PEPSZIN- a gyomornedv fő proteolitikus enzime (EC 3.4.23.1), a peptid-hidrolázok csoportjába tartozik, fehérjéket bont, elsősorban polipeptidekké, bár a pepszin általi fehérjehasítás termékei között megtalálhatók kis molekulatömegű peptidek és aminosavak is. A P. készítményeit emésztési rendellenességek helyettesítő terápiájának gyógyszereként használják. A nek-ry patol állapotok P. aktivitása gyomornedvben (lásd) az egyik diagnosztikai jel, és klinikai és biológiai laboratóriumokban határozzák meg. A P. proenzim tartalma - a vizeletben lévő pepsinogén (uropepszin) - kiegészítő diagnosztikai tesztként szolgál a gyomornyálkahártya szekréciós kapacitásának vizsgálatában. A P.-t az élelmiszer-, hús- és tejiparban használják.
A P.-t 1836-ban T. Schwann fedezte fel, 1930-ban pedig J. N. Northrop szerezte meg kristályos formában.
A P. a karboxil-proteinázok alosztályának (lásd Peptid-hidrolázok) leginkább tanulmányozott képviselője. Mint. súly (súly) P. kb. 35 000, az izoelektromos pont (lásd) 1,0 alatti pH-n van, ami az alacsony diaminosavtartalmú enzimmolekula magas aszparaginsav és glutaminsav maradékának, valamint egy foszforsavmaradék jelenlétének köszönhető. A P. molekula egyetlen, 327 aminosavból álló polipeptidláncból áll, és 5,5 x 4,5 x 3,2 nm tengelyű gömbölyű, amely két hasonló szerkezetű doménből áll. A P. molekuláját az alfa-helikális régiók nagyon alacsony tartalma és a béta-struktúrák magas tartalma jellemzi. A domének között mélyedés található, egy vágásban található a P. aktív centruma, amelyet a különböző doménekben lokalizált aminosavak alkotnak; A katalitikus csoportok az aszparaginsav COOH-csoportjai a 32. és 215. pozícióban.
A P. aktivitását más karboxil-proteinázokhoz hasonlóan elnyomják a diazokarbonil inhibitorok és bizonyos epoxidok, amelyek specifikusan blokkolják az enzim aktív centrumának COOH-csoportjait. A P. természetes inhibitora a pepsztatin – egy N-szubsztituált pentapeptid, amelyet egyes sztreptomiceták termelnek.
Az elem kb. pH-n a legstabilabb. 5,0-5,5. Savasabb környezetben az enzim önemésztése (autolízise) megy végbe; 6,0 feletti pH-nál gyors és gyakorlatilag visszafordíthatatlan inaktiválódás következik be. A P. 60 °C feletti hőmérsékleten is inaktiválódik.
A P. emlősök, madarak, hüllők és halak gyomornedvében található. Gerinctelen állatokban és mikroorganizmusokban a P.-hoz hasonló tulajdonságokkal rendelkező enzimeket találtak, az emberek és a magasabb rendű emlősök gyomornedvében a P. mellett megtalálható a gastrixin, a P.-hoz hasonló tulajdonságokkal és homológ szerkezetű enzim.
A P.-t a gyomornyálkahártya mirigyeinek fő sejtjei szintetizálják (lásd) inaktív prekurzor - a pepszinogén proenzim - formájában, amely a gyomornedv sójának jelenlétében aktív enzimmé alakul. Ebben az esetben a konformációs változások és a leu44-yle45 közötti peptidkötés hidrolízise következtében a pepszinogén molekula N-terminális régiójából egy fragmentum leszakad, és így tovább. aktív P. képződik, amely azután katalizálja a proenzim következő részeinek autokatalitikus aktiválását. Az egyidejűleg leszakadt peptidek egyike, az ún. P. gátlója mólóval. tömeg (tömeg) kb. 3000, 5,0 feletti pH-n gátolja a P aktivitását; pH 4,0 alatt az inhibitor gyorsan lebomlik. Az emlősök vizeletében, beleértve az embereket is, általában pepszinogén (uropepszin) található, amely a gyomornyálkahártya fő sejtjeiből a véren és a vesén keresztül behatol a vizeletbe (lásd Uropepszin).
