- sinteza substanțelor organice din dioxid de carbon și apă cu utilizarea obligatorie a energiei luminoase:

6CO 2 + 6H 2 O + Q lumină → C 6 H 12 O 6 + 6O 2.

La plantele superioare, organul fotosintezei este frunza, organelele fotosintezei sunt cloroplaste (structura cloroplastelor - prelegerea nr. 7). Pigmenții fotosintetici sunt încorporați în membranele tilacoide cloroplastice: clorofile și carotenoizi. Există mai multe tipuri diferite de clorofilă ( a, b, c, d), principala este clorofila A... În molecula de clorofilă se poate distinge un „cap” de porfirină cu un atom de magneziu în centru și o „coadă” de fitol. „Capul” de porfirina este o structură plată, este hidrofilă și, prin urmare, se află pe suprafața membranei care se confruntă cu mediul apos al stromei. „Coada” fitolului este hidrofobă și datorită acestui fapt menține molecula de clorofilă în membrană.

Clorofilele absorb lumina roșie și albastru-violet, reflectă verdele și, prin urmare, conferă plantelor culoarea verde caracteristică. Moleculele de clorofilă din membranele tilacoide sunt organizate în sisteme foto... Plantele și algele albastre-verzi au fotosistemul-1 și fotosistemul-2, bacteriile fotosintetice au fotosistemul-1. Numai fotosistemul-2 poate descompune apa cu evoluția oxigenului și poate lua electroni din hidrogenul apei.

Fotosinteza este un proces complex în mai multe etape; reacţiile fotosintetice se împart în două grupe: reacţii faza luminoasași reacții faza intunecata.

Faza de lumină

Această fază are loc numai în prezența luminii în membranele tilacoidelor, cu participarea clorofilei, a proteinelor de transport de electroni și a unei enzime - ATP sintetaza. Sub acțiunea unui cuantum de lumină, electronii clorofilei sunt excitați, părăsesc molecula și intră în partea exterioară a membranei tilacoide, care în cele din urmă devine încărcată negativ. Moleculele de clorofilă oxidate sunt reduse prin luarea de electroni din apă în spațiul intratilacoid. Aceasta duce la descompunerea sau fotoliza apei:

H2O + Q lumină → H + + OH -.

Ionii hidroxil își donează electronii, transformându-se în radicali reactivi.

OH - → .OH + e -.

Radicalii OH se combină pentru a forma apă și oxigen liber:

4NR. → 2H2O + O2.

În acest caz, oxigenul este eliminat în mediul extern, iar protonii se acumulează în interiorul tilacoidului în „rezervorul de protoni”. Ca urmare, membrana tilacoidă pe de o parte este încărcată pozitiv datorită H +, pe de altă parte datorită electronilor este încărcată negativ. Când diferența de potențial dintre părțile exterioare și interioare ale membranei tilacoide atinge 200 mV, protonii sunt împinși prin canalele ATP sintetazei și are loc fosforilarea ADP la ATP; hidrogenul atomic este utilizat pentru a reduce purtătorul specific NADP + (nicotinamidă adenin dinucleotidă fosfat) la NADPH 2:

2Н + + 2е - + NADP → NADPH 2.

Astfel, fotoliza apei are loc în timpul fazei de lumină, care este însoțită de trei procese cele mai importante: 1) sinteza ATP; 2) formarea NADP · H 2; 3) formarea oxigenului. Oxigenul difuzează în atmosferă, ATP și NADPH 2 sunt transportate în stroma cloroplastică și participă la procesele din faza întunecată.

1 - stroma de cloroplast; 2 - tilacoid grana.

Faza intunecata

Această fază are loc în stroma cloroplastică. Pentru reacțiile sale, energia luminii nu este necesară, astfel încât acestea apar nu numai în lumină, ci și în întuneric. Reacțiile în fază întunecată sunt un lanț de transformări succesive ale dioxidului de carbon (venit din aer), ducând la formarea glucozei și a altor substanțe organice.

