Антитіла(Імуноглобуліни, ІГ, Ig) - це розчинні глікопротеїни, присутні в сироватці крові, тканинної рідини або на клітинній мембрані, які розпізнають і зв'язують антигени. Імуноглобуліни синтезуються В-лімфоцитами (плазматичними клітинами) у відповідь на чужорідні речовини певної структури – антигени. Антитіла використовуються імунною системою для ідентифікації та нейтралізації чужорідних об'єктів – наприклад, бактерій та вірусів.
Антитіла виконують дві функції: антиген-зв'язуючу функцію та ефекторну (наприклад запуск класичної схеми активації комплементу та зв'язування з клітинами), є найважливішим фактором специфічного гуморального імунітету, складаються з двох легких ланцюгів та двох важких ланцюгів. У ссавців виділяють п'ять класів імуноглобулінів - IgG, IgA, IgM, IgD, IgE, що різняться між собою за будовою та амінокислотним складом важких ланцюгів. Імуноглобуліни експресуються у вигляді мембранозв'язаних рецепторів на поверхні В-клітин і у вигляді розчинних молекул, присутніх у сироватці та тканинній рідині.
Будова антитіл
Антитіла є відносно великими (~150 кДа - IgG) глікопротеїдами, що мають складну будову. Складаються з двох ідентичних важких ланцюгів (H-ланцюги, що в свою чергу складаються з VH, CH1, шарніру, CH2 and CH3 доменів) і з двох ідентичних легких ланцюгів (L-ланцюгів, що складаються з VL і CL доменів). До важких кіл ковалентно приєднані олігосахариди. За допомогою протеази папаїну антитіла можна розщепити на два Fab (англ. fragment antigen binding – антиген-зв'язуючий фрагмент) та один Fc (англ. fragment crystallizable – фрагмент, здатний до кристалізації). Залежно від класу та виконуваних функцій антитіла можуть існувати як у мономерній формі (IgG, IgD, IgE, сироватковий IgA), так і в олігомерній формі (димер-секреторний IgA, пентамер - IgM). Усього розрізняють п'ять типів важких ланцюгів (α-, γ-, δ-, ε-і μ-ланцюга) і два типи легких ланцюгів (κ-ланцюг і λ-ланцюг).
Види антитіл:
- IgGє основним імуноглобуліном сироватки здорової людини (становить 70-75% усієї фракції імуноглобулінів), найбільш активний у вторинній імунній відповіді та антитоксичному імунітеті. Завдяки малим розмірам (коефіцієнт седиментації 7S молекулярна маса 146 кДа) є єдиною фракцією імуноглобулінів, здатною до транспорту через плацентарний бар'єр і тим самим забезпечуючи імунітет плода і новонародженого.
- IgMє пентамером основної чотириланцюгової одиниці, що містить два μ-ланцюги. З'являються при первинному імунному відповіді невідомий антиген, становлять до 10 % фракції імуноглобулінів. Є найбільшими імуноглобулінами (970 кДа).
- IgAсироватковий IgA становить 15-20% усієї фракції імуноглобулінів, при цьому 80% молекул IgA представлено в мономерній формі у людини. Секреторний IgA представлений у димерній формі в комплексі секреторним компонентом, міститься в серозно-слизових секретах (наприклад, у слині, молозиві, молоці, що відокремлюється слизової оболонки сечостатевої та респіраторної системи).
- IgDстановить менше одного відсотка фракції імуноглобулінів плазми, міститься в основному на мембрані деяких В-лімфоцитів. Функції до кінця не з'ясовані, імовірно, є антигенним рецептором для В-лімфоцитів, що ще не представлялися антигену.
- IgEпов'язаний з мембранами базофілів та опасистих клітин, у вільному вигляді у плазмі майже відсутній. Пов'язаний із алергічними реакціями.
