dan larutan garam. Mereka membentuk sarcolemma - sarung paling nipis serat otot.

Nukleoprotein

Nukleoprotein ialah protein yang membentuk nukleus sel. Ciri ciri mereka adalah keupayaan mereka untuk larut dalam larutan alkali lemah. Ini dijelaskan oleh fakta bahawa molekul mereka mengandungi kumpulan prostetik yang mempunyai sifat berasid.

Pemisahan protein otot

Apabila tisu otot dirawat dengan larutan garam kepekatan sederhana, proteinnya boleh dibahagikan kepada protein stromal dan protein plasma. Stroma merujuk kepada asas struktur tisu otot yang tidak larut garam, yang terdiri terutamanya daripada protein sarcolemmal (lihat rajah).

Keterlarutan protein intrasel dalam tisu otot berbeza-beza. Sebagai contoh, actomyosin dan globulin X tidak larut dalam air dan lebih mudah dimendakan daripada larutan garam oleh ammonium sulfat dan natrium klorida daripada myogen. Myogen larut dalam air seperti myoalbumin, tetapi berbeza daripadanya dalam sifat pengasinannya.
Keterlarutan protein tisu otot dalam larutan garam pada tindak balas neutral dan pemendakannya diberikan dalam Jadual. 8.

Apabila mengasinkan, memasak dan lain-lain jenis pemprosesan teknologi daging, bahan protein hilang. Magnitud kehilangan protein adalah disebabkan oleh keterlarutan dan kebolehmendapan yang berbeza.
Mengetahui sifat-sifat protein, adalah mungkin untuk memilih keadaan di mana kerugian akan menjadi minimum. Oleh itu, perhatian khusus harus diberikan kepada kajian sifat-sifat protein ini.

Silia dan flagela

Silia dan flagela - organel yang mempunyai kepentingan khusus, yang terlibat dalam proses pergerakan, adalah hasil daripada sitoplasma, asasnya adalah kad mikrotubulus, dipanggil benang paksi, atau axoneme (dari paksi Yunani - paksi dan nema - benang). Panjang silia adalah 2-10 mikron, dan bilangannya pada permukaan satu sel bersilia boleh mencapai beberapa ratus. Satu-satunya jenis sel manusia yang mempunyai flagel - sperma - mengandungi hanya satu flagellum panjang 50-70 mikron. Aksonem dibentuk oleh 9 pasang periferal mikrotubul oleh satu pasangan yang terletak di tengah; struktur sedemikian diterangkan oleh formula (9 x 2) + 2 (Rajah 3-16). Dalam setiap pasangan persisian, disebabkan gabungan separa mikrotubul, salah satu daripadanya (A) lengkap, kedua (B) tidak lengkap (2-3 dimer dikongsi dengan mikrotubulus A).

Pasangan tengah mikrotubul dikelilingi oleh cangkerang tengah, dari mana pengganda jejari mencapah ke penggandaan periferal. Penggandaan periferal disambungkan antara satu sama lain dengan jambatan nexin, dan "pemegang" protein dynein memanjang dari mikrotubulus A ke mikrotubulus B. doublet jiran (lihat Rajah 3-16), yang mempunyai aktiviti ATPase.

Pukulan cilium dan flagellum disebabkan oleh gelongsor dobel bersebelahan dalam aksonem, yang dimediasi oleh pergerakan pemegang dynein. Mutasi yang menyebabkan perubahan dalam protein yang membentuk silia dan flagella membawa kepada pelbagai disfungsi sel yang sepadan. Untuk sindrom Kartagener (sindrom silia tetap), biasanya disebabkan oleh ketiadaan pemegang dynein; pesakit menghidapi penyakit kronik sistem pernafasan (berkaitan dengan gangguan fungsi pembersihan permukaan epitelium pernafasan) dan ketidaksuburan (disebabkan oleh imobilitas sperma).

Badan basal, sama dalam struktur dengan sentriol, terletak di pangkal setiap cilium atau flagel. Pada tahap hujung apikal badan, mikrotubulus C hujung triplet, dan mikrotubulus A dan B terus ke mikrotubul sepadan aksonem cilium atau flagel. Semasa perkembangan silia atau flagellum, badan basal memainkan peranan sebagai matriks di mana pemasangan komponen axoneme berlaku.

Mikrofilamen- filamen protein nipis dengan diameter 5-7 nm, terletak di dalam sitoplasma secara tunggal, dalam bentuk septa atau dalam berkas. Dalam otot rangka, mikrofilamen nipis membentuk berkas tersusun, berinteraksi dengan filamen miosin yang lebih tebal.

Rangkaian kortikol (terminal) ialah zon pemeluwapan mikrofilamen di bawah plasmalemma, ciri kebanyakan sel. Dalam rangkaian ini, mikrofilamen dijalin dan "berkait silang" antara satu sama lain menggunakan protein khas, yang paling biasa ialah filamin. Rangkaian kortikal menghalang ubah bentuk mendadak dan mendadak sel di bawah pengaruh mekanikal dan memastikan perubahan lancar dalam bentuknya melalui penyusunan semula, yang difasilitasi oleh enzim pelarut (menukar) aktin.

