Фізіологічна роль та будова білків. Функції білків у організмі. Резервна, чи трофічна

Жири

Білки

Фізіологічна роль білків, споживаних з їжею, у тому, що є основним елементом пластичного обміну організму, будучи джерелом «будівельного матеріалу». Білки, що надійшли з їжею, піддаються розщепленню до своїх структурних елементів - амінокислот. Продукти, що містять білки, не можуть бути замінені продуктами, що містять жири та вуглеводи Частина амінокислот, що входять до складу білкових молекул, може бути синтезована в організмі. Це так звані замінні амінокислоти. Інша ж частина ( незамінні амінокислоти) синтезована бути не може, тому має надходити разом з їжею. Основними джерелами білків в людини є: м'ясо, яйця, риба, квасоля, горох, боби.

На відміну від вуглеводів та жирів, в організмі не відбувається накопичення та запасання білків. Якщо з їжею надійшла більша їх кількість, ніж необхідно для задоволення поточних потреб, продукти гідролізу (амінокислоти) зазнають біохімічних змін і включаються до реакції метаболізму. Частина аміокислот, невикористана як структурні елементи і енергетичний матеріал, дезамінується Вуглецеві послідовності, що залишилися, трансформуються і включаються в реакції вуглеводного обміну. Отщепившийся азот виводиться з організму із сечею у вигляді сечовини.

Жири є важливою частиною харчового раціону. Вони входять до складу багатьох продуктів харчування: м'яса, риби, молока. А такі продукти, як сало, олія, практично повністю складаються із жирів. Як правило, рослинні жиривідрізняються від жирів тваринного походження тим, що містять у своєму складі більше ненасичених жирних кислот.

При гідролізі в організмі жири (гліцериди) розщеплюються на гліцерин та жирні кислоти, деякі з яких є незамінними, тому що не можуть синтезуватися в організмі людини (наприклад, деякі ненасичені кислоти – лінолева, ліноленова).

Як і інші поживні речовини, жири беруть участь у пластичномуі енергетичномуобмін. Їхнє окислення призводить до вивільнення набагато більшої кількості енергії, ніж окислення білків та вуглеводів. Крім того, жири можуть накопичуватисяв організмі утворюючи універсальне депо енергетично цінного матеріалу. Вуглеводи, що надходять в організм у надмірній кількості, і частина білків можуть трансформуватися в жир, що призводить до зростання його відкладень. При необхідності запас таким чином жир може перетворюватися на глікоген і використовуватися в реакціях вуглеводного обміну.

Рослинна їжа - фрукти, овочі, зернові культури - є для людини основним джерелом вуглеводів, головним з яких є полісахарид крохмаль.

Вуглеводи - головне джерело енергіїв організмі, оскільки їх розщеплення більш доступне, ніж розщеплення ліпідів, хоча розпад вуглеводів і призводить до вивільнення меншої кількості калорій, ніж деградація тих же кількостей жиру. Вуглеводи можуть запасатися в невеликих кількостях у печінкиі м'язаху вигляді глікогену.Продукти розщеплення білків та жирів (амінокислоти та жирні кислоти), трансформуючись, здатні включатися у вуглеводний обмін.

Чи не знайшли те, що шукали? Скористайтеся пошуком:

Найкращі вислови: Захопишся дівчиною-виростуть хвости, займешся навчанням-виростуть роги 9502 - | 7518 - або читати всі...

Читайте також:

B) Спадкові. Найчастіше зустрічаються порушення обміну Фенілаланіну. У нормі ФЕН трансформується на ТІР
Серпня. Вночі закопались у землю недалеко від німців. Сидимо у ямах. Вилізти і встати не можна – уб'є. Здається, що вітер складається з уламків. Щоб чимось зайняти
Адміністративна відповідальність. Завданнями законодавства про адміністративні правопорушення є захист особистості, охорона права і свободи людини і громадянина, охорона здоров'я громадян,

Лекція №3

Тема: Фізіологічне значення білків та амінокислот у харчуванні людини.

1 Найважливіші групипептидів та його фізіологічна роль.

2 Характеристика білків харчової сировини.

3 Нові форми білкової їжі.

4 Функціональні властивості білків.

1 Найважливіші групи пептидів та його фізіологічна роль.

Пептиди – це олігомери, складені із залишків амінокислот. Вони мають невисоку молекулярну масу (зміст залишків амінокислот коливається від кількох штук до кількох сотень).

В організмі пептиди утворюються або в процесі синтезу з амінокислот або при гідролізі (розщепленні) білкових молекул.

На сьогодні встановлено фізіологічне значення та функціональна роль найбільш поширених груп пептидів, від яких залежать здоров'я людини, органолептичні та санітарно-гігієнічні властивості харчових продуктів.

Пептиди буфери.У м'язах тварин і людини виявлено дипептиди, що виконують буферні функції, тобто підтримують постійний рН.

Пептиди-гормони. Гормони – речовини органічної природи, що виробляються клітинами залоз, регулюють діяльність окремих органів, залоз та організму в цілому: скорочення гладкої мускулатури організму та секреції молока молочними залозами, регуляція діяльності щитовидної залози, активності росту організму, утворення пігментів, що зумовлюють колір очей, шкіри, волосся.

Нейропептиди.Це дві групи пептидів ( ендорфіни і енкефаліни ), що містяться в мозку людини та тварин. Вони визначають реакції поведінки (страх, страх), впливають на процеси запам'ятовування, навчання, регулюють сон, знімають біль.

Вазоактивні пептидисинтезуються з білків їжі в результаті, вони впливають на тонус судин.

Пептидні токсиниє групою токсинів, що виробляються мироорганізмами, отруйними грибами, бджолами, зміями, морськими молюсками та скорпіонами. Для харчової промисловостівони небажані. Найбільшу небезпеку становлять токсини мікроорганізмів ( золотистий стафілокок, бактерії ботулізму, сальмонели), у тому числі грибків, які розвиваються в сировині, напівфабрикатах та готових харчових продуктах.

Пептиди-антибіотики. Представники даної групи пептидів бактеріального або грибкового походження використовується в боротьбі з інфекційними захворюваннями, що викликаються стрептококами, пневмококами, стафілококами та ін мікроорганізмами.

Смакові пептиди- Насамперед це з'єднання з солодким або гірким смаком. Пептиди гіркого смаку утворюються в молодих незрілих ферментативних сирах. Пептиди із солодким смаком ( аспартам ) використовуються як замінник цукру.

Протекторні пептидивиконують захисні функції, Насамперед – антиокислювальні.

2 Характеристика білків харчової сировини.

Пептиди, що мають молекулярну масу понад 5000 Так, що виконують ту чи іншу біологічну функцію, називаються білками.

Функціональні властивості білків залежать від послідовності амінокислот у поліпептидному ланцюгу (так звана первинна структура), а також від просторової структуриполіпептидного ланцюга (залежать від вторинної, третинної та четвертинної структур).

Різні продуктихарчування відрізняються якісним та кількісним вмістом білків.

У злакових культурах вміст загального білка становить 10÷20%. Аналізуючи амінокислотний склад сумарних білків різних злакових культур слід зазначити, що вони, крім вівса, бідні лізином (2,2÷3,8%). Для білків пшениці, сорго, ячменю та жита характерно відносно невелика кількість метіоніну та цистеїну (1,6÷1,7 мг/100 гбілка). Найбільш збалансованими за амінокислотним складом є овес, жито і рис.

У бобових культурах (Соя, горох, квасоля, віка) вміст загального білка високо і становить 20÷40%. Найбільш широке застосування набула соя. Її скорий близький до одиниці по п'яти амінокислотах, але при цьому в сої міститься недостатньо триптофану, фенілаланіну і тирозину і дуже низький вміст метіоніну.

У олійних культурах(Соняшник, бавовник, ріпак, льон, рицина, каріандр) вміст загального білка становить 14÷37%. При цьому амінокислотний скор білків всіх олійних (меншою мірою бавовнику) досить високий навіть для лімітуючих кислот. Цей факт визначає доцільність отримання з олійної сировини концентрованих форм білка та створення на їх основі нових форм білкової їжі.

Відносно низький вміст азотистих речовин у картоплі(близько 2%), овочах(1÷2%) та плодах(0,4÷1,0%) вказують на незначну роль цих видів харчової рослинної сировини у забезпеченні продуктів харчування білком.

М'ясо, молокота одержувані з них продукти містять необхідні організмубілки, які сприятливо збалансовані та добре засвоюються (при цьому показник збалансованості та засвоєння у молока вищий, ніж у м'яса). Вміст білка у м'ясних продуктах коливається від 11 до 22%. Вміст білків у молоці коливається від 29 до 35%.

3 Нові форми білкової їжі.

Сьогодні в умовах постійно зростаючого суспільства та обмеженості ресурсів перед людиною стоїть необхідність створення сучасних продуктів харчування, що володіють функціональними властивостями та відповідають вимогам науки про здоровому харчуванні.

Нові форми білкової їжі – це продути харчування, одержувані на основі різних білкових фракцій продовольчої сировини із застосуванням науково обґрунтованих способів переробки, які мають певний хімічний склад, структуру та властивості.

