Людські антитілапроти патогенного білка, викликає хворобуАльцгеймера знищують небезпечні білкові відкладення в мозку хворих.
Хвороба Альцгеймера, як і інші нейродегенеративні захворювання, починається через те, що в нервових клітинахмозку з'являється занадто багато білкових молекул у неправильній просторовій конформації, які через свою неправильність злипаються разом і утворюють нерозчинні комплекси, що шкодять нейрону і, зрештою, доводять його до загибелі. Патогенним виявляється не всякий білок; у разі хвороби Альцгеймера це бета-амілоїд та тау-білок, і один з характерних ознакзахворювання - так звані амілоїдні бляшки, скупчення бета-амілоїдних пептидів, які з'являються у мозку хворого. Поки що не зовсім зрозуміло, як саме подібні білки шкодять нейронам, проте, безперечно, вони дійсно шкодять.
Тканина мозку з альцгеймеричними бляшками. (Фото UCSF/Corbis.)
Альцгеймеричні бляшки у мозку миші. (Фото Enrique T/Flickr.com.)
Очевидно, що ліки проти нейродегенеративних хвороб повинні, з одного боку, пригнічувати появу патогенних білків та їх взаємодію між собою, з іншого – знищувати відкладення, що вже сформувалися, тобто ті самі горезвісні бляшки. Багато хто тут робить ставку на імунотерапію: антитіла, що специфічно зв'язуються з молекулами бета-амілоїду, могли б запобігти їх злипанню і спровокувати знищення амілоїдних відкладень, що вже сформувалися. Однак до певного часу особливих проривів тут не відбувалося: імунотерапевтичні методи давали в кращому випадку лише дуже помірний ефект. Але з антитілами, одержаними співробітниками біотехнологічної компанії Biogen, Inc. , справи зовсім інакше.
Як відомо, антитіла синтезують В-лімфоцити. Джефф Севіньї ( Jeff Sevigny) та його колеги знайшли серед В-лімфоцитів людини ті, що виробляють імуноглобуліни проти бета-амілоїдного пептиду – препарат таких антитіл отримав назву адьюканумаб (aducanumab). Експерименти з трансгенними мишами, у яких у мозку формувалися відкладення з людського амілоїду, показали, що введені в кров антитіла проникають у мозок тварин, зв'язуються з нитчастими амілоїдними скупченнями, переводячи їх у розчинний стан, і активують клітини мікроглії, які являють собою мозковий відділ імунної системи. (Звичайні імунні клітиниАктивована мікроглія починає в буквальному сенсі поглинати амілоїди, які стали розчинними завдяки препарату адьюканумабу.
Але це тварини, до того ж трансгенні, а що люди? Для участі у клінічних випробуваннях запросили 165 пацієнтів віком від 50 до 90 років, у яких синдром Альцгеймера або був присутній м'якій форміабо перебував у так званому продромальному періоді, коли деякі симптоми вже вказують на хворобу, але клінічно вона ще ніяк не виявляється. Деякі з учасників експерименту отримували плацебо, в інших чотирьох групах використовували препарат антитіл у різних концентраціях. Імуноглобуліни вводили раз на місяць, і таких вступів було чотирнадцять. У ході справи сорок пацієнтів за різних причинвибули з дослідження, тому в кожній з п'яти груп залишилося від 21 до 32 осіб. Стан мозку оцінювали за допомогою позитронно-емісійної томографії та спеціальної радіоактивно міченої речовини, що осідала в амілоїдних відкладеннях і тим самим робила їх видимими для томографа.
Загалом і в цілому, як пишуть автори роботи в Nature, альцгеймеричні бляшки у людей помітно зменшувались, і це зменшення навіть назвали «безпрецедентним» – у порівнянні з іншими спробами такого роду. Зникнення амілоїдних відкладень відбувалося тим активніше, що вища доза експериментальних ліків. Деякі когнітивні тести показали, що у пацієнтів, які отримували препарат антитіл, розумові здібностіслабшали не так швидко, як у тих, хто отримував плацебо, і що тут знову ж таки все залежало від дози препарату. У той же час, варто відзначити, що інші тести ніяких когнітивних відмінностей не виявили. З іншого боку, деякі фахівці, зокрема Рональд Петерсен ( Ronald Petersen) з Клініки Мейо, кажуть, що поки не варто надавати велике значенняоцінкам когнітивного стану – щоб вони стали достовірними, потрібно більше випробуваних та більше часу на дослідження.
