- zorunlu ışık enerjisi kullanımı ile karbondioksit ve sudan organik maddelerin sentezi:
6CO 2 + 6H 2 O + Q ışığı → C 6 H 12 O 6 + 6O 2.
Daha yüksek bitkilerde fotosentez organı yapraktır, fotosentez organelleri kloroplastlardır (kloroplastların yapısı - ders No. 7). Fotosentetik pigmentler, kloroplast tilakoid zarlarında yerleşiktir: klorofiller ve karotenoidler. Birkaç farklı klorofil türü vardır ( a, b, c, d), asıl olan klorofildir a... Klorofil molekülünde, merkezinde bir magnezyum atomu bulunan bir porfirin "kafası" ve bir fitol "kuyruğu" ayırt edilebilir. Porfirin "kafa" düz bir yapıdır, hidrofiliktir ve bu nedenle zarın stromanın sulu ortamına bakan yüzeyinde bulunur. Fitol "kuyruğu" hidrofobiktir ve bu nedenle klorofil molekülünü zarda tutar.
Klorofiller kırmızı ve mavi-mor ışığı emer, yeşili yansıtır ve bu nedenle bitkilere karakteristik yeşil rengini verir. Tilakoid zarlardaki klorofil molekülleri şu şekilde organize edilir: fotoğraf sistemleri... Bitkiler ve mavi-yeşil alglerde fotosistem-1 ve fotosistem-2, fotosentetik bakterilerde fotosistem-1 bulunur. Sadece fotosistem-2 oksijen salınımı ile suyu parçalayabilir ve suyun hidrojeninden elektron alabilir.
Fotosentez, karmaşık, çok aşamalı bir süreçtir; fotosentetik reaksiyonlar iki gruba ayrılır: reaksiyonlar hafif faz ve tepkiler karanlık evre.
Işık fazı
Bu faz, yalnızca klorofil, elektron taşıma proteinleri ve bir enzim - ATP sentetazın katılımıyla tilakoidlerin zarlarında ışığın varlığında meydana gelir. Bir kuantum ışığın etkisi altında, klorofil elektronları uyarılır, molekülü terk eder ve sonunda negatif yüklü hale gelen tilakoid zarın dış tarafına girer. Oksitlenmiş klorofil molekülleri, intratilakoid boşlukta sudan elektron alarak indirgenir. Bu, suyun bozulmasına veya fotolizine yol açar:
H 2 O + Q ışığı → H + + OH -.
Hidroksil iyonları elektronlarını vererek reaktif radikallere dönüşür.
OH - → .OH + e -.
OH radikalleri su ve serbest oksijen oluşturmak için birleşir:
4HAYIR. → 2H 2 O + O 2.
Bu durumda oksijen dış ortama alınır ve protonlar "proton rezervuarında" thylakoid içinde birikir. Sonuç olarak, thylakoid membran bir yandan H + nedeniyle pozitif, diğer yandan elektronlar nedeniyle negatif olarak yüklenir. Tilakoid zarın dış ve iç tarafları arasındaki potansiyel fark 200 mV'a ulaştığında, protonlar ATP sentetaz kanallarından itilir ve ADP'nin ATP'ye fosforilasyonu gerçekleşir; atomik hidrojen, spesifik taşıyıcı NADP +'yı (nikotinamid adenin dinükleotit fosfat) NADPH 2'ye indirgemek için kullanılır:
2H + + 2e - + NADP → NADPH 2.
Böylece, suyun fotolizi, en önemli üç işlemin eşlik ettiği ışık fazı sırasında meydana gelir: 1) ATP sentezi; 2) NADP · H2 oluşumu; 3) oksijen oluşumu. Oksijen atmosfere yayılır, ATP ve NADPH 2 kloroplast stromasına taşınır ve karanlık faz süreçlerine katılır.
1 - kloroplast stroması; 2 - grana tilakoid.
karanlık faz
Bu aşama kloroplast stromasında gerçekleşir. Reaksiyonları için ışığın enerjisine ihtiyaç yoktur, bu nedenle sadece ışıkta değil karanlıkta da meydana gelirler. Karanlık faz reaksiyonları, glikoz ve diğer organik maddelerin oluşumuna yol açan karbon dioksitin (havadan gelen) ardışık dönüşümleri zinciridir.
