- синтез органічних речовин з вуглекислого газу та води з обов'язковим використанням енергії світла:
6СО 2 + 6Н 2 О + Q світла → З 6 Н 12 О 6 + 6О 2 .
У вищих рослин органом фотосинтезу є лист, органоїдами фотосинтезу – хлоропласти (будова хлоропластів – лекція №7). У мембрани тилакоїдів хлоропластів вбудовані фотосинтетичні пігменти: хлорофіли та каротиноїди. Існує кілька різних типів хлорофілу ( a, b, c, d), головним є хлорофіл a. У молекулі хлорофілу можна виділити порфіринову "головку" з атомом магнію в центрі та фітольний "хвіст". Порфириновая «головка» являє собою плоску структуру, є гідрофільною і тому лежить на поверхні мембрани, яка звернена до водного середовища строми. Фітольний "хвіст" - гідрофобний і за рахунок цього утримує молекулу хлорофілу в мембрані.
Хлорофіли поглинають червоне і синьо-фіолетове світло, відбивають зелене і тому надають рослинам характерного зеленого забарвлення. Молекули хлорофілу в мембранах тилакоїдів організовані в фотосистеми. У рослин і синьо-зелених водоростей є фотосистема-1 і фотосистема-2, у бактерій, що фотосинтезують, - фотосистема-1. Тільки фотосистема-2 може розкладати воду з кисню і відбирати електрони у водню води.
Фотосинтез – складний багатоступінчастий процес; реакції фотосинтезу поділяють на дві групи: реакції світловий фазита реакції темнової фази.
Світлова фаза
Ця фаза відбувається лише у присутності світла в мембранах тилакоїдів за участю хлорофілу, білків-переносників електронів та ферменту – АТФ-синтетази. Під впливом кванта світла електрони хлорофілу збуджуються, залишають молекулу і потрапляють на зовнішній бік мембрани тилакоїда, що у результаті заряджається негативно. Окислені молекули хлорофілу відновлюються, відбираючи електрони у води, що знаходиться у внутрішньотілакоїдному просторі. Це призводить до розпаду або фотолізу води:
Н 2 О + Q світла → Н + + ВІН -.
Іони гідроксилу віддають свої електрони, перетворюючись на реакційноздатні радикали.
ВІН - →. ВІН + е -.
Радикали.ОН об'єднуються, утворюючи воду і вільний кисень:
4НО. → 2Н2О+О2.
Кисень при цьому видаляється у зовнішнє середовище, а протони накопичуються всередині тилакоїда в «протонному резервуарі». Через війну мембрана тилакоїда з одного боку з допомогою Н + заряджається позитивно, з іншого з допомогою електронів — негативно. Коли різниця потенціалів між зовнішньою та внутрішньою сторонами мембрани тилакоїду досягає 200 мВ, протони проштовхуються через канали АТФ-синтетази та відбувається фосфорилювання АДФ до АТФ; атомарний водень йде на відновлення специфічного переносника НАДФ + (нікотинамідаденіндінуклеотидфосфат) до НАДФ·Н 2:
2Н + + 2е - + НАДФ → НАДФ · Н 2 .
Таким чином, у світлову фазу відбувається фотоліз води, що супроводжується трьома найважливішими процесами: 1) синтезом АТФ; 2) освітою НАДФ · Н 2; 3) освітою кисню. Кисень дифундує в атмосферу, АТФ і НАДФ Н 2 транспортуються в строму хлоропласту і беруть участь у процесах темнової фази.
1 - строма хлоропласту; 2 - тилакоїд грани.
Темнова фаза
Ця фаза протікає у стромі хлоропласту. Для її реакцій не потрібна енергія світла, тому вони відбуваються не тільки на світлі, а й у темряві. Реакції темнової фази є ланцюжок послідовних перетворень вуглекислого газу (надходить з повітря), що призводить до утворення глюкози та інших органічних речовин.
Перша реакція у цьому ланцюжку - фіксація вуглекислого газу; акцептором вуглекислого газу є п'ятивуглецевий цукор рибулозобіфосфат(РіБФ); каталізує реакцію фермент рибулозобіфосфат-карбоксилаза(РіБФ-карбоксилаза). В результаті карбоксилювання рибулозобісфосфату утворюється нестійка шестивуглецева сполука, яка відразу ж розпадається на дві молекули. фосфогліцеринової кислоти(ФГК). Потім відбувається цикл реакцій, у яких через ряд проміжних продуктів фосфогліцеринова кислота перетворюється на глюкозу. У цих реакціях використовуються енергії АТФ і НАДФ·Н 2 утворених у світлову фазу; цикл цих реакцій отримав назву «цикл Кальвіна»:
6СО 2 + 24Н + + АТФ → З 6 Н 12 О 6 + 6Н 2 О.