Prima reacție din acest lanț este fixarea dioxidului de carbon; captatorul de dioxid de carbon este zahăr cu cinci atomi de carbon ribuloză bifosfat(RiBF); enzima catalizează reacția ribuloz bifosfat carboxilază(RuBP-carboxilază). Ca urmare a carboxilării ribulozei bifosfat, se formează un compus instabil cu șase atomi de carbon, care se descompune imediat în două molecule. acid fosfogliceric(FGK). Apoi are loc un ciclu de reacții, în care, printr-o serie de produse intermediare, acidul fosfogliceric este transformat în glucoză. Aceste reacții folosesc energiile ATP și NADP · H 2 formate în faza luminoasă; ciclul acestor reacții se numește „ciclul Calvin”:

6CO2 + 24H + + ATP → C6H12O6 + 6H2O.

Pe lângă glucoză, în procesul de fotosinteză, se formează și alți monomeri de compuși organici complecși - aminoacizi, glicerol și acizi grași, nucleotide. În prezent, se disting două tipuri de fotosinteză: fotosinteza C 3 și C 4.

C 3 fotosinteza

Acesta este un tip de fotosinteză în care primul produs sunt compuși cu trei atomi de carbon (C 3). Fotosinteza C 3 a fost descoperită mai devreme decât fotosinteza C 4 (M. Calvin). Este vorba despre fotosinteza C 3 care este descrisă mai sus, la rubrica „Fază întunecată”. Caracteristici caracteristice ale fotosintezei C 3: 1) acceptorul de dioxid de carbon este RuBP, 2) reacția de carboxilare a RuBP este catalizată de RuBP carboxilază, 3) ca urmare a carboxilării RuBP, se formează un compus cu șase atomi de carbon, care se descompune în două FHA. FGK este restaurat la trioză fosfați(TF). O parte din TF merge la regenerarea RiBP, o parte este transformată în glucoză.

1 - cloroplast; 2 - peroxizom; 3 - mitocondrie.

Este absorbția dependentă de lumină a oxigenului și emisia de dioxid de carbon. La începutul secolului trecut, s-a constatat că oxigenul suprimă fotosinteza. După cum s-a dovedit, pentru carboxilază RiBP, substratul poate fi nu numai dioxid de carbon, ci și oxigen:

О 2 + RuBP → fosfoglicolat (2C) + FHA (3C).

În acest caz, enzima se numește RiBP-oxigenază. Oxigenul este un inhibitor competitiv al fixării dioxidului de carbon. Gruparea fosfat este scindată și fosfoglicolatul devine glicolat, care trebuie utilizat de plantă. Intră în peroxizomi, unde este oxidat în glicină. Glicina intră în mitocondrii, unde este oxidată în serină, în timp ce are loc pierderea carbonului deja fixat sub formă de CO 2. Ca rezultat, două molecule de glicolat (2C + 2C) sunt transformate într-un singur FHA (3C) și CO2. Fotorespirația duce la o scădere a randamentului plantelor C 3 cu 30-40% ( C 3 -plante- plante pentru care fotosinteza C 3 este caracteristică).

С 4 -fotosinteză - fotosinteză, în care primul produs este compuși cu patru atomi de carbon (С 4). În 1965, s-a constatat că la unele plante (trestie de zahăr, porumb, sorg, mei) primii produse ale fotosintezei sunt acizii cu patru atomi de carbon. Astfel de plante au fost numite Cu 4 plante... În 1966, oamenii de știință australieni Hatch și Slack au arătat că plantele C4 nu au practic fotorespirație și sunt mult mai eficiente în absorbția dioxidului de carbon. Calea transformărilor carbonului în plantele C 4 a început să fie numită de Hatch-Slack.

