Antistoffer og antitoksiner utfører følgende funksjoner til proteiner. Antitoksiner. Beskyttende effekt av serumantistoffer

Antistoffer(immunoglobuliner, IG, Ig) er løselige glykoproteiner som finnes i blodserum, vevsvæske eller på cellemembranen som gjenkjenner og binder antigener. Immunglobuliner syntetiseres av B-lymfocytter (plasmaceller) som respons på fremmede stoffer med en viss struktur - antigener. Antistoffer brukes av immunsystemet for å identifisere og nøytralisere fremmedlegemer – som bakterier og virus.

Antistoffer utfører to funksjoner: en antigenbindende funksjon og en effektorfunksjon (for eksempel lanserer det klassiske skjemaet med komplementaktivering og binding til celler), de er den viktigste faktoren i spesifikk humoral immunitet, og består av to lette kjeder og to tunge kjeder. Hos pattedyr er det fem klasser av immunglobuliner - IgG, IgA, IgM, IgD, IgE, som er forskjellige i strukturen og aminosyresammensetningen til de tunge kjedene. Immunglobuliner uttrykkes som membranbundne reseptorer på overflaten av B-celler og som løselige molekyler tilstede i serum og vevsvæske.

Antistoffstruktur

Antistoffer er relativt store (~150 kDa - IgG) glykoproteiner med en kompleks struktur. De består av to identiske tunge kjeder (H-kjeder, i sin tur bestående av VH, CH1, hengsel, CH2 og CH3 domener) og to identiske lette kjeder (L-kjeder, bestående av VL og CL domener). Oligosakkarider er kovalent festet til de tunge kjedene. Ved å bruke papainprotease kan antistoffer spaltes til to Fab (engelsk fragmentantigenbinding - antigenbindende fragment) og ett Fc (engelsk fragment som kan krystalliseres - fragment i stand til krystallisering). Avhengig av klassen og funksjonene som utføres, kan antistoffer eksistere både i monomer form (IgG, IgD, IgE, serum IgA) og i oligomer form (dimer-sekretorisk IgA, pentamer - IgM). Totalt er det fem typer tunge kjeder (α-, γ-, δ-, ε- og μ-kjeder) og to typer lette kjeder (κ-kjede og λ-kjede).

Typer antistoffer:

IgG er hovedimmunoglobulinet i serumet til en frisk person (utgjør 70-75% av den totale fraksjonen av immunglobuliner), mest aktiv i den sekundære immunresponsen og antitoksisk immunitet. På grunn av sin lille størrelse (sedimentasjonskoeffisient 7S, molekylvekt 146 kDa) er det den eneste fraksjon av immunglobuliner som er i stand til å transportere over placentabarrieren og derved gi immunitet til fosteret og nyfødte.
IgM er en pentamer av en grunnleggende firekjedet enhet som inneholder to μ-kjeder. De vises under den primære immunresponsen mot et ukjent antigen og utgjør opptil 10 % av immunglobulinfraksjonen. De er de største immunglobulinene (970 kDa).
IgA Serum IgA utgjør 15-20 % av den totale immunoglobulinfraksjonen, med 80 % av IgA-molekylene tilstede i monomer form hos mennesker. Sekretorisk IgA er presentert i dimer form i en kompleks sekretorisk komponent, funnet i serøs-slimhinnesekreter (for eksempel i spytt, råmelk, melk, sekret av slimhinnen i kjønnsorganene og luftveiene).
IgD utgjør mindre enn én prosent av plasma-immunoglobulinfraksjonen og finnes hovedsakelig på membranen til noen B-lymfocytter. Funksjonene er ikke fullt ut forstått; det er antagelig en antigenreseptor for B-lymfocytter som ennå ikke har presentert seg for antigenet.
IgE assosiert med membranene til basofiler og mastceller, i fri form i plasma er det nesten fraværende. Assosiert med allergiske reaksjoner.

Antistofffunksjoner

Immunglobuliner av alle isotyper er bifunksjonelle. Dette betyr at et immunglobulin av en hvilken som helst type gjenkjenner og binder et antigen, og forsterker deretter drepingen og/eller fjerningen av immunkomplekser dannet som et resultat av aktivering av effektormekanismer. En region av antistoffmolekylet (Fab) bestemmer dets antigenspesifisitet, og den andre (Fc) utfører effektorfunksjoner: binding til reseptorer som uttrykkes på kroppsceller (for eksempel fagocytter); binding til den første komponenten (C1q) av komplementsystemet for å starte den klassiske veien til komplementkaskaden.