Широке визнання здобули різні рослинні білкові джерела: зернобобові, хлібні та круп'яні та побічні продукти їх переробки, олійні; овочі та баштанні, вегетативна маса рослин.

При цьому для виробництва білкових продуктів переважно використовуються соя та пшениця.

Продукти переробки соєвих білків поділяються на три групи, що відрізняються за вмістом білка: борошно та крупу одержують шляхом помелу в них міститься 40÷45% білка від загальної маси продукту; соєві концентрати отримують шляхом видалення водорозчинних компонентів, містять 65÷70% білка; соєві ізоляти отримують екстракцією білка, вони містять щонайменше 90% білка.

На основі сої отримують текстуровані білкові продукти , В яких соєві білки використовують, наприклад, замість білків м'яса. Гідролізовані соєві білки називаються модифікованими. Їх використовують як функціональні та смакові добавки до їжі.

Сьогодні на основі сої також випускають соєве молоко, соєвий соус, тофу (соєвий сир) та ін.

З пшениці або пшеничного борошнаметодом водної екстракції одержують суху пшеничну клейковину з вмістом білка 75÷80%.

У той же час наявність амінокислот, що лімітують, у рослинних білках визначає їх неповноцінність. Виходом тут є спільне використання різних білків, що забезпечує ефект взаємного збагачення. Якщо при цьому досягають підвищення амінокислотного скора кожної незамінної амінокислоти, що лімітує, в порівнянні окремим використанням вихідних білків, то говорять про ефект простого збагачення, якщо після змішування амінокислотний скор кожної амінокислоти перевищує 1,0, то - це ефект справжнього збагачення. Використання подібних збалансованих білкових комплексів забезпечує підвищення засвоюваності білків до 80÷100%.

4 Функціональні властивості білків.

Білки та білкові концентрати знаходять широке застосування у виробництві харчових продуктів завдяки властивим їм унікальним функціональним властивостям, під якими розуміють фізико-хімічні характеристики, що визначають поведінку білків при переробці у харчові продукти та забезпечують певну структуру, технологічні та споживчі властивості готового продукту.

До найбільш важливих функціональних властивостей білків відносяться розчинність, водозв'язуюча і жирозв'язувальна здатність, здатність стабілізувати дисперсні системи (емульсії, піни, суспензії), утворювати гелі.

Розчинність– це первинний показник оцінки функціональних властивостей білків, що характеризується кількістю білка, що переходить у розчин. Розчинність найбільшою мірою залежить від присутності нековалентних взаємодій: гідрофобних, електростатичних та водневих зв'язків. Білки з високою гідрофобністю добре взаємодіють із ліпідами, з високою гідрофільністю добре взаємодіють із водою. Оскільки білки одного типу мають однаковий за знаком заряд, то вони відштовхуються, що сприяє їхній розчинності. Відповідно в ізоелектричному стані, коли сумарний заряд білкової молекули дорівнює нулю, а ступінь дисоціації мінімальна, білок має низьку розчинність, навіть може скоагулювати.

Водозв'язувальназдатність характеризується адсорбцією води за участю гідрофільних залишків амінокислот, жирозв'язуюча– адсорбцією жиру рахунок гідрофобних залишків. В середньому на 1 г білка може зв'язувати та утримувати на своїй поверхні 2÷4 г води або жиру.

Жироемульгуючаі піноутворюючаздатність білків широко використовуються при отриманні жирових емульсій та пін, тобто гетерогенних систем вода-масло, вода-газ. Завдяки наявності в білкових молекулах гідрофільних і гідрофобних зон вони взаємодіють не тільки з водою, але і з маслом і повітрям і, виступаючи як оболонка на межі розділу двох середовищ, сприяють їх розподілу один в одному, тобто створенню стійких систем.

Гелеутворюючівластивості білків характеризуються здатністю їх колоїдного розчину з вільного диспергованого стану переходити у пов'язаний дисперсний з утворенням систем, що володіють властивостями твердих тіл.

В'язко-еластично-пружнівластивості білків залежать від їхньої природи (глобулярні або фібрилярні), а також наявності функціональних груп, якими білкові молекули зв'язуються між собою або розчинником.

Білки, жири, вуглеводи, вітаміни – основні харчові речовини в раціоні людини. Харчовими речовинами називають такі хімічні сполукиабо окремі елементи, необхідні організму для його біологічного розвитку, для нормального перебігу всіх життєво важливих процесів.

Білки – це високомолекулярні азотисті сполуки, основна та обов'язкова частина всіх організмів. Білкові речовини беруть участь у всіх життєво важливих процесах. Наприклад, обмін речовин забезпечується ферментами, що за своєю природою належать до білків. Білками є і скорочувальні структури, необхідні виконання скорочувальної функціїм'язів – актоміозин; опорні тканини організму - колаген кісток, хрящів, сухожиль; покривні тканини організму – шкіра, нігті, волосся.

За складом білки діляться на: прості - протеїни (при гідролізі утворюються тільки амінокислоти і аміак) і складні протеїди (при гідролізі утворюються ще й небілкові речовини - глюкоза, ліпоїди, барвники і ін.).

Серед численних харчових речовин білкам належить найважливіша роль. Вони є джерелом незамінних амінокислоті так званого неспецифічного азоту, необхідного для синтезу білків.

Від рівня постачання білками великою мірою залежить стан здоров'я, фізичний розвиток, фізична працездатність, а в дітей віком раннього віку - і розумовий розвиток. Достатність білка у харчовому раціоні та його висока якість дозволяють створити оптимальні умови внутрішнього середовищаорганізму, необхідні зростання, розвитку, нормальної життєдіяльності людини та її працездатності. Під впливом білкової недостатності можуть розвиватися такі патологічні стани, як набряк та ожиріння печінки; порушення функціонального стануорганів внутрішньої секреції, особливо статевих залоз, надниркових залоз та гіпофіза; порушення умовно-рефлекторної діяльності та процесів внутрішнього гальмування; зниження імунітету; аліментарна дистрофія Білки складаються з вуглецю, кисню, водню, фосфору, сірки та азоту, що входять до складу амінокислот – основних структурних компонентів білка. Білки відрізняються рівнем вмісту амінокислот та послідовності їх сполуки. Розрізняють білки тваринні та рослинні.

На відміну від жирів та вуглеводів білки містять крім вуглецю, водню та кисню ще азот – 16%. Тому їх називають азотовмісними харчовими речовинами. Білки потрібні тваринному організму в готовому вигляді, оскільки синтезувати їх, подібно до рослин, з неорганічних речовингрунту та повітря він не може. Джерелом білка для людини служать харчові речовини тварини та рослинного походження. Білки необхідні насамперед як пластичний матеріал, це їхня основна функція: вони становлять загалом 45% щільного залишку організму.

Білки входять також до складу гормонів, еритроцитів, деяких антитіл, маючи високу реактивність.

У процесі життєдіяльності відбувається постійне старіння та відмирання окремих клітинних структур, і білки їжі є будівельним матеріалом для їх відновлення. Окислення в організмі 1 г білка дає 4,1 ккал енергії. У цьому полягає його енергетична функція. Велике значення має білок для вищої нервової діяльностілюдини. Нормальний вміст білка у їжі покращує регуляторну функцію кори мозку, підвищує тонус центральної нервової системи.

При нестачі білка в харчуванні виникає низка патологічних змін: уповільнюються зростання та розвиток організму, зменшується вага; порушується утворення гормонів; знижуються реактивність та стійкість організму до інфекцій та інтоксикацій. Поживна цінністьбілків їжі залежить насамперед від їхнього амінокислотного складу та повноти утилізації в організмі. Відомі 22 амінокислоти, кожна має особливе значення. Відсутність чи нестача якоїсь із них веде до порушення окремих функцій організму (зростання, кровотворення, вага, синтез білка та ін.). Особливо цінними є такі амінокислоти: лізин, гістидин, триптофан, фенілаланін, лейцин, ізолейцин, треонін, метіонін, валін. Для маленьких дітей велике значеннямає гістидин.

Деякі амінокислоти не можуть синтезуватися в організмі та замінюватись іншими. Їх називають незамінними. Залежно від вмісту замінних та незамінних амінокислот харчові білки поділяються на повноцінні, амінокислотний склад яких близький до амінокислотного складу білків. людського тілаі містить у достатню кількістьвсі незамінні амінокислоти, і на неповноцінні, в яких немає однієї або декількох незамінних амінокислот. Найбільш повноцінні білки тваринного походження, особливо білки жовтка курячого яйця, м'яса та риби. З рослинних білків високою біологічною цінністю мають білки сої і в дещо меншій мірі - квасолі, картоплі та рису. Неповноцінні білки містяться в гороху, хлібі, кукурудзі та деяких інших рослинних продуктах.

Фізіолого-гігієнічні норми потреби у білках. Ці норми виходять із мінімальної кількості білка, що здатне підтримати азотисту рівновагу організму людини, тобто. кількість азоту, введеного в організм з білками їжі, дорівнює кількості азоту, виведеного з нього із сечею за добу.

