Kas dokusunun protein bileşimi çok karmaşıktır. Uzun zamandır birçok bilim adamı tarafından incelenmektedir. Rus biyokimyasının kurucusu A.Ya.Danilevsky, kas dokusunun proteinlerini inceleyerek, bir dizi proteinin fizyolojik rolü ve miyofibrillerde bulunan kasılma proteini miyozinin önemi hakkında doğru bir fikir verdi.
Daha sonra miyozin, V. A. Engelhardt, I. I. Ivanov ve diğer Sovyet bilim adamları tarafından incelenmiştir. Macar bilim adamı Szent-Georgyi kas kasılması çalışmalarına büyük katkı sağladı. Başka bir Macar bilim adamı Straub, kas proteini aktinini keşfetti.
Kas dokusunun incelenmesi proteinlerle başlamalıdır çünkü bunlar kas dokusunun kuru kalıntısının yaklaşık% 80'ini oluşturur. Kas lifinin morfolojik yapısına uygun olarak proteinler şu şekilde dağılır:
Yukarıdaki diyagramdan kas dokusunun protein bileşiminin çok çeşitli olduğu görülebilir. Sarkoplazma dört protein içerir: miyojen, miyoalbümin, globulin X ve miyoglobin. Miyofibriller, aktomiyosin adı verilen bir aktin ve miyozin kompleksi içerir. Tüm sarkoplazmik proteinlere hücre içi, sarkolemma proteinlerine hücre dışı denir.Çekirdekler nükleoproteinler içerir ve sarkolemma kollajen ve elastin içerir. Kas dokusunun ayrıca önemli miktarda farklı enzim içerdiğini ve bunların her birinin özel bir protein olduğunu düşünürsek, kas dokusunun protein bileşiminin daha da karmaşık olduğu ortaya çıkar.
Miyozin
Kas dokusunun ana proteini miyozindir. Kas dokusu proteinlerinin neredeyse yarısını oluşturur ve tüm memelilerin, kuşların ve balıkların kaslarında bulunur. Besin değeri açısından tam bir proteindir. Masada Şekil 7, sığır miyozinin amino asit bileşimini göstermektedir.
Miyozin, Sovyet biyokimyacıları tarafından ayrıntılı olarak incelendi ve bunun yalnızca kas dokusunun yapısal bir proteini, yani hücre yapımında yer alan bir protein değil, aynı zamanda ATP hidrolizinin reaksiyonunu katalize eden bir enzim - adenozin trifosfataz olduğunu keşfetti. Bu durumda ADP (adenozin difosforik asit) ve fosforik asit oluşur ve kas çalışmasında kullanılan büyük miktarda enerji açığa çıkar.
Miyozin saf kristal formda elde edildi. Moleküler ağırlığı çok büyüktür, yaklaşık 1,5 milyon.Kristal miyozin, tuzların tamamen yokluğunda suda mükemmel şekilde çözünür. Ancak suya önemsiz miktarda herhangi bir tuz, örneğin sodyum klorür eklemek yeterlidir ve çözünme yeteneğini tamamen kaybeder ve çözünme, yaklaşık% 1'lik bir sodyum klorür konsantrasyonunda zaten meydana gelir. Bununla birlikte, amonyum sülfat gibi tuzlarla ilgili olarak miyozin, tipik bir globulin gibi davranır.
Et proteinleri su ile ekstrakte edildiğinde miyozin çözeltiye geçmez. Etin tuzlu solüsyonlarla işlenmesi sırasında tuz ekstraktında bulunur. Tuzlu bir miyozin çözeltisi su ile seyreltildiğinde, tuz konsantrasyonu azalır ve miyozin çökelmeye başlar. Miyozin, sodyum klorür ve magnezyum sülfatla tamamen doyurulduğunda tuzlanır (tuzlama kristal tuzla yapılır, aksi takdirde tam doygunluğa ulaşmak imkansızdır).
Miyozinin izoelektrik noktası pH 5,4-5,5'tir.
Miyozin, başta proteinler olmak üzere çeşitli maddelerle özel bağlar oluşturarak kompleksler oluşturma özelliğine sahiptir. Kas aktivitesinde özel bir rol, miyozin ve aktin - aktomiyosin kompleksi tarafından oynanır.
Aktin ve aktomiyosin
Aktin proteini iki biçimde bulunabilir: fibriller ve küresel. Dinlenme kasında aktin fibriler formdadır; kas kasılmasıyla küresel hale gelir. Bu dönüşümde adenozin trifosforik asit ve tuzlarının önemi büyüktür.
Kas dokusu %12-15 oranında aktin içerir. Tuzlu çözeltilerle uzun süreli ekstraksiyon sırasında çözeltiye geçer; kısa süreli ekstraksiyonla stromada kalır. Aktinin moleküler ağırlığı yaklaşık 75.000'dir.
Aktin ve miyozin çözeltileri karıştırıldığında, esas olarak miyofibrillerin oluşturulduğu aktomiyosin adı verilen bir kompleks oluşur. Bu kompleks, yüksek viskozite ile karakterize edilir ve adenozin trifosfat varlığında belirli potasyum ve magnezyum iyon konsantrasyonlarında (0,05 m KCl> ve 0,001 m MgCl2) keskin bir şekilde büzülme kapasitesine sahiptir. Daha yüksek tuz konsantrasyonlarında (0,6 m KCl), ATP eklendiğinde aktomiyosin aktin ve miyozine parçalanır. Çözeltinin viskozitesi gözle görülür şekilde azalır.
Szent-Georgia'ya göre, ATP'nin etkisi altında aktomiyosinin sıkıştırılması, canlı kasın kasılmasının temelini oluşturur.
Actomyosin, gerçek bir globulin gibi suda çözünmez. Et, tuzlu su çözeltileriyle işlendiğinde, ekstraksiyon süresine bağlı olarak, belirsiz aktin içeriğine sahip aktomiyosin çözeltiye geçer.
Globulin X
Kas dokusu toplam proteinin yaklaşık %20'sini globulin X içerir. Tipik bir globulindir, yani suda çözünmez, ancak ortalama konsantrasyondaki tuzlu su çözeltilerinde çözünür; amonyum sülfat (1 hacim protein çözeltisi ve 1 hacim doymuş amonyum sülfat çözeltisi) ile yarı doygunluktaki çözeltilerden, tam doygunlukta sodyum klorür ile çöker.
Miojen
Kas dokusu toplam proteinin yaklaşık %20'sini miyojen içerir. Suda çözündüğü, doyma üzerine sodyum klorür ve magnezyum sülfat (kristalin tuz) ile yeterince tuzlanmadığı ve aynı zamanda 2/3 oranında amonyum sülfat ile çökeltildiği için tipik bir albümin veya globulin olarak sınıflandırılamaz. doygunluk (1 hacim protein çözeltisi ve 2 hacim doymuş amonyum sülfat çözeltisi). Bu protein kristal formda elde edildi. Miyojenin moleküler ağırlığı 150.000'dir.