Pelekatan mikrofilamen pada plasmalemma dilakukan kerana hubungannya dengan protein integral ("anchor") (integrin) - secara langsung atau melalui beberapa protein perantaraan talin, vinculin dan α-actinin (lihat Rajah 10-9). Di samping itu, mikrofilamen aktin dilekatkan pada protein transmembran di kawasan khas plasmalemma, dipanggil persimpangan lekatan atau hubungan fokus, yang menghubungkan sel antara satu sama lain atau sel kepada komponen bahan antara sel.

Aktin, protein utama mikrofilamen, berlaku dalam bentuk monomerik (G-, atau aktin globular), yang mampu mempolimerkan kepada rantai panjang (F-, atau aktin fibrillar) dengan kehadiran cAMP dan Ca2+. Biasanya, molekul aktin kelihatan seperti dua filamen berpintal secara heliks (lihat Rajah 10-9 dan 13-5).

Dalam mikrofilamen, aktin berinteraksi dengan beberapa protein pengikat aktin (sehingga beberapa dozen jenis) yang melaksanakan pelbagai fungsi. Sebahagian daripada mereka mengawal tahap pempolimeran aktin, yang lain (contohnya, filamin dalam rangkaian kortikal atau fimbrin dan villin dalam mikrovili) menyumbang kepada sambungan mikrofilamen individu ke dalam sistem. Dalam sel bukan otot, aktin menyumbang kira-kira 5-10% daripada kandungan protein, hanya kira-kira separuh daripadanya disusun menjadi filamen. Mikrofilamen lebih tahan terhadap pengaruh fizikal dan kimia berbanding mikrotubul.

Fungsi mikrofilamen:

(1) memastikan pengecutan sel otot (apabila berinteraksi dengan myosin);

(2) menyediakan fungsi yang berkaitan dengan lapisan kortikal sitoplasma dan plasmalemma (exo- dan endositosis, pembentukan pseudopodia dan penghijrahan sel);

(3) pergerakan organel, vesikel pengangkutan dan struktur lain dalam sitoplasma akibat interaksi dengan protein tertentu (minimyosin) yang dikaitkan dengan permukaan struktur ini;

(4) memastikan ketegaran tertentu sel disebabkan oleh kehadiran rangkaian kortikal, yang menghalang tindakan ubah bentuk, tetapi dengan sendirinya, apabila disusun semula, menyumbang kepada perubahan dalam bentuk selular;

(5) pembentukan penyempitan kontraktil semasa sitotomi, yang melengkapkan pembahagian sel;

(6) pembentukan asas ("rangka kerja") beberapa organel (microvilli, stereocilia);

(7) penyertaan dalam mengatur struktur sambungan antara sel (mengkelilingi desmosom).

Mikrovili adalah hasil pertumbuhan sitoplasma sel seperti jari dengan diameter 0.1 µm dan panjang 1 µm, yang asasnya dibentuk oleh mikrofilamen aktin. Microvilli memberikan peningkatan manifold di kawasan permukaan sel di mana pecahan dan penyerapan bahan berlaku. Pada permukaan apikal beberapa sel yang secara aktif mengambil bahagian dalam proses ini (dalam epitelium usus kecil dan tubulus buah pinggang) terdapat sehingga beberapa ribu mikrovili, yang bersama-sama membentuk sempadan berus.

nasi. 3-17. Skim organisasi ultrastruktur mikrovili. AMP – mikrofilamen aktin, AB – bahan amorfus (bahagian apikal mikrovillus), F, V – fimbrin dan villin (protein yang membentuk pautan silang dalam berkas AMP), mm – molekul minimyosin (melekatkan berkas AMP pada plasmalemma mikrovillus ), TC – rangkaian terminal AMP, C – jambatan spektrin (lampirkan TC pada plasmalemma), MF – filamen myosin, PF – filamen perantaraan, GC – glycocalyx.

Rangka kerja setiap mikrovili dibentuk oleh satu berkas yang mengandungi kira-kira 40 mikrofilamen yang terletak di sepanjang paksinya yang panjang (Rajah 3-17). Di bahagian apikal mikrovili, berkas ini diikat dalam bahan amorf. Ketegarannya adalah disebabkan oleh pautan silang dari protein fimbrin dan villin dari dalam, berkas itu dilekatkan pada plasmalemma mikrovilus oleh jambatan protein khas (molekul minimyosin. Di dasar mikrovillus, mikrofilamen berkas itu adalah; ditenun ke dalam rangkaian terminal, antara unsur-unsur yang terdapat filamen miosin Interaksi filamen aktin dan miosin rangkaian terminal berkemungkinan , menentukan nada dan konfigurasi mikrovili.

Stereocilia- mikrovili panjang yang diubah suai (dalam beberapa sel - bercabang) - dikesan lebih jarang berbanding mikrovili dan, seperti yang kedua, mengandungi sekumpulan mikrofilamen.

⇐ Sebelumnya123

Mikrofilamen, mikrotubul dan filamen perantaraan sebagai komponen utama sitoskeleton.