Hvordan produseres antistoffer?

Produksjonen av antistoffer som respons på at antigener kommer inn i kroppen avhenger av om kroppen møter dette antigenet for første gang eller gjentatte ganger. Ved det første møtet vises ikke antistoffer umiddelbart, men etter noen dager, med IgM-antistoffer som først dannes, og deretter IgG-antistoffer som begynner å dominere. Mengden antistoffer i blodet når sitt høydepunkt om omtrent en uke, deretter reduseres antallet sakte. Når antigenet kommer inn i kroppen igjen, skjer produksjonen av antistoffer raskere og i større volum, og IgG-antistoffer dannes umiddelbart. Immunsystemet er i stand til å huske sine møter med visse antigener i svært lang tid; dette forklarer for eksempel livslang immunitet mot kopper eller barneinfeksjoner.

Antigen-antistoff-reaksjon

Som et resultat av antigen-antistoff-reaksjonen dannes det utfellingslinjer i gelen, hvorfra man kan bedømme antall reagerende komponenter, det immunologiske forholdet til antigenene og deres elektroforetiske mobilitet. Antistoffer kan påvises i en makroskopisk agglutinasjonsreaksjon ved bruk av antigenbelastede partikler. Tallrike varianter av immunologisk analyse er utviklet basert på interaksjonen mellom merkede antigener og antistoffer. Radioaktive isotoper og enzymer brukes som etiketter.

Hvordan nøytraliserer antistoffer giftstoffer?

Et antistoffmolekyl, som har festet seg nær det aktive sentrum av toksinet, kan stereokjemisk blokkere dets interaksjon med substratet, spesielt det makromolekylære. I kompleks med antistoffer mister toksinet sin evne til å diffundere i vev og kan bli gjenstand for fagocytose, spesielt hvis størrelsen på komplekset øker som følge av binding til normale autoantistoffer.

Beskyttende effekt av serumantistoffer

Antistoffer nøytraliserer virus på forskjellige måter - for eksempel ved stereokjemisk å hemme bindingen av viruset til den cellulære reseptoren og derved forhindre dets inntreden i cellen og påfølgende replikasjon. En illustrasjon av denne mekanismen er den beskyttende effekten som vises av antistoffer spesifikke for hemagglutinin i influensavirus. Antistoffer mot meslingevirusets hemagglutinin forhindrer også dets penetrasjon i cellen, men den intercellulære spredningen av viruset blokkeres av antistoffer mot fusjonsproteinet i cytoplasmatiske membraner til naboceller.

Antistoffer kan direkte ødelegge virale partikler ved å aktivere komplement via den klassiske veien eller forårsake viral aggregering etterfulgt av fagocytose og intracellulær død. Selv relativt lave konsentrasjoner av antistoffer i blodet kan være effektive: for eksempel er det mulig å beskytte mottakere mot infeksjon med polio ved å administrere antivirale antistoffer, eller å forebygge meslinger hos barn som har vært i kontakt med pasienter ved profylaktisk å administrere normal human gamma. globulin.

Maternelle antistoffer

I de første månedene av livet, når barnets eget lymfoide system ennå ikke er tilstrekkelig utviklet, gis beskyttelse mot infeksjoner av mors antistoffer som trenger inn i morkaken eller kommer med råmelk og absorberes i tarmen. Hovedklassen av melkeimmunoglobuliner er sekretorisk immunglobulin A. Det absorberes ikke i tarmen, men forblir her og beskytter slimhinnen. Påfallende nok er disse antistoffene rettet mot bakterielle og virale antigener som ofte finnes i tarmen. I tillegg antas det at celler som produserer immunglobulin A til slike antigener migrerer inn i brystvevet, hvorfra antistoffene de produserer kommer inn i melken.

Som svar på tilstedeværelsen av antigener. For hvert antigen dannes spesialiserte plasmaceller tilsvarende det, som produserer antistoffer spesifikke for dette antigenet. Antistoffer gjenkjenner antigener ved å binde seg til en spesifikk epitop - et karakteristisk fragment av overflaten eller den lineære aminosyrekjeden til antigenet.

