PEPSIN- glavni proteolitički enzim želudačnog soka (EC 3.4.23.1), pripada grupi peptidnih hidrolaza, razgrađuje proteine, uglavnom do polipeptida, iako se među produktima cijepanja proteina pepsinom nalaze peptidi male molekularne težine i aminokiseline. Preparati P. se koriste kao lijekovi za zamjensku terapiju kod probavnih smetnji. Kod nek-ry patola, stanja P. aktivnost u želučanom soku (vidi) je jedan od dijagnostičkih znakova i utvrđuje se u kliničkim i biološkim laboratorijama. Sadržaj P.-ovog proenzima - pepsinogena u urinu (uropepsin) - služi kao dodatni dijagnostički test u proučavanju sekretornog kapaciteta želučane sluznice. P. se koristi u prehrambenoj, mesnoj i mliječnoj industriji.
P. je 1836. otkrio T. Schwann, a 1930. dobio ga je J. N. Northrop u kristalnom obliku.
P. je najviše proučavan predstavnik podklase karboksilnih proteinaza (vidi. Peptid hidrolaze). Sviđa mi se. težina (težina) P. cca. 35.000, izoelektrična tačka (vidi) je na pH ispod 1,0, što je zbog visokog sadržaja ostataka asparaginske i glutaminske kiseline u molekulu enzima sa niskim sadržajem diamino kiselina, kao i prisustva jednog ostatka fosforne kiseline. Molekul P. sastoji se od jednog polipeptidnog lanca od 327 aminokiselinskih ostataka i predstavlja globulu sa osama 5,5 X 4,5 X 3,2 nm, sastavljenu od dva domena sa sličnom strukturom. Molekul P. karakteriše veoma nizak sadržaj alfa-helikalnih regiona i visok sadržaj beta-struktura. Između domena nalazi se udubljenje, u rezu se nalazi aktivni centar P., formiran je od aminokiselinskih ostataka lokalizovanih u različitim domenima; katalitičke grupe su COOH-grupe ostataka asparaginske kiseline na 32. i 215. poziciji.
Aktivnost P., kao i druge karboksilne proteinaze, potiskuju inhibitori diazokarbonila i određeni epoksidi koji specifično blokiraju COOH grupe aktivnog centra enzima. Prirodni inhibitor P. je pepstatin - N-supstituirani pentapeptid koji proizvode neki streptomiceti.
Predmet je najstabilniji pri pH od cca. 5.0-5.5. U kiselijoj sredini dolazi do samoprobavljanja (autolize) enzima; pri pH iznad 6,0 dolazi do njegove brze i praktično nepovratne inaktivacije. P. se takođe inaktivira na temperaturama iznad 60°.
P. se nalazi u želudačnom soku sisara, ptica, gmizavaca i riba. Kod beskičmenjaka i mikroorganizama pronađeni su enzimi po svojstvima slični P. U želučanom soku ljudi i viših sisara, uz P., postoji gastriksin, enzim koji ima svojstva slična P. i homologne strukture.
P. sintetiziraju glavne stanice žlijezda želučane sluznice (vidi) u obliku neaktivnog prekursora - proenzima pepsinogena, koji se u prisustvu klorovodične kiseline želučanog soka pretvara u aktivni enzim. U ovom slučaju, kao rezultat konformacijskih promjena i hidrolize peptidne veze između leu44-yle45, fragment se cijepa iz N-terminalnog područja molekula pepsinogena i tako dalje. formira se aktivni P. koji zatim katalizira autokatalitičku aktivaciju sljedećih dijelova proenzima. Jedan od peptida koji se istovremeno odvajaju, tzv. P. inhibitor sa molom. težina (masa) cca. 3000, pri pH iznad 5,0 inhibira aktivnost P.; ispod pH 4,0, inhibitor se brzo razgrađuje. U urinu sisara, uključujući ljude, normalno se nalazi pepsinogen (uropepsin), koji prodire u urin iz glavnih ćelija želučane sluznice kroz krv i bubrege (vidi Uropepsin).