Функції антитіл
Імуноглобуліни всіх ізотипів біфункціональні. Це означає, що імуноглобулін будь-якого типу - розпізнає та зв'язує антиген, а потім - посилює кілінг та/або видалення імунних комплексів, сформованих внаслідок активації ефекторних механізмів. Одна область молекули антитіл (Fab) визначає її антигенну специфічність, а інша (Fc) здійснює ефекторні функції: зв'язування з рецепторами, експресованими на клітинах організму (наприклад, фагоцитах); зв'язування з першим компонентом (C1q) системи комплементу для ініціації класичного шляху каскаду комплементу.
Як виробляються антитіла
Вироблення антитіл у відповідь надходження в організм антигенів залежить від цього, вперше чи повторно організм стикається з цим антигеном. При первинній зустрічі антитіла з'являються не відразу, а через кілька днів, при цьому спочатку утворюються IgМ-антитіла, а потім починають переважати IgG-антитіла. Свого піку кількість антитіл у крові досягає приблизно за тиждень, потім їхня кількість повільно знижується. При повторному надходженні антигену в організм вироблення антитіл відбувається швидше і більшому обсязі, при цьому утворюються відразу IgG-антитіла. Імунна система здатна запам'ятовувати свої зустрічі з деякими антигенами дуже надовго, цим пояснюється, наприклад, довічний імунітет до натуральної віспи чи дитячих інфекцій.
Реакція антиген-антитіло
В результаті реакції антиген-антитіло в гелі утворюються лінії преципітації, за якими можна судити про кількість реагуючих компонентів, імунологічному спорідненості антигенів та їх електрофоретичної рухливості. Антитіла можуть бути виявлені в макроскопічній реакції аглютинації за допомогою часток, навантажених антигеном. Розроблено численні варіанти імунологічного аналізу, що ґрунтуються на взаємодії мічених антигенів та антитіл. В якості міток використовують радіоактивні ізотопи та ферменти.
Як антитіла нейтралізують токсини?
Молекула антитіла, приєднавшись поблизу активного центру токсину, може стереохімічно блокувати його взаємодію із субстратом, особливо з макромолекулярним. У комплексі з антитілами токсин втрачає здатність до дифузії в тканинах і може стати об'єктом фагоцитозу, особливо якщо розмір комплексу збільшується внаслідок зв'язування з нормальними аутоантитілами.
Захисна дія сироваткових антитіл
Антитіла нейтралізують віруси різними способами - наприклад, стереохімічно інгібуючи зв'язування вірусу з клітинним рецептором і запобігаючи цим його проникнення в клітину і подальшу реплікацію. Ілюстрація цього механізму - протективний ефект, який мають антитіла, специфічні до гемаглютиніну вірусу грипу. Антитіла до гемаглютиніну вірусу кору теж перешкоджають його проникненню в клітину, але міжклітинне поширення вірусу блокується антитілами до білка злиття цитоплазматичних мембран сусідніх клітин.
Антитіла можуть безпосередньо руйнувати вірусні частинки, активуючи комплемент класичного шляху або викликаючи агрегацію вірусів з подальшим фагоцитозом і внутрішньоклітинною загибеллю. Ефективними можуть бути навіть відносно низькі концентрації антитіл у крові: наприклад, можна захистити реципієнтів від зараження поліомієлітом, вводячи противірусні антитіла, або запобігти захворюванню на кір дітей, які контактували з хворими, вводячи профілактично нормальний гамма-глобулін людини.
Материнські антитіла
У перші кілька місяців життя, коли власна лімфоїдна система дитини ще недостатньо розвинена, захист від інфекцій забезпечують материнські антитіла, що проникають через плаценту або вступають з молозивом і всмоктуються з кишечнику. Основний клас імуноглобулінів молока – це секреторний імуноглобулін А. Він не всмоктується у кишечнику, а залишається тут, захищаючи слизову оболонку. Вражає, що ці антитіла спрямовані до бактеріальних та вірусних антигенів, які часто потрапляють у кишечник. Крім того, вважають, що клітини, які продукують імуноглобулін А до таких антигенів, мігрують у тканину молочної залози, звідки антитіла, що продукуються ними, потрапляють молоко.