V. A. Engelhardt, miyojende kas dokusunun glikolizi sürecinde meydana gelen en önemli reaksiyonlardan birini katalize etme yeteneğini keşfetti. Bu keşif, yapısal proteinlerin, yani dokuların yapımında yer alan proteinlerin, enzimatik aktiviteye sahip olabileceğini gösteren ilk keşifti.
Miyoalbümin
Kas dokusu toplam proteinin yaklaşık %1-2'sini miyoalbümin içerir. Tipik bir albümindir, yani suda çözünür, doyma üzerine sodyum klorür ile çökeltilmez, ancak amonyum sülfat ile çökeltilir.
Miyoglobin
Miyoglobin, molekül ağırlığı 16.900 olan karmaşık bir kromoprotein proteinidir. Hidroliz sırasında, globin proteini ve protein olmayan hem grubuna ayrılır. Miyoglobin kasları kırmızıya boyar; Protein kısmında hemoglobinden farklıdır; protez grupları aynıdır.
Oksidasyon sırasında hem, hematin'e ve hidroklorik asit varlığında hemine dönüşür. Hemin içeriği, kas dokusundaki miyoglobin miktarını yargılamak için kullanılabilir.
Sığır kaslarındaki hemin içeriği, 100 g doku başına 42 ila 60 mg arasında değişir; domuzların kaslarında çok daha azdır - 100 g doku başına 22 ila 42 mg, dolayısıyla daha az renklidirler.
Miyoglobin, kan pigmentleri gibi karakteristik bir emilim spektrumuna sahiptir.
Renkli maddelerin, özellikle et ve kan pigmentlerinin absorpsiyon spektrumlarının elde edilmesinin ilkesi, bir pigment çözeltisinden geçen ışık enerjisinin bu çözelti tarafından emilmesidir. Bu durumda, bir spektroskopla tespit edilebilen, ışığın soğurulması (absorbsiyonu) adı verilen olay meydana gelir.
Kas dokusu ve kan pigmentleri için karakteristik absorpsiyon bantları 400 ila 700 mm arasındadır. Bu aralıkta dalgalar gözümüz tarafından algılanır ve spektroskop yardımıyla spektrumda belli bir dalga boyundaki ışığın soğurulması sonucu ortaya çıkan karanlık bantları görebiliriz.
Işığın renkli maddeler tarafından emilmesi, bir spektrofotometre kullanılarak ölçülebilir. Elde edilen sonuçlar genellikle grafiksel olarak ifade edilir. Bu durumda, ışığın dalga boyu apsis ekseni boyunca çizilir ve çözümden geçen ışığın yüzdesi ordinat ekseni boyunca çizilir. Işık ne kadar az geçerse, renkli madde tarafından o kadar çok şey emilir. Çözeltinin toplam ışık geçirgenliği %100 olarak alınmıştır.
İncirde. Şekil 10, ışığın bir oksimiyoglobin çözeltisi tarafından emilmesini (absorbsiyonunu) göstermektedir; Bu, oksimiyoglobinin spektrumun görünür bölgesinde iki belirgin karakteristik absorpsiyon bandına, yani en az ışığı ilettiği ve dolayısıyla en fazla ışığı emdiği iki bölgeye sahip olduğunu göstermektedir. Bu bölümlerin maksimumları iki dalga boyundadır; λ 585 mmk ve λ 545 mmk,
İncirde. Şekil 11, karşılaştırma amacıyla oksihemoglobinin spektrofotometrik eğrisini göstermektedir.
Miyoglobinin oksijene bağlanma yeteneği kan hemoglobininden daha fazladır. Miyoglobin sayesinde kas dokusuna oksijen sağlanır. Çalışan kaslar daha fazla miyoglobin içerir, çünkü içlerinde oksidasyon daha yoğun gerçekleşir. Bacak kaslarının sırt kaslarına göre daha belirgin renkte olduğu bilinmektedir; Çalışan öküzlerin kasları da çalışmayan hayvanlara göre daha renklidir. Bu, özellikle göğüs kasları çalışmayan ve neredeyse hiç renklenmeyen kuşlarda fark edilir.
Kollajen ve elastin
Kollajen ve elastin, su ve tuzlu su çözeltilerinde çözünmeyen bağ dokusu proteinleridir. Kas lifinin en ince kılıfı olan sarkolemmayı oluştururlar.
Nükleoproteinler
Nükleoproteinler hücre çekirdeğini oluşturan proteinlerdir. Karakteristik özellikleri zayıf alkalilerin çözeltilerinde çözünebilmeleridir. Bu, moleküllerinin asidik özelliklere sahip bir protez grubu içermesiyle açıklanmaktadır.
Kas proteinlerinin ayrılması
Kas dokusu orta konsantrasyonlu salin solüsyonlarıyla tedavi edildiğinde proteinleri stromal proteinlere ve plazma proteinlerine bölünebilir. Stroma, esas olarak sarkolemmal proteinlerden oluşan kas dokusunun salinde çözünmeyen yapısal temelini ifade eder (diyagrama bakınız).
Hücre içi proteinlerin kas dokusundaki çözünürlüğü değişir. Örneğin, aktomiyosin ve globulin X suda çözünmez ve miyojene göre amonyum sülfat ve sodyum klorür ile salin çözeltilerinden daha kolay çökeltilir. Miyojen, miyoalbümin gibi suda çözünür, ancak tuzlama özellikleri bakımından ondan farklıdır.
Kas dokusu proteinlerinin nötr bir reaksiyonda tuz çözeltilerindeki çözünürlüğü ve çökelmeleri Tablo'da verilmiştir. 8.
Etin tuzlanması, pişirilmesi ve diğer teknolojik işlemleri sırasında protein maddeleri kaybolur. Protein kayıplarının büyüklüğü, bunların farklı çözünürlük ve çökelebilirliklerinden kaynaklanmaktadır.
Proteinlerin özelliklerini bilerek kayıpların minimum düzeyde olacağı koşulları seçmek mümkündür. Bu nedenle proteinlerin bu özelliklerinin araştırılmasına özel dikkat gösterilmelidir.
Kirpikler ve flagella
Kirpikler ve flagella - Hareket süreçlerinde yer alan özel öneme sahip organeller, temeli eksenel iplik veya aksonem (Yunan ekseni - eksen ve nema - iplikten) adı verilen bir mikrotübül kartı olan sitoplazmanın çıkıntılarıdır. Kirpiklerin uzunluğu 2-10 mikrondur ve siliyer bir hücrenin yüzeyindeki sayıları birkaç yüze ulaşabilir. Kamçıya sahip tek insan hücresi türü olan sperm, yalnızca 50-70 mikronluk uzun bir kamçı içerir. Aksonem, merkezi olarak konumlanmış bir çift tarafından 9 çevresel çift mikrotübülden oluşur; böyle bir yapı (9 x 2) + 2 formülüyle açıklanmaktadır (Şekil 3-16). Her periferik çiftte, mikrotübüllerin kısmi füzyonu nedeniyle bunlardan biri (A) tamamlanır, ikincisi (B) eksiktir (mikrotübül A ile paylaşılan 2-3 dimer).