Добове споживання харчового білка має повністю забезпечувати азотисту рівновагу організму при повному задоволенні енергетичних потреб організму, забезпечувати недоторканність білків тіла, підтримувати високу працездатність організму та опір його несприятливим факторам зовнішнього середовища. Білки, на відміну від жирів і вуглеводів, не відкладаються в організмі про запас і повинні щодня вводитися з їжею в достатній кількості.

Фізіологічна добова нормабілка залежить від віку, статі та професійної діяльності. Наприклад, чоловікам вона становить 96-132 р, жінок - 82-92 р. Це норми жителям великих міст. Для жителів малих міст і сіл, що займаються тяжчою фізичною роботою, норма добового споживання білка збільшується на 6 р. Інтенсивність м'язової діяльності не впливає на обмін азоту, але необхідно забезпечити достатній для таких форм фізичної роботи розвиток м'язової системита підтримувати її високу працездатність.

Дорослій людині в нормальних умовах життя при легкій роботі потрібно на добу в середньому 1,3 -1,4 г білка на 1 кг ваги тіла, а при фізичній роботі - 1,5 г і більше (залежно від тяжкості праці).

У денному раціоні спортсменів кількість білка повинне становити 15-17%, або 1,6-2,2 г на 1 кг маси тіла.

Білки тваринного походження у добовому раціоні дорослих повинні займати 40 – 50% від загальної кількості споживаних білків, спортсменів – 50 – 60, дітей – 60 – 80%. Надмірне споживання білків шкідливе для організму, тому що утрудняються процеси травлення та виділення продуктів розпаду (аміаку, сечовини) через нирки.

Білки, жири, вуглеводи, вітаміни – основні харчові речовини в раціоні людини. Харчовими речовинами називають такі хімічні сполуки чи окремі елементи, які необхідні організму щодо його біологічного розвитку, для нормального перебігу всіх життєво важливих процесів.

Білки – це високомолекулярні азотисті сполуки, основна та обов'язкова частина всіх організмів. Білкові речовини беруть участь у всіх життєво важливих процесах. Наприклад, обмін речовин забезпечується ферментами, що за своєю природою належать до білків. Білками є і скорочувальні структури, необхідні виконання скоротливої функції м'язів - актоміозин; опорні тканини організму - колаген кісток, хрящів, сухожиль; покривні тканини організму – шкіра, нігті, волосся.

Серед численних харчових речовин білкам належить найважливіша роль. Вони є джерелом незамінних амінокислот і так званого неспецифічного азоту, необхідного для синтезу білків.

Від рівня постачання білками великою мірою залежать стан здоров'я, фізичний розвиток, фізична працездатність, а в дітей віком раннього віку - і розумовий розвиток. Достатність білка в харчовому раціоні та його висока якість дозволяють створити оптимальні умови внутрішнього середовища організму, необхідні для зростання, розвитку, нормальної життєдіяльності людини та її працездатності. Під впливом білкової недостатності можуть розвиватися такі патологічні стани, як набряк та ожиріння печінки; порушення функціонального стану органів внутрішньої секреції, особливо статевих залоз, надниркових залоз та гіпофіза; порушення умовно-рефлекторної діяльності та процесів внутрішнього гальмування; зниження імунітету; аліментарна дистрофія Білки складаються з вуглецю, кисню, водню, фосфору, сірки та азоту, що входять до складу амінокислот – основних структурних компонентів білка. Білки відрізняються рівнем вмісту амінокислот та послідовності їх сполуки. Розрізняють білки тваринні та рослинні.

На відміну від жирів та вуглеводів білки містять крім вуглецю, водню та кисню ще азот – 16%. Тому їх називають азотовмісними харчовими речовинами. Білки потрібні тваринному організму в готовому вигляді, оскільки синтезувати їх, подібно до рослин, з неорганічних речовин грунту і повітря він не може. Джерелом білка для людини служать харчові речовини тваринного та рослинного походження. Білки необхідні насамперед як пластичний матеріал, це їхня основна функція: вони становлять загалом 45% щільного залишку організму.

Білки входять також до складу гормонів, еритроцитів, деяких антитіл, маючи високу реактивність.

У процесі життєдіяльності відбувається постійне старіння та відмирання окремих клітинних структур, і білки їжі є будівельним матеріалом для їх відновлення. Окислення в організмі 1 г білка дає 4,1 ккал енергії. У цьому полягає його енергетична функція. Велике значення має білок для нервової діяльності людини. Нормальний вміст білка у їжі покращує регуляторну функцію кори мозку, підвищує тонус центральної нервової системи.

При нестачі білка в харчуванні виникає низка патологічних змін: уповільнюються зростання та розвиток організму, зменшується вага; порушується утворення гормонів; знижуються реактивність та стійкість організму до інфекцій та інтоксикацій. Поживна цінність білків їжі залежить насамперед від їхнього амінокислотного складу та повноти утилізації в організмі. Відомі 22 амінокислоти, кожна має особливе значення. Відсутність чи нестача якоїсь із них веде до порушення окремих функцій організму (зростання, кровотворення, вага, синтез білка та ін.). Особливо цінними є такі амінокислоти: лізин, гістидин, триптофан, фенілаланін, лейцин, ізолейцин, треонін, метіонін, валін. Для дітей велике значення має гістидин.

Деякі амінокислоти не можуть синтезуватися в організмі та замінюватись іншими. Їх називають незамінними. Залежно від вмісту замінних та незамінних амінокислот харчові білки поділяються на повноцінні, амінокислотний склад яких близький до амінокислотного складу білків людського тіла і містить у достатній кількості всі незамінні амінокислоти, і на неповноцінні, в яких відсутні одна або кілька незамінних. Найбільш повноцінні білки тваринного походження, особливо білки жовтка курячого яйця, м'яса та риби. З рослинних білків високою біологічною цінністю мають білки сої і в дещо меншій мірі - квасолі, картоплі та рису. Неповноцінні білки містяться в гороху, хлібі, кукурудзі та деяких інших рослинних продуктах.

Фізіологічна добова норма білка залежить від віку, статі та професійної діяльності. Наприклад, чоловікам вона становить 96-132 р, жінок - 82-92 р. Це норми жителям великих міст. Для жителів малих міст і сіл, що займаються тяжчою фізичною роботою, норма добового споживання білка збільшується на 6 р. Інтенсивність м'язової діяльності не впливає на обмін азоту, але необхідно забезпечити достатній для таких форм фізичної роботи розвиток м'язової системи та підтримувати її високу працездатність.

У денному раціоні спортсменів кількість білка повинне становити 15-17%, або 1,6-2,2 г на 1 кг маси тіла.

Надіслати свою гарну роботу до бази знань просто. Використовуйте форму нижче

Студенти, аспіранти, молоді вчені, які використовують базу знань у своєму навчанні та роботі, будуть вам дуже вдячні.

Розміщено на http://www.allbest.ru/

Вступ

Розділ 1. Фізіологічна роль білка

1.1 Структурна функція білків

1.2 Обмін білків в організмі людини

1.3 Азотна рівновага

Розділ 2. Білковий обмінпри різних станах організму

2.1 Обмін білків при м'язовій діяльності

2.2 Порушення амінокислотного обміну

Вступ

Найважливішим компонентом живлення є білки. Білки є основою структурних елементів клітини і тканин. З білками пов'язані основні прояви життя: обмін речовин, скорочення м'язів, подразливість нервів, здатність до зростання, розмноження, мислення. Зв'язуючи значну кількість води, білки утворюють щільні колоїдні структури, що визначають конфігурацію тіла. Крім структурних білків, до білкових речовин відносяться гемоглобін - переносник кисню в крові, ферменти - найважливіші прискорювачі біохімічних реакцій, деякі гормони, нуклеопротеїди - що визначають напрямок синтезу білка в організмі, які є носіями спадкових властивостей.

Повноцінний білок складається з 20 амінокислот, поєднання яких у молекулах білка може зумовити їхню величезну різноманітність. Єдиним джереломУтворення білків в організмі є амінокислоти білків їжі. Про повноцінність постачання організму білком судять за показниками азотистого балансу.

Білки є єдиним джерелом азоту, що засвоюється організмом. Враховуючи кількості надходить з їжею і азоту, що виділяється з організму, можна судити про благополуччя або порушення білкового обміну. В організмі дорослих здорових людей, спостерігається азотна рівновага, це коли кількість надходить з їжею азоту" зрівнюється з кількістю азоту, що виділяється з організму. У дітей азотистий баланс характеризується накопиченням білків в тілі. При цьому кількість надходить, з їжею азоту значно перевищує його виділення з продуктами розпаду. Позитивний азотистий баланс спостерігається в організмі дитини, юнаки та дівчата.

У людей, які отримують недостатню кількість білка з їжею або у тяжкохворих, в організмі яких білок засвоюється погано, спостерігається втрата азоту, тобто негативний азотистий баланс. Для дорослої людини мінімальна норма становить 40-50г білка, що всевається в день. Якщо робота не пов'язана з інтенсивною фізичною працею, організм дорослої людини в середньому потребує отримання з їжею приблизно 1-1,2 г білка на 1 кг ваги тіла. Це означає, що людина, яка важить 70-75кг, повинна одержувати від 70 до 90г білка на добу. Зі збільшенням інтенсивності фізичної праці зростають потреби організму в білку.

