- sintesis zat organik dari karbon dioksida dan air dengan penggunaan energi cahaya wajib:
6CO 2 + 6H 2 O + Q cahaya → C 6 H 12 O 6 + 6O 2.
Pada tumbuhan tingkat tinggi, organ fotosintesis adalah daun, organel fotosintesis adalah kloroplas (struktur kloroplas - kuliah No. 7). Pigmen fotosintesis dibangun ke dalam membran tilakoid kloroplas: klorofil dan karotenoid. Ada beberapa jenis klorofil ( a, b, c, d), yang utama adalah klorofil A... Dalam molekul klorofil, "kepala" porfirin dengan atom magnesium di tengah dan "ekor" fitol dapat dibedakan. Porfirin "kepala" adalah struktur datar, hidrofilik dan karena itu terletak pada permukaan membran yang menghadap media berair stroma. Phytol "ekor" bersifat hidrofobik dan karena itu menjaga molekul klorofil dalam membran.
Klorofil menyerap cahaya merah dan biru-ungu, memantulkan warna hijau dan karena itu memberikan warna hijau yang khas pada tanaman. Molekul klorofil dalam membran tilakoid tersusun dalam sistem foto... Tumbuhan dan ganggang biru-hijau memiliki fotosistem-1 dan fotosistem-2, bakteri fotosintetik memiliki fotosistem-1. Hanya fotosistem-2 yang dapat menguraikan air dengan evolusi oksigen dan mengambil elektron dari hidrogen air.
Fotosintesis adalah proses multitahap yang kompleks; reaksi fotosintesis dibagi menjadi dua kelompok: reaksi fase cahaya dan reaksi fase gelap.
Fase cahaya
Fase ini hanya terjadi dengan adanya cahaya di membran tilakoid dengan partisipasi klorofil, protein transpor elektron dan enzim - ATP sintetase. Di bawah aksi kuantum cahaya, elektron klorofil tereksitasi, meninggalkan molekul dan memasuki sisi luar membran tilakoid, yang akhirnya menjadi bermuatan negatif. Molekul klorofil yang teroksidasi direduksi dengan mengambil elektron dari air di ruang intratilakoid. Ini mengarah pada pemecahan atau fotolisis air:
H 2 O + Q cahaya → H + + OH -.
Ion hidroksil menyumbangkan elektronnya, berubah menjadi radikal reaktif.
OH - → .OH + e -.
Radikal OH bergabung untuk membentuk air dan oksigen bebas:
4TIDAK. → 2H 2 O + O 2.
Dalam hal ini, oksigen dikeluarkan ke lingkungan eksternal, dan proton menumpuk di dalam tilakoid di "penampung proton". Akibatnya, membran tilakoid di satu sisi bermuatan positif karena H +, di sisi lain karena elektron bermuatan negatif. Ketika perbedaan potensial antara sisi luar dan dalam membran tilakoid mencapai 200 mV, proton didorong melalui saluran ATP sintetase dan fosforilasi ADP menjadi ATP terjadi; atom hidrogen digunakan untuk mereduksi pembawa spesifik NADP + (nicotinamide adenine dinucleotide phosphate) menjadi NADPH 2:
2Н + + 2е - + NADP → NADPH 2.
Jadi, fotolisis air terjadi selama fase cahaya, yang disertai dengan tiga proses terpenting: 1) sintesis ATP; 2) pembentukan NADP · H2; 3) pembentukan oksigen. Oksigen berdifusi ke atmosfer, ATP dan NADPH 2 diangkut ke stroma kloroplas dan berpartisipasi dalam proses fase gelap.
1 - stroma kloroplas; 2 - grana tilakoid.
Fase gelap
Fase ini terjadi di stroma kloroplas. Untuk reaksinya, energi cahaya tidak diperlukan, sehingga terjadi tidak hanya dalam terang, tetapi juga dalam gelap. Reaksi fase gelap adalah rantai transformasi karbon dioksida (berasal dari udara), yang mengarah pada pembentukan glukosa dan zat organik lainnya.
