Антителата и антитоксините изпълняват следните функции на протеините. Антитоксини. Защитен ефект на серумните антитела

Антитела(имуноглобулини, IG, Ig) са разтворими гликопротеини, присъстващи в кръвния серум, тъканната течност или върху клетъчната мембрана, които разпознават и свързват антигени. Имуноглобулините се синтезират от В-лимфоцити (плазмени клетки) в отговор на чужди вещества с определена структура - антигени. Антителата се използват от имунната система за идентифициране и неутрализиране на чужди обекти - като бактерии и вируси.

Антителата изпълняват две функции: антиген-свързваща функция и ефекторна функция (например стартиране на класическата схема на активиране на комплемента и свързване към клетките), те са най-важният фактор в специфичния хуморален имунитет и се състоят от две леки вериги и две тежки вериги. При бозайниците има пет класа имуноглобулини - IgG, IgA, IgM, IgD, IgE, които се различават по структурата и аминокиселинния състав на тежките вериги. Имуноглобулините се експресират като мембранно свързани рецептори на повърхността на В клетките и като разтворими молекули, присъстващи в серума и тъканната течност.

Структура на антитялото

Антителата са относително големи (~150 kDa - IgG) гликопротеини със сложна структура. Те се състоят от две идентични тежки вериги (H-вериги, на свой ред състоящи се от VH, CH1, шарнирни, CH2 и CH3 домени) и две идентични леки вериги (L-вериги, състоящи се от VL и CL домени). Олигозахаридите са ковалентно свързани с тежките вериги. Използвайки папаинова протеаза, антителата могат да бъдат разцепени на два Fab (англ. fragment antigen binding - антиген-свързващ фрагмент) и един Fc (англ. fragment crystallizable - фрагмент, способен на кристализация). В зависимост от класа и изпълняваните функции, антителата могат да съществуват както в мономерна форма (IgG, IgD, IgE, серумен IgA), така и в олигомерна форма (димер-секреторен IgA, пентамер - IgM). Общо има пет вида тежки вериги (α-, γ-, δ-, ε- и μ-вериги) и два вида леки вериги (κ-верига и λ-верига).

Видове антитела:

IgGе основният имуноглобулин в серума на здрав човек (представлява 70-75% от общата фракция на имуноглобулините), най-активен във вторичния имунен отговор и антитоксичния имунитет. Поради малкия си размер (коефициент на седиментация 7S, молекулно тегло 146 kDa) той е единствената фракция от имуноглобулини, способна да се транспортира през плацентарната бариера и по този начин да осигури имунитет на плода и новороденото.
IgMса пентамер на основна единица с четири вериги, съдържаща две μ вериги. Те се появяват по време на първичния имунен отговор към неизвестен антиген и съставляват до 10% от имуноглобулиновата фракция. Те са най-големите имуноглобулини (970 kDa).
IgAСерумният IgA съставлява 15-20% от общата имуноглобулинова фракция, като 80% от IgA молекулите присъстват в мономерна форма при хората. Секреторният IgA е представен в димерна форма в сложен секреторен компонент, открит в серозно-лигавични секрети (например в слюнка, коластра, мляко, секрети на лигавицата на пикочно-половата и дихателната системи).
IgDсъставлява по-малко от един процент от плазмената имуноглобулинова фракция и се намира главно върху мембраната на някои В-лимфоцити. Функциите не са напълно разбрани; предполага се, че това е антигенен рецептор за В-лимфоцити, които все още не са се представили на антигена.
IgEсвързан с мембраните на базофилите и мастоцитите, в свободна форма в плазмата почти отсъства. Свързани с алергични реакции.

Функции на антителата

Имуноглобулините от всички изотипове са бифункционални. Това означава, че имуноглобулин от всякакъв вид разпознава и свързва антиген и след това усилва убиването и/или отстраняването на имунни комплекси, образувани в резултат на активирането на ефекторни механизми. Един регион на молекулата на антитялото (Fab) определя неговата антигенна специфичност, а другият (Fc) изпълнява ефекторни функции: свързване с рецептори, които се експресират върху телесни клетки (например фагоцити); свързване с първия компонент (C1q) на системата на комплемента, за да инициира класическия път на каскадата на комплемента.

