Лікування гама глобуліном. Що таке гама-глобулін. Що таке гаммаглобулін

Імуноглобулін – протимікробний препарат для системного використання.

Фармакологічна дія Імуноглобуліну

Одноіменна діюча речовина препарату – імуноглобулін, є імунологічно активною білковою фракцією, яку виділяють із плазми або сироватки тих донорів, чия кров була перевірена на відсутність антитіл до вірусу гепатиту В та С, а також ВІЛ-інфекцій.

У медицині розрізняють кілька видів білкової фракції, що відрізняються складом амінокислот, своєю структурою та виконуваними функціями, а саме:

• Імуноглобулін Е;
• Імуноглобулін G;
• Імуноглобулін людський антирезусний.

Імуноглобулін Е в малій кількості міститься в сироватці, секретах та крові людини. Найчастіше перевірка його зміст необхідна виявлення алергічних атопічних захворювань. Норма Імуноглобуліну Е залежить від віку людини, а саме (у кЕ/л):

• 1-3-місячні діти – 0-2;
• 3-6-місячні діти – 3-10;
• Однорічна дитина – 8-20;
• П'ятирічні діти – 10-50;
• Підлітки – 16–60;
• Дорослі – 20–100.

Імуноглобулін G захищає організм від бактерій та інфекцій. Дані аналізу виявлення цього виду білка допомагають виявити захворювання, якщо норма Імуноглобуліну перевищена – імунітет людини веде активну боротьбу з патологічними антигенами.

Форма випуску

Імуноглобулін випускають у формі розчину для внутрішньом'язового введення, а також у вигляді сухого порошку, з якого розчин готують для інфузій.

Аналоги Імуноглобуліну

Аналогами кошти по головному діючої речовиниє такі лікарські препарати, як:

• ГіперРОУ С/Д;
• Імуноро Кедріон;
• КамРОУ;
• Партобулін СДФ;
• Резоклон;
• Резонатив.

До аналогів імуноглобуліну антирезусного, Е і G, схожим за механізмом дії, а також належать до однієї фармгрупи відносять:

• Антигеп;
• Гістаглобулін;
• Неогепатект;
• Неоцитотект;
• Ребінолін;
• Сінагіс;
• Цитотект.

Показання для застосування Імуноглобуліну

• При профілактиці резус-конфлікту у жінок з негативним резус-фактором, які не виявляють підвищеної чутливості до антигену Rho(D), під час першої вагітності та народження дитини з позитивним резус-фактором (за умови, що його кров сумісна з материнською);
• При необхідності штучного переривання вагітності у жінок з негативним резус-фактором, які не виявляють підвищеної чутливості до Rho(D), через позитивний резус-фактор у чоловіка.

Спосіб застосування

Відповідно до інструкції, імуноглобулін антирезусний людський, Е або G у формі розчину для внутрішньом'язового введення перед застосуванням витримують протягом двох годин при кімнатній температурі від 18 до 22 °C. Важливо набирати засіб у шприци голками з широким просвітом, щоб уникнути утворення піни.

Дозування препарату призначається лікарем в індивідуальному порядку залежно від показань, віку, стану та реакції пацієнта на лікування. Особливу увагупри розрахунку дози засобу для пацієнта лікар повинен приділяти даним про відхилення від норми імуноглобуліну.

Протипоказання

Згідно з інструкцією, імуноглобулін людський протипоказаний у таких випадках:

• При гіперчутливості до препарату;
• Породіллям, у сироватці крові яких виявлені резус-антитіла, а також виявляють підвищену чутливість до антигену Rh0(D);
• Новонародженим;
• Резус-позитивним породіллям.

Імуноглобулін Е та G, протипоказані при нирковій недостатності, анафілактичному шоці, цукровому діабеті та алергії у гострій стадії. Із обережністю Імуноглобулін призначають у таких випадках:

• При мігрені та серцевій декомпенсованій хронічній недостатності;
• При вагітності та в період лактації;
• При захворюваннях, спричинених імунопатологічними механізмами.

Імуноглобуліну

За відгуками, Імуноглобулін людський протягом першого дня після введення може викликати гіпертермію і гіперемію, а також диспепсію і ряд алергічних реакцій, до яких належить і анафілактичний шок.

Умови зберігання Імуноглобуліну

Згідно з інструкцією, препарат рекомендується зберігати в сухому та темному приміщенні, при кімнатній температурі від 2 до 10 °C, заморожувати засіб не можна. Розкриті флакони з імуноглобуліном G, Е або людським антирезусним зберігання не підлягають.

Гамма-глобулін – представник фракції сироваткових білків імуноглобулінів крові, які містять антитіла. Існує 3 основних типи гамма-глобулінів. На їх поверхні присутні різні противірусні та протибактеріальні антитіла: проти вірусів поліомієліту, кору, черевнотифозні та кашлюкові аглютиніни, а також антитоксини – дифтерійний або стафілококовий. Цим і визначається профілактична та лікувальна дія гамма-глобуліну.

Готують препарати гамма-глобуліну із донорської чи плацентарної крові здорових людей. Форма випуску – 10% розчин. Як розчинник використовують 0,85% розчин хлориду натрію. Перед застосуванням препарат перевіряють на нешкідливість, стерильність і апірогенність, яка є відсутністю здатності підвищувати температуру тіла після введення.

Гамма-глобулін - ефективний засіб імунізації, що призводить до створення тимчасового пасивного імунітету проти інфекційних захворювань.

Застосування гамма-глобуліну

Гамма-глобулін найчастіше використовується для лікування та профілактики інфекційних захворювань у дітей. Профілактика кору полягає в одноразовому введенні 3 мл препарату здоровим дітям від 3 місяців. до 4 років, усім хворим, а також ослабленим особам, які контактували з хворими на кір. Формується пасивний імунітет та зберігається протягом місяця.

Профілактика кашлюку і паракоклюшу полягає у введенні гамма-глобуліну здоровим дітям, які мали контакт з хворими. Для лікування захворювання вводять по 3 мл препарат тричі через кожні 2 дні. Його застосування в катаральному періоді знижує частоту та тяжкість нападів кашлю.

Гамма-глобулін використовуються для масової імунізації та профілактики низки інфекцій у дитячих колективах. Так, при спалаху аденовірусної інфекції у дитячому садку дітей прищеплюють із розрахунку 0,3 мл препарату на 1 кг ваги дитини. Подібний захід знижує ризик зараження здорових дітей, а хворим забезпечує більш легкий перебіг хвороби.

Для лікування та профілактики епідемічного гепатиту або хвороби Боткіна всім дітям від ясельного до молодшого шкільного вікупланово вводять гамма-глобулін у дозі 1 мл. Це забезпечує захист від захворювання на гепатит протягом півроку. Використовують гамма-глобулін для лікування тяжкої форми гепатиту, що сприяє скороченню жовтяничного періоду, відновленню функції печінки та зменшенню ймовірності ускладнень.

Гамма-глобулін має стимулюючу дію, тому його застосування виправдане для лікування дітей із хронічними. Запальними захворюваннямипоряд з антибіотиками.

Розрізняють такі види: антистафілококовий гамма-глобулін, антирабічний (проти сказу), антирезусний (використовують у разі резус-конфлікту матері та плода), протикоровий, протиоклюшевий.

Коли його використовують?

Відомо, що в нашій країні відповідні гамма-глобуліни застосовують для профілактики таких захворювань, як кір та краснуха, гепатит А, кашлюк, поліомієліт. Для цього препарат вводиться внутрішньом'язово, в останньому випадку зазвичай перорально. Перелік захворювань, при яких ефективним є внутрішньовенне введення, помітно ширше, у тому числі дерматоміозит, хронічний лімфолейкоз, ВІЛ, хвороба Кавасаки, ідіопатична тромбоцитопенічна пурпура, післяопераційні ускладнення (до сепсису). В окремих випадках препарати вводяться у спинномозковий канал.

Що являє собою гамма-глобулін?

По суті, ці препарати є імуноглобулінами. Вони створені на основі білка, людської чи тваринної. Можуть вважатися глікопротеїни. Основна функція імуноглобулінів – захист організму від різноманітних вірусів та інфекцій. На сьогоднішній день у медицині використовуються очищені та концентровані препарати сироваткових білків (гамма-глобулінова фракція). Їхня особливість – високий вміст титрів антитіл. Основне завдання – створити пасивний імунітет, який виникає протягом лише кількох годин після уколу. Зазначимо, що цей вид імунітету зазвичай працює не більше 14 днів, на відміну від активного.

Коли вводити гамма-глобулін не можна?

Як і в будь-якого іншого лікарського засобу, у даного препаратує протипоказання. Їх не так багато, але вони досить серйозні:

• відома підвищена чутливість до ліків;
• дефіцит у хворого на IgA;
• цукровий діабет;
• порушення у роботі нирок;
• вагітність та період годування груддю;
• Хронічна серцева недостатність.

У кожному конкретному випадку рішення про те, чи протипоказання є абсолютним або відносним рішення повинен приймати лікар.

Які побічні ефекти?

Після того, як гамма-глобулін введений в організм, можуть спостерігатися різноманітні неприємні явища. Нудота, блювання, запаморочення, скачки артеріального тиску, діарея, порушення серцевого ритму – досить поширені реакції Помітно рідше трапляються втрата свідомості, необґрунтоване почуття жару чи холоду, гіперемія у місці уколу, колапс, анафілактичний шок.