Зараз триває черговий етап клінічних випробувань, в якому бере участь більше людей. Дослідники сподіваються, що їм вдасться не тільки підтвердити початкові результати, але й зрозуміти, що робити з побічним ефектом, який особливо помітно проявлявся у деяких пацієнтів, які отримували найбільшу дозу препарату – томографія показала, що в деяких ділянках мозку виникали невеликі набряки та мікроскопічні крововиливи, що призводили до головного болю. Одне з пояснень полягає в тому, що амілоїдні відкладення часом формуються впритул кровоносних судин, і коли ці відкладення починають розтягувати антитіла, то судини реагують на їх роботу дещо болісно. Але, повторимо, хотілося б сподіватися, що у подальших клінічних експериментах побічні ефективдасться подолати.
Літній вік та нарощування бляшок амілоїдного бета-протеїну в тканинах головного мозку сприяють розвитку руйнівної форми недоумства, відомої як хвороба Альцгеймера. Результати дослідження надали вченим докази того, що вітамін D впливає на процес транспортування білків, що допомагає природним чином очистити мозок від їхнього накопичення.
Вітамін D здатний кардинально змінити хід розвитку та прогресування безлічі захворювань, включаючи рак, хвороби серця та діабет. веганські рецепти на likelida.com На сьогоднішній день вчені і вважають, що до цього списку можна включити і хворобу Альцгеймера. Отримання вітаміну D шляхом перебування під сонячними променями або прийому добавок з прогормонами слід вважати обов'язковим всім людей, бажаючих .
Вітамін D допомагає очистити мозок від смертельно небезпечних бляшок амілоїдного білка
У ході проведення експерименту, вчені використовували дані про стан здоров'я лабораторних мишей, генетично схильних до розвитку недоумства. При цьому тваринам вводили ін'єкції вітаміну D. Було встановлено, що цей вітамін вибірково перешкоджає накопиченню бета-амілоїду, а спеціальні білки, що транспортують, очищають клітини від руйнівних амілоїдів, перш ніж вони зможуть накопичитися. Мозок має низку спеціальних білків, що транспортують, відомих як LRP-1 і P-GP, які супроводжують амілоїдні білки через гематоенцефалічний бар'єр, перш ніж вони зможуть завдати якої-небудь шкоди.
Дослідники вважають, що вітамін D покращує переміщення бета-амілоїду через гематоенцефалічний бар'єр, регулюючи експресію білків за допомогою рецепторів. У цьому вітамін D також регулює передачу імпульсів клітин через метаболічний шлях MEK. Результати цих експериментів показали вченим нові шляхи вирішення завдань, пов'язаних із лікуванням та запобіганням виникнення хвороби Альцгеймера.
Контроль рівня вітаміну D у крові знижує ризик розвитку деменції Альцгеймера
Дослідники вважають, що вітамін D допомагає транспортувати бета-амілоїдні структури білків через чутливий гематоенцефалічний бар'єр, сприяючи роз'єднанню кластерів у спинно-мозковій рідині для подальшого усунення. Ця здатність, як відомо, погіршується із віком, що дозволяє липким білковим кластерам накопичуватися навколо синапсів нейронів. Вчені виявили, що у людей похилого віку з діагнозом хвороби Альцгеймера, як правило, спостерігається низький рівеньвітаміну D. В Наразідослідниками встановлено зв'язок між рівнем насичення крові цим вітаміном та розвитком захворювань.