Как се произвеждат антитела?

Производството на антитела в отговор на навлизането на антигени в тялото зависи от това дали тялото среща този антиген за първи път или многократно. При първоначалната среща антителата не се появяват веднага, а след няколко дни, като първо се образуват IgM антитела, а след това започват да преобладават IgG антитела. Количеството антитела в кръвта достига своя пик за около седмица, след което броят им бавно намалява. Когато антигенът влезе отново в тялото, производството на антитела става по-бързо и в по-голям обем и веднага се образуват IgG антитела. Имунната система е способна да помни своите срещи с определени антигени за много дълго време; това обяснява например доживотния имунитет срещу едра шарка или детски инфекции.

Реакция антиген-антитяло

В резултат на реакцията антиген-антитяло в гела се образуват преципитационни линии, по които може да се съди за броя на реагиращите компоненти, имунологичната връзка на антигените и тяхната електрофоретична подвижност. Антителата могат да бъдат открити в макроскопска реакция на аглутинация, като се използват заредени с антиген частици. Разработени са множество варианти на имунологичен анализ, основани на взаимодействието на белязани антигени и антитела. Като етикети се използват радиоактивни изотопи и ензими.

Как антителата неутрализират токсините?

Молекула на антитяло, прикрепена близо до активния център на токсина, може стереохимично да блокира взаимодействието му със субстрата, особено макромолекулния. В комплекс с антитела токсинът губи способността си да дифундира в тъканите и може да стане обект на фагоцитоза, особено ако размерът на комплекса се увеличи в резултат на свързване с нормални автоантитела.

Защитен ефект на серумните антитела

Антителата неутрализират вирусите по различни начини - например чрез стереохимично инхибиране на свързването на вируса с клетъчния рецептор и по този начин предотвратяват навлизането му в клетката и последващата репликация. Илюстрация на този механизъм е защитният ефект, проявяван от антитела, специфични за хемаглутинина на грипния вирус. Антителата срещу хемаглутинина на вируса на морбили също предотвратяват проникването му в клетката, но междуклетъчното разпространение на вируса се блокира от антитела срещу слетия протеин на цитоплазмените мембрани на съседни клетки.

Антителата могат директно да унищожат вирусните частици чрез активиране на комплемента по класическия път или причиняване на вирусна агрегация, последвана от фагоцитоза и вътреклетъчна смърт. Дори относително ниски концентрации на антитела в кръвта могат да бъдат ефективни: например, възможно е да се предпазят реципиентите от инфекция с полиомиелит чрез прилагане на антивирусни антитела или да се предотврати морбили при деца, които са били в контакт с пациенти чрез профилактично прилагане на нормална човешка гама глобулин.

Майчини антитела

През първите няколко месеца от живота, когато собствената лимфоидна система на детето все още не е достатъчно развита, защитата срещу инфекции се осигурява от майчини антитела, които проникват през плацентата или идват с коластрата и се абсорбират в червата. Основният клас млечни имуноглобулини е секреторният имуноглобулин А. Той не се абсорбира в червата, но остава тук, предпазвайки лигавицата. Поразително е, че тези антитела са насочени към бактериални и вирусни антигени, които често се намират в червата. Освен това се смята, че клетките, които произвеждат имуноглобулин А към такива антигени, мигрират в гръдната тъкан, откъдето антителата, които произвеждат, влизат в млякото.

В отговор на наличието на антигени. За всеки антиген се образуват специализирани плазмени клетки, съответстващи на него, които произвеждат антитела, специфични за този антиген. Антителата разпознават антигените, като се свързват със специфичен епитоп – характерен фрагмент от повърхностната или линейна аминокиселинна верига на антигена.

Антителата се състоят от две леки вериги и две тежки вериги. При бозайниците има пет класа антитела (имуноглобулини) - IgG, IgA, IgM, IgD, IgE, които се различават по структурата и аминокиселинния състав на тежките вериги и по изпълняваните ефекторни функции.