Reaksi pertama dalam rantai ini adalah fiksasi karbon dioksida; pemulung karbon dioksida adalah gula lima karbon ribulosa bifosfat(RiBF); enzim mengkatalisis reaksi ribulosa bifosfat karboksilase(RuBP-karboksilase). Sebagai hasil dari karboksilasi ribulosa bifosfat, senyawa enam karbon yang tidak stabil terbentuk, yang segera terurai menjadi dua molekul asam fosfogliserat(FGK). Kemudian siklus reaksi terjadi, di mana, melalui serangkaian produk antara, asam fosfogliserat diubah menjadi glukosa. Reaksi-reaksi ini menggunakan energi ATP dan NADP · H 2 yang terbentuk pada fase terang; siklus reaksi ini disebut "siklus Calvin":
6CO 2 + 24H + + ATP → C 6 H 12 O 6 + 6H 2 O.
Selain glukosa, dalam proses fotosintesis, monomer lain dari senyawa organik kompleks terbentuk - asam amino, gliserol dan asam lemak, nukleotida. Saat ini, dua jenis fotosintesis dibedakan: fotosintesis C3 dan C4.
C3 fotosintesis
Ini adalah jenis fotosintesis di mana produk pertama adalah senyawa tiga karbon (C 3). Fotosintesis C3 ditemukan lebih awal dari fotosintesis C4 (M. Calvin). Ini adalah fotosintesis C3 yang dijelaskan di atas, di bawah judul "Fase gelap". Ciri khas fotosintesis C3: 1) akseptor karbon dioksida adalah RuBP, 2) reaksi karboksilasi RuBP dikatalisis oleh RuBP karboksilase, 3) sebagai hasil karboksilasi RuBP, terbentuk senyawa enam karbon, yang terurai menjadi dua FHA. FGK dikembalikan ke triosa fosfat(TF). Bagian dari TF pergi ke regenerasi RiBP, sebagian diubah menjadi glukosa.
1 - kloroplas; 2 - peroksisom; 3 - mitokondria.
Ini adalah penyerapan oksigen dan emisi karbon dioksida yang bergantung pada cahaya. Pada awal abad terakhir, ditemukan bahwa oksigen menekan fotosintesis. Ternyata, untuk RiBP karboksilase, substratnya tidak hanya karbon dioksida, tetapi juga oksigen:
2 + RuBP → fosfoglikolat (2C) + FHA (3C).
Dalam hal ini, enzim tersebut disebut RiBP-oksigenase. Oksigen adalah inhibitor kompetitif fiksasi karbon dioksida. Gugus fosfat dibelah dan fosfoglikolat menjadi glikolat, yang harus digunakan oleh tanaman. Ia memasuki peroksisom, di mana ia dioksidasi menjadi glisin. Glisin memasuki mitokondria, di mana ia dioksidasi menjadi serin, sementara hilangnya karbon yang sudah tetap dalam bentuk CO2 terjadi. Akibatnya, dua molekul glikolat (2C + 2C) diubah menjadi satu FHA (3C) dan CO 2. Fotorespirasi menyebabkan penurunan hasil tanaman C 3 sebesar 30-40% ( C 3 -tanaman- tanaman yang memiliki karakteristik fotosintesis C3).
4 -fotosintesis - fotosintesis, di mana produk pertama adalah senyawa empat karbon (С 4). Pada tahun 1965, ditemukan bahwa pada beberapa tanaman (tebu, jagung, sorgum, millet) produk pertama fotosintesis adalah asam empat karbon. Tumbuhan seperti itu diberi nama Dengan 4 tanaman... Pada tahun 1966, ilmuwan Australia Hatch and Slack menunjukkan bahwa tanaman C4 hampir tidak memiliki fotorespirasi dan jauh lebih efisien dalam menyerap karbon dioksida. Jalur transformasi karbon pada tanaman C4-mulai disebut oleh Hatch-Slack.