Харчова цінність білків різних видів залежить від їхнього амінокислотного складу. Повноцінний білок, що складається з 20 амінокислот, мають лише 8, які є незамінними в харчуванні для дорослої людини (і на одну більше для дитини раннього віку). - Незамінні амінокислоти не синтезуються в організмі і повинні обов'язково у певних кількостях вступати до організму з їжею. Відповідно до концепції збалансованого харчуванняможна назвати такі величини, що характеризують мінімальні потреби у кожній із незамінних амінокислот для організму дорослої людини та їх оптимальні співвідношення, що забезпечують використання білка.

Якщо будь-якого: з амінокислот у білках їжі буде менше, то він не синтезуватиметься, але тоді й інші амінокислоти не можуть бути повністю використані організмом. Амінокислотний склад білків яєць був прийнятий за ідеальний, тому що їх засвоєння організмом людини наближається до 100%. Дуже високий рівень засвоєння та інших продуктів тваринного походження: молока (75-80%), м'яса (70-75%), риби (70-80%) тощо.

Багато рослинних продуктів, особливо злакові, містять білки зниженої біологічної цінності. У більшості рослинних матеріалів виявляється недолік сірковмісних амінокислот.

Розділ 1. Фізіологічна роль білка

1.1 Структурна функція білка

Білки складні органічні сполуки, збудовані з амінокислот. До складу білкових молекул входять азот, вуглець, водень та інші речовини. Амінокислоти характеризуються наявністю у яких аміногрупи (NH2).

Білки відрізняються один від одного за вмістом у них різних амінокислот. У зв'язку з цим білки мають специфічність, тобто виконують різні функції. Білки тварин різних видів, різних індивідуумів того самого виду, а також білки різних органів і тканин одного організму відрізняються один від одного. Специфіка білків дозволяє вводити їх в організм лише через органи травлення, де вони розщеплюються до амінокислот і в такому вигляді всмоктуються в кров. У тканинах з амінокислот, що доставляють кров'ю, утворюються білки, властиві даним тканинам. Білки є основним матеріалом, з якого побудовано клітини організму (Абрамова Т. 1994)

Функції білків дуже різноманітні. Кожен даний білок як речовина з певним хімічною будовоювиконує одну вузькоспеціалізовану функцію і лише окремих випадках кілька, зазвичай, взаємозалежних функцій. Про одну з центральних функцій, участь їх у переважній більшості хімічних перетворень як ферменти або найважливішого компонентаферментів. Ферменти здебільшого забезпечують перебіг необхідних життєдіяльності процесів при невисоких температурах і рН, близьких до нейтральним.

Найбільша функціональна групабілків – ферменти. Кожен фермент у тому чи іншою мірою специфічний, тобто. функціонально пристосований до певного субстрату, іноді до певного типу хімічних зв'язків. Під впливом різних впливів структура білкової молекули може змінюватися, у зв'язку з чим змінюється активність ферменту. Наприклад, існує залежність швидкості ферментативної реакції від зміни температури та рН.

Деякі біологічні молекули здатні прискорювати або інгібувати (від латів. inhibere - стримувати, зупиняти), тобто пригнічувати активність ферментів - це один із способів регуляції ферментативних реакцій. (Комов В.П. 2004)

Білки є хімічними структурами, що є лінійною послідовністю амінокислот, що сформувалася в ході серії реакцій конденсації, в яких задіяні а-карбоксильна та а-амінна групи суміжних амінокислот. У зв'язку з цим реакцій зв'язку називаються пептидними. Дві амінокислоти утворюють дипептид, а довші ланцюги – поліпептиди. Кожен поліпептидний ланцюг має одне амінне та одне карбоксильне закінчення, які можуть утворювати подальші пептидні зв'язки з іншими амінокислотами. Багато білків складаються з більш ніж одного поліпептидного ланцюга, кожна з яких формує субодиницю. Порядок, в якому амінокислоти розташовуються в ланцюзі, визначається в процесі синтезу білкового послідовністю нуклеотидних підстав в специфічній ДНК, що містить генетичну інформацію, що відноситься до цього білку. Послідовність амінокислот детермінує остаточну структуру, оскільки бічні ланцюги компонента амінокислот притягуються, відштовхуються або служать фізичною перешкодою один для одного, що змушує молекулу складатися і приймати остаточну, відповідну їй форму. Первинна структура білка - це певна послідовність амінокислот у поліпептидному ланцюзі, а також їх кількісний та якісний склад. Послідовність розташування амінокислот в окремих білках генетично закріплена та обумовлює індивідуальну та видову специфічність білка. Розшифровка первинної структури білка має велике практичне значення, оскільки відкриває можливість синтезу їх у лабораторії. Завдяки розшифровці структури гормону інсуліну та імуноглобуліну ці білки отримують синтетично і широко застосовують у медицині. Вивчення первинної структури гемоглобіну дозволило виявити зміни його структури людей при окремих захворюваннях. В даний час розшифрована первинна структура понад 1000 білків, у тому числі ферментів рибонуклеази, карбоксипептидази, міоглобіну, цитхромів та багатьох інших.

Вторинна структура білка - це просторове укладання поліпептидного ланцюга. Виділяють три типи вторинної структури: а-спіраль, слоистоскладчатая спіраль (або В-спіраль) та колагенова спіраль.

При утворенні аспіралі поліпептидна ланцюг спіралізується за рахунок водневих зв'язків таким чином, що витки пептидного ланцюга періодично повторюються. При цьому створюється компактна та міцна структура поліпептидного ланцюга білка.

Шарувато-складчаста структура білка являє собою лінійні поліпептидні ланцюги, розташовані паралельно та міцно пов'язані водневими зв'язками. Така структура є основою фібрилярних білків.

Колагенова спіраль білка виділяється складнішим укладанням поліпептидних ланцюгів. Окремі ланцюги спіралізовані та закручені одна навколо іншої, утворюючи суперспіраль. Така структура й у колагену. Колагенова спіраль має високу пружність та міцність сталевої нитки. («Основи біохімії» 1986)

Третинна структура Загальне розташування, взаємне укладання різних областей, доменів та окремих амінокислотних залишків одиночної поліпептидної ланцюга називають третинною структурою даного білка. Чіткої межі між вторинною та третинною структурами провести не можна, проте під третинною структурою розуміють стеричні взаємозв'язки між амінокислотними залишками, далеко віддаленими один від одного по ланцюгу. Четвертична структура якщо білки складаються з двох і більше поліпептидних ланцюгів, пов'язаних між собою не ковалентними (не пептидними і не дисульфідними) зв'язками, то кажуть, що вони мають четвертинну структуру. Такі агрегати стабілізуються водневими зв'язками та електростатичними взаємодіями між залишками, що знаходяться на поверхні поліпептидних ланцюгів. Подібні білки називають олігомерами, а їх індивідуальні поліпептидні ланцюги-протомерами, мономерами або субодиницями.

Багато олігомерних білків містять два або чотири протоміри і називаються димерами або тетрамерами відповідно. Досить часто зустрічаються олігомери, що містять більше чотирьох протомерів, особливо серед регуляторних білків (приклад – транскарбамоїлазу). Олігомірні білки відіграють особливу роль у внутрішньоклітинній регуляції: їх протомери можуть трохи змінювати взаємну орієнтацію, що призводить до зміни властивостей олігомеру.

Структурна функція білків або пластична, функція білків полягає в тому, що протеїни є головною складовою всіх клітин та міжклітинних структур. Білки також входять до складу основної речовини хрящів, кісток та шкіри. Біосинтез білків визначає зростання та розвиток організму.

Каталітична або ферментна функція білків полягає в тому, що протеїни здатні прискорювати біохімічні реакції в організмі. Усі відомі нині ферменти є білками. Від активності білків-ферментів залежить здійснення всіх видів обміну речовин, у організмі.

Захисна функція білків проявляється у освіті імунних тіл (антитіл) на час вступу до організм чужорідного білка (наприклад, бактерій). Крім того, білки пов'язують токсини та отрути, що потрапляють в організм, та забезпечують згортання крові та зупинку кровотечі при пораненнях.

Транспортна функція білків у тому, що білки беруть участь у перенесенні багатьох речовин. Так, постачання клітин киснем та видалення вуглекислого газу з організму здійснюється складним білком-гемоглобіном, ліпопротеїди забезпечують транспорт жирів тощо.

Передача спадкових властивостей, у якій провідну роль відіграють нуклеопротеїди, є однією з найважливіших функцій білків. До складу нуклеопротеїдів входять нуклеїнові кислоти. Розрізняють два основні типи нуклеїнових кислот: рибонуклеїнові кислоти (РНК), що містять аденін, цитозин, урацил, рибозу та фосфорну кислоту, та дезоксирибонуклеїнові кислоти (ДНК), до складу яких входять дезоксирибоза замість рибози та тимін замість урацилу. Найважливішою біологічною функцією нуклеїнових кислот є їхня участь у біосинтезі білків. Нуклеїнові кислоти не тільки необхідні для процесу біосинтезу білка, вони забезпечують також утворення білків, специфічних для даного виду і органу.