A fehérjék emésztési folyamata lezajlott - kish. az út a P hatásával kezdődik. Ennek az enzimnek széles szubsztrátspecifitása van; katalizálja a különböző fehérjék aminosav-maradékai által létrehozott peptidkötések hidrolízisét. A P. a protaminok és keratinok kivételével szinte minden növényi és állati eredetű fehérjét lebont. A P. optimális hatása 2,0 pH-n. pH-n kb. 5,0 P. aludtte a tejet, ami a kazeinogén kazeinné történő átalakulását okozza (lásd). A P. számos kis molekulatömegű szintetikus peptidet és észtert képes hidrolizálni, amelyek aromás aminosavakat is tartalmaznak. A P. hidrolízisének optimuma sok szintetikus szubsztrátumban 4,0 pH. A P. a transz-peptidezési reakciót is katalizálja (aminosav-maradék átvitele egyik szintetikus szubsztrátról a másikra).
A nyers P. kereskedelmi forgalomban kapható készítményeit a gyomornyálkahártya savas kivonatából (autolizátumából) állítják elő 15%-os NaCl-oldattal történő kisózással, majd szárítással. A tisztított P.-t az ilyen készítményekből ioncserélő kromatográfiával izoláljuk (lásd). A P. analógját - a kimozint (lásd), amelyet az élelmiszeriparban sajtkészítéshez használnak - ugyanúgy a szarvasmarha hasnyálkahártyájából nyerik ki. A mézért. célokra alkalmazzák a P. sertések gyomrának nyálkahártyájáról. A kristályos P. beszerezhető mind a kereskedelmi forgalomban lévő P.-készítményekből, mind a gyomornedvből vagy közvetlenül a gyomornyálkahártyából.
P. aktivitásának meghatározására számos módszert javasolnak. Korábban a Metta módszerét alkalmazták, amely azonban elavult és nem ad pontos eredményt. Leggyakrabban az Anson-módszert alkalmazzák P. aktivitásának meghatározására - a denaturált hemoglobin felhasadása P. hatására, majd a tirozin mennyiségének meghatározása a fehérjementes szűrletben (lásd Anson - Chernikov módszerét). A P. gyomornedvben kifejtett aktivitásának és a vizelet uropepszin-tartalmának vizsgálatára széles körben alkalmazzák a Pjatnyickij-módszert, amely az enzim alvasztó aktivitásának meghatározásán alapul.
Számos betegség ment el.- kish. útvonal - garam, gyomorhurut (lásd), gyomor- és nyombélfekély (lásd Peptikus fekély), gyomorrák (lásd) és bizonyos patol, állapotok - vészes vérszegénység (lásd), hipokróm vérszegénység (lásd vashiányos vérszegénység) P.'s szekréció zavart.Ebben a vonatkozásban P. gyomornedvben történő meghatározása a sósav koncentrációjának meghatározásával együtt - Ön diagnosztikus értékkel bír. Diagnosztikai célokra az uropepszin vizeletben történő meghatározását is alkalmazzák, amelynek tartalma a feltételezések szerint a gyomornyálkahártya szekréciós kapacitásának szintjét tükrözi.
A pepszin, mint gyógyszer
A gyógyszerként használt P. (Pepsinum) drogot sertések gyomornyálkahártyájából nyerik, töltőanyagként szacharózt vagy laktózt használnak. A gyógyszer fehér vagy krémes, édes ízű, specifikus szagú por, vízben, 20% etil-alkoholban oldódik, éterben és kloroformban nem oldódik.
Általában a P. készítmények meglehetősen alacsony proteolitikus aktivitással rendelkeznek: 1 g készítmény mindössze 5 mg tiszta enzimet tartalmaz.
A gyógyszer optimális hatásának biztosítása érdekében a gyomorban a közeg reakciójának savasnak kell lennie, a szabad sósav koncentrációja pedig legalább 0,15-0,2%.
P. alkalmaz emésztési rendellenességek (lásd.) helyettesítő terápiájára, amelyet gyomor szekréciós elégtelensége kísér (achilia, hipacid és anacid gastritis, dyspepsia stb.). Nem szabad megfeledkezni arról, hogy az endogén P., mint más emésztőenzimek, a gyomor nyálkahártyájának fő sejtjei általában túlzott mennyiségben választódnak ki, ezért a gyomornedv emésztőképessége csökken, savasságának csökkenésével. gyakran az elégtelen sókibocsátás eredménye, és nem a tó P. képződésének aktivitásának vagy intenzitásának csökkenése, hipocid állapotban a gyomortartalom emésztéséhez optimális feltételek biztosítása az elsődleges, és P. használata másodlagos jelentőségű. Savas állapotok esetén, amikor a gyomor savképző funkciója lecsökken, a P.-t célszerű ehhez hígított sósavval kombinálva felírni.