Untuk tanaman C 4, struktur anatomi khusus daun menjadi ciri khasnya. Semua bundel konduktor dikelilingi oleh lapisan sel ganda: yang terluar adalah sel mesofil, yang dalam adalah sel selubung. Karbon dioksida difiksasi dalam sitoplasma sel mesofil, akseptornya adalah fosfoenolpiruvat(PEP, 3C), sebagai hasil dari karboksilasi PEP, oksaloasetat (4C) terbentuk. Prosesnya dikatalisis PEP-karboksilase... Tidak seperti RuBP karboksilase, PEP karboksilase memiliki afinitas tinggi terhadap CO2 dan, yang terpenting, tidak berinteraksi dengan O2. Di dalam kloroplas mesofil terdapat banyak butir, tempat berlangsungnya reaksi fase terang. Dalam kloroplas sel selubung, reaksi fase gelap berlangsung.
Oksaloasetat (4C) diubah menjadi malat, yang diangkut melalui plasmodesmata ke sel selubung. Di sini ia didekarboksilasi dan didehidrasi untuk membentuk piruvat, CO 2 dan NADPH 2.
Piruvat kembali ke sel mesofil dan diregenerasi dengan mengorbankan energi ATP dalam PEP. CO2 kembali difiksasi oleh RiBP karboksilase dengan pembentukan FHA. Regenerasi PEP membutuhkan energi ATP, oleh karena itu, hampir dua kali lebih banyak energi yang dibutuhkan dibandingkan dengan fotosintesis C3.
Pentingnya fotosintesis
Berkat fotosintesis, miliaran ton karbon dioksida diserap dari atmosfer setiap tahun, miliaran ton oksigen dilepaskan; fotosintesis merupakan sumber utama pembentukan bahan organik. Oksigen membentuk lapisan ozon, yang melindungi organisme hidup dari radiasi ultraviolet gelombang pendek.
Selama fotosintesis, daun hijau hanya menggunakan sekitar 1% dari energi matahari yang jatuh di atasnya, produktivitasnya sekitar 1 g bahan organik per 1 m2 permukaan per jam.
Kemosintesis
Sintesis senyawa organik dari karbon dioksida dan air, yang dilakukan bukan karena energi cahaya, tetapi karena energi oksidasi zat anorganik, disebut kemosintesis... Organisme kemosintetik mencakup beberapa jenis bakteri.
bakteri nitrifikasi amonia dioksidasi menjadi nitrous dan kemudian menjadi asam nitrat (NH 3 → HNO 2 → HNO 3).
Bakteri besi mengubah besi besi menjadi oksida (Fe 2+ → Fe 3+).
bakteri belerang mengoksidasi hidrogen sulfida menjadi belerang atau asam sulfat (H 2 S + ½O 2 → S + H 2 O, H 2 S + 2O 2 → H 2 SO 4).
Sebagai hasil dari reaksi oksidasi zat anorganik, energi dilepaskan, yang disimpan oleh bakteri dalam bentuk ikatan ATP berenergi tinggi. ATP digunakan untuk sintesis zat organik, yang berlangsung dengan cara yang mirip dengan reaksi fase gelap fotosintesis.
Bakteri kemosintetik berkontribusi pada akumulasi mineral di tanah, meningkatkan kesuburan tanah, mempromosikan pengolahan air limbah, dll.
Pergi ke kuliah nomor 11“Konsep metabolisme. Biosintesis protein"
Pergi ke kuliah no 13"Metode pembelahan sel eukariotik: mitosis, meiosis, amitosis"
Koenzim FMN (RMM) dan FAD (RAO)
Peran biologis enzim flavin adalah bahwa mereka mengkatalisis reaksi redoks aerobik dalam sistem kehidupan, misalnya, mereka mengoksidasi koenzim pereduksi - NAD H 2, NADP H 2, yang membawa H 2 dalam rantai pernapasan.
Koenzim tiol
Koenzim tiol termasuk koenzim asilasi (CoA, CoA, HSCoA), yang peran biologisnya adalah untuk mentransfer gugus asil. Jika CoA membawa asetil (CH 3 CO–), maka itu disebut koenzim asetilasi. CoA mengandung vitamin B3 (asam pantotenat):
 |
 |
Gugus asil ditransfer oleh CoA karena ikatan ester koenzim A dengan gugus tiol –SH.