Proces varenja proteina u .-kiš. put počinje djelovanjem P. Ovaj enzim ima široku supstratnu specifičnost; katalizira hidrolizu peptidnih veza formiranih od raznih ostataka aminokiselina u proteinima. P. razgrađuje gotovo sve proteine biljnog i životinjskog porijekla, sa izuzetkom protamina i keratina. Optimalno djelovanje P. pri pH 2,0. Na pH od cca. 5,0 P. zgrušava mlijeko, uzrokujući konverziju kazeinogena u kazein (vidi). P. može hidrolizirati niz sintetičkih peptida i estera niske molekularne težine, koji uključuju aromatične aminokiseline. Optimum za hidrolizu P. u mnogim sintetičkim supstratima je pH 4,0. P. također katalizira reakciju transpeptidacije (prijenos aminokiselinskog ostatka s jednog sintetičkog supstrata na drugi).
Komercijalni preparati sirove P. dobijaju se iz kiselog ekstrakta (autolizata) želučane sluznice soljenjem sa 15% rastvorom NaCl i naknadnim sušenjem. Prečišćeni P. se izoluje iz takvih preparata pomoću jono-izmjenjivačke hromatografije (vidi). P.-ov analog - kimozin (vidi), koji se koristi u prehrambenoj industriji za proizvodnju sira, dobija se na isti način iz sluzokože sibuhe - želudnog dijela goveda. Za med. u svrhu primjene P. sa sluzokože želuca svinja. Kristalni P. se može dobiti i iz komercijalnih preparata P. i iz želučanog soka ili direktno iz želučane sluznice.
Da bi se utvrdila aktivnost P., predložene su mnoge metode. Ranije je korištena Mettina metoda, koja je, međutim, zastarjela i ne daje tačne rezultate. Najčešće se za određivanje aktivnosti P. koristi Ansonova metoda – cijepanje denaturiranog hemoglobina pod utjecajem P., nakon čega slijedi određivanje količine tirozina u filtratu bez proteina (vidi Anson-Chernikov metod). Za proučavanje aktivnosti P. u želučanom soku i sadržaja uropepsina u urinu, naširoko se koristi metoda Pjatnitskog, zasnovana na određivanju aktivnosti enzima za zgrušavanje.
Na niz bolesti otišao.- kiš. put - hron, gastritis (vidi), čir na želucu i dvanaestopalačnom crevu (vidi Peptički čir), rak želuca (videti) i sa određenim patolom, stanja - perniciozna anemija (videti), hipohromna anemija (videti anemija zbog nedostatka gvožđa) P. sekrecija je poremećena.U tom smislu dijagnostičku vrijednost ima P.-ova definicija u želučanom soku uz određivanje koncentracije hlorovodonične kiseline do -. U dijagnostičke svrhe koristi se i određivanje uropepsina u urinu, za čiji se sadržaj vjeruje da odražava nivo sekretornog kapaciteta želučane sluznice.
Pepsin kao droga
Lijek P. (Pepsinum), koji se koristi kao lijek, dobiva se iz želučane sluznice svinja, a kao punilo se koristi saharoza ili laktoza. Lijek je bijeli ili kremasti prah slatkog ukusa specifičnog mirisa, rastvorljiv u vodi, u 20% etil alkoholu i nerastvorljiv u eteru i hloroformu.
Obično preparati P. imaju prilično nisku proteolitičku aktivnost: 1 g preparata sadrži samo 5 mg čistog enzima.
Da bi se osiguralo optimalno djelovanje lijeka, reakcija medijuma u želucu mora biti kisela, a koncentracija slobodne hlorovodonične kiseline mora biti najmanje 0,15-0,2%.
NS. primijeniti za zamjensku terapiju za probavne smetnje (vidi), praćene sekretornom insuficijencijom želuca (ahilia, hipocidni i anacidni gastritis, dispepsija, itd.). Treba imati na umu da se endogeni P., kao i drugi probavni enzimi, glavne stanice sluznice želuca obično izlučuju u prevelikim količinama, pa se stoga smanjuje probavni kapacitet želučanog soka sa smanjenjem njegove kiselosti. je često rezultat nedovoljnog otpuštanja soli u - vama, a ne smanjenja aktivnosti ili intenziteta formiranja P. jezera, u hipocidnim stanjima, od primarnog je značaja obezbjeđenje optimalnih uslova za varenje želučanog sadržaja, a upotreba P. je od sekundarnog značaja. U anacidnim stanjima, kada je smanjena kiselinska funkcija želuca, preporučljivo je prepisati P. u kombinaciji sa razrijeđenim hlorovodoničnim to-tom.