У відповідь присутність антигенів. Для кожного антигену формуються відповідні йому плазматичні клітини, що спеціалізувалися, що виробляють специфічні для цього антигену антитіла. Антитіла розпізнають антигени, зв'язуючись з певним епітопом - характерним фрагментом поверхні або лінійного амінокислотного ланцюга антигену.
Антитіла складаються з двох легких ланцюгів та двох важких ланцюгів. У ссавців виділяють п'ять класів антитіл (імуноглобулінів) - IgG, IgA, IgM, IgD, IgE, що різняться між собою за будовою та амінокислотним складом важких ланцюгів і за ефекторними функціями, що виконуються.
Історія вивчення
Найперше антитіло було виявлено Берінгом і Кітазато в 1890 році, проте в цей час про природу виявленого правцевого антитоксину, крім його специфічності та його присутності в сироватці імунної тварини, нічого певного сказати не можна було. Тільки з 1937 року – досліджень Тизеліуса та Кабата, починається вивчення молекулярної природи антитіл. Автори використовували метод електрофорезу білків та продемонстрували збільшення гамма-глобулінової фракції сироватки крові імунізованих тварин. Адсорбція сироватки антигеном, який був взятий для імунізації, знижувала кількість білка в даній фракції рівня інтактних тварин.
Будова антитіл
Антитіла є відносно великими (~150 кДа - IgG) глікопротеїнами, що мають складну будову. Складаються з двох ідентичних важких ланцюгів (H-ланцюга, що в свою чергу складаються з V H , C H1 , шарніру, C H2 і C H3 доменів) і з двох ідентичних легких ланцюгів (L-ланцюгів, що складаються з V L і C L доменів). До важких кіл ковалентно приєднані олігосахариди. За допомогою протеази папаїну антитіла можна розщепити на два Fab (англ. fragment antigen binding- антиген-зв'язуючий фрагмент) та один (англ. fragment crystallizable- Фрагмент, здатний до кристалізації). Залежно від класу та виконуваних функцій антитіла можуть існувати як у мономерній формі (IgG, IgD, IgE, сироватковий IgA), так і в олігомерній формі (димер-секреторний IgA, пентамер - IgM). Усього розрізняють п'ять типів важких ланцюгів (α-, γ-, δ-, ε-і μ-ланцюга) і два типи легких ланцюгів (κ-ланцюг і λ-ланцюг).
Класифікація по важким ланцюгам
Розрізняють п'ять класів ( ізотипів) імуноглобулінів, що різняться:
- величиною
- зарядом
- послідовністю амінокислот
- вмістом вуглеводів
Клас IgG класифікують на чотири підкласи (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), клас IgA – на два підкласи (IgA1, IgA2). Усі класи і підкласи становлять дев'ять ізотипів, які є у нормі в усіх індивідів. Кожен ізотип визначається послідовністю амінокислот константної області важкого кола.
Функції антитіл
Імуноглобуліни всіх ізотипів біфункціональні. Це означає, що імуноглобулін будь-якого типу
- розпізнає та зв'язує антиген, а потім
- посилює кілінг та/або видалення імунних комплексів, сформованих внаслідок активації ефекторних механізмів.
Одна область молекули антитіл (Fab) визначає її антигенну специфічність, а інша (Fc) здійснює ефекторні функції: зв'язування з рецепторами, експресованими на клітинах організму (наприклад, фагоцитах); зв'язування з першим компонентом (C1q) системи комплементу для ініціації класичного шляху каскаду комплементу.
Має на увазі те, що кожен лімфоцит синтезує антитіла лише однієї певної специфічності. І ці антитіла розташовуються на поверхні цього лімфоциту як рецептори.
Як показують досліди, всі поверхневі імуноглобуліни клітини мають однаковий ідіотип: коли розчинний антиген, схожий на полімеризований флагеллін, зв'язується зі специфічною клітиною, то всі імуноглобуліни клітинної поверхні зв'язуються з даним антигеном і вони мають однакову специфічність, тобто однаковий ідіоти.