Peran biologis koenzim asetilasi adalah:
1) zat kunci dari metabolisme antara, pembawa 3 – kelompok, yang memasuki siklus Krebs untuk oksidasi menjadi 2 dan 2 dan menghasilkan energi;
2) koenzim yang terlibat dalam biosintesis dan pemecahan asam lemak menjadi asam amino.
BAGIAN 4. SIFAT FISIKA DAN KIMIA ENZIM
Enzim Apakah senyawa dengan berat molekul tinggi, elektrolit amfoter, sifat karakteristiknya adalah:
Hidrofilisitas;
Menggaramkan;
Denaturasi;
Sifat-sifat sistem koloid;
PH optimal;
Suhu optimal;
Spesifisitas tindakan yang tinggi;
Aktivasi dan penghambatan enzim.
Pengaruh suhu pada aktivitas enzim
Untuk reaksi enzimatik, aturan Van't Hoff benar: dengan peningkatan suhu sebesar 10 ° C, laju reaksi meningkat 2–4 kali:
,
di mana V t2 - kecepatan pada suhu t2; V t1 - kecepatan pada suhu t1; t = t2 - t1; = 2–4 adalah koefisien suhu.
Ketergantungan ini tetap sampai tingkat suhu tertentu - suhu optimal. Untuk sebagian besar enzim, suhu optimum berada pada kisaran 35 ... 45 ° C. Peningkatan suhu di atas suhu optimum menyebabkan penurunan aktivitas enzim; pada t> 70 ° C, enzim tidak aktif, yaitu kehilangan aktivitas biologisnya. Karena enzim adalah protein, ketika suhu naik, terjadi denaturasi, struktur pusat aktif berubah, akibatnya enzim tidak dapat bereaksi dengan substrat. Pengecualian adalah myokinase, yang aktif pada 100 ° C, dan katalase, yang aktif pada 0 ° C.
pH optimal
Enzim menunjukkan aktivitas maksimum pada kisaran pH fisiologis yang optimal (lihat lampiran). Misalnya, pH optimum untuk sukrase adalah 6,2, untuk pepsin adalah 1,5–2,5.
Reversibilitas tindakan
Beberapa enzim dapat mengkatalisis reaksi maju dan mundur.
Spesifisitas (selektivitas) tindakan
Suatu enzim dapat mengkatalisis satu atau beberapa reaksi kimia yang berhubungan erat di alam. Spesifisitas didasarkan pada hipotesis E. Fisher: korespondensi yang ketat antara struktur substrat dan pusat aktif, seperti kunci gembok.
Spesifisitas bisa relatif atau absolut. Spesifisitas relatif karakteristik enzim yang bekerja pada jenis ikatan tertentu. Enzim dengan spesifisitas relatif termasuk esterase (hidrolisis di lokasi ikatan eter) dan proteinase (hidrolisis ikatan peptida).
Spesifisitas mutlak (selektivitas mutlak) terletak pada kenyataan bahwa enzim mengkatalisis konversi hanya satu substrat dari struktur tertentu.
Sebagai contoh:
Sukrosa Sukrosa
Arginase Arginin
Spesifisitas absolut juga mencakup spesifisitas stereokimia, yaitu efek enzim pada stereoisomer tertentu.
Aktivasi enzim. Aktivator. Inhibisi. Inhibitor
Pengaktifan disebut peningkatan aktivitas enzim, aktivator- zat yang meningkatkan aktivitas enzim.
Aktivator dapat berupa ion logam (Na +, K +, Mg 2+).
Salah satu jenis proses aktivasi adalah proses aktivasi sendiri enzim. Enzim memiliki zimogen- bentuk enzim yang tidak aktif, ketika pusat aktif ditutupi oleh bagian tambahan dari rantai peptida, akibatnya substrat tidak dapat mendekati pusat aktif. Transformasi zimogen menjadi enzim aktif sebagai akibat dari pelepasan sebagian rantai peptida dan pelepasan pusat aktif disebut aktivasi diri.
Penurunan laju reaksi enzimatik di bawah pengaruh inhibitor disebut inhibisi, masing-masing penghambat Adalah zat yang menghambat kerja enzim. Inhibitor adalah ion logam berat, asam, alkali, alkohol, dll.