Крім глюкози, у процесі фотосинтезу утворюються інші мономери складних органічних сполук – амінокислоти, гліцерин та жирні кислоти, нуклеотиди. В даний час розрізняють два типи фотосинтезу: 3 - і 4 -фотосинтез.
З 3-фотосинтез
Це тип фотосинтезу, при якому першим продуктом є тривуглецеві (3) сполуки. З 3-фотосинтез був відкритий раніше З 4-фотосинтезу (М. Кальвін). Саме З 3 -фотосинтез описаний вище, у рубриці "Темнова фаза". Характерні особливості С 3 -фотосинтезу: 1) акцептором вуглекислого газу є РиБФ, 2) реакцію карбоксилювання РиБФ каталізує РиБФ-карбоксилаза, 3) в результаті карбоксилювання РіБФ утворюється шестивуглецеве з'єднання, яке розпадається на дві ФГК. ФГК відновлюється до тріозофосфатів(ТФ). Частина ТФ йде на регенерацію РіБФ, частина перетворюється на глюкозу.
1 - хлоропласт; 2 - пероксисома; 3 - мітохондрія.
Це світлозалежне поглинання кисню та виділення вуглекислого газу. Ще на початку минулого століття було встановлено, що кисень пригнічує фотосинтез. Як виявилося, для РиБФ-карбоксилази субстратом може бути не лише вуглекислий газ, а й кисень:
Про 2+РіБФ → фосфогліколат (2С) + ФГК (3С).
Фермент у своїй називається РиБФ-оксигеназой. Кисень є конкурентним інгібітором фіксації вуглекислого газу. Фосфатна група відщеплюється, і фосфогліколат стає гліколатом, який рослина має утилізувати. Він надходить у пероксисоми, де окислюється до гліцину. Гліцин надходить у мітохондрії, де окислюється до серину, при цьому відбувається втрата вже фіксованого вуглецю у вигляді 2 . У результаті дві молекули гліколату (2С + 2С) перетворюються на одну ФГК (3С) та СО 2 . Фотодихання призводить до зниження врожайності З 3-рослин на 30-40% ( З 3-рослини- Рослини, для яких характерний С 3 -фотосинтез).
4 -фотосинтез - фотосинтез, при якому першим продуктом є чотиривуглецеві (З 4) сполуки. У 1965 році було встановлено, що у деяких рослин (цукрова тростина, кукурудза, сорго, просо) першими продуктами фотосинтезу є чотиривуглецеві кислоти. Такі рослини назвали З 4-рослинами. У 1966 році австралійські вчені Хетч і Слек показали, що у С 4-рослин практично відсутній фотодих і вони набагато ефективніше поглинають вуглекислий газ. Шлях перетворень вуглецю в 4 -рослинах стали називати шляхом Хетча-Слека.
Для З 4-рослин характерна особлива анатомічна будова листа. Усі провідні пучки оточені подвійним шаром клітин: зовнішній – клітини мезофілу, внутрішній – клітини обкладки. Вуглекислий газ фіксується в цитоплазмі клітин мезофілу, акцептор - фосфоенолпіруват(ФЕП, 3С), в результаті карбоксилювання ФЕП утворюється оксалоацетат (4С). Процес каталізується ФЕП-карбоксилазою. На відміну від РиБФ-карбоксилази ФЕП-карбоксилаза має велику спорідненість до СО 2 і, найголовніше, не взаємодіє з О 2 . У хлоропластах мезофілу багато гран, де активно йдуть реакції світлової фази. У хлоропластах клітин обкладки йдуть реакції темнової фази.
Оксалоацетат (4С) перетворюється на малат, який через плазмодесми транспортується на клітини обкладки. Тут він декарбоксилюється і дегідрується з утворенням пірувату, 2 і НАДФ·Н 2 .
Піруват повертається в клітини мезофілу та регенерує за рахунок енергії АТФ у ФЕП. 2 знову фіксується РиБФ-карбоксилазою з утворенням ФГК. Регенерація ФЕП вимагає енергії АТФ, тому потрібно майже вдвічі більше енергії, ніж при 3 -фотосинтезі.
