Rolul fiziologic și structura proteinelor. Funcția proteinelor în organism. Rezervă, sau trofic

Grasimi

Proteină

Rolul fiziologic al proteinelor consumate cu alimente este acela ca ele reprezinta principalul element al metabolismului plastic al organismului, fiind o sursa de „material de constructie”. Proteinele primite din alimente sunt descompuse în elementele lor structurale - aminoacizi. Alimentele care conțin proteine nu pot fi înlocuite cu alimente care conțin grăsimi și carbohidrați. Unii dintre aminoacizii care alcătuiesc moleculele proteice pot fi sintetizați în organism. Acestea sunt așa-numitele aminoacizi neesențiali... Cealaltă parte ( aminoacizi esentiali) nu poate fi sintetizat, de aceea trebuie luat cu alimente. Principalele surse de proteine pentru om sunt: carnea, ouăle, peștele, fasolea, mazărea, fasolea.

Spre deosebire de carbohidrați și grăsimi, organismul nu acumulează și nu stochează proteine. Dacă mai mulți dintre ei sunt aprovizionați cu alimente decât este necesar pentru a satisface nevoile curente, produsele hidrolizei (aminoacizi) suferă modificări biochimice și sunt incluși în reacțiile metabolice. O parte din aminoacizi, neutilizați ca elemente structurale și material energetic, este dezaminat, secvențele de carbon rămase sunt transformate și incluse în reacțiile metabolismului carbohidraților. Azotul divizat este excretat din organism prin urină sub formă de uree.

Grăsimile sunt o parte importantă a dietei. Ele fac parte din multe produse alimentare: carne, pește, lapte. Iar produse precum untura, untul, sunt compuse aproape in totalitate din grasimi. De obicei, grăsimile vegetale diferă de grăsimile animale prin faptul că conțin mai mulți acizi grași nesaturați.

În timpul hidrolizei în organism, grăsimile (gliceride) sunt descompuse în glicerol și acizi grași, dintre care unii sunt de neînlocuit, deoarece nu pot fi sintetizate în corpul uman (de exemplu, unii acizi nesaturați - linoleic, linolenic).

Ca și alți nutrienți, grăsimile iau parte plasticși energie schimb valutar. Oxidarea lor duce la eliberarea de mult mai multă energie decât oxidarea proteinelor și carbohidraților. În plus, grăsimile pot acumulaîn organism, formând un depozit universal de material valoros energetic. Carbohidrații în exces și o parte din proteinele care intră în organism pot fi transformate în grăsimi, ceea ce duce la creșterea depozitelor sale. Dacă este necesar, grăsimea depozitată în acest mod poate fi transformată în glicogen și utilizată în reacțiile de metabolism al carbohidraților.

Hrana vegetală - fructe, legume, cereale - este principala sursă de carbohidrați pentru oameni, principala dintre acestea fiind polizaharida amidon.

Carbohidrați - sursa principala de energieîn organism, deoarece descompunerea lor este mai accesibilă decât descompunerea lipidelor, deși descompunerea carbohidraților duce la eliberarea de mai puține calorii decât degradarea acelorași cantități de grăsime. Carbohidrații pot fi stocați în cantități mici ficatși muşchii la fel de glicogen. Produsele defalcării proteinelor și grăsimilor (aminoacizi și acizi grași), fiind transformate, pot fi incluse în metabolismul carbohidraților.

Nu ați găsit ceea ce căutați? Utilizați căutarea:

Cele mai bune vorbe: Dacă te lași purtat de o fată, cozile vor crește, dacă studiezi, coarnele vor crește 9502 - | 7518 - sau citește tot...

Citeste si:

B) ereditar. Tulburările metabolice ale fenilalaninei sunt cele mai frecvente. În mod normal, FEN se transformă în TIR
August. Noaptea se îngropau în pământ, nu departe de germani. Stăm în gropi. Nu poți să ieși și să te ridici - te va ucide. Vântul pare să fie făcut din moloz. Ca să te țin ocupat
Responsabilitate administrativă. Sarcinile legislației privind contravențiile administrative sunt protecția persoanei, protecția drepturilor și libertăților omului și civil, protecția sănătății cetățenilor,

Cursul numărul 3

Subiect: Semnificația fiziologică a proteinelor și aminoacizilor în nutriția umană.

1 Cele mai importante grupe de peptide și rolul lor fiziologic.

2 Caracteristicile proteinelor materiilor prime alimentare.

3 Noi forme de alimente proteice.

4 Proprietăți funcționale ale proteinelor.

1 Cele mai importante grupe de peptide și rolul lor fiziologic.

Peptidele sunt oligomeri formați din reziduuri de aminoacizi. Au o greutate moleculară mică (conținutul de reziduuri de aminoacizi variază de la câteva bucăți la câteva sute).

În organism, peptidele se formează fie în timpul sintezei din aminoacizi, fie în timpul hidrolizei (clivajului) moleculelor de proteine.

Astăzi s-a stabilit semnificația fiziologică și rolul funcțional al celor mai comune grupe de peptide, de care depind sănătatea umană, proprietățile organoleptice și sanitaro-igienice ale produselor alimentare.

Peptide tampon.În mușchii animalelor și ai oamenilor, s-au găsit dipeptide care îndeplinesc funcții tampon, adică mențin un nivel constant al pH-ului.

Peptide hormonale... Hormonii - substanțe de natură organică produse de celulele glandelor, reglează activitatea organelor individuale, a glandelor și a corpului în ansamblu: reducerea mușchilor netezi ai corpului și a secreției de lapte de către glandele mamare, reglarea activității glanda tiroidă, activitatea de creștere a corpului, formarea pigmenților care determină culoarea ochilor, a pielii, a părului ...

Neuropeptide. Acestea sunt două grupe de peptide ( endorfine și enkefaline ) conținute în creierul oamenilor și animalelor. Ele determină reacțiile comportamentului (frică, frică), influențează procesele de memorare, de învățare, reglează somnul, ameliorează durerea.

Peptide vasoactive sunt sintetizate din proteinele alimentare ca urmare, au efect asupra tonusului vascular.

Toxine peptidice sunt un grup de toxine produse de organismele lumii, ciuperci otrăvitoare, albine, șerpi, moluște marine și scorpioni. Sunt nedorite pentru industria alimentară. Cel mai mare pericol îl prezintă toxinele microorganismelor (Staphylococcus aureus, bacteriile botulismului, salmonella), inclusiv ciupercile care se dezvoltă în materii prime, semifabricate și produse alimentare finite.

Peptide antibiotice... Reprezentanții acestui grup de peptide de origine bacteriană sau fungică sunt utilizați în lupta împotriva bolilor infecțioase cauzate de streptococi, pneumococi, stafilococi și alte microorganisme.

Peptide aromatice- in primul rand sunt compusi cu gust dulce sau amar. Peptidele amare se formează în brânzeturile fermentative tinere necoapte. Peptide dulci ( aspartam ) sunt folosite ca înlocuitor de zahăr.

Peptide protectoareîndeplinește funcții de protecție, în primul rând antioxidante.

2 Caracteristicile proteinelor materiilor prime alimentare.

Peptidele cu o greutate moleculară mai mare de 5000 Da și care îndeplinesc o anumită funcție biologică se numesc proteine.

Proprietățile funcționale ale proteinelor depind de secvența de aminoacizi din lanțul polipeptidic (așa-numita structură primară), precum și de structura spațială a lanțului polipeptidic (în funcție de structurile secundare, terțiare și cuaternare).

Diferitele produse alimentare se disting prin conținutul lor calitativ și cantitativ de proteine.

În cereale conținutul total de proteine este de 10–20%. Analizând compoziția de aminoacizi a proteinelor totale a diferitelor cereale, trebuie remarcat faptul că toate acestea, cu excepția ovăzului, sunt sărace în lizină (2,2 ÷ 3,8%). Proteinele din grâu, sorg, orz și secară se caracterizează prin cantități relativ mici de metionină și cisteină (1,6 ÷ 1,7 mg / 100 g proteină). Cea mai echilibrată compoziție de aminoacizi sunt ovăzul, secara și orezul.

În leguminoase (soia, mazăre, fasole, măzică) conținutul total de proteine este ridicat și se ridică la 20 ÷ 40%. Boabele de soia sunt cele mai utilizate. Rata sa este aproape de unul din cinci aminoacizi, dar soia conține triptofan, fenilalanină și tirozină insuficiente și un conținut foarte scăzut de metionină.

În semințe oleaginoase(floarea soarelui, bumbac, rapiță, in, ulei de ricin, cariandru) conținutul total de proteine este de 14 ÷ 37%. În același timp, rata de aminoacizi a proteinelor tuturor semințelor oleaginoase (într-o măsură mai mică bumbac) este suficient de mare chiar și pentru limitarea acizilor. Acest fapt determină oportunitatea obținerii formelor concentrate de proteine din semințe oleaginoase și crearea de noi forme de hrană proteică pe baza acestora.

Conținut relativ scăzut de substanțe azotate în cartofi(aproximativ 2%), legume(1 ÷ 2%) și fructe(0,4 ÷ 1,0%) indică un rol nesemnificativ al acestor tipuri de materiale vegetale comestibile în furnizarea alimentelor cu proteine.

Carne, lapte iar produsele obtinute din acestea contin proteine necesare organismului, care sunt favorabil echilibrate si bine absorbite (in acelasi timp, indicatorul de echilibru si asimilare in lapte este mai mare decat cel al carnii). Conținutul de proteine din produsele din carne variază de la 11 la 22%. Conținutul de proteine din lapte variază de la 2,9 la 3,5%.