Регуляторна функція білків спрямовано підтримку біологічних констант в організмі, що забезпечується регулюючими впливами різних гормонівбілкової природи.

Енергетична роль білків полягає у забезпеченні енергією всіх життєвих процесівв організмі тварин і людини Білки-ферменти визначають усі сторони обміну речовин та утворення енергії не лише з самих протеїнів, а й із вуглеводів та жирів. При окисненні 1 г білка в середньому звільняється енергія, що дорівнює 16,7 кДж (4,0 ккал).

Білкові тіла різних людеймають індивідуальну специфічність. Це означає, що утворення імунних тіл в організмі людини при пересадці органів, внаслідок чого може виникнути реакція відторгнення пересадженого органу.

Індивідуальні відмінності у складі білків передаються у спадок. Порушення генетичного кодуу ряді випадків може стати причиною важких спадкових захворювань (Косицький Г.І. 1985).

1.2 Обмін білківв організмі людини

Важливий критерій харчової цінності білків – доступність амінокислот. Амінокислоти більшості тварин білків повністю вивільняються у процесі травлення. Виняток становлять білки опорних тканин (колаген та еластин). Білки рослинного походження перетравлюються в організмі погано, т.к. містять багато волокон та інгібітори іноді

Залежно від вмісту замінних та незамінних амінокислот білки ділять на повноцінні та неповноцінні. Білки, які містять усі необхідні організму амінокислоти та у необхідних кількостях, називають біологічно повноцінними. Найбільш високою є біологічна цінність білків м'яса, молока, яєць, риби, ікри. Білки, у яких відсутня та чи інша амінокислота чи міститься, але у недостатній кількості, називають біологічно неповноцінними

В організмі постійно відбувається розпад білків. Руйнуються старі клітини, утворюються нові. Тому організм потребує постійного надходження білка з їжею. Потреба білка різко зростає в дітей віком посиленого зростанняорганізму, у вагітних жінок, у період одужання після тяжкої хвороби, під час посиленого спортивного тренування.

Білки розщеплюються у травному тракті до амінокислот та низькомолекулярних поліпептидів, які всмоктуються у кров. Зі струмом крові вони надходять у печінку, де частина з них піддається дезамінуванню та переамінуванню; ці процеси забезпечують синтез деяких амінокислот та білків. З печінки амінокислоти надходять у тканини тіла, де застосовуються для синтезу білка. Надлишок білка, що надійшов з їжею, перетворюється на вуглеводи та жири. Кінцеві продукти розпаду білків - сечовина, аміак, сечова кислота, креатинін та інші - виводяться з організму із сечею і потім. (Чусов Ю.Н. 1998)

Білки складні за своєю будовою та вельми специфічні. Білки, що містяться в їжі, та білки у складі нашого тіла значно відрізняються за своїми якостями. Якщо білок витягти з їжі і ввести безпосередньо в кров, людина може загинути. Білки складаються з білкових елементів - амінокислот, які утворюються при перетравленні тваринного та рослинного білка і надходять у кров із тонкого кишечника. До складу клітин живого організму входить понад 20 типів амінокислот. У клітинах безперервно протікають процеси синтезу великих білкових молекул, які з ланцюжків амінокислот. Поєднання цих амінокислот (всіх або частини з них), з'єднаних у ланцюжки різної послідовності, і зумовлює незліченну кількість різноманітних білків.

Амінокислоти поділяються на незамінні та замінні. Незамінними називаються ті, які організм отримує лише з їжею. Замінні можуть бути синтезовані в організмі інших амінокислот. За вмістом амінокислот визначається цінність білків їжі. Ось чому білки, що надходять з їжею, поділяються на дві групи: повноцінні, що містять усі незамінні амінокислоти, та неповноцінні, у складі яких відсутні деякі незамінні амінокислоти. Основним джерелом повноцінних білків є тваринні білки. Рослинні білки (за рідкісними винятками) неповноцінні.

У тканинах і клітинах безперервно йде руйнація та синтез білкових структур. В умовно здоровому організмідорослої людини кількість білка, що розпалася, дорівнює кількості синтезованого. Так як баланс білка в організмі має велике практичне значення, розроблено багато методів вивчення. Баланс білка визначається різницею між кількістю білка, що надійшов з їжею, і кількістю білка, що за цей час зазнав руйнування. Вміст білка в харчових продуктах по-різному.

Обмін речовин в організмі регулюється нервовими центрами, розташованими у сфері проміжного мозку. При пошкодженні деяких ядер цього відділу мозку посилюється білковий обмін, його баланс стає негативним, унаслідок чого настає різке виснаження. Нервова система впливає на білковий обмін через гормони щитовидної залози, передньої частки гіпофіза ( соматотропний гормон) та інших залоз внутрішньої секреції. У процесах життєдіяльності організму білкам належить особлива роль, тому що ні вуглеводи, ні ліпіди не можуть їх замінити у відтворенні основних структурних елементів клітини, а також утворенні таких найважливіших речовин, як ферменти та гормони. Однак синтез білка з неоргані-

Білки грають у харчуванні людини надзвичайно важливу роль, оскільки вони є головною складовою клітин всіх органів і тканин організму.

Основне призначення білків їжі - це побудова нових клітин та тканин, що забезпечують розвиток молодих організмів, що ростуть. У зрілому віці, коли процеси росту вже повністю завершені, залишається потреба в регенерації зношених клітин, що віджили. Для цього потрібно білок, причому пропорційно зношування тканин. Встановлено, що чим вище м'язове навантаження, тим більша потреба в регенерації і відповідно в білку.

Білки - складні азотовмісні біополімери, мономерами яких є амінокислоти.

Білки в організмі людини виконують кілька важливих функцій – пластичну, каталітичну, гормональну, функцію специфічності та транспортну. Найважливішою функцією харчових білків є забезпечення організму пластичним матеріалом. Організм людини майже позбавлений резервів білка. Єдиним джерелом їх є білки їжі, внаслідок чого вони відносяться до незамінних компонентів раціону.

У багатьох країнах населення відчуває дефіцит у білках. У зв'язку з цим важливим завданням стає пошук нових нетрадиційних способів отримання.

Серед рослинних продуктів значним вмістом білка вирізняються бобові. До періоду культивування картоплі у Європі бобові рослини становили одну з основних частин їжі населення. Досі у багатьох країнах боби, квасоля, горох культивуються на великих площах. Білки сої багаті на всі незамінні амінокислоти, швидкий яких дорівнює або перевищує 100 % за шкалою ВООЗ; виняток становлять сірковмісні амінокислоти (швидко 71%). Засвоюваність соєвих білків дорівнює 90, 7%. За анаболічною ефективністю вони не поступаються білкам тваринного походження.

Білки не можуть бути замінені іншими харчовими речовинами, тому що їх синтез в організмі можливий лише з амінокислот. Разом з тим, білок може заміщати собою жири і вуглеводи, тобто використовуватися для синтезу цих сполук.

Людина отримує білок з їжею. При введенні чужорідних білкових речовин безпосередньо в кров, минаючи травний тракт, вони не тільки не можуть бути використані організмом, але і призводять до ряду серйозних ускладнень(підвищення температури, судоми та інші явища). При повторному введенні чужорідного білка кров через 15-20 днів може настати смерть. (Солодков А.С. 2001)

За відсутності повноцінного білкового харчування гальмується зростання, порушується формування скелета. При білковому голодуванні спочатку відбувається посилений розпад протеїнів скелетної мускулатури, печінки, крові, кишківника, шкіри. Амінокислоти, що при цьому звільняються, використовуються для синтезу білків центральної нервової системи, міокарда, гормонів. Однак такий перерозподіл амінокислот не може заповнити нестачу харчового білка, і настає закономірне зниження активності ферментів, порушуються функції печінки, нирок тощо.

Синтез білків без вітамінів групи В помітно знижується. Жири беруть участь у транспортуванні білків. Білки різних харчових продуктів відрізняються один від одного за амінокислотним складом, але в сумі доповнюють один одного. Тому для забезпечення організму всім спектром амінокислот у харчуванні людини слід використовувати широкий асортимент білкових продуктів тваринного та рослинного походження. Для забезпечення організму оптимальним амінокислотним складом можна використовувати різні білкові комбінації. Наприклад: ватрушки з сиром, пиріжки з м'ясом, молочна рисова каша. Від біологічної цінності білків, що використовуються у харчуванні, залежить їх необхідна кількість для задоволення потреб організму.

Чим краще амінокислотний склад білка, тим швидше він перетравлюється і засвоюється, тим менше його потрібно. Високою видоспецифічністю білків, що входять до складу органів та тканин, можна пояснити той факт, що в умовах повного голодування в організмі дорослої людини розщеплюється 22-24 г тканинних білків для покриття мінімальних фізіологічних витрат із утворенням негативного азотного балансу. Для ресинтезу цієї кількості білка необхідно запровадити з їжею 50-70 г білка. Це різниця залежить від біологічної цінності білків. Недостатній вміст білків у раціоні людини веде до розпаду тканинних білків, що призводить зрештою до негативного азотного балансу, виснаження організму. Це проявляється у вигляді затримки росту та розумового розвитку у дітей, зниження умовно-рефлекторної збудливості ЦНС, зниження стійкості до стресів та інфекцій, пригнічення гормональної діяльності, дефіциту маси тіла, жирової інфільтрації печінки, поганої загоєння ран, зниження імунітету. Дефіцит білків сприяє розвитку пелагри, що проявляється трофічними порушеннями, м'язової слабкістю, набряками. На тлі білкової недостатності у дітей розвивається захворювання квашіоркор. Його симптоми: набряки, затримка росту, остеопороз, м'язова слабкість, проноси, поліурія.