Mikrofilamen aktin - struktur, fungsi

Mikrofilamen aktin Mereka adalah pembentukan filamen polimer dengan diameter 6-7 nm, yang terdiri daripada protein aktin. Struktur ini sangat dinamik: pada hujung mikrofilamen yang menghadap membran plasma (akhir tambah), pempolimeran aktin daripada monomernya dalam sitoplasma berlaku, manakala pada hujung yang bertentangan (hujung tolak) berlaku penyahpolimeran.
Mikrofilamen, oleh itu, mempunyai polariti struktur: benang tumbuh dari hujung tambah, memendekkan - dari hujung tolak.

Organisasi dan berfungsi sitoskeleton aktin disediakan oleh beberapa protein pengikat aktin yang mengawal proses pempolimeran-penyahpolimeran mikrofilamen, mengikatnya antara satu sama lain dan memberikan sifat kontraktil.

Di antara protein ini, myosin adalah sangat penting.

Interaksi salah satu keluarga mereka - myosin II dengan aktin mendasari penguncupan otot, dan dalam sel bukan otot memberikan aktin mikrofilamen sifat kontraktil - keupayaan untuk menjalani ketegangan mekanikal. Keupayaan ini memainkan peranan yang sangat penting dalam semua interaksi pelekat.

Pembentukan baru mikrofilamen aktin dalam sel berlaku dengan bercabang daripada benang sebelumnya.

Untuk membentuk mikrofilamen baru, sejenis "benih" diperlukan. Peranan utama dalam pembentukannya dimainkan oleh kompleks protein Af 2/3, yang merangkumi dua protein yang hampir sama dengan monomer aktin.

Menjadi diaktifkan, kompleks Af 2/3 melekat pada sisi mikrofilamen aktin yang sedia ada dan mengubah konfigurasinya, memperoleh keupayaan untuk melekatkan monomer aktin yang lain.

Ini adalah bagaimana "benih" muncul, memulakan pertumbuhan pesat mikrofilamen baru, memanjang dalam bentuk cawangan dari sisi benang lama pada sudut kira-kira 70°, dengan itu membentuk rangkaian bercabang mikrofilamen baru dalam sel.

Pertumbuhan filamen individu tidak lama lagi berakhir, filamen dibongkar menjadi monomer aktin yang mengandungi ADP individu, yang, selepas menggantikan ADP di dalamnya dengan ATP, sekali lagi memasuki tindak balas pempolimeran.

Sitoskeleton aktin memainkan peranan penting dalam perlekatan sel pada matriks ekstraselular dan antara satu sama lain, dalam pembentukan pseudopodia, dengan bantuan sel yang boleh merebak dan bergerak mengikut arah.

— Kembali ke bahagian " onkologi"

Metilasi gen penindas sebagai punca hemoblastoses - tumor darah
Telomerase - sintesis, fungsi
Telomere - struktur molekul
Apakah kesan kedudukan telomere?
Cara alternatif untuk memanjangkan telomer pada manusia - keabadian
Kepentingan telomerase dalam diagnosis tumor
Kaedah rawatan kanser yang menjejaskan telomer dan telomerase
Telomerisasi sel tidak membawa kepada transformasi malignan
Lekatan sel - akibat gangguan interaksi pelekat
Mikrofilamen aktin - struktur, fungsi

Mikrofilamen(filamen nipis) - komponen sitoskeleton sel eukariotik. Mereka lebih nipis daripada mikrotubulus dan dalam struktur adalah filamen protein nipis dengan diameter kira-kira 6 nm.

Protein utama yang terkandung di dalamnya ialah aktin. Myosin juga boleh didapati dalam sel. Dalam satu berkas, aktin dan miosin menyediakan pergerakan, walaupun aktin sahaja boleh melakukan ini dalam sel (contohnya, dalam mikrovili).

Setiap mikrofilamen terdiri daripada dua rantai berpintal, setiap satunya terdiri daripada molekul aktin dan protein lain dalam kuantiti yang lebih kecil.

Dalam sesetengah sel, mikrofilamen membentuk berkas di bawah membran sitoplasma, memisahkan bahagian mudah alih dan pegun sitoplasma, dan mengambil bahagian dalam endo- dan eksositosis.

Juga berfungsi untuk memastikan pergerakan keseluruhan sel, komponennya, dsb.

Filamen perantaraan(tidak terdapat dalam semua sel eukariotik; ia tidak terdapat dalam beberapa kumpulan haiwan dan semua tumbuhan) berbeza daripada mikrofilamen dalam ketebalannya yang lebih besar, iaitu kira-kira 10 nm.

Mikrofilamen, komposisi dan fungsinya

Ia boleh dibina dan dimusnahkan dari kedua-dua hujung, manakala filamen nipis adalah kutub, pemasangannya berlaku pada hujung "tambah", dan pembongkaran berlaku pada hujung "tolak" (sama seperti mikrotubulus).

Terdapat pelbagai jenis filamen perantaraan (berbeza dalam komposisi protein), salah satunya terdapat dalam nukleus sel.

Helai protein yang membentuk filamen perantaraan adalah antiselari.

Ini menjelaskan kekurangan polariti. Di hujung filamen terdapat protein globular.

Mereka membentuk sejenis plexus berhampiran nukleus dan menyimpang ke pinggir sel. Menyediakan sel dengan keupayaan untuk menahan tekanan mekanikal.

Protein utama ialah aktin.

Mikrofilamen aktin.

Mikrofilamen secara umum.