P. kinevez belül: felnőtteknek 0,2-0,5 g adagonként naponta 2-3 alkalommal étkezés előtt vagy étkezés közben porban vagy 1-3%-os sósavoldatban (10-15 csepp fél pohár vízhez) ; gyermekeknek 0,05-0,3 g-ot írnak fel 0,5-1% -os sósavoldatban. A P. fogadásának ellenjavallata a gyomorsavtúltengés, a gyomorfekély súlyosbodása. A terápiás dózisban alkalmazott gyógyszernek nincs mellékhatása.
Kiadási űrlap: por. Tárolás: jól záródó üvegekben, hűvös (2-15°), sötét helyen.
A pepszin (Pepsinum) gyógyszer mellett a gyógyszeripar az acidin-pepszin (Acidin-pepsinum) gyógyszert állítja elő, amely 1 rész pepszint és 4 rész betain-hidrokloridot tartalmaz (lásd Betainok), amely a gyomorban hidrolizálva szabaddá válik. sósav (0,4 g betain körülbelül 16 csepp hígított sósavnak felel meg). Az acidin-pepszin tablettákat (0,5 és 0,25 g) fél pohár vízben feloldjuk, és naponta 3-4 alkalommal étkezés közben kell bevenni.
Külföldön Acidol-Pepsin, Betacid, Aci-Pepsol és Pepsamin néven állítanak elő P.-tartalmú tablettákat.
Bibliográfia: Andreeva NS és munkatársai, a pepszin röntgensugaras szerkezeti analízise, Molek. biol., 12. t., 4. sz., p. 922, 1978, bibliogr.; Lobareva LS és Stepanov VM penészgombák karboxil-proteinázai, a könyvben: Usp. biol, chem., szerk. B. N. Sztyepanenko, 19. o., p. 83, M., 1978, bibliogr.; Mosolov V. V. Proteolitikus enzimek, p. 101. és mások, M., 1971; Northrop D., Kunitz M. és Herriott R. Kristályos enzimek, transz. angolból, p. 32, M., 1950; Radbil O.S. Az emésztőrendszeri betegségek kezelésének farmakológiai alapjai, p. 78, M., 1976; Savas proteázok, szerkezet, működés és biológia, szerk. J. Tang, N. Y. 1977; Tang J. Evolúció a karboxil-proteázok szerkezetében és működésében, Molec, sejt. Biochem., V. 26. o. 93, 1979.
L. A. Lokshina; H. V. Korobov (gyógyszerészeti).
Az emésztés proteázok - peptid-hidrolázok - hatására megy végbe. A molekulán belüli peptidkötéseket hidrolizáló proteázok az endopeptidázok, a terminális aminosavak pedig az exopeptidázok.
A proteázok működésének specifitása. A tripszin túlnyomórészt az arginin és a lizin karboxilcsoportjai által létrehozott peptidkötéseket hidrolizálja. A kimotripsinek a legaktívabbak az aromás aminosavak karboxilcsoportjai által létrehozott peptidkötésekkel szemben. Az A és B karboxipeptidázok cinktartalmú enzimek, amelyek a C-terminális aminosavakat hasítják. Ezenkívül a karboxipeptidáz A túlnyomórészt aromás vagy hidrofób gyököket tartalmazó aminosavakat hasít le, míg a karboxipeptidáz B eltávolítja az arginint és a lizint. Az emésztés utolsó szakasza, a kis peptidek hidrolízise az aminopeptidázok és dipeptidázok enzimek hatására megy végbe, amelyeket a vékonybél sejtjei szintetizálnak aktív formában.
A dipeptidázok a dipeptideket aminosavakra bontják, de nem hatnak a tripeptidekre.
Az összes emésztőproteáz egymás utáni működésének eredményeként a legtöbb étkezési fehérje szabad aminosavakká bomlik le.
Az endopeptidázok (endoproteinázok) olyan proteolitikus enzimek (pepszin, tripszin, kimotripszin), amelyek a peptidláncon belüli peptidkötéseket hasítják el. Az egyes aminosavak által létrehozott kötések a leggyorsabban hidrolizálódnak.