Аліментарна білкова недостатність може виникати при порушенні принципів раціонального харчування, на тлі гострих та хронічних захворюванькишечника, інших органів та систем. При порушенні процесів травлення погіршується всмоктування та засвоєння жирів та вуглеводів, а це сприяє посиленому розпаду білка для заповнення енерговитрат. Підвищена витрата білка виникає при інфекційних захворюваннях, туберкульозі, травмах, операціях, опіках, пухлинних процесах, масивних крововтратах. Запобігти білковій недостатності може спеціальна дієта.

У той самий час організму шкідливий і надлишок білка у харчуванні. При надмірному вживанні білка з їжею в організмі посилюються гнильні процеси в кишечнику, відбувається перенапруга в діяльності печінки та нирок через продукти білкового метаболізму, перенапругу секреторної функції травних залоз.

Потреба білків для дорослих 1 г на 1 кг нормальної маси тіла на день, в середньому 70 г на день. Тварини мають становити 50-55% від загальної кількості білка.

Потреба в білку збільшується до 100-120 г на день у період одужання після тяжких інфекцій, переломів, захворювання органів травлення, нагноєльних захворювань легень, прийом кортикостероїдних та анаболічних гормонів. Білок обмежують при гострому нефриті, недостатності нирок та печінки, подагрі та деяких інших захворюваннях. (Баєшко А.А. 1999).

У травному тракті білки розщеплюються ферментами до амінокислот та в тонкому кишечникувідбувається їхнє всмоктування. Поруч із амінокислотами можуть частково всмоктуватися і найпростіші пептиди. З амінокислот і найпростіших пептидів клітини синтезують власний білок, який характерний лише для даного організму. Білки не можуть бути замінені іншими харчовими речовинами, тому що їх синтез в організмі можливий лише з амінокислот.

Біологічна цінність білків. В різних природних джерелбілка (рослинних та тварин) налічується понад 80 амінокислот. У харчових продуктах, які використовує людина, міститься лише 20 амінокислот.

У людини постійно підтримується відносна білкова рівновага, тобто скільки витрачається білка, стільки і має надійти з їжею. Про кількість білка, що розщеплюється, можна судити за кількістю виведеного з організму азоту, так як в інших поживних речовинах він майже не міститься. Про білкову рівновагу в організмі судять за азотистим балансом, тобто за співвідношенням кількості азоту, введеного в організм, і азоту, виведеного з нього. Якщо це, кількість однаково, такий стан називається азотистим рівновагою, йди балансом. Воно спостерігається у дорослої здорової людини, що нормально харчується. Стан, у якому засвоєння азоту перевищує його виведення, називається позитивним азотистим балансом. Воно характерне для організму, що росте, а також для спортсменів, тренування яких спрямоване на розвиток скелетних м'язів, їх силових якостей. При деяких захворюваннях та при голодуванні азоту засвоюється менше, ніж витрачається. Такий стан називається негативним азотистим балансом. Нормальна життєдіяльністьорганізму можлива лише при азотистому рівновазі або позитивному азотистому балансі.

1.3 Азотна рівновага

Азотисте рівновагу - це співвідношення між кількістю азоту, що міститься в прийнятій їжі, і кількістю азоту, виведеного з організму. Якщо обидві ці величини рівні, організм перебуває у стані азотистого рівноваги. Коли в організмі відбувається розщеплення тканинних білків без повного їх відновлення, настає негативний баланс азоту - з організму азоту виводиться більше, ніж надходить. Негативний натільний азотистий баланс спостерігається при повному і частковому голодуванні білків, а також при деяких захворюваннях, що супроводжуються збільшенням тканинного розпаду у дорослої людини при повному голодуванні виділяється в середньому за добу 3,71 г азоту. Це відповідає 23,2 г білка, що розпадається. Нормальна життєдіяльність дорослого організму можлива лише за азотистої рівноваги або за позитивного азотистого балансу. Азотиста рівновага настає, коли в організм введено 60-70 г білка за умови достатнього надходження жирів та вуглеводів. Ця кількість білка є оптимальна білкова добова норма білка в харчуванні дорослої людини значно вище білкового мінімуму і коливається в залежності від інтенсивності обміну речовин і від характеру виробленої праці. Для осіб, які не займаються фізичною працею, білковий оптимум в середньому дорівнює 109 р. При фізичній механізованій праці білкова норма повинна збільшена в середньому до 122 р. Для осіб фізичної праці механізована або не повністю механізована білкова норма в середньому коливається від 140 до 140. Коли людина займається спортом, у неї підвищується обмін та посилюється розщеплення та синтез тканинних білків. Потреба в харчовому білку збільшується, досягаючи 150-160г залежно від смаків і звичок кожного спортсмена, вміст білка в харчовому раціоні може коливатися, але за жодних умов добове споживання не повинно бути нижче 1,5г на 1 кг ваги. За даними деяких авторів, тваринні білки мають особливо велике значення для осіб, які займаються силовими та швидкісними вправами.

Прагнення деяких спортсменів споживати велику кількість білка (до 250 і навіть 300 г на добу) фізіологічно не виправдовується. При надмірному надходженні в організм білка його безазотисті компоненти використовуються як енергетичні матеріали, А компоненти, що містять азот, перетворюються на речовини не тільки не байдужі, а й шкідливі для органу. Так, наприклад, аміак, що утворюється з амінокислот, отруйна для організму речовина. Найбільший ефект спостерігається, коли білки в організм вводяться безпосередньо після тренувального заняття або навіть краще до нього. В останньому випадку наростання маси та сили працюючих м'язів відбувається найбільш ефективно. (Шмідт 1983).

Азотна рівновага. Про кількість білка, що отримується з їжею або виділяється з організму, можна судити за кількістю спожитого або виділеного азоту. З поживних речовин лише білки містять азот. Відомо, що його кількість у білку становить 16%. Звідси легко визначити, що 1 г азоту міститься в 6,25 г білка (100: 16). Звідси, знаючи кількість виділеного чи спожитого азоту, легко розрахувати відповідну кількість білка.

Поняття "азотистий баланс" означає різницю в кількості азоту, введеного в організм з їжею і виведеного з сечею, калом і потім. Дню здорової дорослої людини характерна азотна рівновага, при якому азотистий баланс дорівнює 0.

Біологічна цінність білків. Розрізняють біологічно повноцінні та неповноцінні білки. Ступінь цінності білка визначається кількістю амінокислот, необхідні нормального перебігу в організмі процесів синтезу. Білки, які містять у певному співвідношенні всі необхідні для цього амінокислоти, називають повноцінними, а білки, в яких немає потрібного набору амінокислот, є неповноцінними. До останніх відносять, наприклад, білок кукурудзи та ячменю.

У травному тракті білки розпадаються до амінокислот, які всмоктуються в кров. Пройшовши через судини печінки, амінокислоти приносяться до всіх органів, у клітинах яких знову синтезується білок, але вже специфічний для кожного з них. Для синтезу білка використовуються також амінокислоти, пептиди та нуклеотид пептиди, що утворюються в процесі розпаду клітинних білків. Нуклеотид пептидом називають продукт неповного розпаду білка, що складається з пептидів та нуклеотидного угруповання. Для синтезу білка використовують також амінокислоти, які синтезуються в організмі. В організмі продуктів розпаду білків одного виду можуть синтезуватися білки іншого виду.

Інтенсивність синтезу білка є досить високою. Щодобово в організмі людини, що розвивається, синтезується 100 г білків. Однак не всі амінокислоти, що утворилися під час розпаду білка, використовуються для його синтезу. Частина амінокислот піддається розпаду, кінцевими продуктами якого є NH3, СО2 та Н2О. Знешкодження аміаку здійснюється також у печінці за допомогою синтезу сечовини - речовини щодо нешкідливого для організму, що видаляється з сечею. Продукти неповного розпаду одних амінокислот можуть використовуватися в організмі як будівельний матеріал для синтезу інших амінокислот. В організмі постійно відбуваються синтез та розпад не тільки простих білків, але й складних.

Кінцевими продуктами обміну нуклеопротеїдів є сечовина, сечова кислота, вуглекислий газ та вода. Найважливішими азотистими продуктами розпаду білків, що виділяються із сечею і потім, є сечовина, сечова кислота та аміак.

Окислення амінокислот відбувається шляхом відщеплення від них азоту як аміаку. Аміак є дуже токсичною речовиною для центральної нервової системи та інших тканин організму. Однак аміак знешкоджується у тканинах печінки та мозку: у печінці шляхом утворення сечовини, у тканині мозку за рахунок перетворення на глутамін.