Антиген зв'язується з рецепторами, потім вибірково активує клітину з утворенням великої кількості антитіл. І оскільки клітина синтезує антитіла лише однієї специфічності, то ця специфічність повинна збігатися зі специфічністю початкового рецептора поверхневого.
Специфічність взаємодії антитіл з антигенами не абсолютна, вони можуть різною мірою перехресно реагувати з іншими антигенами. Антисироватка, отримана до одного антигену, може реагувати з спорідненим антигеном, що несе одну або кілька однакових або схожих детермінант. Тому кожне антитіло може реагувати як з антигеном, який викликав його освіту, але й іншими, іноді зовсім неспорідненими молекулами. Специфіка антитіл визначається амінокислотною послідовністю їх варіабельних областей.
Клонально-селекційна теорія:
- Антитіла та лімфоцити з потрібною специфічністю вже існують в організмі до першого контакту з антигеном.
- Лімфоцити, що беруть участь у імунній відповіді, мають антигенспецифічні рецептори на поверхні своєї мембрани. У B-лімфоцитів рецептори молекули тієї ж специфічності, що і антитіла, які лімфоцити згодом продукують і секретують.
- Будь-який лімфоцит несе на поверхні рецептори лише однієї специфічності.
- Лімфоцити, що мають антиген, проходять стадію проліферації та формують великий клон плазматичних клітин. Плазматичні клітини синтезують антитіла лише тієї специфічності, на яку було запрограмовано лімфоцит-попередник. Сигналами до проліферації є цитокіни, які виділяються іншими клітинами. Лімфоцити можуть виділяти цитокіни.
Варіабельність антитіл
Антитіла є надзвичайно варіабельними (в організмі однієї людини може існувати до 10 8 варіантів антитіл). Вся різноманітність антитіл походить з варіабельності як важких ланцюгів, так і легких ланцюгів. У антитіл, що виробляються тим чи іншим організмом у відповідь на ті чи інші антигени, виділяють:
- Ізотипічнаваріабельність - проявляється в наявності класів антитіл (ізотипів), що відрізняються за будовою важких ланцюгів та олігомерністю, що виробляються всіма організмами цього виду;
- Алотиповаваріабельність – проявляється на індивідуальному рівні в межах даного виду у вигляді варіабельності алелей імуноглобулінів – є генетично детермінованою відмінністю даного організму від іншого;
- Ідіотиповаваріабельність - проявляється у відмінності амінокислотного складу антиген-зв'язувальної ділянки. Це стосується варіабельних і гіперваріабельних доменів важкого та легкого ланцюгів, що безпосередньо контактують з антигеном.
Контроль проліферації
Найбільш ефективний контролюючий механізм у тому, що продукт реакції одночасно служить її інгібітором . Цей тип негативного зворотного зв'язку має місце під час утворення антитіл. Дія антитіл не можна пояснити просто нейтралізацією антигену, тому що цілі молекули IgG пригнічують синтез антитіл набагато ефективніше, ніж F(ab")2-фрагменти. , IgG і Fc - рецепторами на поверхні B-клітин Ін'єкція IgM посилює імунну відповідь Так як антитіла саме цього ізотипу з'являються першими після введення антигену, то на ранній стадії імунної відповіді їм приписується посилююча роль.
- А. Ройт, Дж. Брюсстофф, Д. Мейл. Імунологія-М.: Світ, 2000 - ISBN 5-03-003362-9
- Імунологія в 3 томах/Під. ред. У. Пола.- М.: Світ, 1988
- В. Г. Галактіонов. Імунологія-М: Вид. МДУ, 1998 - ISBN 5-211-03717-0
Див. також
- Абзими – каталітично активні антитіла
- Авидність, афінність - характеристики зв'язування антигену та антитіла
| Імунна система / Імунологія | |
|---|---|
| Системи | Адаптивна імунна система та Вроджена імунна система · Гуморальна імунна система та Клітинна імунна система · Система комплементу (Анафілотоксини) · Intrinsic immunity |
| Антигени та антитіла | |
Зв'язуючу та ефекторну (викликають ту чи іншу імунну відповідь, наприклад, запускають класичну схему активації комплементу).