Terdapat dalam semua sel eukariotik.

Lokasi

Mikrofilamen membentuk berkas dalam sitoplasma sel haiwan motil dan membentuk lapisan kortikal (di bawah membran plasma).

Protein utama ialah aktin.

Protein heterogen
Ditemui dalam isoform yang berbeza dan dikodkan oleh gen yang berbeza

Mamalia mempunyai 6 aktin: satu dalam otot rangka, satu dalam otot jantung, dua jenis dalam otot licin, dua bukan otot (sitoplasma) aktin = komponen universal bagi semua sel mamalia.

Semua isoform adalah serupa dalam urutan asid amino, hanya bahagian terminal adalah varian (Ia menentukan kadar pempolimeran dan TIDAK menjejaskan penguncupan)

Sifat aktin:

M=42 ribu;
dalam bentuk monomerik ia kelihatan seperti globul yang mengandungi molekul ATP (G-aktin);
pempolimeran aktin => fibril nipis (F-aktin, mewakili reben lingkaran rata);
MF aktin adalah kutub dalam sifatnya;
pada kepekatan yang mencukupi, G-aktin mula berpolimer secara spontan;
struktur yang sangat dinamik yang mudah dibongkar dan dipasang.

Semasa pempolimeran (+), hujung mikrofilamen cepat mengikat G-actin => tumbuh lebih cepat

(–) tamat.

Kepekatan G-aktin yang rendah => F-aktin mula terurai.

Kepekatan kritikal G-aktin => keseimbangan dinamik (mikrofilamen mempunyai panjang tetap)

Monomer dengan ATP dilekatkan pada hujung yang semakin meningkat semasa pempolimeran, hidrolisis ATP berlaku, monomer menjadi dikaitkan dengan ADP.

Molekul aktin+ATP berinteraksi lebih kuat antara satu sama lain daripada monomer terikat ADP.

Kestabilan sistem fibrillar dikekalkan:

protein tropomyosin (memberi ketegaran);
filamin dan alfa-aktinin.

Mikrofilamen

Mereka membentuk pautan silang antara filamen f-aktin => rangkaian tiga dimensi yang kompleks (memberi keadaan seperti gel kepada sitoplasma);

Protein yang melekat pada hujung fibril, menghalang pembongkaran;
Fimbrin (mengikat filamen menjadi berkas);
Kompleks miosin = kompleks acto-myosin yang mampu mengecut apabila ATP dipecahkan.

Fungsi mikrofilamen dalam sel bukan otot:

Menjadi sebahagian daripada radas kontraktil;

Mikrofilamen(filamen aktin) terdiri daripada aktin, protein yang paling banyak terdapat dalam sel eukariotik. Aktin boleh wujud sebagai monomer ( G-actin, "aktin globular") atau polimer (F-aktin, "aktin fibrillar"). G-actin ialah protein globular asimetri (42 kDa), yang terdiri daripada dua domain. Apabila kekuatan ion bertambah, G-aktin secara terbalik beragregat untuk membentuk polimer gegelung bergelung linear, F-aktin. Molekul G-aktin membawa molekul ATP (ATP) yang terikat ketat, yang, apabila ditukar kepada F-aktin, perlahan-lahan dihidrolisiskan kepada ADP (ADP), iaitu, F-aktin mempamerkan sifat-sifat ATPase.

Apabila G-aktin berpolimer menjadi F-aktin, orientasi semua monomer adalah sama, jadi F-aktin mempunyai kekutuban. Gentian F-aktin mempunyai dua hujung bercas bertentangan - (+) dan (-), yang berpolimer pada kadar yang berbeza. Hujung ini tidak distabilkan oleh protein khas (seperti, contohnya, dalam sel otot), dan pada kepekatan kritikal G-aktin, hujung (+) akan memanjang dan hujung (-) akan memendek. Di bawah keadaan eksperimen, proses ini boleh dihalang oleh toksin kulat. Sebagai contoh, phalloidin(racun kulat) mengikat pada (-)-hujung dan menghalang penyahpolimeran, manakala sitokhalasin(toksin daripada kulat acuan dengan sifat sitostatik) melekat pada hujung (+), menyekat pempolimeran.

Protein yang berkaitan dengan aktin. Terdapat lebih daripada 50 jenis protein yang berbeza dalam sitoplasma sel yang secara khusus berinteraksi dengan G-actin dan F-actin. Protein ini melakukan fungsi yang berbeza: mereka mengawal isipadu kumpulan G-aktin ( profilin), mempengaruhi kadar pempolimeran G-aktin ( penjahat), menstabilkan hujung filamen F-aktin ( serpihan, β-aktinin), jahit filamen bersama atau dengan komponen lain (seperti penjahat, α-aktinin, spektrin, MARCKS) atau musnahkan heliks berganda F-aktin ( gelsolin). Aktiviti protein ini dikawal oleh ion Ca 2+ dan kinase protein.

Artikel dalam bahagian "Sytoskeleton: komposisi":

A. Aktin

Ahli paleontologi terkenal dunia mendedahkan sains terobosan yang mengatasi fiksyen sains: cara mengembangkan dinosaur hidup Lebih sedekad selepas Jurassic...

