Anticorpii și antitoxinele îndeplinesc următoarele funcții ale proteinelor. Antitoxine. Efectul protector al anticorpilor serici

Anticorpi(imunoglobulinele, IG, Ig) sunt glicoproteine solubile prezente în serul sanguin, lichidul tisular sau pe membrana celulară care recunosc și leagă antigenele. Imunoglobulinele sunt sintetizate de limfocitele B (celule plasmatice) ca răspuns la substanțe străine cu o anumită structură - antigene. Anticorpii sunt folosiți de sistemul imunitar pentru a identifica și neutraliza obiectele străine - cum ar fi bacteriile și virușii.

Anticorpii îndeplinesc două funcții: o funcție de legare a antigenului și o funcție efectoră (de exemplu, lansarea schemei clasice de activare a complementului și de legare la celule), ei sunt cel mai important factor în imunitatea umorală specifică și constau din două lanțuri ușoare și două lanțuri grele. La mamifere, există cinci clase de imunoglobuline - IgG, IgA, IgM, IgD, IgE, care diferă în structura și compoziția de aminoacizi a lanțurilor grele. Imunoglobulinele sunt exprimate ca receptori legați de membrană pe suprafața celulelor B și ca molecule solubile prezente în ser și lichidul tisular.

Structura anticorpilor

Anticorpii sunt glicoproteine relativ mari (~150 kDa - IgG) cu o structură complexă. Ele constau din două lanțuri grele identice (lanțuri H, constând la rândul lor din domeniile VH, CH1, balama, CH2 și CH3) și două lanțuri ușoare identice (lanțuri L, constând din domeniile VL și CL). Oligozaharidele sunt atașate covalent de lanțurile grele. Folosind papain proteaza, anticorpii pot fi scindați în două Fab (fragment englez de legare la antigen - fragment de legare la antigen) și un Fc (fragment englezesc cristalizable - fragment capabil de cristalizare). În funcție de clasa și funcțiile îndeplinite, anticorpii pot exista atât sub formă monomerică (IgG, IgD, IgE, IgA seric), cât și sub formă oligomerică (IgA dimer-secretor, pentamer - IgM). În total, există cinci tipuri de lanțuri grele (lanțuri α-, γ-, δ-, ε- și μ) și două tipuri de lanțuri ușoare (lanț κ și lanț λ).

Tipuri de anticorpi:

IgG este imunoglobulina principală din serul unei persoane sănătoase (reprezintă 70-75% din fracția totală de imunoglobuline), cea mai activă în răspunsul imun secundar și imunitatea antitoxică. Datorită dimensiunilor sale mici (coeficientul de sedimentare 7S, greutate moleculară 146 kDa) este singura fracțiune de imunoglobuline capabilă să se transporte prin bariera placentară și, prin urmare, să ofere imunitate fătului și nou-născutului.
IgM sunt un pentamer al unei unități de bază cu patru lanțuri care conține două lanțuri μ. Ele apar în timpul răspunsului imun primar la un antigen necunoscut și constituie până la 10% din fracția de imunoglobuline. Sunt cele mai mari imunoglobuline (970 kDa).
IgA IgA serică reprezintă 15-20% din fracția totală de imunoglobuline, cu 80% din moleculele de IgA prezente sub formă monomerică la om. IgA secretorie se prezintă sub formă dimerică într-o componentă secretorie complexă, întâlnită în secrețiile sero-mucoase (de exemplu, în salivă, colostru, lapte, secreții ale membranei mucoase a sistemului genito-urinar și respirator).
IgD alcătuiește mai puțin de unu la sută din fracția de imunoglobuline plasmatice și se găsește în principal pe membrana unor limfocite B. Funcțiile nu sunt pe deplin înțelese; este probabil un receptor de antigen pentru limfocitele B care nu s-au prezentat încă la antigen.
IgE asociat cu membranele bazofilelor și mastocitelor, în formă liberă în plasmă este aproape absent. Asociat cu reacții alergice.

Funcțiile anticorpilor

Imunoglobulinele tuturor izotipurilor sunt bifuncționale. Aceasta înseamnă că o imunoglobulină de orice tip recunoaște și leagă un antigen și apoi îmbunătățește distrugerea și/sau îndepărtarea complexelor imune formate ca rezultat al activării mecanismelor efectoare. O regiune a moleculei de anticorp (Fab) determină specificitatea antigenului său, iar cealaltă (Fc) îndeplinește funcții efectoare: legarea la receptorii care sunt exprimați pe celulele corpului (de exemplu, fagocite); legarea la prima componentă (C1q) a sistemului complementului pentru a iniția calea clasică a cascadei complementului.