Автори дослідження не повідомляють, яким має бути оптимальний рівень вітаміну D. Проте результати багатьох попередніх експериментів показали, що найкращим рівнему крові цієї речовини, наскільки можна , є 50-80 нг/мл. Більшості людей, які дбають про своє здоров'я, необхідно приймати добавки вітаміну D на олійній основідля того, щоб повною мірою захистити себе від виникнення цією смертельною формою недоумства.
Документи вузів, інститутів, університетів, академій. Купити диплом у Москві на сайті diplomzakaz.com
Несподівані результати, отримані Дослідницьким інститутомСкриппса (Scripps Research Institute) і ModGene, LLC, можуть повністю змінити уявлення вчених про хворобу Альцгеймера - одному з найпоширеніших нейродегенеративних захворювань людини - вказуючи на печінку замість мозку як на джерело амілоїдних пептидів, що відкладаються у вигляді мозкових бляшок при цьому руйнівному заболі. Це відкриття пропонує відносно простий підхід до лікування та профілактики хвороби Альцгеймера.
Щоб визначити гени, що впливають на кількість амілоїдного білка, що накопичується в мозку, вчені використовували модель хвороби Альцгеймера, відтворену на мишах. Вони встановили три гени, що захищають від відкладення та накопичення амілоїду в мозку тварин. Мозок мишей захищало зниження експресії кожного з цих генів у клітинах печінки. Один з них кодує пресенілін (presenilin) – клітинний мембранний білок, який, як вважається, робить внесок у розвиток хвороби Альцгеймера.
"Це несподіване відкриття відкриває перспективи для розробки нових методів лікування хвороби Альцгеймера", - каже керівник дослідження професор-дослідник Грегор Саткліфф (Gregor Sutcliffe). "Воно може значно полегшити розробку методів його лікування та профілактики".
За оцінками цими нейродегенеративними захворюваннями страждають 5.1 мільйона американців, включаючи майже половину людей у віці 85 років і старше. Якщо наука не знайде способу запобігти його розвитку та ефективних методівлікування, до 2050 року кількість пацієнтів віком 65 років і більше варіюватиме від 11 до 16 мільйонів. На додаток до людських страждань, це величезний економічний тягар. Нова доповідь Асоціації Альцгеймера США (Alzheimer's Association) показує, що за відсутності методів позитивного на хворобу сукупні витрати на догляд за пацієнтами з Альцгеймера в період з 2010 до 2050 року становитимуть $20 трильйонів.
У пошуках вирішення загадки хвороби Альцгеймера Саткліфф та його співробітники в останні кілька років зосередили свою увагу на природно існуючих відмінностях у схильності до неврологічним захворюванняму різних ліній мишей, створивши велику базу даних активності генів в різних тканинах. Ці дані дають карти експресії ознак, які можуть бути накладені на карти генів модифікаторів захворювання.
Як і у випадку майже всіх наукових відкриттів, Вивчення Саткліффа ґрунтується на більш ранніх даних. Декілька років тому вчені Західного резервного університету Кейза (Case Western Reserve) картували три гени, що модифікують накопичення патологічного бета-амілоїду в мозку трансгенних мишей з моделлю хвороби Альцгеймера, у великих ділянках хромосом, кожен з яких містить сотні генів. Використовуючи кроси ліній мишей В6 і D2, вони вивчили понад 500 нащадків.
Грунтуючись на результатах цього дослідження, Саткліфф застосував свої бази даних генної експресії до мишачої моделі хвороби Альцгеймера, шукаючи відмінності в експресії генів, які корелювали з відмінностями у схильності до розвитку захворювання, лініях В6 і D2. Ця інтенсивна роботавключала створення комп'ютерних програм, які ідентифікували кожну генетичну відмінність геномів В6 та D2, та проведення математичного аналізу їх кореляції (відомого як регресійний аналіз). Кореляції проводилися між генотиповими відмінностями (В6 та D2) та кількістю матричної РНК, що виробляється на основі більш ніж 25000 генів у певній тканині у 40 рекомбінантних інбредних ліній мишей. Ці кореляції були розраховані на 10 видів тканин, однією з яких була печінка.