Terdapat lima tapak utama di mana tindakan protein pengikat aktin boleh dilakukan. Mereka boleh mengikat monomer aktin; dengan hujung filamen yang "runcing", atau tumbuh perlahan; dengan hujung "berbulu" atau berkembang pesat; dengan permukaan sisi filamen; dan akhirnya, dengan dua filamen sekaligus, membentuk pautan silang di antara mereka. Sebagai tambahan kepada lima jenis interaksi yang ditunjukkan, protein pengikat aktin boleh menjadi sensitif atau tidak sensitif kalsium. Dengan pelbagai kemungkinan, tidaklah menghairankan bahawa pelbagai protein pengikat aktin telah ditemui dan sesetengahnya mampu melakukan lebih daripada satu jenis interaksi.

Protein yang mengikat monomer menghalang pembentukan primer dengan melemahkan interaksi monomer antara satu sama lain. Protein ini mungkin atau mungkin tidak mengurangkan kadar pemanjangan, bergantung kepada sama ada kompleks protein pengikat aktin-aktin dapat melekat pada filamen. Profilin dan fragmin adalah protein sensitif kalsium yang berinteraksi dengan monomer aktin. Kedua-duanya memerlukan kalsium untuk mengikat aktin. Kompleks profilin dengan monomer boleh membina filamen sedia ada, tetapi kompleks fragmin dengan aktin tidak boleh. Oleh itu, profilin terutamanya menghalang nukleasi, manakala fragmin menghalang kedua-dua nukleasi dan pemanjangan. Daripada tiga protein berinteraksi aktin yang tidak sensitif kalsium, dua—protein pengikat DNAase I dan vitamin D—berfungsi di luar sel. Kepentingan fisiologi keupayaan mereka untuk mengikat aktin tidak diketahui. Di dalam otak, bagaimanapun, terdapat protein yang, dengan mengikat monomer, menyahpolimer filamen aktin; kesan penyahpolimerannya dijelaskan oleh fakta bahawa pengikatan monomer membawa kepada penurunan kepekatan aktin yang tersedia untuk pempolimeran.

Ujung filamen aktin yang "berbulu" atau berkembang pesat boleh disekat oleh apa yang dipanggil protein penutup, serta sitokhalasin B atau D. Dengan menyekat titik pemasangan filamen pesat, protein penutup menggalakkan nukleasi, tetapi menghalang pemanjangan dan hujung ke -sambungan akhir filamen. Kesan keseluruhan adalah penampilan filamen yang dipendekkan, ini disebabkan oleh peningkatan bilangan benih yang bersaing untuk monomer bebas dan kekurangan dok. Sekurang-kurangnya empat protein diketahui yang bertindak dengan cara yang sama dengan kehadiran kalsium: gelsolin, villin, fragmin, dan juga protein dengan mol. seberat 90 kDa daripada platelet. Kesemuanya mampu mengurangkan fasa ketinggalan yang disebabkan oleh nukleasi semasa pempolimeran monomer tulen dan memendekkan filamen yang telah terbentuk. Terdapat juga protein penutup yang tidak sensitif kalsium. Jadi, tupai dengan jeti. seberat 31 dan 28 kDa daripada Acanthamoeba dan protein dengan mol. seberat 65 kDa daripada platelet memberikan kesannya tanpa mengira kehadiran atau ketiadaan kalsium.

Satu lagi titik di mana interaksi protein dengan filamen adalah mungkin adalah pada hujung "runcing" atau tumbuh perlahan. Pengikatan protein di dalamnya boleh memulakan nukleasi dan mengganggu dok filamen. Ia juga mempengaruhi kadar pemanjangan, dan kesan ini bergantung pada kepekatan aktin. Apabila yang terakhir berada dalam julat antara kepekatan kritikal untuk hujung yang perlahan dan cepat tumbuh, pengikatan protein ke hujung yang perlahan akan meningkatkan kadar pemanjangan dengan menghalang kehilangan monomer padanya. Walau bagaimanapun, jika kepekatan aktin melebihi yang kritikal, pengikatan protein ke hujung perlahan akan membawa kepada penurunan dalam kadar pemanjangan keseluruhan kerana menyekat salah satu titik lampiran monomer. Hasil keseluruhan ketiga-tiga kesan ini (rangsangan nukleasi, penindasan dok dan penindasan pemanjangan) akan menjadi peningkatan bilangan dan pengurangan panjang filamen. Kesan ini serupa dengan yang disebabkan oleh protein yang mengikat pada hujung "bulu". Itulah sebabnya, untuk menentukan yang mana antara dua kelas protein tertentu milik, iaitu, di hujung filamen mana ia bertindak, adalah perlu untuk menjalankan sama ada eksperimen mengenai persaingan protein ini dengan mereka yang jelas mengikat kepada akhir cepat, atau eksperimen dengan pempolimeran pada benih sedia ada. Pada masa ini, hanya satu protein yang pasti diketahui mengikat pada akhir filamen aktin yang "runcing," atau tumbuh perlahan, iaitu acumentin, yang terdapat dalam kuantiti yang banyak dalam makrofaj. Ada kemungkinan ini juga berlaku untuk brevin, protein whey yang menyebabkan penurunan pesat dalam kelikatan larutan F-aktin, memendekkan filamen tanpa meningkatkan kepekatan monomer bebas. Brevin mahupun Acumentin tidak sensitif kepada kepekatan kalsium.