NS. imenovati unutra: za odrasle 0,2-0,5 g po dozi 2-3 puta dnevno prije jela ili za vrijeme obroka u prahu ili u 1-3% rastvoru hlorovodonične kiseline (10-15 kapi na pola čaše vode); djeci se propisuje 0,05-0,3 g u 0,5-1% otopini hlorovodonične kiseline. Kontraindikacije za prijem P. su hiperacidni gastritis, pogoršanje čira na želucu. Lijek koji se koristi u terapijskim dozama nema nuspojava.
Obrazac za izdavanje: prah. Čuvanje: u dobro zatvorenim teglama na hladnom (od 2 do 15°), tamnom mestu.
Pored lijeka pepsin (Pepsinum), farmaceutska industrija proizvodi lijek acidin-pepsin (Acidin-pepsinum), koji sadrži 1 dio pepsina i 4 dijela betain hidrohlorida (vidi Betaines), koji se hidrolizira u želucu da nastane slobodni hlorovodonične kiseline (0,4 g betaina odgovara oko 16 kapi razblažene hlorovodonične kiseline). Acidin-pepsin tablete (po 0,5 i 0,25 g) rastvore se u pola čaše vode i uzimaju 3-4 puta dnevno uz obrok.
U inostranstvu se tablete koje sadrže P. proizvode pod nazivima Acidol-Pepsin, Betacid, Aci-Pepsol i Pepsamin.
Bibliografija: Andreeva NS i saradnici Rentgenska strukturna analiza pepsina, Molek. biol., t. 12, br.4, str. 922, 1978, bibliogr.; Lobareva LS i Stepanov VM Karboksil proteinaze plijesni, u knjizi: Usp. biol, hem., ur. B. N. Stepanenko, t. 19, str. 83, M., 1978, bibliogr.; Mosolov V.V. Proteolitički enzimi, str. 101 i drugi, M., 1971; Northrop D., Kunitz M. i Herriott R. Crystalline enzymes, trans. sa engleskog, str. 32, M., 1950; Radbil O.S. Farmakološke osnove liječenja bolesti probavnog sistema, str. 78, M., 1976; Kisele proteaze, struktura, funkcija i biologija, ur. J. Tang, N. Y. 1977; Tang J. Evolucija u strukturi i funkciji karboksil proteaza, Molec, ćelija. Biochem., V. 26, str. 93, 1979.
L. A. Lokshina; H. V. Korobov (farmaceutski).
Varenje se odvija pod dejstvom proteaza - peptidnih hidrolaza. Proteaze koje hidroliziraju peptidne veze unutar molekula su endopeptidaze, a terminalne amino kiseline su egzopeptidaze.
Specifičnost djelovanja proteaza. Tripsin pretežno hidrolizira peptidne veze koje formiraju karboksilne grupe arginina i lizina. Himotripsini su najaktivniji protiv peptidnih veza koje formiraju karboksilne grupe aromatskih aminokiselina. Karboksipeptidaze A i B su enzimi koji sadrže cink i koji cijepaju aminokiselinske ostatke C-terminala. Štaviše, karboksipeptidaza A pretežno odvaja aminokiseline koje sadrže aromatične ili hidrofobne radikale, dok karboksipeptidaza B uklanja ostatke arginina i lizina. Posljednja faza probave, hidroliza malih peptida, odvija se pod djelovanjem enzima aminopeptidaza i dipeptidaza, koje sintetiziraju stanice tankog crijeva u aktivnom obliku.
Dipeptidaze razgrađuju dipeptide u aminokiseline, ali ne djeluju na tripeptide.
Kao rezultat uzastopnog djelovanja svih proteaza za varenje, većina proteina u ishrani se razgrađuje do slobodnih aminokiselina.