Az exopeptidázok (exoproteinázok) olyan enzimek, amelyek a fehérjéket hidrolizálják úgy, hogy a peptid végéről aminosavakat lehasítanak: a karboxipeptidáz a C-végről, az aminopeptidáz az N-végről, a dipeptidázok hasítják a dipeptideket. Az exopeptidázok a vékonybél sejtjeiben (aminopeptidázok, dipeptidázok) és a hasnyálmirigyben (karboxipeptidáz) szintetizálódnak. Ezek az enzimek intracellulárisan a bélhámban és kis mennyiségben a bél lumenében működnek.
Az exopeptidázok felhasítják a terminális aminosavakat, megszabadítva azokat a peptidkötések terhétől, VIVA LA REZISTENCIA !!!
A pepszinogén egy fehérje, amely egy 40 kDa molekulatömegű polipeptidláncból áll. HCl hatására aktív pepszinné alakul (optimális pH 1,0-2,5. Az aktiválás során a részleges proteolízis eredményeként a pepszinogén molekula N-terminálisáról 42 aminosav lehasad, amelyek tartalmazzák A pepszinogénben szinte minden pozitív töltésű aminosav található, így az aktív pepszinben a negatív töltésű aminosavak vannak túlsúlyban, amelyek részt vesznek a molekula konformációs átrendeződésében és az aktív centrum kialakításában.
A hasnyálmirigy enzimek aktiválása. A hasnyálmirigyben számos proteáz enzimje szintetizálódik: tripszinogén, kimotripszinogén, proelasztáz, prokarboxipeptidáz A és B. A bélben részleges proteolízissel aktív enzimekké alakulnak tripszin, kimotripszin, elasztáz és karboxipeptidáz A és B.
A tripszinogént az enteropeptidáz bélhám enzim aktiválja. Ez az enzim lehasítja a Val- (Asp) 4-Lys hexapeptidet a tripszinogén molekula N-terminálisáról. A polipeptidlánc fennmaradó részének konformációjának megváltozása aktív hely kialakulásához vezet, és aktív tripszin képződik. A Val- (Asp) 4-Lys szekvencia a legtöbb ismert tripszinogénben megtalálható különféle szervezetekben, a halaktól az emberekig.
(?) 76. A gyomor- és nyombélnedv biokémiai elemzésének diagnosztikus értéke. Röviden írja le ezeknek a gyümölcsleveknek az összetételét.
A gyomornedv egy összetett emésztőnedv, amelyet a gyomornyálkahártya különböző sejtjei termelnek. A gyomornedv sósavat és számos ásványi sót, valamint különféle enzimeket tartalmaz, melyek közül a legfontosabbak a fehérjéket lebontó pepszin, a tejet alvasztó kimozin (oltóoltó), a zsírokat lebontó lipáz. A gyomornedv szerves része a nyálka is, amely fontos szerepet játszik a gyomornyálkahártya védelmében a bejutott irritáló anyagoktól; a gyomornedv magas savasságával a nyálka semlegesíti.A gyomornedv a sósav, enzimek, sók és nyálka mellett egy speciális anyagot is tartalmaz - az ún. A kastély belső tényezője. Ez az anyag szükséges a B12-vitamin felszívódásához a vékonybélben, ami biztosítja a vörösvértestek normál érését a csontvelőben. A Castle-faktor hiányában a gyomornedvben, ami általában gyomorbetegséggel jár, néha pedig azonnali eltávolításával a vérszegénység súlyos formája alakul ki. A gyomornedv elemzése nagyon fontos módszer a gyomor-, bél-, máj-, epehólyag-, vér- stb. betegségekben szenvedő betegek vizsgálatára.
Nyombéllé - a nyombél emésztőnedve, amely hasnyálmirigy-váladékból, epéből, bélkriptákból és nyombélmirigyekből áll.
(?) 77. A hasnyálmirigy proteinázai és a hasnyálmirigy-gyulladás. Proteináz inhibitorok alkalmazása hasnyálmirigy-gyulladás kezelésére.
Hasnyálmirigy-gyulladás a hasnyálmirigy gyulladása. A betegség akut (gyorsan és hevesen) vagy krónikus (hosszú és lassú) formában folytatódhat, a krónikus hasnyálmirigy-gyulladás súlyosbodásának időszakaival.
