Білків людський організмвиробляє дуже багато, вони різноманітні за складом і виконуваною роботою, проте білок плазми крові відіграє найважливішу роль у багатьох процесах, без яких життя людини стане неможливим.
Білки плазми дуже різноманітні. Людина налічується близько ста типів білків. При ОАК ( загальний аналізкрові) кількість білка плазми крові сигналізує про те, як здійснюється в організмі синтез амінокислот.
Обмінні процеси, що проходять за допомогою білків, вказують на те, наскільки добре організм здатний впоратися з різними недугами: від проникнення інфекції до розриву капілярів стінок судин
В основному білки плазми крові виробляються в печінці, але деякі синтезуються у тканинах кісткового мозкута лімфатичних вузлах.
Функції білків плазми крові величезні і залежить від специфікації тієї чи іншої виду білка. В основному їх функції полягають у підтримці потрібного колоїдно-осмотичного тиску крові в судинах, проте білки мають безліч інших завдань.
Ось деякі з них:
- кількість білків прямо пропорційна здатності крові до згортання;
- білки забезпечують кислотно-лужну рівновагу внутрішнього середовищаорганізму, будучи буферною кров'яною системою;
- плазмовий білок альбумін та деякі інші білки здійснюють транспорт до внутрішнім органамхолестерину, білірубіну та медикаментозних засобів;
- система комплементу та глобуліни забезпечують баланс гуморального імунітету організму;
- захищають від пошкодження клітини крові та стінки судин;
- діяльність білків зі створення необхідного запасу амінокислот у руслі крові забезпечує організму нормальне функціонуванняу період нестачі поживних речовин;
- окремі види білків здатні розширювати судини, знижуючи при цьому артеріальний тиск, інші – навпаки, звужують судини у разі потреби, і таким чином АТ збільшується.
Щоб визначити кількість білків кров'яної плазми, роблять біохімічний аналіззразка крові.
Відхилення від норми кількості білків тієї чи іншої виду, порушення у тому будову є ознаками різних недуг.
Однак орієнтуватися при постановці діагнозу тільки на білковий склад крові було б неправильно - адже при всьому своєму різноманітті білки кров'яної плазми становлять лише близько 7-8% від числа всіх білкових клітин організму.
Тому лікарі оперують сукупністю всіх даних аналізів та обстежень пацієнта при діагностиці та визначенні терапевтичного курсу лікування.
Залежно від такої якості білкових молекул, як водорозчинність або нерозчинність, білки можуть називатися простими або складними.
До простих білкових молекул належить такий тип розчинного білка плазми, як альбумін. Грубо кажучи, решта білків відносяться до складних білкових структур.
Як називається той чи інший нерозчинний білок плазми, можна дізнатися, розділяючи білки на фракції.
Це робиться різними методами, але найпоширенішим способом поділу за фракціями білків плазми вважається електрофорез.
Електрофорезний метод розподілу білкових молекул за фракціями полягає в тому, що різні білки під дією струму по-різному рухаються на носії.
Як останній беруть ацетатцелюлозну плівку, на яку наносять сироватку крові.
Плівку поміщають на спеціальну рамку таким чином, щоб краї її знаходилися в ємностях з електролітом.
Після пропускання електричного струмубілки малого розміру, що мають найбільший заряд (альбуміни), переміщуються швидше за інших.
Глобуліни, як найбільші та електронейтральні молекули, практично не рухаються плівкою.
Білкові фракції
Існують способи, використовуючи які, можна виділити більше 20 фракцій білків, проте у звичайних лабораторних умовнайчастіше використовують електрофорезний метод фракціонування.
За допомогою електрофорезу виділяють п'ять білкових фракцій:
- альбуміни;
- α 1 - глобуліни;
- α 2 -глобуліни;
- β-глобуліни;
- γ-глобуліни.
Альбумінів у плазмі крові найбільше. Вони виробляються печінкою у великій кількості.
Термін життя альбумінів дуже малий – за добу цих білкових молекул синтезується та розпадається близько 11 – 15 г.
Саме їх функцією є підтримка потрібного тиску в осмосі крові, оскільки альбуміни – це розчинні білки, що мають найменшу масу серед усіх інших білкових молекул.
Альбуміни впливають на ступінь згортання крові, кислотно-лужний баланс, здійснюють доставку довголанцюгових кислот, білірубіну, гормонів, ліків до внутрішніх органів.
Альбумін нейтралізує іони Ca₂+ та Mg₂+. Крім цього, альбуміни виробляють у плазмі крові резервні запаси необхідних амінокислот.