Cum se produc anticorpii?

Producția de anticorpi ca răspuns la intrarea antigenelor în organism depinde dacă organismul întâlnește acest antigen pentru prima dată sau în mod repetat. La întâlnirea inițială, anticorpii nu apar imediat, ci după câteva zile, formându-se mai întâi anticorpii IgM, iar apoi încep să predomine anticorpii IgG. Cantitatea de anticorpi din sânge atinge apogeul în aproximativ o săptămână, apoi numărul lor scade încet. Când antigenul reintră în organism, producerea de anticorpi are loc mai rapid și în volum mai mare, iar anticorpii IgG se formează imediat. Sistemul imunitar este capabil să-și amintească întâlnirile cu anumiți antigeni pentru o perioadă foarte lungă de timp; acest lucru explică, de exemplu, imunitatea pe viață la variolă sau infecțiile din copilărie.

Reacția antigen-anticorp

Ca rezultat al reacției antigen-anticorp, în gel se formează linii de precipitare, din care se poate aprecia numărul de componente care reacţionează, relația imunologică a antigenilor și mobilitatea lor electroforetică. Anticorpii pot fi detectați într-o reacție macroscopică de aglutinare folosind particule încărcate cu antigen. Au fost dezvoltate numeroase variante de analiză imunologică pe baza interacțiunii antigenelor și anticorpilor marcați. Izotopii radioactivi și enzimele sunt utilizați ca etichete.

Cum neutralizează anticorpii toxinele?

O moleculă de anticorp, atașându-se în apropierea centrului activ al toxinei, poate bloca stereochimic interacțiunea acesteia cu substratul, în special cu cel macromolecular. În complexul cu anticorpi, toxina își pierde capacitatea de a difuza în țesuturi și poate deveni obiectul fagocitozei, mai ales dacă dimensiunea complexului crește ca urmare a legării de autoanticorpi normali.

Efectul protector al anticorpilor serici

Anticorpii neutralizează virusurile în moduri diferite - de exemplu, prin inhibarea stereochimică legării virusului de receptorul celular și, prin urmare, împiedicând intrarea acestuia în celulă și replicarea ulterioară. O ilustrare a acestui mecanism este efectul protector manifestat de anticorpii specifici hemaglutininei virusului gripal. Anticorpii împotriva hemaglutininei virusului rujeolic împiedică, de asemenea, pătrunderea acestuia în celulă, dar răspândirea intercelulară a virusului este blocată de anticorpii la proteina de fuziune a membranelor citoplasmatice ale celulelor învecinate.

Anticorpii pot distruge direct particulele virale prin activarea complementului prin calea clasică sau provocând agregarea virală urmată de fagocitoză și moarte intracelulară. Chiar și concentrațiile relativ scăzute de anticorpi în sânge pot fi eficiente: de exemplu, este posibil să se protejeze primitorii de infecția cu poliomielita prin administrarea de anticorpi antivirali sau să se prevină rujeola la copiii care au fost în contact cu pacienții prin administrarea profilactică a gamma umană normală. globulină.

Anticorpi materni

În primele luni de viață, când sistemul limfoid propriu al copilului nu este încă suficient de dezvoltat, protecția împotriva infecțiilor este asigurată de anticorpii materni care pătrund în placentă sau vin cu colostru și sunt absorbiți în intestine. Clasa principală de imunoglobuline din lapte este imunoglobulina secretorie A. Nu este absorbită în intestin, dar rămâne aici, protejând membrana mucoasă. În mod surprinzător, acești anticorpi sunt direcționați către antigenele bacteriene și virale care se găsesc adesea în intestin. În plus, se crede că celulele care produc imunoglobulina A la astfel de antigene migrează în țesutul mamar, de unde anticorpii pe care îi produc intră în lapte.

Ca răspuns la prezența antigenelor. Pentru fiecare antigen se formează plasmocite specializate corespunzătoare acestuia, producând anticorpi specifici acestui antigen. Anticorpii recunosc antigenele prin legarea la un epitop specific - un fragment caracteristic al lanțului de aminoacizi de suprafață sau liniar al antigenului.