Endopeptidaze (endoproteinaze) su proteolitički enzimi (pepsin, tripsin, kimotripsin) koji cijepaju peptidne veze unutar peptidnog lanca. Veze koje formiraju određene aminokiseline se hidroliziraju najbržom brzinom.
Egzopeptidaze (egzoproteinaze) su enzimi koji hidroliziraju proteine cijepanjem aminokiselina s kraja peptida: karboksipeptidaza sa C-kraja, aminopeptidaza sa N-kraja, dipeptidaze cijepaju dipeptide. Egzopeptidaze se sintetišu u ćelijama tankog creva (aminopeptidaze, dipeptidaze) i u pankreasu (karboksipeptidaza). Ovi enzimi djeluju intracelularno u crijevnom epitelu i, u malim količinama, u lumenu crijeva.
Egzopeptidaze cijepaju terminalne aminokiseline, oslobađajući ih od tereta peptidnih veza, VIVA LA RESISTANCE !!!
Pepsinogen je protein koji se sastoji od jednog polipeptidnog lanca molekulske težine 40 kDa. Pod dejstvom HCl se pretvara u aktivni pepsin (sa optimalnim pH 1,0-2,5. Prilikom aktivacije, kao rezultat delimične proteolize, sa N-terminusa molekula pepsinogena se odvajaju 42 aminokiselinske ostatke, koji sadrže gotovo sve pozitivno nabijene aminokiseline prisutne u pepsinogenu.Tako u aktivnom pepsinu dominiraju negativno nabijene aminokiseline koje su uključene u konformacijske preustroj molekule i formiranje aktivnog centra.
Aktivacija enzima pankreasa. U pankreasu se sintetišu enzimi niza proteaza: tripsinogen, himotripsinogen, proelastaza, prokarboksipeptidaze A i B. U crevima se delimičnom proteolizom pretvaraju u aktivne enzime tripsin, himotripsin, elastazu A i karboksi karboksi.
Tripsinogen se aktivira enzimom enteropeptidaze crijevnog epitela. Ovaj enzim cijepa heksapeptid Val-(Asp) 4-Lys sa N-kraja molekula tripsinogena. Promjena konformacije preostalog dijela polipeptidnog lanca dovodi do stvaranja aktivnog mjesta i formira se aktivni tripsin. Sekvenca Val- (Asp) 4-Lys svojstvena je većini poznatih tripsinogena različitih organizama, od riba do ljudi.
(?) 76. Dijagnostička vrijednost biohemijske analize želučanog i duodenalnog soka. Dajte kratak opis sastava ovih sokova.
Želučani sok je složen probavni sok koji proizvode različite stanice želučane sluznice. Želudačni sok sadrži hlorovodoničnu kiselinu i niz mineralnih soli, kao i razne enzime, od kojih su najvažniji pepsin koji razgrađuje proteine, himozin (sirilno sirilo) koji zgrušava mleko, lipazu koja razgrađuje masti. Sastavni dio želučanog soka je i sluz, koja igra važnu ulogu u zaštiti želučane sluznice od iritirajućih tvari koje su u nju ušle; uz visoku kiselost želudačnog soka, sluz ga neutrališe. Osim hlorovodonične kiseline, enzima, soli i sluzi, želudačni sok sadrži i posebnu supstancu - tzv. Intrinzični faktor Castlea. Ova supstanca je neophodna za apsorpciju vitamina B12 u tankom crijevu, što osigurava normalno sazrijevanje crvenih krvnih zrnaca u koštanoj srži. U nedostatku Castle faktora u želučanom soku, koji se obično povezuje sa želučanom bolešću, a ponekad i uz njegovo brzo uklanjanje, razvija se teški oblik anemije. Analiza želučanog soka je veoma važna metoda za proučavanje pacijenata sa bolestima želuca, crijeva, jetre, žučne kese, krvi itd.
Duodenalni sok - probavni sok duodenuma, koji se sastoji od sekreta pankreasa, žuči, crijevnih kripti i duodenalnih žlijezda.
(?) 77. Proteinaze pankreasa i pankreatitis. Upotreba inhibitora proteinaze za liječenje pankreatitisa.
Pankreatitis je upala pankreasa. Bolest može teći u akutnom (brzo i burno) ili kroničnom (dugo i sporo) obliku, s periodima pogoršanja kroničnog pankreatitisa.
