Човешките антитела срещу патогенния протеин, който причинява болестта на Алцхаймер, унищожават опасните протеинови отлагания в мозъците на пациентите.
Болестта на Алцхаймер, подобно на други невродегенеративни заболявания, започва поради факта, че в нервните клетки на мозъка се появяват твърде много протеинови молекули в грешна пространствена конформация, които поради своята неравномерност се слепват и образуват неразтворими комплекси, които увреждат неврона и , което в крайна сметка го доведе до смърт. Не всеки протеин е патогенен; при болестта на Алцхаймер това са бета-амилоид и тау-протеин, а един от характерните признаци на заболяването са т. нар. амилоидни плаки, натрупвания на бета-амилоидни пептиди, които се появяват в мозъка на пациента. Все още не е напълно изяснено как точно тези протеини увреждат невроните, но е сигурно, че вредят.
Мозъчна тъкан с плаки на Алцхаймер. (Снимка от UCSF / Corbis.)
Плаки на Алцхаймер в мозъка на мишка. (Снимка от Enrique T / Flickr.com.)
Очевидно лекарствата срещу невродегенеративни заболявания трябва, от една страна, да потискат появата на патогенни протеини и взаимодействието им помежду си, от друга страна, да унищожават вече образуваните отлагания, тоест онези прословути плаки. Много хора тук разчитат на имунотерапия: антитела, които специфично се свързват с бета-амилоидни молекули, могат да попречат на слепването им и да провокират разрушаването на вече образуваните амилоидни отлагания. Тук обаче засега нямаше специални пробиви: имунотерапевтичните методи дадоха в най-добрия случай само много умерен ефект. Но с антитела, получени от служители на биотехнологичната компания Biogen, Inc. , нещата са съвсем различни.
Както знаете, антителата се синтезират от В-лимфоцити. Джеф Севини ( Джеф Севини) и неговите колеги откриват сред човешки В-лимфоцити тези, които произвеждат имуноглобулини срещу бета-амилоидния пептид – подготовката на такива антитела се нарича адуканумаб. Експерименти с трансгенни мишки, при които в мозъка се образуват отлагания на човешки амилоид, показват, че въведените в кръвта антитела проникват в мозъците на животните, свързват се с филаментозни амилоидни натрупвания, превръщайки ги в разтворимо състояние и активират микроглиалните клетки, които са мозъчната част на имунната система. (Нормалните имунни клетки, които се скитат из тялото ни, не могат да влязат в мозъка.) Активираната микроглия буквално започва да абсорбира амилоиди, които са станали разтворими благодарение на лекарството адюканумаб.
Но това са животни, освен това трансгенни, но какво да кажем за хората? За участие в клинични изпитвания са поканени 165 пациенти на възраст от 50 до 90 години, при които синдромът на Алцхаймер е или в лека форма, или е в така наречения продромален период, когато някои симптоми вече показват заболяването, но клинично го все още не се е проявил. Някои от участниците в експеримента са получили плацебо, докато останалите четири групи са използвали препарата на антитялото в различни концентрации. Имуноглобулините се инжектираха веднъж месечно и имаше четиринадесет такива инжекции. По пътя четиридесет пациенти отпаднаха от проучването по различни причини, оставяйки между 21 и 32 души във всяка от петте групи. Състоянието на мозъка беше оценено с помощта на позитронно-емисионна томография и специално радиоактивно белязано вещество, което се утаи в амилоидните отлагания и по този начин ги направи видими за томограф.
Като цяло, както пишат авторите на произведението природата, плаките на Алцхаймер при хората са значително намалени и това намаление дори е наречено "безпрецедентно" - в сравнение с други опити от този вид. Изчезването на амилоидните отлагания беше толкова по-активно, колкото по-висока беше дозата на експерименталното лекарство. Някои когнитивни тестове показаха, че тези, които са получавали лекарството с антитела, не отслабват толкова бързо, колкото тези, които са получавали плацебо, и че отново всичко зависи от дозата на лекарството. В същото време си струва да се отбележи, че други тестове не откриват когнитивни разлики. От друга страна, някои специалисти, по-специално Роналд Петерсен ( Роналд Петерсън) от клиниката Mayo, казват, че макар когнитивните резултати да не са толкова важни, те се нуждаят от повече теми и повече време за изследване, за да бъдат надеждни.