Чи можна уникнути ускладнень під час введення?

Так, певною мірою. Один із постулатів – відносно повільне введення препарату. Ця тактика дозволяє спостерігати стан пацієнта і вчасно зреагувати, якщо буде виявлено непереносимість засобу. Крім того, вкрай бажано, щоб пацієнт щонайменше 1 годину після уколу перебував під наглядом медиків. Щоб уникнути псування препарату, його необхідно зберігати тільки так, як зазначено виробником. В іншому випадку ліки застосовувати не можна!

Що робити, якщо гама-глобулін підвищений?

Спочатку слід засвоїти, що нормальний показник – від 12 до 22%. Все, що вище за цей кордон, вважається підвищенням. Причиною таких показників можуть стати запальні процеси, хронічні (у тому числі аутоімунні) захворювання.

Глобуліни в крові: види, норми в аналізах, причини підвищення та зниження

Під поняттям «загальний білок» у біохімічному аналізі крові, як правило, мають на увазі суміш протеїнів, присутніх у плазмі (сироватці). Тим часом, якщо альбуміни більш-менш однорідні за своєю структурою та функціями, то глобуліни мають між собою суттєві відмінності і в будові, і кількісному змісті, і функціональному призначенні. Глобуліни в крові виявляються у вигляді 5 фракцій: α 1 (альфа-1), α 2 (альфа-2), β 1 (бета-1), β 2 (бета-2), γ (гама), однак, через відсутність особливого клінічного значеннязазвичай глобуліни бета-1- і бета-2 не поділяють, тому частіше мають на увазі просто глобуліни β-фракції без їх диференціювання.

різноманітність структурних видів білків крові

Протеїнограма

Найчастіше в аналізах (мається на увазі протеїнограма) лікаря цікавлять альбумін (простий білок, розчинний у воді) та глобулін (або глобуліни – білки, які у воді не розчиняються, зате добре розчиняються у слабких лугах та розчинах нейтральних солей).

Відхилення від норми (підвищення або зниження рівня білків) можуть вказувати на різні патологічні зміни в організмі: порушення імунної відповіді, метаболізму, перенесення продуктів, необхідних для харчування та дихання тканин.

Наприклад, зменшення концентрації альбумінів може свідчити про зниження функціональних можливостей печінкової паренхіми, її нездатність забезпечувати необхідний організмурівень даних білків, а також про порушення у роботі видільної системи (нирок) або шлунково-кишковий тракт, що може призвести до неконтрольованих втрат альбуміну.

Підвищений рівень глобулінів дає деякі підстави запідозрити запалення, хоча з іншого боку – нерідкі випадки, коли аналізи здорової людини показують збільшення концентрацій глобулінових фракцій.

Визначення кількісного вмісту різних груп глобулінів зазвичай здійснюють розподілом білка на фракції методом електрофорезу. І, якщо в аналізах позначено, крім загального білкаще й фракції (альбуміни + глобуліни), то, як правило, розраховується і альбумін-глобуліновий коефіцієнт (А/Г), який в нормі коливається в межах 1,1 – 2,1. Норми даних показників (концентрація та відсотковий зміст, а також величина А/Г) наведені в таблиці нижче:

*У сироватці фібриноген відсутня, і в цьому полягає головна відмінність даних біологічних середовищ.

Норма окремих фракцій плазмових білків змінюється з віком, про що також може свідчити наведена нижче таблиця:

Тим часом не слід надавати особливого значення деякому розбіжності даних, наведених у таблиці та отриманих з інших джерел. Для кожної лабораторії є свої референсні значення і, відповідно, норми.

Різноманітність глобулінових фракцій

Так як глобуліни неоднорідні і відрізняються різноманітністю навіть усередині своєї групи, то, можливо, читачеві буде цікаво, що є і чим зайнята кожна популяція.

частки різних білків у крові

Альфа глобуліни – вони реагують першими

клубок альфа та бета білків на прикладі гемоглобіну

Альфа глобуліни мають ідентичний альбумін заряд, проте розмір їх молекул набагато перевищує аналогічний параметр альбуміну. Вміст цих речовин підвищується в плазмі за будь-яких запальних процесів, вони відносяться до білків гострої фази, що з наявністю у складі певних компонентів. Альфа-глобулінову частину поділяють на два різновиди: α 1 - і α 2 -глобуліни.

Група альфа-1-глобулінів містить у своєму складі багато важливих протеїнів:

• α 1 -антитрипсин, який є головним компонентом цієї підгрупи, він інгібує протеолітичні ферменти;
• α-кислий глікопротеїн, що виявляє низку переваг у зоні запальних реакцій;
• Протромбін – білок, який є важливим фактором зсідання крові;
• α 1 -ліпопротеїни, що забезпечують перенесення до органів ліпідів, які знаходяться у вільному стані у плазмі після вживання великої кількості жирів;
• Тироксинзв'язуючий білок, який поєднується з гормоном щитовидної залози– тироксином та переносить його до місця призначення;
• Транскортин – транспортний глобулін, який зв'язує та транспортує «стресовий» гормон (кортизол).

Складовими фракції альфа-2-глобулінів є білки гострої фази (їх кількість переважає у групі і вони вважаються основними):

• α 2 -макроглобулін (головний білок цієї групи), що бере участь у формуванні імунологічних реакцій при проникненні в організм інфекційних агентів та розвитку запальних процесів;
• Глікопротеїн – гаптоглобулін, що утворює комплексну сполуку з червоним пігментом крові – гемоглобіном (Hb), який у вільному стані виходить із червоних кров'яних тілець (еритроцитів) при руйнуванні їх мембран у разі внутрішньосудинного гемолізу;
• Церулоплазмін – металлоглікопротеїн, специфічний білок, що зв'язує (до 96%) та переносить мідь (Cu). Крім цього, даному протеїну належить антиоксидантна здатність та оксидазна активність щодо вітаміну С, серотоніну, норадреналіну та ін. (Церулоплазмін активує їх окислення);
• Аполіпопротеїн В – переносник «шкідливого» холестерину – ліпопротеїнів низької щільності (ЛПНЩ).

Альфа-1 і альфа-2-глобуліни продукуються клітинами печінки, разом з тим, належать до острофазних білків, отже, при деструктивних та запальних процесах, травматичних ушкодженнях тканин, алергії, стресових ситуаціяхпечінка більш активно починає синтезувати та виділяти дані протеїни.

Однак, перш за все, підвищення рівня α-фракції можна спостерігати у разі запальних реакцій (гострих, підгострих, хронічних):

1. Запалення легенів;
2. Легеневий ексудативний туберкульоз;
3. Інфекційні захворювання;
4. Опіки, травми та операції;
5. Ревматична лихоманка, гострий поліартрит;
6. Септичні стани;
7. Злоякісні пухлинні процеси;
8. Гострий некроз;
9. Прийом андрогенів;
10. Хвороби нирок ( нефротичний синдром- α 2 -глобуліни підвищені, інші фракції – знижено).

Зниження рівня альфа-глобулінової фракції відзначається при втраті організмом протеїнів, внутрішньосудинному гемолізі, синдромі дихальної недостатності.

Бета глобуліни: поряд із зв'язуванням та переносом – імунна відповідь

Фракція β-глобулінів (β 1 + β 2) включає білки, які також не залишаються осторонь при вирішенні значущих завдань:

• Перенесення заліза (Fe) – цим займається трансферин;
• Зв'язування гема Hb (гемопексин) та попередження його видалення з організму за допомогою видільної системи (догляд заліза через нирки);
• Участі в імунологічних реакціях (компонент комплементу), через що частина бета-глобулінів, поряд з гамма-глобулінами, відносять до імуноглобулінів;
• Транспорту холестеринів та фосфоліпідів (β-ліпопротеїни), що збільшує значущість даних білків у здійсненні обміну холестерину взагалі та у розвитку атеросклерозу – зокрема.

Зростання рівня бета-глобулінів у плазмі крові дуже часто пов'язане з патологією, що протікає з накопиченням зайвої кількості ліпідів, що використовується в лабораторної діагностикипорушень метаболізму жирів, хвороб серцево-судинної системита ін.

Зростання концентрації бета-глобулінів у крові (плазма, сироватка) нерідко відзначається при вагітності, а також, крім атерогенної гіперліпопротеїнемії, завжди супроводжує перелічену нижче патологію:

1. Злоякісні онкологічні захворювання;
2. Туберкульозний процес, що далеко зайшов, локалізований у легенях;
3. Інфекційний гепатит;
4. Механічну жовтяницю;
5. ЖДА (залізодефіцитну анемію);
6. Моноклональні гаммапатії, мієлому;
7. Використання стероїдних жіночих гормонів (естрогенів).