Pentru plantele C 4 este caracteristică o structură anatomică specială a frunzei. Toate fasciculele conductoare sunt înconjurate de un strat dublu de celule: cel exterior este celule mezofile, cel interior este celulele tecii. Dioxidul de carbon este fixat în citoplasma celulelor mezofile, acceptorul este fosfoenolpiruvat(PEP, 3C), ca urmare a carboxilării PEP, se formează oxalacetat (4C). Procesul este catalizat PEP-carboxilază... Spre deosebire de RuBP carboxilaza, PEP carboxilaza are o afinitate mare pentru CO2 și, cel mai important, nu interacționează cu O2. În cloroplastele mezofilei, există multe boabe, unde reacțiile fazei luminoase sunt active. În cloroplastele celulelor învelișului au loc reacții ale fazei întunecate.

Oxaloacetatul (4C) este transformat în malat, care este transportat prin plasmodesme la celulele învelișului. Aici este decarboxilat și deshidratat pentru a forma piruvat, CO2 și NADPH2.

Piruvatul revine în celulele mezofile și este regenerat în detrimentul energiei ATP din PEP. CO2 este din nou fixat de RiBP carboxilază cu formarea de FHA. Regenerarea PEP necesită energie ATP, așa că este nevoie de aproape de două ori mai multă energie decât în ​​cazul fotosintezei C3.

Importanța fotosintezei

Datorită fotosintezei, miliarde de tone de dioxid de carbon sunt absorbite din atmosferă în fiecare an, miliarde de tone de oxigen sunt eliberate; fotosinteza este principala sursă de formare a materiei organice. Oxigenul formează stratul de ozon, care protejează organismele vii de radiațiile ultraviolete cu unde scurte.

În timpul fotosintezei, o frunză verde folosește doar aproximativ 1% din energia solară care cade pe ea, productivitatea este de aproximativ 1 g de materie organică la 1 m 2 de suprafață pe oră.

Chemosinteza

Sinteza compușilor organici din dioxid de carbon și apă, realizată nu datorită energiei luminii, ci datorită energiei de oxidare a substanțelor anorganice, se numește chimiosinteză... Organismele chemosintetice includ unele tipuri de bacterii.

Bacteriile nitrificatoare amoniacul este oxidat la azot și apoi la acid azotic (NH 3 → HNO 2 → HNO 3).

Bacteriile de fier transformarea fierului feros în oxid (Fe 2+ → Fe 3+).

Bacteriile cu sulf oxidează hidrogenul sulfurat la sulf sau acid sulfuric (H 2 S + ½O 2 → S + H 2 O, H 2 S + 2O 2 → H 2 SO 4).

Ca urmare a reacțiilor de oxidare a substanțelor anorganice, se eliberează energie, care este stocată de bacterii sub formă de legături ATP de înaltă energie. ATP este utilizat pentru sinteza substanțelor organice, care procedează într-un mod similar cu reacțiile fazei întunecate a fotosintezei.

Bacteriile chemosintetice contribuie la acumularea de minerale în sol, îmbunătățesc fertilitatea solului, promovează tratarea apelor uzate etc.

Mergi la cursurile numărul 11„Conceptul de metabolism. Biosinteza proteinelor"

Mergi la cursurile nr. 13„Metode de diviziune a celulelor eucariote: mitoză, meioză, amitoză”

Coenzimele FMN (RMM) și FAD (RAO)

Rolul biologic al enzimelor flavine este că ele catalizează reacții redox aerobe în sistemele vii, de exemplu, oxidează coenzimele reducătoare - NAD H 2, NADP H 2, care poartă H 2 în lanțul respirator.

Coenzime tiol

Coenzimele tiol includ coenzima de acilare (CoA, CoA, HSCoA), al cărei rol biologic este de a transfera grupări acil. Dacă CoA poartă acetil (CH 3 CO–), atunci se numește coenzima de acetilare. CoA conține vitamina B 3 (acid pantotenic):

Grupările acil sunt transferate de CoA datorită legăturii esterice a coenzimei A cu gruparea tiol –SH.