У крові печінкової вени міститься втричі менше аміаку, ніж у ворітній вені. Отже, у печінці значна частина аміаку перетворюється на сечовину. Видалення печінки призводить до загибелі від аміачного отруєння. Сечовина ж є відносно нешкідливим продуктом і виводиться з організму із сечею.

Частина аміаку знешкоджується шляхом перетворення на глутамінову кислотута глутамін. У крові здорових людей циркулює лише незначна кількість аміаку.

При порушенні синтезу сечовини в печінці збільшується концентрація аміаку, амінокислот та поліпептидів у крові, що спричиняє збудження центральної нервової системи, появу судом, сплутаність свідомості і навіть коматозний стан та смерть. (Шмідт Р. 1983)

Розділ 2. Білковий обмін при різних станах організму

2 .1. Обмін білків при м'язовій діяльності

Білки - основний матеріал для побудови клітин та тканин. У раціоні юного спортсмена, організм якого росте і формується, кількість білкової їжі має бути достатньою – понад 3 г на добу на кожний кілограм маси тіла. З віком ця величина зменшується: так, у 15-17-річному віці достатньо 2,5 г, а з 18 років – 2,0 г та менше на 1 кг маси тіла. Джерелом білка є м'ясо, риба, яйця, сири, молоко, горох, боби, квасоля, гречана та інші крупи. (Смирнов В.М. 2002)

Білки роблять незначний внесок в енергетику м'язової діяльності, оскільки забезпечують лише 10-15 % загального енергоспоживання організму. Проте вони відіграють важливу роль у забезпеченні скорочувальної функції скелетних м'язів та серця, у формуванні довготривалої адаптації до фізичних навантажень, створенні певного композиційного складу м'язів.

Фізичні навантаження викликають зміни у процесах синтезу та розпаду білків у тканинах, особливо у скелетних м'язах та печінці, ступінь їм ураженості яких залежить від інтенсивності та тривалості фізичних навантажень, а також від тренованості організму. Зміна внутрішньотканинного обміну білків визначають зазвичай концентрації в крові окремих незамінних амінокислот, які в організмі не синтезуються і утворюються при розпаді тканинних білків. Як специфічний показник розпаду скорочувальних білків актину і міозину використовується -3-метилгістидин.

Одноразові фізичні навантаження викликають пригнічення синтезу білка та посилення їхнього катаболізму. Так, наприклад, при бігу на тредмілі протягом години швидкість синтезу білка в печінці знижувалася на 20%, а при граничній роботі – на 65%. Така закономірність спостерігається і в кістякових м'язах.

Під впливом фізичних навантажень посилюється розпад м'язових білків (переважно структурних), хоча окремі види навантажень посилюють розпад та скорочувальних білків.

При систематичних фізичних навантаженнях у м'язах та інших тканинах активується адаптивний синтез білка, збільшується вміст структурних та скорочувальних білків, а також міоглобіну та багатьох ферментів. Це призводить до збільшення м'язової маси, поперечного перерізу м'язових волокон, що розглядається як гіпертрофія м'язів Збільшення кількості ферментів створює сприятливі умови для розширення енергетичного потенціалу в працюючих м'язах, що, своєю чергою, посилює біосинтез м'язових білків після фізичних навантажень та покращує рухові здібності людини.

Навантаження швидкісного і силового характеру посилюють переважно синтез міофібрилярних білків у м'язах, а навантаження на витривалість - мітохондріальних ферментів, що забезпечують процеси аеробного синтезу АТФ. Тип фізичного навантаження (плавання, біг) також багато в чому визначає величину змін білкового синтезу.

Під впливом тренування в скелетних м'язах відбувається адаптивна активація всіх основних ланок синтезу білка, що призводить до загального збільшення клітинного потенціалу, що білоксинтезує. В індукції адаптивного синтезу білка при тренуванні важлива роль належить гормонам: глюкокортикоїдам, адреналіну, соматотропіну, тироксину, інсуліну. Вони беруть участь у забезпеченні переходу термінових адаптивних реакцій у тривалу адаптацію.

Початок біохімічної адаптації пов'язаний з підвищеною активністю ряду ферментів та збільшенням кількості енергетичних субстратів. Посилення енергетичного обміну веде до утворення метаболітів – індукторів білкового синтезу на генетичному рівні. Індукторами можуть бути АДФ, АМФ, креатин, деякі амінокислот, циклічний АМФ та інших. Підвищення активності геному викликає посилення процесів трансляції чи синтезу структурних скорочувальних чи ферментативних білків, що, своєю чергою, забезпечує високу функціональну активність м'язів тренованого організму і під час м'язової роботи.

Істотний внесок у енергетику м'язової діяльності, особливо тривалої, роблять амінокислоти - продукти розпаду ендогенних білків. Їх кількість у тканинах під час виконання тривалої фізичної роботи може збільшуватись у 20-25 разів. Ці амінокислоти окислюються і заповнюють АТФ або залучаються до процесу новоутворення глюкози та сприяють підтримці її рівня в крові, а також рівня глікогену в печінці та скелетних м'язах.

Процеси розпаду білків та окислення амінокислот супроводжуються посиленим утворенням аміаку (NH3) при м'язовій діяльності, який зв'язується у печінці у циклі синтезу сечовини та виводиться з організму. Тому фізичні навантаження викликають збільшення вмісту сечовини в крові, а нормалізація її рівня у період відпочинку свідчить про відновлення процесів розпаду та синтезу білків у тканинах.

Систематичні заняття фізичними вправаминадають виражене специфічний впливметаболізм білків в організмі. Фізичне тренування, спрямоване на розвиток сили, сприяє збільшенню м'язової маси та підвищенню вмісту в м'язах актину та міозину. В той же час тренувальні заняття, спрямовані на розвиток витривалості, мало впливають на м'язову масу, проте підвищують вміст м'язової тканини мітохондріальних білків, особливо тих, які пов'язані з окисним метаболізмом. Ці зміни мають вибірковий характер і залежать від спрямованості тренувальних впливів.

Фізичні навантаження здатні також надавати гострі впливи збільшення м'язової маси та підвищення вмісту в м'язах актину та міозину. У той же час тренувальні заняття, спрямовані на розвиток витривалості, мало впливають на м'язову масу, проте підвищують вміст м'язової тканини мітохондріальних білків, особливо тих, які пов'язані з окисним метаболізмом. Ці зміни мають вибірковий характер і залежать від спрямованості тренувальних впливів.

Фізичні навантаження здатні також надавати гострі на білковий метаболізм. Реакції, що виявляються у відповідь на напружену м'язову діяльність, багато в чому можуть бути подібні до реакцій, характерних для гострої фази при інфекції або поранення.

М'язи мають обмежену здатність до окислення амінокислот. Так, скелетні м'язи ссавців можуть окислювати лише шість з них - аланін, аспартат, глутамат, лейцин, ізолейцин і валін (три останні відносяться до амінокислот з розгалуженим ланцюгом), і їх окислення м'язами призводить до виникнення проблеми усунення аміногруп, частина яких у реакції трансамінування переноситься до пірувату з утворенням аланіну. Останній надходить у печінку і потім включається до циклу сечовини (рис. 1).

У неактивних м'язах внесок окислення амінокислот у ресинтез АТФ становить трохи більше 10 % загальної кількості використовуваних енергетичних джерел, проте за фізичних навантаженнях величина цього вкладу знижується. В умовах обмеження надходження інших видів «палива» окислення амінокислот для енергозабезпечення знову набуває більш вагомого значення. При цьому швидкість окиснення окремих амінокислот зростає неоднаково (наприклад, швидкість окиснення лейцину може підвищитися в п'ять разів). Проте ступінь збільшення швидкості окиснення лейцину вимагає уточнення, оскільки використання ізотопної техніки в даному випадку не дозволяє отримати достатньо надійні дані.

Малюнок 1. Окислення амінокислот з розгалуженим ланцюгом як важливе енергетичне джерело для м'язів, що скорочуються (аміногрупи від цих амінокислот транспортуються в печінку для включення в цикл сечовини)

будова функція значення білок

При пролонгованих фізичних навантаженнях помірної інтенсивності внесок білкового метаболізму в енергопродукцію становить, очевидно, трохи більше 6 % загальної потреби у енергії. Однак у їжі жителів західних регіонів планети загалом близько 12-15 % споживаної енергії посідає частку білків. Цей факт дозволяє припустити, що систематична м'язова діяльністьу меншій стоїть підвищує потреба у вступі до організму білків проти потребою надходження вуглеводів і жирів. При дуже напружених фізичних заняттяхКоли для приросту м'язової маси спортсмени, які займаються бодібілдингом, використовують велику кількість протеїнових добавок, все ж таки відсутні докази, що таке харчування може стимулювати засвоєння надмірно споживаного білка тканинами організму. Однак подібні добавки, як і раніше, залишаються популярними і застосовуються на тлі підвищеного споживання інших субстанцій (включаючи інсулін і такі Ь-агоністи, як клен-бутерол), які сприяють надходженню амінокислот у м'язи та утворенню з них білків.