Сега е в ход следващата фаза от клинични изпитвания, в която участват повече хора. Изследователите се надяват, че ще успеят не само да потвърдят първоначалните резултати, но и да разберат какво да правят със страничния ефект, който е особено забележим при някои пациенти, получили най-високата доза от лекарството - томографията показа, че имат малки подуване и микроскопични кръвоизливи, водещи до главоболие. Едно от обясненията е, че амилоидните отлагания понякога се образуват близо до кръвоносните съдове и когато тези отлагания започнат да изтеглят антитела, съдовете реагират на работата си малко болезнено. Но, повтаряме, бихме искали да се надяваме, че при по-нататъшни клинични експерименти страничните ефекти ще бъдат преодолени.
Старостта и натрупването на амилоидни бета-протеинови плаки в мозъчната тъкан допринасят за развитието на опустошителна форма на деменция, известна като болестта на Алцхаймер. Резултатите от проучването предоставиха на учените доказателства, че витамин D влияе върху транспортирането на протеини, което помага за естественото изчистване на мозъка от натрупване на протеини.
Витамин D може драстично да промени хода на развитие и прогресия на много заболявания, включително рак, сърдечни заболявания и диабет. вегански рецепти на likelida.com Сега учените вярват, че болестта на Алцхаймер може да бъде включена в този списък. Получаването на витамин D от излагане на слънце или чрез приемане на прохормонови добавки трябва да се счита за задължително за всички хора, които търсят.
Витамин D помага за прочистването на смъртоносните амилоидни протеинови плаки от мозъка
По време на експеримента учените са използвали данни за здравословното състояние на лабораторни мишки, генетично предразположени към развитие на деменция. В същото време на животните се инжектира витамин D. Установено е, че този витамин селективно предотвратява натрупването на бета-амилоид, а специалните транспортиращи протеини пречистват клетките от разрушителни амилоиди, преди те да могат да се натрупат. Мозъкът притежава редица специални транспортиращи протеини, известни като LRP-1 и P-GP, които придружават амилоидните протеини през кръвно-мозъчната бариера, преди да могат да причинят някаква вреда.
Изследователите вярват, че витамин D подобрява движението на амилоид-бета през кръвно-мозъчната бариера чрез регулиране на експресията на протеин чрез рецептори. Въпреки това, витамин D също така регулира предаването на клетъчните импулси през метаболитния път на МЕК. Резултатите от тези експерименти показаха на учените нови начини за решаване на проблемите, свързани с лечението и превенцията на болестта на Алцхаймер.
Контролирането на нивата на витамин D в кръвта намалява риска от деменция на Алцхаймер
Изследователите вярват, че витамин D помага за транспортирането на амилоид-бета структурите на протеините през чувствителната кръвно-мозъчна бариера, улеснявайки разделянето на клъстерите в цереброспиналната течност за последващо елиминиране. Известно е, че тази способност се влошава с възрастта, което позволява на лепкави протеинови клъстери да се натрупват около невронните синапси. Учените са открили, че възрастните хора, диагностицирани с болестта на Алцхаймер, са склонни да имат ниски нива на витамин D. В момента изследователите са установили връзка между нивото на насищане на кръвта с този витамин и развитието на болестта.
Авторите на изследването не казват какво трябва да бъде оптималното ниво на витамин D. Въпреки това много предишни експерименти показват, че най-доброто кръвно ниво на това вещество, за възможно, е 50-80 ng/ml. Повечето хора, които се грижат за здравето, трябва да приемат добавка на маслена основа с витамин D, за да се предпазят напълно от тази смъртоносна форма на деменция.
Документи на университети, институти, университети, академии. Купете диплома в Москва на уебсайта diplomzakaz.com
Неочаквани резултати от Scripps Research Institute и ModGene, LLC биха могли напълно да променят разбирането на учените за болестта на Алцхаймер - едно от най-честите човешки невродегенеративни заболявания - сочещи черния дроб вместо мозъка като източник на амилоидни пептиди, които се отлагат под формата на мозъчни плаки с това опустошително заболяване. Това откритие предлага сравнително прост подход към лечението и превенцията на болестта на Алцхаймер.
За да определят гените, които влияят върху количеството амилоиден протеин, натрупващ се в мозъка, учените са използвали модел на болестта на Алцхаймер, възпроизведен при мишки. Те идентифицираха три гена, които предпазват от отлагане и натрупване на амилоид в мозъците на животните. Мозъците на мишката са защитени от намаляване на експресията на всеки от тези гени в чернодробните клетки. Един от тях кодира пресенилин, протеин на клетъчната мембрана, за който се смята, че допринася за развитието на болестта на Алцхаймер.