Jenis pengikatan keempat pada filamen aktin adalah mengikat pada permukaan sisinya tanpa penyambungan silang berikutnya antara satu sama lain. Lekatan protein pada permukaan boleh sama ada menstabilkan atau menggangu kestabilan filamen. Tropomiosin mengikat dalam cara yang tidak sensitif kalsium dan menstabilkan F-aktin, manakala severin dan villin mengikat filamen aktin dan "memotong" mereka dengan kehadiran kalsium.

Tetapi mungkin protein pengikat aktin yang paling berkesan ialah yang boleh memaut silang filamen aktin antara satu sama lain dan dengan itu menyebabkan pembentukan gel. Dengan mengikat F-aktin, protein ini biasanya juga mendorong nukleasi. Sekurang-kurangnya empat protein penghubung silang aktin fibrillar mampu mendorong penggelapan tanpa ketiadaan kalsium. Ini adalah α-aktinin daripada platelet, villin, fimbrin dan actinogelin daripada makrofaj. Kesemuanya menjadikan larutan F-aktin menjadi gel tegar yang boleh mengganggu pergerakan bola logam; penambahan kalsium menyebabkan gel larut. Keempat-empat protein ini adalah monomer. Dalam kes villin, molekul protein boleh dibahagikan kepada domain yang berasingan: teras, yang sensitif kalsium dan mampu mengikat dan menutup filamen aktin, dan kepala, yang diperlukan untuk memaut silang filamen jika tiada. daripada kalsium. Terdapat juga banyak protein penghubung silang yang tidak sensitif kalsium. Dua daripadanya, filamin dan protein pengikat aktin daripada makrofaj, adalah homodimer ia terdiri daripada subunit protein yang panjang dan fleksibel. Otot α-actii ialah satu lagi protein penghubung silang yang tidak sensitif kalsium. Vinculin dan protein berat molekul tinggi daripada sel BHK juga mampu membentuk pautan silang tanpa bantuan protein tambahan. Pada masa yang sama, fascin daripada landak laut dengan sendirinya boleh memastikan pembentukan hanya berkas filamen aktin yang sempit dan seperti jarum, dan untuk menyebabkan gelasi, ia memerlukan bantuan protein yang dipanggil mol. seberat 220 kDa.

Keluarga spektrin adalah salah satu yang paling menarik antara protein penghubung silang yang tidak terjejas secara langsung oleh kalsium. Spectrin itu sendiri ialah tetramer (ar)g, pada asalnya ditemui dalam rangka membran eritrosit. Ap-dimer mengikat antara satu sama lain ekor-ke-ekor, manakala kepala molekul kekal bebas dan boleh berinteraksi dengan oligomer aktin. Subunit α bagi setiap dimer juga boleh berinteraksi dengan calmodulin, protein pengikat kalsium yang terlibat dalam banyak proses terkawal kalsium. Masih tidak diketahui apakah kesan pengikatan calmodulin terhadap aktiviti spektrin. Molekul seperti spektrin kini telah ditemui dalam banyak jenis sel, jadi lebih tepat untuk bercakap tentang keluarga spektrin. Subunit spektrin daripada eritrosit mempunyai mol. jisim 240 kDa. Protein berkaitan imunologi dengan jeti yang sama. jisim ditemui dalam kebanyakan jenis sel yang diperiksa. Mol. jisim subunit β3 spektrin daripada eritrosit ialah 220 kDa. Dalam kombinasi dengan protein dengan mol. seberat 240 kDa, bertindak balas dengan antibodi terhadap a-spektrin, subunit dengan mol. seberat 260 kDa (terdapat dalam rangkaian terminal) atau, sebagai contoh, 235 kDa (terdapat dalam sel saraf dan jenis sel lain). Kompleks reaktif silang imunologi yang berkaitan ini pertama kali digambarkan sebagai protein bebas dan dinamakan TW260/240 dan fodrin. Oleh itu, seperti banyak protein sitoskeletal lain, protein keluarga spectrin adalah khusus tisu. Bahawa semua protein ini mengandungi domain pengikat calmodulin baru-baru ini ditubuhkan, dan apa yang berikut daripada ini masih perlu difahami.

Myosin adalah satu-satunya protein berkaitan aktin yang mampu menghasilkan daya mekanikal. Kerja mekanikal yang dihasilkannya disebabkan oleh ATP mendasari penguncupan otot dan dipercayai memberikan ketegangan yang dibangunkan oleh fibroblas dan sel lain yang bersentuhan dengan matriks ekstraselular. Interaksi miosin dengan aktin adalah sangat kompleks - sehinggakan buku berasingan dalam siri ini didedikasikan untuknya1. Myosin menghasilkan kerja dengan berinteraksi secara kitaran dengan aktin. Myosin-ADP mengikat kepada filamen aktin, perubahan dalam konformasi miosin berlaku, disertai dengan pembebasan ADP, dan kemudian ATP, jika terdapat dalam larutan, menggantikan ADP yang dikeluarkan daripada miosin dan mendorong detasmen filamen aktin daripada miosin. Selepas hidrolisis ATP, kitaran seterusnya boleh bermula. Kalsium mengawal proses ini di beberapa titik. Dalam sesetengah sel otot, ia berinteraksi dengan troponin untuk mengawal pengikatan tropomyosin kepada aktin. Sel-sel tersebut dikatakan dikawal pada tahap filamen nipis. Dalam otot lain, kalsium bertindak pada molekul myosin, sama ada secara langsung atau dengan mengaktifkan enzim yang memfosforilasi rantai cahayanya.