Bu zincirdeki ilk reaksiyon karbondioksit fiksasyonudur; karbondioksit temizleyici beş karbonlu şekerdir ribuloz bifosfat(RiBF); enzim reaksiyonu katalize eder ribuloz bifosfat karboksilaz(RuBP-karboksilaz). Ribuloz bifosfatın karboksilasyonunun bir sonucu olarak, hemen iki moleküle ayrışan kararsız altı karbonlu bir bileşik oluşur. fosfogliserik asit(FGK). Ardından, bir dizi ara ürün aracılığıyla fosfogliserik asidin glikoza dönüştürüldüğü bir reaksiyon döngüsü gerçekleşir. Bu reaksiyonlar, hafif fazda oluşan ATP ve NADP · H2 enerjilerini kullanır; bu reaksiyonların döngüsüne "Calvin döngüsü" denir:
6CO 2 + 24H + + ATP → C 6 H 12 O 6 + 6H 2 O.
Glikoza ek olarak, fotosentez sürecinde diğer karmaşık organik bileşikler monomerleri oluşur - amino asitler, gliserol ve yağ asitleri, nükleotitler. Şu anda iki tür fotosentez ayırt edilir: C 3 - ve C 4 - fotosentez.
C3 fotosentez
Bu, ilk ürünün üç karbonlu (C3) bileşikleri olduğu bir fotosentez türüdür. C3 fotosentezi, C4 fotosentezinden daha önce keşfedilmiştir (M. Calvin). Yukarıda "Karanlık faz" başlığı altında açıklanan C3 fotosentezidir. C3 fotosentezinin karakteristik özellikleri: 1) karbon dioksit alıcısı RuBP'dir, 2) RuBP'nin karboksilasyon reaksiyonu, RuBP karboksilaz tarafından katalize edilir, 3) RuBP'nin karboksilasyonunun bir sonucu olarak, altı karbonlu bir bileşik oluşur, bu da ayrışır. iki FHA. FGK geri yüklendi trioz fosfatlar(TF). TF'nin bir kısmı RiBP'nin rejenerasyonuna gider, bir kısmı glikoza dönüştürülür.
1 - kloroplast; 2 - peroksizom; 3 - mitokondri.
Oksijenin ışığa bağımlı absorpsiyonu ve karbondioksit emisyonudur. Geçen yüzyılın başında oksijenin fotosentezi baskıladığı bulundu. Anlaşıldığı üzere, RiBP karboksilaz için substrat sadece karbondioksit değil, aynı zamanda oksijen de olabilir:
О 2 + RuBP → fosfoglikolat (2C) + FHA (3C).
Bu durumda enzime RiBP-oksijenaz adı verilir. Oksijen, karbondioksit fiksasyonunun rekabetçi bir inhibitörüdür. Fosfat grubu parçalanır ve fosfoglikolat, bitki tarafından kullanılması gereken glikolata dönüşür. Glisin'e oksitlendiği peroksizomlara girer. Glisin, serine oksitlendiği mitokondriye girerken, zaten sabitlenmiş karbonun CO2 şeklinde kaybı meydana gelir. Sonuç olarak, iki molekül glikolat (2C + 2C), bir FHA (3C) ve CO2'ye dönüştürülür. Fotorespirasyon, C3 bitkilerinin veriminde %30-40 oranında bir azalmaya yol açar ( C3 -bitkiler- C3 fotosentezinin karakteristik olduğu bitkiler).
С 4 -fotosentez - ilk ürünün dört karbonlu (С 4) bileşikleri olduğu fotosentez. 1965 yılında bazı bitkilerde (şeker kamışı, mısır, sorgum, darı) fotosentezin ilk ürünlerinin dört karbonlu asitler olduğu bulunmuştur. Bu tür bitkiler adlandırıldı 4 bitki ile... 1966'da Avustralyalı bilim adamları Hatch ve Slack, C4 bitkilerinin neredeyse hiç fotorespirasyona sahip olmadığını ve karbondioksiti emmede çok daha verimli olduklarını gösterdiler. C4 -bitkilerinde karbon dönüşümlerinin yolu çağrılmaya başlandı. Hatch-Slack tarafından.