Penghambatan dapat berupa reversibel atau ireversibel.
Pada ireversibel penghambatan, enzim kehilangan aktivitasnya sepenuhnya karena penghancuran struktur (denaturasi). Inhibitor meliputi denaturasi faktor fisik dan kimia.
reversibel penghambatan adalah interaksi reversibel dari enzim dengan substrat. Inhibisi reversibel dapat bersifat kompetitif dan non-kompetitif.
Pada kompetitif penghambatan reversibel terjadi “persaingan” antara substrat dan inhibitor untuk berinteraksi dengan pusat aktif enzim.
Substrat dan inhibitor adalah analog struktural. Inhibitor (Y), bersaing dengan substrat (S), membentuk kompleks inhibitor-enzim (EU) dengan enzim (E):
E + S + Y EU + S
ngibntorno-
enzimatik
kompleks
Non-kompetitif, atau alosterik(dari bahasa Yunani. allos- lainnya), Penghambatan didasarkan pada fakta bahwa inhibitor bukanlah analog struktural substrat dan tidak mengikat aktif, tetapi ke pusat alosterik, akibatnya struktur enzim berubah, dan pusat aktif tidak dapat menempelkan substrat.
Peran penting dalam pengaturan aksi enzim dimainkan oleh kompartemen, yaitu lokalisasi dalam struktur subseluler.
Siklik adenosin monofosfat (kamp)- turunan ATP yang berperan sebagai pembawa pesan sekunder dalam tubuh yang digunakan untuk perambatan intraseluler sinyal hormon tertentu (misalnya, glukagon atau adrenalin) yang tidak dapat melewati membran sel. Mengubah sejumlah protein inert menjadi enzim (tsamp-dependent protein kinase), di bawah pengaruh sejumlah biokimia yang terjadi. reaksi (konduksi impuls saraf).
Produksi CAMP dirangsang adrenalin.
Siklik guanosin monofosfat (cGMP) adalah bentuk siklik dari nukleotida yang dibentuk dari guanosin trifosfat (GTP) oleh enzim guanylate cyclase. Pendidikan dirangsang asetilkolin.
· CGMP terlibat dalam pengaturan proses biokimia dalam sel hidup sebagai utusan sekunder (secondary messenger). Merupakan karakteristik bahwa banyak dari efek cGMP secara langsung berlawanan dengan cAMP.
· CGMP mengaktifkan G-kinase dan fosfodiesterase, yang menghidrolisis cAMP.
· CGMP mengambil bagian dalam regulasi siklus sel. Pilihan sel tergantung pada rasio cAMP / cGMP: untuk menghentikan pembelahan (berhenti di fase G0) atau melanjutkan dengan masuk ke fase G1.
CGMP merangsang proliferasi sel (pembelahan), dan cAMP menekan
Adenosin Trifosfat (ATP)- nukleotida yang dibentuk oleh basa nitrogen adenin, gula ribosa lima karbon dan tiga residu asam fosfat. Gugus fosfat dalam molekul ATP saling berhubungan energi tinggi (makroergik) koneksi. Ikatan antara gugus fosfat tidak terlalu kuat, dan ketika mereka putus, sejumlah besar energi dilepaskan. Sebagai hasil dari pemecahan hidrolitik gugus fosfat dari ATP, asam adenosin difosfat (ADP) terbentuk dan sebagian energi dilepaskan.
· Bersama dengan nukleosida trifosfat lainnya, ATP adalah produk awal dalam sintesis asam nukleat.
· ATP memainkan peran penting dalam regulasi banyak proses biokimia. Menjadi efektor alosterik dari sejumlah enzim, ATP, dengan menempel pada pusat pengaturannya, meningkatkan atau menekan aktivitasnya.
· ATP juga merupakan prekursor langsung dari sintesis siklik adenosin monofosfat, mediator sekunder transmisi sinyal hormonal ke dalam sel.