Антитіла синтезуються плазматичними клітинами, якими стають деякі В-лімфоцити, у відповідь на присутність антигенів. Для кожного антигену формуються відповідні йому плазматичні клітини, що спеціалізувалися, що виробляють специфічні для цього антигену антитіла. Антитіла розпізнають антигени, зв'язуючись з певним епітопом - характерним фрагментом поверхні або лінійного амінокислотного ланцюга антигену.
Антитіла складаються з двох легких та двох важких ланцюгів. У ссавців виділяють п'ять класів антитіл (імуноглобулінів) - IgG, IgA, IgM, IgD, IgE, що різняться між собою за будовою та амінокислотним складом важких ланцюгів і за ефекторними функціями, що виконуються.
Енциклопедичний YouTube
-
1 / 5
Найперше антитіло було виявлено Берінгом і Китазато в 1890-году, проте в той час про природу виявленого правцевого антитоксину, крім його специфічності та його присутності в сироватці імунної тварини, нічого певного сказати не можна було. Тільки з 1937 року - досліджень Тиселіуса і Кабата, почалося вивчення молекулярної природи антитіл. Автори використовували метод електрофорезу білків та продемонстрували збільшення гамма-глобулінової фракції сироватки крові імунізованих тварин. Адсорбція сироватки антигеном, який був взятий для імунізації, знижувала кількість білка в даній фракції рівня інтактних тварин.
Будова антитіл
Антитіла є відносно великими (~150 кДа - IgG) глікопротеїнами, що мають складну будову. Складаються з двох ідентичних важких? - Доменів). До важких кіл ковалентно приєднані олігосахариди. За допомогою протеази папаїну антитіла можна розщепити на два Fab (англ. fragment antigen binding - антиген-зв'язуючий фрагмент) і один (англ. fragment crystallizable - фрагмент, здатний до кристалізації). Залежно від класу та виконуваних функцій антитіла можуть існувати як у мономерній формі (IgG, IgD, IgE, сироватковий IgA), так і в олігомерній формі (димер-секреторний IgA, пентамер – IgM). Усього розрізняють п'ять типів важких ланцюгів (α-, γ-, δ-, ε- і μ-ланцюга) і два типи легких ланцюгів (κ-ланцюг і λ-ланцюг).
Класифікація по важким ланцюгам
Розрізняють п'ять класів ( ізотипів) імуноглобулінів, що різняться:
- послідовністю амінокислот
- молекулярною масою
- зарядом
Клас IgG класифікують на чотири підкласи (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), клас IgA – на два підкласи (IgA1, IgA2). Усі класи і підкласи становлять дев'ять ізотипів, які є у нормі в усіх індивідів. Кожен ізотип визначається послідовністю амінокислот константної області важкого кола.
Функції антитіл
Імуноглобуліни всіх ізотипів біфункціональні. Це означає, що імуноглобулін будь-якого типу
- розпізнає та зв'язує антиген, а потім
- посилює знищення та/або видалення імунних комплексів, сформованих в результаті активації ефекторних механізмів.
Одна область молекули антитіл (Fab) визначає її антигенну специфічність, а інша (Fc) здійснює ефекторні функції: зв'язування з рецепторами, експресованими на клітинах організму (наприклад, фагоцитах); зв'язування з першим компонентом (C1q) системи комплементу для ініціації класичного шляху каскаду комплементу.
Має на увазі те, що кожен лімфоцит синтезує антитіла лише однієї певної специфічності. І ці антитіла розташовуються на поверхні цього лімфоциту як рецептори.
Як показують досліди, всі поверхневі імуноглобуліни клітини мають однаковий ідіотип: коли розчинний антиген, схожий на полімеризований флагеллін, зв'язується зі специфічною клітиною, то всі імуноглобуліни клітинної поверхні зв'язуються з даним антигеном і вони мають однакову специфічність, тобто однаковий ідіоти.