"Одним з ключових аспектівцієї роботи було навчитися ставити питання масивним базам даних для збору інформації про ідентичність успадкованих генів-модифікаторів», - каже Саткліфф. «Це було новою і, у певному сенсі, новаторською роботою: ми винаходили новий шляхідентифікації генів-модифікаторів, поєднуючи всі ці кроки та автоматизуючи процес. Ми зрозуміли, що можна дізнатися, як модифікується патогенний трансгенний ефект без вивчення самих трансгенних мишей».
Полювання на гени виявило хороших кандидатів на роль кожного з трьох генів-модифікаторів, відкритих вченими з Case Western, і один з цих кандидатів – ген миші, що відповідає гену людини, одна з варіацій якого схильна до раннього початкухвороби Альцгеймера представляв для вчених особливий інтерес.
"Продукт цього гена, білок пресенілін 2, є частиною ферментного комплексу, що бере участь в утворенні патогенного бета-амілоїду", - пояснює Саткліфф. «Несподівано успадкована експресія пресеніліну 2 була виявлена у печінці, а не в мозку. Більш активна експресія пресеніліну 2 у печінці корелювала з великим накопиченням бета-амілоїду в мозку та розвитком патології, що відповідає хворобі Альцгеймера».
Це відкриття дозволило припустити, що значні концентрації бета-амілоїду можуть брати свій початок у печінці, циркулювати у крові та потрапляти у мозок. Якщо це правильно, блокування вироблення бета-амілоїду в печінці може захистити мозок.
Для перевірки цієї гіпотези Саткліфф та його колеги поставили експеримент in vivo, використовуючи мишей дикого типу, тому що у них найточніше відтворюється середовище, в якому відбувається природний синтез бета-амілоїду. "Ми вирішили, що якщо амілоїд мозку народжується в печінці і переноситься в мозок кров'ю, то це може спостерігатися у всіх мишей, - каже Саткліфф, - і, можна передбачити, у людини".
Мишам вводили іматиніб (imatinib) ( комерційна назваГлівек (Gleevec), затверджений FDA протираковий препарат), відносно новий лікарський засіб, схвалений в даний час для лікування хронічної мієлоїдної лейкемії та пухлин шлунково-кишковий тракт. Препарат різко знижує синтез бета-амілоїду в клітинах нейробластоми, трансфікованих білком-попередником амілоїду (amyloid precursor protein, APP), а також у безклітинних екстрактах, отриманих із трансфікованих клітин. Глівек погано проникає через гематоенцефалічний бар'єр як у мишей, так і в людини.
"Ця властивість препарату і визначила наш вибір", - пояснює Саткліфф. "Оскільки він не проникає через гематоенцефалічний бар'єр, ми змогли сфокусуватися на синтезі амілоїду поза мозком і на тому, як цей синтез може сприяти акумуляції амілоїду в мозку, де він асоційований із захворюванням".
Мишам вводили Глівек двічі на день протягом семи днів. Потім були забрані плазма та мозкова тканина та виміряно кількість бета-амілоїду в крові та мозку. Результат: препарат різко скоротив кількість бета-амілоїду у крові, а й у мозку, куди він було проникнути. Таким чином, значна частина амілоїду мозку мала бути синтезована поза ним, і іматиніб є кандидатом на роль препарату для профілактики та лікування хвороби Альцгеймера.
Що стосується майбутнього цього дослідження, Саткліфф сподівається знайти партнера та інвесторів для проведення клінічних випробувань та розробки нових препаратів.
Якщо шкірна поверхня стає шорсткою, у ньому з'являються темні горбки, це може вказувати на порушення обмінних процесів, що призводить до накопичення у цих місцях патологічного білка – амілоїду. Не варто відкладати відвідування лікаря: можна дочекатися, що білок згодом замінить шкірну тканинуі вона перестане виконувати свої функції. Без належної терапії структурні зміниторкнуться внутрішніх органів.