Anticorpii constau din două lanțuri ușoare și două lanțuri grele. La mamifere, există cinci clase de anticorpi (imunoglobuline) - IgG, IgA, IgM, IgD, IgE, care diferă în structura și compoziția de aminoacizi a lanțurilor grele și în funcțiile efectoare îndeplinite.

Istoria studiului

Primul anticorp a fost descoperit de Behring și Kitazato în 1890, dar la acel moment nu se putea spune nimic cert despre natura antitoxinei tetanice descoperite, în afară de specificitatea și prezența sa în serul unui animal imunitar. Abia în 1937, odată cu cercetările lui Tiselius și Kabat, a început studiul naturii moleculare a anticorpilor. Autorii au folosit metoda electroforezei proteinelor și au demonstrat o creștere a fracției de gamma globulină din serul sanguin al animalelor imunizate. Adsorbția serului de către antigenul care a fost luat pentru imunizare a redus cantitatea de proteine din această fracțiune la nivelul animalelor intacte.

Structura anticorpilor

Anticorpii sunt glicoproteine relativ mari (~150 kDa - IgG) cu o structură complexă. Ele constau din două lanțuri grele identice (lanțuri H, constând la rândul lor din domeniile V H, C H1, balama, CH2 și CH3) și două lanțuri ușoare identice (lanțuri L, constând din domeniile V L și C L). Oligozaharidele sunt atașate covalent de lanțurile grele. Folosind papain proteaza, anticorpii pot fi scindați în două Fab. legarea fragmentului de antigen- fragment de legare a antigenului) și unul (ing. fragment cristalizabil- fragment capabil de cristalizare). În funcție de clasa și funcțiile îndeplinite, anticorpii pot exista atât sub formă monomerică (IgG, IgD, IgE, IgA seric), cât și sub formă oligomerică (IgA dimer-secretor, pentamer - IgM). În total, există cinci tipuri de lanțuri grele (lanțuri α-, γ-, δ-, ε- și μ) și două tipuri de lanțuri ușoare (lanț κ și lanț λ).

Clasificarea lanțului greu

Există cinci clase ( izotipuri) imunoglobuline, care diferă:

mărimea
încărca
secvența de aminoacizi
continutul de carbohidrati

Clasa IgG este clasificată în patru subclase (IgG1, IgG2, IgG3, IgG4), clasa IgA în două subclase (IgA1, IgA2). Toate clasele și subclasele alcătuiesc nouă izotipuri care sunt prezente în mod normal la toți indivizii. Fiecare izotip este determinat de secvența de aminoacizi a regiunii constante a lanțului greu.

Funcțiile anticorpilor

Imunoglobulinele tuturor izotipurilor sunt bifuncționale. Aceasta înseamnă că imunoglobulina de orice tip

recunoaște și leagă antigenul și apoi
îmbunătățește distrugerea și/sau îndepărtarea complexelor imune formate ca rezultat al activării mecanismelor efectoare.

O regiune a moleculei de anticorp (Fab) determină specificitatea antigenului său, iar cealaltă (Fc) îndeplinește funcții efectoare: legarea la receptorii care sunt exprimați pe celulele corpului (de exemplu, fagocite); legarea la prima componentă (C1q) a sistemului complementului pentru a iniția calea clasică a cascadei complementului.

Aceasta înseamnă că fiecare limfocit sintetizează anticorpi cu o singură specificitate specifică. Și acești anticorpi sunt localizați pe suprafața acestui limfocite ca receptori.

După cum arată experimentele, toate imunoglobulinele de suprafață celulară au același idiotip: atunci când un antigen solubil, similar flagelinei polimerizate, se leagă de o anumită celulă, atunci toate imunoglobulinele de suprafață celulară se leagă de acest antigen și au aceeași specificitate, adică aceeași idiotip.

Antigenul se leagă de receptori, apoi activează selectiv celula pentru a produce cantități mari de anticorpi. Și deoarece celula sintetizează anticorpi cu o singură specificitate, această specificitate trebuie să coincidă cu specificitatea receptorului de suprafață inițial.

Specificitatea interacțiunii anticorpilor cu antigenele nu este absolută; aceștia pot reacționa încrucișat cu alți antigeni în grade diferite. Antiserul crescut la un antigen poate reacționa cu un antigen înrudit care poartă unul sau mai mulți determinanți aceiași sau similari. Prin urmare, fiecare anticorp poate reacționa nu numai cu antigenul care a determinat formarea lui, ci și cu alte molecule, uneori complet neînrudite. Specificitatea anticorpilor este determinată de secvența de aminoacizi a regiunilor lor variabile.