C 4 bitkileri için yaprağın özel bir anatomik yapısı karakteristiktir. Tüm iletken demetler çift hücre katmanı ile çevrilidir: dıştaki mezofil hücreleri, içteki kılıf hücreleridir. Karbondioksit mezofil hücrelerinin sitoplazmasında sabitlenir, alıcı fosfoenolpiruvat(PEP, 3C), PEP'in karboksilasyonu sonucunda oksaloasetat (4C) oluşur. Süreç katalize edilir PEP-karboksilaz... RuBP karboksilazın aksine, PEP karboksilaz CO2 için yüksek bir afiniteye sahiptir ve en önemlisi O2 ile etkileşime girmez. Mezofilin kloroplastlarında, hafif faz reaksiyonlarının aktif olduğu birçok tane vardır. Kılıf hücrelerinin kloroplastlarında karanlık faz reaksiyonları gerçekleşir.
Oksaloasetat (4C), plazmodesmata yoluyla kılıf hücrelerine taşınan malata dönüştürülür. Burada piruvat, CO2 ve NADPH 2 oluşturmak üzere dekarboksilatlanır ve kurutulur.
Piruvat, mezofil hücrelerine geri döner ve PEP'deki ATP enerjisi pahasına yenilenir. CO2, FHA oluşumu ile tekrar RiBP karboksilaz tarafından sabitlenir. PEP'in rejenerasyonu ATP enerjisi gerektirir, bu nedenle C3 fotosentezinden neredeyse iki kat daha fazla enerji gerekir.
fotosentezin önemi
Fotosentez sayesinde her yıl atmosferden milyarlarca ton karbondioksit emilir, milyarlarca ton oksijen salınır; fotosentez, organik madde oluşumunun ana kaynağıdır. Oksijen, canlı organizmaları kısa dalga ultraviyole radyasyondan koruyan ozon tabakasını oluşturur.
Fotosentez sırasında, yeşil bir yaprak üzerine düşen güneş enerjisinin sadece %1'ini kullanır, verimlilik saatte 1 m2 yüzey başına yaklaşık 1 g organik maddedir.
kemosentez
Işık enerjisi nedeniyle değil, inorganik maddelerin oksidasyon enerjisi nedeniyle gerçekleştirilen karbondioksit ve sudan organik bileşiklerin sentezine denir. kemosentez... Kemosentetik organizmalar bazı bakteri türlerini içerir.
nitrifikasyon bakterileri amonyak nitröz aside ve daha sonra nitrik aside oksitlenir (NH3 → HNO2 → HNO 3).
demir bakterileri demirli demiri okside dönüştürmek (Fe 2+ → Fe 3+).
kükürt bakterileri hidrojen sülfürü kükürt veya sülfürik aside oksitleyin (H 2 S + ½O 2 → S + H 2 O, H 2 S + 2O 2 → H 2 SO 4).
İnorganik maddelerin oksidasyon reaksiyonlarının bir sonucu olarak, bakteriler tarafından yüksek enerjili ATP bağları şeklinde depolanan enerji açığa çıkar. ATP, fotosentezin karanlık fazının reaksiyonlarına benzer şekilde ilerleyen organik maddelerin sentezi için kullanılır.
Kemosentetik bakteriler, toprakta mineral birikimine katkıda bulunur, toprak verimliliğini artırır, atık su arıtımını teşvik eder, vb.
git 11 numaralı ders“Metabolizma kavramı. Protein biyosentezi "
git 13 numaralı dersler"Ökaryotik hücrelerin bölünme yöntemleri: mitoz, mayoz, amitoz"
Koenzimler FMN (RMM) ve FAD (RAO)
Flavin enzimlerinin biyolojik rolü, canlı sistemlerde aerobik redoks reaksiyonlarını katalize etmeleridir, örneğin solunum zincirinde H2 taşıyan indirgeyici koenzimleri - NAD H2, NADP H2'yi oksitlerler.
tiyol koenzimleri
Tiyol koenzimleri, biyolojik rolü asil gruplarını transfer etmek olan asilasyon koenzimini (CoA, CoA, HSCoA) içerir. CoA asetil (CH3CO–) taşıyorsa, buna asetilasyon koenzimi denir. CoA, B3 vitamini (pantotenik asit) içerir:
 |
 |
Asil grupları, koenzim A'nın tiyol grubu -SH ile ester bağı nedeniyle CoA tarafından aktarılır.