При ураженні тільки шкірних тканин діагностується ліхеноїдний амілоїдоз шкіри. Він піддається лікуванню, спостерігатиметься у дерматолога і, можливо, використовувати місцеві коштиПотрібно буде постійно. Якщо захворювання має системний характер, то амілоїд відкладається у внутрішніх органах, терапією займаються терапевт та інші спеціалісти. Далі ми поговоримо про те, як ці стани відрізнити і що можна зробити з появою симптомів.
Що таке амілоїдоз і чому його треба боятися
Амілоїдоз називається хронічне захворювання, яке полягає в порушенні білкового обміну, в результаті чого в організмі утворюється амілоїд. Його особливість полягає в тому, що він порушує взаємодію тканинних ферментів, а утворюючись навколо судин, здавлює їх, що призводить до відмирання ділянки органу. Амілоїдоз можна образно порівняти з пожежею: то там, то тут утворюються «осередки займання», вони знищують усе на своєму шляху, поступово зливаючись між собою. Орган, в якому відкладається білок-амілоїд, уражається поступово – якщо процес не зупинити – його структура повністю замінюється патологічним протеїном.
Класифікація
Офіційна класифікація амілоїдозу:
- Первинний системний процес, коли амілоїд відкладається і в шкірі, і у внутрішніх органах. Це пов'язано з тим, що у спадок (сімейний амілоїдоз) або випадково з'являється певне поєднання генів, які відповідають за утворення видозмінених клітин у внутрішніх органах або шкірі, які синтезують білок-попередник амілоїду.
- Вторинний системний амілоїдоз. У патологічний процесзалучення шкіра та внутрішні органи. Причинами вторинного амілоїдозу є захворювання, які довгостроково «постачають» організм токсинами. Це туберкульоз, проказа, хронічний бронхіт, сифіліс, бронхоектатична хвороба, нефрит, ревматоїдний артрит, язвений коліт, тривалий карієс, тонзиліт.
- Відкладення амілоїду локально в шкірі – ліхеноїдний (лишаєподібний) амілоїдоз. Його також ділять на 2 види. Перший – це первинний процес, який виникає з нез'ясованих причин (ідіопатичний амілоїдоз) або через зміну генів. Другий вид – вторинний шкірний амілоїдоз. Він розвивається на тлі різних (звичайно мають хронічний перебіг) дерматологічних хвороб: , себорейної бородавки, різних видів , пухлинних захворюваньшкіри, .
Найчастіше амілоїд відкладається в шкірі при первинному ліхеноїдному процесі, потім слідує первинний системний амілоїдоз. Якщо утворення амілоїду відбувається системно, на фоні хронічних захворювань, шкіра уражається рідко (частіше страждають серце та нирки).
Симптоми
Клінічна картина при різних формахамілоїдозу шкіри дещо відрізняється.
Первинний системний процес
Шкіра уражається не відразу. Спочатку виникають симптоми ураження якогось внутрішнього органу. Зазвичай першим страждає серце; це проявляється у розвитку порушень серцевого ритму, болі в ньому. При відкладенні амілоїду в стінках шлунка та кишечника розвиваються запори, нудота, що іноді доходить до блювання. Поразка м'язів виявляється у їх болісності і відбивається на рухах у суглобах: їх амплітуда зменшується.
Обличчя хворого стає блідим, мова збільшується в розмірах іноді настільки, що може не поміщатися в роті. Потім виникають шкірні симптоми: щільні вузлики, бляшки чи невеликі пухлини; їхнє забарвлення – блідне інших покривів. Рідко первинний шкірний амілоїдоз проявляється пухирцевим висипом: тоді елементи, заповнені кров'яним вмістом, розміщуються в місцях постійного тертя одягом.
Локалізується висипання, в основному, в місцях природних шкірних складок: пахвових западинах, в області паху та стегон; можуть з'являтися навколо очей і навіть у роті. Зливаючись між собою, елементи утворюють шорсткі ділянки, колір яких темніший, ніж у решті областей. Свербінням чи болем висипні елементи не відрізняються.