Uzroci pankreatitisa
Konzumacija alkohola i bolesti žučne kese (prvenstveno žučni kamenac) u 95-98% slučajeva su uzroci pankreatitisa.
Ostali faktori rizika koji mogu izazvati upalu pankreasa:
Normalno, neaktivni prekursori enzima nastaju u pankreasu - njihov prijelaz u aktivni oblik se događa direktno u duodenumu, gdje ulaze kroz kanal gušterače i zajednički žučni kanal.
Pod utjecajem različitih čimbenika (na primjer, kamen koji blokira žučni kanal), povećava se pritisak u kanalu gušterače, poremeti se odljev njegovog sekreta i dolazi do prerane aktivacije enzima. Kao rezultat toga, umjesto da probavljaju hranu, enzimi počinju probavljati sam gušteraču. Razvija se akutna upala.
Kod kroničnog pankreatitisa normalno tkivo gušterače postupno se zamjenjuje cicatricijalnim, razvija se nedostatak egzokrinih (proizvodnja enzima) i endokrinih (proizvodnja hormona, uključujući inzulin) funkcija žlijezde.
Godine 1930. Frey je otkrio prvi inhibitor kalikreina. Nakon toga, ova supstanca je dobivena u svom čistom obliku i korištena u medicinske svrhe. U kliničkoj praksi, za liječenje akutnog pankreatitisa, široko se koriste inhibitori proteaze trasilol, contrycal, tzalol, pantripin i dr. Trasilol je polipeptid molekulske težine 11.600, koji se sastoji od 18 aminokiselina. Inhibira kalikrein, tripsin, himotripsin i plazmin formiranjem neaktivnog kompleksa sa enzimima. Osim toga, trasilol i drugi inhibitori proteaze imaju izražen vazopresorski učinak i stoga su važni u prevenciji šoka. Pod utjecajem trazilola, prema različitim autorima, sindrom boli se brzo ublažava, smanjuju se simptomi toksemije i šoka. Prilikom propisivanja velikih doza jednog od inhibitora proteaze, također smo u većini slučajeva uočili poboljšanje stanja teških bolesnika (nestanak bola i sl.). Međutim, liječenje je uvijek bilo kompleksno i teško je reći koliko su inhibitori proteaze pomogli u ovim slučajevima.
Hidrolizujući peptidi i proteini, endopeptidaza i lijek.
Tripsin - probavni enzim
Tripsin je najvažniji enzim za probavu crijeva, koji razgrađuje proteine koji ulaze u duodenum hrane.Tripsin se sintetiše u pankreasu u obliku proenzima tripsinogena i u tom obliku, kao deo soka pankreasa, ulazi u duodenum, gde se u alkalnoj sredini, pod uticajem proteolitičkog enzima enterokinaze, uklanja heksapeptid. iz molekule tripsinogena i formira se biološki aktivna struktura.
Nakon aktivacije tripsina enterokinazom, počinje proces autokatalize i tripsin tada djeluje kao enzim koji aktivira tripsinogen, kimotripsinogen, prokarboksipeptidazu, pro-fosfolipazu i druge enzime pankreasa.
U krvi zdravih pacijenata prosječni sadržaj tripsina je 169 ± 17,6 ng / ml. Raspon fluktuacija (kod djece) je od 98,2 do 229,6 ng/ml.
Tripsin je lijek
Tripsin je međunarodno nezaštićeno ime (INN) lijeka, kao i trgovačko ime lijeka. ATX tripsin je uključen u sljedeće grupe i ima kodove:- "B06 Ostali hematološki lijekovi", šifra "B06AA07 Tripsin"
- "D03 Preparati za liječenje rana i čireva", šifra "D03BA01 Tripsin"
- "M09 Ostali lijekovi za liječenje bolesti mišićno-koštanog sistema", "M09AB52 Tripsin u kombinaciji s drugim lijekovima."
Indikacije za upotrebu kristalnog tripsina
Tripsin - komponenta kombinovanih lijekova
Tripsin se takođe koristi kao deo kombinovanih enzimskih, imunomodulatornih i drugih lekova. Konkretno, tripsin je uključen u Wobenzym, Phlogenzym, Himopsin.