Teoria selecției clonale:

Anticorpii și limfocitele cu specificitatea necesară există deja în organism înainte de primul contact cu antigenul.
Limfocitele care participă la răspunsul imun au receptori specifici antigenului pe suprafața membranei lor. Limfocitele B au molecule receptor de aceeași specificitate ca și anticorpii pe care limfocitele îi produc și secretă ulterior.
Orice limfocit poartă receptori cu o singură specificitate pe suprafața sa.
Limfocitele care au antigenul trec printr-o etapă de proliferare și formează o clonă mare de plasmocite. Celulele plasmatice sintetizează anticorpi numai cu specificitatea pentru care a fost programat limfocitul precursor. Semnalele de proliferare sunt citokinele, care sunt eliberate de alte celule. Limfocitele pot secreta ele însele citokine.

Variabilitatea anticorpilor

Anticorpii sunt extrem de variabili (în corpul unei persoane pot exista până la 108 variante de anticorpi). Toată diversitatea anticorpilor provine din variabilitatea atât a lanțurilor grele, cât și a lanțurilor uşoare. Anticorpii produși de unul sau altul organism ca răspuns la anumiți antigeni se disting:

Izotipic variabilitate - manifestată în prezența unor clase de anticorpi (izotipuri), care diferă în structura lanțurilor grele și oligomeritate, produse de toate organismele unei specii date;
alotipic variabilitatea - se manifestă la nivel individual în cadrul unei specii date sub forma variabilității alelelor de imunoglobuline - este o diferență determinată genetic între un organism dat și altul;
Idiotipic variabilitate - se manifestă prin diferențe în compoziția de aminoacizi a situsului de legare a antigenului. Acest lucru se aplică domeniilor variabile și hipervariabile ale lanțurilor grele și ușoare care sunt în contact direct cu antigenul.

Controlul proliferării

Cel mai eficient mecanism de control este că produsul de reacție servește simultan ca inhibitor al acestuia. Acest tip de feedback negativ apare în timpul formării anticorpilor. Efectul anticorpilor nu poate fi explicat pur și simplu prin neutralizarea antigenului, deoarece moleculele întregi de IgG suprimă sinteza anticorpilor mult mai eficient decât fragmentele F(ab")2. Se presupune că blocarea fazei productive a B- dependentă de T. răspunsul celular are loc ca urmare a formării de legături încrucișate între receptorii antigen, IgG și Fc de pe suprafața celulelor B. Injectarea de IgM îmbunătățește răspunsul imun. Deoarece anticorpii acestui izotip particular apar mai întâi după introducerea unui antigen, ei sunt creditați cu un rol de îmbunătățire în stadiul incipient al răspunsului imun.

A. Reuth, J. Brustoff, D. Meil. Imunologie - M.: Mir, 2000 - ISBN 5-03-003362-9
Imunologie în 3 volume / Sub. ed. U. Paul. - M.: Mir, 1988
V. G. Galaktionov. Imunologie - M.: Editura. MSU, 1998 - ISBN 5-211-03717-0

Vezi si

Abzimele sunt anticorpi activi catalitic
Aviditate, afinitate - caracteristici ale legării antigenului și anticorpilor

Sistem imunitar / Imunologie
Sisteme	Sistemul imunitar adaptiv și sistemul imunitar înnăscut Sistemul imunitar umoral și sistemul imunitar celular Sistemul complementar (anafilotoxine) Imunitate intrinsecă
Antigeni și anticorpi

Legare și efector (care provoacă unul sau altul răspuns imun, de exemplu, declanșând schema clasică de activare a complementului).

Anticorpii sunt sintetizați de celulele plasmatice, pe care unele limfocite B devin, ca răspuns la prezența antigenelor. Pentru fiecare antigen se formează plasmocite specializate corespunzătoare acestuia, producând anticorpi specifici acestui antigen. Anticorpii recunosc antigenele prin legarea la un epitop specific - un fragment caracteristic al lanțului de aminoacizi de suprafață sau liniar al antigenului.

Anticorpii constau din două lanțuri ușoare și două grele. La mamifere, există cinci clase de anticorpi (imunoglobuline) - IgG, IgA, IgM, IgD, IgE, care diferă în structura și compoziția de aminoacizi a lanțurilor grele și în funcțiile efectoare îndeplinite.