3 Noi forme de alimente proteice.

Astăzi, în contextul unei societăți în continuă creștere și al resurselor limitate, o persoană se confruntă cu nevoia de a crea produse alimentare moderne, care să aibă proprietăți funcționale și să îndeplinească cerințele științei nutriției sănătoase.

Noile forme de alimente proteice sunt produse alimentare obținute pe baza diferitelor fracții proteice ale materiilor prime alimentare folosind metode de prelucrare dovedite științific și având o anumită compoziție chimică, structură și proprietăți.

Diverse surse de proteine vegetale au primit o largă recunoaștere: leguminoase, cereale și cereale și produse secundare ale prelucrării acestora, semințe oleaginoase; legume și pepeni, masa vegetativă a plantelor.

În același timp, soia și grâul sunt folosite în principal pentru producerea de produse proteice.

Produsele de prelucrare a proteinelor din soia sunt împărțite în trei grupe, care diferă prin conținutul de proteine: făina și cerealele sunt obținute prin măcinare, conțin 40 ÷ 45% proteine din masa totală a produsului; concentratele de soia se obtin prin indepartarea componentelor solubile in apa, contin 65 ÷ 70% proteine; Izolatele de soia sunt obținute prin extracția proteinelor și conțin cel puțin 90% proteine.

Obține pe bază de soia texturat alimente proteice, în care se folosesc proteine din soia, de exemplu, în locul proteinelor din carne. Proteinele din soia hidrolizate se numesc modificat... Sunt folosiți ca aditivi alimentari funcționali și aromatizanți.

Astăzi, pe bază de soia se produce și lapte de soia, sos de soia, tofu (caș de fasole) și alte produse alimentare.

Glutenul uscat de grau cu un continut proteic de 75 ÷ 80% se obtine din grau sau faina de grau prin metoda de extragere a apei.

În același timp, prezența aminoacizilor limitatori în proteinele vegetale determină inferioritatea acestora. Ieșirea de aici este utilizarea în comun a diferitelor proteine, care oferă un efect de îmbogățire reciprocă. Dacă, în același timp, se obține o creștere a ratei de aminoacizi a fiecărui aminoacid limitator esențial în comparație cu utilizarea individuală a proteinelor originale, atunci se vorbește despre simplu efect de îmbogățire, dacă după amestecare rata de aminoacizi a fiecărui aminoacid depășește 1,0, atunci este adevărat efect de îmbogățire... Utilizarea unor astfel de complexe proteice echilibrate asigură o creștere a digestibilității proteinelor vegetale până la 80 ÷ 100%.

4 Proprietăți funcționale ale proteinelor.

Proteinele și concentratele proteice sunt utilizate pe scară largă în producția de alimente datorită proprietăților lor funcționale unice inerente, care sunt înțelese ca caracteristici fizico-chimice care determină comportamentul proteinelor în timpul procesării în produse alimentare și oferă o anumită structură, proprietăți tehnologice și de consum ale produsului finit.

Cele mai importante proprietăți funcționale ale proteinelor includ solubilitatea, capacitatea de legare a apei și a grăsimilor, capacitatea de a stabiliza sistemele dispersate (emulsii, spume, suspensii) și de a forma geluri.

Solubilitate- acesta este indicatorul principal pentru evaluarea proprietăților funcționale ale proteinelor, caracterizate prin cantitatea de proteine care trece în soluție. Solubilitatea depinde în cea mai mare măsură de prezența interacțiunilor necovalente: legături hidrofobe, electrostatice și de hidrogen. Proteinele cu hidrofobicitate mare interacționează bine cu lipidele, cu hidrofilitate mare interacționează bine cu apa. Deoarece proteinele de același tip au aceeași sarcină, se resping, ceea ce contribuie la solubilitatea lor. În consecință, în stare izoelectrică, când sarcina totală a moleculei de proteină este zero, iar gradul de disociere este minim, proteina are solubilitate scăzută și poate chiar coagula.

Legarea apei capacitatea este caracterizată prin adsorbția apei cu participarea reziduurilor de aminoacizi hidrofile, care leagă grăsimile- adsorbtia grasimilor datorita reziduurilor hidrofobe. În medie, 1 g de proteină poate lega și reține 2-4 g de apă sau grăsime pe suprafața sa.

Emulsionare a grăsimilorși spumând capacitatea proteinelor este utilizată pe scară largă în producerea de emulsii de grăsime și spume, adică sisteme eterogene apă-ulei, apă-gaz. Datorită prezenței zonelor hidrofile și hidrofobe în moleculele de proteine, acestea interacționează nu numai cu apa, ci și cu uleiul și aerul și, acționând ca o înveliș la interfața dintre două medii, contribuie la distribuirea lor unul în celălalt, adică, crearea unor sisteme stabile.

Gelificarea proprietățile proteinelor se caracterizează prin capacitatea soluției lor coloidale dintr-o stare dispersată liberă de a trece într-o stare dispersată legată cu formarea de sisteme cu proprietățile solide.

Visco-elastic-elastic proprietățile proteinelor depind de natura lor (globulară sau fibrilă), precum și de prezența grupărilor funcționale care leagă moleculele de proteine între ele sau de un solvent.

Proteinele, grăsimile, carbohidrații, vitaminele sunt principalii nutrienți din alimentația umană. Substanțele alimentare sunt astfel de compuși chimici sau elemente individuale de care organismul are nevoie pentru dezvoltarea sa biologică, pentru desfășurarea normală a tuturor proceselor vitale.

Proteinele sunt compuși azotați cu greutate moleculară mare, partea principală și esențială a tuturor organismelor. Substanțele proteice sunt implicate în toate procesele vitale. De exemplu, metabolismul este asigurat de enzime care sunt legate de proteine în natură. Proteinele sunt si structuri contractile necesare indeplinirii functiei contractile ale muschilor – actomiozina; țesuturi de susținere ale corpului - colagen de oase, cartilaj, tendoane; țesuturile tegumentare ale corpului - piele, unghii, păr.

După compoziția lor, proteinele se împart în: proteine simple (în timpul hidrolizei se formează doar aminoacizi și amoniac) și proteine complexe (în timpul hidrolizei se formează și substanțe neproteice - glucoză, lipoide, coloranți etc.).

Dintre numeroșii nutrienți, proteinele joacă cel mai important rol. Ele servesc ca sursă de aminoacizi esențiali și așa-numitul azot nespecific necesar pentru sinteza proteinelor.

Nivelul de aprovizionare cu proteine depinde în mare măsură de starea de sănătate, dezvoltarea fizică, performanța fizică și la copiii mici - și dezvoltarea mentală. Suficiența proteinelor din dietă și calitatea sa înaltă fac posibilă crearea unor condiții optime pentru mediul intern al organismului, care sunt necesare pentru creștere, dezvoltare, activitate umană normală și performanță. Sub influența deficitului de proteine, se pot dezvolta afecțiuni patologice precum edem și obezitatea ficatului; încălcarea stării funcționale a organelor de secreție internă, în special a gonadelor, glandelor suprarenale și glandei pituitare; încălcarea activității reflexe condiționate și a proceselor interne de inhibiție; scăderea imunității; distrofie alimentară. Proteinele sunt compuse din carbon, oxigen, hidrogen, fosfor, sulf și azot, care fac parte din aminoacizi - principalele componente structurale ale proteinei. Proteinele diferă în ceea ce privește nivelul de aminoacizi și secvența conexiunii lor. Distingeți proteinele animale și cele vegetale.

Spre deosebire de grăsimi și carbohidrați, proteinele conțin, pe lângă carbon, hidrogen și oxigen, azot - 16%. Prin urmare, ele sunt numite substanțe alimentare care conțin azot. Organismul animal are nevoie de proteine într-o formă gata preparată, deoarece nu le poate sintetiza, ca și plantele, din substanțe anorganice din sol și aer. Substanțele alimentare de origine animală și vegetală servesc ca sursă de proteine pentru oameni. Proteinele sunt necesare în primul rând ca material plastic, aceasta este funcția lor principală: ele reprezintă 45% din restul solid al corpului.

Proteinele fac, de asemenea, parte din hormoni, eritrocite și unii anticorpi, cu reactivitate ridicată.

În procesul activității vitale, există o îmbătrânire și moarte constantă a structurilor celulare individuale, iar proteinele alimentare servesc ca materiale de construcție pentru restaurarea lor. Oxidarea în organism a 1 g de proteine dă 4,1 kcal de energie. Aceasta este funcția sa energetică. Proteinele sunt de mare importanță pentru activitatea nervoasă superioară a omului. Conținutul normal de proteine din alimente îmbunătățește funcția de reglare a cortexului cerebral, crește tonusul sistemului nervos central.

Cu o lipsă de proteine în dietă, apar o serie de modificări patologice: creșterea și dezvoltarea organismului încetinește, greutatea scade; formarea hormonilor este perturbată; scad reactivitatea si rezistenta organismului la infectii si intoxicatii. Valoarea nutritivă a proteinelor alimentare depinde în primul rând de compoziția lor de aminoacizi și de gradul de utilizare complet în organism. Există 22 de aminoacizi cunoscuți, fiecare cu o semnificație specială. Absența sau lipsa oricăreia dintre ele duce la perturbarea anumitor funcții ale corpului (creștere, hematopoieza, greutate, sinteza proteinelor etc.). Urmatorii aminoacizi sunt deosebit de valorosi: lizina, histidina, triptofanul, fenilalanina, leucina, izoleucina, treonina, metionina, valina. Pentru copiii mici, histidina este de mare importanță.