Merkezi mikrotübül çifti, radyal çiftlerin periferik çiftlere ayrıldığı merkezi bir kabuk ile çevrilidir.Periferik çiftler birbirlerine neksin köprüleri ile bağlanır ve dynein proteininin "kulpları" mikrotübül A'dan mikrotübül B'ye kadar uzanır. ATPase aktivitesine sahip olan komşu ikili (bkz. Şekil 3-16).
Silyum ve flagellumun vuruşu, dynein kollarının hareketinin aracılık ettiği aksonemdeki bitişik çiftlerin kaymasından kaynaklanır. Silia ve flagellayı oluşturan proteinlerde değişikliğe neden olan mutasyonlar, ilgili hücrelerde çeşitli fonksiyon bozukluklarına yol açar. Genellikle dynein tutamaçlarının yokluğundan kaynaklanan Kartagener sendromu (sabit kirpik sendromu) için; hastalar solunum sisteminin kronik hastalıklarından (solunum epitelinin yüzeyini temizleme fonksiyonunun bozulmasıyla ilişkili) ve kısırlıktan (sperm hareketsizliği nedeniyle) muzdariptir.
Yapı olarak merkezcil bölgeye benzeyen bazal gövde, her silyumun veya flagellumun tabanında bulunur. Vücudun apikal ucu seviyesinde, üçlü uçların mikrotübülleri C ve mikrotübüller A ve B, silyum veya flagellumun aksoneminin karşılık gelen mikrotübüllerine doğru devam eder. Kirpikler veya flagellumun gelişimi sırasında bazal gövde, aksonem bileşenlerinin bir araya toplandığı bir matris rolünü oynar.
Mikrofilamentler- sitoplazmada tek başına, septa veya demetler halinde uzanan, 5-7 nm çapında ince protein filamentleri. İskelet kasında ince mikrofilamentler, daha kalın miyozin filamanlarıyla etkileşime girerek düzenli demetler oluşturur.
Kortikol (terminal) ağı, hücrelerin çoğunluğunun özelliği olan plazmalemma altında mikrofilamentlerin yoğunlaşma bölgesidir. Bu ağda mikrofilamentler, en yaygın olanı filamin olan özel proteinler kullanılarak birbirine sarılır ve "çapraz bağlanır". Kortikal ağ, hücrenin mekanik etkiler altında keskin ve ani deformasyonunu önler ve aktin çözen (dönüştüren) enzimlerin kolaylaştırdığı yeniden düzenleme yoluyla şeklinin düzgün bir şekilde değişmesini sağlar.
Mikrofilamentlerin plazmalemmaya bağlanması, integral (“çapa”) proteinleri (integrinler) ile doğrudan veya bir dizi ara protein talin, vinculin ve a-aktinin aracılığıyla bağlantıları nedeniyle gerçekleştirilir (bkz. Şekil 10-9). Ek olarak, aktin mikrofilamentleri, hücreleri birbirine veya hücreleri hücrelerarası maddenin bileşenlerine bağlayan, yapışma bağlantıları veya fokal temaslar adı verilen, plazmalemmanın özel alanlarındaki transmembran proteinlerine bağlanır.
Mikrofilamentlerin ana proteini olan aktin, cAMP ve Ca2+ varlığında uzun zincirlere (F- veya fibriler aktin) polimerleşme yeteneğine sahip monomerik bir formda (G- veya küresel aktin) oluşur. Tipik olarak bir aktin molekülü, sarmal olarak bükülmüş iki filamente benzer (bkz. Şekil 10-9 ve 13-5).
Mikrofilamentlerde aktin, çeşitli işlevleri yerine getiren bir dizi aktin bağlayıcı proteinle (birkaç düzine türe kadar) etkileşime girer. Bazıları aktin polimerizasyonunun derecesini düzenler, diğerleri (örneğin kortikal ağdaki filamin veya mikrovillustaki fimbrin ve villin) bireysel mikrofilamentlerin sistemlere bağlanmasına katkıda bulunur. Kas dışı hücrelerde, aktin protein içeriğinin yaklaşık %5-10'unu oluşturur ve bunun yalnızca yarısı filamentler halinde organize edilir. Mikrofilamentler fiziksel ve kimyasal etkilere mikrotübüllere göre daha dayanıklıdır.
Mikrofilamentlerin fonksiyonları:
(1) kas hücrelerinin kontraktilitesinin sağlanması (miyozin ile etkileşime girdiğinde);
(2) sitoplazmanın ve plazmalemmanın kortikal tabakası ile ilişkili fonksiyonların sağlanması (ekzo- ve endositoz, psödopod oluşumu ve hücre göçü);
(3) sitoplazma içindeki organellerin, taşıma keseciklerinin ve diğer yapıların, bu yapıların yüzeyi ile ilişkili belirli proteinler (minimiyozin) ile etkileşime bağlı olarak hareketi;
(4) deformasyonların etkisini önleyen ancak kendisi yeniden düzenlendiğinde hücresel şekil değişikliklerine katkıda bulunan kortikal bir ağın varlığı nedeniyle hücrenin belirli bir sertliğinin sağlanması;
(5) hücre bölünmesini tamamlayan sitotomi sırasında kasılma daralmasının oluşması;
(6) bazı organellerin (microvilli, stereocilia) temelinin (“çerçeve”) oluşumu;
(7) hücreler arası bağlantıların (desmozomları çevreleyen) yapısının düzenlenmesine katılım.
Mikrovilli, temeli aktin mikrofilamentlerinden oluşan, 0.1 mikron çapında ve 1 mikron uzunluğunda hücre sitoplazmasının parmak şeklindeki çıkıntılarıdır. Microvilli, maddelerin parçalanması ve emiliminin meydana geldiği hücrenin yüzey alanında çok sayıda artış sağlar. Bu işlemlere aktif olarak katılan bazı hücrelerin apikal yüzeyinde (ince bağırsağın epitelinde ve böbrek tübüllerinde), birlikte bir fırça sınırı oluşturan birkaç bine kadar mikrovilli vardır.
Pirinç. 3-17. Mikrovillusun ultrastrüktürel organizasyonunun şeması. AMP – aktin mikrofilamentleri, AB – amorf madde (mikrovillusun apikal kısmı), F, V – fimbrin ve villin (AMP demetinde çapraz bağlantılar oluşturan proteinler), mm – minimiyozin molekülleri (AMP demetini mikrovillus plazmalemmasına bağlayan) ), TC – terminal ağı AMP, C – spektrin köprüleri (TC'yi plazmalemmaya bağlayın), MF – miyozin filamentleri, PF – ara filamentler, GC – glikokaliks.