Antistoffer består av to lette kjeder og to tunge kjeder. Hos pattedyr er det fem klasser av antistoffer (immunoglobuliner) - IgG, IgA, IgM, IgD, IgE, som er forskjellige i strukturen og aminosyresammensetningen til de tunge kjedene og i effektorfunksjonene som utføres.

Studiens historie

Det aller første antistoffet ble oppdaget av Behring og Kitazato i 1890, men på den tiden kunne ingenting sikkert sies om arten av det oppdagede stivkrampe-antitoksinet, annet enn dets spesifisitet og dets tilstedeværelse i serumet til et immundyr. Først i 1937, med forskningen til Tiselius og Kabat, begynte studiet av antistoffers molekylære natur. Forfatterne brukte metoden for proteinelektroforese og demonstrerte en økning i gammaglobulinfraksjonen av blodserumet til immuniserte dyr. Adsorpsjon av serum av antigenet som ble tatt for immunisering reduserte mengden protein i denne fraksjonen til nivået av intakte dyr.

Antistoffstruktur

Antistoffer er relativt store (~150 kDa - IgG) glykoproteiner med en kompleks struktur. De består av to identiske tunge kjeder (H-kjeder, i sin tur bestående av VH, CH1, hengsel, CH2 og CH3 domener) og to identiske lette kjeder (L-kjeder, bestående av VL og CL domener). Oligosakkarider er kovalent festet til de tunge kjedene. Ved å bruke papainprotease kan antistoffer spaltes til to Fabs. fragmentantigenbinding- antigenbindende fragment) og ett (eng. fragment krystalliserbart- fragment i stand til krystallisering). Avhengig av klassen og funksjonene som utføres, kan antistoffer eksistere både i monomer form (IgG, IgD, IgE, serum IgA) og i oligomer form (dimer-sekretorisk IgA, pentamer - IgM). Totalt er det fem typer tunge kjeder (α-, γ-, δ-, ε- og μ-kjeder) og to typer lette kjeder (κ-kjede og λ-kjede).

Klassifisering av tung kjede

Det er fem klasser ( isotyper) immunoglobuliner, forskjellige:

størrelse
lade
aminosyresekvens
karbohydratinnhold

IgG-klassen er klassifisert i fire underklasser (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), IgA-klassen i to underklasser (IgA1, IgA2). Alle klasser og underklasser utgjør ni isotyper som normalt er tilstede hos alle individer. Hver isotype bestemmes av aminosyresekvensen til tungkjedens konstante region.

Antistofffunksjoner

Immunglobuliner av alle isotyper er bifunksjonelle. Dette betyr at immunglobulin av enhver type

gjenkjenner og binder antigen, og deretter
forbedrer dreping og/eller fjerning av immunkomplekser dannet som et resultat av aktivering av effektormekanismer.

En region av antistoffmolekylet (Fab) bestemmer dets antigenspesifisitet, og den andre (Fc) utfører effektorfunksjoner: binding til reseptorer som uttrykkes på kroppsceller (for eksempel fagocytter); binding til den første komponenten (C1q) av komplementsystemet for å starte den klassiske veien til komplementkaskaden.

Dette betyr at hver lymfocytt syntetiserer antistoffer med kun én spesifikk spesifisitet. Og disse antistoffene er plassert på overflaten av denne lymfocytten som reseptorer.

Som eksperimenter viser, har alle celleoverflate-immunoglobuliner samme idiotype: når et løselig antigen, som ligner på polymerisert flagellin, binder seg til en spesifikk celle, binder alle celleoverflate-immunoglobuliner til dette antigenet og de har samme spesifisitet, det vil si den samme idiotype.

Antigenet binder seg til reseptorer, og aktiverer deretter cellen selektivt for å produsere store mengder antistoffer. Og siden cellen syntetiserer antistoffer med bare én spesifisitet, må denne spesifisiteten falle sammen med spesifisiteten til den opprinnelige overflatereseptoren.

Spesifisiteten til interaksjonen mellom antistoffer og antigener er ikke absolutt, de kan kryssreagere med andre antigener i varierende grad. Antiserum hevet til ett antigen kan reagere med et beslektet antigen som bærer en eller flere av de samme eller lignende determinanter. Derfor kan hvert antistoff reagere ikke bare med antigenet som forårsaket dannelsen, men også med andre, noen ganger helt ubeslektede molekyler. Spesifisiteten til antistoffer bestemmes av aminosyresekvensen til deres variable regioner.