Unii aminoacizi nu pot fi sintetizați în organism și înlocuiți cu alții. Se numesc de neînlocuit. În funcție de conținutul de aminoacizi neesențiali și de neînlocuit, proteinele alimentare sunt împărțite în unele complete, a căror compoziție de aminoacizi este apropiată de compoziția de aminoacizi a proteinelor corpului uman și conține toți aminoacizii esențiali în cantități suficiente și în cele deficitare, cărora le lipsesc unul sau mai mulți aminoacizi esențiali. Cele mai complete proteine de origine animală, în special proteinele gălbenușului de ouă de pui, carne și pește. Dintre proteinele vegetale, proteinele din soia au o valoare biologică ridicată și, într-o măsură mai mică, fasolea, cartofii și orezul. Proteinele defecte se găsesc în mazăre, pâine, porumb și alte alimente vegetale.

Standarde fiziologice și igienice pentru necesarul de proteine. Aceste norme se bazează pe cantitatea minimă de proteine care este capabilă să mențină echilibrul de azot al corpului uman, adică. cantitatea de azot introdusă în organism cu proteinele alimentare este egală cu cantitatea de azot excretată din acesta în urină pe zi.

Consumul zilnic de proteine alimentare ar trebui să asigure pe deplin echilibrul de azot al organismului cu satisfacerea deplină a nevoilor energetice ale organismului, să asigure integritatea proteinelor corpului, să mențină performanța ridicată a organismului și rezistența acestuia la factorii de mediu nefavorabili. Proteinele, spre deosebire de grăsimi și carbohidrați, nu sunt depozitate în organism în rezervă și trebuie introduse zilnic cu alimente în cantități suficiente.

Aportul zilnic fiziologic de proteine depinde de vârstă, sex și activitate profesională. De exemplu, pentru bărbați este de 96-132 g, pentru femei - 82-92 g. Aceasta este norma pentru locuitorii orașelor mari. Pentru locuitorii orașelor mici și satelor care desfășoară activități fizice mai grele, aportul zilnic de proteine crește cu 6 g. Intensitatea activității musculare nu afectează metabolismul azotului, dar este necesar să se asigure o dezvoltare suficientă a sistemului muscular pentru astfel de forme de fizică. lucrează și își menține eficiența ridicată.

Un adult în condiții normale de viață, cu muncă ușoară, necesită în medie 1,3 -1,4 g de proteine la 1 kg de greutate corporală pe zi, iar cu muncă fizică - 1,5 g sau mai mult (în funcție de gravitatea muncii).

În dieta zilnică a sportivilor, cantitatea de proteine ar trebui să fie de 15-17%, sau 1,6-2,2 g per 1 kg de greutate corporală.

Proteinele de origine animală din dieta zilnică a adulților ar trebui să ocupe 40 - 50% din cantitatea totală de proteine consumate, sportivi - 50 - 60, copii - 60 - 80%. Aportul excesiv de proteine este dăunător pentru organism, deoarece procesele de digestie și excreția produselor de degradare (amoniac, uree) prin rinichi sunt îngreunate.

Dintre numeroșii nutrienți, proteinele joacă cel mai important rol. Ele servesc ca sursă de aminoacizi esențiali și așa-numitul azot nespecific necesar pentru sinteza proteinelor.

Proteinele fac, de asemenea, parte din hormoni, eritrocite și unii anticorpi, cu reactivitate ridicată.

În dieta zilnică a sportivilor, cantitatea de proteine ar trebui să fie de 15-17%, sau 1,6-2,2 g per 1 kg de greutate corporală.

Trimiteți-vă munca bună în baza de cunoștințe este simplu. Utilizați formularul de mai jos

Studenții, studenții absolvenți, tinerii oameni de știință care folosesc baza de cunoștințe în studiile și munca lor vă vor fi foarte recunoscători.

postat pe http://www.allbest.ru/

Introducere

Secţiunea 1. Rolul fiziologic al proteinei

1.1 Funcția structurală a proteinelor

1.2 Metabolismul proteinelor în corpul uman

1.3 Echilibrul de azot

Secțiunea 2. Metabolismul proteinelor în diferite stări ale corpului

2.1 Metabolismul proteinelor în timpul activității musculare

2.2 Tulburare a metabolismului aminoacizilor

Introducere

Proteinele sunt cea mai importantă componentă a nutriției. Proteinele sunt baza elementelor structurale ale celulelor și țesuturilor. Principalele manifestări ale vieții sunt asociate cu proteinele: metabolismul, contracțiile musculare, iritabilitatea nervilor, capacitatea de a crește, de a se reproduce și de a gândi. Prin legarea unor cantități semnificative de apă, proteinele formează structuri coloidale dense care determină configurația corpului. Pe lângă proteinele structurale, substanțele proteice includ hemoglobina - purtătorul de oxigen din sânge, enzimele - cei mai importanți acceleratori ai reacțiilor biochimice, unii hormoni, nucleoproteine - care determină direcția sintezei proteinelor în organism, care sunt purtători de proprietăți ereditare.

O proteină completă este formată din 20 de aminoacizi, a căror combinație în moleculele proteice poate duce la o diversitate uriașă a acestora. Singura sursă de formare a proteinelor în organism sunt aminoacizii proteinelor alimentare. Valoarea aprovizionării cu proteine a organismului este judecată de indicatorii echilibrului de azot.

Proteinele sunt singura sursă de azot pe care organismul o poate absorbi. Având în vedere cantitatea de azot furnizată cu alimente și eliberată din organism, se poate judeca bunăstarea sau încălcarea metabolismului proteinelor. În corpul adulților sănătoși, se observă un echilibru de azot, acesta fiind momentul în care cantitatea de azot furnizată cu alimente este „echivalată cu cantitatea de azot excretată din organism. La copii, echilibrul de azot se caracterizează prin acumularea de proteine în organismul.În același timp, cantitatea de azot care intră cu alimente depășește semnificativ excreția sa cu produsele de degradare.În acest caz, un echilibru azotat pozitiv.Se observă un echilibru azotat pozitiv în corpul unui copil, băiat și fată.

La persoanele care primesc o cantitate insuficientă de proteine din alimente sau la persoanele grav bolnave în al căror organism proteinele sunt slab absorbite, are loc o pierdere de azot, adică un bilanț negativ de azot. Pentru un adult, doza minimă este de 40-50 g de proteine pe zi. Dacă munca nu este asociată cu o muncă fizică intensă, corpul unui adult are nevoie în medie de 1-1,2 g de proteine la 1 kg de greutate corporală cu alimente. Aceasta înseamnă că o persoană care cântărește 70-75 kg ar trebui să primească 70 până la 90 g de proteine pe zi. Odată cu creșterea intensității muncii fizice, crește și nevoile de proteine ale organismului.

Valoarea nutritivă a diferitelor tipuri de proteine depinde de compoziția lor de aminoacizi. Doar 8 au o proteină completă formată din 20 de aminoacizi, care sunt indispensabili în alimentația unui adult (și încă unul pentru un copil mic). - Aminoacizii esentiali nu sunt sintetizati in organism si trebuie neaparat sa intre in organism odata cu alimentele in anumite cantitati. În conformitate cu conceptul de dietă echilibrată, pot fi denumite următoarele valori, care caracterizează cerințele minime pentru fiecare dintre aminoacizii esențiali pentru corpul unui adult și raporturile optime ale acestora pentru a asigura utilizarea proteinelor.

Dacă oricare dintre aminoacizii din proteinele alimentare va fi mai puțin, atunci nu va fi sintetizat, dar atunci alți aminoacizi nu pot fi utilizați pe deplin de către organism. Compoziția de aminoacizi a proteinelor din ou a fost considerată ideală, deoarece asimilarea lor de către organismul uman este aproape de 100%. Foarte ridicat este și gradul de asimilare al altor produse de origine animală: lapte (75-80%), carne (70-75%), pește (70-80%) etc.

Multe alimente vegetale, în special cerealele, conțin proteine cu biodisponibilitate redusă. Majoritatea materialelor vegetale au deficit de aminoacizi care conțin sulf.

Secţiunea 1. Rolul fiziologic al proteinei

1.1 Funcția structurală a proteinei

Proteinele sunt compuși organici complecși, formați din aminoacizi. Moleculele de proteine includ azot, carbon, hidrogen și alte substanțe. Aminoacizii se caracterizează prin prezența unei grupări amino (NH2) în ei.

Proteinele diferă unele de altele prin conținutul de diferiți aminoacizi din ele. În acest sens, proteinele au specificitate, adică îndeplinesc diferite funcții. Proteinele animalelor din specii diferite, indivizi diferiți din aceeași specie, precum și proteinele diferitelor organe și țesuturi ale unui organism diferă unele de altele. Specificul proteinelor permite ca acestea să fie introduse în organism doar prin organele digestive, unde sunt descompuse în aminoacizi și sub această formă sunt absorbite în sânge. În țesuturi, proteinele care sunt caracteristice acestor țesuturi sunt formate din aminoacizi eliberați de sânge. Proteinele sunt principalul material din care sunt construite celulele corpului (Abramova T. 1994)

Funcțiile proteinelor sunt extrem de diverse. Fiecare proteină dată ca substanță cu o anumită structură chimică îndeplinește o funcție foarte specializată și numai în unele cazuri mai multe, de regulă, funcții interdependente. Despre una dintre funcțiile centrale, participarea lor la majoritatea covârșitoare a transformărilor chimice ca enzime sau cea mai importantă componentă a enzimelor. Enzimele asigură, în cea mai mare parte, fluxul proceselor necesare activității vitale la temperaturi scăzute și pH aproape de neutru.