Asetilasyon koenziminin biyolojik rolü şudur:
1) Н 2 О ve СО 2'ye oksidasyon ve enerji üretimi için Krebs döngüsüne giren СН 3 СО– gruplarının bir taşıyıcısı olan ara metabolizmanın önemli bir maddesi;
2) yağ asitlerinin biyosentezinde ve amino asitlere parçalanmasında yer alan bir koenzim.
BÖLÜM 4. ENZİMLERİN FİZİKSEL VE KİMYASAL ÖZELLİKLERİ
enzimler Karakteristik özellikleri aşağıdaki gibi olan yüksek moleküler ağırlıklı bileşikler, amfoterik elektrolitlerdir:
hidrofilik;
Tuzlama;
denatürasyon;
Kolloidal sistemlerin özellikleri;
PH optimumu;
Sıcaklık optimumu;
Yüksek eylem özgüllüğü;
Enzim aktivasyonu ve inhibisyonu.
Sıcaklığın enzim aktivitesi üzerindeki etkisi
Enzimatik reaksiyonlar için Van't Hoff kuralı geçerlidir: sıcaklıkta 10 ° C'lik bir artışla reaksiyon hızı 2-4 kat artar:
,
burada V t2 - t2 sıcaklığındaki hız; V t1 - t1 sıcaklığındaki hız; Δt = t2 - t1; γ = 2–4 sıcaklık katsayısıdır.
Bu bağımlılık belirli bir sıcaklık seviyesine kadar kalır - optimum sıcaklık. Çoğu enzim için optimum sıcaklık 35 ... 45 ° C aralığındadır. Optimum sıcaklığın üzerinde bir sıcaklık artışı, enzimin aktivitesinde bir azalmaya yol açar; t> 70 ° C'de enzim inaktive olur, yani biyolojik aktivitesini kaybeder. Enzim bir protein olduğu için sıcaklık yükseldiğinde denatürasyonu meydana gelir, aktif merkezin yapısı değişir ve bunun sonucunda enzim substrat ile reaksiyona giremez. İstisnalar 100 °C'de aktif olan miyokinaz ve 0 °C'de aktif olan katalazdır.
optimum pH
Enzimler, optimal fizyolojik pH aralığında maksimum aktivite gösterir (bkz. ek). Örneğin, sukraz için optimum pH 6,2, pepsin için ise 1,5–2,5'tir.
Eylemin tersine çevrilebilirliği
Bazı enzimler ileri ve geri reaksiyonları katalize edebilir.
Eylemin özgüllüğü (seçiciliği)
Bir enzim, doğada yakından ilişkili bir veya birkaç kimyasal reaksiyonu katalize edebilir. Özgünlük, E. Fischer'in hipotezine dayanmaktadır: substratın yapısı ile aktif merkez arasında, bir kilidin anahtarı gibi katı bir uyum.
Özgüllük göreceli veya mutlak olabilir. göreli özgüllük Belirli bir bağ tipine etki eden enzimlerin karakteristiği. Göreceli özgüllüğe sahip enzimler arasında esterazlar (ester bağlarının bulunduğu yerde hidroliz) ve proteinazlar (peptid bağlarının hidrolizi) bulunur.
Mutlak özgüllük (mutlak seçicilik) enzimin belirli bir yapının sadece bir substratının dönüşümünü katalize etmesi gerçeğinde yatmaktadır.
Örneğin:
sakaroz sakaroz
arginaz arginin
Mutlak özgüllük ayrıca stereokimyasal özgüllüğü, yani bir enzimin belirli bir stereoizomer üzerindeki etkisini de içerir.
Enzim aktivasyonu. Aktivatörler. inhibisyon. inhibitörleri
aktivasyon enzim aktivitesinde bir artış denir, aktivatörler- enzimlerin aktivitesini artıran maddeler.
Aktivatörler metal iyonları (Na +, K +, Mg 2+) olabilir.
Aktivasyon sürecinin türlerinden biri, enzimlerin kendi kendine aktivasyon sürecidir. enzimler var zimojenler- aktif merkez, peptit zincirinin ek bir kısmı tarafından maskelendiğinde, aktif olmayan enzim formları, bunun sonucunda substrat aktif merkeze yaklaşamaz. Peptid zincirinin bir kısmının çıkarılması ve aktif merkezin serbest bırakılması sonucu bir zimojenin aktif bir enzime dönüşmesine denir. kendi kendine aktivasyon.