Глобуліни фракції α 1 виробляються тканинами кісткового мозку. Це нерозчинні білкові структури із невеликою масою.
Проте, α 1 — глобуліни гідрофільні, що дозволяє здійснювати транспортування жирів.
Такі α 1 — глобуліни, як протромбін, беруть участь у процесі згортання крові, мають пригнічуючу дію на деякі ферменти.
Здебільшого α 2 -глобуліни синтезує печінку, проте приблизно 25 % їх виробляють тканини кісткового мозку.
Це біполімерні структури, основною функцією яких є регуляторна діяльність.
Макроглобулін відповідає за гостру фазузапальних явищ в організмі, гаптоглобін у комплексі з гемоглобіном запобігає анемії, а за допомогою церулоплазміну в тканинах підтримується баланс міді.
β-глобуліни наполовину виробляються у печінці, наполовину – у кістковому мозку.
До них відносяться:
- фібриноген, що бере участь у освіті фібринових ниток дома пориву судини чи капіляра;
- ліпопротеїнові білкові структури низької густини;
- транскобаламін, відповідальний за синтез вітаміну B₁₂;
- трансферин, що здійснює доставку заліза до тканин;
- білкові структури, що становлять систему комплементу;
- β-ліпопротеїди, які переносять фосфоліпіди та холестерин.
Виробництво γ-глобулінів в основному відбувається за допомогою В-лімфоцитів, але 1/10 частина їх синтезується куперівськими парними клітинами.
До цієї фракції плазмових білків входять імуноглобуліни, які захищають організм від проникнення чужорідних клітин шляхом вироблення антитіл до них.
Що таке диспротеїнемія?
Нормальні концентрації білкових фракцій у плазмі крові у здорової людинипредставлені у таблиці нижче.
Біохімічні дослідження білкових фракцій за допомогою електрофорезу дають змогу визначити відхилення концентрацій білкових структур від нормального стану.
Такого роду патологія називається диспротеїнемією, яка буває двох видів:
- гіперпротеїнемія;
- гіпопротеїнемія.
Гіперпротеїнемія, або збільшення кількості білків у плазмі, може мати відносний або абсолютний характер.
Відносна гіперпротеїнемія вважається станом організму, який при належній терапії причин патології сам прийде в норму.
Буває при травмах, порізах, опіках, зневодненні від блювоти. Абсолютна гіперпротеїнемія виникає при збільшенні концентрації γ-глобулінів у крові.
Її часто називають γ-глобулінемією. Причиною такого стану найчастіше бувають запальні процеси у хронічній чи гострій фазі.
Однак і значна концентрація α 1 - глобуліну теж може мати причини інфекційних уражень організму, порожнинних операцій, травми, хвороби печінки.
Гіпопротеїнемія найчастіше виникає у разі нестачі в плазмі крові альбумінів.
Такий стан виникає при таких патологіях:
- через нестачу виробництва альбумінів печінкою внаслідок зниження функціональних здібностейцього органу;
- при значній утилізації білків при великих опіках;
- при злоякісних пухлинах;
- внаслідок важкого септичного стану;
- при нефротичному синдромі;
- внаслідок тривалого голодування;
- при рясній крововтраті.
Однак найчастіше диспротеїнемія супроводжується зменшенням кількості білків однієї фракції та збільшенням іншої.
Електрофорез дозволяє відрізнити гостру стадію запальних процесів від хронічної.
При гострої стадіїконцентрація альбумінів у плазмі крові низька, зате збільшується число глобулінів α 1 - і α 2 - фракцій.
При хронічної стадії запального процесуу плазмі крові зростає концентрація -глобулінів.
Захворювання печінки характеризуються зниженням альбумінів та збільшенням кількості β-глобулінів.
Тим не менш, існують стани організму людини, при яких диспротеїнемія вважається фізіологічним явищем.
Наприклад, у новонароджених дітей кількість білків усіх фракцій знижено, і лише до двох-трьох років життя поступово показники протеїнограми у них приходять у норму.
У вагітних жінок при гестозі концентрація білків у плазмі також може бути знижена.
Незважаючи на те, що біохімічний аналіз крові з визначенням концентрацій білків по фракціях може надавати лікарям багато потрібної і корисної інформаціїорієнтуватися тільки на протеїнограму при постановці діагнозу ніхто не буде, тому що деякі хвороби можуть давати одні й ті ж варіанти зміни концентрації білків у плазмі крові.
Наприклад, при нефротичному синдромі відбувається зменшення концентрації альбумінів, α 1 - і γ-глобулінів і збільшується число α 2 - і β-глобулінів.