История на изследването

Първото антитяло е открито от Беринг и Китазато през 1890 г., но по това време нищо определено не може да се каже за природата на открития тетаничен антитоксин, освен неговата специфичност и присъствието му в серума на имунизирано животно. Едва през 1937 г., с изследванията на Тиселиус и Кабат, започва изследването на молекулярната природа на антителата. Авторите използват метода на протеиновата електрофореза и демонстрират увеличение на гама-глобулиновата фракция на кръвния серум на имунизирани животни. Адсорбцията на серума от антигена, който е взет за имунизация, намалява количеството протеин в тази фракция до нивото на непокътнати животни.

Структура на антитялото

Антителата са относително големи (~150 kDa - IgG) гликопротеини със сложна структура. Те се състоят от две идентични тежки вериги (Н-вериги, на свой ред състоящи се от VH, C H1, шарнирни, C H2 и C H3 домени) и две идентични леки вериги (L-вериги, състоящи се от V L и C L домени). Олигозахаридите са ковалентно свързани с тежките вериги. Използвайки папаинова протеаза, антителата могат да бъдат разцепени на две Fab. фрагмент антиген свързване- антиген-свързващ фрагмент) и един (англ. кристализиращ фрагмент- фрагмент, способен на кристализация). В зависимост от класа и изпълняваните функции, антителата могат да съществуват както в мономерна форма (IgG, IgD, IgE, серумен IgA), така и в олигомерна форма (димер-секреторен IgA, пентамер - IgM). Общо има пет вида тежки вериги (α-, γ-, δ-, ε- и μ-вериги) и два вида леки вериги (κ-верига и λ-верига).

Класификация на тежката верига

Има пет класа ( изотипове) имуноглобулини, различни:

размер
зареждане
аминокиселинна последователност
съдържание на въглехидрати

Класът IgG се класифицира в четири подкласа (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), класът IgA в два подкласа (IgA1, IgA2). Всички класове и подкласове съставляват девет изотипа, които обикновено присъстват във всички индивиди. Всеки изотип се определя от аминокиселинната последователност на постоянния регион на тежката верига.

Функции на антителата

Имуноглобулините от всички изотипове са бифункционални. Това означава, че имуноглобулин от всякакъв тип

разпознава и свързва антиген, а след това
подобрява унищожаването и/или отстраняването на имунни комплекси, образувани в резултат на активиране на ефекторни механизми.

Един регион на молекулата на антитялото (Fab) определя неговата антигенна специфичност, а другият (Fc) изпълнява ефекторни функции: свързване с рецептори, които се експресират върху телесни клетки (например фагоцити); свързване с първия компонент (C1q) на системата на комплемента, за да инициира класическия път на каскадата на комплемента.

Това означава, че всеки лимфоцит синтезира антитела само с една специфична специфичност. И тези антитела са разположени на повърхността на този лимфоцит като рецептори.

Както показват експериментите, всички имуноглобулини на клетъчната повърхност имат един и същ идиотип: когато разтворим антиген, подобен на полимеризиран флагелин, се свърже със специфична клетка, тогава всички имуноглобулини на клетъчната повърхност се свързват с този антиген и имат същата специфичност, т.е. идиотип.

Антигенът се свързва с рецепторите, след което селективно активира клетката, за да произведе големи количества антитела. И тъй като клетката синтезира антитела само с една специфичност, тази специфичност трябва да съвпада със специфичността на първоначалния повърхностен рецептор.

Специфичността на взаимодействието на антитела с антигени не е абсолютна, те могат да реагират кръстосано с други антигени в различна степен. Антисерумът, повишен до един антиген, може да реагира със сроден антиген, който носи една или повече от същите или подобни детерминанти. Следователно всяко антитяло може да реагира не само с антигена, който е причинил образуването му, но и с други, понякога напълно несвързани молекули. Специфичността на антителата се определя от аминокиселинната последователност на техните вариабилни области.