Гамма-глобуліни: на варті гуморального імунітету

Група гамма-глобулінів є спільнотою протеїнів, що включає природні і набуті (імуноглобуліни) антитіла (АТ), які забезпечують гуморальний імунітет. В даний час завдяки активному просуванню імунохімічних методів виділено 5 класів імуноглобулінів - їх можна розташувати в порядку зниження концентрації в крові:

Норма імуноглобулінів різних класів дещо змінюється залежно від віку:

Гамма-глобуліни підвищені при всіх поліклональних гіпергаммаглобулінеміях, які супроводжують низку патологічних станів:

Зменшення кількості γ-глобулінів у крові спостерігається у разі розвитку набутих гіпогаммаглобулінемій, які є характерними ознаками багатьох захворювань:

1. Термінальної стадії ВІЛ-інфекції (СНІД);
2. Променева хвороба;
3. Після хірургічного видалення селезінки (спленектомія);
4. Під час проведення цитостатичної терапії;
5. Злоякісного пухлинного процесу, що зачіпає лімфоїдні елементи та лімфоїдна тканина(лімфосаркома, лімфома Ходжкіна);
6. Нефротичний синдром;
7. тривалих інфекційних процесів, гнійних запалень;
8. Дефіциту білка в дитячому віцівнаслідок постійного недоїдання, що спричинило порушення утворення імуноглобулінів;
9. Вроджених форм гіпогаммаглобулінемій та агаммаглобулінемій.

Крім цього, зниженням рівня γ-глобулінів може супроводжуватися вагітність та прийом глюкокортикоїдів. Після проведення плазмоферезу кількість даних глобулінів у сироватці також зменшується.

Короткі висновки

Загальний білок у крові не завжди є достовірним показником патологічних змінв організмі, тому в клінічній лабораторній діагностиці важливий не лише його кількісний вміст. Не менш значущим параметром вважають співвідношення плазмових білків, зміна якого (диспротеїнемія) більш промовисто може свідчити про ті чи інші порушення, а також їх стадії, тривалість у часі та ефективність використовуваної терапії. Наприклад:

• Розвиток в організмі гострої запальної реакції з некрозом тканин негайно активує відповідь білків гострої фази – α1 та α2-глобулінів, а також інших острофазних протеїнів. Підвищення значень даних показників характерне для гострих інфекцій, викликаних вірусами, багатьох гострих запальних процесів, локалізованих у бронхах, легенях, нирках, серці (інфаркт міокарда), а також для пухлин та травматичних ушкодженьтканин, у тому числі отриманих при хірургічних операціях;
• γ-глобуліни підвищені, навпаки, при хронічному перебігу захворювань (хронічний активний гепатит, цироз печінки, ревматоїдний артрит).

Таким чином, даний лабораторний тест (протеїнограма) показаний за будь-яких запальних реакціях: гострих, спричинених інфекцією або іншими причинами, або хронічних, які стали наслідком системних, аутоімунних чи інших захворювань. Співвідношення білкових фракцій визначають при підозрі на білкове голодування при недоїданні та хворобі кишечника. Крім цього, протеїнограму нерідко використовують для скринінгу та моніторингу, що дозволяє виявити і приховані патологічні процеси, і стежити за розвитком та лікуванням раніше встановлених патологічних станів.

Гамма-глобулін

Гамма-глобулін – це фракція сироваткових білків – глобулінів (імуноглобулінів) крові, що містить імунні антитіла. Фракція гамма-глобуліну неоднорідна; в даний час нараховують 3 основні типи імуноглобулінів; Їх зміст може змінюватись при різних захворюваннях.

У гамма-глобуліні людини встановлено присутність різних противірусних і протибактеріальних антитіл (див.) (проти вірусів кору, поліомієліту, кашлюкові, черевнотифозні аглютиніни) та антитоксинів (див.) (дифтерійного, стафілококового та ін), що визначає його профіле .

Препарати гамма-глобуліну готують із крові донорів або плацентарної крові. здорових жінок. Випускали гамма-глобулін у СРСР у вигляді 10% розчину; розчинником служив 0,85% розчин хлориду натрію. Гамма-глобулін контролюють стерильність, нешкідливість і апірогенність (відсутність здатності викликати підвищення температури при введенні).

Препарат гамма-глобулін є ефективним засобомімунізації. Введення гамма-глобуліну створює тимчасовий пасивний імунітет проти низки інфекційних захворювань. також Глобуліни.

Клінічне застосування гамма-глобуліну. Гамма-глобулін використовується для профілактики та лікування інфекційних захворювань переважно у дітей. Для профілактики кору здоровим дітям віком від 3 міс. до 4 років (а хворим і ослабленим незалежно від віку), які мали контакт з хворим на кір, вводять 1,5-3 мл препарату одноразово. Пасивний імунітет зберігається протягом 3-4 тижнів.

Для профілактики кашлюку та паракоклюшу гамма-глобулін вводять здоровим дітям віком до 6 місяців, що стикалися з хворими. З лікувальною метоюзастосовується специфічний проти-коклюшний гамма-глобулін (2-3 дози та більше по 3 мл з інтервалом 1-2 дні). Гамма-глобулін, введений у катаральному або на початку судомного періоду, забезпечує зниження частоти та тяжкості нападів кашлю.

У період епідемічних спалахів захворювань, викликаних аденовірусами (див. Аденовірусні інфекції), гамма-глобулін використовується для профілактики в дитячих колективах (у дозі 0,3 мл на 1 кг ваги дитини) у можливо ранні терміниз моменту контакту. Це знижує захворюваність дітей, а у хворих сприяє більше легкої течіїхвороби.

Для профілактики епідемічного гепатиту (хвороба Боткіна) гамма-глобулін у плановому порядку вводять дітям у яслах, дитячих садках та школах (перший – четвертий класи) у дозі 1 мл. Гамма-глобулін оберігає від захворювання на гепатит протягом 5-6 міс. Дітям, які були в контакті з хворим на інфекційний гепатит, обов'язково вводять гамма-глобулін у дозі 0,5 мл - до 3 років, 1 мл - від 3 до 7 років, 2 мл - від 7 до 15 років. Лікування гамма-глобуліном важких та середньо важких формгепатиту (від 2 до 12 доз по 3 мл) скорочує жовтяничний період, відновлює функції печінки, зменшує ймовірність ускладнень.

Дітям, які були в контакті з хворими на поліомієліт, гамма-глобулін вводять з розрахунку 0,3 мл на 1 кг ваги.

У разі контакту з хворим на скарлатину дитині вводять 3-6 мл гамма-глобуліну, це полегшує перебіг захворювання.

Усі серії плацентарного гамма-глобуліну характеризуються високим титром грипозних, парагрипозних та аденовірусних антитіл, що дозволяє рекомендувати його для профілактики та лікування гострих респіраторних захворюваньта пневмоній у дітей першого року життя (внутрішньом'язово – 3 мл, у носові ходи – краплі гамма-глобулінаразу на день). Гамма-глобулін має високу стимулюючу дію і його застосовують при лікуванні ослаблених дітей з хронічними. запальними процесамиодночасно з антибіотиками, враховуючи, що тривале введення антибіотиків уповільнює вироблення власних антитіл.

Техніка введення гамма-глобуліну вводять дитині внутрішньом'язово, зазвичай, у верхньо-зовнішній квадрант сідниці. Ампулу з гамма-глобуліном треба попередньо оглянути (рідина не повинна містити пластівців), потім розкрити. Вміст ампули набирають у шприц довгою голкою із широким просвітом. Місце уколу дезінфікують спиртом. Підібравши тоншу голку, надягають її на шприц і через неї вводять гамма-глобулін. Місце ін'єкції змащують йодом.

Що таке глобулін?

Глобулін – це білок крові, важливий для регуляції роботи наших організмів. Навіщо потрібні глобуліни?

• переносять гормони, вітаміни та інші речовини;
• захищають організм від вірусів, бактерій, токсинів, чужорідних білків, виробляючи ними антитіла;
• регулюють згортання крові;
• пов'язують статеві гормони, ліки, вуглеводи та інші речовини.

Кількість глобулінів може відхилятися від норми у таких випадках:

• запальний процес;
• порушення у роботі печінки, нирок, легенів, ендокринної системи;
• гормональні зміни;
• фізичні чи хімічні ушкодження органів;
• онкологічне захворювання;
• ВІЛ інфекція;
• похилого віку (у чоловіків може бути підвищена концентрація глобулінів).

Кількість глобулінів регулюють статеві гормони: естрогени підвищують їхній рівень, андрогени - знижують. Відповідно, у жінок глобуліни крові містяться у більшій кількості, ніж у чоловіків.

Глобулін, що зв'язує статеві гормони

Печінка виробляє більшість білків крові, серед яких ГСПГ – глобулін, що зв'язує статеві гормони. Щоб організм правильно працював, частина гормонів має бути пов'язана. Пов'язаний гормоннеактивний, у той час як вільний активний та виконує всі свої функції. Зв'язуючи «зайві» гормони, білок обмежує їхній вплив на організм.

ГСПГ пов'язує прогестерон, естрадіол, тестостерон, андростендіон, 5-дигідротестостерон. Коли зменшується кількість ГСПГ, збільшується концентрація активних (вільних, незв'язаних) гормонів. При збільшеній кількості незв'язаних статевих гормонів може спостерігатися нерегулярний менструальний циклта зростання волосся на обличчі (у жінок), збільшення молочних залоз (у чоловіків) та інші ефекти.

Якщо ви підозрюєте, що у вас глобулін підвищений чи знижений, порадьтеся з лікарем. Він випише напрямок на аналіз ДСПГ. Жінки можуть здавати його будь-якого дня менструального циклу.