Klonal seleksjonsteori:

Antistoffer og lymfocytter med nødvendig spesifisitet finnes allerede i kroppen før den første kontakten med antigenet.
Lymfocytter som deltar i immunresponsen har antigenspesifikke reseptorer på overflaten av membranen. B-lymfocytter har reseptormolekyler med samme spesifisitet som antistoffene som lymfocyttene deretter produserer og utskiller.
Enhver lymfocytt bærer reseptorer med bare én spesifisitet på overflaten.
Lymfocytter som har antigenet gjennomgår et spredningsstadium og danner en stor klon av plasmaceller. Plasmaceller syntetiserer kun antistoffer med spesifisiteten som forløperlymfocytten ble programmert for. Signaler for spredning er cytokiner, som frigjøres av andre celler. Lymfocytter kan selv skille ut cytokiner.

Antistoffvariabilitet

Antistoffer er ekstremt variable (opptil 10 8 antistoffvarianter kan eksistere i kroppen til en person). Alt mangfoldet av antistoffer stammer fra variasjonen til både tunge kjeder og lette kjeder. Antistoffer produsert av en eller annen organisme som respons på visse antigener skilles ut:

Isotypisk variasjon - manifestert i nærvær av klasser av antistoffer (isotyper), forskjellig i strukturen til tunge kjeder og oligomeritet, produsert av alle organismer av en gitt art;
Allotypisk variabilitet - manifesterer seg på individnivå innenfor en gitt art i form av variabilitet av immunoglobulin alleler - er en genetisk bestemt forskjell mellom en gitt organisme og en annen;
Idiotypisk variasjon - manifesterer seg i forskjeller i aminosyresammensetningen til antigenbindingsstedet. Dette gjelder de variable og hypervariable domenene til de tunge og lette kjedene som er i direkte kontakt med antigenet.

Kontroll av spredning

Den mest effektive kontrollmekanismen er at reaksjonsproduktet samtidig fungerer som dets inhibitor. Denne typen negativ tilbakemelding oppstår under dannelsen av antistoffer. Effekten av antistoffer kan ikke forklares bare ved nøytralisering av antigenet, fordi hele IgG-molekyler undertrykker antistoffsyntese mye mer effektivt enn F(ab")2-fragmenter. Det antas at blokkeringen av den produktive fasen av den T-avhengige B- cellerespons oppstår som et resultat av dannelsen av tverrbindinger mellom antigenet, IgG og Fc-reseptorene på overflaten av B-celler Injeksjon av IgM forsterker immunresponsen Siden antistoffer av denne spesielle isotypen vises først etter introduksjonen av en antigen, blir de kreditert med en forsterkende rolle på det tidlige stadiet av immunresponsen.

A. Reuth, J. Brustoff, D. Meil. Immunologi - M.: Mir, 2000 - ISBN 5-03-003362-9
Immunologi i 3 bind / Under. utg. U. Paul. - M.: Mir, 1988
V. G. Galaksjonov. Immunologi - M.: Forlag. MSU, 1998 - ISBN 5-211-03717-0

se også

Abzymer er katalytisk aktive antistoffer
Aviditet, affinitet - egenskaper ved antigen og antistoffbinding

Immunsystem / Immunologi
Systemer	Adaptivt immunsystem og medfødt immunsystem Humoralt immunsystem og cellulært immunsystem Komplementsystem (anafylotoksiner) Iboende immunitet
Antigener og antistoffer

Binding og effektor (forårsaker en eller annen immunrespons, for eksempel, utløser det klassiske komplementaktiveringsskjemaet).

Antistoffer syntetiseres av plasmaceller, som noen B-lymfocytter blir, som respons på tilstedeværelsen av antigener. For hvert antigen dannes spesialiserte plasmaceller tilsvarende det, som produserer antistoffer spesifikke for dette antigenet. Antistoffer gjenkjenner antigener ved å binde seg til en spesifikk epitop - et karakteristisk fragment av overflaten eller den lineære aminosyrekjeden til antigenet.

Antistoffer består av to lette og to tunge kjeder. Hos pattedyr er det fem klasser av antistoffer (immunoglobuliner) - IgG, IgA, IgM, IgD, IgE, som er forskjellige i strukturen og aminosyresammensetningen til de tunge kjedene og i effektorfunksjonene som utføres.