Her bir mikrovillusun çerçevesi, uzun ekseni boyunca uzanan yaklaşık 40 mikrofilament içeren bir demet tarafından oluşturulur (Şekil 3-17). Mikrovillusun apikal kısmında bu demet amorf bir maddeye sabitlenmiştir. Sertliği, fimbrin ve villin proteinlerinden gelen çapraz bağlantılardan kaynaklanır; demet, içeriden, özel protein köprüleri (minimiyozin molekülleri) ile mikrovillusun plazmalemmasına bağlanır. Mikrovillusun tabanında, demetin mikrofilamentleri bulunur. Miyozin filamentlerinin bulunduğu terminal ağına dokunmuştur.Terminal ağın aktin ve miyozin filamentlerinin etkileşimi muhtemelen mikrovillusun tonunu ve konfigürasyonunu belirler.
Stereocilia- değiştirilmiş uzun (bazı hücrelerde - dallanan) mikrovilluslar - mikrovilluslardan çok daha az sıklıkla tespit edilir ve ikincisi gibi bir mikrofilament demetini içerir.
⇐ Önceki123
Ayrıca okuyun:
Hücre iskeletinin ana bileşenleri olarak mikrofilamentler, mikrotübüller ve ara filamentler.
Aktin mikrofilamentleri - yapı, işlevler
Aktin mikrofilamentleri Aktin proteininden oluşan 6-7 nm çapında polimer filamentli oluşumlardır. Bu yapılar son derece dinamiktir: mikrofilamentin plazma zarına bakan ucunda (artı uç), aktin'in sitoplazmadaki monomerlerinden polimerizasyonu meydana gelirken, karşı uçta (eksi uç) depolimerizasyon meydana gelir.
Mikrofilamentler bu nedenle yapısal polariteye sahiptir: iplik artı uçtan büyür, eksi uçtan kısalır.
Organizasyon ve işleyiş aktin hücre iskeleti mikrofilamentlerin polimerizasyon-depolimerizasyon işlemlerini düzenleyen, bunları birbirine bağlayan ve kasılma özellikleri kazandıran bir dizi aktin bağlayıcı protein tarafından sağlanır.
Bu proteinler arasında miyozinler özellikle önemlidir.
Etkileşim ailelerinden biri - aktinli miyozin II, kas kasılmasının temelini oluşturur ve kas dışı hücrelerde, aktin mikrofilamentlerine kasılma özellikleri - mekanik gerilime maruz kalma yeteneği - verir. Bu yetenek, tüm yapışkan etkileşimlerde son derece önemli bir rol oynar.
Yeni oluşumu aktin mikrofilamentleri hücrede önceki ipliklerden dallanarak oluşur.
Yeni bir mikrofilamentin oluşması için bir çeşit “tohum” gereklidir. Oluşumunda anahtar rol, aktin monomerlerine çok benzeyen iki protein içeren Af 2/3 protein kompleksi tarafından oynanır.
Yapı Aktif Af 2/3 kompleksi, önceden var olan aktin mikrofilamentinin yanına bağlanır ve konfigürasyonunu değiştirerek başka bir aktin monomerine bağlanma yeteneği kazanır.
Bu, yeni bir mikrofilamentin hızlı büyümesini başlatan, eski ipliğin yanından yaklaşık 70°'lik bir açıyla bir dal şeklinde uzanan ve böylece yeni mikrofilamentlerden dallanmış bir ağ oluşturan bir "tohum" bu şekilde ortaya çıkar. hücre.
Bireysel filamentlerin büyümesi kısa sürede sona erer, filament, ADP içeren ayrı aktin monomerlerine ayrılır ve bunlar, içlerindeki ADP'yi ATP ile değiştirdikten sonra tekrar polimerizasyon reaksiyonuna girer.
Aktin hücre iskeleti hücrelerin hücre dışı matrikse ve birbirlerine bağlanmasında, hücrelerin yayılıp yönsel olarak hareket edebildiği psödopod oluşumunda anahtar rol oynar.
— " bölümüne dön onkoloji"
- Hemoblastozların (kan tümörleri) nedeni olarak baskılayıcı genlerin metilasyonu
- Telomeraz - sentezi, fonksiyonları
- Telomer - moleküler yapı
- Telomer konumu etkisi nedir?
- İnsanlarda telomerleri uzatmanın alternatif yolları - ölümsüzleştirme
- Tümör tanısında telomerazın önemi
- Telomer ve telomerazı etkileyen kanser tedavi yöntemleri
- Hücre telomerizasyonu malign transformasyona yol açmaz
- Hücre yapışması - yapışkan etkileşimlerin bozulmasının sonuçları
- Aktin mikrofilamentleri - yapı, işlevler
Mikrofilamentler(ince filamentler) - ökaryotik hücrelerin hücre iskeletinin bir bileşeni. Mikrotübüllerden daha incedirler ve yapı olarak ince protein filamentleriçapı yaklaşık 6 nm'dir.
İçerdikleri ana protein aktin. Miyozin hücrelerde de bulunabilir. Bir demet halinde aktin ve miyozin hareketi sağlar, ancak aktin tek başına bunu bir hücrede (örneğin mikrovilluslarda) yapabilir.
Her bir mikrofilament, her biri daha küçük miktarlarda aktin molekülleri ve diğer proteinlerden oluşan iki bükülmüş zincirden oluşur.
Bazı hücrelerde mikrofilamentler sitoplazmik membranın altında demetler oluşturur, sitoplazmanın hareketli ve sabit kısımlarını ayırır ve endo ve ekzositoza katılır.
Ayrıca işlevler hücrenin tamamının, bileşenlerinin vb. hareketini sağlamaktır.
Ara filamentler(tüm ökaryotik hücrelerde bulunmazlar; bazı hayvan gruplarında ve tüm bitkilerde bulunmazlar) yaklaşık 10 nm olan daha büyük kalınlıklarıyla mikrofilamentlerden farklılık gösterirler.
Mikrofilamentler, bileşimleri ve fonksiyonları
Her iki uçtan da oluşturulup yok edilebilirler; ince filamentler kutupsaldır, birleşimleri "artı" uçta gerçekleşir ve sökülme "eksi" uçta gerçekleşir (tıpkı mikrotübüller gibi).
Biri hücre çekirdeğinde bulunan farklı türde ara filamentler (protein bileşiminde farklılık gösterir) vardır.
Ara filamanı oluşturan protein şeritleri antiparaleldir.
Bu kutupluluğun eksikliğini açıklıyor. Filamanın uçlarında küresel proteinler bulunur.
Çekirdeğin yakınında bir çeşit pleksus oluştururlar ve hücrenin çevresine doğru ayrılırlar. Hücreye mekanik strese dayanma yeteneği sağlayın.
Ana protein aktindir.
Aktin mikrofilamentleri.
Genel olarak mikrofilamentler.
Tüm ökaryotik hücrelerde bulunur.
Konum
Mikrofilamentler hareketli hayvan hücrelerinin sitoplazmasında demetler oluşturur ve kortikal tabakayı (plazma zarının altında) oluşturur.