Значення фотосинтезу
Завдяки фотосинтезу щорічно з атмосфери поглинаються мільярди тонн вуглекислого газу, виділяються мільярди тонн кисню; Фотосинтез є основним джерелом утворення органічних речовин. З кисню утворюється озоновий шар, що захищає живі організми від короткохвильової ультрафіолетової радіації.
При фотосинтезі зелений лист використовує лише близько 1% сонячної енергії, що падає на нього, продуктивність становить близько 1 г органічної речовини на 1 м 2 поверхні на годину.
Хемосинтез
Синтез органічних сполук з вуглекислого газу та води, що здійснюється не за рахунок енергії світла, а за рахунок енергії окислення неорганічних речовин, називається хемосинтезом. До хемосинтезуючих організмів належать деякі види бактерій.
Нітрифікуючі бактеріїокислюють аміак до азотистої, а потім до азотної кислоти (NH 3 → HNO 2 → HNO 3).
Залізобактеріїперетворюють закисне залізо на окисне (Fe 2+ → Fe 3+).
Серобактеріїокислюють сірководень до сірки або сірчаної кислоти (H 2 S + ½O 2 → S + H 2 O, H 2 S + 2O 2 → H 2 SO 4).
Внаслідок реакцій окислення неорганічних речовин виділяється енергія, яка запасається бактеріями у формі макроергічних зв'язків АТФ. АТФ використовується для синтезу органічних речовин, який проходить аналогічно до реакцій темнової фази фотосинтезу.
Хемосинтезуючі бактерії сприяють накопиченню в ґрунті мінеральних речовин, покращують родючість ґрунту, сприяють очищенню стічних вод та ін.
Перейти до лекції №11«Поняття обміну речовин. Біосинтез білків»
Перейти до лекції №13"Способи поділу еукаріотичних клітин: мітоз, мейоз, амітоз"
Коферменти ФМН (РММ) та ФАД (РАО)
Біологічна роль флавінових ферментів полягає в тому, що вони каталізують аеробні окисно-відновні реакції в живих системах, наприклад, окислюють відновлювальні коферменти - НАД Н 2 НАДФ Н 2 , що несуть Н 2 в дихальному ланцюгу.
Тіолові коферменти
До тіолових коферментів відноситься кофермент ацилювання (КоА, СоА, НSСоА), біологічна роль якого полягає у перенесенні ацильних угруповань. Якщо КоА переносить ацетил (СН 3 СО–), він називається коферментом ацетилювання. До складу КоА входить вітамін В 3 (пантотенова кислота):
 |
 |
Ацильні групи переносяться КоА за рахунок складного ефіру зв'язку коферменту А з тіолової групою -SН.
Біологічна роль коферменту ацетилювання полягає в тому, що він є:
1) ключовою речовиною проміжного метаболізму, переносником груп СН 3 СО-, які вступають у цикл Кребса для окислення до Н 2 Про і СО 2 та генерації енергії;
2) коферментом, що бере участь у біосинтезі та розпаді жирних кислот до амінокислот.
РОЗДІЛ 4. ФІЗИКО-ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ ФЕРМЕНТІВ
Ферменти– це високомолекулярні сполуки, амфотерні електроліти, характерними властивостями яких є:
гідрофільність;
Висолення;
Денатурація;
Властивості колоїдних систем;
Оптимум рН;
Температурний оптимум;
Висока специфічність дії;
Активація та інгібування ферментів.
Вплив температури на активність ферментів
Для ферментативних реакцій справедливо правило Вант-Гоффа: з підвищенням температури на 10 °С швидкість реакції зростає в 2-4 рази:
,
де V t2 - Швидкість при температурі t2; Vt1 – швидкість при температурі t1; Δt = t2 - t1; γ = 2-4 - температурний коефіцієнт.
Ця залежність зберігається до певного температурного рівня – температурного оптимуму. Більшість ферментів температурний оптимум перебуває у діапазоні 35...45 °З. Підвищення температури вище за оптимум призводить до зниження активності ферменту, при t > 70 °С фермент інактивується, тобто втрачає біологічну активність. Так як фермент є білком, то при підвищенні температури відбувається його денатурація, змінюється структура активного центру, внаслідок чого фермент не може реагувати з субстратом. Винятком є міокіназа, яка виявляє активність при 100 °З, і каталаза, активна при 0 °З.