Антиген зв'язується з рецепторами, потім вибірково активує клітину з утворенням великої кількості антитіл. І оскільки клітина синтезує антитіла лише однієї специфічності, то ця специфічність повинна збігатися зі специфічністю початкового рецептора поверхневого.
Специфічність взаємодії антитіл з антигенами не абсолютна, вони можуть різною мірою перехресно реагувати з іншими антигенами. Антисироватка, отримана до одного антигену, може реагувати з спорідненим антигеном, що несе одну або кілька однакових або схожих детермінант. Тому кожне антитіло може реагувати як з антигеном, який викликав його освіту, але й іншими, іноді зовсім неспорідненими молекулами. Специфіка антитіл визначається амінокислотною послідовністю їх варіабельних областей.
Клонально-селекційна теорія:
- Антитіла та лімфоцити з потрібною специфічністю вже існують в організмі до першого контакту з антигеном.
- Лімфоцити, що беруть участь у імунній відповіді, мають антигенспецифічні рецептори на поверхні своєї мембрани. У B-лімфоцитів рецептори молекули тієї ж специфічності, що і антитіла, які лімфоцити згодом продукують і секретують.
- Будь-який лімфоцит несе на поверхні рецептори лише однієї специфічності.
- Лімфоцити, що мають антиген, проходять стадію проліферації та формують великий клон плазматичних клітин. Плазматичні клітини синтезують антитіла тільки тієї специфічності, на яку був запрограмований лімфоцит-попередник. Сигналами до проліферації є цитокіни, які виділяються іншими клітинами. Лімфоцити можуть виділяти цитокіни.
Варіабельність антитіл
Антитіла є надзвичайно варіабельними (в організмі однієї людини може існувати до 10 8 варіантів антитіл). Вся різноманітність антитіл походить з варіабельності як важких ланцюгів, так і легких ланцюгів. У антитіл, що виробляються тим чи іншим організмом у відповідь на ті чи інші антигени, виділяють:
- Ізотипічнаваріабельність - проявляється в наявності класів антитіл (ізотипів), що відрізняються за будовою важких ланцюгів та олігомерністю, що виробляються всіма організмами цього виду;
- Алотиповаваріабельність – проявляється на індивідуальному рівні в межах даного виду у вигляді варіабельності алелей імуноглобулінів – є генетично детермінованою відмінністю даного організму від іншого;
- Ідіотиповаваріабельність - проявляється у відмінності амінокислотного складу антиген-зв'язувальної ділянки. Це стосується варіабельних і гіперваріабельних доменів важкого та легкого ланцюгів, що безпосередньо контактують з антигеном.
Контроль проліферації
Найефективніший контролюючий механізм у тому, що продукт реакції одночасно служить її інгібітором . Цей тип негативного зворотного зв'язку має місце під час утворення антитіл. Дія антитіл не можна пояснити просто нейтралізацією антигену, тому що цілі молекули IgG пригнічують синтез антитіл набагато ефективніше, ніж F(ab")2-фрагменти. , IgG і Fc - рецепторами на поверхні B-клітин Ін'єкція IgM посилює імунну відповідь Так як антитіла саме цього ізотипу з'являються першими після введення антигену, то на ранній стадії імунної відповіді їм приписується посилююча роль.
Антитіла: це білки, що виробляються клітинами лімфоїдних органів (В лімфоцитами) під впливом антигену і здатні вступати з ними в специфічний зв'язок. При цьому антитіла можуть нейтралізувати токсини бактерій та вірусів, їх називають антитоксинами та віруснейтралізуючими антитілами.
Можуть осаджувати розчинні антигени – преципітини, склеювати корпускулярні антигени – аглютиніни.
Природа антитіл: антитіла належать до гаммаглобулінів. В організмі гаммаглобуліни виробляються плазмоцитами і становлять сироватки крові 30% від усіх білків.
Гаммаглобуліни, що несуть функцію антитіл, називаються імуноглобулінами і позначаються Ig. Білки Ig за хімічним складом належать до глікопротеїдів, тобто складаються з протеїнів, цукрів, 17 амінокислот.