A hasnyálmirigy-gyulladás okai
Az alkoholfogyasztás és az epehólyag betegségei (elsősorban epekőbetegség) az esetek 95-98%-ában a hasnyálmirigy-gyulladás okai.
Egyéb kockázati tényezők, amelyek kiválthatják a hasnyálmirigy-gyulladást:
Normális esetben az enzimek inaktív prekurzorai a hasnyálmirigyben termelődnek - aktív formába való átmenetük közvetlenül a duodenumban történik, ahová a hasnyálmirigy-csatornán és a közös epevezetéken keresztül jutnak be.
Különböző tényezők (például az epevezetéket elzáró kő) hatására megnő a nyomás a hasnyálmirigyben, a szekréció kiáramlása megzavarodik, és az enzimek idő előtti aktiválódása következik be. Ennek eredményeként az élelmiszerek megemésztése helyett az enzimek magát a hasnyálmirigyet kezdik megemészteni. Akut gyulladás alakul ki.
Krónikus hasnyálmirigy-gyulladásban a hasnyálmirigy normál szövetét fokozatosan felváltja a cicatricial, a mirigy exokrin (enzimek termelése) és endokrin (hormonok, köztük inzulin termelése) funkcióinak hiánya alakul ki.
1930-ban Frey felfedezte az első kallikrein inhibitort. Ezt követően ezt az anyagot tiszta formában állították elő és gyógyászati célokra használták fel. A klinikai gyakorlatban az akut hasnyálmirigy-gyulladás kezelésére széles körben alkalmazzák a proteáz inhibitorokat trasilol, contrycal, tzalol, pantripin stb.. A trasilol egy 11 600 molekulatömegű polipeptid, amely 18 aminosavból áll. Az enzimekkel inaktív komplexet képezve gátolja a kallikreint, tripszint, kimotripszint és plazmint. Ezen túlmenően a trasilol és más proteázgátlók kifejezett vazopresszor hatásúak, így fontosak a sokk megelőzésében. A trasilol hatására különböző szerzők szerint a fájdalom szindróma gyorsan enyhül, a toxémia és a sokk tünetei csökkennek. Valamelyik proteázgátló nagy dózisú felírásakor a legtöbb esetben a súlyosan beteg betegek állapotának javulását is észleltük (fájdalom megszűnése stb.). A kezelés azonban mindig is összetett volt, és nehéz megmondani, hogy ezekben az esetekben mennyit segítettek a proteázgátlók.
Peptidek és fehérjék, endopeptidáz és gyógyszer hidrolizálása.
Tripszin - emésztőenzim
A tripszin a bélrendszeri emésztés legfontosabb enzime, amely lebontja a táplálék nyombélébe kerülő fehérjéket.A tripszin a hasnyálmirigyben szintetizálódik tripszinogén proenzim formájában, és ebben a formában, a hasnyálmirigy-lé részeként, belép a duodenumba, ahol lúgos környezetben, az enterokináz proteolitikus enzim hatására a hexapeptid eltávolítható. a tripszinogén molekulából és biológiailag aktív szerkezet alakul ki.
A tripszin enterokináz általi aktiválása után megindul az autokatalízis folyamata, és a tripszin ezután olyan enzimként működik, amely aktiválja a tripszinogént, kimotripszinogént, prokarboxipeptidázt, profoszfolipázt és más hasnyálmirigy enzimeket.
Az egészséges betegek vérében az átlagos tripszintartalom 169 ± 17,6 ng / ml. Az ingadozások tartománya (gyermekeknél) 98,2 és 229,6 ng / ml között van.
A tripszin egy gyógyszer
A tripszin egy gyógyszer nemzetközi szabadalmaztatott neve (INN), valamint egy gyógyszer kereskedelmi neve. Az ATX tripszin a következő csoportokba tartozik, és kódjai vannak:- "B06 Egyéb hematológiai gyógyszerek", kód: "B06AA07 Tripszin"
- "D03 Sebek és fekélyek kezelésére szolgáló készítmények", kód: "D03BA01 Tripszin"
- "M09 Egyéb gyógyszerek a mozgásszervi rendszer betegségeinek kezelésére", "M09AB52 Tripszin más gyógyszerekkel kombinálva."
A kristályos tripszin használatára vonatkozó javallatok
Tripszin - a kombinált gyógyszerek összetevője
A tripszint kombinált enzimek, immunmoduláló és egyéb gyógyszerek részeként is használják. Különösen a tripszin szerepel a Wobenzym, Phlogenzym, Himopsin termékekben.