YouTube enciclopedic

1 / 5

Structura anticorpilor

Anticorpii sunt glicoproteine relativ mari (~150 kDa - IgG) cu o structură complexă. Constă din două lanțuri grele identice (lanțuri H, constând la rândul lor din V H, CH 1, balama, domenii CH 2 și CH 3) și două lanțuri ușoare identice (lanțuri L, constând din domenii V L - și C L -). Oligozaharidele sunt atașate covalent de lanțurile grele. Folosind papain proteaza, anticorpii pot fi scindați în două Fab (fragment de legare a antigenului - fragment de legare a antigenului) și unul (fragment cristalizabil - fragment capabil de cristalizare). În funcție de clasa și funcțiile îndeplinite, anticorpii pot exista atât sub formă monomerică (IgG, IgD, IgE, IgA seric), cât și sub formă oligomerică (IgA dimer-secretor, pentamer - IgM). În total, există cinci tipuri de lanțuri grele (lanțuri α-, γ-, δ-, ε- și μ) și două tipuri de lanțuri ușoare (lanț κ și lanț λ).

Clasificarea lanțului greu

Există cinci clase ( izotipuri) imunoglobuline, care diferă:

secvența de aminoacizi
greutate moleculară
încărca

Funcțiile anticorpilor

Imunoglobulinele tuturor izotipurilor sunt bifuncționale. Aceasta înseamnă că imunoglobulina de orice tip

recunoaște și leagă antigenul și apoi
intensifică distrugerea și/sau îndepărtarea complexelor imune formate ca urmare a activării mecanismelor efectoare.

Aceasta înseamnă că fiecare limfocit sintetizează anticorpi cu o singură specificitate specifică. Și acești anticorpi sunt localizați pe suprafața acestui limfocite ca receptori.

Teoria selecției clonale:

Anticorpii și limfocitele cu specificitatea necesară există deja în organism înainte de primul contact cu antigenul.
Limfocitele care participă la răspunsul imun au receptori specifici antigenului pe suprafața membranei lor. Limfocitele B au molecule receptor de aceeași specificitate ca și anticorpii pe care limfocitele îi produc și secretă ulterior.
Orice limfocit poartă receptori cu o singură specificitate pe suprafața sa.
Limfocitele care au antigenul trec printr-o etapă de proliferare și formează o clonă mare de plasmocite. Celulele plasmatice sintetizează anticorpi numai cu specificitatea pentru care a fost programat limfocitul precursor. Semnalele de proliferare sunt citokinele, care sunt eliberate de alte celule. Limfocitele pot secreta ele însele citokine.

Variabilitatea anticorpilor

Izotipic variabilitate - manifestată în prezența unor clase de anticorpi (izotipuri), care diferă în structura lanțurilor grele și oligomeritate, produse de toate organismele unei specii date;
alotipic variabilitatea - se manifestă la nivel individual în cadrul unei specii date sub forma variabilității alelelor de imunoglobuline - este o diferență determinată genetic între un organism dat și altul;
Idiotipic variabilitate - se manifestă prin diferențe în compoziția de aminoacizi a situsului de legare a antigenului. Acest lucru se aplică domeniilor variabile și hipervariabile ale lanțurilor grele și ușoare care sunt în contact direct cu antigenul.

Controlul proliferării

Cel mai eficient mecanism de control este că produsul de reacție servește simultan ca inhibitor al acestuia. Acest tip de feedback negativ apare în timpul formării anticorpilor. Efectul anticorpilor nu poate fi explicat pur și simplu prin neutralizarea antigenului, deoarece moleculele întregi de IgG suprimă sinteza anticorpilor mult mai eficient decât fragmentele F(ab")2. Se presupune că blocarea fazei productive a B- dependentă de T. răspunsul celular are loc ca urmare a formării de legături încrucișate între receptorii antigen, IgG și Fc de pe suprafața celulelor B. Injectarea de IgM îmbunătățește răspunsul imun. Deoarece anticorpii acestui izotip particular apar mai întâi după introducerea unui antigen, le este atribuit un rol de amplificare în stadiul incipient al răspunsului imun.

Anticorpi: sunt proteine produse de celulele organelor limfoide (limfocite B) sub influența unui antigen și capabile să intre într-o relație specifică cu acestea. În acest caz, anticorpii pot neutraliza toxinele bacteriilor și virușilor; aceștia se numesc antitoxine și anticorpi de neutralizare a virusului.