Rolul biologic al coenzimei de acetilare este că este:

1) o substanță cheie a metabolismului intermediar, un purtător al grupelor СН 3 СО–, care intră în ciclul Krebs pentru oxidare la Н 2 О și СО 2 și generarea de energie;

2) o coenzimă implicată în biosinteza și descompunerea acizilor grași în aminoacizi.

SECȚIUNEA 4. PROPRIETĂȚI FIZICE ȘI CHIMICE ALE ENZIMELOR

Enzime Sunt compuși cu greutate moleculară mare, electroliți amfoteri, ale căror proprietăți caracteristice sunt:

Hidrofilitate;

Sărare;

Denaturare;

Proprietățile sistemelor coloidale;

PH optim;

Temperatura optima;

Specificitate mare de acțiune;

Activarea și inhibarea enzimelor.

Efectul temperaturii asupra activității enzimelor

Pentru reacțiile enzimatice, regula Van't Hoff este valabilă: cu o creștere a temperaturii cu 10 ° C, viteza de reacție crește de 2-4 ori:

,

unde V t2 - viteza la temperatura t2; V t1 - viteza la temperatura t1; Δt = t2 - t1; γ = 2–4 este coeficientul de temperatură.

Această dependență rămâne până la un anumit nivel de temperatură - temperatura optimă. Pentru majoritatea enzimelor, temperatura optimă este în intervalul 35 ... 45 ° C. O creștere a temperaturii peste valoarea optimă duce la o scădere a activității enzimei; la t> 70 ° C, enzima este inactivată, adică își pierde activitatea biologică. Deoarece enzima este o proteină, atunci când temperatura crește, are loc denaturarea acesteia, structura centrului activ se modifică, ca urmare, enzima nu poate reacționa cu substratul. Excepțiile sunt miokinaza, care este activă la 100 ° C și catalaza, care este activă la 0 ° C.

pH optim

Enzimele prezintă activitate maximă la intervalul optim de pH fiziologic (vezi anexa). De exemplu, pH-ul optim pentru zaharază este 6,2, pentru pepsină este 1,5-2,5.

Reversibilitatea acțiunii

Unele enzime pot cataliza reacții înainte și înapoi.

Specificitatea (selectivitatea) acțiunii

O enzimă poate cataliza una sau mai multe reacții chimice care sunt strâns legate în natură. Specificul se bazează pe ipoteza lui E. Fisher: o corespondență strictă între structura substratului și centrul activ, ca o cheie a unei încuietori.

Specificitatea poate fi relativă sau absolută. Specificitate relativă caracteristice enzimelor care acţionează asupra unui anumit tip de legătură. Enzimele cu specificitate relativă includ esterazele (hidroliza la locul legăturilor esterice) și proteinazele (hidroliza legăturilor peptidice).

Specificitate absolută (selectivitate absolută) constă în faptul că enzima catalizează conversia unui singur substrat al unei structuri specifice.

De exemplu:

Zaharoza Zaharoza

Arginază Arginina

Specificitatea absolută include, de asemenea, specificitatea stereochimică, adică efectul unei enzime asupra unui anumit stereoizomer.

Activarea enzimatică. Activatori. Inhibitie. Inhibitori

Activare numită creștere a activității enzimatice, activatori- substante care maresc activitatea enzimelor.

Activatorii pot fi ioni metalici (Na +, K +, Mg 2+).

Unul dintre tipurile de proces de activare este procesul de auto-activare a enzimelor. Enzimele au zimogene- forme inactive de enzime, când centrul activ este mascat de o porțiune suplimentară a lanțului peptidic, în urma căreia substratul nu se poate apropia de centrul activ. Transformarea unui zimogen într-o enzimă activă ca urmare a îndepărtării unei porțiuni din lanțul peptidic și a eliberării centrului activ se numește autoactivare.