Encyklopedisk YouTube

1 / 5

Antistoffstruktur

Antistoffer er relativt store (~150 kDa - IgG) glykoproteiner med en kompleks struktur. Består av to identiske tunge kjeder (H-kjeder, i sin tur bestående av VH, CH 1, hengsel, CH 2 og CH 3 domener) og to identiske lette kjeder (L-kjeder, bestående av V L - og CL - domener). Oligosakkarider er kovalent festet til de tunge kjedene. Ved å bruke papainprotease kan antistoffer spaltes til to Fabs (fragmentantigenbindende - antigenbindende fragment) og ett (krystalliserbart fragment - fragment i stand til krystallisering). Avhengig av klassen og funksjonene som utføres, kan antistoffer eksistere både i monomer form (IgG, IgD, IgE, serum IgA) og i oligomer form (dimer-sekretorisk IgA, pentamer - IgM). Totalt er det fem typer tunge kjeder (α-, γ-, δ-, ε- og μ-kjeder) og to typer lette kjeder (κ-kjede og λ-kjede).

Klassifisering av tung kjede

Det er fem klasser ( isotyper) immunoglobuliner, forskjellige:

aminosyresekvens
molekylær vekt
lade

Antistofffunksjoner

Immunglobuliner av alle isotyper er bifunksjonelle. Dette betyr at immunglobulin av enhver type

gjenkjenner og binder antigen, og deretter
forbedrer ødeleggelsen og/eller fjerningen av immunkomplekser dannet som et resultat av aktivering av effektormekanismer.

Dette betyr at hver lymfocytt syntetiserer antistoffer med kun én spesifikk spesifisitet. Og disse antistoffene er plassert på overflaten av denne lymfocytten som reseptorer.

Klonal seleksjonsteori:

Antistoffer og lymfocytter med nødvendig spesifisitet finnes allerede i kroppen før den første kontakten med antigenet.
Lymfocytter som deltar i immunresponsen har antigenspesifikke reseptorer på overflaten av membranen. B-lymfocytter har reseptormolekyler med samme spesifisitet som antistoffene som lymfocyttene deretter produserer og utskiller.
Enhver lymfocytt bærer reseptorer med bare én spesifisitet på overflaten.
Lymfocytter som har antigenet gjennomgår et spredningsstadium og danner en stor klon av plasmaceller. Plasmaceller syntetiserer kun antistoffer med spesifisiteten som forløperlymfocytten ble programmert for. Signaler for spredning er cytokiner, som frigjøres av andre celler. Lymfocytter kan selv skille ut cytokiner.

Antistoffvariabilitet

Isotypisk variasjon - manifestert i nærvær av klasser av antistoffer (isotyper), forskjellig i strukturen til tunge kjeder og oligomeritet, produsert av alle organismer av en gitt art;
Allotypisk variabilitet - manifesterer seg på individnivå innenfor en gitt art i form av variabilitet av immunoglobulin alleler - er en genetisk bestemt forskjell mellom en gitt organisme og en annen;
Idiotypisk variasjon - manifesterer seg i forskjeller i aminosyresammensetningen til antigenbindingsstedet. Dette gjelder de variable og hypervariable domenene til de tunge og lette kjedene som er i direkte kontakt med antigenet.

Kontroll av spredning

Den mest effektive kontrollmekanismen er at reaksjonsproduktet samtidig fungerer som dets inhibitor. Denne typen negativ tilbakemelding oppstår under dannelsen av antistoffer. Effekten av antistoffer kan ikke forklares bare ved nøytralisering av antigenet, fordi hele IgG-molekyler undertrykker antistoffsyntese mye mer effektivt enn F(ab")2-fragmenter. Det antas at blokkeringen av den produktive fasen av den T-avhengige B- cellerespons oppstår som et resultat av dannelsen av tverrbindinger mellom antigenet, IgG og Fc-reseptorene på overflaten av B-celler Injeksjon av IgM forsterker immunresponsen Siden antistoffer av denne spesielle isotypen vises først etter introduksjonen av en antigen, tilskrives dem en forsterkende rolle i det tidlige stadiet av immunresponsen.

Antistoffer: dette er proteiner produsert av celler i lymfoide organer (B-lymfocytter) under påvirkning av et antigen og i stand til å inngå et spesifikt forhold til dem. I dette tilfellet kan antistoffer nøytralisere giftstoffene til bakterier og virus; de kalles antitoksiner og virusnøytraliserende antistoffer.