A tripszinnek ellenjavallatai, mellékhatásai és alkalmazási jellemzői vannak, szakemberrel való konzultáció szükséges.
Tripsinogén inaktív prekurzora (proenzim) formájában. Számos állat tripszinjét kristályos formában állították elő (először 1932-ben). A szarvasmarha-tripszin molekula (molekulatömege körülbelül 24 kDa) 223 aminosavból áll, amelyek egy polipeptidláncot alkotnak, és 6 diszulfidkötést tartalmaznak. A tripszin izoelektromos pontja 10,8, a katalitikus aktivitás optimuma pH 7,8-8,0.
A tripszinek a szerin proteázok csoportjába tartoznak, és az aktív centrumban szerint és hisztidint tartalmaznak. A tripszin könnyen emészthető (autolízis), ami a tripszinkészítmények inaktív termékekkel való szennyeződéséhez vezet (egy ipari készítmény legfeljebb 50% inaktív szennyeződést tartalmaz). A nagy tisztaságú tripszinkészítményeket kromatográfiás módszerekkel állítják elő.
Fizikai tulajdonságok
A tripszin színtelen kristályos anyag, amelynek olvadáspontja körülbelül 150.
Biológiai tulajdonságok és funkciók
Fő funkciója az emésztés. Katalizálja a fehérjék és peptidek hidrolízisét. Tripsinogénként inaktív lehet. A hexapeptid hasítása révén aktiválódik, többek között az enteropeptidáz intestinalis enzim által. Az észterviaszok hidrolízisét is katalizálja. Az optimális katalitikus aktivitás 7,8-8. Az aktív hely fehérje jellegű, és főként szerinből és hisztidinből áll. Tripsinogénként szintetizálódik a hasnyálmirigyben, és emlősök és halak belében használják. A többi hidroláz enzimet aktív enzimekké alakítja.
Alkalmazás
A tripszint gyógyszerek előállítására használják. A tripszin készítmények gyulladáscsökkentő és ödémaellenes hatással rendelkeznek (intravénás és intramuszkuláris adagolás esetén); képes szelektíven hasítani a nekrotikus szövetet. Az orvostudományban a tripszint sebek, égési sérülések, trombózis kezelésére használják, gyakran más enzimekkel és antibiotikumokkal kombinálva. A tripszin a szisztémás enzimterápia gyógyszereinek része - wobenzym, flogenzim.
Irodalom
- Northrop D., Kunitz M., Herriott R. Kristályos enzimek, transz. angolból, M., 1950;
- Moszolov V.V.... Proteolitikus enzimek, M., 1971.
- V. I. Sztrucskov, A. V. Grigorjan, V. K. Gostiscsev, S. V. Lohvickij, L. Sz. Tapinszkij Proteolitikus enzimek gennyes sebészetben., M., 1970;
- Az orvosi enzimológia problémái "(szerkesztette: S. R. Mardashov)... M., 1970;
- K. N. Veremeenko A hasnyálmirigy proteolitikus enzimei és felhasználásuk a klinikán. Kijev, 1967
- Szisztémás enzimterápia. Tapasztalatok és kilátások / Szerk. AZ ÉS. Kulakova, V.A. Nasonova, V.S. Saveliev.- SPb .: Inter-Medica. 2004 .-- 264 p.
- Tets V.V., Knorring G.Yu., Artemenko N.K. satöbbi. Exogén proteolitikus enzimek hatása a baktériumokra // Antibiotikumok és kemoterápia. - 2004. - T. 49. - 12. sz. - P. 9–13.
- Polienzimatikus gyógyszerek a gennyes sebészetben: Módszertani ajánlások / Szerk. Levelező tag RAMS N.A. Efimenko. - M., 2005 .-- 32 p.
Rokon enzimek
A tripszin „legközelebbi rokonai” a tripszinogén, pepszin, kimotripszin. A tripszin anionos analógjait magasabb rendű állatokban találták, és sok állatban és növényben semleges.
A hidrolitikus tulajdonságok megváltozása
A tripszin aktivitását elnyomják a szerves foszfátvegyületek, egyes fémek, valamint számos nagy molekulatömegű fehérjeanyag - tripszin inhibitorok, amelyek az állatok, növények és mikroorganizmusok szöveteiben találhatók. A 2+, 2+, 2+, 2+, 2+ ionok növelik a tripszin hidrolitikus aktivitását.