Se numește o scădere a vitezei de reacție enzimatică sub influența inhibitorilor inhibitie, respectiv inhibitori Sunt substanțe care inhibă acțiunea enzimelor. Inhibitorii sunt ioni de metale grele, acizi, alcalii, alcooli etc.

Inhibarea poate fi fie reversibilă, fie ireversibilă.

La ireversibil inhibiție, enzima își pierde complet activitatea din cauza distrugerii structurii (denaturare). Inhibitorii includ factori fizici și chimici denaturanți.

Reversibil inhibiția este interacțiunea reversibilă a unei enzime cu un substrat. Inhibarea reversibilă poate fi competitivă și necompetitivă.

La competitiv inhibarea reversibilă are loc „competiția” între substrat și inhibitor pentru interacțiunea cu centrul activ al enzimei.

Substratul și inhibitorii sunt analogi structurali. Inhibitorul (Y), concurând cu substratul (S), formează un complex inhibitor-enzimă (EU) cu enzima (E):

E + S + Y ↔ EU + S

nngibntorno-

enzimatic

complex

Necompetitiv sau alosteric(din greacă. allos- altele), Inhibarea se bazează pe faptul că inhibitorul nu este un analog structural al substratului și se leagă nu de centrul activ, ci de centrul alosteric, în urma căruia structura enzimei se modifică și centrul activ. nu poate atașa substratul.

Un rol important în reglarea acțiunii enzimelor îl joacă acestora compartiment, adică localizarea în structuri subcelulare.

Adenozin monofosfat ciclic (tabără)- un derivat de ATP care actioneaza ca mesager secundar in organism, folosit pentru propagarea intracelulara a semnalelor anumitor hormoni (de exemplu, glucagon sau adrenalina) care nu pot trece prin membrana celulara. Transformă un număr de proteine ​​inerte în enzime (protein kinaze dependente de tsamp), sub influența cărora are loc o serie de biochimie. reacții (conducerea unui impuls nervos).

Producția de CAMP este stimulată adrenalina.

Guanozin monofosfat ciclic (cGMP) este o formă ciclică a unei nucleotide formată din guanozin trifosfat (GTP) de enzima guanilat ciclază. Educația este stimulată acetilcolina.

· CGMP este implicat în reglarea proceselor biochimice din celulele vii ca mediator secundar (mesager secundar). Este caracteristic că multe dintre efectele cGMP sunt direct opuse cu cAMP.

· CGMP activează G-kinaza și fosfodiesteraza, care hidrolizează cAMP.

· CGMP participă la reglarea ciclului celular. Alegerea celulei depinde de raportul cAMP/cGMP: opriți diviziunea (opriți în faza G0) sau continuați trecând în faza G1.

CGMP stimulează proliferarea celulară (diviziunea), iar cAMP suprimă

Trifosfat de adenozină (ATP)- nucleotidă formată dintr-o bază azotată adenină, o riboză de zahăr cu cinci atomi de carbon și trei reziduuri de acid fosforic. Grupările de fosfat din molecula de ATP sunt interconectate de mare energie (macroergic) conexiuni. Legăturile dintre grupările fosfat nu sunt foarte puternice, iar atunci când sunt rupte, se eliberează o cantitate mare de energie. Ca rezultat al scindării hidrolitice a grupării fosfat din ATP, se formează acid adenozin difosforic (ADP) și se eliberează o parte de energie.

· Împreună cu alți nucleozidici trifosfați, ATP este produsul inițial în sinteza acizilor nucleici.

· ATP joacă un rol important în reglarea multor procese biochimice. Fiind un efector alosteric al unui număr de enzime, ATP, prin atașarea la centrii lor de reglare, sporește sau suprimă activitatea acestora.

· ATP este, de asemenea, un precursor direct al sintezei de adenozin monofosfat ciclic, un mediator secundar al transmiterii semnalului hormonal în celulă.