İnhibitörlerin etkisi altında enzimatik reaksiyon hızındaki azalmaya denir. inhibisyon, sırasıyla inhibitörler Enzimlerin etkisini engelleyen maddelerdir. İnhibitörler ağır metal iyonları, asitler, alkaliler, alkoller vb.
İnhibisyon, tersine çevrilebilir veya geri döndürülemez olabilir.
NS geri döndürülemez inhibisyon, enzim yapısının bozulması (denatürasyon) nedeniyle aktivitesini tamamen kaybeder. İnhibitörler, denatüre edici fiziksel ve kimyasal faktörleri içerir.
tersine çevrilebilir inhibisyon, bir enzimin bir substrat ile tersinir etkileşimidir. Tersinir inhibisyon rekabetçi ve rekabetçi olmayabilir.
NS rekabetçi tersine çevrilebilir inhibisyon, enzimin aktif merkezi ile etkileşim için substrat ve inhibitör arasında "rekabet" meydana gelir.
Substrat ve inhibitörler yapısal analoglardır. Substrat (S) ile rekabet eden inhibitör (Y), enzim (E) ile bir inhibitör-enzim kompleksi (EU) oluşturur:
E + S + Y ↔ AB + S
nngibntorno-
enzimatik
karmaşık
Rekabetçi olmayan veya allosterik(Yunancadan. allolar- diğer), İnhibisyon, inhibitörün substratın yapısal bir analogu olmadığı ve aktife değil, enzim yapısının değiştiği allosterik merkeze ve aktif merkeze bağlanmasına dayanır. alt tabakayı ekleyemez.
Enzimlerin etkisinin düzenlenmesinde önemli bir rol onların tarafından oynanır. bölme, yani, hücre altı yapılarda lokalizasyon.
Döngüsel adenosin monofosfat (kamp)- hücre zarından geçemeyen belirli hormonların (örneğin, glukagon veya adrenalin) sinyallerinin hücre içi yayılması için kullanılan vücutta ikincil bir haberci rolünü oynayan bir ATP türevi. Bir dizi inert proteini, etkisi altında bir dizi biyokimyanın meydana geldiği enzimlere (tsamp'a bağlı protein kinazlar) dönüştürür. reaksiyonlar (sinir impulsunun iletimi).
CAMP üretimi teşvik edilir adrenalin.
Siklik guanozin monofosfat (cGMP), enzim guanilat siklaz tarafından guanozin trifosfattan (GTP) oluşturulan bir nükleotidin siklik bir şeklidir. Eğitim teşvik edilir asetilkolin.
· CGMP, canlı hücrelerdeki biyokimyasal süreçlerin düzenlenmesinde ikincil aracı (ikincil haberci) olarak yer alır. cGMP'nin etkilerinin çoğunun cAMP'nin tam tersi olması karakteristiktir.
· CGMP, cAMP'yi hidrolize eden G-kinaz ve fosfodiesterazı aktive eder.
· CGMP hücre döngüsünün düzenlenmesinde görev alır. Hücre seçimi cAMP / cGMP oranına bağlıdır: bölünmeyi durdurmak (G0 fazında durmak) veya G1 fazına geçerek devam etmek.
CGMP hücre proliferasyonunu (bölünmeyi) uyarır ve cAMP baskılar
Adenozin Trifosfat (ATP)- azotlu bir baz tarafından oluşturulan nükleotid adenin, beş karbonlu bir şeker riboz ve üç fosforik asit kalıntısı. ATP molekülündeki fosfat grupları birbirine bağlıdır yüksek enerjili (makroerjik) bağlantılar. Fosfat grupları arasındaki bağlar çok güçlü değildir ve kırıldıklarında büyük miktarda enerji açığa çıkar. ATP'den fosfat grubunun hidrolitik parçalanmasının bir sonucu olarak, adenozin difosforik asit (ADP) oluşur ve enerjinin bir kısmı serbest bırakılır.
· Diğer nükleosit trifosfatlarla birlikte ATP, nükleik asitlerin sentezindeki ilk üründür.
· ATP, birçok biyokimyasal sürecin düzenlenmesinde önemli bir rol oynar. Bir dizi enzimin allosterik efektörü olan ATP, düzenleyici merkezlerine bağlanarak aktivitelerini arttırır veya bastırır.
· ATP ayrıca hücreye hormonal sinyal iletiminin ikincil bir aracısı olan siklik adenosin monofosfat sentezinin doğrudan öncüsüdür.