Вторинний системний процес
До шкірних проявівзахворювання людина довго кашляє (якщо причина – у туберкульозі, хронічному бронхітіабо бронхоектатичної хвороби), сильніше мерзне, особливо в ділянці попереку (якщо причина – у поразці нирок), у нього болять кістки або суглоби. На цьому тлі загального захворювання виникають різні елементи висипу. Одні з них щільні та дископодібні, що мають темно-рожевий колір. Інші жовтуваті, являють собою щільні вузлики. Треті нагадують бляшки при , тільки не лущиться. Не помітити їх не можна: осередки інтенсивно сверблять.
Локалізуються елементи висипу на грудях, шиї, обличчі, у роті, який погано закривається через те, що мова стає більшою і набрякою.
Вторинний шкірний амілоїдоз
Розвивається на тлі тривалого дерматологічного захворювання(найчастіше це нейродерміт або ). При цьому первинні елементи змінюються, у них з'являється шорстка, схожа на «мурашки» висип.
Якщо з вторинним амілоїдозом шкіри протікає ліхен Відаля, то захворювання розвивається так:
- Спочатку на незміненій ділянці шкіри з'являється сильний свербіж. Зазвичай це відбувається в області згинів суглобів, на задній поверхні шиї, зовнішніх статевих органах або між сідницями. Сверблячка посилюється ввечері та вночі, а вранці майже не відчувається.
- Осередок ураження змінює забарвлення з червоного на коричневий, з'являються елементи висипу, що підноситься. різної форми. Якщо це місце промацати, відчувається суха та жорстка шкіра, у дрібних «мурашках».
- Далі уражена ділянка стає більш щільною, і сухою. Його колір змінюється на рожево-кавовий; його перетинають довгі борозни, що йдуть під різними кутами.
- До моменту появи темних вузликів, що піднімаються, уражена ділянка може вже практично зникнути, залишивши пляму темнішої (рідше - світлішої) шкіри.
Первинний ліхеноїдний амілоїдоз
Симптоми виникають на чистих раніше шкірних покривах. Це вузлики, плями чи бляшки з такими характеристиками:
- мають конічну чи плоску (схожу на бородавки) форму;
- щільну консистенцію;
- множинні елементи висипу, що не зливаються між собою;
- коричневе забарвлення;
- локалізація: гомілки, стегна, іноді обличчя;
- висипка розташовується симетрично;
- в уражених областях відчувається сильний свербіж;
- між висипними елементами можуть з'являтися ділянки надто білої, депігментованої шкіри.
Постановка діагнозу
Діагностика амілоїдозу шкіри досить складна, оскільки захворювання схоже на багато інших дерматологічних хвороб. Її проводить лікар-дерматолог. Він може встановити діагноз тільки на підставі гістологічного дослідження, взявши біопсію ураженої ділянки.
Щоб дізнатися, чи має місце системний чи локальний процес, потрібно виконати ряд інструментальних тестів. Так, необхідне проведення ультразвукових досліджень(УЗД): серця, ШКТ, селезінки, нирок, м'язів. Якщо за результатами УЗД лікаря насторожують розміри якогось органу, для уточнення поразки необхідно пройти магнітно-резонансну томографію. Про те, що у внутрішньому органі відклався саме амілоїд, можна дізнатися лише після біопсії.
Терапія
Лікування патології виключно консервативне та дуже тривале. Для цього застосовуються:
- обробка елементів висипу мазями з глюкокортикоїдами: "Преднізолон", "Кловейт", "Кутивейт";
- аплікації з розведеним 1:10 з водою димексидом, деякі лікарі додають колхіцин;
- при сильному свербініна елементи висипу можна наносити Дикаїн, Лідокаїн або інший анестетик;
- лазеротерапія;
- пероральний прийом циклофосфаміду, протималярійних препаратів;
- прийом вітамінів B та PP, A та E;
- внутрішньошкірне введення глюкокортикоїдів: «Преднізолону», «Гідрокортизону»;
- внутрішньом'язові ін'єкції розчину унітіолу 5%.
