- orgaaniliste ainete süntees süsinikdioksiidist ja veest koos valgusenergia kohustusliku kasutamisega:
6CO 2 + 6H 2 O + Q tuli → C 6 H 12 O 6 + 6O 2.
Kõrgematel taimedel on fotosünteesi organ leht, fotosünteesi organellid on kloroplastid (kloroplastide struktuur - loeng nr 7). Kloroplasti tülakoidmembraanidesse on sisse ehitatud fotosünteetilised pigmendid: klorofüllid ja karotenoidid. Klorofülli on mitut tüüpi ( a, b, c, d), peamine neist on klorofüll a... Klorofülli molekulis saab eristada porfüriini "pead", mille keskel on magneesiumiaatom ja fütool "saba". Porfüriini "pea" on lame struktuur, hüdrofiilne ja asub seetõttu membraani pinnal, mis on suunatud strooma vesikeskkonna poole. Fütool "saba" on hüdrofoobne ja tänu sellele hoiab see klorofülli molekuli membraanis.
Klorofüllid neelavad punast ja sinakasvioletset valgust, peegeldavad rohelist ja annavad seetõttu taimedele iseloomuliku rohelise värvi. Tülakoidmembraanides olevad klorofülli molekulid on organiseeritud fotosüsteemid... Taimedel ja sinivetikatel on fotosüsteem-1 ja fotosüsteem-2, fotosünteesivatel bakteritel fotosüsteem-1. Ainult fotosüsteem-2 suudab hapniku vabanedes vett lagundada ja vee vesinikust elektronid ära võtta.
Fotosüntees on keeruline mitmeastmeline protsess; fotosünteesi reaktsioonid jagunevad kahte rühma: reaktsioonid kerge faas ja reaktsioonid tume faas.
Valgusfaas
See faas toimub ainult valguse olemasolul tülakoidide membraanides, kus osalevad klorofüll, elektronide transportvalgud ja ensüüm - ATP süntetaas. Valguse kvanti toimel ergastatakse klorofülli elektronid, nad lahkuvad molekulist ja sisenevad tülakoidmembraani välisküljele, mis lõpuks saab negatiivse laengu. Oksüdeerunud klorofülli molekule vähendatakse, võttes intratüülakoidses ruumis veest elektronid. See toob kaasa vee lagunemise või fotolüüsi:
H 2 O + Q tuli → H + + OH -.
Hüdroksüülioonid annetavad oma elektronid, muutudes reaktiivseteks radikaalideks.
OH - → .OH + e -.
Radikaalid OH ühendavad vee ja vaba hapniku:
4EI. → 2H 2 O + O 2.
Sellisel juhul eemaldatakse hapnik väliskeskkonda ja prootonid kogunevad tülakoidi sisse "prootonite reservuaari". Selle tulemusena on tülakoidmembraan ühelt poolt H +tõttu positiivselt laetud ja teiselt poolt elektronide tõttu negatiivselt laetud. Kui potentsiaalne erinevus tülakoidmembraani välimise ja sisemise külje vahel jõuab 200 mV, surutakse prootonid läbi ATP süntetaasi kanalite ja toimub ADP fosforüülimine ATP -ks; aatomvesinikku kasutatakse spetsiifilise kandja NADP + (nikotiinamiidadeniindinukleotiidfosfaat) redutseerimiseks NADPH 2 -ks:
2Н + + 2е - + NADP → NADPH 2.
Seega toimub valgusfaasis vee fotolüüs, millega kaasnevad kolm kõige olulisemat protsessi: 1) ATP süntees; 2) NADP · H 2 moodustumine; 3) hapniku moodustumine. Hapnik hajub atmosfääri, ATP ja NADPH 2 transporditakse kloroplasti stroomasse ja osalevad tumeda faasi protsessides.
1 - kloroplasti strooma; 2 - grana tülakoid.
Tume faas
See faas toimub kloroplasti stroomas. Selle reaktsioonide jaoks pole valguse energiat vaja, mistõttu neid esineb mitte ainult valguses, vaid ka pimedas. Tumeda faasi reaktsioonid on süsinikdioksiidi (õhust tuleva) järjestikuste muundamiste ahel, mis viib glükoosi ja muude orgaaniliste ainete moodustumiseni.
Selle ahela esimene reaktsioon on süsinikdioksiidi fikseerimine; süsinikdioksiidi püüdja on viie süsiniku suhkur ribuloosbifosfaat(RiBF); ensüüm katalüüsib reaktsiooni ribuloosbifosfaatkarboksülaas(RuBP karboksülaas). Ribuloosbisfosfaadi karboksüülimise tulemusena moodustub ebastabiilne kuue süsiniku ühend, mis laguneb kohe kaheks molekuliks fosfoglütseriinhape(FGK). Seejärel toimub reaktsioonide tsükkel, mille käigus fosfolütseriinhape muundatakse seeria vaheproduktide kaudu glükoosiks. Need reaktsioonid kasutavad valgusfaasis tekkinud ATP ja NADP · H 2 energiat; Nende reaktsioonide tsüklit nimetatakse "Calvini tsükliks":
6CO 2 + 24H + + ATP → C 6 H 12 O 6 + 6H 2 O.
Lisaks glükoosile moodustuvad fotosünteesi käigus muud keeruliste orgaaniliste ühendite monomeerid - aminohapped, glütserool ja rasvhapped, nukleotiidid. Praegu eristatakse kahte tüüpi fotosünteesi: C 3 - ja C 4 - fotosünteesi.