Теория на клоновата селекция:

Антитела и лимфоцити с необходимата специфичност вече съществуват в организма преди първия контакт с антигена.
Лимфоцитите, които участват в имунния отговор, имат антиген-специфични рецептори на повърхността на мембраната си. В-лимфоцитите имат рецепторни молекули със същата специфичност като антителата, които лимфоцитите впоследствие произвеждат и секретират.
Всеки лимфоцит носи на повърхността си рецептори само с една специфичност.
Лимфоцитите, които имат антигена, преминават през етап на пролиферация и образуват голям клонинг на плазмени клетки. Плазмените клетки синтезират антитела само със специфичността, за която е програмиран прекурсорният лимфоцит. Сигнали за пролиферация са цитокините, които се освобождават от други клетки. Лимфоцитите могат сами да секретират цитокини.

Вариабилност на антителата

Антителата са изключително променливи (в тялото на един човек могат да съществуват до 108 варианта на антитела). Цялото разнообразие от антитела произтича от променливостта както на тежките, така и на леките вериги. Различават се антитела, произведени от един или друг организъм в отговор на определени антигени:

Изотипенвариабилност - проявява се в наличието на класове антитела (изотипове), различаващи се по структурата на тежките вериги и олигомерността, продуцирани от всички организми от даден вид;
Алотипиченизменчивост - проявява се на индивидуално ниво в рамките на даден вид под формата на изменчивост на имуноглобулиновите алели - представлява генетично обусловена разлика между даден организъм и друг;
Идиотипенвариабилност - проявява се в различия в аминокиселинния състав на антиген-свързващото място. Това се отнася за вариабилните и хипервариабилните домени на тежките и леките вериги, които са в пряк контакт с антигена.

Контрол на разпространението

Най-ефективният контролен механизъм е, че продуктът на реакцията едновременно служи като негов инхибитор. Този тип отрицателна обратна връзка възниква по време на образуването на антитела. Ефектът на антителата не може да се обясни просто с неутрализиране на антигена, тъй като целите IgG молекули потискат синтеза на антитела много по-ефективно от F(ab")2 фрагментите. Предполага се, че блокадата на продуктивната фаза на Т-зависимите B- клетъчният отговор възниква в резултат на образуването на кръстосани връзки между антигена, IgG и Fc-рецепторите на повърхността на В клетките.Инжектирането на IgM засилва имунния отговор.Тъй като антителата от този конкретен изотип се появяват първи след въвеждането на антиген, на тях се приписва засилваща роля в ранния стадий на имунния отговор.

A. Reuth, J. Brustoff, D. Meil. Имунология - М.: Мир, 2000 г. - ISBN 5-03-003362-9
Имунология в 3 тома / Под. изд. У. Пол - М.: Мир, 1988
В. Г. Галактионов. Имунология - М.: Издателство. MSU, 1998 - ISBN 5-211-03717-0

Вижте също

Абзимите са каталитично активни антитела
Авидност, афинитет - характеристики на свързване на антиген и антитяло

Имунна система / Имунология
системи	Адаптивна имунна система и вродена имунна система Хуморална имунна система и клетъчна имунна система Система на комплемента (анафилотоксини) Вътрешен имунитет
Антигени и антитела

Свързване и ефектор (предизвикване на един или друг имунен отговор, например, задействане на класическата схема за активиране на комплемента).

Антителата се синтезират от плазмените клетки, в които се превръщат някои В лимфоцити, в отговор на наличието на антигени. За всеки антиген се образуват специализирани плазмени клетки, съответстващи на него, които произвеждат антитела, специфични за този антиген. Антителата разпознават антигените, като се свързват със специфичен епитоп – характерен фрагмент от повърхностната или линейна аминокиселинна верига на антигена.

Антителата се състоят от две леки и две тежки вериги. При бозайниците има пет класа антитела (имуноглобулини) - IgG, IgA, IgM, IgD, IgE, които се различават по структурата и аминокиселинния състав на тежките вериги и по изпълняваните ефекторни функции.