Dalam sesetengah sel bukan otot, kalsium mengawal pengecutan pada tahap pemasangan filamen miosin.

Hubungan antara kelas protein pengikat aktin yang berbeza menjadi lebih jelas apabila dilihat dari perspektif teori gel Flory. Teori ini menyatakan bahawa apabila kebarangkalian pautan silang antara polimer cukup tinggi, rangkaian berkait silang: tiga dimensi terbentuk. Ini meramalkan kewujudan "titik gel," di mana peralihan mendadak daripada larutan kepada gel akan berlaku, agak serupa dari segi matematik dengan peralihan fasa seperti lebur dan penyejatan; peningkatan selanjutnya dalam bilangan pautan silang - di luar titik penggelapan - hanya akan membawa kepada perubahan dalam ketegaran gel. Oleh itu, protein yang membentuk ikatan silang akan menukarkan larutan likat F-aktin kepada keadaan gel, dan protein yang memusnahkan filamen atau menyebabkan peningkatan bilangannya akan mula melarutkan gel dengan mengurangkan purata panjang polimer, tidak disertai dengan peningkatan bilangan pautan silang: gel akan larut , apabila ketumpatan pengedaran pautan silang jatuh di bawah paras yang ditentukan oleh titik gelasi. Myosin boleh berinteraksi dengan gel dan menyebabkan ia mengecut. Teori gel ternyata berguna dalam membandingkan sifat protein pengikat aktin dari kelas yang berbeza dan dalam membangunkan kaedah untuk mengkaji fungsinya. Walau bagaimanapun, perlu diingat bahawa teori gel hanya mempertimbangkan struktur isotropik dan tidak mengambil kira ciri topologi sistem tertentu. Seperti yang akan menjadi jelas daripada. Selanjutnya, topologi sitoskeleton adalah ciri yang sangat penting, yang tidak dapat diramalkan oleh teori gel.

Untuk mentafsir secara bermakna hasil kajian kimia protein, pengetahuan terperinci tentang keadaan di dalam sel adalah perlu, termasuk stoikiometri yang tepat bagi semua protein yang berkaitan dengan proses yang dikaji, dan faktor pengawalseliaan seperti pH, pCa,. kepekatan nukleotida, serta, nampaknya, komposisi fosfolipid membran bersebelahan. Dalam keadaan di mana protein boleh mendorong fenomena dengan berkesan dengan ciri-ciri peralihan koperasi yang mendadak pada stoikiometri 1:500, ramalan kuantitatif jelas menjadi dipersoalkan.