Ana protein aktindir.
- Heterojen protein
- Farklı izoformlarda bulunur ve farklı genler tarafından kodlanır
Memelilerde 6 aktin bulunur: biri iskelet kasında, biri kalp kasında, iki türü düz kasta, ikisi kas dışı (sitoplazmik) aktin = tüm memeli hücrelerinin evrensel bir bileşeni.
Tüm izoformlar amino asit dizileri bakımından benzerdir, yalnızca terminal bölümleri değişkendir (Polimerizasyon hızını belirlerler ve kasılmayı ETKİLEMEZLER).
Aktin özellikleri:
- M=42 bin;
- monomerik formda, bir ATP molekülü (G-aktin) içeren bir kürecik gibi görünür;
- aktin polimerizasyonu => ince fibril (F-aktin, düz bir spiral şeridi temsil eder);
- aktin MF'ler özellikleri açısından polardır;
- yeterli bir konsantrasyonda G-aktin kendiliğinden polimerleşmeye başlar;
- Sökülmesi ve montajı kolay, oldukça dinamik yapılar.
Polimerizasyon sırasında (+), mikrofilamentin ucu hızla G-aktin'e bağlanır => daha hızlı büyür
(-) son.
Düşük G-aktin konsantrasyonu => F-aktin parçalanmaya başlar.
G-aktinin kritik konsantrasyonu => dinamik denge (mikrofilamentin sabit bir uzunluğu vardır)
ATP'li monomerler büyüyen uca bağlanır; polimerizasyon sırasında ATP hidrolizi meydana gelir, monomerler ADP ile ilişkilendirilir.
Aktin+ATP molekülleri birbirleriyle ADP'ye bağlı monomerlere göre daha güçlü etkileşime girer.
Fibriler sistemin stabilitesi korunur:
- protein tropomiyosin (sertlik verir);
- filamin ve alfa-aktinin.
Mikrofilamentler
F-aktin filamentleri => karmaşık üç boyutlu bir ağ (sitoplazmaya jel benzeri bir durum verir) arasında çapraz bağlantılar oluştururlar;
- Fibrillerin uçlarına yapışarak parçalanmasını önleyen proteinler;
- Fimbrin (filamentleri demetler halinde bağlar);
- Miyozin kompleksi = ATP parçalandığında kasılma yeteneğine sahip akto-miyozin kompleksi.
Kas dışı hücrelerde mikrofilamentlerin işlevleri:
Kasılma aparatının bir parçası olun;
Mikrofilamentler(aktin filamentleri) ökaryotik hücrelerde en çok bulunan bir protein olan aktin'den oluşur. Aktin bir monomer olarak mevcut olabilir ( G-aktin, “küresel aktin”) veya polimer (F-aktin, “fibriler aktin”). G-aktin, iki alandan oluşan asimetrik küresel bir proteindir (42 kDa). İyonik güç arttıkça, G-aktin tersine çevrilerek bir araya gelerek doğrusal, sarmal-sarmal polimer F-aktin oluşturur. G-aktin molekülü sıkı bağlı bir ATP molekülü (ATP) taşır; bu molekül, F-aktin'e dönüştürüldüğünde yavaş yavaş ADP'ye (ADP) hidrolize olur, yani F-aktin bir ATPaz'ın özelliklerini sergiler.
G-aktin, F-aktin halinde polimerleştiğinde, tüm monomerlerin yönelimi aynıdır, dolayısıyla F-aktin polariteye sahiptir. F-aktin lifleri, farklı hızlarda polimerize olan, (+) ve (-) olmak üzere zıt yüklü iki uca sahiptir. Bu uçlar özel proteinler tarafından stabilize edilmez (örneğin kas hücrelerinde olduğu gibi) ve kritik bir G-aktin konsantrasyonunda (+) uç uzar ve (-) uç kısalır. Deneysel koşullar altında bu süreç mantar toksinleri tarafından engellenebilir. Örneğin, falloidin(mantar zehiri) (-) ucuna bağlanarak depolimerizasyonu engellerken, sitokalasin(sitostatik özelliklere sahip küf mantarlarından gelen bir toksin) (+) uca bağlanarak polimerizasyonu bloke eder.
Aktin ile ilişkili proteinler. Hücre sitoplazmasında G-aktin ve F-aktin ile spesifik olarak etkileşime giren 50'den fazla farklı protein türü vardır. Bu proteinler farklı işlevleri yerine getirir: G-aktin havuzunun hacmini düzenlerler ( profilin), G-aktin polimerizasyon hızını etkiler ( kötü adam), F-aktin filamentlerinin uçlarını stabilize edin ( kırık, β-aktinin), filamentleri birlikte veya diğer bileşenlerle (örneğin kötü adam, α-aktinin, spektrin, MARKLAR) veya F-aktin çift sarmalını yok edin ( gelsolin). Bu proteinlerin aktivitesi Ca2+ iyonları ve protein kinazlar tarafından düzenlenir.
“Hücre iskeleti: kompozisyon” bölümündeki makaleler:
- A. Aktin
Dünyaca ünlü bir paleontolog, bilim kurguyu gölgede bırakan çığır açan bilimi ortaya koyuyor: Jura'dan on yıl sonra yaşayan bir dinozorun nasıl yetiştirileceği...
Aktin bağlayıcı proteinlerin etkisinin uygulanabileceği beş ana bölge vardır. Aktin monomerine bağlanabilirler; filamanın "sivri" veya yavaş büyüyen ucu olan; "tüylü" veya hızla büyüyen bir ucu olan; filamentin yan yüzeyi ile; ve son olarak, aynı anda iki filamentin aralarında bir çapraz bağlantı oluşturması. Belirtilen beş etkileşim tipine ek olarak, aktin bağlayıcı proteinler kalsiyuma duyarlı veya duyarsız olabilir. Bu kadar çeşitli olasılıklar varken, çeşitli aktin bağlayıcı proteinlerin keşfedilmesi ve bazılarının birden fazla türde etkileşime girebilmesi pek de şaşırtıcı değildir.
Monomerlere bağlanan proteinler, monomerlerin birbirleriyle etkileşimini zayıflatarak primer oluşumunu engeller. Bu proteinler, aktin-aktin bağlayıcı protein kompleksinin filamentlere bağlanıp bağlanamayacağına bağlı olarak uzama hızını azaltabilir veya azaltmayabilir. Profilin ve fragmin, aktin monomerleriyle etkileşime giren kalsiyuma duyarlı proteinlerdir. Her ikisinin de aktin'e bağlanması için kalsiyum gerekir. Monomerli profilin kompleksi önceden var olan filamentler üzerine inşa edilebilir, ancak aktinli fragmin kompleksi bunu yapamaz. Bu nedenle profilin öncelikle çekirdeklenmeyi inhibe ederken, fragmin hem çekirdeklenmeyi hem de uzamayı inhibe eder. Kalsiyuma duyarsız aktin ile etkileşime giren üç proteinden ikisi (DNaz I ve D vitamini bağlayıcı protein) hücre dışında işlev görür. Aktin bağlama yeteneklerinin fizyolojik önemi bilinmemektedir. Ancak beyinde, monomerlere bağlanarak aktin filamentlerini depolimerize eden bir protein vardır; depolimerizasyon etkisi, monomerlerin bağlanmasının polimerizasyon için mevcut aktin konsantrasyonunda bir azalmaya yol açmasıyla açıklanmaktadır.