ДСПГ: норма

У жінок репродуктивного віку глобулін, який зв'язує статеві гормони, має бути в концентрації 26,1–110,0 нмоль/л.

У жінок у період постменопаузи – 14,1–68,9 нмоль/л.

У чоловіків їхній рівень має бути в межах 14,5–48,4 нмоль/л.

Глобулін підвищений – можливі причини:

• збільшена кількість естрогенів;
• порушення функції ендокринної системи;
• гепатит;
• ВІЛ інфекція;
• прийом оральних контрацептивів

Зниженому рівню ДСПГ сприяють:

• збільшений рівень гормонів (тестостерону, кортизолу, пролактину);
• гігантизм;
• синдром полікістозних яєчників;
• цироз печінки;
• нефротичний синдром;
• недостатня кількість гормонів щитовидної залози;
• синдром недостатньої сприйнятливості клітин до інсуліну

Глобуліни - група білків, що включає кілька підгруп: альфа-1, альфа-2, бета та гама. Їхня кількість коливається під час захворювань.

Фракції (групи) глобулінів

Гострі запальні процеси

Гострі вірусні та бактеріальні захворювання, інфаркт міокарда, ранні стадії пневмонії, гострі поліартрити, туберкульоз (ексудативний)

Хронічні запальні процеси

Холецистит, пієліт, цистит, пізні стадіїпневмонії, хронічні туберкульоз та ендокардит

Порушення функції нирок

Нефрит, токсикоз під час вагітності, туберкульоз ( термінальні стадії), нефросклероз, нефрит, кахексія

Пухлини в різних органахз метастазами

Отруєння печінки, гепатит, лейкемія, онкологія лімфатичного та кровотворного апарату, дерматоз, поліартрит (деякі форми)

Тяжкі форми туберкульозу, хронічний поліартрит та колагеноз, цироз печінки

Рак жовчовивідних шляхів та головки підшлункової залози, а також обтураційна жовтяниця

Це означає, що концентрація зростає

↓-означає, що концентрація знижується

Альфа-глобуліни

Альфа-глобуліни поділяють на дві категорії: альфа-1-глобуліни та альфа-2-глобуліни.

Норма альфа-1-глобулінів становить 3-6%, або 1-3 г/л.

Серед альфа-1-глобулінів виділяють:

• альфа-1-антитрипсин;
• альфа-1-ліпопротеїн;
• альфа-1-глікопротеїн;
• альфа-1-фетопротеїн;
• альфа-1-антихімотрипсін.

Ці речовини також називають білками гострої фази: вони виробляються у збільшених кількостях при різних ушкодженняхорганів (хімічних або фізичних), при вірусних та бактеріальних інфекціях. Вони зупиняють подальше пошкодження тканин та не дають розмножуватися патогенним мікроорганізмам.

Рівень альфа-1-глобулінів підвищується при:

• вірусної та бактеріальної інфекції;
• гострому та хронічному запаленні;
• злоякісної пухлини;
• ушкодження шкіри (опіці, травмі);
• отруєння;
• зміні гормонального тла (терапії стероїдами, вагітності);
• системному червоному вовчаку;
• підвищення температури тіла;
• артрит;
• багатоплідної вагітності;
• вади розвитку плода або його смерті.

Знижується рівень альфа-1-глобулінів, коли порушено роботу:

• легень (емфізема);
• печінки (цироз, рак);
• нирок (нефротичний синдром);
• яєчок (рак) та при онкології інших органів.

Їхня концентрація в нормі становить від 9 до 15% (6–10 г/л).

Серед альфа-2-глобулінів виділяють:

• альфа-2-макроглобулін;
• гаптоглобін;
• церулоплазмін;
• антиотензиноген;
• альфа-2-глікопротеїн;
• альфа-2-HS-глікопротеїн;
• альфа-2-антиплазмін;
• білок А.

Серед речовин цієї групи є білки гострої фази, і навіть транспортні білки.

Кількість альфа-2-глобулінів збільшується при:

• ураження печінки (цироз, гепатит);
• пошкодження тканин (опіку, травмах);
• запалення;
• некрозі тканин (відмирання);
• злоякісних пухлинах (з метастазами);
• ендокринних захворюваннях (цукровий діабет, мікседема);
• зміні гормонального тла (лікуванні стероїдними гормонами, вагітності);
• жовтяниці;
• аутоімунному захворюванні;
• порушення у роботі нирок (нефротичний синдром).

Концентрація альфа-2-глобулінів може бути знижена при:

• недостатню кількість білка в їжі;
• ревматичному поліартриті;
• недокрів'я;
• захворюваннях шлунково-кишкового тракту;
• недостатнє харчування;
• порушення всмоктування у кишечнику.

Бета-глобуліни

При достатньому рівні бета-глобулінів їхня концентрація повинна бути в межах 8–18% (7–11 г/л).

• гемопексин;
• трансферин;
• стероїд-зв'язуючий бета-глобулін;
• бета та пребета-ліпопротеїни.

Більшість бета-глобулінів – це транспортні білки.

• дефіцит заліза;
• прийом гормональних контрацептивів;
• вагітності;
• цукровий діабет;
• дистрофії;
• підвищений рівень естрогенів.

Знижений рівень бета-глобулінів - причини:

• запалення:
• злоякісна пухлина;
• недокрів'я;
• захворювання печінки;
• недостатня кількість білка в їжі;
• нефротичний синдром;
• збільшений рівень гормонів (тестостерону, пролактину, глюкокортикоїдів);
• синдром недостатньої сприйнятливості клітин до інсуліну;
• порушення у роботі гіпофіза;
• порушення функцій ендокринної системи

Гамма-глобуліни

Якщо організм правильно функціонує та виділяє гамма-глобуліни, норма їх має бути в межах 15–25% (8–16 г/л). До цієї групи білків відносять захисні білки – імуноглобуліни (Ig). Часто їх називають антитілами. Серед них розрізняють:

• імуноглобуліни G (IgG) – захищають від вірусів та бактерій. Переносяться у великих кількостях через плаценту.
• імуноглобуліни A (IgA) – захищають слизові поверхні дихальної системита кишечника. Знаходяться у слині, сльозах, жіночому молозиві.
• імуноглобуліни M (IgM) – забезпечують первинний імунітет: після народження та до 9 місяців їх кількість зростає, а потім зменшується. Відновлюється після 20 років.
• імуноглобуліни E (IgE) – виробляють антитіла на алергени.
• імуноглобуліни D (IgD) – регулюють роботу інших імуноглобулінів.

Серед імуноглобулінів виділяють також групу кріоглобулінів. Ці білки розчиняються при нагріванні та випадають в осад при охолодженні сироватки крові. У здорових людей їх нема. Найчастіше вони з'являються при ревматичному артриті та мієломній хворобі, вірусних гепатитахВ і С, аутоімунних та інших захворюваннях.

Підвищений вміст гамма-глобулінів називається гіпергаммаглобулінемія. Спостерігається посилення імунних процесів. Причинами, через які гамма-глобуліни підвищуються, можуть бути:

• гостре та хронічне інфекційне захворювання крові;
• деякі пухлини;
• гепатит та цироз печінки.

Гамма-глобуліни можуть перебувати в низькій концентрації при:

• слабкий імунітет;
• хронічний запальний процес;
• алергічної реакції;
• тривале лікування стероїдними гормонами;
• СНІД.

Якщо людина перехворіла на певне захворювання, то з її крові можна витягти антитіла до даної хвороби - гамма-глобуліни. Крім цього, їх можна отримувати із крові тварин. Для цього тваринам (найчастіше коням) попередньо вводять спеціальну вакцину.

Коли людина в крові має гамма-глобуліни, хвороба проходить швидше і знижується ймовірність ускладнень. На сьогоднішній день виділені гамма-глобуліни проти грипу, дизентерії, інфекційного гепатиту, кліщового енцефаліту, кашлюку, кору, краснухи, віспи, свинки, сибірки та скарлатини.

Гамма-глобуліни матері у перші півроку життя дитини захищають її від захворювань.

До програми ЕКЗ з ОМС у 2018 році внесено доповнення.

На ранніх термінах вагітності велике значення має стан ендометрію.

Пологи в пізньому віці можуть негативно позначитися на репродуктивне здоров'ядочок.

• Безпліддя
  • Діагностика безпліддя
  • Жіноча безплідність
  • Чоловіче безпліддя
  • Лапароскопія
• Все про ЕКО
  • ЕКО з ОМС
  • ЕКО за квотою
  • Технології та програми
  • Статистика
  • Ембріологія
  • Психологія
  • Особисті історії
  • ЕКО та релігія
  • За кордоном
  • Клініки: вагітність після ЕКЗ
  • Вагітність та пологи після ЕКЗ
• Донорські програми
  • Донорство ооцитів
  • Донорство сперми
• Сурогатне материнство
• Штучна інсемінація
• Спосіб життя
  • Харчування та дієти
  • краса і здоров'я
  • Відомі люди
• Фармакологія
• Діти
  • Здоров'я
  • Психологія та розвиток
  • Усиновлення
• Законодавство
  • Нормативні акти
  • Типові документи щодо сурогатного материнства
• Корисна інформація
  • Глосарій
  • Довідник захворювань
  • Рейтинг клінік
  • Калькулятори
  • Цікаве
  • Опитування

Усі матеріали, розміщені на інтернет-сайті www.probirka.org, у тому числі назви розділів,

є результатами інтелектуальної власності, виключні права на які

належать ТОВ «СвітГруп АйТі».