Juga dikenal karena peran ATP sebagai neurotransmitter dalam sinapsis dan zat pensinyalan dalam interaksi antar sel lainnya
Adenosin Difosfat (ADP)- nukleotida yang terdiri dari adenin, ribosa dan dua residu asam fosfat. ADP terlibat dalam metabolisme energi di semua organisme hidup, ATP dibentuk darinya melalui fosforilasi:
ADP + H3PO4 + energi → ATP + H2O.
Fosforilasi siklik ADP dan penggunaan ATP selanjutnya sebagai sumber energi membentuk suatu proses yang merupakan inti dari metabolisme energi (katabolisme).
FAD - flavin adenin dinukleotida- koenzim yang mengambil bagian dalam banyak proses biokimia redoks. FAD ada dalam dua bentuk - teroksidasi dan tereduksi, fungsi biokimiawinya, sebagai suatu peraturan, terdiri dari transisi antara bentuk-bentuk ini.
Nikotinamida adenin dinukleotida (NAD) - dinukleotida terdiri dari dua nukleotida yang dihubungkan oleh gugus fosfatnya. Salah satu nukleotida mengandung adenin sebagai basa nitrogen, yang lain mengandung nikotinamida. Nicotinamide adenine dinucleotide ada dalam dua bentuk: teroksidasi (NAD) dan tereduksi (NADH).
· Dalam metabolisme, NAD terlibat dalam reaksi redoks, mentransfer elektron dari satu reaksi ke reaksi lainnya. Jadi, dalam sel, NAD berada dalam dua keadaan fungsional: bentuk teroksidasinya, NAD +, adalah agen pengoksidasi dan mengambil elektron dari molekul lain, direduksi menjadi NADH, yang kemudian berfungsi sebagai agen pereduksi dan menyumbangkan elektron.
· 1. Metabolisme protein, lemak dan karbohidrat. Karena NAD dan NADP adalah koenzim dari sebagian besar dehidrogenase, mereka terlibat dalam reaksi
Dalam sintesis dan oksidasi asam lemak,
Dalam sintesis kolesterol,
Pertukaran asam glutamat dan asam amino lainnya,
Metabolisme karbohidrat: jalur pentosa fosfat, glikolisis,
dekarboksilasi oksidatif asam piruvat,
· Siklus asam trikarboksilat.
· 2. NADH melakukan fungsi pengaturan, karena merupakan penghambat beberapa reaksi oksidasi, misalnya, dalam siklus asam trikarboksilat.
· 3. Perlindungan informasi herediter - NAD adalah substrat untuk poli-ADP-ribosilasi dalam proses menghubungkan pemutusan kromosom dan perbaikan DNA, yang memperlambat nekrobiosis dan apoptosis sel.
· 4. Perlindungan terhadap radikal bebas - NADPH merupakan komponen penting dari sistem antioksidan sel.
Koenzim dalam reaksi katalitik mengangkut berbagai kelompok atom, elektron atau proton. Koenzim berikatan dengan enzim:
Ikatan kovalen;
ikatan ionik;
Interaksi hidrofobik, dll.
Satu koenzim dapat menjadi koenzim untuk beberapa enzim. Banyak koenzim bersifat polifungsional (misalnya, NAD, PF). Spesifisitas holoenzim tergantung pada apoenzimnya.
Semua koenzim dibagi menjadi dua kelompok besar: vitamin dan non-vitamin.
Vitamin koenzim- turunan vitamin atau modifikasi kimia vitamin.
grup pertama: tiamin – turunan vitamin B1... Ini termasuk:
Tiamin monofosfat (TMP);
Tiamin difosfat (TDP) atau tiamin pirofosfat (TPP) atau cocarboxylase;
Tiamin trifosfat (TTF).
TPF memiliki signifikansi biologis terbesar. Ini adalah bagian dari dekarboksilase asam keto: PVC, asam a-ketoglutarat. Enzim ini mengkatalisis eliminasi CO2.
Cocarboxylase terlibat dalam reaksi transketolase dari siklus pentosa fosfat.
Grup 2: koenzim flavin yang berasal dari vitamin B2... Ini termasuk:
- flavin mononukleotida (FMN);
- flavin adenin dinukleotida (FAD).