Диспротеїнемія такого ж роду може відзначатися і за інших недуг, що супроводжуються зміною кількості білків різних фракцій.
Аміни увійшли до нашого життя зовсім несподівано. Ще нещодавно це були отруйні речовини, зіткнення з якими могло призвести до смерті. І ось, через півтора століття, ми активно користуємося синтетичними волокнами, тканинами, будівельними матеріаламибарвниками, в основі яких лежать аміни. Ні, вони не стали безпечнішими, просто люди змогли їх "приручити" і підпорядкувати, отримуючи для себе певну користь. Про те, яку саме і поговоримо далі.
Визначення
Для якісного та кількісного визначенняаніліну в розчинах або сполуках використовується реакція з наприкінці якої на дно пробірки випадає білий осад у вигляді 2,4,6-триброманіліну.
Аміни у природі
Аміни зустрічаються в природі повсюдно у вигляді вітамінів, гормонів, проміжних продуктів обміну, є вони і в організмі тварин і рослин. Крім того, при гниття живих організмів також виходять середні аміни, які поширюються в рідкому стані. неприємний запахоселедцевого розсолу. Широко описана в літературі «трупна отрута» з'явилася саме завдяки специфічному амбре амінів.
Тривалий час речовини, що розглядаються нами, плутали з аміаком через схожий запах. Але в середині ХІХ століття французький хімік Вюрц зміг синтезувати метиламін і етиламін і довести, що при згорянні вони виділяють вуглеводень. Це було важливою відмінністю згаданих сполук від аміаку.
Отримання амінів у промислових умовах
Так як атом азоту в амінах знаходиться в нижчому ступені окислення, то відновлення азотовмісних сполук є найбільш простим і доступним способомїх отримання. Саме він широко поширений у промисловій практиці через свою дешевизну.
Перший метод є відновлення нітросполук. Реакція, під час якої утворюється анілін, зветься вченим Зініна і була проведена вперше в середині дев'ятнадцятого століття. Другий спосіб полягає у відновленні амідів за допомогою алюмогідриду літію. З нітрилів також можна відновити первинні аміни. Третій варіант - реакції алкілування, тобто введення алкільних груп у молекули аміаку.
Застосування амінів
Самі собою, як чистих речовин, аміни використовуються мало. Один із рідкісних прикладів - поліетиленполіамін (ПЕПА), який у побутових умовах полегшує затвердіння епоксидної смоли. В основному первинний, третинний або вторинний амін - це проміжний продукт у виробництві різних органічних речовин. Найбільш затребуваним є анілін. Він – основа великої палітри анілінових барвників. Колір, який вийде наприкінці, залежить безпосередньо від вибраної сировини. Чистий анілін дає синій колір, а суміш аніліну, орто-і пара-толуїдину буде червоною.
Аліфатичні аміни потрібні для отримання поліамідів, таких як нейлон та інші. Вони застосовуються в машинобудуванні, а також у виробництві канатів, тканин і плівок. Крім того, аліфатичні діізоцинати використовуються у виготовленні поліуретанів. Через свої виняткові властивості (легкість, міцність, еластичність і здатність прикріплюватися до будь-яких поверхонь) вони затребувані в будівництві (монтажна піна, клей) і в взуттєвій промисловості (підошва проти ковзання).
Медицина – ще одна сфера, де застосовуються аміни. Хімія допомагає синтезувати з них антибіотики групи сульфаніламідів, які успішно застосовують як препарати другої лінії, тобто резервної. На випадок, якщо у бактерій розвинеться стійкість до основних ліків.
Шкідливий вплив на організм людини
Відомо, що аміни – це дуже токсичні речовини. Шкідливість здоров'ю може завдати будь-яка взаємодія з ними: вдихання пари, контакт з відкритою шкірою або потрапляння з'єднань усередину організму. Смерть настає від нестачі кисню, оскільки аміни (зокрема, анілін) пов'язуються з гемоглобіном крові та дають йому захоплювати молекули кисню. Тривожними симптомамиє задишка, посиніння носогубного трикутника та кінчиків пальців, тахіпное (прискорене дихання), тахікардія, втрата свідомості.
У разі попадання цих речовин на оголені ділянки тіла необхідно швидко прибрати їх ватою, попередньо змоченою у спирті. Робити це треба максимально акуратно, щоб не збільшити площу забруднення. Якщо з'являться симптоми отруєння – обов'язково слід звернутися до лікаря.
Аліфатичні аміни - це отрута для нервової та серцево-судинної систем. Вони можуть викликати пригнічення функцій печінки, її дистрофію та навіть онкологічне захворюваннясечового міхура.