2.2 Порушення амінокислотного обміну

Найпоширенішими хворобами, пов'язаними з порушенням амінокислотного обміну, є фенілкетонурія та альбінізм.

В нормі амінокислота фенілаланін (ФА) за допомогою ферменту фенілаланінгідроксилази перетворюється на амінокислоту тирозин, яка в свою чергу під дією ферменту тирозинази може перетворюватися на пігмент меланін. При порушенні активності цих ферментів розвиваються спадкові захворювання людини на фенілкетонурію та альбінізм.

Фенілкетонурія (ФКУ) зустрічається в різних популяціях людей з частотою 1:6000-1:10 000. Вона успадковується за аутосомно-рецесивним типом; хворі – рецесивні гомозиготи (аа). Мутантний ген, який відповідає за синтез ферменту фенілаланінгідроксилази, картований (12q22-q24), ідентифікований та секвенований (визначена послідовність нуклеотидів).

Фенілаланін належить до незамінних амінокислот. Лише частина ФА використовується для синтезу білків; основна кількість цієї амінокислоти окислюється до тирозину. Якщо фермент фенілаланінгідроксилаза не активний, то ФА не перетворюється на тирозин, а накопичується у сироватці крові у великих кількостях у вигляді фенілпіровіноградної кислоти (ФПВК), яка виділяється із сечею і потім, внаслідок чого від хворих виходить «мишачий» запах. Висока концентраціяФПВК призводить до порушення формування мієлінової оболонки навколо аксонів у ЦНС.

Діти з фенілкетонурією народжуються здоровими, але в перші ж тижні життя у них розвиваються клінічні прояви захворювання. ФПВК є нейротропною отрутою, у результаті підвищуються збудливість, тонус м'язів, розвиваються гіперрефлексія, тремор, судомні епілептиформні напади. Пізніше приєднуються порушення вищої нервової діяльності, розумова відсталість, мікроцефалія. У хворих спостерігається слабка пігментація через порушення синтезу меланіну.

Альбінізм зустрічається в різних популяціях з різною частотою – від 1:5000 до 1:25 000. Найбільш поширена його форма – око-шкірний тирозиназонегативний альбінізм – успадковується за аутосомно-рецесивним типом. Основними клінічними проявамиальбінізму в будь-якому віці є відсутність меланіну в клітинах шкіри (молочно-білий її колір), дуже світле волосся, світло-сіра або світло-блакитна райдужна оболонка очей, червона зіниця, підвищена чутливість до УФ-опромінення (викликає запальні захворюванняшкіри). У хворих на шкірі відсутні будь-які пігментні плями, знижена гострота зору Діагностика захворювання не становить труднощів.

Хвороби амінокислотного обміну

Найчисленніша група спадкових хвороб обміну речовин. Майже всі вони успадковуються за аутосомно-рецесивним типом. Причина захворювань – недостатність того чи іншого ферменту, відповідального за синтез амінокислот. До них належить:

· фенілкетонурія – порушення перетворення фенілаланіну на тирозин через різке зниження активності фенілаланінгідроксилази;

Фенілкетонурімя (фенілпіровіноградна олігофренія) - спадкове захворювання групи ферментопатій, пов'язане з порушенням метаболізму амінокислот, головним чином фенілаланіну; супроводжується накопиченням фенілаланіну та його токсичних продуктів, що призводить до тяжкого ураження ЦНС, що виявляється у вигляді порушення розумового розвитку. У більшості випадків (класична форма) захворювання пов'язане з різким зниженнямабо повною відсутністю активності печінкового ферментуфенілаланін-4-гідроксилази, який в нормі каталізує перетворення фенілаланіну на тирозин.

Внаслідок метаболічного блоку активуються побічні шляхи обміну фенілаланіну, і в організмі відбувається накопичення його токсичних похідних – фенілпіровиноградної та фенілмолочної кислот, які в нормі практично не утворюються. Крім того, утворюються також майже повністю відсутні в нормі – фенілетиламін та ортофенілацетат, надлишок яких спричиняє порушення метаболізму ліпідів у головному мозку. Це веде до прогресуючого зниження інтелекту таких хворих аж до ідіотії.

· алкаптонурія – порушення обміну тирозину внаслідок зниженої активності ферменту гомогентизинази та накопиченням у тканинах організму гомотентизинової кислоти;

· Око-шкірний альбінізм - обумовлений відсутністю синтезу ферменту тирозинази.

Алкаптомнуримя - рецесивно успадковане захворювання обумовлене випаданням функцій оксидази гомогентезинової кислоти.

При алкаптонурії відзначається охроноз - потемніння хрящових тканин та швидке потемніння сечі при її підлужуванні внаслідок окислення гомогентезинової кислоти з утворенням темнозабарвлених пігментів.

У нормальних умовахгомогентезинова кислота - проміжний продукт розпаду тирозину і фенілаланіну - перекладається малеїлацетооцтова кислота, з якої в кінцевому рахунку утворюються фумарова і ацетоуксксная кислоти, що вступають в інші біохімічні цикли. Через дефект ферменту цей процес гальмується, і гомогентезиновая кислота, що залишається в надлишку, перетворюється поліфенолоксидазою в хінонові поліфеноли (алкаптон), які і виводяться нирками. Не повністю екскретований сечею алкаптон відкладається в хрящовій та іншій сполучній тканині, зумовлюючи їх потемніння та підвищену крихкість. Найчастіше з'являється пігментація склер і вушних хрящів.

Радикального лікування немає, використовується симптоматична терапіята великі дози аскорбінової кислоти.

· Гомоцистинурія. Етіологія та патогенез. Спадкова ензимопатія.

В основі захворювання лежить недостатність ферменту цистатіонінсинтетази, внаслідок чого в крові накопичуються метіонін і гомоцистин, що надають токсичну дію на організм дитини. Розрізняють дві форми гомоцистину-рії: піридоксинзалежну і піридоксинрезистентну. На 2-му році життя симптоми захворювання можуть бути відсутніми. Потім з'являється деяке відставання у фізичному та розумовому розвитку. Відзначаються кісткові деформації, підвивих кришталика, неврологічні симптоми, дефіцит маси тіла У сечі підвищено вміст гомоцистину. У крові - високий рівень гомоцистину та метіоніну.

Розміщено на Allbest.ru

Подібні документи

Результат розщеплення та функції білків, жирів та вуглеводів. Склад білків та їх вміст у харчових продуктах. Механізми регулювання білкового та жирового обміну. Роль вуглеводів у організмі. Співвідношення білків, жирів та вуглеводів у повноцінному раціоні.

презентація , доданий 28.11.2013

Обмін білків, ліпідів та вуглеводів. Типи харчування людини: всеїдність, роздільне та низьковуглеводне харчування, вегетаріанство, сироїдіння. Роль білків в обміні речовин. Нестача жирів в організмі. Зміни в організмі внаслідок зміни типу харчування.

курсова робота , доданий 02.02.2014

Білки як клас біологічних полімерів, присутніх у кожному живому організмі, оцінка їхньої ролі та значення у процесі життєдіяльності. Будова та основні елементи білків, їх різновиди та функціональні особливості. Порушення білкового обміну.

презентація , додано 11.03.2013

Метаболізм ліпідів в організмі, його закономірності та особливості. Спільність проміжних продуктів. Взаємозв'язок між обмінами вуглеводів, ліпідів та білків. Центральна роль ацетил-КоА у взаємозв'язку процесів обміну. Розщеплення вуглеводів, його етапи.

контрольна робота , доданий 10.06.2015

Класифікація процесів метаболізму та обміну. Види організмів за відмінностями обмінних процесів, методи вивчення. Метод обліку речовин, що надійшли і виділилися з організму на прикладі азотистого обміну. Основні функції та джерела білків для організму.

презентація , додано 12.01.2014

Поняття білків як високомолекулярних природних сполук (біополімерів), що складаються із залишків амінокислот, які з'єднані пептидним зв'язком. Функції та значення білків в організмі людини, їх перетворення та структура: первинна, вторинна, третинна.

презентація , доданий 07.04.2014

Білки (протеїни) - високомолекулярні, азотовмісні природні органічні речовини, молекули яких побудовані з амінокислот. Будова білків. Класифікація білків. Фізико-хімічні властивостібілків. Біологічні функціїбілків. Фермент.

реферат, доданий 15.05.2007

Амінокислотний склад білків в організмі, роль генетичного коду. Комбінації із 20 стандартних амінокислот. Виділення білків на окремий клас біологічних молекул. Гідрофільні та гідрофобні білки. Принцип побудови білків, рівень організації.

творча робота, доданий 08.11.2009

Специфічні властивості, структура та основні функції, продукти розпаду жирів, білків та вуглеводів. Перетравлення та всмоктування жирів в організмі. Розщеплення складних вуглеводів їжі. Настройки регулювання вуглеводного обміну. Роль печінки обміну речовин.

курсова робота , доданий 12.11.2014

Основні елементи та хімічний склад м'язової тканини. Види білків саркоплазми та міофібрил, їх вміст до загальної кількості білків, молекулярна маса, розподіл у структурних елементахм'язи. Їх функції та роль організмі. Будова молекули міозину.