Rebitol dan isoaloxazine membentuk vitamin B2. Vitamin B2 dan sisa fosfat untuk - Anda membentuk FMN. FMN dalam kombinasi dengan AMP bentuk FAD.
[Nasi. cincin isoaloxazine dihubungkan dengan rebitol, rebitol dengan asam fosfat, dan asam fosfat dengan AMP]
FAD dan FMN adalah koenzim dehidrogenase. Enzim-enzim ini mengkatalisis eliminasi hidrogen dari substrat, mis. berpartisipasi dalam reaksi oksidasi-reduksi. Misalnya, SDH - suksinat dehidrogenase - mengkatalisis transformasi suksinat menjadi - Anda menjadi fumarat. Ini adalah enzim yang bergantung pada FAD. [Nasi. COOH-CH 2 -CH 2 -COOH® (di atas panah - SDH, di bawah - FAD dan FADN 2) COOH-CH = CH-COOH]. Enzim flavin (flavin-dependent DH) mengandung FAD, yang merupakan sumber utama proton dan elektron di dalamnya. Dalam proses kimia. reaksi FAD diubah menjadi FADN 2. Bagian kerja rumpon adalah 2 cincin isoaloxazine; dalam proses kimia. reaksinya adalah penambahan dua atom hidrogen ke nitrogen dan penataan ulang ikatan rangkap di cincin.
Grup 3: koenzim pantotenat yang berasal dari vitamin B3- asam pantotenat. Mereka adalah bagian dari koenzim A, HS-CoA. Koenzim A ini adalah koenzim asiltransferase, bersama-sama dengan yang mentransfer berbagai kelompok dari satu molekul ke molekul lain.
kelompok ke-4: nicotinamide, turunan dari vitamin PP - nicotinamide:
Perwakilan:
Nicotinamide adenine dinucleotide (NAD);
Nikotinamida adenin dinukleotida fosfat (NADP).
Koenzim NAD dan NADP adalah koenzim dehidrogenase (enzim yang bergantung pada NADP), misalnya malatDH, isositratDH, laktatDH. Berpartisipasi dalam reaksi dehidrogenasi dan redoks. Dalam hal ini, NAD mengikat dua proton dan dua elektron, dan NADH2 terbentuk.
Beras. kelompok kerja NAD dan NADP: penarikan vitamin PP, yang mengikat satu atom H dan, sebagai akibatnya, terjadi penataan ulang ikatan rangkap. Konfigurasi baru vitamin PP + H + digambar]
Grup 5: piridoksin, turunan vitamin B6... [Nasi. piridoksal. Piridoksal + asam fosfat = piridoksal fosfat]
- piridoksin;
- piridoksal;
-piridoksamin.
Bentuk-bentuk ini saling berkonversi selama reaksi. Ketika piridoksal bereaksi dengan asam fosfat, piridoksal fosfat (PF) diperoleh.
PP adalah koenzim aminotransferase, ia mentransfer gugus amino dari AA ke asam keto - reaksi transaminasi... Juga, turunan vitamin B6 dimasukkan sebagai koenzim dalam AK dekarboksilase.
Koenzim non vitamin- zat yang terbentuk selama metabolisme.
1) Nukleotida- UTP, UDF, TTF, dll. UDP-glukosa masuk ke dalam sintesis glikogen. UDP-hyaluronic acid digunakan untuk menetralkan berbagai zat dalam reaksi transversal (glucuronyl transferase).
2) Turunan porfirin(heme): katalase, peroksidase, sitokrom, dll.
3) Peptida... Glutathione adalah tripeptida (GLU-CIS-GLI), ia berpartisipasi dalam o-reaksi, adalah koenzim oksidoreduktase (glutathione peroksidase, glutathione reduktase). 2GSH "(di atas panah 2H) G-S-S-G. GSH adalah bentuk tereduksi dari glutathione dan G-S-S-G teroksidasi.
4) Ion logam, misalnya, Zn 2+ adalah bagian dari enzim AldH (alkohol dehidrogenase), Cu 2+ - amilase, Mg 2+ - ATP-ase (misalnya, miosin ATP-ase).