Оптимум рН
Ферменти виявляють максимальну активність при оптимальному діапазоні фізіологічного рН (див. додаток). Наприклад, оптимум рН для сахарази – 6,2, для пепсину – 1,5–2,5.
Оборотність дії
Деякі ферменти можуть каталізувати пряму та зворотну реакції.
Специфічність (виборчість) дії
Фермент може каталізувати одну або кілька близьких за природою хімічних реакцій. В основі специфічності лежить гіпотеза Е. Фішера: сувора відповідність структури субстрату та активного центру як ключ до замку.
Специфічність може бути відносною та абсолютною. Відносна специфічністьхарактерна для ферментів, які діють певний тип зв'язку. До ферментів з відносною специфічністю відносяться естерази (гідроліз за місцем розташування ефірних зв'язків) і протеїнази (гідроліз пептидного зв'язку).
Абсолютна специфічність (абсолютна вибірковість)полягає в тому, що фермент каталізує перетворення лише одного субстрату конкретної структури.
Наприклад:
Сахараза Сахароза
Аргіназа Аргінін
До абсолютної специфічності відноситься і стереохімічна специфічність, тобто вплив ферменту на певний стереоізомер.
Активація ферменту. Активатори. Інгібування. Інгібітори
активацієюназивається збільшення активності ферментів, активаторами- Речовини, що підвищують активність ферментів.
Активаторами можуть бути іони металів (Na +, К +, Мg 2+).
Одним із видів процесу активації є процес самоактивації ферментів. Ферменти мають проферменти (зимогени)- Неактивні форми ферментів, коли активний центр замаскований додатковою ділянкою пептидного ланцюга, внаслідок чого субстрат не може підійти до активного центру. Перетворення зимогену на активний фермент в результаті видалення ділянки пептидного ланцюга та звільнення активного центру називається самоактивацією.
Зниження швидкості ферментативної реакції під впливом інгібіторів називається інгібуванням,відповідно інгібітори- Це речовини, які пригнічують дію ферментів. Інгібіторами є іони важких металів, кислоти, луги, спирти та ін.
Інгібування може бути як оборотним, так і необоротним.
При незворотнимІнгібуванні фермент втрачає свою активність повністю у зв'язку з руйнуванням структури (денатурацією). До інгібіторів відносяться фізичні та хімічні фактори, що денатурують.
Оборотнеінгібування – це оборотна взаємодія ферменту із субстратом. Оборотне інгібування може бути конкурентним і неконкурентним.
При конкурентномуоборотне інгібування відбувається "конкуренція" між субстратом та інгібітором за взаємодію з активним центром ферменту.
Субстрат та інгібітори – структурні аналоги. Інгібітор (У), конкуруючи з субстратом (S), утворює з ферментом (Е) інгібіторно-ферментний комплекс (ЕУ):
Е + S + У ↔ ЕУ + S
нгінгторно-
ферментний
комплекс
Неконкурентне, або алостеричне(Від грец. allos- Інший), Інгібування засноване на тому, що інгібітор не є структурним аналогом субстрату і з'єднується не з активним, а з алостеричним центром, внаслідок чого відбувається зміна структури ферменту, і активний центр не може приєднати субстрат.
Важливу роль регуляції дії ферментів грає їх компартментація,тобто локалізація у субклітинних структурах.
Циклічний аденозинмонофосфат (ЦАМФ)- похідне АТФ, що виконує в організмі роль вторинного посередника, що використовується для внутрішньоклітинного поширення сигналів деяких гормонів (наприклад, глюкагону або адреналіну), які не можуть проходити через клітинну мембрану. Перетворює ряд інертних білків на ферменти (ЦАМФ-залежні протеїнкінази), під дією яких відбувається ряд біохім. реакцій (проведення нервового імпульсу).
Освіта ЦАМФ стимулюється адреналіном.
Циклічний гуанозинмонофосфат (цГМФ) – це циклічна форма нуклеотиду, що утворюється з гуанозинтрифосфату (GTP) ферментом гуанілатциклазою. Освіта стимулюється ацетилхолін.
· ЦГМФ залучений у регуляцію біохімічних процесів у живих клітинах як вторинний посередник (вторинний месенджер). Характерно, що багато ефектів цГМФ прямо протилежні цАМФ.