„Това неочаквано откритие отваря вратата към разработването на нови лечения за болестта на Алцхаймер“, каза ръководителят на изследването Грегор Сътклиф, ръководител на изследването. „Това може значително да улесни разработването на методи за неговото лечение и превенция.“
Приблизително 5,1 милиона американци страдат от това невродегенеративно заболяване, включително почти половината от тези на 85 и повече години. Ако науката не намери начин да предотврати нейното развитие и ефективни лечения, до 2050 г. броят на пациентите на възраст 65 и повече години ще варира от 11 до 16 милиона. В допълнение към човешкото страдание, това е огромно икономическо бреме. Нов доклад на Асоциацията на Алцхаймер в Съединените щати показва, че при липса на методи за положително въздействие върху болестта, общите разходи за грижи за пациенти с болестта на Алцхаймер между 2010 и 2050 г. ще бъдат 20 трилиона долара.
Търсейки решение на загадката на болестта на Алцхаймер, Сътклиф и неговите сътрудници насочиха вниманието си през последните няколко години върху естествените различия в податливостта към неврологични заболявания при различни щамове мишки, създавайки обширна база данни за генната активност в различни тъкани. Тези данни предоставят карти на експресия на черти, които могат да бъдат насложени върху генни карти на модификатора на заболяването.
Както при почти всички научни открития, изследванията на Сътклиф се основават на по-ранни доказателства. Преди няколко години учени от Case Western Reserve картографират три гена, които променят натрупването на патологичен амилоид-бета в мозъците на трансгенни мишки с модел на болестта на Алцхаймер, в големи участъци от хромозоми, всяка от които съдържа стотици гени. Използвайки кръстоска на мишки B6 и D2, те изследват повече от 500 от потомството си.
Въз основа на резултатите от това проучване, Sutcliffe прилага своите бази данни за генна експресия към миши модел на болестта на Алцхаймер, търсейки разлики в генната експресия, която корелира с разликите в чувствителността към болестта в линиите B6 и D2. Тази интензивна работа включваше създаването на компютърни програми, които идентифицираха всяка генетична разлика между геномите B6 и D2, и математическия анализ на тяхната корелация (известен като регресионен анализ). Направени са корелации между генотипните разлики (B6 и D2) и количеството информационна РНК, произведена от повече от 25 000 гена в специфична тъкан в 40 рекомбинантни инбредни миши щама. Тези корелации са изчислени за 10 типа тъкани, един от които е черният дроб.
„Един от ключовите аспекти на тази работа беше да се научим да задаваме въпроси на масивни бази данни, за да събираме информация за идентичността на наследените модификаторни гени“, казва Сътклиф. „Това беше нова и в известен смисъл иновативна работа: ние изобретихме нов начин за идентифициране на модификаторни гени, комбинирайки всички тези стъпки и автоматизирайки процеса. Разбрахме, че е възможно да разберем как се модифицира патогенният трансгенен ефект, без да изучаваме самите трансгенни мишки."
Преследването на гени е идентифицирало добри кандидати за всеки от трите модификаторни гена, открити от учените от Case Western, и един от тези кандидати - ген на мишка, съответстващ на човешки ген, чийто вариант предразполага към ранна поява на болестта на Алцхаймер - беше особено важен интерес за учените....
„Продуктът на този ген, протеинът пресенилин 2, е част от ензимен комплекс, участващ в образуването на патогенния амилоид бета“, обяснява Сътклиф. „Изненадващо, наследената експресия на пресенилин 2 е открита в черния дроб, а не в мозъка. По-активната експресия на пресенилин 2 в черния дроб корелира с по-голямо натрупване на бета-амилоид в мозъка и развитието на патология, съответстваща на болестта на Алцхаймер.
Това откритие предполага, че значителни концентрации на бета-амилоид могат да произхождат от черния дроб, да циркулират в кръвта и да попаднат в мозъка. Ако това е вярно, блокирането на производството на амилоид-бета в черния дроб може да защити мозъка.
За да тестват тази хипотеза, Сътклиф и колегите му организират in vivo експеримент с мишки от див тип, тъй като те най-точно възпроизвеждат средата, в която се осъществява естественият синтез на бета-амилоид. „Решихме, че ако мозъчният амилоид се ражда в черния дроб и се транспортира до мозъка чрез кръв, тогава той може да бъде наблюдаван при всички мишки“, казва Сътклиф, „и може да бъде предсказан при хората“.