Ele pot precipita antigene solubile - precipitine, și lipici antigene corpusculare - aglutinine.

Natura anticorpilor: anticorpii aparțin gamaglobulinelor. În organism, gamaglobulinele sunt produse de celulele plasmatice și reprezintă 30% din toate proteinele din serul sanguin.

Gamaglobulinele care poartă funcția de anticorpi se numesc imunoglobuline și sunt denumite Ig. Proteinele Ig sunt clasificate chimic ca glicoproteine, adică constau din proteine, zaharuri și 17 aminoacizi.

Molecula Ig:

La microscopie electronică, molecula de Ig are forma unui joc cu un unghi diferit.

Unitatea structurală a Ig este un monomer.

Monomerul este format din 4 lanțuri polipeptidice legate între ele prin legături disulfurice. Dintre cele 4 lanțuri, două lanțuri sunt lungi și curbate la mijloc. Greutatea moleculară de la 50-70 kDa sunt așa-numitele lanțuri H grele, iar două lanțuri scurte sunt adiacente secțiunilor superioare ale lanțurilor H, greutatea moleculară 24 kDa sunt lanțuri L ușoare.

Lanțurile ușoare și grele variabile formează împreună un situs care se leagă în mod specific la antigen - fragmentul Fab centrului de legare a antigenului, fragmentul Fc responsabil pentru activarea complementului.

Fab (Englez fragment antigen binding - antigen-binding fragment) și un Fc (English fragment crystallizable - fragment capabil of crystallization).

Clasele de imunoglobuline:

Ig M - constituie 5-10% din imunoglobulinele serice. Este cea mai mare moleculă dintre toate cele cinci clase de imunoglobuline. Greutate moleculară 900 mii kDa. Primul care apare în serul sanguin atunci când este introdus antigenul. Prezența Ig M indică un proces acut. Ig M aglutinează și lizează antigenul și, de asemenea, activează complementul. Atașat la fluxul sanguin.

Ig G - constituie 70-80% din imunoglobulinele serice. Greutate moleculară 160 mii kDa. Este sintetizat în timpul răspunsului imun secundar, este capabil să depășească bariera placentară și să ofere protecție imunitară nou-născuților în primele 3-4 luni, apoi este distrus. La începutul bolii, cantitatea de Ig G este nesemnificativă, dar pe măsură ce boala progresează, cantitatea acestora crește. Joacă un rol major în protejarea împotriva infecțiilor. Titrurile ridicate de Ig G indică faptul că organismul este în stadiul de recuperare sau a suferit recent o infecție. Se găsește în serul de sânge și se distribuie prin mucoasa intestinală în lichidul tisular.

Ig A - variază de la 10-15%, greutate moleculară 160 mii kDa. Joacă un rol important în protejarea membranelor mucoase ale tractului respirator și digestiv și a sistemului genito-urinar. Există ser și Ig A secretoare. Serul neutralizează microorganismele și toxinele acestora, nu leagă complementul și nu trece prin bariera placentară.

Ig A secretorii activeaza complementul si stimuleaza activitatea fagocitara la nivelul mucoaselor, care se gaseste in principal in secretiile mucoaselor, saliva, lichid lacrimal, transpiratie, scurgeri nazale, unde asigura protectia suprafetelor care comunica cu mediul extern de microorganisme. Sintetizată de celulele plasmatice. În serul uman, se prezintă sub formă monomerică. Oferă imunitate locală.

Ig E - cantitatea sa din ser este mică și doar o mică parte din plasmocite sintetizează Ig E. Ele se formează ca răspuns la alergeni și interacționând cu aceștia provoacă o reacție HNT. Sintetizată de limfocitele B și plasmocite. Nu trece prin bariera placentară.

Ig D - participarea sa nu a fost suficient studiată. Aproape toate se află pe suprafața limfocitelor. Produs de celulele amigdalelor și adenoidelor. IgD nu leagă complementul și nu traversează bariera placentară. Ig D și Ig A sunt interconectate și activează limfocitele. Concentrația de Ig D crește în timpul sarcinii, cu astmul bronșic și cu lupusul eritematos sistemic.

Anticorpi normali (naturali)

Corpul conține un anumit nivel din ele, se formează fără fenomene de stimulare antigenică. Acestea includ anticorpi împotriva antigenelor eritrocitare, grupelor de sânge și împotriva grupurilor intestinale de bacterii.