· цГМФ активує G-кіназу та фосфодіестеразу, що гідролізує цАМФ.
· ЦГМФ бере участь у регуляції клітинного циклу. Від співвідношення цАМФ/цГМФ залежить вибір клітини: припинити поділ (зупинитися у фазі G0) або продовжити, перейшовши у фазу G1.
· ЦГМФ стимулює проліферацію клітин (розподіл), а цАМФ пригнічує
Аденозинтрифосфат (АТФ)- нуклеотид, утворений азотистою основою аденіном, п'ятивуглецевим цукром рибозою та трьома залишками фосфорної кислоти.Фосфатні групи у молекулі АТФ з'єднані між собою високоенергетичними (макроергічними)зв'язками. Зв'язки між фосфатними групами не дуже міцні, і при розриві виділяється велика кількість енергії. Внаслідок гідролітичного відщеплення від АТФ фосфатної групи утворюється аденозиндифосфорна кислота (АДФ) та вивільняється порція енергії.
· Разом з іншими нуклеозидтрифосфатами АТФ є вихідним продуктом при синтезі нуклеїнових кислот.
· АТФ відводиться важливе місце у регуляції безлічі біохімічних процесів. Як алостеричний ефектор ряду ферментів, АТФ, приєднуючись до їх регуляторних центрів, посилює або пригнічує їх активність.
· АТФ є також безпосереднім попередником синтезу циклічного аденозинмонофосфату – вторинного посередника передачі в клітину гормонального сигналу.
· Також відома роль АТФ як медіатора в синапсах та сигнальної речовини в інших міжклітинних взаємодіях
Аденозиндіфосфат (АДФ)- Нуклеотид, що складається з аденіну, рибози та двох залишків фосфорної кислоти.АДФ бере участь в енергетичному обміні у всіх живих організмах, з нього утворюється АТФ шляхом фосфорилювання:
АДФ+H3PO4+енергія → АТФ+H2O.
Циклічне фосфорилювання АДФ і подальше використання АТФ як джерело енергії утворюють процес, що становить суть енергетичного обміну (катаболізму).
ФАД - флавінаденіндінуклеотид- кофермент, що бере участь у багатьох окисно-відновних біохімічних процесах. ФАД існує у двох формах - окисленої та відновленої, його біохімічна функція, як правило, полягає у переході між цими формами.
Нікотинамідаденіндінуклеотид (НАД) -динуклеотид складається з двох нуклеотидів, з'єднаних своїми фосфатними групами. Один з нуклеотидів як азотистий основи містить аденін, інший - нікотинамід. Нікотинамідаденіндінуклеотид існує у двох формах: окисленої (NAD) та відновленої (NADH).
· У метаболізмі NAD задіяний в окислювально-відновних реакціях, переносячи електрони з однієї реакції до іншої. Таким чином, у клітинах NAD знаходиться у двох функціональних станах: його окислена форма, NAD+, є окислювачем і забирає електрони від іншої молекули, відновлюючись у NADH, який далі служить відновником та віддає електрони.
· 1. Метаболізм білків, жирів та вуглеводів. Оскільки НАД і НАДФ є коферментами більшості дегідрогеназ, то вони беруть участь у реакціях
· При синтезі та окисленні жирних кислот,
· При синтезі холестеролу,
· обміну глутамінової кислоти та інших амінокислот,
· обміну вуглеводів: пентозофосфатний шлях, гліколіз,
· Окислювального декарбоксилювання піровиноградної кислоти,
· Цикл трикарбонових кислот.
2. НАДН виконує регулюючу функцію, оскільки є інгібітором деяких реакцій окислення, наприклад, у циклі трикарбонових кислот.
· 3. Захист спадкової інформації – НАД є субстратом полі-АДФ-рибозилювання в процесі зшивання хромосомних розривів та репарації ДНК, що уповільнює некробіоз та апоптоз клітин.
· 4. Захист від вільних радикалів – НАДФН є важливим компонентом антиоксидантної системи клітини.
Коферменти в каталітичних реакціях здійснюють транспорт різних груп атомів, електронів чи протонів. Коферменти зв'язуються з ферментами:
Ковалентними зв'язками;
Іонними зв'язками;
Гідрофобними взаємодіями тощо.
Один кофермент може бути коферментом кількох ферментів. Багато коферментів є поліфункціональними (наприклад, НАД, ПФ). Залежно від апоферменту залежить специфічність холоферменту.