Struktur otot rangka. Penguncupan otot. Actin dan Myosin.
Otot rangka- menjaga keseimbangan badan dan melakukan pergerakan, ini adalah bisep, trisep, dan lain-lain, iaitu apa yang kita pam ketika melakukan bina badan. Mereka boleh menguncup dengan cepat dan berehat dengan cepat dengan aktiviti yang sengit, mereka cepat letih.
Unit struktur dan fungsi otot rangka ialah serat otot, mewakili sel yang sangat memanjang. Panjang gentian otot bergantung pada saiz otot dan berkisar antara beberapa milimeter hingga beberapa sentimeter. Ketebalan gentian berbeza dari 10-100 mikrometer.
Terdapat dua jenis gentian otot:
1) Serabut merah- mengandungi sejumlah besar mitokondria dengan aktiviti enzim oksidatif yang tinggi. Kekuatan kontraksi mereka agak kecil, dan kadar penggunaan tenaga adalah sedemikian rupa sehingga mereka berpuas hati sepenuhnya dengan pemakanan oksigen biasa. Mereka terlibat dalam pergerakan yang tidak memerlukan usaha yang ketara, seperti mengekalkan pose.
2) Serabut putih- daya penguncupan yang ketara, ini memerlukan tenaga yang banyak dan oksigen sahaja tidak mencukupi, aktiviti enzim yang tinggi yang memecahkan glukosa. Oleh itu, unit motor yang terdiri daripada gentian putih memberikan pergerakan pantas tetapi jangka pendek yang memerlukan usaha jerking.
Sel otot mempunyai struktur yang unik. Serat otot adalah multinucleated, ini disebabkan oleh keanehan pembentukan serat semasa perkembangan janin. Mereka terbentuk pada peringkat perkembangan embrio badan dari sel prekursor - myoblasts.
Myoblasts– sel otot mononuklear yang tidak terbentuk.
Myoblasts cepat membahagi, bercantum dan membentuk tiub otot dengan nukleus terletak di tengah. Kemudian sintesis myofibrils bermula di myotubes,
Myofibrils- filamen kontraktil silinder 1-2 mikrometer tebal, berjalan memanjang dari satu hujung sel otot ke hujung yang lain.
Dan pembentukan gentian diselesaikan dengan penghijrahan nukleus ke pinggiran sel. Pada masa ini, nukleus gentian otot telah kehilangan keupayaan untuk membahagi, dan hanya terlibat dalam fungsi menjana maklumat untuk sintesis protein.
Tetapi tidak semua myoblast mengikuti laluan gabungan; sebahagian daripadanya dipisahkan dalam bentuk sel satelit yang dipanggil, yang terletak di permukaan serat otot, dalam membran yang mengelilingi sel otot. Sel-sel ini, juga dipanggil Sel Satelit, tidak seperti gentian otot, tidak kehilangan keupayaan untuk membahagi sepanjang hayat, yang memastikan peningkatan jisim gentian otot dan pembaharuannya. Pemulihan gentian otot sekiranya berlaku kerosakan otot adalah mungkin terima kasih kepada sel-sel ini. Apabila gentian mati, sel satelit yang tersembunyi di dalam cangkerangnya diaktifkan, membahagi dan berubah menjadi myoblast. Myoblasts bercantum antara satu sama lain dan membentuk gentian otot baru, di mana pemasangan myofibril kemudiannya bermula. Iaitu, semasa penjanaan semula, peristiwa perkembangan otot embrio diulang sepenuhnya. (seperti semasa lahir).
Mekanisme penguncupan gentian otot.
Mari kita periksa dengan lebih terperinci struktur myofibrils, benang-benang ini yang meregang selari antara satu sama lain dalam sel-sel otot, bilangannya dalam satu serat tersebut boleh mencapai beberapa ribu. Myofibrils mempunyai keupayaan untuk mengurangkan panjangnya apabila impuls saraf tiba, dengan itu mengetatkan serat otot.
Pergantian jalur terang dan gelap dalam filamen myofibril ditentukan oleh susunan tertib sepanjang myofibril filamen tebal protein myosin dan filamen nipis protein aktin:
Filamen tebal hanya terkandung di kawasan gelap (A-zone), kawasan terang (I-zone) tidak mengandungi filamen tebal, di tengah-tengah zon I terdapat Z-disc - filamen aktin nipis dilekatkan padanya. Bahagian myofibril yang terdiri daripada zon A dan dua bahagian zon I dipanggil - sarkomer. Sarcomere ialah unit kontraktil asas otot. Sempadan sarkomer dalam myofibrils jiran bertepatan, jadi keseluruhan sel otot memperoleh striations tetap.
Myosin- protein gentian kontraktil otot. Kandungannya dalam otot adalah kira-kira 40% daripada jisim semua protein (contohnya, dalam tisu lain ia hanya 1-2%). Molekul myosin ialah batang panjang seperti benang, seolah-olah dua tali dijalin bersama, membentuk dua kepala berbentuk buah pir pada satu hujung.
Actin – juga merupakan protein gentian otot kontraktil, jauh lebih kecil daripada miosin, dan hanya menduduki 15-20% daripada jumlah jisim semua protein. Dilampirkan pada cakera Z Ia terdiri daripada dua benang yang ditenun menjadi batang, dengan alur di mana rantai ganda protein lain terletak - tropomiosin. Fungsi utamanya adalah untuk menyekat lekatan miosin kepada aktin dalam keadaan otot yang santai.
Panjang sarkomer dipendekkan dengan melukis filamen nipis aktin di antara filamen tebal miosin. Gelongsor filamen aktin di sepanjang filamen miosin berlaku disebabkan oleh kehadiran cawangan sisi pada filamen miosin. Kepala jambatan miosin terlibat dengan aktin dan mengubah sudut kecenderungan kepada paksi filamen, dengan itu, seolah-olah, memajukan filamen miosin dan aktin secara relatif antara satu sama lain, kemudian melepaskan pasangan, terlibat semula dan membuat pergerakan semula.
Pergerakan jambatan miosin boleh dibandingkan dengan pukulan dayung di atas galley. Sebagaimana pergerakan sebuah kapal dapur di dalam air berlaku disebabkan oleh pergerakan dayung, begitu juga gelongsor benang berlaku disebabkan oleh pergerakan mendayung jambatan; Apabila impuls saraf tiba, membran sel menukar kekutuban cas, dan ion kalsium (Ca++) dilepaskan ke dalam sarkoplasma daripada tangki khas (retikulum endoplasma) yang terletak di sekeliling setiap myofibril sepanjang keseluruhannya.
Di bawah pengaruh Ca++, filamen tropomyosin masuk lebih dalam ke dalam alur dan membebaskan ruang untuk myosin untuk melekat pada aktin; Sejurus selepas pembebasan Ca++ dari tangki, ia mula dipam balik, kepekatan Ca++ dalam sarkoplasma menurun, tropomiosin bergerak keluar dari alur dan menyekat tapak ikatan jambatan - gentian mengendur. Dorongan baru sekali lagi melepaskan Ca++ ke dalam sarkoplasma dan semuanya berulang. Dengan frekuensi impuls yang mencukupi (sekurang-kurangnya 20 Hz), kontraksi individu hampir bergabung sepenuhnya, iaitu, keadaan penguncupan yang stabil dicapai, dipanggil penguncupan tetanik.
Struktur otot
Penguncupan otot