Linkek
| Endopeptidázok: szerin proteázok / szerin endopeptidázok (EC 3.4.21) | |
|---|---|
| Emésztőenzimek | Enteropeptidáz - Tripszin- kimotripszin - elasztáz (neutrofil, hasnyálmirigy) |
| Alvadás | tényezők: Trombin – VIIa faktor – IXa faktor – Xa faktor – XIa faktor – XIIa faktor – Kallikrein (PSA) fibrinolízis: Plazmin – plazminogén aktivátor (szövet – urokináz) |
| Kiegészítő rendszer | B faktor – D faktor – I. faktor – MASP (MASP1, MASP2) – C3-konvertáz |
| Mások, az immunrendszer: | Himaze - Granzim - Triptáz - Proteináz 3 / Mieloblasztin |
| A biotoxinoktól: | Ancrod - Batroxobin |
| Pihenés | Akrozin - Prolil-endopeptidáz - Pronáz - Proprotein konvertáz (1, 2) - Rilin - Szubtilizin / Furin - Streptokináz - S1P - Katepszin (,) |
Wikimédia Alapítvány. 2010.
Szinonimák:Nézze meg, mi a "Tripszin" más szótárakban:
- (Tripszin). Endogén proteolitikus enzim, amely megszakítja a peptidkötéseket egy fehérjemolekulában. Ezenkívül lebontja a fehérjék nagy molekulájú bomlástermékeit, a pepton típusú polipeptideket, valamint néhány olyan kis molekulatömegű peptidet, amelyek ... ... Gyógyszerszótár
TRIPSIN- A TRIPSIN, a hasnyálmirigy-lé részét képező enzim, amelyet Kiihne ír le 1867-ben, a proteázok csoportjába tartozik. Lebontja a fehérjéket, protaminokat, peptonokat és polipeptideket. A legtisztább formában, lipáz- és amilázmentesen, a módszerrel nyert ... ... Nagyszerű orvosi lexikon
TRIPSIN- Tripszin. Tulajdonságok. Szarvasmarha hasnyálmirigyéből nyerik. Fehér vagy fehér, sárgás árnyalatú por vagy szagtalan porózus massza. Vízben és izotóniás nátrium-klorid oldatban könnyen oldódik; pH 0,2%-os vizes növény ... Hazai állatgyógyászati készítmények
A hasnyálmirigyben található enzim, amely feloldja a fehérjét. Az orosz nyelvben szereplő idegen szavak szótára. Chudinov AN, 1910. A tripszin (gr. Thrypsis cseppfolyósítás) egy emésztőenzim, amely a hasnyálmirigyben szintetizálódik inaktív ... ... Orosz nyelv idegen szavak szótára
TRIPSIN, egy emésztőenzim, amelyet a HASNYIRÁG választ ki. Inaktív formában választódik ki (hogy ne károsítsa a szöveteket a bélbe vezető úton), majd a vékonybél enzimje aktív tripszinné alakítja. Felbontja az aminosavak peptidkötéseit... Tudományos és műszaki enciklopédikus szótár
Emésztőenzim, amelyet az emberek és állatok hasnyálmirigye inaktív tripszinogén formájában termel; lebontja a fehérjéket a belekben... Nagy enciklopédikus szótár
TRIPSIN, tripszin, pl. nem, férjem. (a görög.tripsis őrlésből) (biol.). A hasnyálmirigy levében lévő anyag, amely a fehérjéket egyszerűbb, oldható vegyületekké alakítja. Ushakov magyarázó szótára. D.N. Ushakov. 1935 1940... Ushakov magyarázó szótára
Proteolitikus. a hasnyálmirigy sejtjei által szintetizált enzim a tripszinogén inaktív prekurzora formájában. Aktiválja a hasnyálmirigy enzimeit, és kulcsfontosságú szerepet tölt be a vékonybél emésztésében. Kristályos...... Biológiai enciklopédikus szótár
Sush., Szinonimák száma: 4 gyógyszer (1413) proteáz (4) enzim (253) ... Szinonima szótár
tripszin- Az egyik fő emésztő (proteolitikus) enzim, a peptidek és egyéb vegyületek hidrolízisét katalizálja a kötés helyén, amelyben az arginin és a lizin karboxilcsoportjai vesznek részt)
Betöltés ...