Будь-яке використання (включаючи цитування у порядку, встановленому статтею 1274 Цивільного)

кодексу РФ) матеріалів сайту, у тому числі назв розділів, окремих сторінок сайту, можливо тільки за допомогою активного індексованого гіперпосилання на www.probirka.org.

Словосполучення «ПРОБИРКА/PROBIRKA.RU» є комерційним позначенням, виключне право використання якого як засіб індивідуалізації організації належить ТОВ «СвітГруп АйТі».

Будь-яке використання комерційного позначення «ПРОБИРКА/PROBIRKA.RU» можливе лише порядку, встановленому пунктом 5 статті 1539 Цивільного кодексу РФ.

©, ТОВ «СвітГруп АйТі», 16+

м. Москва, вул. Жовтнева, д.98, стор.2

/ Гамма-глобуліни

Прості білки-білки, які побудовані з залишків α-амінокислоти при гідролізі, розпадаються тільки на амінокислоти.

Прості білки по розчинності у воді та сольових розчинахумовно поділяються на кілька груп: протаміни, гістони, альбуміни, глобуліни, проламіни, глютеліни.

Альбуміни та глобуліни широко поширені в органах та тканинах тварин. У плазмі крові людини у нормі міститься 7% білків, представлених переважно альбумінами та глобулінами. Альбуміни та глобуліни – глобулярні білки, що різняться по розчинності.

Необхідно відзначити, що саме визначення «альбуміни» і «глобуліни» засноване на їх розчинності в дистильованій воді і напівнасиченому розчині (NH 4) 2 SO 4 . Однак, як свідчать дані табл. 1.6,глобулінирозчинні тільки в розведених сольовихрозчинах.

Різну розчинність альбумінові глобулінів сироватки крові раніше широко використовували в клінічній практицідля їх фракціонування та кількісного визначення.

В даний час якісний склад і вміст сироваткових білкововизначають за допомогою електрофорезанабумагеї в поліакрил-амідномгелів невеликій кількості сироватки крові.

Глобуліни (globulinum; лат. globulus, зменшувальне від globus куля)

Загальна назва білків, розчинних у слабких розчинахнейтральних солей, кислот і лугів, як правило, нерозчинних у дистильованій воді та випадають в осад при 50% насиченні розчинів сульфатом амонію; глобуліни становлять близько 40% всіх білків сироватки крові людини.

Гамма-глобулін - будь-який білок БІЛОК (protein) - органічна сполука, до складу якого входять вуглець, водень, кисень і азот (. присутній у плазмі крові, який можна ідентифікувати за характерною швидкістю його руху в електричному полі ПОЛЕ - 1) в соціології - середовище, що вивчається, аудиторія, яку опитують в ході польових досліджень (ст. Фракція γ-глобулінів є найбільш гетерогенною, відомо безліч антитіл, що відрізняються первинною структурою, електрофоретично вони відкриваються головним чином у γ-глобуліновій і частково в β 2 -глобуліновій фракціях.

До неоднорідної групи гамма-глобулінів відносяться білки з найнижчою електрофоретичною рухливістю. До них відноситься більшість захисних речовин крові, багато з яких мають ферментативну активність. Так як потреби в білках, що виконують такі спеціальні функції, бувають різні, розміри та склад фракції гамма-глобулінів може значно змінюватися. Майже при всіх захворюваннях, особливо запальних, вміст гамма-глобулінів у плазмі підвищується. У той же час загальна кількість білків у плазмі зазвичай залишається приблизно однаковою, оскільки підвищення вмісту гамма-глобулінів супроводжується зменшенням фракції альбуміну, в результаті знижується так званий альбумін-глобуліновий коефіцієнт. Майже всі гаммаглобуліни ГАММАГЛОБУЛІН (gamma globulin) – будь-який білок, присутній у плазмі крові, який можна ідентифікувати за. є імуноглобулінами

Імуноглобуліни є білками людини (тварини), які зазвичай мають властивості антитіл, тобто. специфічною здатністю з'єднуватися сантигеном, який стимулює їхню освіту. Імуноглобуліни присутні в крові, цереброспінальній рідині, лімфовузлах, селезінці, слині та інших тканинах, а так само у вигляді рецепторів на поверхневих мембранах клітин. Синтезуються вони у В-лімфоцитах, містять вуглеводні угруповання і можуть розглядатися як глікопротеїни. По електрофоретичній рухливості імуноглобуліни відносяться в основному до гамма-глобулінів і бета 2-глобулінів. Біологічна роль імуноглобулінів в організмі пов'язана з участю процесів імунітету. Їх захисна функція обумовлена ​​здатністю специфічно взаємодіяти з антигенами. До середини 50-х років минулого століття про структурну організацію імуноглобулінів нічого не знали. Перший крок у цьому напрямі зробив англійський імунохімік Р. Портер в 1959 р. Він показав, що при обробці очищених імуноглобулінів протеолітичними ферментами утворюються три фрагменти, два з яких взаємодіють з антигеном (патогеном) і тому названі антигензв'язуючими (Fab), і один, нездатний до такої взаємодії (Fc).

Але це нічого не говорило про причини їхньої специфічності по відношенню до різних антигенів. Для отримання інформації про молекулярні основи варіабельності потрібно було значної кількості повністю ідентичних білків. Сироваткові імуноглобуліни, що у масі утворюються після імунізації, не давали такої можливості, оскільки вони - похідні кількох клітинних клонів, кожен з яких продукує білки тільки одного класу і тільки однієї, властивої йому, специфічності. Інакше кажучи, імуноглобуліни, що виділяються від імунізованих тварин, є сумішшю молекул з різною специфічністю і різною приналежністю до того чи іншого класу.

Потрібна була експериментальна модель, що дозволяє працювати з одним клоном, що утворює імуноглобуліни тільки однієї специфічності і тільки одного класу. Природа надала таку можливість – злоякісно трансформовані плазматичні клітини хворих на мієлому. В даний час існує великий набір клонованих плазмоцитів людини та тварин, які продукують відповідні мієломні білки.

Будова.(див. приклад: будова IgG)

Вивчення амінокислотної послідовності імуноглобулінів виявило важливі особливості у тому будову.

Молекули імуноглобулінів симетричні. Вони побудовані з «легких» (близько 220 амінокислотних залишків, молекулярна масадля IgG) та «важких» (амінокислотних залишків, молекулярна маса для IgG) поліпептидних ланцюгів (соотв. L-(light) і Н-ланцюга (heavy)), скріплених дисульфідними зв'язками і нековалентними взаємодіями. Ванти тіла людини виявлено два види легких ланцюгів ( і ) і п'ять видів важких ланцюгів ( і ), що відрізняються амінокислотною послідовністю. Тяжкі ланцюги, характерні для кожного з класів та підкласів імуноглобулінів, містять по одному або більше олігосахаридному фрагменту (ступінь глікозильованості відбивається на біологічних властивостях імуноглобулінів).

Два важкі (Н) ланцюги з мол. вагою 50 кД та дві легені (L) з мол. вагою 25 кД об'єднані в єдину молекулу за допомогою ковалентних дисульфідних зв'язків. Кожен ланцюг містить варіабельну область (VL і VH для L- і H-ланцюгів відповідно) і константну (С), що підрозділяється у Н-ланцюгів на гомологічні ділянки (домени): CH1, CH2, CН3. L-ланцюг має одну константну ділянку - CL. Від взаємодії VH- та VL-областей залежить специфічність імуноглобулінів як антитіл. В амінокислотній послідовності V-доменів є гіперваріабельні ділянки, що характеризуються частою заміною амінокислот від білка до білка, і більш консервативні. Між СН1 та СН2 доменами Н-ланцюга знаходиться шарнірна область, що забезпечує рухливість антигензв'язуючого Fab-фрагменту. СН2-домен служить місцем приєднання вуглеводів та зв'язування комплементу. СН3-домен взаємодіє з Fc-рецептором (не здатним зв'язувати антиген) на поверхні клітин, що беруть участь у імунологічних реакціях.

Легкі ланцюги різних видіввідрізняються один від одного С - кінцевою послідовністю амінокислот. С – кінцева половина поліпептидного ланцюга має постійну амінокислотну послідовність, а її N – кінцева частина – варіабельну. Кожна постійна (Сl) і варіабельна (Vl) ділянка легкого ланцюга включає амінокислотних залишків. Важкі ланцюги побудовані з чотирьох ділянок - VH, C1H, C2H, C3H. Варіабельні ділянки їх складаються приблизно ізамінокислотних залишків, постійні - 330.

У варіабельній частині поліпептидних ланцюгів знаходяться певні, так звані «гіперваріабельні ділянки», найбільшим числомамінокислотних замін. У легких ланцюгах вони розташовані між 24-34; 52-55; амінокислотними залишками. Гіперваріабельні ділянки важких ланцюгів займають аналогічні положення, але точна локалізація їх поки що не встановлена.