Procesul de producere a anticorpilor, acumularea și dispariția lor au anumite caracteristici care sunt diferite în răspunsul imun primar (acesta este răspunsul la întâlnirea inițială cu antigenul) și răspunsul imun secundar (acesta este răspunsul la contactul repetat cu același antigen). antigen după 2-4 săptămâni).

Sinteza anticorpilor în orice răspuns imun are loc în mai multe etape - acestea sunt stadiul latent, stadiul logaritmic, stadiul staționar și faza de declin al anticorpilor.

Răspunsul imun primar:

Faza latentă: în această perioadă are loc procesul de recunoaștere a antigenului și formarea de celule capabile să sintetizeze anticorpi împotriva acestuia. Durata acestei perioade este de 3-5 zile.

Faza logaritmică: rata de sinteză a anticorpilor este scăzută. (durata 15-20 zile).

Faza staționară: titrurile de anticorpi sintetizați ating valorile maxime. Se sintetizează mai întâi anticorpii care aparțin imunoglobulinelor din clasa M, apoi G. Mai târziu pot apărea Ig A și Ig E.

Faza de scădere: nivelurile de anticorpi scad. Durata de la 1-6 luni.

Răspunsul imun secundar.

A3 . Ce factori cauzează denaturarea ireversibilă a proteinelor?

A4 . Indicați ce se observă atunci când acidul azotic concentrat este aplicat pe soluții de proteine:

A5 . Proteinele care îndeplinesc o funcție catalitică se numesc:

	Hormonii		Enzime
	Vitamine		Proteinele

A6. Hemoglobina proteică îndeplinește următoarele funcții:

Partea B

B1. Meci:

Tipul de moleculă proteică		Proprietate
	Proteine globulare		Molecula este ondulată într-o minge
	Proteine fibrilare		Nu se dizolvă în apă
			Se dizolvă în apă sau formează soluții coloidale
			Structură asemănătoare firului

B2. Proteine:

Partea C

C1. Scrieți ecuațiile de reacție prin care se poate obține glicina din etanol și substanțe anorganice.

Opțiunea 2

Partea A

A1 . Care element are cea mai mare fracție de masă în proteine?

A2 .Indica carui grup de substante apartine hemoglobina:

A3. Înfăşurarea unei spirale într-o bilă-„globul” se caracterizează prin:

A4 . Când proteinele ard, simți mirosul:

A5 . Apariția unei culori galbene atunci când o soluție proteică reacționează cu acidul azotic concentrat indică prezența reziduurilor de aminoacizi în proteină care conține:

A6 .Proteine care protejează împotriva pătrunderii bacteriilor în celulă:

Partea B

B1. Proteinele pot fi găsite:

B2 . Ce afirmații despre proteine sunt adevărate?

Partea C

C1. Efectuați transformări:

H2O/Hg2 + +Ag2O/NH3 (soluție) +Cl2NH3 (ex.)

C 2 H 2 → X 1 → X 2 → X 3 → X 4

Opțiunea 3

Partea A

A1 .Structura primară a unei proteine este:

A2 .Roturile helixului structurii secundare a proteinei sunt ținute împreună în principal prin legături:

A3. Denaturarea proteinelor duce la distrugerea:

	Legături peptidice		Legături de hidrogen
	Structura primară		Structura secundară și terțiară

A4 . Indicați reacția calitativă generală la proteine:

A6. Anticorpii și antitoxinele îndeplinesc următoarele funcții ale proteinelor:

Partea B

B1. Meci:

Tip de țesut sau funcție proteică		Tipul de proteine
	Tesut muscular		Proteine globulare
	Acoperă țesuturi, păr, unghii		Proteine fibrilare
	Enzime
	Proteine de transport

B2 . Când proteinele sunt hidrolizate, se pot forma substanțe:

	C2H5OH		CH3CH(NH2)COOH
	CH3COOH		CH2(OH)CH(NH2)COOH
	NH2CH2COOH		NH2-NH2

Partea C

C1. Scrieți ecuațiile de reacție pentru formarea unei dipeptide din:

a) acid aspartic (acid 2-aminobutandioic);

b) din acid aminoacetic și alanină.

Opțiunea 4

Partea A

A1 .Structura secundară a proteinei este determinată de:

A2 . Combinația a patru globule într-o moleculă de hemoglobină caracterizează:

Structura primară a proteinei