Мишките бяха инжектирани с иматиниб (търговско наименование Gleevec, одобрено от FDA противораково лекарство), сравнително ново лекарство, одобрено в момента за лечение на хронична миелоидна левкемия и стомашно-чревни тумори. Лекарството драстично намалява синтеза на бета-амилоид в клетките на невробластома, трансфектирани с амилоиден прекурсорен протеин (APP), както и в безклетъчни екстракти, получени от трансфектирани клетки. Важно е да се отбележи, че Glivec прониква слабо през кръвно-мозъчната бариера както при мишки, така и при хора.
„Именно това свойство на лекарството определи нашия избор“, обяснява Сътклиф. "Тъй като не преминава кръвно-мозъчната бариера, ние успяхме да се съсредоточим върху синтеза на амилоид извън мозъка и как този синтез може да насърчи натрупването на амилоид в мозъка, където е свързан с болестта."
Мишките се инжектират с Glivec два пъти дневно в продължение на седем дни. След това се събират плазма и мозъчна тъкан и се измерва количеството бета-амилоид в кръвта и мозъка. Резултат: лекарството драстично намалява количеството бета-амилоид не само в кръвта, но и в мозъка, където не може да проникне. Така значителна част от мозъчния амилоид трябваше да се синтезира извън мозъка и иматиниб е кандидат за ролята на лекарство за превенция и лечение на болестта на Алцхаймер.
По отношение на бъдещето на това проучване, Сътклиф се надява да намери партньори и инвеститори за провеждане на клинични изпитвания и разработване на нови лекарства.
Ако повърхността на кожата стане груба, по нея се появят тъмни подутини, това може да показва метаболитни нарушения, което води до натрупване на патологичен протеин - амилоид на тези места. Не отлагайте посещението при лекаря: можете да изчакате протеинът да замени кожната тъкан с течение на времето и той ще престане да изпълнява функциите си. Без подходяща терапия структурните промени ще засегнат вътрешните органи.
Ако са увредени само кожни тъкани, се диагностицира лихеноидна кожна амилоидоза. Тя е лечима, наблюдава се от дерматолог и може би ще е необходимо постоянно да се използват местни средства. Ако заболяването е системно, тогава амилоидът се отлага във вътрешните органи, терапевт и други специалисти се включват в терапията. След това ще говорим за това как да разграничим тези състояния и какво може да се направи, когато се появят симптоми.
Какво е амилоидоза и защо трябва да се страхувате от нея
Амилоидозата е хронично заболяване, което е нарушение на протеиновия метаболизъм, което води до образуването на амилоид в организма. Неговата особеност се крие във факта, че нарушава взаимодействието на тъканните ензими и, образувайки се около съдовете, ги притиска, което води до смъртта на част от органа. Амилоидозата може образно да се сравни с пожар: тук-там се образуват „горещи точки“, те унищожават всичко по пътя си, като постепенно се сливат един с друг. Постепенно се засяга органът, в който се отлага амилоидният протеин – ако процесът не бъде спрян – структурата му се заменя изцяло от патологичния протеин.
Класификация
Официална класификация на амилоидоза:
- Първичният системен процес, когато амилоидът се отлага както в кожата, така и във вътрешните органи. Това се дължи на факта, че по наследство (фамилна амилоидоза) или случайно се появява определена комбинация от гени, които са отговорни за образуването на модифицирани клетки във вътрешните органи или кожата, които синтезират белтъка-предшественик на амилоида.
- Вторична системна амилоидоза. В патологичния процес участват кожата и вътрешните органи. Причините за вторична амилоидоза са заболявания, които доставят на тялото токсини за дълго време. Това са туберкулоза, проказа, хроничен бронхит, сифилис, бронхиектазии, нефрит, ревматоиден артрит, улцерозен колит, продължителен кариес, тонзилит.
- Отлагане на амилоид локално в кожата - лихеноидна (лихеноподобна) амилоидоза. Също така се разделя на 2 вида. Първият е първичен процес, който възниква по необясними причини (идиопатична амилоидоза) или поради промени в гените. Вторият тип е вторична кожна амилоидоза. Развива се на фона на различни (обикновено хронични) дерматологични заболявания: себорейни брадавици, различни видове, неопластични кожни заболявания,.
Най-често амилоидът се отлага в кожата по време на първичния лихеноиден процес, последван от първична системна амилоидоза. Ако образуването на амилоид се случва системно, на фона на хронични заболявания, кожата рядко се засяга (по-често сърцето и бъбреците са засегнати).
Симптоми
Клиничната картина при различни форми на кожна амилоидоза е малко по-различна.