Енциклопедичен YouTube

1 / 5

Структура на антитялото

Антителата са относително големи (~150 kDa - IgG) гликопротеини със сложна структура. Състои се от две идентични тежки вериги (H-вериги, на свой ред състоящи се от VH, CH1, шарнирни, CH2 и CH3 домени) и две идентични леки вериги (L-вериги, състоящи се от VL- и CL-домейни). Олигозахаридите са ковалентно свързани с тежките вериги. Използвайки папаинова протеаза, антителата могат да бъдат разцепени на два Fab (фрагмент, свързващ антиген - антиген-свързващ фрагмент) и един (фрагмент, кристализиращ - фрагмент, способен на кристализация). В зависимост от класа и изпълняваните функции, антителата могат да съществуват както в мономерна форма (IgG, IgD, IgE, серумен IgA), така и в олигомерна форма (димер-секреторен IgA, пентамер - IgM). Общо има пет вида тежки вериги (α-, γ-, δ-, ε- и μ-вериги) и два вида леки вериги (κ-верига и λ-верига).

Класификация на тежката верига

Има пет класа ( изотипове) имуноглобулини, различни:

аминокиселинна последователност
молекулно тегло
зареждане

Функции на антителата

Имуноглобулините от всички изотипове са бифункционални. Това означава, че имуноглобулин от всякакъв тип

разпознава и свързва антиген, а след това
подобрява разрушаването и/или отстраняването на имунните комплекси, образувани в резултат на активиране на ефекторни механизми.

Теория на клоновата селекция:

Антитела и лимфоцити с необходимата специфичност вече съществуват в организма преди първия контакт с антигена.
Лимфоцитите, които участват в имунния отговор, имат антиген-специфични рецептори на повърхността на мембраната си. В-лимфоцитите имат рецепторни молекули със същата специфичност като антителата, които лимфоцитите впоследствие произвеждат и секретират.
Всеки лимфоцит носи на повърхността си рецептори само с една специфичност.
Лимфоцитите, които имат антигена, преминават през етап на пролиферация и образуват голям клонинг на плазмени клетки. Плазмените клетки синтезират антитела само със специфичността, за която е програмиран прекурсорният лимфоцит. Сигнали за пролиферация са цитокините, които се освобождават от други клетки. Лимфоцитите могат сами да секретират цитокини.

Вариабилност на антителата

Изотипенвариабилност - проявява се в наличието на класове антитела (изотипове), различаващи се по структурата на тежките вериги и олигомерността, продуцирани от всички организми от даден вид;
Алотипиченизменчивост - проявява се на индивидуално ниво в рамките на даден вид под формата на изменчивост на имуноглобулиновите алели - представлява генетично обусловена разлика между даден организъм и друг;
Идиотипенвариабилност - проявява се в различия в аминокиселинния състав на антиген-свързващото място. Това се отнася за вариабилните и хипервариабилните домени на тежките и леките вериги, които са в пряк контакт с антигена.

Контрол на разпространението

Най-ефективният контролен механизъм е, че продуктът на реакцията едновременно служи като негов инхибитор. Този тип отрицателна обратна връзка възниква по време на образуването на антитела. Ефектът на антителата не може да се обясни просто с неутрализиране на антигена, тъй като целите IgG молекули потискат синтеза на антитела много по-ефективно от F(ab")2 фрагментите. Предполага се, че блокадата на продуктивната фаза на Т-зависимите B- клетъчният отговор възниква в резултат на образуването на кръстосани връзки между антигена, IgG и Fc-рецепторите на повърхността на В клетките.Инжектирането на IgM засилва имунния отговор.Тъй като антителата от този конкретен изотип се появяват първи след въвеждането на антиген, им се приписва усилваща роля в ранния стадий на имунния отговор.

Антитела: това са протеини, произведени от клетки на лимфоидни органи (В-лимфоцити) под въздействието на антиген и способни да влязат в специфична връзка с тях. В този случай антителата могат да неутрализират токсините на бактериите и вирусите, те се наричат антитоксини и антитела, неутрализиращи вируса.

Те могат да утаяват разтворими антигени - преципитини и да слепват корпускулярни антигени - аглутинини.