De kan utfelle løselige antigener - presipitiner, og lime korpuskulære antigener - agglutininer.

Antistoffers art: antistoffer tilhører gammaglobuliner. I kroppen produseres gammaglobuliner av plasmaceller og utgjør 30 % av alle proteiner i blodserumet.

Gammaglobuliner som bærer funksjonen til antistoffer kalles immunglobuliner og betegnes Ig. Ig-proteiner er kjemisk klassifisert som glykoproteiner, det vil si at de består av proteiner, sukker og 17 aminosyrer.

Ig molekyl:

Under elektronmikroskopi er Ig-molekylet formet som et spill med varierende vinkel.

Den strukturelle enheten til Ig er en monomer.

Monomeren består av 4 polypeptidkjeder knyttet til hverandre med disulfidbindinger. Av de 4 kjedene er to kjeder lange og buede i midten. Molekylvekt fra 50-70 kDa er de såkalte tunge H-kjedene, og to korte kjeder ligger ved siden av de øvre delene av H-kjedene, molekylvekt 24 kDa er lette L-kjeder.

Variable lette og tunge kjeder danner sammen et sete som spesifikt binder seg til antigenet - det antigenbindende senteret Fab-fragment, Fc-fragment som er ansvarlig for komplementaktivering.

Fab (engelsk fragment antigen binding - antigen-bindende fragment) og ett Fc (engelsk fragment crystallizable - fragment som er i stand til krystallisering).

Immunoglobulinklasser:

Ig M - utgjør 5-10 % av serumimmunoglobuliner. Det er det største molekylet av alle fem klasser av immunglobuliner. Molekylvekt 900 tusen kDa. Den første som dukker opp i blodserumet når antigenet introduseres. Tilstedeværelsen av Ig M indikerer en akutt prosess. Ig M agglutinerer og lyserer antigen, og aktiverer også komplement. Festet til blodbanen.

Ig G - utgjør 70-80% av serumimmunoglobuliner. Molekylvekt 160 tusen kDa. Det syntetiseres under den sekundære immunresponsen, er i stand til å overvinne placentabarrieren og gir immunbeskyttelse til nyfødte de første 3-4 månedene, og blir deretter ødelagt. I begynnelsen av sykdommen er mengden av Ig G ubetydelig, men etter hvert som sykdommen utvikler seg, øker mengden. Det spiller en viktig rolle i å beskytte mot infeksjoner. Høye titere av Ig G indikerer at kroppen er i restitusjonsstadiet eller nylig har fått en infeksjon. Finnes i blodserum og distribueres gjennom tarmslimhinnen til vevsvæske.

Ig A - varierer fra 10-15%, molekylvekt 160 tusen kDa. Spiller en viktig rolle i å beskytte slimhinnene i luftveiene og fordøyelseskanalene og det genitourinære systemet. Det er serum og sekretorisk Ig A. Serum nøytraliserer mikroorganismer og deres giftstoffer, binder ikke komplement og passerer ikke gjennom placentabarrieren.

Sekretorisk Ig A aktiverer komplement og stimulerer fagocytisk aktivitet i slimhinnene, som hovedsakelig finnes i sekret av slimhinner, spytt, tårevæske, svette, neseutslipp, hvor det gir beskyttelse av overflater som kommuniserer med det ytre miljø fra mikroorganismer. Syntetisert av plasmaceller. I humant serum presenteres det i en monomer form. Gir lokal immunitet.

Ig E - mengden i serum er liten og bare en liten del av plasmacellene syntetiserer Ig E. De dannes som respons på allergener og interaksjon med dem forårsaker en HNT-reaksjon. Syntetisert av B-lymfocytter og plasmaceller. Går ikke gjennom placentabarrieren.

Ig D - dets deltakelse er ikke tilstrekkelig studert. Nesten alt er lokalisert på overflaten av lymfocytter. Produsert av celler i mandlene og adenoidene. IgD binder ikke komplement og krysser ikke placentabarrieren. Ig D og Ig A er sammenkoblet og aktiverer lymfocytter. Konsentrasjonen av Ig D øker under graviditet, med bronkial astma og med systemisk lupus erythematosus.

Normale antistoffer (naturlige)

Kroppen inneholder et visst nivå av dem, de er dannet uten fenomenene antigen stimulering. Disse inkluderer antistoffer mot erytrocyttantigener, blodgrupper og mot tarmgrupper av bakterier.