Tripsin ima kontraindikacije, nuspojave i karakteristike primjene, potrebna je konsultacija sa specijalistom.
U obliku neaktivnog prekursora (proenzima) tripsinogena. Tripsini brojnih životinja su dobijeni u kristalnom obliku (prvi put 1932. godine). Molekul goveđeg tripsina (molekularne težine oko 24 kDa) sastoji se od 223 aminokiselinska ostatka, formirajući jedan polipeptidni lanac, i sadrži 6 disulfidnih veza. Izoelektrična tačka tripsina je 10,8, a optimalna katalitička aktivnost je na pH 7,8-8,0.
Tripsini pripadaju grupi serinskih proteaza i sadrže ostatke serina i histidina u aktivnom centru. Tripsini se lako podvrgavaju samoprobavljanju (autolizi), što dovodi do kontaminacije preparata tripsina neaktivnim proizvodima (industrijski preparat sadrži do 50% neaktivnih nečistoća). Preparati tripsina visoke čistoće dobijaju se hromatografskim metodama.
Fizička svojstva
Tripsin je bezbojna kristalna supstanca sa tačkom topljenja od oko 150.
Biološka svojstva i funkcije
Glavna funkcija je probava. Katalizuje hidrolizu proteina i peptida. Može biti neaktivan kao tripsinogen. Aktivira se, uključujući crijevni enzim enteropeptidaza, cijepanjem heksapeptida. Takođe katalizuje hidrolizu esterskih voskova. Optimalna katalitička aktivnost je 7,8-8. Aktivno mjesto je proteinske prirode i sastoji se uglavnom od serina i histidina. Sintetizira se kao tripsinogen u pankreasu i koristi se u crijevima sisara i riba. Pretvara ostatak enzima hidrolaze u aktivne enzime.
Aplikacija
Tripsin se koristi za pravljenje lijekova. Pripravci tripsina imaju protuupalno i antiedematozno djelovanje (kada se daju intravenozno i intramuskularno); sposoban za selektivno cijepanje nekrotičnog tkiva. U medicini se tripsin koristi za liječenje rana, opekotina, tromboza, često u kombinaciji s drugim enzimima i antibioticima. Tripsin je dio lijekova za sistemsku enzimsku terapiju - vobenzim, flogenzim.
Književnost
- Northrop D., Kunitz M., Herriott R. Kristalni enzimi, trans. s engleskog, M., 1950;
- Mosolov V.V.... Proteolitički enzimi, M., 1971.
- V. I. Struchkov, A. V. Grigoryan, V. K. Gostishchev, S. V. Lokhvitsky, L. S. Tapinsky Proteolitički enzimi u gnojnoj hirurgiji., M., 1970;
- Problemi medicinske enzimologije" (priredio S. R. Mardashov)... M., 1970;
- K. N. Veremeenko Proteolitički enzimi pankreasa i njihova primjena u klinici. Kijev, 1967
- Sistemska enzimska terapija. Iskustvo i izgledi / Ed. IN AND. Kulakova, V.A. Nasonova, V.S. Saveliev.- SPb.: Inter-Medica. 2004.-- 264 str.
- Tets V.V., Knorring G.Yu., Artemenko N.K. i sl. Utjecaj egzogenih proteolitičkih enzima na bakterije // Antibiotici i kemoterapija. - 2004. - T. 49. - Br. 12. - P. 9–13.
- Polienzimski lijekovi u gnojnoj hirurgiji: Metodičke preporuke / Ed. dopisni član RAMS N.A. Efimenko. - M., 2005.-- 32 str.
Srodni enzimi
Tripsinovi "najbliži rođaci" su tripsinogen, pepsin, himotripsin. Anionski analozi tripsina pronađeni su kod viših životinja, a neutralni u mnogim životinjama i biljkama.
Promjena hidrolitičkih svojstava
Aktivnost tripsina potiskuju organofosfatna jedinjenja, neki metali, kao i niz proteinskih supstanci visoke molekularne težine - inhibitori tripsina, sadržanih u tkivima životinja, biljaka i mikroorganizama. Joni 2+, 2+, 2+, 2+, 2+ povećavaju hidrolitičku aktivnost tripsina.