Cel mai mare grup funcțional de proteine sunt enzimele. Fiecare enzimă este specifică într-un grad sau altul, adică. adaptat funcțional la un anumit substrat, uneori la un anumit tip de legături chimice. Sub influența diferitelor influențe, structura moleculei proteice se poate modifica și, prin urmare, se modifică și activitatea enzimei. De exemplu, există o dependență a vitezei unei reacții enzimatice de schimbările de temperatură și pH.

Unele molecule biologice sunt capabile să accelereze sau să inhibe (din latinescul inhibere - a reține, a opri), adică să suprime activitatea enzimelor - aceasta este una dintre modalitățile de reglare a reacțiilor enzimatice. (Komov V.P. 2004)

Proteinele sunt structuri chimice care reprezintă o secvență liniară de aminoacizi formată în timpul unei serii de reacții de condensare care implică grupările a-carboxil și a-amină ale aminoacizilor adiacenți. Legăturile formate în urma acestor reacții se numesc legături peptidice. Doi aminoacizi formează o dipeptidă, iar lanțurile mai lungi formează polipeptide. Fiecare lanț polipeptidic are o amină și un capăt carboxil terminal, care pot forma legături peptidice ulterioare cu alți aminoacizi. Multe proteine sunt compuse din mai mult de un lanț polipeptidic, fiecare dintre ele formând o subunitate. Ordinea în care aminoacizii sunt aranjați într-un lanț este determinată în timpul sintezei proteinelor de o secvență de baze nucleotidice dintr-un ADN specific care conține informații genetice legate de această proteină. Secvența de aminoacizi determină structura finală, deoarece lanțurile laterale ale componentei de aminoacizi se atrag, resping sau interferează fizic unele cu altele, ceea ce „forțează” molecula să se plieze și să ia forma finală corespunzătoare. Structura primară a unei proteine este o secvență specifică de aminoacizi din lanțul polipeptidic, precum și compoziția lor cantitativă și calitativă. Secvența de aminoacizi din proteinele individuale este fixată genetic și determină specificitatea individuală și de specie a proteinei. Descifrarea structurii primare a unei proteine este de mare importanță practică, deoarece deschide posibilitatea sintezei acesteia în laborator. Datorită descifrării structurii hormonului insulină și imunoglobulinei, aceste proteine sunt obținute sintetic și sunt utilizate pe scară largă în medicină. Studiul structurii primare a hemoglobinei a făcut posibilă dezvăluirea modificărilor structurii acesteia la oamenii cu anumite boli. În prezent, structura primară a peste 1000 de proteine a fost descifrată, inclusiv enzimele ribonuclează, carboxipeptidază, mioglobină, cicrom b și multe altele.

Structura secundară a unei proteine este plierea spațială a lanțului polipeptidic. Există trei tipuri de structuri secundare: a-helix, helix stratificat (sau B-helix) și helix de colagen.

Când se formează un a-helix, lanțul polipeptidic este elicoidal datorită legăturilor de hidrogen, astfel încât turele lanțului peptidic sunt repetate periodic. Aceasta creează o structură compactă și puternică a lanțului polipeptidic proteic.

Structura pliată în straturi a proteinei este un lanț polipeptidic liniar situat în paralel și strâns legat prin legături de hidrogen. Această structură stă la baza proteinelor fibrilare.

Helixul de colagen al proteinei se distinge prin plierea mai complexă a lanțurilor polipeptidice. Lanțurile individuale sunt încolăcite și răsucite unul în jurul celuilalt, formând o supercoilă. Această structură este tipică pentru colagen. Bobina de colagen are elasticitate ridicată și rezistență a firului de oțel. („Fundamentals of Biochemistry” 1986)

Structura terțiară Aranjamentul general, plierea reciprocă a diferitelor regiuni, domenii și reziduuri individuale de aminoacizi ale unui singur lanț polipeptidic se numește structura terțiară a unei proteine date. Este imposibil de trasat o graniță clară între structurile secundare și terțiare, cu toate acestea, structura terțiară este înțeleasă ca relații sterice între reziduurile de aminoacizi care sunt departe unele de altele de-a lungul lanțului. Structura cuaternară Dacă proteinele constau din două sau mai multe lanțuri polipeptidice legate prin legături necovalente (non-peptidice și non-disulfurice), atunci se spune că au o structură cuaternară. Astfel de agregate sunt stabilizate prin legături de hidrogen și interacțiuni electrostatice între reziduurile de pe suprafața lanțurilor polipeptidice. Astfel de proteine sunt numite oligomeri, iar lanțurile lor polipeptidice individuale constitutive sunt protomeri, monomeri sau subunități.

Multe proteine oligomerice conțin doi sau patru protomeri și sunt numite dimeri sau, respectiv, tetrameri. Oligomerii care conțin mai mult de patru protomeri sunt destul de comuni, în special printre proteinele de reglare (de exemplu, transcarbamoilaza). Proteinele oligomerice joacă un rol special în reglarea intracelulară: protomerii lor își pot schimba ușor orientarea reciprocă, ceea ce duce la o modificare a proprietăților oligomerului.

Funcția structurală a proteinelor sau a plasticului, funcția proteinelor este aceea că proteinele sunt constituentul principal al tuturor celulelor și structurilor intercelulare. Proteinele se găsesc și în substanța de bază a cartilajului, oaselor și pielii. Biosinteza proteinelor determină creșterea și dezvoltarea organismului.

Funcția catalitică sau enzimatică a proteinelor este aceea că proteinele sunt capabile să accelereze reacțiile biochimice din organism. Toate enzimele cunoscute în prezent sunt proteine. Implementarea tuturor tipurilor de metabolism în organism depinde de activitatea proteinelor enzimatice.

Funcția protectoare a proteinelor se manifestă prin formarea de corpuri imunitare (anticorpi) atunci când o proteină străină (de exemplu, bacterii) pătrunde în organism. În plus, proteinele leagă toxinele și otrăvurile care intră în organism și asigură coagularea sângelui și oprirea sângerării în caz de rănire.

Funcția de transport a proteinelor este aceea că proteinele sunt implicate în transferul multor substanțe. Deci, furnizarea de oxigen a celulelor și eliminarea dioxidului de carbon din organism sunt efectuate de o proteină complexă - hemoglobina, lipoproteinele asigură transportul grăsimilor etc.

Transferul proprietăților ereditare în care nucleoproteinele joacă un rol principal este una dintre cele mai importante funcții ale proteinelor. Acizii nucleici fac parte din nucleoproteine. Există două tipuri principale de acizi nucleici: acizii ribonucleici (ARN), care conțin adenină, citozină, uracil, riboză și acid fosforic și acizii dezoxiribonucleici (ADN), care conțin deoxiriboză în loc de riboză și timină în loc de uracil. Cea mai importantă funcție biologică a acizilor nucleici este participarea lor la biosinteza proteinelor. Acizii nucleici nu sunt necesari doar pentru procesul de biosinteză a proteinelor, ei asigură și formarea de proteine specifice unei anumite specii și organe.

Funcția de reglare a proteinelor vizează menținerea constantelor biologice în organism, care este asigurată de efectele reglatoare ale diverșilor hormoni de natură proteică.

Rolul energetic al proteinelor este de a furniza energie pentru toate procesele de viață din corpul animalelor și al oamenilor.Proteinele-enzimele determină toate aspectele metabolismului și formarea energiei nu numai din proteinele în sine, ci și din carbohidrați și grăsimi. Când 1 g de proteină este oxidată, se eliberează o energie medie de 16,7 kJ (4,0 kcal).

Corpurile proteice ale diferitelor persoane au specificitate individuală. Aceasta înseamnă că formarea de corpuri imunitare în corpul uman în timpul transplantului de organe, în urma căreia poate apărea o reacție de respingere a organului transplantat.

Diferențele individuale în compoziția proteinelor sunt moștenite. Încălcarea codului genetic în unele cazuri poate provoca boli ereditare severe (Kositsky G.I. 1985).

1.2 Metabolismul proteinelorîn corpul uman

Un criteriu important pentru valoarea nutritivă a proteinelor este disponibilitatea aminoacizilor. Aminoacizii majorității proteinelor animale sunt complet eliberați în timpul digestiei. Excepție fac proteinele țesuturilor de susținere (colagen și elastina). Proteinele de origine vegetală sunt prost digerate în organism, deoarece conțin multe fibre și uneori inhibitori

În funcție de conținutul de aminoacizi neesențiali și esențiali, proteinele sunt împărțite în complete și defecte. Proteinele care conțin toți aminoacizii necesari organismului și în cantitățile necesare se numesc complete biologic. Cea mai mare valoare biologică a proteinelor din carne, lapte, ouă, pește, caviar. Proteinele în care unul sau altul aminoacid este absent sau conține, dar în cantități insuficiente, se numesc defecte biologic

Organismul descompune în mod constant proteinele. Celulele vechi sunt distruse, se formează altele noi. Prin urmare, organismul are nevoie de un aport constant de proteine din alimente. Nevoia de proteine creste brusc la copii in perioada de crestere crescuta a organismului, la gravide, in perioada de recuperare dupa o boala grava, in timpul antrenamentului sportiv intens.