Prosessen med antistoffproduksjon, deres akkumulering og forsvinning har visse egenskaper som er forskjellige i den primære immunresponsen (dette er responsen på det første møtet med antigenet) og den sekundære immunresponsen (dette er responsen på gjentatt kontakt med det samme antigen etter 2-4 uker).

Syntesen av antistoffer i enhver immunrespons skjer i flere stadier - disse er det latente stadiet, det logaritmiske stadiet, det stasjonære stadiet og antistoffnedgangsfasen.

Primær immunrespons:

Latent fase: i løpet av denne perioden oppstår prosessen med gjenkjennelse av antigenet og dannelsen av celler som er i stand til å syntetisere antistoffer mot det. Varigheten av denne perioden er 3-5 dager.

Logaritmisk fase: Antistoffsyntesehastigheten er lav. (varighet 15-20 dager).

Stasjonær fase: titere av syntetiserte antistoffer når maksimale verdier. Antistoffer som tilhører klasse M immunoglobuliner syntetiseres først, deretter G. Senere kan Ig A og Ig E dukke opp.

Fallende fase: Antistoffnivået synker. Varighet fra 1-6 måneder.

Sekundær immunrespons.

A3 . Hvilke faktorer forårsaker irreversibel proteindenaturering?

A4 . Angi hva som observeres når konsentrert salpetersyre påføres proteinløsninger:

A5 . Proteiner som utfører en katalytisk funksjon kalles:

	Hormoner		Enzymer
	Vitaminer		Proteiner

A6. Proteinet hemoglobin utfører følgende funksjon:

Del B

B1. Kamp:

Type proteinmolekyl		Eiendom
	Kuleformede proteiner		Molekylet er krøllet til en ball
	Fibrillære proteiner		Løser seg ikke i vann
			Løser opp i vann eller danner kolloidale løsninger
			Trådlignende struktur

B2. Proteiner:

Del C

C1. Skriv reaksjonslikningene som gjør at glycin kan oppnås fra etanol og uorganiske stoffer.

Alternativ 2

Del A

A1 . Hvilket grunnstoff har den største massefraksjonen i proteiner?

A2 .Angi hvilken gruppe stoffer hemoglobin tilhører:

A3. Kveilingen av en spiral til en kule-"kule" er preget av:

A4 . Når proteiner brenner, lukter du:

A5 . Utseendet til en gul farge når en proteinløsning reagerer med konsentrert salpetersyre indikerer tilstedeværelsen av aminosyrerester i proteinet som inneholder:

A6 .Proteiner som beskytter mot at bakterier trenger inn i cellen:

Del B

B1. Proteiner kan finnes:

B2 . Hvilke utsagn om proteiner er sanne?

Del C

C1. Gjennomføre transformasjoner:

H 2 O/Hg 2 + + Ag 2 O/NH 3 (løsning) + Cl 2 NH 3 (eks.)

C 2 H 2 → X 1 → X 2 → X 3 → X 4

Alternativ 3

Del A

A1 .Den primære strukturen til et protein er:

A2 .Vridningene til helixen til proteinets sekundære struktur holdes hovedsakelig sammen av bindinger:

A3. Proteindenaturering fører til ødeleggelse av:

	Peptidbindinger		Hydrogenbindinger
	Primær struktur		Sekundær og tertiær struktur

A4 . Angi den generelle kvalitative reaksjonen på proteiner:

A6. Antistoffer og antitoksiner utfører følgende funksjoner til proteiner:

Del B

B1. Kamp:

Type vev eller proteinfunksjon		Protein type
	Muskelvev		Kuleformede proteiner
	Dekker vev, hår, negler		Fibrillære proteiner
	Enzymer
	Transportere proteiner

B2 . Når proteiner hydrolyseres, kan det dannes stoffer:

	C2H5OH		CH3CH(NH2)COOH
	CH3COOH		CH2(OH)CH(NH2)COOH
	NH2CH2COOH		NH2-NH2

Del C

C1. Skriv reaksjonsligningene for dannelsen av et dipeptid fra:

a) asparaginsyre (2-aminobutandisyre);

b) fra aminoeddiksyre og alanin.

Alternativ 4

Del A

A1 .Den sekundære strukturen til proteinet bestemmes av:

A2 . Kombinasjonen av fire kuler til et hemoglobinmolekyl karakteriserer:

Primær proteinstruktur