Усі коферменти ділять на дві великі групи: вітамінні та невітамінні.
Коферменти вітамінної природи- Похідні вітамінів або хімічні модифікації вітамінів.
1 група: тіамінові – похідні вітаміну В1. Сюди відносять:
Тіамінмонофосфат (ТМФ);
Тіаміндіфосфат (ТДФ) або тіамінпірофосфат (ТПФ) або кокарбоксилаза;
Тіамінтріфосфат (ТТФ).
ТПФ має найбільше біологічне значення. Входить до складу декарбоксилази кетокислот: ПВК, a-кетоглутарова кислота. Цей фермент каталізує відщеплення 2 .
Кокарбоксилаза бере участь у транскетолазній реакції із пентозофосфатного циклу.
2 група: флавінові коферменти, похідні вітаміну В2. Сюди відносять:
- флавінмононуклеотид (ФМН);
- флавінаденіндінуклеотид (ФАД).
Ребітол та ізоалоксазин утворюють вітамін В2. Вітамін В2 і залишок фосфорної кислоти утворюють ФМН. ФМН у поєднанні з АМФ утворюють ФАД.
[Мал. ізоалоксазинове кільце з'єднане з ребітолом, ребітол з фосфорною к-тою, а фосфорна к-та – з АМФ]
ФАД та ФМН є коферментами дегідрогеназ. Ці ферменти каталізують відщеплення субстрату водню, тобто. беруть участь у реакціях окислення-відновлення. Наприклад СДГ – сукцинатдегідрогеназа – каталізує перетворення бурштинової к-ти на фумарову. Це ФАД-залежний фермент. [Мал. COOH-CH 2 -CH 2 -COOH® (над стрілкою – СДГ, під – ФАД та ФАДН 2) COOH-CH=CH-COOH]. Флавінові ферменти (флавінзалежні ДГ) містять ФАД, який є першоджерелом протонів і електронів. У процесі хім. реакцій ФАД перетворюється на ФАДН 2 . Робочою частиною ФАД є 2 кільця ізоалоксазину; у процесі хім. реакції йде приєднання двох атомів водню до азотів та перегрупування подвійних зв'язків у кільцях.
3 група: пантотенові коферменти, похідні вітаміну В3- Пантотенової кислоти. Входять до складу коферменту А, НS-КоА. Цей кофермент є коферментом ацилтрансфераз, разом з якою переносить різні угруповання з однієї молекули на іншу.
4 група: нікотинамідні, похідні вітаміну РР - нікотинаміду:
Представники:
Нікотинамідаденіндінуклеотид (НАД);
Нікотинамідаденіндінуклеотидфосфат (НАДФ).
Коферменти НАД та НАДФ є коферментами дегідрогеназ (НАДФ-залежних ферментів), наприклад малатДГ, ізоцитратДГ, лактатДГ. Беруть участь у процесах дегідрування та в окисно-відновних реакціях. При цьому НАД приєднує два протони і два електрони, і утворюється НАДН2.
Мал. робочої групи НАД та НАДФ: малюнок вітаміну РР, до якого приєднується один атом Н і в результаті відбувається перегрупування подвійних зв'язків. Малюється нова конфігурація вітаміну РР + Н + ]
5 група: піридоксинові, похідні вітаміну В6. [Мал. піридоксаля. Піридоксаль + фосфорна кислота = піридоксальфосфат]
- піридоксин;
- піридоксаль;
- піридоксамін.
Ці форми взаємоперетворюються у процесі реакцій. При взаємодії піридоксалю з фосфорною кислотою виходить піридоксальфосфат (ПФ).
ПФ є коферментом амінотрансфераз, що здійснює перенесення аміногрупи від АК на кетокислоту – реакція переамінування. Також похідні вітаміну В6 входять як кофермент до складу декарбоксилаз АК.
Коферменти невітамінної природи– речовини, що утворюються у процесі метаболізму.
1) Нуклеотиди- УТФ, УДФ, ТТФ і т.д. УДФ-глюкоза входить у синтез глікогену. УДФ-гіалуронова кислота використовується для знешкодження різних речовин у трансверних реакціях (глюкоуроніл трансферазу).
2) Похідні порфірину(Гем): каталаза, пероксидаза, цитохроми і т.д.