Dapat berpartisipasi dalam:
Perlekatan kompleks substrat enzim;
Dalam katalisis;
Stabilisasi konformasi optimal dari situs aktif enzim;
Stabilisasi struktur kuarter.
Enzim, seperti protein, dibagi menjadi 2 kelompok: sederhana dan kompleks... Sederhana seluruhnya terdiri dari asam amino dan, setelah hidrolisis, membentuk asam amino eksklusif.Organisasi spasial mereka terbatas pada struktur tersier. Ini terutama enzim gastrointestinal: pepsin, tripsin, lizacim, fosfatase. Enzim kompleks selain bagian protein juga mengandung komponen non protein, komponen non protein ini berbeda dalam kekuatan ikatannya dengan bagian protein (alloenzim). Jika konstanta disosiasi suatu enzim kompleks sangat kecil sehingga dalam larutan semua rantai polipeptida terikat pada komponen non-proteinnya dan tidak terpisah selama isolasi dan pemurnian, maka komponen non-protein disebut kelompok prostetik dan dianggap sebagai bagian integral dari molekul enzim.
Dibawah koenzim memahami kelompok tambahan yang mudah dipisahkan dari alloenzim selama disosiasi. Ada ikatan kovalen yang agak kompleks antara alloenzim dan kelompok yang paling sederhana. Ada ikatan non-kovalen (interaksi hidrogen atau elektrostatik) antara allofermnt dan koenzim. Perwakilan khas koenzim adalah:
B1 - tiamin; pirofosfat (mengandung B)
B2 - riboflavin; FAD, FNK
PP - LEBIH, NADP
H - biotin; biositin
B 6 - piridoksin; piridoksal fosfat
Asam Pantotenat: Koenzim A
Banyak logam divalen (Cu, Fe, Mn, Mg) juga berperan sebagai kofaktor, meskipun mereka tidak termasuk dalam kelompok koenzim atau prostetik. Logam adalah bagian dari pusat aktif atau menstabilkan varian optimal dari struktur pusat aktif.
LOGAMENZIM
Fe, Fe hemoglobin, katalase, peroksidase
Cu, Cucytochrome oksidase
ZnDNA - polimerase, dehidrogenase
Mghexokinase
Mnarginase
Seglutathione reduktase
ATP, asam laktat, dan t-RNA juga dapat melakukan fungsi kofaktor. Perlu dicatat bahwa salah satu ciri khas enzim dua komponen adalah bahwa baik kofaktor (koenzim atau gugus prostetik), maupun aloenzim secara terpisah tidak menunjukkan aktivitas katalitik, dan hanya kombinasinya menjadi satu kesatuan, berjalan sesuai dengan programnya. organisasi tiga dimensi, memberikan jalannya reaksi kimia yang cepat.
Struktur NAD dan NADP.
NAD dan NADP adalah koenzim dehidrogenase yang bergantung pada piridin.
NICOTINAMIDE Adenin dinukleotida.
NICOTINAMIDE Adenin dinukleoamidofosfat (NADP)
Kemampuan NAD dan NADP untuk memainkan peran sebagai pembawa hidrogen yang akurat dikaitkan dengan kehadiran dalam strukturnya -
reamida asam nikotinat.
Dalam sel NAD - dehidrogenase dependen terlibat
dalam proses transfer elektron dari substrat ke O.
NADP - dehidrogenase dependen berperan dalam proses -
biosintesis gula. Oleh karena itu, koenzim NAD dan NADP
berbeda dalam lokalisasi intraseluler: NAD
terkonsentrasi di mitokondria, dan sebagian besar NADP
terletak di sitoplasma.
Struktur FAD dan FMN.
FAD dan FMN adalah kelompok prostetik dari enzim flavin. Mereka sangat kuat, tidak seperti NAD dan NADP, melekat pada alloferment.
FLAVINMONONUKLEOTIDA (FMN).
FLAVINACETYLDINUCLEOTIDE.
Bagian aktif dari molekul FAD dan FMN adalah riboflavin cincin isoalloksadin, pada atom nitrogen yang dapat mengikat 2 atom hidrogen.
Memuat ...