Естество на антителата: антителата принадлежат към гамаглобулините. В тялото гамаглобулините се произвеждат от плазмените клетки и съставляват 30% от всички протеини в кръвния серум.

Гамаглобулините, които изпълняват функцията на антитела, се наричат имуноглобулини и се обозначават като Ig. Ig протеините са химически класифицирани като гликопротеини, тоест те се състоят от протеини, захари и 17 аминокиселини.

Ig молекула:

Под електронна микроскопия молекулата на Ig е оформена като игра с променлив ъгъл.

Структурната единица на Ig е мономер.

Мономерът се състои от 4 полипептидни вериги, свързани една с друга чрез дисулфидни връзки. От 4-те вериги две вериги са дълги и извити в средата. Молекулно тегло от 50-70 kDa са така наречените тежки Н вериги, а две къси вериги са съседни на горните секции на Н веригите, молекулно тегло 24 kDa са леки L вериги.

Променливите леки и тежки вериги заедно образуват място, което се свързва специфично с антигена - антиген-свързващият център Fab фрагмент, Fc фрагмент, отговорен за активирането на комплемента.

Fab (англ. fragment antigen binding - антиген-свързващ фрагмент) и един Fc (англ. fragment crystallizable - фрагмент, способен на кристализация).

Класове имуноглобулини:

Ig M - съставлява 5-10% от серумните имуноглобулини. Това е най-голямата молекула от всичките пет класа имуноглобулини. Молекулно тегло 900 хиляди kDa. Първият, който се появява в кръвния серум, когато се въведе антигенът. Наличието на Ig M говори за остър процес. Ig M аглутинира и лизира антигена, а също така активира комплемента. Прикрепен към кръвния поток.

Ig G - съставлява 70-80% от серумните имуноглобулини. Молекулно тегло 160 хиляди kDa. Синтезира се по време на вторичния имунен отговор, способен е да преодолее плацентарната бариера и да осигури имунна защита на новородените през първите 3-4 месеца, след което се разрушава. В началото на заболяването количеството на Ig G е незначително, но с напредване на заболяването количеството им се увеличава. Играе основна роля в защитата срещу инфекции. Високите титри на Ig G показват, че тялото е в етап на възстановяване или наскоро е претърпяло инфекция. Открива се в кръвния серум и се разпределя през чревната лигавица в тъканната течност.

Ig A - варира от 10-15%, молекулно тегло 160 хиляди kDa. Играе важна роля в защитата на лигавиците на дихателните и храносмилателните пътища и пикочно-половата система. Има серумен и секреторен Ig A. Серумът неутрализира микроорганизмите и техните токсини, не свързва комплемента и не преминава през плацентарната бариера.

Секреторният Ig A активира комплемента и стимулира фагоцитната активност в лигавиците, намира се главно в секретите на лигавиците, слюнката, слъзната течност, потта, назалния секрет, където осигурява защита на повърхностите, комуникиращи с външната среда от микроорганизми. Синтезиран от плазмени клетки. В човешкия серум той е представен в мономерна форма. Осигурява локален имунитет.

Ig E - количеството му в серума е малко и само малка част от плазмените клетки синтезират Ig E. Те се образуват в отговор на алергени и при взаимодействие с тях предизвикват HNT реакция. Синтезира се от В-лимфоцити и плазмени клетки. Не преминава през плацентарната бариера.

Ig D – участието му не е достатъчно проучено. Почти цялата е разположена на повърхността на лимфоцитите. Произвежда се от клетките на сливиците и аденоидите. IgD не се свързва с комплемента и не преминава плацентарната бариера. Ig D и Ig A са свързани помежду си и активират лимфоцитите. Концентрацията на Ig D се повишава по време на бременност, при бронхиална астма и при системен лупус еритематозус.

Нормални антитела (естествени)

Тялото съдържа определено ниво от тях, те се образуват без феномена на антигенна стимулация. Те включват антитела срещу еритроцитни антигени, кръвни групи и срещу чревни групи бактерии.