Ароматичними амінами називають похідні ароматичних вуглеводнів, в яких один або кілька атомів водню бензольного кільця заміщені на аміногрупи (NH 2 ).
Ароматичні аміни можна також розглядати як похідні аміаку, у молекулі якого один або кілька атомів водню заміщені ароматичними радикалами.
Як і в аліфатичному (жирному) ряду, ароматичні аміни можуть бути первинними, вторинними та третинними.
Залежно від того, які радикали (тільки ароматичні або ароматичні та аліфатичні) пов'язані з атомом азоту, розрізняють чисто ароматичні та жирноароматичні.
Аміногрупа може бути безпосередньо пов'язана з ядром або перебувати в бічному ланцюзі.
Анілін є родоначальником класу ароматичних амінів, в яких аміногрупа безпосередньо пов'язана з бензольним кільцем:
анілін (феніламін, амінобензол)
Номенклатура ароматичних амінів
Для назви ароматичних амінів зазвичай використовують тривіальну номенклатуру
Наприклад, анілін, толуїдин.
За систематичною (замісною) номенклатурою назви амінів утворюють із назв радикалів з додаванням закінчення -амін або приставки аміно-
Тривіальна: орто-толуїдин мета-толуїдин пара-толуїдин
Замісна: орто-толіламін мета-толіламін пара-толіламін
орто-амінотолуол мета-амінотолуол пара-амінотоуол
(2-амінотоуол) (3-амінотолуол) (4-амінотолуол)
В ароматичному кільці може бути дві і більше аміногруп.
Назви сполук з двома аміногрупами (діаміни) утворюють із назви двовалентного вуглецевого залишку та закінчення -діамін або приставки діаміно- та назви відповідного вуглеводню:
о-фенілендіамін м-фенілендіамін п-фенілендіамін
о-діамінобензол м-діамінобензод п-діамінобензол
(1,2-діамінобензол) (1,3-діамінобензол) (1,4-діамінобензол)
Залежно від числа радикалів, пов'язаних з атомом азоту, розрізняють також вторинні та третинні ароматичні аміни.
Назви вторинних та третинних амінів найчастіше утворюють за принципами раціональної номенклатури, перераховуючи наявні в з'єднанні радикали і додаючи закінчення -амін:
дифеніламін (вторинний амін)
трифеніламін (третинний амін)
Якщо в молекулі аміну з атомом азоту пов'язані одночасно і ароматичні та аліфатичні радикали, то такі аміни називають жирноароматичними.
У разі жирноароматичних амінів за основу назви береться слово «анілін» і щоб показати, що радикал розташований у атома азоту, а не в бензольному кільці, перед назвою радикала ставиться буква N:
N-метиланілін N,N-диметиланілін
Раціональна: метилфеніламін диметилфеніламін
Замісна: N-метиламінобензол N,N-диметиламінобензол
Аміни з аміногрупою в боковому ланцюзі:
бензиламін
α-амінотолуол
Ароматичні аміни з аміногрупою в боковому ланцюзі мають властивості аліфатичних амінів.
Аміни- органічні похідні аміаку, у молекулі якого один, два або всі три атоми водню заміщені вуглецевим залишком.
Зазвичай виділяють три типи амінів:
Аміни, в яких аміногрупа пов'язана безпосередньо з ароматичним кільцем, називаються ароматичними амінами.
Найпростішим представником цих сполук є амінобензол, або анілін:
Основний відмінною рисоюелектронної будови амінів є наявність у атома азоту, що входить до функціональну групу, неподіленої електронної пари. Це призводить до того, що аміни виявляють властивості основ.
Існують іони, які є продуктом формального заміщення на вуглеводневий радикал всіх атомів водню в іоні амонію:
Ці іони входять до складу солей, схожих на солі амонію. Вони називаються четвертинними амонійними солями.
Ізомерія та номенклатура
1. Для амінів характерна структурна ізомерія:
а) ізомерія вуглецевого скелета:
б) ізомерія положення функціональної групи:
2. Первинні, вторинні та третинні аміни ізомерні один одному ( міжкласова ізомерія):
Як видно з наведених прикладів, щоб назвати амін, перераховують заступники, пов'язані з атомом азоту (по порядку старшинства), і додають суфікс -амін.
Фізичні властивості амінів
Найпростіші аміни(метиламін, диметиламін, триметиламін) – газоподібні речовини. Інші нижчі аміни- рідини, що добре розчиняються у воді. Мають характерний запах, що нагадує запах аміаку.