ATP'nin sinapslarda bir nörotransmitter ve diğer hücreler arası etkileşimlerde bir sinyal maddesi olarak rolü ile de bilinir.
Adenozin Difosfat (ADP)- içeren bir nükleotid adenin, riboz ve iki fosforik asit kalıntısından. ADP, tüm canlı organizmalarda enerji metabolizmasında yer alır, ATP fosforilasyon ile ondan oluşur:
ADP + H3PO4 + enerji → ATP + H2O.
ADP'nin döngüsel fosforilasyonu ve ardından ATP'nin bir enerji kaynağı olarak kullanılması, enerji metabolizmasının (katabolizma) özü olan bir süreci oluşturur.
FAD - flavin adenin dinükleotidi- birçok redoks biyokimyasal süreçte yer alan bir koenzim. FAD iki biçimde bulunur - oksitlenmiş ve indirgenmiş, biyokimyasal işlevi kural olarak bu formlar arasındaki geçişten oluşur.
Nikotinamid adenin dinükleotidi (NAD) - dinükleotit, fosfat gruplarıyla bağlı iki nükleotitten oluşur. Nükleotidlerden biri azotlu baz olarak adenin, diğeri ise nikotinamid içerir. Nikotinamid adenin dinükleotidi iki biçimde bulunur: oksitlenmiş (NAD) ve indirgenmiş (NADH).
· Metabolizmada, NAD redoks reaksiyonlarında yer alır, elektronları bir reaksiyondan diğerine aktarır. Böylece hücrelerde, NAD iki fonksiyonel durumda bulunur: oksitlenmiş formu, NAD +, bir oksitleyici ajandır ve başka bir molekülden elektron alır, NADH'ye indirgenir, bu daha sonra bir indirgeyici ajan olarak görev yapar ve elektron bağışlar.
· 1. Proteinlerin, yağların ve karbonhidratların metabolizması. NAD ve NADP, çoğu dehidrojenazın koenzimleri olduğundan, reaksiyonlarda yer alırlar.
Yağ asitlerinin sentezi ve oksidasyonunda,
Kolesterol sentezinde,
Glutamik asit ve diğer amino asitlerin değişimi,
Karbonhidrat metabolizması: pentoz fosfat yolu, glikoliz,
Piruvik asidin oksidatif dekarboksilasyonu,
· Trikarboksilik asit döngüsü.
· 2. NADH, örneğin trikarboksilik asit döngüsünde bazı oksidasyon reaksiyonlarının bir inhibitörü olduğu için düzenleyici bir işlev gerçekleştirir.
· 3. Kalıtsal bilgilerin korunması - NAD, kromozomal kırılmaları ve hücre nekrobiyozunu ve apoptozu yavaşlatan DNA onarımını bağlama sürecinde poli-ADP-ribosilasyon için bir substrattır.
4. Serbest radikallere karşı koruma - NADPH, hücrenin antioksidan sisteminin temel bir bileşenidir.
Katalitik reaksiyonlardaki koenzimler, çeşitli atom, elektron veya proton gruplarını taşır. Koenzimler enzimlere bağlanır:
Kovalent bağlar;
İyonik bağlar;
Hidrofobik etkileşimler, vb.
Bir koenzim, birkaç enzim için bir koenzim olabilir. Birçok koenzim çok işlevlidir (örn., NAD, PF). Holoenzimin özgüllüğü apoenzime bağlıdır.
Tüm koenzimler iki büyük gruba ayrılır: vitaminli ve vitaminsiz.
Vitamin koenzimleri- vitamin türevleri veya vitaminlerin kimyasal modifikasyonları.
1. grup: tiamin – B1 vitamini türevleri... Bu içerir:
Tiamin monofosfat (TMP);
Tiamin difosfat (TDP) veya tiamin pirofosfat (TPP) veya kokarboksilaz;
Tiamin trifosfat (TTF).
TPF en büyük biyolojik öneme sahiptir. Keto asitlerin dekarboksilazının bir parçasıdır: PVA, a-ketoglutarik asit. Bu enzim CO2'nin eliminasyonunu katalize eder.
Kokarboksilaz, pentoz fosfat döngüsünden transketolaz reaksiyonunda yer alır.
Grup 2: B2 vitamininden elde edilen flavin koenzimleri... Bu içerir:
- flavin mononükleotidi (FMN);
- flavin adenin dinükleotidi (FAD).