Proteinele sunt descompuse în tractul digestiv în aminoacizi și polipeptide cu greutate moleculară mică, care sunt absorbite în fluxul sanguin. Odată cu fluxul sanguin, ei intră în ficat, unde unii dintre ei suferă dezaminare și transaminare; aceste procese asigură sinteza unor aminoacizi și proteine. Aminoacizii sunt transportați de la ficat la țesuturile corpului, unde sunt utilizați pentru sinteza proteinelor. Excesul de proteine din alimente este transformat în carbohidrați și grăsimi. Produșii finali ai descompunerii proteinelor - ureea, amoniacul, acidul uric, creatinina și altele - sunt excretați în urină și transpirație. (Chusov Yu.N. 1998)

Proteinele sunt complexe ca structură și foarte specifice. Proteinele din alimente și proteinele din corpul nostru diferă semnificativ în calitățile lor. Dacă proteina este îndepărtată din alimente și introdusă direct în sânge, atunci o persoană poate muri. Proteinele sunt formate din elemente proteice - aminoacizi, care se formează în timpul digestiei proteinelor animale și vegetale și intră în fluxul sanguin din intestinul subțire. Celulele unui organism viu includ mai mult de 20 de tipuri de aminoacizi. Procesele de sinteză a moleculelor uriașe de proteine, constând din lanțuri de aminoacizi, se desfășoară continuu în celule. Combinația acestor aminoacizi (toți sau parțial), conectați în lanțuri într-o secvență diferită și determină nenumărată varietate de proteine.

Aminoacizii sunt împărțiți în esențiali și neesențiali. Indispensabile sunt cele pe care organismul le primeste doar cu alimente. Cele înlocuibile pot fi sintetizate în organism din alți aminoacizi. Valoarea proteinelor alimentare este determinată de conținutul de aminoacizi. De aceea proteinele din alimente sunt împărțite în două grupe: complete, care conțin toți aminoacizii esențiali, și defecte, cărora le lipsesc unii aminoacizi esențiali. Proteinele animale sunt sursa principală de proteine complete. Proteinele vegetale (cu rare excepții) sunt defecte.

În țesuturi și celule, distrugerea și sinteza structurilor proteice are loc continuu. Într-un corp sănătos condiționat al unui adult, cantitatea de proteină descompusă este egală cu cantitatea sintetizată. Deoarece echilibrul proteinelor din organism are o mare importanță practică, au fost dezvoltate multe metode pentru studiul acestuia. Echilibrul proteic este determinat de diferența dintre cantitatea de proteine ingerată cu alimente și cantitatea de proteine care a suferit distrugeri în acest timp. Conținutul de proteine din alimente variază.

Metabolismul organismului este reglat de centrii nervoși localizați în diencefal. Când unele nuclee din această parte a creierului sunt deteriorate, metabolismul proteic crește, echilibrul său devine negativ, în urma căruia are loc o epuizare bruscă. Sistemul nervos afectează metabolismul proteinelor prin hormonii glandei tiroide, a lobului anterior al glandei pituitare (hormonul de creștere) și a altor glande endocrine. În procesele de activitate vitală a organismului, proteinele joacă un rol special, deoarece nici carbohidrații, nici lipidele nu le pot înlocui în reproducerea principalelor elemente structurale ale celulei, precum și în formarea unor substanțe esențiale precum enzimele și hormonii. . Cu toate acestea, sinteza proteinelor din substanțe anorganice

Proteinele joacă un rol extrem de important în alimentația umană, deoarece sunt constituentul principal al celulelor tuturor organelor și țesuturilor corpului.

Scopul principal al proteinelor alimentare este de a construi noi celule și țesuturi care sprijină dezvoltarea organismelor tinere în creștere. La vârsta adultă, când procesele de creștere au fost deja complet finalizate, rămâne nevoia de regenerare a celulelor uzate, învechite. În acest scop, sunt necesare proteine și proporțional cu uzura țesuturilor. S-a constatat că cu cât sarcina musculară este mai mare, cu atât este mai mare nevoia de regenerare și, în consecință, de proteine.

Proteinele sunt biopolimeri complecși care conțin azot, ai căror monomeri sunt aminoacizi.

Proteinele din corpul uman îndeplinesc câteva funcții importante - plastic, catalitic, hormonal, specificitate și transport. Cea mai importantă funcție a proteinelor alimentare este de a asigura organismului material plastic. Corpul uman este practic lipsit de rezerve de proteine. Singura lor sursă sunt proteinele alimentare, drept urmare ele aparțin componentelor de neînlocuit ale dietei.

În multe țări, populația are deficit de proteine. În acest sens, căutarea unor noi metode neconvenționale de obținere a acestuia devine o sarcină importantă.

Dintre alimentele vegetale, leguminoasele se disting printr-un conținut semnificativ de proteine. Înainte de perioada de cultivare a cartofilor în Europa, leguminoasele reprezentau una dintre principalele părți ale hranei populației. Până acum, în multe țări, pe suprafețe mari se cultivă fasole, fasole, mazăre. Proteinele din soia sunt bogate în toți aminoacizii esențiali, a căror rată este egală sau depășește 100% conform scalei OMS; excepția sunt aminoacizii care conțin sulf (scat 71%). Digestibilitatea proteinelor din soia este de 90,7%. În ceea ce privește eficiența anabolică, acestea nu sunt inferioare proteinelor de origine animală.

Proteinele nu pot fi înlocuite cu alți nutrienți, deoarece sinteza lor în organism este posibilă numai din aminoacizi. În același timp, proteinele pot înlocui grăsimile și carbohidrații, adică pot fi folosite pentru sinteza acestor compuși.

O persoană primește proteine din alimente. Odată cu introducerea de substanțe proteice străine direct în sânge, ocolind tractul digestiv, acestea nu numai că nu pot fi utilizate de organism, dar duc și la o serie de complicații grave (febră, convulsii și alte fenomene). Odată cu introducerea repetată a unei proteine străine în sânge, moartea poate apărea după 15-20 de zile. (Solodkov A.S. 2001)

În absența nutriției cu proteine de calitate superioară, creșterea este inhibată, formarea scheletului este perturbată. Odată cu înfometarea de proteine, are loc mai întâi o descompunere crescută a proteinelor din mușchii scheletici, ficatul, sângele, intestinele și pielea. Aminoacizii care sunt eliberați în acest caz sunt utilizați pentru sinteza proteinelor sistemului nervos central, miocardului și hormonilor. Cu toate acestea, o astfel de redistribuire a aminoacizilor nu poate suplini lipsa de proteine din dietă și are loc o scădere naturală a activității enzimelor, funcțiile ficatului, rinichilor etc. sunt afectate.

Sinteza proteinelor fără vitamine B este semnificativ redusă. Grăsimile sunt implicate în transportul proteinelor. Proteinele diferitelor produse alimentare diferă unele de altele în compoziția de aminoacizi, dar în total se completează reciproc. Prin urmare, pentru a oferi organismului întregul spectru de aminoacizi din alimentația umană, ar trebui să se folosească o gamă largă de produse proteice de origine animală și vegetală. Diverse combinații de proteine pot fi folosite pentru a furniza organismului o compoziție optimă de aminoacizi. De exemplu: cheesecakes cu brânză de vaci, plăcinte cu carne, terci de orez cu lapte. Valoarea biologică a proteinelor utilizate în nutriție determină cantitatea lor necesară pentru a satisface nevoile organismului.

Cu cât compoziția de aminoacizi a proteinei este mai bună, cu atât este mai rapid digerată și absorbită, cu atât este mai puțin necesară. Specificitatea mare de specie a proteinelor care alcătuiesc organele și țesuturile poate fi explicată prin faptul că, în condiții de foamete completă în corpul unui adult, 22-24 g de proteine tisulare sunt descompuse pentru a acoperi costurile fiziologice minime cu formarea unui bilanţ negativ de azot. Pentru resinteza acestei cantități de proteine este necesar să se introducă 50-70 g de proteine cu alimente. Această mare diferență depinde de valoarea biologică a proteinelor. Conținutul insuficient de proteine în dieta umană duce la descompunerea proteinelor tisulare, ceea ce duce în cele din urmă la un echilibru negativ de azot, la epuizarea organismului. Acest lucru se manifestă sub forma unei întârzieri a creșterii și dezvoltării mentale la copii, o scădere a excitabilității reflexe condiționate a sistemului nervos central, o scădere a rezistenței la stres și infecții, inhibarea activității hormonale, deficiența greutății corporale, infiltrarea ficatului gras. , vindecarea slabă a rănilor și imunitatea scăzută. Deficitul de proteine contribuie la dezvoltarea pelagra, care se manifestă prin tulburări trofice, slăbiciune musculară, edem. Pe fondul deficitului de proteine, copiii dezvoltă boala kwashiorkor.Simptomele acesteia sunt: edem, întârziere de creștere, osteoporoză, slăbiciune musculară, diaree, poliurie.

Deficitul de proteine alimentare poate apărea atunci când sunt încălcate principiile nutriției raționale, pe fondul bolilor acute și cronice ale intestinelor, altor organe și sisteme. Dacă procesele de digestie sunt perturbate, absorbția și asimilarea grăsimilor și carbohidraților se deteriorează, iar acest lucru contribuie la descompunerea îmbunătățită a proteinelor pentru a umple cheltuielile energetice. Consumul crescut de proteine apare în boli infecțioase, tuberculoză, leziuni, operații, arsuri, procese tumorale, pierderi masive de sânge. Dieta specială poate preveni deficitul de proteine.

În același timp, excesul de proteine din dietă este, de asemenea, dăunător pentru organism. Odată cu un aport excesiv de proteine cu alimente în organism, procesele putrefactive din intestin se intensifică, apare o suprasolicitare a activității ficatului și a rinichilor din cauza produselor metabolismului proteic, o suprasolicitare a funcției secretoare a glandelor digestive.