3) Пептиди. Глутатіон – це трипептид (ГЛУ-ЦІС-ГЛІ), він бере участь в о-в реакціях, є коферментом оксидоредуктаз (глутатіонпероксидаза, глутатіонредуктаза). 2GSH«(над стрілкою 2Н) G-S-S-G. GSH є відновленою формою глутатіону, а G-S-S-G – окисленою.
4) Іони металівНаприклад, Zn 2+ входить до складу ферменту АлДГ (алкогольдегідрогенази), Cu 2+ - амілази, Mg 2+ - АТФ-ази (наприклад, міозинової АТФ-ази).
Можуть брати участь у:
Приєднання субстратного комплексу ферменту;
У каталізі;
Стабілізація оптимальної конформації активного центру ферменту;
Стабілізація четвертинної структури.
Ферменти, як і білки, поділяються на 2 групи: простіі складні. Прості цілком і повністю складаються з амінокислот і при гідролізі утворюють виключно амінокислоти. Їхня просторова організація обмежена третинною структурою. Це в основному ферменти ШКТ: пепсин, трипсин, лізацим, фосфатаза. Складні ферменти, крім білкової частини, містять і небілкові компоненти. Ці небілкові компоненти відрізняються за міцністю зв'язування з білковою частиною (алоферментом). Якщо константа дисоціації складного ферменту настільки мала, що в розчині всі поліпептидні ланцюги виявляються пов'язаними зі своїми небілковими компонентами і не поділяються при виділенні та очищенні, то небілковий компонент називається простетичною групою і сприймається як інтегральна частина молекули ферменту.
Під коферментом розуміють додаткову групу, що легко відокремлюється від алоферменту при дисоціації. Між алоферментом та найпростішою групою існує ковалентний зв'язок, досить складний. Між алофермнтом та коферментом існує нековалентний зв'язок (водневі або електростатичні взаємодії). Типовими представниками коферментів є:
В 1 - тіамін; пірофосфат (він містить)
2 - рибофлавін; ФАД, ФНК
РР - НАД, НАДФ
Н – біотин; біозитин
6 - піридоксин; піридоксальфосфат
Пантотенова кислота: коензим А
Багато двовалентних металів (Cu, Fe, Mn, Mg) теж виконують роль кофакторів, хоча і не відносяться ні до коферментів, ні до простетичних груп. Метали входять до складу активного центру або стабілізують оптимальний варіант структури активного центру.
МЕТАЛИФЕРМЕНТИ
Fe, Feгемоглобін, каталаза, пероксидаза
Cu, Cuцитохромоксидаза
ZnДНК – полімераза, дегідрогеназа
Mgгексокіназа
Mnаргіназа
Seглутатіонредуктаза
Кофакторну функцію можуть виконувати АТФ, молочна кислота, т - РНК. Слід зазначити одну відмінну особливість двокомпонентних ферментів, що полягає в тому, що ні кофактор (кофермент або простетична група), ні алофермент окремо каталітичної активності не виявляють, і тільки їх об'єднання в єдине ціле, що протікає відповідно до програми їх тривимірної організації, забезпечує швидке перебіг хімічних реакцій.
Будова НАД та НАДФ.
НАД та НАДФ є коферментами піридинзалежних дегідрогеназ.
НІКОТИНАМІДАДЕНІНДИНУКЛЕОТИД.
НІКОТИНАМІДАДЕНІНДИНУКЛЕОАМІДФОСФАТ (НАДФ)
Здатність НАД і НАДФ відігравати роль точного переносника водню пов'язана з наявністю в їхньому структу –
ре аміду нікотинової кислоти.
У клітинах НАД – залежні дегідрогенази беруть участь
у процесах перенесення електронів від субстрату до Про.
НАДФ – залежні дегідрогенази відіграють роль у процесі –
сах біосинтезу. Тому коферменти НАД та НАДФ
відрізняються по внутрішньоклітинній локалізації: НАД
концентрується в мітохондріях, а більшість НАДФ
знаходиться у цитоплазмі.
Будова ФАД та ФМН.
ФАД та ФМН є простетичними групами флавінових ферментів. Вони дуже міцно, на відміну НАД і НАДФ, приєднуються до алоферменту.
ФЛАВІНМОНОНУКЛЕОТІД (ФМН).
ФЛАВІНАЦЕТИЛДИНУКЛЕОТИД.
Активною частиною молекули ФАД та ФМН є ізоаллоксадинове кільце рибофлавін, до атомів азоту якого можуть приєднатися 2 атоми водню.
Loading...