Первинні та вторинні аміни здатні утворювати водневі зв'язки. Це призводить до помітного підвищення їх температур кипіння в порівнянні з сполуками, що мають ту ж молекулярну масу, але не здатні утворювати водневі зв'язки.
Анілін - масляниста рідина, що обмежено розчинна у воді, кипляча при температурі 184 °С.
Анілін
Хімічні властивості амінів визначаються основною наявністю в атома азоту неподіленої електронної пари.
Аміни як основи.Атом азоту аміногрупи, подібно до атома азоту в молекулі аміаку, за рахунок неподіленої пари електронівможе утворювати ковалентний зв'язок за донорно-акцепторним механізмом, виступаючи в ролі донора. У зв'язку з цим аміни, як і аміак, здатні приєднувати катіон водню, тобто виступати в ролі основи:
1. Реакція аміонів із водоюпризводить до утворення гідроксид-іонів:
Розчин аміну у воді має лужну реакцію.
2. Реакція із кислотами.Аміак, реагуючи із кислотами, утворює солі амонію. Аміни також здатні вступати в реакцію з кислотами:
Основні властивості аліфатичних амініввиражені сильніше, ніж у аміаку. Це з наявністю одного і більше донорних алкільних заступників, позитивний індуктивний ефект яких підвищує електронну щільність на атомі азоту. Підвищення електронної щільності перетворює азот на більш сильного донора пари електронів, що підвищує його основні властивості:
Горіння аміонів.Аміни горять на повітрі з освітою Вуглекислий газ, води та азоту:
Хімічні властивості амінів - конспект
Застосування амінів
Аміни широко застосовуються для отримання ліків, полімерних матеріалів . Анілін - найважливіша сполука даного класу, яке використовують для виробництва анілінових барвників, ліків ( сульфаніламідних препаратів), полімерних матеріалів (анілінформальдегідних смол).
Довідковий матеріал для проходження тестування:
таблиця Менделєєва
Таблиця розчинності
Аміни- це органічні сполуки, В яких атом водню (може і не один) заміщений на вуглеводневий радикал. Усі аміни ділять на:
- первинні аміни;
- вторинні аміни;
- третинні аміни.
Є ще аналоги солей амонію - четвертинні солі типу [ R 4 N] + Cl - .
Залежно від типу радикалу аміниможуть бути:
- аліфатичні аміни;
- ароматичні (змішані) аміни.
Аліфатичні граничні аміни.
Загальна формула C n H 2 n +3 N.
Будова амінів.
Атом азоту знаходиться в sp 3 -гібридизації. На четвертій негібридної орбіталі знаходиться неподілена пара електронів, яка зумовлює основні властивості амінів:
Елекронодонорні заступники підвищують електронну щільність на атомі азоту і посилюють основні властивості амінів, тому вторинні аміни є сильнішими основами, ніж первинні, т.к. 2 радикали у атома азоту створюють більшу електронну щільність, ніж 1.
У третинних атомах грає значної ролі просторовий чинник: т.к. 3 радикали заступають неподілену пару азоту, до якої складно «підступитися» іншим реагентам, основність таких амінів менша, ніж первинних або вторинних.
Ізомерія амінів.
Для амінів властива ізомерія вуглецевого скелета, ізомерія положення аміногрупи:
Як називати аміни?
У назві зазвичай перераховують вуглеводневі радикали (в алфавітному порядку) і додають закінчення -амін:
Фізичні властивості амінів.
Перші 3 аміна – гази, середні члени аліфатичного ряду – рідини, а вищі – тверді речовини. Температура кипіння у амінів вища, ніж у відповідних вуглеводнів, т.к. у рідкій фазі в молекулі утворюються водневі зв'язки.
Аміни добре розчиняються у воді, у міру зростання вуглеводневого радикалу розчинність падає.
Отримання амінів.
1. Алкілювання аміаку (основний спосіб), який відбувається при нагріванні алкілгалогеніду з аміаком:
Якщо алкілгалогенід у надлишку, то первинний амін може вступати в реакцію алкілування, перетворюючись на вторинний або третинний амін:
2. Відновлення нітросполук:
Використовують сульфід амонію ( реакція Зініна), цинк або залізо кислому середовищі, алюміній у лужному середовищі або водень у газовій фазі
3. Відновлення нітрилів. Використовують LiAlH 4:
4. Ферментатичне декарбоксилювання амінокислот:
Хімічні властивості амінів.
Усе аміни- сильні основи, причому аліфатичні сильніші, ніж аміак.
Водні розчини мають лужний характер.
Loading...