Necesarul de proteine pentru adulți este de 1 g la 1 kg de greutate corporală normală pe zi, o medie de 70 g pe zi. Proteinele animale ar trebui să constituie 50-55% din proteinele totale.

Necesarul de proteine crește la 100-120 g pe zi în perioada de recuperare după infecții severe, fracturi, boli ale sistemului digestiv, boli pulmonare supurative, luarea de corticosteroizi și hormoni anabolizanți. Proteina este limitată în nefrita acută, insuficiență renală și hepatică, gută și alte boli. (Baeshko A.A. 1999).

În tractul digestiv, proteinele sunt descompuse de enzime în aminoacizi și sunt absorbite în intestinul subțire. Concomitent cu aminoacizii, cele mai simple peptide pot fi, de asemenea, parțial absorbite. Celulele își sintetizează propriile proteine din aminoacizi și cele mai simple peptide, ceea ce este caracteristic doar pentru acest organism. Proteinele nu pot fi înlocuite cu alți nutrienți, deoarece sinteza lor în organism este posibilă numai din aminoacizi.

Valoarea biologică a proteinelor. În diverse surse naturale de proteine (plante și animale), există peste 80 de aminoacizi. Alimentele pe care le folosesc oamenii conțin doar 20 de aminoacizi.

La om se menține în mod constant un echilibru relativ proteic, adică cât de multă proteină este consumată, atât de mult ar trebui să fie furnizat cu alimente. Cantitatea de descompunere a proteinelor poate fi judecată după cantitatea de azot excretată din organism, deoarece aproape că nu este conținut în alți nutrienți. Echilibrul proteic din organism este judecat după echilibrul de azot, adică după raportul dintre cantitatea de azot introdusă în organism și azotul îndepărtat din acesta. Dacă această cantitate este aceeași, atunci o astfel de stare se numește echilibru de azot sau echilibru. Se observă la un adult sănătos, care mănâncă în mod normal. Condiția în care absorbția azotului depășește excreția sa se numește bilanț pozitiv de azot. Este tipic pentru un organism în creștere, precum și pentru sportivii a căror antrenament vizează dezvoltarea mușchilor scheletici, calitățile lor de forță. În unele boli și în timpul înfometării, azotul este absorbit mai puțin decât este cheltuit. Această condiție se numește bilanţ negativ de azot. Activitatea vitală normală a organismului este posibilă numai cu echilibru de azot sau echilibru pozitiv de azot.

1.3 Bilanțul de azot

Bilanțul de azot este raportul dintre cantitatea de azot conținută în alimente ingerate și cantitatea de azot excretată din organism. Dacă ambele aceste valori sunt egale, corpul se află într-o stare de echilibru cu azot. Atunci când proteinele tisulare sunt descompuse în organism fără restaurarea lor completă, are loc un echilibru negativ de azot - mai mult azot este excretat din organism decât intră. Echilibrul negativ de azot sub organism este observat cu înfometarea completă și parțială de proteine, precum și cu unele boli însoțite de o creștere a degradarii țesuturilor la un adult cu foamete completă, se eliberează în medie 3,71 g de azot pe zi. Aceasta corespunde la 23,2 g de proteină degradabilă. Activitatea vitală normală a unui organism adult este posibilă numai cu echilibru de azot sau cu un echilibru de azot pozitiv. Echilibrul de azot apare atunci când se introduc în organism 60-70 g de proteine, cu condiția să existe un aport suficient de grăsimi și carbohidrați. Această cantitate de proteine reprezintă aportul proteic optim zilnic în dieta unui adult este semnificativ mai mare decât minimul proteic și fluctuează în funcție de rata metabolică și de natura muncii efectuate. Pentru persoanele care nu sunt angajate în muncă fizică, optimul proteic este în medie de 109 g. Pentru munca fizică mecanizată, norma proteică trebuie crescută în medie la 122 g. Pentru persoanele care sunt mecanizate fizic sau nu sunt complet mecanizate, norma proteică. în medie variază de la 140 la 163 g. Când o persoană face sport, metabolismul său crește, iar descompunerea și sinteza proteinelor tisulare crește. Necesarul de proteine alimentare crește, ajungând la 150-160 g, în funcție de gusturile și obiceiurile fiecărui sportiv, conținutul de proteine din dietă poate varia, dar în niciun caz aportul zilnic nu trebuie să fie mai mic de 1,5 g la 1 kg de greutate. .După unii autori, proteinele animale au o importanță deosebită pentru persoanele angajate în exerciții de forță și viteză.

Dorința unor sportivi de a consuma cantități mari de proteine (până la 250 și chiar 300 g pe zi) nu este justificată fiziologic. Cu un aport excesiv de proteine în organism, componentele sale fără azot sunt folosite ca materiale energetice, în timp ce componentele care conțin azot se transformă în substanțe nu numai că nu sunt indiferente, ci chiar dăunătoare organului. Deci, de exemplu, amoniacul, format din aminoacizi, este o substanță otrăvitoare pentru organism. Cel mai mare efect se observă atunci când proteinele sunt introduse în organism imediat după o sesiune de antrenament sau chiar mai bine înaintea acesteia. În acest din urmă caz, creșterea masei și a forței mușchilor care lucrează are loc cel mai eficient. (Schmidt 1983).

Bilanțul de azot. Cantitatea de proteine obținute din alimente sau excretată din organism poate fi judecată după cantitatea de azot consumată sau excretată. Dintre nutrienți, numai proteinele conțin azot. Se știe că cantitatea sa în proteine este de 16%. Din aceasta este ușor de calculat că 1 g de azot este conținut în 6,25 g de proteină (100: 16). De aici, cunoscând cantitatea de azot excretat sau consumat, este ușor de calculat cantitatea corespunzătoare de proteine.

Bilanțul de azot se referă la diferența dintre cantitatea de azot introdusă în organism cu alimente și excretat în urină, fecale și transpirație. Ziua unui adult sănătos este caracterizată de un bilanţ de azot, la care bilanţul de azot este 0.

Valoarea biologică a proteinelor. Distingeți între proteinele biologic complete și cele defecte. Gradul de valoare proteică este determinat de cantitatea de aminoacizi necesară pentru desfășurarea normală a proceselor de sinteză din organism. Proteinele care conțin într-un anumit raport toți aminoacizii necesari pentru aceasta se numesc complete, iar proteinele care nu au setul necesar de aminoacizi se numesc defecte. Acestea din urmă includ, de exemplu, proteinele de porumb și orz.

În tractul digestiv, proteinele sunt descompuse în aminoacizi, care sunt absorbiți în sânge. După ce au trecut prin vasele ficatului, aminoacizii sunt aduși în toate organele, în celulele cărora se sintetizează din nou o proteină, dar deja specifică pentru fiecare dintre ele. Pentru sinteza proteinelor se folosesc, de asemenea, aminoacizi, peptide și peptide nucleotidice, care se formează în timpul descompunerii proteinelor celulare. O peptidă nucleotidă este un produs al degradării incomplete a unei proteine, constând din peptide și o grupare nucleotidă. Pentru sinteza proteinelor se folosesc si aminoacizi, care sunt sintetizati in organism. În organism, proteinele de alt tip pot fi sintetizate din produsele de descompunere a proteinelor de un tip.

Intensitatea sintezei proteinelor este destul de mare. În fiecare zi, în corpul uman în curs de dezvoltare, se sintetizează 100 g de proteine. Cu toate acestea, nu toți aminoacizii formați în timpul descompunerii proteinelor sunt utilizați pentru sinteza acesteia. O parte din aminoacizi suferă descompunere, ai căror produse fini sunt NH3, CO2 și H2O. Neutralizarea amoniacului se realizează și în ficat prin sinteza ureei - o substanță relativ inofensivă pentru organism, excretată prin urină. Produsele defalcării incomplete a unor aminoacizi pot fi utilizate în organism ca material de construcție pentru sinteza altor aminoacizi. Organismul sintetizează și descompune în mod constant nu numai proteine simple, ci și pe cele complexe.

Produșii finali ai metabolismului nucleoproteinelor sunt ureea, acidul uric, dioxidul de carbon și apa. Cei mai importanți produși de degradare a azotului ai proteinelor care sunt excretați în urină și transpirație sunt ureea, acidul uric și amoniacul.

Oxidarea aminoacizilor are loc prin eliminarea azotului din ei sub formă de amoniac. Amoniacul este foarte toxic pentru sistemul nervos central și pentru alte țesuturi ale corpului. Cu toate acestea, amoniacul este inofensiv în ficat și țesuturile creierului: în ficat prin formarea de uree, în țesutul creierului prin transformarea în glutamina.

Sângele venei hepatice conține de trei ori mai puțin amoniac decât vena portă. În consecință, în ficat, o parte semnificativă a amoniacului este transformată în uree. Îndepărtarea ficatului duce la moarte din cauza intoxicației cu amoniac. Ureea, pe de altă parte, este un produs relativ inofensiv și se excretă prin urină.

O parte din amoniac este inofensivă prin transformarea în acid glutamic și glutamina. Doar o cantitate mică de amoniac circulă în sângele oamenilor sănătoși.