Будова постійних областей важких ланцюгів визначає ефекторні функції молекул до поверхонь макрофагів, В-лімфоцитів, опасистих клітин, а також проникнення через плацентарну мембрану.

Гнучкість молекул імуноглобулінів, що забезпечує пристосованість до різних конфігурацій молекул антигену, обумовлюється також наявністю особливої ​​«шарнірної ділянки» в середині важких ланцюгів, що містить багато залишків амінокислоти проліну і перешкоджає утворенню вторинної структури. Шарнірна область чутлива до протеолітичних ферментів. При розщепленні ними (наприклад, папаїном) імуноглобулін розпадається на два ідентичні Fab-фрагменти і один Fc-фрагмент.

В даний час на підставі вивчення первинної структури поліпептидних ланцюгів висунуто так звану «доменну» гіпотезу будови імуноглобулінів, згідно з якою молекулу імуноглобулінів можна розбити на ділянки з відносно незалежними конфігураціями у вигляді глобул. Кожен домен складається приблизно ізамінокислотних залишків і має один дисудьфідний зв'язок, який пов'язує ділянки ланцюгів, утворюючи петлю з 60 амінокислотних залишків.

Молекули імуноглобулінів пов'язані з поверхнею лімфоцитів, мають додаткові гідрофобні «хвости» на С-кінцях важких ланцюгів, які вбудовані в мембрани клітин. Пептидні ланцюги імуноглобулінів і ряду білків клітинних мембран (антигенигістосумісності, рецептори для антигенів Т-лімфоцитів) за своєю первинною структурою подібні між собою, що вказує на загальне еволюційне походження всіх цих білків.

Зв'язування з антигенами.

На N-кінцях важких і легких ланцюгів розташовані ті самі варіабільні області, які у поєднанні та утворюють антигензв'язувальну структуру – паратоп у складі Fab-фрагменту. Три або чотири домени з боку С-кінців важких кіл складають константну частину молекули - Fc-фрагмент (не пов'язують антиген). Fc-Фрагмент складається з чотирьох або шести доменів двох важких ланцюгів і визначає такі властивості імуноглобулінів, як зв'язування імікомплементу, можливість проникати через плаценту, приєднуватися клітинами фіксуватися в шкірі. Оскільки до складу молекули імуноглобуліну входять два легкі та два важкі ланцюги, вони формують два паратопи (області, що контактують з антигеном) у складі двох Fab-фрагментів, тобто. антитіло бівалентне: може поєднатися з двома ідентичними антигенними епітопами. Цьому сприяє наявність шарнірної області між першим та другим доменами константного фрагмента важких ланцюгів, завдяки якому забезпечується можливість просторової орієнтації Fab-фрагментів для зв'язування антигенними епітопами. Комплекс з антигеном утворюється в результаті нековалентних взаємодій, характер яких може варіювати в залежності від специфічності антитіла-зв'язку можуть бути іонними, вандерваальсовими, водневими, за допомогою сольових містків і гідрофобних взаємодій. одночасно двома (або більше) областями зв'язування з декількома детермінантами однієї молекули антигену.

Кожна індивідуальна клітина виробляє антитіла лише однієї

Специфіка за правилом «одна клітина» одне антитіло» (Петров, 1987). Це

означає, що в клітині активно функціонують лише один варіант гена VH,

один - гена СH і по одному відповідному гену одного з легких ланцюгів. Усе

Інші структурні гени вимкнені. У кожній окремо взятій антитіло-

утворює клітини з безлічі структурних генів імуноглобулінів

функціонує їх мінімальна кількість, необхідна для синтезу антитіл

однієї специфічності та одного типу. Таким чином, в основі різноманіття

Специфіка антитіл лежить функціонування в лімфоїдній системі великого

кількості клітин та їх нащадків - клонів клітин - продуцентів одного виду

антитіл. Отже, кількість специфічностей антитіл відповідає

кількості клонів клітин-антителопродуцентів, що відрізняються генами,

що функціонують у них.

Особливістю цих поліпептидних ланцюгів є відсутність єдиного гена, що кодує структуру всього поліпептидного ланцюга. Щоразу складання такого гена походить з окремих сегментів. Цим забезпечується нескінченна різноманітність структур молекул антитіл, здатних розпізнати будь-яку структуру антигену, що існує в природі. Іншими словами, набір (репертуар) специфічних ділянок зв'язування в популяції імуноглобулінів організму настільки широкий, що на будь-який антигенний епітоп (ділянка зв'язування), що потрапляє в організм, обов'язково знайдеться строго комплементарний паратоп у складі антиген-зв'язуючого фрагмента (Fab - фрагмента) якогось імуну. Тому кажуть, що легкі та важкі пептидні ланцюги кожного класу імуноглобулінів побудовані з двох основних областей – варіабельної та постійної.

Усі їх антигенні детермінанти кодуються трьома незчепленими групами аутосомних генів. Одна група кодує важкий ланцюг

того чи іншого класу, інша – легку k-типу, третя – легку-типу. Оскільки поліпептидні ланцюги складаються з двох різних ділянок – варіабельної (V) та постійної (С), кожна з трьох груп генів включає набір генів варіабельної – V та постійної областей-С-гени. Таким чином, синтез кожного поліпептидного ланцюга молекули імуноглобуліну контролюється двома структурними генами, а не одним, як при синтезі інших білків. Один ген кодує варіабельну область ланцюга, інший-постійну. Причому існує багато генів для варіабельних

областей поліпептидного ланцюга, що пов'язано з різноманіттям специфічних

Сімейство імуноглобулінів у вищих хребетних включає кілька класів;

Рівень крові в г/л

Тип важких ланцюгів

у людини їх відомо п'ять (G, М, A, D, Е). Класи імуноглобулінів поділяються на підкласи. Усі класи імуноглобулінів відрізняються один від

друга кількісним вмістом вуглеводного компонента. Найбільш багаті

вуглеводами імуноглобуліни М, А, Е та Д (7,5 - 12,0%). У молекулах IgG

міститься близько 2,9% вуглеводів. У складі імуноглобулінів виявлено

манноза, галактоза, галактозамін, глюкозамін, фукоза та сіалова кислота.

У молекул IgG, IgD, IgE та IgA (молекула IgA побудована подібно до молекули IgG) 2 активних центри, у молекул IgM - 10.

рис2: схеми будови різних імуноглобулінів.

Імуноглобуліни класу G.

IgG є найбільш вивченим антитілом, у великій кількості присутнє в сироватках крові всіх ссавців і птахів. IgG становить близько 70-80% загального вмісту імуноглобулінів. Молекулярна маса (Незлін, 1972).

Молекула імуноглобуліну G- побудована з двох важких та двох легень

поліпептидних ланцюгів, з'єднаних дисульфідними зв'язками. Характерні

важкі, а отже, і антигенними та біологічними властивостями поліпептидні ланцюги. IgG людини існує у вигляді 4 підкласів

(G1, G2, G3, G4), що відрізняються будовою постійних ділянок важких ланцюгів, а отже, і антигенними та біологічними властивостями.

кількістю дисульфідних зв'язків, що з'єднують важкі ланцюги: у молекулах G1 та

G4 їх по 2, в G2 - 4, а в G3 -5. IgG1 становить 70% загального змісту

IgG, а IgG2, IgG3, IgG1 18, 8 та 3%, відповідно.

У всіх вивчених видів тварин знайдено два підкласи IgG: відносно

повільно пересуваються в електричному полі G2 та більш рухливі G1. Їх

молекули мають різні антигенні та біологічні властивості, а також здатність до перетравлення протеолітичними ферментами. Розшифровано первинну структуру обох ланцюгів імуноглобуліну G1 (Edelman, 1973). Тяжкі ланцюги його складаються з однієї варіабельної області - VH і 3 постійних ділянок - СН1, СН2 і СН3. Довжину варіабельних областей становлять 114, а постійних амінокислотних залишків, легкі з областей V1 СL.

За допомогою електронної мікроскопії (Valentine, Jreen, 1967), з'ясовано,

що молекула імуноглобуліну G має V-подібну форму, при цьому Fab

фрагменти утворюють «лапки» молекули, а Fc-фрагмент - її «хвіст». Вона

має два активні центри, що знаходяться в варіабельній частині молекули, а

саме на кінчиках Fab фрагментів.

У людини тільки IgG здатний проникати через плаценту та потрапляти в

кровоносну систему плода, забезпечуючи цим пасивний імунітет

новонароджених у ранній постнатальний період

Вплив на організм:

Аутоімунні захворювання (системний червоний вовчак, ревматоїдний артрит, синдром Шегрена), саркоїдоз

Імуноглобуліни класу А.

Мал. 3. Будова імуноглобуліну А (димер).

I gA циркулює у сироватці у вигляді мономерів або димерів.

Мономір із молекулярною масою 160 кДа. Існує також димерна форма IgA. Характерний секретів організму (слина, сльози, піт, молозиво, травний сік, виділення слизових поверхонь). У сироватці крові його вміст незначний і становить 10-15% від загальної кількостісироваткових імуноглобулінів. Тим не менш, вважається, що серед імуноглобулінів всіх класів IgA синтезується в найбільших кількостях(Більше, ніж IgG). За добу у людини продукується до 3 г IgA.