Linkovi
| Endopeptidaze: serinske proteaze / serinske endopeptidaze (EC 3.4.21) | |
|---|---|
| Digestivni enzimi | enteropeptidaza - Tripsin- kimotripsin - elastaza (neutrofilna, pankreasna) |
| Koagulacija | faktori: Trombin - Faktor VIIa - Faktor IXa - Faktor Xa - Faktor XIa - Faktor XIIa - Kalikrein (PSA) fibrinoliza: Plazmin - aktivator plazminogena (tkivo - urokinaza) |
| Sistem komplementa | Faktor B - Faktor D - Faktor I - MASP (MASP1, MASP2) - C3-konvertaza |
| Ostali, imuni sistem: | Himaza - Granzim - Triptaza - Proteinaza 3 / Mijeloblastin |
| od biotoksina: | Ancrod - Batroxobin |
| Odmor | Akrozin - Prolil endopeptidaza - Pronaza - Protein konvertaza (1, 2) - Rilin - Subtilizin / Furin - Streptokinaza - S1P - Katepsin (,) |
Wikimedia fondacija. 2010.
Sinonimi:Pogledajte šta je "Tripsin" u drugim rječnicima:
- (Tripsin). Endogeni proteolitički enzim koji razbija peptidne veze u proteinskom molekulu. Također razgrađuje visokomolekularne produkte razgradnje proteina, polipeptide peptonskog tipa, kao i neke niskomolekularne peptide koji sadrže ... ... Dictionary of Medicines
TRIPSIN- TRIPSIN, enzim koji se nalazi u sastavu soka pankreasa, koji je opisao Kiihne 1867. godine, pripada grupi proteaza. Razgrađuje proteine, protamine, peptone i polipeptide. U svom najčišćem obliku, bez lipaze i amilaze, dobijen metodom ... ... Odlična medicinska enciklopedija
TRIPSIN- Tripsinum. Svojstva. Dobija se iz pankreasa goveda. To je bijeli ili bijeli prah žućkaste nijanse ili porozna masa bez mirisa. Lako rastvorljiv u vodi i izotoničnom rastvoru natrijum hlorida; pH 0,2% vodena biljka ... Domaći veterinarski lijekovi
Enzim u pankreasu koji otapa proteine. Rječnik stranih riječi uključenih u ruski jezik. Chudinov AN, 1910. tripsin (gr. Thrypsis liquefaction) je probavni enzim sintetiziran u pankreasu u obliku neaktivnog ... ... Rječnik stranih riječi ruskog jezika
TRIPSIN, digestivni enzim koji luči gušterača. Izlučuje se u neaktivnom obliku (kako ne bi oštetila tkiva na putu do crijeva), zatim ga enzim tankog crijeva pretvara u aktivni tripsin. Cepa peptidne veze aminokiselina... Naučno-tehnički enciklopedijski rečnik
Probavni enzim koji proizvodi gušterača ljudi i životinja u obliku neaktivnog tripsinogena; razgrađuje proteine u crijevima... Veliki enciklopedijski rječnik
TRIPSIN, tripsin, pl. ne, mužu. (od grčkog.tripsis mljevenje) (biol.). Supstanca u soku pankreasa koja pretvara proteine u jednostavnija, rastvorljiva jedinjenja. Ušakovljev rečnik objašnjenja. D.N. Ushakov. 1935 1940 ... Ushakov's Explantatory Dictionary
Proteolitički. enzim koji sintetiziraju stanice pankreasa u obliku neaktivnog prekursora tripsinogena. Aktivira enzime pankreasa i zauzima ključnu poziciju u probavi u tankom crijevu. Kristalni ... ... Biološki enciklopedijski rječnik
Sush., Broj sinonima: 4 lijek (1413) proteaza (4) enzim (253) ... Rečnik sinonima
tripsin- Jedan od glavnih digestivnih (proteolitičkih) enzima, katalizujući hidrolizu peptida i drugih jedinjenja na mestu veza, u koji su uključene karboksilne grupe arginina i lizina)
Učitavanje ...