Молекула Ig:
При електронній мікроскопії молекула Ig має форму ігорок із змінним кутом.
Структурна одиниця Ig – мономер.
Мономер складається з 4 поліпептидних ланцюгів, пов'язаних один з одним дисульфідними зв'язками. З 4 ланцюгів два ланцюги довгі посередині вигнуті. Молекулярна маса від 50-70 кД - це звані важкі Н ланцюга, а два ланцюга короткі прилягають до верхніх відрізків Н ланцюгів, молекулярна маса 24 кД - це легкі L ланцюга.
Варіабельні легкі та важкі ланцюги спільно утворюють ділянку, яка специфічно зв'язується з антигеном - антигензв'язуючий центр Fab-фрагмент, Fc-фрагмент відповідає за активацію комплементу.
Fab (англ. fragment antigen binding - антиген-зв'язуючий фрагмент) і один Fc (англ. fragment crystallizable - фрагмент, здатний до кристалізації).
Класи імуноглобулінів:
Ig М – становить від 5-10% сироваткових імуноглобулінів. Це найбільша молекула із усіх п'яти класів імуноглобулінів. Молекулярна вага 900 тис. кД. Першим у сироватки крові при введенні антигену. Наявність Ig М вказує на гострий процес. Ig М аглютинує та лізує антиген, а також активує комплемент. Прив'язаний до кровоносного русла.
Ig G - становить від 70-80% сироваткових імуноглобулінів. Молекулярна вага 160 тис. кД. Синтезується при вторинній імунній відповіді, здатний долати плацентарний бар'єр та забезпечувати імунний захист новонароджених вперше 3-4 місяці, потім руйнується. На початку захворювання кількість Ig G незначна, але з розвитком хвороби кількість їх збільшується. Йому належить головна роль захисту від інфекцій. Високі титри Ig G свідчать, що організм перебуває в стадії одужання чи нещодавно перенесену інфекцію. Виявляється в сироватці крові і через слизову оболонку кишечника поширюється в тканинній рідині.
Ig А – становить від 10-15%, молекулярна маса 160 тис. кД. Відіграє важливу роль у захисті слизових оболонок дихальних та травних трактів, сечостатевої системи. Розрізняють сироваткові та секреторні Ig А. Сироватковий знешкоджує мікроорганізми та їх токсини, не пов'язує комплемент і не проходить через плацентарний бар'єр.
Секреторні Ig А активують комплемент і стимулюють фагоцитарну активність у слизових оболонках, міститься переважно у виділеннях слизових оболонок, слині, слізної рідини, поті, що відокремлюється, де забезпечує захист поверхонь сполучених із зовнішнім середовищем від мікроорганізмів. Синтезується плазматичними клітинами. У сироватці людини представлений мономерною формою. Забезпечує місцевий імунітет.
Ig Е-його в сироватці кількість невелика і лише невелика частина плазматичних клітин синтезує Ig Е. Утворюються у відповідь на алергени та взаємодіючи з ними викликають реакцію ГНТ. Синтезується В-лімфоцитами та плазматичними клітинами. Через плацентарний бар'єр не минає.
Ig D -участь його недостатньо вивчена. Майже весь знаходиться на поверхні лімфоцитів. Продукується клітинами мигдаликів та аденоїдів. IgD не пов'язує комплемент, що не проходить через плацентарний бар'єр. Ig D та Ig А взаємопов'язані між собою здійснюють активацію лімфоцитів. Концентрація Ig D збільшується при вагітності, при бронхіальній астмі, при системному червоному вовчаку.
Нормальні антитіла (природні)
В організмі міститься певний їх рівень, утворюються без явищ антигенної стимуляції. До них відносяться антитіла проти еритроцитарних антигенів, групи крові, проти кишкових груп бактерій.
Процес вироблення антитіл, їх накопичення та зникнення мають певні характеристики, які різні при первинній імунній відповіді (це відповідь при первинній зустрічі з антигеном) та вторинній імунній відповіді (це відповідь при повторному контакті з тим же антигеном через 2-4 тижні).