Dacă sinteza ureei în ficat este afectată, crește concentrația de amoniac, aminoacizi și polipeptide în sânge, ceea ce provoacă excitarea sistemului nervos central, apariția convulsiilor, confuzie și chiar comă și moarte. (Schmidt R. 1983)

Secțiunea 2. Metabolismul proteinelor în diferite stări ale corpului

2 .1. Metabolismul proteinelor în timpul activității musculare

Proteinele sunt principalele componente ale celulelor și țesuturilor. În dieta unui tânăr atlet, al cărui corp crește și se formează, cantitatea de hrană proteică ar trebui să fie suficientă - mai mult de 3 g pe zi pentru fiecare kilogram de greutate corporală. Odată cu vârsta, această valoare scade: de exemplu, la vârsta de 15-17 ani, 2,5 g sunt suficiente, iar de la 18 ani - 2,0 g sau mai puțin la 1 kg de greutate corporală. Sursa de proteine este carnea, peștele, ouăle, brânza, laptele, mazărea, fasolea, fasolea, hrișca și alte cereale. (Smirnov V.M. 2002)

Proteinele au o contribuție nesemnificativă la energia activității musculare, deoarece asigură doar 10-15% din consumul total de energie al organismului. Cu toate acestea, ele joacă un rol important în asigurarea funcției contractile a mușchilor scheletici și a inimii, în formarea adaptării pe termen lung la activitatea fizică, în crearea unei anumite compoziții compoziționale a mușchilor.

Activitatea fizică provoacă modificări în procesele de sinteză și defalcare a proteinelor în țesuturi, în special în mușchii scheletici și ficat, gradul de imobilitate a acestora depinde de intensitatea și durata activității fizice, precum și de starea fizică a organismului. Modificările în metabolismul proteinelor interstițiale sunt de obicei determinate de concentrația individuală a aminoacizilor esențiali din sânge, care nu sunt sintetizați în organism și se formează în timpul descompunerii proteinelor tisulare. Ca indicator specific al defalcării proteinelor contractile actină și miozină, se utilizează 3-metilhistidina.

Activitatea fizică unică provoacă inhibarea sintezei proteinelor și creșterea catabolismului. Deci, de exemplu, atunci când rulați pe o bandă de alergare timp de o oră, rata sintezei proteinelor în ficat a scăzut cu 20%, iar cu muncă extremă - cu 65%. Acest model este observat și în mușchii scheletici.

Sub influența efortului fizic, descompunerea proteinelor musculare (în principal structurale) crește, deși anumite tipuri de stres cresc descompunerea proteinelor contractile.

Cu efort fizic sistematic, sinteza adaptivă a proteinelor este activată în mușchi și alte țesuturi, crește conținutul de proteine structurale și contractile, precum și mioglobina și multe enzime. Acest lucru duce la o creștere a masei musculare, secțiunea transversală a fibrelor musculare, care este considerată hipertrofie musculară. O creștere a cantității de enzime creează condiții favorabile pentru extinderea potențialului energetic în mușchii care lucrează, care, la rândul său, îmbunătățește biosinteza proteinelor musculare după efort fizic și îmbunătățește abilitățile motorii umane.

Încărcăturile de natură viteză și forță îmbunătățesc într-o măsură mai mare sinteza proteinelor miofibrilare în mușchi și sarcinile de rezistență - enzime mitocondriale care asigură procesele de sinteză aerobă a ATP. Tipul de activitate fizică (înot, alergare) determină, de asemenea, în mare măsură amploarea schimbărilor în sinteza proteinelor.

Sub influența antrenamentului în mușchii scheletici, are loc o activare adaptivă a tuturor legăturilor principale ale sintezei proteinelor, conducând la o creștere generală a potențialului celular de sinteză a proteinelor. În inducerea sintezei adaptive a proteinelor în timpul antrenamentului, un rol important revine hormonilor: glucocorticoizii, adrenalina, hormonul de creștere, tiroxina și insulina. Aceștia sunt implicați în asigurarea tranziției răspunsurilor adaptative urgente la adaptarea pe termen lung.

Debutul adaptării biochimice este asociat cu o activitate crescută a unui număr de enzime și o creștere a cantității de substraturi energetice. Întărirea metabolismului energetic duce la formarea metaboliților – inductori ai sintezei proteice la nivel genetic. Inductorii pot fi ADP, AMP, creatina, unii aminoacizi, AMP ciclic etc. O creștere a activității genomului determină o creștere a translației sau sintezei proteinelor structurale contractile sau enzimatice, care, la rândul lor, asigură o activitate funcțională ridicată a mușchilor. a unui corp antrenat atunci când execută o muncă musculară.

Aminoacizii, produșii de descompunere ai proteinelor endogene, au o contribuție semnificativă la energizarea activității musculare, în special a activității pe termen lung. Numărul lor în țesuturi în timpul muncii fizice prelungite poate crește de 20-25 de ori. Acești aminoacizi sunt oxidați și completează ATP sau sunt implicați în procesul de neoplasm al glucozei și ajută la menținerea nivelului acestuia în sânge, precum și a nivelului de glicogen din ficat și mușchii scheletici.

Procesele de descompunere a proteinelor și oxidarea aminoacizilor sunt însoțite de formarea crescută de amoniac (NH3) în timpul activității musculare, care se leagă în ficat în ciclul de sinteză a ureei și este excretat din organism. Prin urmare, activitatea fizică determină o creștere a conținutului de uree din sânge, iar normalizarea nivelului acesteia în timpul perioadei de repaus indică restabilirea proceselor de degradare și sinteza proteinelor în țesuturi.

Exercițiul fizic sistematic are un efect specific pronunțat asupra metabolismului proteinelor din organism. Antrenamentul fizic care vizează dezvoltarea forței crește masa musculară și crește conținutul de actină și miozină în mușchi. În același timp, sesiunile de antrenament care vizează dezvoltarea rezistenței au un efect redus asupra masei musculare, dar cresc conținutul de proteine mitocondriale din țesutul muscular, în special cele asociate cu metabolismul oxidativ. Aceste schimbări sunt selective și depind de direcția influențelor antrenamentului.

Activitatea fizică poate avea, de asemenea, efecte acute de creștere a masei musculare și de creștere a conținutului de actină și miozină în mușchi. În același timp, sesiunile de antrenament care vizează dezvoltarea rezistenței au un efect redus asupra masei musculare, dar cresc conținutul de proteine mitocondriale din țesutul muscular, în special cele asociate cu metabolismul oxidativ. Aceste schimbări sunt selective și depind de direcția influențelor antrenamentului.

Exercițiile fizice pot avea, de asemenea, efecte acute asupra metabolismului proteinelor. Reacțiile manifestate ca răspuns la activitatea musculară tensionată pot fi similare în multe privințe cu reacțiile caracteristice fazei acute în timpul infecției sau leziunii.

Mușchiul are o capacitate limitată de a oxida aminoacizii. Deci, mușchii scheletici ai mamiferelor pot oxida doar șase dintre ele - alanina, aspartatul, glutamatul, leucina, izoleucina și valină (ultimele trei sunt aminoacizi cu lanț ramificat), iar oxidarea lor de către mușchi duce la problema eliminării grupelor amino. , dintre care o parte în transaminarea de reacție este transferată la piruvat pentru a forma alanină. Acesta din urmă intră în ficat și apoi este inclus în ciclul ureei (Fig. 1).

În mușchii inactivi, contribuția oxidării aminoacizilor la resinteza ATP nu este mai mare de 10% din cantitatea totală de surse de energie utilizate, totuși, cu efort fizic, valoarea acestei contribuții scade. În contextul limitării aprovizionării cu alte tipuri de „combustibil”, oxidarea aminoacizilor pentru alimentarea cu energie capătă din nou o importanță mai semnificativă. În acest caz, rata de oxidare a aminoacizilor individuali crește în mod neuniform (de exemplu, rata de oxidare a leucinei poate crește de cinci ori). Cu toate acestea, gradul de creștere a ratei de oxidare a leucinei necesită clarificare, deoarece utilizarea tehnicilor izotopice în acest caz nu permite obținerea de date suficient de fiabile.

Figura 1. Oxidarea BCAA-urilor ca sursă importantă de energie pentru contractarea mușchilor (grupele amino din acești aminoacizi sunt transportate la ficat pentru a fi incluse în ciclul ureei)

structură funcţie valoare proteină

Cu o activitate fizică prelungită de intensitate moderată, contribuția metabolismului proteic la producerea de energie este, evident, de nu mai mult de 6% din necesarul total de energie. Cu toate acestea, în hrana locuitorilor din regiunile vestice ale planetei, în medie, aproximativ 12-15% din energia consumată cade pe ponderea proteinelor. Acest fapt ne permite să presupunem că activitatea musculară sistematică la un cost mai mic crește nevoia de aport de proteine în comparație cu nevoia de carbohidrați și grăsimi. În activitățile fizice foarte solicitante, când culturiștii folosesc o cantitate mare de suplimente proteice pentru a câștiga masa musculară, încă nu există dovezi că o astfel de dietă poate stimula absorbția proteinelor consumate în exces de către țesuturile organismului. Cu toate acestea, suplimentele de acest fel sunt încă populare și sunt utilizate pe fondul consumului crescut de alte substanțe (inclusiv insulina și astfel de L-agonişti precum arțar-buterol), care favorizează intrarea aminoacizilor în mușchi și formarea de proteine din lor.

2.2 Tulburarea metabolismului aminoacizilor

Cele mai frecvente boli asociate cu o încălcare a metabolismului aminoacizilor sunt fenilcetonuria și albinismul.

În mod normal, aminoacidul fenilalanina (FA) este transformat de enzima fenilalaninhidroxilază în aminoacid tirozină, care la rândul său, sub acțiunea enzimei tirozinaze, poate fi transformat în pigmentul melanină. Când activitatea acestor enzime este afectată, se dezvoltă boli ereditare umane fenilcetonurie și albinism.