Aktin filamentlerinin "tüylü" veya hızla büyüyen uçları, sitokalasin B veya D'nin yanı sıra başlık proteinleri olarak adlandırılan proteinler tarafından bloke edilebilir. Başlık proteinleri, hızlı filament toplanma noktasını bloke ederek çekirdeklenmeyi teşvik eder, ancak uzamayı ve uçtan uca uçmayı engeller. -filamentlerin uçlarının birleştirilmesi. Genel etki, kısaltılmış filamentlerin ortaya çıkmasıdır; bunun nedeni hem serbest monomerler için rekabet eden tohum sayısındaki artış hem de kenetlenme eksikliğidir. Kalsiyum varlığında benzer şekilde etki gösteren en az dört protein bilinmektedir: gelsolin, villin, fragmin ve ayrıca mollü bir protein. Trombositlerden gelen ağırlık 90 kDa'dır. Bunların hepsi, saflaştırılmış monomerlerin polimerizasyonu sırasında çekirdeklenmenin neden olduğu gecikme fazını azaltma ve halihazırda oluşmuş filamentleri kısaltma kapasitesine sahiptir. Kalsiyuma duyarsız kapatma proteinleri de vardır. Yani iskeleli sincaplar. Acanthamoeba'dan 31 ve 28 kDa ağırlığında ve bir mol protein. Trombositlerden gelen 65 kDa ağırlığındaki maddeler, kalsiyumun varlığına veya yokluğuna bakılmaksızın etkilerini gösterirler.
Filamentlerle protein etkileşiminin mümkün olduğu başka bir nokta da "sivri" veya yavaş büyüyen uçtur. Buradaki protein bağlanması, çekirdeklenmeyi başlatabilir ve filamanın kenetlenmesine müdahale edebilir. Aynı zamanda uzama hızını da etkiler ve bu etki aktin konsantrasyonuna bağlıdır. İkincisi, yavaş ve hızlı büyüyen uçlar için kritik konsantrasyonlar arasında olduğunda, proteinin yavaş uca bağlanması, üzerindeki monomerlerin kaybını önleyerek uzama oranını artıracaktır. Ancak aktin konsantrasyonu kritik konsantrasyonu aşarsa, proteinin yavaş uca bağlanması, monomer bağlanma noktalarından birinin bloke edilmesi nedeniyle genel uzama oranında bir azalmaya yol açacaktır. Bu üç etkinin genel sonucu (çekirdeklenmenin uyarılması, kenetlenmenin baskılanması ve uzama baskılanması), filamentlerin sayısında bir artış ve uzunluğunda bir azalma olacaktır. Bu etkiler, "tüy" ucuna bağlanan proteinlerin neden olduğu etkilere benzer. Bu nedenle, belirli bir proteinin iki sınıftan hangisine ait olduğunu, yani filamentlerin hangi ucunda hareket ettiğini belirlemek için, bu proteinin, açıkça bağlanan proteinlerle rekabeti üzerine deneyler yapmak gerekir. hızlı son veya önceden var olan tohumlar üzerinde polimerizasyon deneyleri. Şu anda, aktin filamentlerinin "sivri" veya yavaş büyüyen ucuna yalnızca bir proteinin, yani makrofajlarda büyük miktarlarda bulunan akumentinin bağlandığı kesin olarak bilinmektedir. Bunun, F-aktin çözeltilerinin viskozitesinde hızlı bir düşüşe neden olan, serbest monomerlerin konsantrasyonunu arttırmadan filamentleri kısaltan bir peynir altı suyu proteini olan brevin için de geçerli olması mümkündür. Ne Brevin ne de Acumentin kalsiyum konsantrasyonlarına duyarlı değildir.
Aktin filamentlerine bağlanmanın dördüncü türü, daha sonra birbirlerine çapraz bağlanmadan yan yüzeylerine bağlanmadır. Proteinlerin yüzeye bağlanması filamentleri stabilize edebilir veya istikrarsızlaştırabilir. Tropomiyozin, kalsiyuma duyarsız bir şekilde bağlanır ve F-aktini stabilize ederken, severin ve villin, aktin filamentlerine bağlanır ve onları kalsiyum varlığında "keser".
Ancak aktin bağlayıcı proteinler arasında belki de en etkili olanı, aktin filamentlerini birbirine çapraz bağlayabilen ve böylece bir jel oluşumuna neden olan proteinlerdir. F-aktin'e bağlanarak bu proteinler genellikle çekirdeklenmeyi de indükler. En az dört fibriler aktin çapraz bağlama proteini, kalsiyum yokluğunda jelleşmeyi indükleme kapasitesine sahiptir. Bunlar trombositlerden α-aktinin, makrofajlardan villin, fimbrin ve aktinogelindir. Hepsi F-aktin solüsyonunu metal topun hareketine müdahale edebilecek sert bir jele dönüştürüyor; kalsiyum eklenmesi jelin çözünmesine neden olur. Bu proteinlerin dördü de monomeriktir. Villin durumunda, protein molekülü ayrı alanlara bölünebilir: Kalsiyuma duyarlı olan ve aktin filamentlerini bağlayabilen ve kapatabilen çekirdek ve yokluğunda filamentleri çapraz bağlamak için gerekli olan kafa. kalsiyum. Ayrıca çok sayıda kalsiyuma duyarsız çapraz bağlayıcı protein de vardır. Bunlardan ikisi, makrofajlardan gelen filamin ve aktin bağlayıcı protein homodimerlerdir; uzun, esnek protein alt birimlerinden oluşurlar. Kas α-aktii başka bir kalsiyuma duyarsız çapraz bağlama proteinidir. BHK hücrelerinden elde edilen vinculin ve yüksek molekül ağırlıklı protein de ek proteinlerin yardımı olmadan çapraz bağlantılar oluşturma yeteneğine sahiptir. Aynı zamanda deniz kestanesinden elde edilen fasin tek başına sadece dar, iğne benzeri aktin filament demetlerinin oluşumunu sağlayabilir ve jelleşmenin oluşması için mol adı verilen bir proteinin yardımına ihtiyaç duyar. 220 kDa ağırlığında.