Rebitol ve izoaloksazin B2 vitamini oluşturur. B2 vitamini ve fosforun geri kalanını - FMN'yi oluşturursunuz. AMP formu FAD ile kombinasyon halinde FMN.
[pilav. izoaloksazin halkası rebitol ile, rebitol fosforik asit ile ve fosforik asit AMP ile bağlanır]
FAD ve FMN, dehidrojenazların koenzimleridir. Bu enzimler, hidrojenin substrattan eliminasyonunu katalize eder, yani. oksidasyon-redüksiyon reaksiyonlarına katılır. Örneğin, SDH - süksinat dehidrojenaz - süksinik'in fümarik'e dönüşümünü katalize eder. FAD bağımlı bir enzimdir. [pilav. COOH-CH2-CH2-COOH® (ok üstünde - SDH, - FAD ve FADN 2 altında) COOH-CH = CH-COOH]. Flavin enzimleri (flavine bağımlı DH), içlerindeki birincil proton ve elektron kaynağı olan FAD içerir. Kimyasal süreçte. reaksiyonlar FAD, FADN 2'ye dönüştürülür. FAD'ın çalışan kısmı, izoaloksazinin 2 halkasıdır; kimya sürecinde. reaksiyon, azota iki hidrojen atomunun eklenmesi ve halkalardaki çift bağların yeniden düzenlenmesidir.
Grup 3: B3 vitamininden elde edilen pantotenik koenzimler- pantotenik asit. Koenzim A, HS-CoA'nın bir parçasıdırlar. Bu koenzim A, birlikte çeşitli grupları bir molekülden diğerine aktardığı asiltransferazların bir koenzimidir.
4 grup: nikotinamid, PP vitamini türevleri - nikotinamid:
Temsilciler:
Nikotinamid adenin dinükleotidi (NAD);
Nikotinamid adenin dinükleotid fosfat (NADP).
Koenzimler NAD ve NADP, örneğin malateDH, izositratDH, laktatDH gibi dehidrojenazların (NADP'ye bağlı enzimler) koenzimleridir. Dehidrojenasyon ve redoks reaksiyonlarına katılın. Bu durumda, NAD iki proton ve iki elektron bağlar ve NADH2 oluşur.
Pirinç. çalışma grubu NAD ve NADP: bir H atomunun bağlı olduğu PP vitamininin çizimi ve bunun sonucunda çift bağların yeniden düzenlenmesi meydana gelir. Yeni bir PP + H + vitamini konfigürasyonu çizildi]
Grup 5: piridoksin, B6 vitamini türevleri... [pilav. piridoksal. Piridoksal + fosforik asit = piridoksal fosfat]
- piridoksin;
- piridoksal;
- piridoksamin.
Bu formlar, reaksiyonlar sırasında birbirine dönüştürülür. Piridoksal fosforik asit ile reaksiyona girdiğinde piridoksal fosfat (PF) elde edilir.
PP, aminotransferazların bir koenzimidir, amino grubunu AA'dan bir keto aside aktarır - reaksiyon transaminasyon... Ayrıca, B6 vitamini türevleri AK dekarboksilazlarda koenzimler olarak yer alır.
Vitamin dışı koenzimler- metabolizma sırasında oluşan maddeler.
1) nükleotidler- UTP, UDF, TTF, vb. UDP-glikoz glikojen sentezine girer. UDP-hyaluronik asit, enine reaksiyonlarda (glukuronil transferaz) çeşitli maddeleri nötralize etmek için kullanılır.
2) Porfirin türevleri(hem): katalaz, peroksidaz, sitokromlar, vb.
3) peptitler... Glutatyon bir tripeptiddir (GLU-CIS-GLI), o-reaksiyonlara katılır, oksidoredüktazların bir koenzimidir (glutatyon peroksidaz, glutatyon redüktaz). 2GSH "(okun üstünde 2H) G-S-S-G. GSH, glutatyonun indirgenmiş şeklidir ve G-S-S-G oksitlenir.
4) Metal iyonlar, örneğin Zn 2+, AldH (alkol dehidrojenaz), Cu 2+ - amilaz, Mg 2+ - ATP-ase (örneğin, miyosin ATP-ase) enziminin bir parçasıdır.