Процесът на производство на антитела, тяхното натрупване и изчезване има определени характеристики, които са различни при първичния имунен отговор (това е отговорът при първоначалната среща с антигена) и вторичния имунен отговор (това е отговорът при повторен контакт със същия антиген). антиген след 2-4 седмици).

Синтезът на антитела при всеки имунен отговор протича на няколко етапа – това са латентен стадий, логаритмичен стадий, стационарен стадий и фаза на спад на антителата.

Първичен имунен отговор:

Латентна фаза: през този период протича процесът на разпознаване на антигена и образуването на клетки, които са способни да синтезират антитела към него. Продължителността на този период е 3-5 дни.

Логаритмична фаза: Скоростта на синтез на антитела е ниска. (продължителност 15-20 дни).

Стационарна фаза: титрите на синтезираните антитела достигат максимални стойности. Първо се синтезират антитела, принадлежащи към имуноглобулини от клас М, след това G. По-късно могат да се появят Ig A и Ig E.

Фаза на спад: Нивата на антителата намаляват. Продължителност от 1-6 месеца.

Вторичен имунен отговор.

A3 . Какви фактори причиняват необратима денатурация на протеина?

A4 . Посочете какво се наблюдава, когато концентрирана азотна киселина се приложи към протеинови разтвори:

A5 . Протеините, които изпълняват каталитична функция, се наричат:

	Хормони		Ензими
	витамини		протеини

A6. Протеинът хемоглобин изпълнява следните функции:

Част Б

B1. Съвпада:

Тип протеинова молекула		Имот
	Глобуларни протеини		Молекулата е свита на топка
	Фибриларни протеини		Не се разтваря във вода
			Разтваря се във вода или образува колоидни разтвори
			Нишковидна структура

B2. Протеини:

Част В

C1. Напишете уравненията на реакциите, чрез които може да се получи глицин от етанол и неорганични вещества.

Вариант 2

Част А

A1 . Кой елемент има най-голяма масова част в протеините?

A2 .Посочете към коя група вещества принадлежи хемоглобинът:

A3. Навиването на спирала в топка-"глобула" се характеризира с:

A4 . Когато протеините горят, усещате:

A5 . Появата на жълт цвят, когато протеинов разтвор реагира с концентрирана азотна киселина, показва наличието на аминокиселинни остатъци в протеина, съдържащ:

A6 .Протеини, които предпазват от бактерии, проникващи в клетката:

Част Б

B1. Протеините могат да бъдат намерени:

B2 . Кои твърдения за протеините са верни?

Част В

C1. Извършете трансформации:

H 2 O/Hg 2 + +Ag 2 O/NH 3 (разтвор) +Cl 2 NH 3 (пр.)

C 2 H 2 → X 1 → X 2 → X 3 → X 4

Вариант 3

Част А

A1 .Първичната структура на протеина е:

A2 Завоите на спиралата на вторичната структура на протеина се държат заедно главно чрез връзки:

A3. Денатурацията на протеина води до разрушаване на:

	Пептидни връзки		Водородни връзки
	Първична структура		Вторична и третична структура

A4 . Посочете общата качествена реакция към протеините:

A6. Антителата и антитоксините изпълняват следните функции на протеините:

Част Б

B1. Съвпада:

Тип функция на тъкан или протеин		Тип протеин
	Мускулна тъкан		Глобуларни протеини
	Покриващи тъкани, коса, нокти		Фибриларни протеини
	Ензими
	Транспортни протеини

B2 . Когато протеините се хидролизират, могат да се образуват вещества:

	C2H5OH		CH3CH(NH2)COOH
	CH3COOH		CH2(OH)CH(NH2)COOH
	NH2CH2COOH		NH2-NH2

Част В

C1. Напишете уравненията на реакцията за образуване на дипептид от:

а) аспарагинова киселина (2-аминобутандиова киселина);

б) от аминооцетна киселина и аланин.

Вариант 4

Част А

A1 .Вторичната структура на протеина се определя от:

A2 . Комбинацията от четири глобули в молекула хемоглобин характеризира:

Първична протеинова структура