Spektrin ailesi, kalsiyumdan doğrudan etkilenmeyen çapraz bağlanan proteinler arasında en ilgi çekici olanlardan biridir. Spektrinin kendisi bir (ar)g tetrameridir ve başlangıçta eritrositlerin membran iskeletinde keşfedilmiştir. Ap-dimerler birbirlerine kuyruktan kuyruğa bağlanırken moleküllerin başları serbest kalır ve aktin oligomerleriyle etkileşime girebilir. Her dimerin α-alt birimi, kalsiyumun düzenlediği birçok süreçte yer alan kalsiyum bağlayıcı bir protein olan kalmodulin ile de etkileşime girebilir. Kalmodulin bağlanmasının spektrin aktivitesi üzerinde ne gibi bir etkisi olduğu hala bilinmemektedir. Spektrin benzeri moleküller artık birçok hücre tipinde bulunduğundan spektrin ailesinden bahsetmek daha doğru olacaktır. Eritrositlerden gelen spektrin alt biriminin bir mol'ü vardır. kütle 240 kDa. Aynı iskeleye sahip immünolojik olarak ilişkili bir protein. İncelenen çoğu hücre tipinde kütle bulundu. Mol. Eritrositlerdeki spektrinin β3 alt biriminin kütlesi 220 kDa'dır. Mol ile protein ile kombinasyon halinde. 240 kDa ağırlığında, mol içeren bir alt birim olan a-spektrine karşı antikorlarla reaksiyona giriyor. 260 kDa (terminal ağında bulunur) veya örneğin 235 kDa (sinir hücrelerinde ve diğer hücre türlerinde bulunur) ağırlığındadır. Bu ilgili, immünolojik açıdan çapraz reaktif kompleksler ilk olarak bağımsız proteinler olarak tanımlandı ve TW260/240 ve fodrin olarak adlandırıldı. Dolayısıyla diğer birçok hücre iskeleti proteini gibi spektrin ailesi proteinleri de dokuya özgüdür. Bu proteinlerin tamamının bir kalmodulin bağlama alanı içerdiği henüz yakın zamanda tespit edilmiştir ve bundan sonrakilerin anlaşılması gerekmektedir.
Miyozin, mekanik kuvvet üretebilen aktinle ilişkili tek proteindir. ATP nedeniyle ürettiği mekanik iş, kas kasılmasının temelini oluşturur ve hücre dışı matris ile temas halinde olan fibroblastlar ve diğer hücreler tarafından geliştirilen gerilimi sağladığına inanılır. Miyozinin aktin ile etkileşimi çok karmaşıktır; öyle ki, bu dizide ayrı bir kitap buna ayrılmıştır1. Miyozin, aktin ile döngüsel etkileşime girerek iş üretir. Miyozin-ADP, aktin filamentlerine bağlanır, ADP'nin salınmasıyla birlikte miyozin yapısında bir değişiklik meydana gelir ve daha sonra, eğer çözelti içinde mevcutsa, ATP, miyozinden salınan ADP'nin yerini alır ve aktin filamentlerinin miyozinden ayrılmasını indükler. ATP hidrolizinden sonra bir sonraki döngü başlayabilir. Kalsiyum bu süreci birkaç noktada düzenler. Bazı kas hücrelerinde troponin ile etkileşime girerek tropomiyozinin aktine bağlanmasını kontrol eder. Bu tür hücrelerin ince filamentler düzeyinde düzenlendiği söylenir. Diğer kaslarda kalsiyum, doğrudan veya hafif zincirlerini fosforile eden enzimleri aktive ederek miyozin molekülü üzerinde etki gösterir.
Bazı kas dışı hücrelerde kalsiyum, miyozin filaman topluluğu seviyesinde kasılmayı düzenler.
Farklı aktin bağlayıcı protein sınıfları arasındaki ilişki, Flory'nin jel teorisi perspektifinden bakıldığında daha net hale gelir. Bu teori, polimerler arasında çapraz bağlantı olasılığı yeterince yüksek olduğunda çapraz bağlı üç boyutlu bir ağın oluştuğunu belirtir. Bu, matematiksel açıdan erime ve buharlaşma gibi faz geçişlerine benzer şekilde, çözeltiden jele ani bir geçişin meydana gelmesi gereken bir "jel noktasının" varlığını öngörmektedir; çapraz bağların sayısında - jelleşme noktasının ötesinde - daha fazla bir artış yalnızca jelin sertliğinde bir değişikliğe yol açmalıdır. Böylece çapraz bağ oluşturan proteinler, F-aktin'in viskoz çözeltisini jel durumuna dönüştürecek, filamentleri yok eden veya sayılarının artmasına neden olan proteinler, polimerlerin ortalama uzunluğunu azaltarak jeli çözmeye başlayacak, çapraz bağ sayısında bir artış eşlik etmez: çapraz bağ dağılım yoğunluğu, jelleşme noktası tarafından belirlenen seviyenin altına düştüğünde jel çözülür. Miyozin jel ile etkileşime girebilir ve büzülmesine neden olabilir. Jel teorisinin, farklı sınıflardaki aktin bağlayıcı proteinlerin özelliklerinin karşılaştırılmasında ve bunların işlevlerinin incelenmesine yönelik yöntemlerin geliştirilmesinde yararlı olduğu ortaya çıktı. Bununla birlikte, jel teorisinin yalnızca izotropik yapıları dikkate aldığı ve belirli sistemlerin topolojik özelliklerini kendisinin hesaba katmadığı akılda tutulmalıdır. Buradan anlaşılacağı gibi. Ayrıca hücre iskeletinin topolojisi, jel teorisinin henüz öngöremediği son derece önemli bir özelliktir.
Proteinlere ilişkin kimyasal çalışmaların sonuçlarını anlamlı bir şekilde yorumlamak için, incelenen süreçlerle ilgili tüm proteinlerin tam stokiyometrisi ve pH, pCa gibi düzenleyici faktörler de dahil olmak üzere hücre içindeki koşullara ilişkin ayrıntılı bilgi gereklidir. nükleotid konsantrasyonunun yanı sıra görünüşe göre bitişik zarların fosfolipid bileşimi. Proteinlerin, 1:500 stokiyometride ani işbirlikçi geçişlerin özellikleriyle fenomeni etkili bir şekilde tetikleyebildiği bir durumda, niceliksel tahminler açıkça sorgulanabilir hale gelir.
İskelet kasının yapısı. Kas kasılması. Aktin ve Miyozin.İskelet kasları- Vücudu dengede tutun ve hareketler yapın, bunlar bizim pazılarımız, tricepslerimiz vb. yani vücut geliştirme yaparken pompaladığımız şeylerdir. Çok çabuk kasılıp, çok çabuk rahatlayabilirler; yoğun aktiviteden dolayı çok çabuk yorulurlar.
İskelet kasının yapısal ve fonksiyonel birimi kas lifi, oldukça uzun bir hücreyi temsil eder. Kas lifinin uzunluğu kasın büyüklüğüne bağlıdır ve birkaç milimetreden birkaç santimetreye kadar değişir. Lif kalınlığı 10-100 mikrometre arasında değişmektedir.