De asemenea, cunoscut pentru rolul ATP ca neurotransmițător în sinapse și o substanță de semnalizare în alte interacțiuni intercelulare

Adenozin difosfat (ADP)- o nucleotidă constând în din adenină, riboză și două resturi de acid fosforic. ADP este implicat în metabolismul energetic în toate organismele vii, ATP se formează din el prin fosforilare:

ADP + H3PO4 + energie → ATP + H2O.

Fosforilarea ciclică a ADP și utilizarea ulterioară a ATP ca sursă de energie formează un proces care este esența metabolismului energetic (catabolism).

FAD - flavin adenin dinucleotide- o coenzimă care participă la multe procese biochimice redox. FAD există în două forme - oxidat și redus, funcția sa biochimică, de regulă, constă în trecerea între aceste forme.

Nicotinamidă adenin dinucleotidă (NAD) - dinucleotida constă din două nucleotide legate prin grupările lor fosfat. Una dintre nucleotide conține adenină ca bază azotată, cealaltă conține nicotinamidă. Nicotinamida adenin dinucleotida există sub două forme: oxidată (NAD) și redusă (NADH).

· În metabolism, NAD este implicat în reacții redox, transferând electroni de la o reacție la alta. Astfel, în celule, NAD se află în două stări funcționale: forma sa oxidată, NAD+, este un agent oxidant și preia electroni dintr-o altă moleculă, fiind redus la NADH, care apoi servește ca agent reducător și donează electroni.

· 1. Metabolismul proteinelor, grăsimilor și carbohidraților. Deoarece NAD și NADP sunt coenzime ale majorității dehidrogenazelor, ele sunt implicate în reacții

În sinteza și oxidarea acizilor grași,

În sinteza colesterolului,

Schimb de acid glutamic și alți aminoacizi,

Metabolismul carbohidraților: calea pentozei fosfat, glicoliză,

Decarboxilarea oxidativă a acidului piruvic,

· Ciclul acidului tricarboxilic.

· 2. NADH îndeplinește o funcție de reglare, deoarece este un inhibitor al unor reacții de oxidare, de exemplu, în ciclul acidului tricarboxilic.

· 3. Protecția informațiilor ereditare - NAD este un substrat pentru poli-ADP-ribozilarea în procesul de legătură între rupere cromozomiale și repararea ADN-ului, care încetinește necrobioza și apoptoza celulară.

· 4. Protectie impotriva radicalilor liberi – NADPH este o componenta esentiala a sistemului antioxidant al celulei.

Coenzimele din reacțiile catalitice transportă diverse grupe de atomi, electroni sau protoni. Coenzimele se leagă de enzime:

Legaturi covalente;

Legături ionice;

Interacțiuni hidrofobe etc.

O coenzimă poate fi o coenzimă pentru mai multe enzime. Multe coenzime sunt polifuncționale (de exemplu, NAD, PF). Specificitatea holoenzimei depinde de apoenzimă.

Toate coenzimele sunt împărțite în două grupe mari: vitamine și non-vitamine.

Coenzime vitaminice- derivați de vitamine sau modificări chimice ale vitaminelor.

grupa 1: tiamina – derivați ai vitaminei B1... Aceasta include:

Tiamină monofosfat (TMP);

Tiamină difosfat (TDP) sau tiamină pirofosfat (TPP) sau cocarboxilază;

Tiamină trifosfat (TTF).

TPF are cea mai mare semnificație biologică. Face parte din decarboxilaza cetoacizilor: PVA, acid a-cetoglutaric. Această enzimă catalizează eliminarea CO2.

Cocarboxilaza participă la reacția transketolazei din ciclul pentozei fosfat.

Grupa 2: coenzime flavine derivate din vitamina B2... Aceasta include:

- mononucleotidă de flavină (FMN);

- dinucleotidă flavină adenină (FAD).