Първичен системен процес
Кожата не се засяга веднага. В началото има симптоми на увреждане на някои вътрешни органи. Обикновено първо страда сърцето; това се проявява в развитието на сърдечни аритмии, болка в него. С отлагането на амилоид в стените на стомаха и червата се развива запек, гадене, понякога достигащо повръщане. Поражението на мускулите се изразява в тяхната болезненост и се отразява в движенията в ставите: тяхната амплитуда намалява.
Лицето на пациента става бледо, езикът понякога се увеличава по размер до такава степен, че може да не се побира в устата. След това има кожни симптоми: твърди възли, плаки или малки тумори; цветът им е по-блед от останалите корици. Рядко първичната кожна амилоидоза се проявява с образуване на мехури: тогава елементи, пълни с кърваво съдържание, се намират на места на постоянно триене с дрехите.
Обривът е локализиран, главно в местата на естествените кожни гънки: в подмишниците, в слабините и бедрата; може да се появи около очите и дори в устата. Сливайки се един с друг, елементите образуват груби зони, чийто цвят е по-тъмен, отколкото в други области. Елементите на обрива не се различават по сърбеж или болка.
Вторичен системен процес
Преди кожните прояви на заболяването човек кашля продължително време (ако причината е туберкулоза, хроничен бронхит или бронхиектазии), замръзва повече, особено в лумбалната област (ако причината е увреждане на бъбреците), болят го костите или ставите . На този фон на общо лошо здраве се появяват различни елементи на обрива. Някои от тях са плътни и дисковидни, с тъмно розов цвят. Други са жълтеникави, плътни възли. Други пък приличат на плаки, когато не се отлепят. Невъзможно е да не ги забележите: огнища интензивно сърбят.
Елементи на обрив са локализирани по гърдите, шията, лицето, устата, които не се затварят добре поради факта, че езикът става голям и подут.
Вторична кожна амилоидоза
Развива се на фона на продължително текущо дерматологично заболяване (най-често това е невродермит или). В този случай първичните елементи се променят, в тях се появява груб обрив, подобен на "настръхване".
Ако лишеите на Видал се появяват с вторична кожна амилоидоза, тогава болестта се развива, както следва:
- Първоначално се появява силен сърбеж върху непроменената област на кожата. Това обикновено се случва в гънките на ставите, на задната част на шията, на вулвата или между задните части. Сърбежът се влошава вечер и през нощта, а на сутринта почти не се усеща.
- Лезията променя цвета си от червено до кафяво, появяват се елементи на извисяващ се обрив с различни форми. Ако усетите това място, усещате суха и твърда кожа, в малки „настръхнали“.
- Освен това засегнатата област става по-плътна и суха. Цветът му се променя на розово-кафено; пресича се от дълги бразди, минаващи под различни ъгли.
- Докато се появят тъмни, повдигнати възли, засегнатата област може да е почти изчезнала, оставяйки петна от по-тъмна (по-рядко по-светла) кожа.
Първична лихеноидна амилоидоза
Симптомите се появяват върху преди това чиста кожа. Това са възли, петна или плаки със следните характеристики:
- са заострени или плоски (подобни на брадавици)
- плътна консистенция;
- множество елементи на обрива, които не се сливат един с друг;
- кафяв цвят;
- локализация: крака, бедра, понякога - лицето;
- обривът е разположен симетрично;
- в засегнатите области се усеща силен сърбеж;
- между елементите на обрива могат да се появят участъци с твърде бяла, депигментирана кожа.
Установяване на диагноза
Диагнозата на кожната амилоидоза е доста трудна, тъй като заболяването е подобно на много други дерматологични заболявания. Извършва се от дерматолог. Той може да постави диагноза само въз основа на хистологично изследване, вземайки биопсия на засегнатата област.
За да разберете дали се извършва системен или локален процес, трябва да проведете серия от инструментални тестове. Така че е необходимо да се провеждат ултразвукови изследвания (ултразвук): на сърцето, стомашно-чревния тракт, далака, бъбреците, мускулите. Ако според резултатите от ултразвуковото сканиране лекарят е разтревожен от размера на орган, за да се изясни неговото поражение, е необходимо да се подложи на ядрено-магнитен резонанс. Фактът, че амилоидът е отложен във вътрешния орган, може да се установи само след биопсия.