Fenilcetonuria (PKU) apare la diferite populații de oameni cu o frecvență de 1: 6000-1: 10 000. Se moștenește în mod autosomal recesiv; pacienti - homozigoti recesivi (aa). Gena mutantă responsabilă de sinteza enzimei fenilalaninhidroxilazei a fost cartografiată (12q22-q24), identificată și secvențializată (secvența de nucleotide determinată).

Fenilalanina este unul dintre aminoacizii esențiali. Doar o parte din FA este utilizată pentru sinteza proteinelor; cea mai mare parte a acestui aminoacid este oxidat la tirozină. Dacă enzima fenilalaninhidroxilaza nu este activă, atunci FA nu se transformă în tirozină, ci se acumulează în serul sanguin în cantități mari sub formă de acid fenilpiruvic (FPVA), care este excretat în urină și transpirație, ca urmare a unui " mirosul de șoarece emană de la pacienți. O concentrație mare de FPVK duce la o încălcare a formării tecii de mielină în jurul axonilor din sistemul nervos central.

Copiii cu fenilcetonurie se nasc sănătoși, dar în primele săptămâni de viață dezvoltă manifestări clinice ale bolii. FPVK este o otravă neurotropă, în urma căreia se dezvoltă excitabilitatea, creșterea tonusului muscular, hiperreflexie, tremor, convulsii epileptiforme convulsive. Mai târziu, se unesc încălcări ale activității nervoase superioare, retard mintal, microcefalie. Pacienții au o pigmentare slabă din cauza unei încălcări a sintezei melaninei.

Albinismul apare la diferite populații cu frecvență variabilă - de la 1: 5000 la 1: 25 000. Forma sa cea mai frecventă - albinismul oculocutanat tirozinază negativ - se moștenește în mod autosomal recesiv. Principalele manifestări clinice ale albinismului la orice vârstă sunt absența melaninei în celulele pielii (culoarea sa albă lăptoasă), părul foarte deschis, irisul ochilor gri sau albastru deschis, pupila roșie, hipersensibilitate la radiațiile UV (provoacă boli inflamatorii ale pielii. ). La pacienți, nu există pete pigmentare pe piele, acuitatea vizuală este redusă. Diagnosticul bolii nu este dificil.

Boli ale metabolismului aminoacizilor

Cel mai mare grup de boli metabolice ereditare. Aproape toate sunt moștenite în mod autosomal recesiv. Cauza bolii este lipsa uneia sau alteia enzime responsabile de sinteza aminoacizilor. Acestea includ:

Fenilcetonurie - o încălcare a conversiei fenilalaninei în tirozină din cauza scăderii accentuate a activității fenilalaninei hidroxilazei;

Fenilcetonurimia (oligofrenia fenilpiruvică) este o boală ereditară a grupului de fermentopatii asociată cu o încălcare a metabolismului aminoacizilor, în principal fenilalanina; însoțită de acumularea de fenilalanină și de produșii săi toxici, ceea ce duce la afectarea severă a sistemului nervos central, manifestată sub formă de deteriorare a dezvoltării mentale. În majoritatea cazurilor (forma clasică), boala este asociată cu o scădere bruscă sau cu absența completă a activității enzimei hepatice fenilalanin-4-hidroxilazei, care catalizează în mod normal conversia fenilalaninei în tirozină.

Ca urmare a blocului metabolic, căile secundare ale metabolismului fenilalaninei sunt activate, iar organismul își acumulează derivații toxici - acizii fenilpiruvic și fenil lactici, care practic nu se formează în mod normal. În plus, se formează și feniletilamină și acetat de ortofenil, care sunt aproape complet absente în normă, un exces al cărora provoacă o încălcare a metabolismului lipidelor în creier. Acest lucru duce la o scădere progresivă a inteligenței la astfel de pacienți până la idioție.

· Alcaptonurie - încălcarea metabolismului tirozinei datorită activității reduse a enzimei homogentizinaze și acumulării de acid homotentisinic în țesuturile corpului;

· Albinism oculocutanat - din cauza lipsei de sinteza a enzimei tirozinaze.

Alcaptomurimia este o boală ereditară recesiv cauzată de pierderea funcțiilor oxidazei acidului homogentezic.

Cu alcaptonurie, se observă ocronoza - o întunecare a țesuturilor cartilaginoase și o întunecare rapidă a urinei atunci când este alcalinizată din cauza oxidării acidului homogentezic cu formarea de pigmenți de culoare închisă.

În condiții normale, acidul homogentezic, un produs intermediar al descompunerii tirozinei și fenilalaninei, este transformat în acid maleil acetoacetic, din care se formează în cele din urmă acizii fumaric și acetoxi, intrând în alte cicluri biochimice. Din cauza unui defect al enzimei, acest proces este inhibat, iar excesul de acid homogentezic este transformat de polifenol oxidaza in polifenoli chinonici (alkapone), care sunt excretati de rinichi. Alcaptonul, care nu este excretat complet prin urină, se depune în țesutul cartilaginos și în alte țesuturi conjunctive, determinând închiderea lor și creșterea fragilității. Cel mai adesea, pigmentarea sclerei și a cartilajului urechii apare înainte.

Nu există tratament radical, terapie simptomatică și se folosesc doze mari de acid ascorbic.

Homocistinurie. Etiologie și patogeneză. Enzimopatie ereditară.

În centrul bolii se află o deficiență a enzimei cistationin sintetaza, în urma căreia se acumulează în sânge metionina și homocistina, care au un efect toxic asupra organismului copilului. Există două forme de homocistinurie: dependentă de piridoxină și rezistentă la piridoxină. În al 2-lea an de viață, simptomele bolii pot fi absente. Apoi, există o oarecare întârziere în dezvoltarea fizică și mentală. Se notează deformări osoase, subluxație a cristalinului, simptome neurologice și deficit de greutate corporală. Conținutul de homocistină crește în urină. În sânge - niveluri ridicate de homocistină și metionină.

Postat pe Allbest.ru

Documente similare

Rezultatul defalcării și funcției proteinelor, grăsimilor și carbohidraților. Compoziția proteinelor și conținutul lor în alimente. Mecanisme de reglare a metabolismului proteinelor și grăsimilor. Rolul carbohidraților în organism. Raportul dintre proteine, grăsimi și carbohidrați într-o dietă completă.

prezentare adaugata la 28.11.2013

Metabolizarea proteinelor, lipidelor și carbohidraților. Tipuri de nutriție umană: alimente omnivore, separate și sărace în carbohidrați, vegetarianism, dietă cu crudități. Rolul proteinelor în metabolism. Lipsa de grăsime în organism. Modificări în organism ca urmare a unei modificări a tipului de dietă.

lucrare de termen adăugată la 02.02.2014

Proteinele ca o clasă de polimeri biologici prezenți în fiecare organism viu, evaluarea rolului și semnificației acestora în procesul de viață. Structura și elementele de bază ale proteinelor, varietățile și caracteristicile funcționale ale acestora. Încălcarea metabolismului proteinelor.

prezentare adaugata 03.11.2013

Metabolismul lipidelor în organism, modelele și caracteristicile acestuia. Comunitatea intermediarilor. Relația dintre metabolismul carbohidraților, lipidelor și proteinelor. Rolul central al acetil-CoA în interrelația proceselor metabolice. Defalcarea carbohidraților, etapele acesteia.

test, adaugat 06.10.2015

Clasificarea proceselor metabolice și metabolice. Tipuri de organisme prin diferențe în procesele metabolice, metode de studiu a acestora. Metoda de contabilizare a substanțelor primite și eliberate din organism pe exemplul metabolismului azotului. Principalele funcții și surse de proteine pentru organism.

prezentare adaugata la 01.12.2014

Conceptul de proteine ca compuși naturali cu greutate moleculară mare (biopolimeri), constând din reziduuri de aminoacizi, care sunt conectate printr-o legătură peptidică. Funcțiile și semnificația proteinelor în corpul uman, transformarea și structura lor: primar, secundar, terțiar.

prezentare adaugata la 04/07/2014

Proteinele (proteinele) sunt substanțe organice naturale cu un conținut ridicat de azot, ale căror molecule sunt construite din aminoacizi. Structura proteinei. Clasificarea proteinelor. Proprietățile fizico-chimice ale proteinelor. Funcțiile biologice ale proteinelor. Enzimă.

rezumat adăugat la 15.05.2007

Compoziția de aminoacizi a proteinelor din organisme, rolul codului genetic. Combinații de 20 de aminoacizi standard. Izolarea proteinelor într-o clasă separată de molecule biologice. Proteine hidrofile și hidrofobe. Principiul construcției proteinelor, nivelul organizării acestora.

munca de creatie, adaugat 11.08.2009

Proprietăți specifice, structură și funcții principale, produse de descompunere a grăsimilor, proteinelor și carbohidraților. Digestia și absorbția grăsimilor în organism. Defalcarea carbohidraților din alimente complecși. Parametrii de reglare a metabolismului carbohidraților. Rolul ficatului în metabolism.

lucrare de termen, adăugată 11.12.2014

Principalele elemente și compoziția chimică a țesutului muscular. Tipuri de proteine ale sarcoplasmei și miofibrilelor, conținutul lor la cantitatea totală de proteine, greutatea moleculară, distribuția în elementele structurale ale mușchiului. Funcțiile lor și rolul organismului. Structura moleculei de miozină.