Rebitolul și izoaloxazina formează vitamina B2. Vitamina B2 și restul de fosforic la - formați FMN. FMN în combinație cu AMP formă FAD.

[orez. inelul izoaloxazin este conectat cu rebitol, rebitolul cu acid fosforic și acidul fosforic cu AMP]

FAD și FMN sunt coenzime ale dehidrogenazelor. Aceste enzime catalizează eliminarea hidrogenului din substrat, adică. participă la reacțiile de oxidare-reducere. De exemplu, SDH - succinat dehidrogenază - catalizează transformarea succinicului în - tu în fumaric. Este o enzimă dependentă de FAD. [orez. COOH-CH 2 -CH 2 -COOH® (deasupra săgeții - SDH, sub - FAD și FADN 2) COOH-CH = CH-COOH]. Enzimele flavină (DH dependentă de flavină) conțin FAD, care este sursa primară de protoni și electroni în ele. În procesul de chimie. reacții FAD este convertit în FADN 2. Partea de lucru a FAD este inelul 2 al izoaloxazinei; în proces de chimie. reacția este adăugarea a doi atomi de hidrogen la azot și rearanjarea dublelor legături în inele.

Grupa 3: coenzime pantotenice derivate din vitamina B3- acid pantotenic. Ele fac parte din coenzima A, HS-CoA. Această coenzimă A este o coenzimă a aciltransferazelor, împreună cu care transferă diferite grupări de la o moleculă la alta.

a 4-a grupa: nicotinamidă, derivați ai vitaminei PP - nicotinamidă:

Reprezentanti:

Nicotinamidă adenin dinucleotidă (NAD);

Nicotinamidă adenin dinucleotidă fosfat (NADP).

Coenzimele NAD și NADP sunt coenzime ale dehidrogenazelor (enzime dependente de NADP), de exemplu malatDH, izocitratDH, lactatDH. Participă la reacții de dehidrogenare și redox. În acest caz, NAD atașează doi protoni și doi electroni și se formează NADH2.

Orez. grupa de lucru NAD și NADP: desenul vitaminei PP, de care este atașat un atom de H și, ca urmare, are loc o rearanjare a dublelor legături. Este desenată o nouă configurație a vitaminei PP + H +]

grupa 5: piridoxină, derivați de vitamina B6... [orez. piridoxal. Piridoxal + acid fosforic = fosfat de piridoxal]

- piridoxina;

- piridoxal;

- piridoxamină.

Aceste forme sunt interconvertite în cursul reacțiilor. Când piridoxalul reacţionează cu acidul fosforic, se obţine fosfatul de piridoxal (PF).

PP este o coenzimă a aminotransferazelor, transferă gruparea amino de la AA la un cetoacid - reacția transaminare... De asemenea, derivații de vitamina B6 sunt incluși ca coenzime în AK decarboxilaze.

Coenzime non-vitaminice- substanțe care se formează în cursul metabolismului.

1) Nucleotide- UTP, UDF, TTF etc. UDP-glucoza intră în sinteza glicogenului. Acidul UDP-hialuronic este utilizat pentru neutralizarea diferitelor substanțe în reacții transversale (glucuronil transferaza).

2) Derivați porfirinei(hem): catalază, peroxidază, citocromi etc.

3) Peptide... Glutationul este o tripeptidă (GLU-CIS-GLI), participă la reacții o, este o coenzimă a oxidoreductazelor (glutation peroxidază, glutation reductază). 2GSH „(deasupra săgeții 2H) G-S-S-G. GSH este forma redusă de glutation și G-S-S-G este oxidat.

4) Ioni metalici, de exemplu, Zn 2+ este o parte a enzimei AldH (alcool dehidrogenază), Cu 2+ - amilază, Mg 2+ - ATP-aza (de exemplu, miozin ATP-aza).