Синтез антитіл за будь-якої імунної відповіді протікає в кілька стадій - це латентна стадія, логарифмічна, стаціонарна та фаза зниження антитіл.
Первинна імунна відповідь:
Латентна фаза: у цей період відбувається процес розпізнавання антигену та формування клітин, які здатні синтезувати антитіла до нього. Тривалість цього періоду – 3-5 днів.
Логарифмічна фаза: швидкість синтезу антитіл невелика. (тривалість 15-20 днів).
Стаціонарна фаза: титри синтезованих антитіл досягають максимальних значень. Першими синтезуються антитіла, які стосуються імуноглобулінів класу М, потім G. Пізніше можуть з'являтися Ig А та Ig Е.
Фаза зниження: рівень антитіл знижується. Тривалість від 1-6 міс.
Вторинна імунна відповідь.
А3 . Чинність яких факторів викликає незворотну денатурацію білка?
А4 . Вкажіть, що спостерігається при дії на розчини білків концентрованої азотної кислоти:
А5 . Білки, що виконують каталітичну функцію, називаються:
Гормонами
Ферментами
Вітамінами
Протеїнами
А6. Білок гемоглобін виконує таку функцію:
Частина Б
Б1. Співвіднесіть:
Тип білкової молекули
Властивість
Глобулярні білки
Молекула згорнута в клубок
Фібрилярні білки
Не розчиняються у воді
У воді розчиняються або утворюють колоїдні розчини
Ниткоподібна структура
Б2. Білки:
Частина С
З 1. Напишіть рівняння реакцій, за допомогою яких з етанолу та неорганічних речовин можна отримати гліцин.
Варіант 2
Частина А
А1 . Масова частка якого елемента у білках найбільша?
А2 .Вкажіть, до якої групи речовин відноситься гемоглобін:
А3. Згортання спіралі в клубок-глобулу характеризує:
А4 . При горінні білків відчувається запах:
А5 . Поява жовтого забарвлення при взаємодії розчину білка з концентрованою азотною кислотою вказує на наявність у білку залишків амінокислот, що містять:
А6 .Білки, що захищають від проникають у клітину бактерій:
Частина Б
Б1. Білки можна виявити:
Б2 . Які твердження про білки вірні?
Частина С
З 1. Здійснити перетворення:
Н 2 Про/Hg 2 + +Ag 2 O/NH 3(р-р) +Cl 2 NH 3 (поз.)
З 2 Н 2 → Х 1 → Х 2 → Х 3 → Х 4
Варіант 3
Частина А
А1 .Первинна структура білка є:
А2 .Вітки спіралі вторинної структури білка скріплені головним чином за рахунок зв'язків:
А3. Денатурація білків призводить до руйнування:
Пептидних зв'язків
Водневих зв'язків
Первинної структури
Вторинної та третинної структури
А4 . Вкажіть загальну якісну реакцію на білки:
А6. Антитіла та антитоксини виконують таку функцію білків:
Частина Б
Б1. Співвіднесіть:
Вид тканини або функції білка
Тип білка
М'язові тканини
Глобулярні білки
Покривні тканини, волосся, нігті
Фібрилярні білки
Ферменти
Транспортні білки
Б2 . При гідролізі білків можуть утворитися речовини:
C 2 H 5 OH
CH 3 CH(NH 2 )COOH
CH 3 COOH
CH 2 (OH)CH(NH 2 )COOH
NH 2 CH 2 COOH
NH 2 -NH 2
Частина С
З 1. Напишіть рівняння реакцій утворення дипептиду з:
а) аспарагіногвої кислоти (2-амінобутандіової кислоти);
б) з амінооцтової кислоти та аланіну.
Варіант 4
Частина А
А1 .Вторинна структура білка обумовлена:
А2 . Об'єднання чотирьох глобул у молекулу гемоглобіну характеризує:
Первинну структуру білка
Loading...