İki tip kas lifi vardır:
1) Kırmızı lifler- Yüksek oksidatif enzim aktivitesine sahip çok sayıda mitokondri içerir. Kasılmalarının gücü nispeten küçüktür ve enerji tüketim oranı, normal oksijen beslenmesinden tamamen memnun kalacak şekildedir. Pozu korumak gibi önemli çaba gerektirmeyen hareketlerle meşgul olurlar.
2) Beyaz lifler- önemli kasılma kuvveti, bu çok fazla enerji gerektirir ve tek başına oksijen yeterli değildir, glikozu parçalayan enzimlerin yüksek aktivitesi. Bu nedenle beyaz liflerden oluşan motor üniteleri hızlı fakat kısa süreli ve ani efor gerektiren hareketler sağlar.
Bir kas hücresinin kendine has bir yapısı vardır. Kas lifi çok çekirdeklidir, bunun nedeni fetal gelişim sırasında lif oluşumunun özelliğidir. Vücudun embriyonik gelişimi aşamasında öncü hücrelerden - miyoblastlardan oluşurlar.
Miyoblastlar– biçimlenmemiş mononükleer kas hücreleri.
Miyoblastlar hızla bölünür, kaynaşır ve merkezi yerleşimli çekirdeklere sahip kas tüpleri oluşturur. Daha sonra miyotüplerde miyofibrillerin sentezi başlar.
Miyofibriller- Kas hücresinin bir ucundan diğerine uzunlamasına uzanan, 1-2 mikrometre kalınlığında silindirik kasılma filamentleri.
Ve lif oluşumu, çekirdeklerin hücre kenarlarına göç etmesiyle tamamlanır. Bu zamana kadar, kas lifi çekirdekleri zaten bölünme yeteneğini kaybetmiştir ve yalnızca protein sentezi için bilgi üretme işleviyle meşguldür.
Ancak miyoblastların tümü füzyon yolunu izlemez; bazıları, kas hücresini çevreleyen bir zar içinde kas lifinin yüzeyinde yer alan uydu hücreleri adı verilen hücreler şeklinde ayrılır. Uydu Hücreleri olarak da adlandırılan bu hücreler, kas liflerinden farklı olarak yaşam boyunca bölünme yeteneklerini kaybetmezler, bu da kas lifi kütlesinin artmasını ve yenilenmesini sağlar. Bu hücreler sayesinde kas hasarı durumunda kas liflerinin onarılması mümkündür. Lif öldüğünde kabuğunda saklı uydu hücreleri aktive olur, bölünür ve miyoblastlara dönüşür. Miyoblastlar birbirleriyle birleşerek yeni kas lifleri oluşturur ve daha sonra miyofibrillerin birleşmesi başlar. Yani rejenerasyon sırasında embriyonik kas gelişimi olayları tamamen tekrarlanır. (doğumda olduğu gibi).Kas liflerinin kasılma mekanizması.
Kas hücrelerinde birbirine paralel uzanan bu iplikler olan miyofibrillerin yapısını daha ayrıntılı olarak inceleyelim, böyle bir lifteki sayısı birkaç bine ulaşabilir. Miyofibriller, bir sinir uyarısı geldiğinde uzunluklarını azaltma ve böylece kas lifini sıkılaştırma yeteneğine sahiptir.
Miyofibril filamanındaki açık ve koyu şeritlerin değişimi, miyozin proteininin kalın filamanlarının ve aktin proteininin ince filamanlarının miyofibrilinin uzunluğu boyunca sıralı düzenlemesi ile belirlenir:Kalın filamentler yalnızca karanlık alanlarda (A bölgesi) bulunur, açık alanlar (I bölgesi) kalın filamentler içermez, I bölgesinin ortasında bir Z diski vardır - ona ince aktin filamentleri bağlanır. Miyofibrilin A bölgesi ve I bölgesinin iki yarısından oluşan bölümüne ne ad verilir? sarkomer. Sarcomere kasın temel kasılma birimidir. Komşu miyofibrillerdeki sarkomerlerin sınırları çakışır, böylece tüm kas hücresi düzenli çizgiler kazanır.
Miyozin- kas kasılma liflerinin proteini. Kaslardaki içeriği tüm proteinlerin kütlesinin yaklaşık% 40'ıdır (örneğin diğer dokularda sadece% 1-2'dir). Miyozin molekülü, sanki iki halat birbirine dokunmuş gibi, bir ucunda armut biçimli iki kafa oluşturan uzun ipliğe benzer bir çubuktur.
Aktin – ayrıca miyozinden çok daha küçük olan ve tüm proteinlerin toplam kütlesinin yalnızca% 15-20'sini kaplayan, kasılabilir kas liflerinden oluşan bir protein. Z diskine bağlı olup, bir çubuk şeklinde örülmüş iki iplikten oluşur ve içinde başka bir proteinin çift zincirinin yer aldığı oyuklar bulunur. tropomiyozin. Ana işlevi, kasların gevşemiş durumunda miyozinin aktin'e yapışmasını engellemektir.
Sarkomerin uzunluğu, kalın miyozin filamentleri arasına ince aktin filamentlerinin çekilmesiyle kısaltılır. Aktin filamentlerinin miyozin filamentleri boyunca kayması, miyozin filamentleri üzerinde yan dalların varlığı nedeniyle meydana gelir. Miyozin köprüsünün başı aktin ile birleşir ve filamanın eksenine olan eğim açısını değiştirir, böylece miyozin ve aktin filamanı sanki birbirine göre ilerletilir, sonra ayrılır, tekrar birleşir ve yeniden hareket eder.
Miyozin köprülerinin hareketi kadırgadaki kürek vuruşlarına benzetilebilir. Kadırganın sudaki hareketi küreklerin hareketinden dolayı meydana geldiği gibi, iplerin kayması da köprülerin kürek çekme hareketlerinden kaynaklanmaktadır; tek önemli fark, köprülerin hareketinin senkronize olmamasıdır. Bir sinir uyarısı geldiğinde, hücre zarı yük polaritesini değiştirir ve kalsiyum iyonları (Ca++), her miyofibrilin etrafında tüm uzunluğu boyunca bulunan özel tanklardan (endoplazmik retikulum) sarkoplazmaya salınır.
Ca++ etkisi altında, tropomiyozin filamanı oluğun daha derinlerine girer ve miyozinin aktin'e yapışması için yer açar; köprüler vuruş döngüsünü başlatır. Ca++'nın tanklardan salınmasından hemen sonra geri pompalanmaya başlar, sarkoplazmadaki Ca++ konsantrasyonu düşer, tropomiyosin oluktan dışarı çıkar ve köprülerin bağlanma yerlerini bloke eder - lif gevşer. Yeni bir dürtü Ca++'ı sarkoplazmaya yeniden salar ve her şey tekrarlanır. Yeterli bir dürtü frekansıyla (en az 20 Hz), bireysel kasılmalar neredeyse tamamen birleşir, yani tetanik kasılma adı verilen stabil bir kasılma durumu elde edilir.Kas yapısı
Kas kasılması
Yükleniyor...