Poate participa la:

Atașarea complexului substrat al enzimei;

În cataliză;

Stabilizarea conformației optime a situsului activ al enzimei;

Stabilizarea structurii cuaternare.

Enzimele, ca și proteinele, sunt împărțite în 2 grupe: simpluși complex... Simplele sunt compuse în întregime din aminoacizi și, la hidroliză, formează exclusiv aminoacizi.Organizarea lor spațială se limitează la structura terțiară. Acestea sunt în principal enzime ale tractului digestiv: pepsină, tripsină, lizacim, fosfatază. Enzimele complexe, pe lângă partea proteică, conțin și componente non-proteice.Aceste componente non-proteice diferă prin puterea de legare la partea proteică (aloenzimă). Dacă constanta de disociere a unei enzime complexe este atât de mică încât în ​​soluție toate lanțurile polipeptidice sunt legate de componentele lor neproteice și nu sunt separate în timpul izolării și purificării, atunci componenta neproteică se numește grupare prostetică și este considerată ca parte integrantă a moleculei de enzimă.

Sub coenzima înțelegeți un grup suplimentar care este ușor separat de aloenzimă în timpul disocierii. Există o legătură covalentă destul de complexă între aloenzimă și cel mai simplu grup. Există o legătură necovalentă (hidrogen sau interacțiuni electrostatice) între aloferment și coenzimă. Reprezentanții tipici ai coenzimelor sunt:

B1 - tiamină; pirofosfat (contine B)

B2 - riboflavină; FAD, FNK

PP - PESTE, NADP

H - biotină; biozitina

B6 - piridoxină; fosfat de piridoxal

Acid pantotenic: Coenzima A

Multe metale divalente (Cu, Fe, Mn, Mg) joacă, de asemenea, rolul de cofactori, deși nu aparțin nici coenzimelor, nici grupărilor protetice. Metalele fac parte din centrul activ sau stabilizează varianta optimă a structurii centrului activ.

METALELEENZIME

Fe, Fe hemoglobină, catalază, peroxidază

Cu, cucitocrom oxidază

ZnDNA - polimerază, dehidrogenază

Mghexokinaza

Mnarginaza

Seglutation reductază

ATP, acidul lactic și t-ARN pot îndeplini, de asemenea, o funcție de cofactor. Trebuie remarcat faptul că o trăsătură distinctivă a enzimelor cu două componente este că nici cofactorul (coenzima sau grupa protetică), nici aloenzima nu prezintă activitate catalitică separat, ci doar combinarea lor într-un singur întreg, procedând în conformitate cu programul lor. organizarea tridimensională, asigură un curs rapid al reacțiilor chimice.

Structura NAD și NADP.

NAD și NADP sunt coenzime ale dehidrogenazelor dependente de piridină.

NICOTINAMIDA Adenin dinucleotidă.

NICOTINAMIDA Adenina dinucleoamidofosfat (NADP)

Capacitatea NAD și NADP de a juca rolul unui purtător precis de hidrogen este asociată cu prezența în structura lor -

reamida acidului nicotinic.

În celulele NAD sunt implicate dehidrogenaze dependente

în procesele de transfer de electroni de la substrat la O.

NADP - dehidrogenazele dependente joacă un rol în proces -

biosinteza zaharului. Prin urmare, coenzimele NAD și NADP

diferă în localizarea intracelulară: NAD

concentrat în mitocondrii și cea mai mare parte a NADP

localizate în citoplasmă.

Structura FAD și FMN.

FAD și FMN sunt grupe protetice de enzime flavine. Ele foarte puternic, spre deosebire de NAD și NADP, se atașează de aloferment.

FLAVINMONONUCLEOTIDE (FMN).

FLAVINACETYLDINUCLEOTIDE.

Partea activă a moleculei FAD și FMN este inelul izoaloxanid riboflavina, la atomii de azot din care se pot atașa 2 atomi de hidrogen.