Тяжкий α-ланцюг побудований з варіабельного домену, трьох константних доменів та шарнірної ділянки. У людини відомі два підкласи – IgAl та IgA2. Сироватковий IgA зазвичай представлений мономером.

Димер IgA може зв'язуватися з поліімуноглобуліновим рецептором на базо-латеральній поверхні епітеліальних клітин і в комплексі з цим рецептором проникати в епітеліальні клітини. Усередині епітеліальної клітини такий комплекс піддається протеолізу і через апікальну поверхню епітеліальної клітини секретується комплекс димеру IgA, що утворився, з фрагментом поліглобулінового рецептора, який отримав назву «секреторний компонент». Таким чином до складу секретів слизових потрапляє секреторний IgA SIgA, який забезпечує місцевий імунітет слизових, перешкоджаючи процесам адгезії та адсорбції збудників (бактерій та вірусів) на чутливих клітинах. Рівень продукції IgA значно вищий, ніж в інших класів імуноглобулінів, тому що у нього короткий напівперіод життя і значна його секретується у вигляді SIgA.

IgA у сироватці крові людини міститься у відносно більшому

кількості, ніж IgМ і становить близько 19% від загальної кількості

імуноглобулінів (Hobby, 1971). У сироватці крові багатьох видів

тварин, зокрема овець та великого рогатої худоби, IgM переважає над

IgA. Значна кількість цього білка виявлено у лімфі, де

концентрація його у 2-18 разів вища, ніж у крові (Стефані, 1971). Антитіла

знайдено і у вмісті кишечника та фекаліях, 80% яких припадає на

Секреторний IgA має виражену бактерицидність, антивірусні та антитоксичні властивості, активує комплемент, стимулює фагоцитоз, відіграє вирішальну роль у реалізації резистентності до інфекції.

Вплив на організм:

Хронічні захворювання печінки

Хронічні інфекції, особливо ШКТ та дихальних шляхів

Ревматоїдний артрит та інші ревматичні захворювання

Імуноглобуліни класу М.

IgМ - один із високомолекулярних білків

сироватки крові та має молекулярну масу близько 1 млн, константу

седиментації 19 Se. Молекула IgМ складається з 5 субодиниць, кожна з яких

нагадує молекулу IgG (рис. 2). Субодиниця складається з двох важких і

двох легких ланцюгів з молекулярними масами відповідно, (-

ланцюг складається з 5 доменів VH, С1(- С4(, легка - з VL, і СL. Молекула 1IgM)

має 10 активних центрів, розташованих у Fab областях (Прокопенко, Равич-

Щербо, 1974, Літмен, Гуд, 1981).

Мал. 4. Схема будови молекули IgМ

IgМ містить близько 10% вуглеводів., функція яких обумовлена ​​з

утворенням макромолекули IgM з 7 S субодиниць до формуванням

просторової структури молекули (Каверзнєва, 1984). IgМ по рваному

реагує на відновлення 2-меркаптоетанолом: при м'якому він розпадається

на 5-7 S субодиниць, а при глибшому на важкі та легкі поліпептидні

Найважливіша властивість молекули IgМ, необхідне її функціонування - конформаційна рухливість за зміни умов довкілля. При електрофорезі IgМ пересувається швидше за імуноглобуліни класу G у фракції (2- глобулінів. Знайдено 2 підкласи IgМ, з різними антигенними властивостями (Гауровець, 1969, Бернет, 1971, Незлін, 1972, Кульберг, 1975).

Сироваткова концентрація IgM становить 0,5-2 мг/мл (

5% від загальної кількості сироваткових імуноглобулінів). На мембрані В-лімфоцитів є мономерна форма IgM, що виконує функцію основної складової В-клітинного рецептора. IgM - антитіло первинної імунної відповіді, оскільки синтезується першим після антигенної стимуляції. Через кілька днів синтез IgМ перемикається на IgG, а пізніше на IgА.

IgM синтезується раніше за інших класів в онтогенезі, може продукуватися в організмі плода у відповідь на внутрішньоутробну інфекцію.

IgM в основному має внутрішньосудинну локалізацію, невелика кількість його виявлено в тканинних рідинах, але в слизових виділеннях він зазвичай відсутній (Jonas, 1972). У більшості тварин (крім кроликів) IgM через плаценту проходити не може (Маслянко, 1973).

Є маркерм гостроти процесу. Після появи пізніших антитіл – IgG, його кількість падає.

До цього класу імуноглобулінів відносяться ізогемаглютиніни груп крові: антиА, анти-В

Вплив на організм:

Ревматоїдний артрит, саркоїдоз та ін.

Втрата білка (патологія ШКТ, опіки)

Імуноглобуліни класу D.

IgD вивчений недостатньо. Вперше він охарактеризований як четвертий клас імуноглобулінів D. Rowe, G. Fahey (1965). Його молекулярна маса близько. Молекула IgD складається з двох легких та двох важких поліпептидних ланцюгів, пов'язаних дисульфідними містками. Мономір. Тяжкий ланцюг IgD побудований з одного варіабельного та трьох константних доменів. Міститься у сироватці у зникаючих кількостях. Функція сироваткового IgD невідома. На поверхні В-лімфоцитів є мембранна форма IgD, що входить до складу В-клітинного рецептора.

Питання про форму участі IgD в імунних процесах залишалося недостатньо ясним аж до 2000 р. Проте показано, що в сироватці нею концентрація підвищується з віком: досягаючи максимуму до 10 років, а в 15-річному віці відповідає концентрації, що відзначається у дорослої людини . Зміст збільшується у хворих на бронхіальну астму, ревматичними захворюваннями, хворобою Ходжкіна, імунодефіцитними синдромами, хронічною лімфатичною лейкемією, системним червоним вовчаком. Знижений відсоток при лімфомах. Крім того, IgD виявлені як антитіла до пеніциліну, інсуліну, тиреоїдину, білків молока та дифтерійного токсину.

Імуноглобуліни класу Е.

IgE вперше ідентифікований K. Ishisaka, Молекулярна маса IgЕ, константи седиментації8 S. Молекула IgE також складається з двох легких та двох важких

поліпептидних ланцюгів, молекулярна маса яких відповідно. Вміст вуглеводів понад 12%.

Для продовження завантаження необхідно зібрати картинку.

Гамма-глобулін – це білок, який виконує захисну функцію. Його виробляє імунна система та печінка. За наявності певних захворювань вміст цієї речовини в організмі може збільшуватися або знижуватися. Цей білок починає вироблятися, коли в організм потрапляє вірус, бактерія та будь-який інший чужорідний мікроорганізм. Гамма-глобуліни захищають організм від інфекційних захворювань. Існує близько п'яти видів антитіл, які виконують певну роль організмі. За рівнем цих клітин у крові можна будувати висновки про наявність інфекції.

Загальна інформація

Гамма-глобуліни виконують різні функції та відрізняються дуже складною структурою. Одна клітина може поділятися на кілька фракцій. Ці клітини рухаються повільніше за інші. До їх складу входять ферментативно активні антитіла. Вони усувають вплив на організм різних вірусів та бактерій. Головними із гамма-глобулінів є імуноглобуліни. Вони стимулюють роботу гуморального імунітету.

Протягом життя склад гамма глобулінових частинок зазнає змін. На це впливають хронічні захворювання та особливості імунної системилюдини.

Але зазвичай концентрація білків у плазмі перебуває в одному рівні. Якщо підвищується вміст гамма-глобулінів, то рівень альбумінів та інших клітин знижується.

Визначення рівня гамма-глобуліну проводять:

1. За підозри на серйозну патологію.
2. Для діагностики онкологічної хвороби
3. За наявності гострих інфекцій чи запалень.

Якщо рівень цих клітин відхиляється від норми, діагноз поставити легше, оскільки коло пошуку звужується.

Аналіз на гамма-глобуліни допомагає також підібрати правильний курс лікування та надалі контролювати його ефективність. Тому подібне дослідження призначають часто-густо.

Особливості проведення аналізу

Визначення концентрації глобулінів гама здійснюють за допомогою біохімічного аналізукрові. Для дослідження необхідна венозна кров. Її поміщають у пробірку, подальшим аналізам піддається плазма. Аналіз слід здавати на голодний шлунок вранці.

Норма гамма-глобулінів коливається від дванадцяти до двадцяти двох відсотків.

Дослідження можуть призначити для встановлення діагнозу або для оцінки загального стану організму в профілактичних цілях.

За наявності патологій найчастіше вміст білка не змінюється, змін зазвичай піддається співвідношення білкових фракцій. Тому визначення їх рівня призначають протеинограмму. За її допомогою можна визначити, яка фракція збільшилася. Завдяки цьому можна визначити не лише наявність, а й стадію хвороби та особливості перебігу.

Необхідність протеїнограми виникає, якщо в людини:

• системне захворювання сполучної тканини;
• інфекційна хвороба;
• аутоімунна патологія;
• порушення роботи шлунково-кишкового тракту;
• цей аналіз використовують також для скринінгових досліджень.

Якщо результати процедури не відповідають нормі, то рівень певних захисних клітин перевищив норму. Ця інформація допомагає лікарю оцінити загальний стан організму пацієнта.