Прогноз
Повністю вилікувати патологію можна тільки за місцевої, ліхеноїдної форми. Обов'язковий постійне спостереження у дерматолога, для відстеження можливого рецидиву. При системних формахможна лише зупинити утворення амілоїдного білка, але вивести його з внутрішніх органівнеможливо.
Після 65 років ризик розвитку хвороби Альцгеймера подвоюється кожні 5 років. Тепер нове дослідження виявило, що здатність головного мозку виводити токсичні фрагменти білка, пов'язані із захворюванням, значно знижується у людей похилого віку.
Після 65 років ризик розвитку хвороби Альцгеймера подвоюється кожні 5 років.
У журналі Annals of Neurology дослідники з Вашингтонського Університету в Сент-Луїсі, штат Міссурі, описали, як вони виявили, що мозку людей похилого віку потрібно набагато більше часу, щоб вивести бета-амілоїд 42, основний інгредієнт білкових бляшок, які накопичуються в головному мозку хвороби Альцгеймера
Рендалл Дж. Бейтман, старший автор і професор неврології, сказав: «Ми виявили, що людям у 30 років зазвичай потрібно близько 4 годин, щоб вивести половину бета-амілоїду 42 з головного мозку. У цьому новому дослідженні ми показали, що у віці 80 років цей процес займає більше 10 годин».
Якщо його не вивести, існує більше шансів, що бета-амілоїд 42 – фрагмент білка, який є природним побічним продуктом діяльності мозку – згортатиметься у бляшки, які порушують функції головного мозку, такі як комунікація між клітинами.
Вчені давно підозрювали, що ці бляшки є одним із головних факторів хвороби Альцгеймера – форми деменції (недоумства).
Деменція є прогресуючим захворюванням, при якому пам'ять, мислення та поведінка погіршуються доти, доки пацієнт більше не може підтримувати розмову та доглядати за собою. Хоча ця хвороба вражає, в основному, людей похилого віку, це не є нормальною складовою старіння.
За даними Всесвітньої організації охорони здоров'я, приблизно 48 мільйонів людей у світі страждають на деменцію, і ця цифра зростає майже на 8 мільйонів щороку. Хвороба Альцгеймера становить приблизно дві третини цих випадків.
Нижчі значення виведення бета-амілоїду 42 у людей із симптомами хвороби Альцгеймера
У своєму дослідженні професор Бейтман та його колеги протестували 100 добровольців віком від 60 до 87 років. У половини цих учасників спостерігалися клінічні ознакихвороби Альцгеймера, такі як проблеми з пам'яттю, а 62 учасники мали формування бляшок у головному мозку.
Дослідники встановили наявність цих ознак та симптомів під час детального психічного та фізичного обстеження, яке пройшли учасники. Крім сканування мозку для обстеження на наявність бляшок, вчені протестували спинномозкову рідинуучасників, використовуючи технологію, що вони розробили самостійно.
За допомогою цієї технології – названої SILK (stable isotope-linked kinetics – стабільна кінетика, пов'язана з ізотопами) – дослідники змогли спостерігати, що відбувається з бета-амілоїдом 42 та іншими білками.
В учасників, у яких спостерігалися свідчення наявності бляшок, вчені виявили, що бета-амілоїд 42 був більш схильний до виходу з рідини, що омиває головний мозок, і накопичення в бляшках.
Крім того, нижчі темпи виведення бета-амілоїду 42 – такі як ті, що дослідники побачили у літніх учасників – були пов'язані з симптомами хвороби Альцгеймера, включаючи погіршення пам'яті, зміни особистості та деменцію.
Професор Бейтман каже, що вчені вважають, що головний мозок має чотири способи утилізації бета-амілоїду: переміщення його в спинний мозокпереміщення через гематоенцефалічний бар'єр, розчинення або поглинання з іншими білками, відкладення у вигляді бляшок. Він дійшов висновку:
"За допомогою додаткових досліджень, таких як це, ми сподіваємося визначити, який з перших трьох способів утилізації бета-амілоїду сповільнюється зі старінням головного мозку. Це допоможе нам у спробах розробки нових методів лікування».
Loading...