Katılabilir:
Enzimin substrat kompleksinin eklenmesi;
Katalizde;
Enzimin aktif bölgesinin optimal konformasyonunun stabilizasyonu;
Kuaterner yapı stabilizasyonu.
Proteinler gibi enzimler de 2 gruba ayrılır: basit ve karmaşık... Basitler tamamen amino asitlerden oluşur ve hidroliz üzerine sadece amino asitleri oluştururlar.Uzamsal organizasyonları üçüncül yapı ile sınırlıdır. Bunlar esas olarak sindirim sistemi enzimleridir: pepsin, tripsin, lizacim, fosfataz. Kompleks enzimler, protein kısmına ek olarak, protein olmayan bileşenleri de içerir.Bu protein olmayan bileşenler, protein kısmına (alloenzim) bağlanma gücü bakımından farklılık gösterir. Bir kompleks enzimin ayrışma sabiti, çözeltide tüm polipeptit zincirlerinin protein olmayan bileşenlerine bağlı olduğu ve izolasyon ve saflaştırma sırasında ayrılmadığı kadar küçükse, protein olmayan bileşen olarak adlandırılır. prostetik grup ve enzim molekülünün ayrılmaz bir parçası olarak kabul edilir.
Altında koenzim Ayrışma sırasında alloenzimden kolayca ayrılan ek bir grubu anlayın. Alloenzim ile en basit grup arasında oldukça karmaşık bir kovalent bağ vardır. Allofermnt ve koenzim arasında kovalent olmayan bir bağ (hidrojen veya elektrostatik etkileşimler) vardır. Koenzimlerin tipik temsilcileri şunlardır:
Bı - tiamin; pirofosfat (B içerir)
B2 - riboflavin; FAD, FNK
PP - ÜST, NADP
H - biyotin; biyositin
B6 - piridoksin; piridoksal fosfat
Pantotenik Asit: Koenzim A
Birçok iki değerlikli metal (Cu, Fe, Mn, Mg), koenzimlere veya prostetik gruplara ait olmasalar da, kofaktörlerin rolünü oynarlar. Metaller aktif merkezin bir parçasıdır veya aktif merkezin yapısının optimal varyantını stabilize eder.
METALLERENZİMLER
Fe, Fe hemoglobin, katalaz, peroksidaz
Cu, Cusitokrom oksidaz
ZnDNA - polimeraz, dehidrojenaz
Mgeksokinaz
Mnarginaz
Seglutatyon redüktaz
ATP, laktik asit ve t-RNA da bir kofaktör işlevi görebilir. İki bileşenli enzimlerin ayırt edici bir özelliği, ne kofaktörün (koenzim veya prostetik grup) ne de alloenzimin ayrı ayrı katalitik aktivite göstermemesi ve programlarına uygun olarak ilerleyerek tek bir bütün halinde kombinasyonlarının olmamasıdır. üç boyutlu organizasyon, kimyasal reaksiyonların hızlı seyrini sağlar.
NAD ve NADP'nin yapısı.
NAD ve NADP, piridin bağımlı dehidrojenazların koenzimleridir.
Nikotinamid adenin dinükleotid.
NİKOTİNAMİT Adenin dinükleoamidofosfat (NADP)
NAD ve NADP'nin doğru bir hidrojen taşıyıcısı rolünü oynama yeteneği, yapılarındaki mevcudiyet ile ilişkilidir -
nikotinik asit reamidi.
NAD hücrelerinde - bağımlı dehidrojenazlar yer alır
substrattan O'ya elektron transferi süreçlerinde.
NADP - bağımlı dehidrojenazlar süreçte rol oynar -
şeker biyosentezi. Bu nedenle, koenzimler NAD ve NADP
hücre içi lokalizasyonda farklılık gösterir: NAD
mitokondride yoğunlaşır ve NADP'nin çoğu
sitoplazmada bulunur.
FAD ve FMN'nin yapısı.
FAD ve FMN, flavin enzimlerinin prostetik gruplarıdır. NAD ve NADP'den farklı olarak çok güçlü bir şekilde tahsise bağlanırlar.
Flavinmononükleotid (FMN).
FLAVİNACETİLDİNÜKLEOTİT.
FAD ve FMN molekülünün aktif kısmı, nitrojen atomlarına 2 hidrojen atomunun bağlanabildiği izoalloksadin halkası riboflavindir.
Yükleniyor ...