Причини підвищення та зниження

Таке явище як підвищення рівня гамма-глобулінів виникає не просто так. Це завжди свідчить про проблему, оскільки організм почав виробляти антитіла.

Високий вміст цих клітин називають гіпергаммаглобулінемією.

Цей стан можна спостерігати за таких патологічних процесів, як:

• захворювання печінки;
• аутоімунні патології;
• проблеми із дихальною системою.

Це явище (зниження) може виникнути під впливом таких причин:

• особливість організму, з якою людина народилася;
• для певного ряду людей низький рівеньє нормальним, наприклад, у дітей віком від трьох до п'яти місяців;
• причини відхилення не з'ясовано.

А також зниження рівня гамма-глобулінів можна спостерігати у тих випадках, коли більшу частину цих клітин організм витратив на боротьбу із хворобою.

Це часто спостерігається:

• при нефрозі;
• у дітей після видалення селезінки;
• якщо організм постраждав від радіаційного випромінювання;
• якщо організм страждає від інфекції тривалий час.

Гамма-глобуліни не тільки захищають організм від різних патогенних мікроорганізмів. Ці клітини використовують для створення лікарських препаратів проти хвороб та для покращення стану імунної системи.

Імуноглобулін- концентрований розчин імунологічно активної білкової фракції, виділеної методом фракціонування етиловим спиртомпри температурі нижче 0°С із плазми крові здорових донорів. Для виготовлення серії імуноглобуліну використовують плазму, отриману не менше ніж від 1000 здорових донорів індивідуально перевірених на відсутність поверхневого антигену вірусу гепатиту В (HBsAg), антитіл до вірусу гепатиту С та вірусів імунодефіциту людини ВІЛ-1 та ВІЛ-2.
Концентрація білка в імуноглобуліні становить від 95 до 105%.
Стабілізатор гліцин у концентрації (2,25±0,75) %. Препарат не містить консервантів та антибіотиків.
Чинним початком є ​​імуноглобуліни, які мають активність антитіл різної специфічності.
Препарат має також неспецифічну активність, підвищуючи резистентність організму.

Фармакокінетика

Cmax антитіл у крові досягається через 24-48 годин, T1/2 антитіл з організму становить 3-4 тижні.

Показання до застосування

Показання до застосування препарату Імуноглобулінє:
- профілактика гепатиту А, кору, кашлюку, менінгококової інфекції, поліомієліту, грипу;
- лікування гіпо- та агаммаглобулінемії;
- підвищення резистентності організму під час реконвалесценції інфекційних захворювань.

Спосіб застосування

Імуноглобулінвводять внутрішньом'язово у верхній зовнішній квадрант сідничної мшщі або зовнішню поверхню стегна. Забороняється вводити препарат внутрішньовенно. Перед ін'єкцією ампули з препаратом витримують протягом 2 годин при кімнатній температурі.
Розтин ампул та процедуру введення здійснюють при строгому дотриманні правил асептики та антисептики. Щоб уникнути утворення піни, препарат набирають в шприц голкою з широким просвітом.
Препарат у розкритій ампулі зберіганню не підлягає. Непридатний до застосування препарат у ампулах із порушеною цілісністю або маркуванням, при зміні фізичних властивостей(Зміна кольору, помутніння розчину, наявність пластівців, що не розбиваються), при минулому терміні придатності і недотриманні умов зберігання.
Доза імуноглобуліну та кратність його введення залежать від показань до застосування.
Профілактика гепатиту А.
Препарат вводять одноразово в дозах: дітям від 1 до 6 років – 0,75 мл, до 10 років – 1,5 мл, старше 10 років та дорослим – 3 мл. Повторне введення імуноглобуліну у разі необхідності профілактики гепатиту А показане не раніше, ніж через 2 місяці.
Профілактика кору
Препарат вводять одноразово з 3-місячного віку особам, які не хворіли на кір та неприщеплені проти інфекції, не пізніше 6 діб після контакту з хворим. Дозу препарату дітям (1,5 або 3 мл) встановлюють залежно від стану здоров'я та часу, що минув з контакту. Дорослим і дітям при контакті зі змішаними інфекціями препарат вводять у дозі 3 мл.
Профілактика та лікування грипу
Препарат вводять одноразово в дозах: дітям до 2 років – 1,5 мл, від 2 до 7 років – 3 мл, старше 7 років та дорослим – 4,5-6 мл. При лікуванні тяжких форм грипу показано повторне (через 24-48 год) введення імуноглобуліну у тій же дозі.
Профілактика кашлюку
Препарат вводять дворазово з інтервалом у 24 години в разовій дозі 3 мл дітям, які не хворіли на кашлюк і не щеплені (не повністю прищеплені) проти кашлюку, у можливо більш ранні терміни після контакту з хворим, але не пізніше 3 діб.
Профілактика менінгококової інфекції.
Препарат вводять одноразово дітям віком від 6 місяців до 7 років не пізніше 7 діб після контакту з хворим на генералізовану форму менінгококової інфекції в дозах 1,5 мл (дітям до 3 років) та 3 мл (дітям старше 3 років).
Профілактика поліомієліту
Препарат вводять одноразово в дозах 3-6 мл нещепленим або неповноцінно щепленим поліомієлітною вакциноюдітям у можливо більш ранні терміни після контакту з хворим на поліомієліт.
Лікування гіпо- та агаммаглобулінемії
Препарат вводять у дозі 1 мл на 1 кг маси тіла, розраховану дозу можна ввести у 2-3 прийоми з інтервалом у 24 години. Наступні введення імуноглобуліну проводять за показаннями не раніше ніж через 1 місяць.
Підвищення резистентності організму в період реконвалесценції гострих інфекційних захворювань із затяжним перебігом та при хронічних пневмоніях.
Препарат вводять у одноразовій дозі 0,15-0,2 мл на 1 кг маси тіла. Кратність введення (до 4 ін'єкцій) визначає лікар; інтервали між ін'єкціями становлять 2-3 діб.

Побічна дія

Реакції на введення Імуноглобуліну, Як правило, відсутні.
У поодиноких випадках можуть розвиватися місцеві реакції у вигляді гіперемії та підвищення температури до 37,5°С протягом першої доби після введення препарату.
У окремих людейіз зміненою реактивністю можуть розвиватися алергічні реакції різного типу, а у рідкісних випадках - анафілактичний шок, у зв'язку з цим особи, яким було введено препарат, повинні протягом 30 хв після його введення перебувати під медичним наглядом.

Місця проведення щеплень мають бути забезпечені засобами протишокової терапії.

Протипоказання

Протипоказано застосовувати препарат Імуноглобулінпри тяжких алергічних реакціях на введення препаратів крові людини в анамнезі.
Особам, які страждають алергічними захворюваннямиабо мали в анамнезі тяжкі алергічні реакції, у день введення імуноглобуліну та протягом наступних 3-х днів рекомендується призначення антигістамінних препаратів.
Особам, які страждають на системні імунопатологічні захворювання (хвороби крові, сполучної тканини, нефрит тощо) імуноглобулін слід вводити на тлі відповідної терапії.

Вагітність

З обережністю застосовують Імуноглобулінпри вагітності та в період лактації.

Взаємодія з іншими лікарськими засобами

Терапія Імуноглобуліномможе поєднуватися з іншими лікарськими засобами, зокрема антибіотиками.
Введення імуноглобулінів може послаблювати (протягом 1,5-3 міс.) дію живих вакцин проти таких вірусних захворювань, як кір, краснуха, епідемічний паротит і вітряна віспа(щеплення зазначеними вакцинами слід проводити не раніше ніж через 3 міс). Після введення великих доз імуноглобуліну його вплив може тривати в окремих випадках до одного року. Не застосовувати одночасно з кальцієм глюконатом у немовлят.

Передозування

Випадки передозування препарату Імуноглобулінне описані.

Умови зберігання

Зберігання та транспортування відповідно до СП 3.3.2.1248-03 при температурі від 2 до 8°С у недоступному для дітей місці. Заморожування не допускається.
Термін придатності – 2 роки. Препарат із терміном придатності, що минув, застосування не підлягає.

Форма випуску

Імуноглобулін -розчин д/в/м 1.5 мл/1 доза: амп. 5, 10 чи 20 шт.

склад

Імуноглобулінмістить активна речовина: імуноглобулін людини нормальний (human normal immunoglobulin)

Додатково

Можливе застосування Імуноглобулінуу дітей за показаннями.
У немовлят не застосовувати разом з кальцію глюконатом.
Імуноглобулін застосовують лише за призначенням лікаря. Введення імуноглобуліну реєструють у встановлених облікових формах із зазначенням номера серії, дати випуску, терміну придатності, підприємства-виробника, дати введення, дози, характеру реакції на введення препарату.
Після введення імуноглобуліну щеплення проти кору та епідемічного паротитупроводять не раніше ніж через 3 місяці. Після вакцинації проти цих інфекцій імуноглобулін слід вводити не раніше ніж через 2 тижні; у разі потреби застосування імуноглобуліну раніше цього терміну вакцинацію проти кору або епідемічного паротиту слід повторити. Щеплення проти інших інфекцій можуть бути проведені у будь-який термін до або після введення імуноглобуліну.

Основні параметри

Назва:	ІМУНОГЛОБУЛІН
Код АТХ:	J06BA01 -