Терапия
Лечението на патологията е изключително консервативно и много дългосрочно. За да направите това, приложите:
- лечение на елементи на обрива с мехлеми с глюкокортикоиди: "Преднизолон", "Cloveit", "Kutiveit";
- приложения с димексид, разреден 1:10 с вода, някои лекари добавят колхицин;
- в случай на силен сърбеж, върху елементите на обрива може да се приложи "Дикаин", "Лидокаин" или друг анестетик;
- лазерна терапия;
- перорално приложение на циклофосфамид, антималарийни лекарства;
- прием на витамини В и РР, А и Е;
- интрадермално приложение на глюкокортикоиди: "Преднизолон", "Хидрокортизон";
- интрамускулно инжектиране на 5% разтвор на унитиол.
Прогноза
Патологията може да бъде напълно излекувана само с локална, лихеноидна форма. Необходимо е постоянно наблюдение от дерматолог, за да се следи за евентуален рецидив. При системни форми е възможно само да се спре образуването на амилоиден протеин, но е невъзможно да се отстрани от вътрешните органи.
След 65-годишна възраст рискът от развитие на болестта на Алцхаймер се удвоява на всеки 5 години. Сега ново проучване установи, че способността на мозъка да отделя токсични протеинови фрагменти, свързани с болестта, е значително намалена при възрастните хора.
След 65-годишна възраст рискът от развитие на болестта на Алцхаймер се удвоява на всеки 5 години.
В Annals of Neurology, изследователи от Вашингтонския университет в Сейнт Луис, Мисури описват как са открили, че мозъците на по-възрастните хора отнемат много повече време, за да изчистят амилоид бета 42, основната съставка в протеиновите плаки, които се натрупват в мозъка при болестта на Алцхаймер. заболяване.
Рандал Дж. Бейтман, старши автор и професор по невронаука, каза: „Открихме, че хората на 30-те им обикновено отнемат около 4 часа, за да изчистят половината от амилоид-бета 42 от мозъка. В това ново проучване ние показахме, че на 80-годишна възраст този процес отнема повече от 10 часа."
Ако не се изчисти, има по-голям шанс амилоид-бета 42 - протеинов фрагмент, който е естествен страничен продукт от мозъчната дейност - да се съсирва в плаки, които нарушават мозъчните функции, като комуникацията между клетките.
Учените отдавна подозират, че тези плаки са основен принос за болестта на Алцхаймер, форма на деменция (деменция).
Деменцията е прогресивно заболяване, при което паметта, мисленето и поведението се влошават, докато пациентът вече не може да поддържа разговор и да се грижи за себе си. Въпреки че това заболяване засяга предимно възрастните хора, то не е нормална част от стареенето.
Според Световната здравна организация приблизително 48 милиона души по света страдат от деменция и тази цифра нараства с почти 8 милиона всяка година. Болестта на Алцхаймер представлява около две трети от тези случаи.
По-ниски екскреционни стойности за амилоид-бета 42 при хора със симптоми на болестта на Алцхаймер
В своето проучване професор Бейтман и неговите колеги са тествали 100 доброволци на възраст между 60 и 87 години. Половината от тези участници са показали клинични признаци на болестта на Алцхаймер, като проблеми с паметта, а 62 участници са имали образуване на плака в мозъка.
Изследователите установиха наличието на тези признаци и симптоми по време на подробни психически и физически прегледи, на които участниците бяха подложени. В допълнение към сканирането на мозъка, за да проверят за плака, изследователите тестваха цереброспиналната течност на участниците, използвайки технология, която сами разработиха.
Използвайки тази технология - наречена SILK (стабилна изотопно-свързана кинетика) - изследователите успяха да наблюдават какво се случва с амилоид-бета 42 и други протеини.
При участници, които виждат доказателства за плака, изследователите откриват, че бета-амилоид 42 е по-податлив да изтича от мозъчната течност и да се натрупва в плаката.
В допълнение, по-ниските нива на екскреция на бета-амилоид 42 - като тези, които изследователите виждат при по-възрастните участници - са свързани със симптоми на болестта на Алцхаймер, включително увреждане на паметта, промени в личността и деменция.
Професор Бейтман казва, че учените вярват, че мозъкът има четири начина за използване на бета-амилоида: придвижването му към гръбначния мозък, преместването му през кръвно-мозъчната бариера, разтварянето или абсорбирането му с други протеини и отлагането на плака. Той заключава:
„С допълнителни изследвания като това се надяваме да определим кой от първите три начина за използване на бета-амилоида се забавя с остаряването на мозъка. Това може да ни помогне да се опитаме да разработим нови терапии."
Зареждане ...