C 3 fotosüntees
See on teatud tüüpi fotosüntees, mille esimene toode on kolme süsiniku (C 3) ühendid. C 3 fotosüntees avastati varem kui C 4 fotosüntees (M. Calvin). Just C 3 fotosünteesi on kirjeldatud eespool rubriigis "Tume faas". C 3 fotosünteesi iseloomulikud tunnused: 1) süsinikdioksiidi aktseptor on RuBP, 2) RuBP karboksüülimisreaktsiooni katalüüsib RuBP karboksülaas, 3) RuBP karboksüleerimise tulemusena moodustub kuue süsiniku ühend, mis laguneb kaks FHA -d. FGK taastatakse trioosfosfaadid(TF). Osa TF -st läheb RiBP regenereerimiseks, osa muundatakse glükoosiks.
1 - kloroplast; 2 - peroksisoom; 3 - mitokondrid.
See on valgusest sõltuv hapniku imendumine ja süsinikdioksiidi emissioon. Eelmise sajandi alguses leiti, et hapnik pärsib fotosünteesi. Nagu selgus, võib RiBP karboksülaasi substraat olla mitte ainult süsinikdioksiid, vaid ka hapnik:
О 2 + RuBP → fosfoglükolaat (2C) + FHA (3C).
Sellisel juhul nimetatakse ensüümi RiBP-oksügenaasiks. Hapnik on süsinikdioksiidi fikseerimise konkurentsivõimeline inhibiitor. Fosfaatrühm eraldatakse ja fosfoglükolaadist saab taime jaoks glükolaat. See siseneb peroksisoomidesse, kus see oksüdeeritakse glütsiiniks. Glütsiin siseneb mitokondritesse, kus see oksüdeerub seriiniks, samal ajal toimub juba fikseeritud süsiniku kadumine CO 2 kujul. Selle tulemusena muundatakse kaks glükolaadi molekuli (2C + 2C) üheks FHA (3C) ja CO 2 -ks. Fotohingamine vähendab C 3 -taimede saagikust 30–40% ( C 3 -taimed- taimed, mille puhul on iseloomulik C 3 fotosüntees).
С 4 -fotosüntees -fotosüntees, mille esimene toode on nelja süsiniku (С 4) ühendid. 1965. aastal leiti, et mõnedes taimedes (suhkruroog, mais, sorgo, hirss) on esimesed fotosünteesi saadused nelja süsiniku happed. Sellised taimed said nime 4 taimega... 1966. aastal näitasid Austraalia teadlased Hatch ja Slack, et C 4 taimedel praktiliselt puudub fotohingamine ja nad on palju tõhusamad süsinikdioksiidi neeldumisel. Süsiniku muundamise teed C 4 -taimedes hakati nimetama autor Hatch-Slack.
C 4 taimede puhul on iseloomulik lehe eriline anatoomiline struktuur. Kõik juhtivad kimbud on ümbritsetud kahekordse rakkude kihiga: välimine on mesofüllirakud, sisemine on ümbrisrakud. Süsinikdioksiid on fikseeritud mesofülli rakkude tsütoplasmas, aktseptor on fosfoenoolpüruvaat(PEP, 3C), PEP karboksüülimise tulemusena moodustub oksaloatsetaat (4C). Protsess on katalüüsitud PEP-karboksülaas... Erinevalt RuBP karboksülaasist on PEP karboksülaasil kõrge afiinsus CO 2 suhtes ja mis kõige tähtsam, see ei suhtle O 2 -ga. Mesofülli kloroplastides on palju terakesi, kus valgusfaasi reaktsioonid on aktiivsed. Kestarakkude kloroplastides toimuvad tumeda faasi reaktsioonid.
Oksaloatsetaat (4C) muundatakse malaadiks, mis transporditakse läbi plasmodesmaadi ümbrise rakkudesse. Siin dekarboksüleeritakse ja dehüdreeritakse püruvaadi, CO 2 ja NADPH 2 moodustamiseks.
Püruvaat naaseb mesofülli rakkudesse ja regenereeritakse PEP -s oleva ATP energia arvelt. CO 2 taas fikseeritakse RiBP karboksülaasiga, moodustades FHA. PEP -i regenereerimiseks on vaja ATP -energiat, seega on vaja peaaegu kaks korda rohkem energiat kui C 3 fotosünteesi korral.
Fotosünteesi tähtsus
Tänu fotosünteesile imendub atmosfäärist igal aastal miljardeid tonne süsinikdioksiidi, eraldub miljardeid tonne hapnikku; fotosüntees on orgaanilise aine moodustumise peamine allikas. Hapnik moodustab osoonikihi, mis kaitseb elusorganisme lühilaine ultraviolettkiirguse eest.
Fotosünteesi ajal kasutab roheline leht ainult umbes 1% sellele langevast päikeseenergiast, tootlikkus on umbes 1 g orgaanilist ainet 1 m 2 pinna kohta tunnis.
Kemosüntees
Orgaaniliste ühendite sünteesi süsinikdioksiidist ja veest, mis ei toimu mitte valguse energia, vaid anorgaaniliste ainete oksüdatsiooni energia tõttu, nimetatakse kemosüntees... Kemosünteetilised organismid hõlmavad teatud tüüpi baktereid.
Nitrifitseerivad bakterid ammoniaak oksüdeeritakse lämmastikhappeks ja seejärel lämmastikhappeks (NH 3 → HNO 2 → HNO 3).
Raudbakterid raudraua muundamine oksiidiks (Fe 2+ → Fe 3+).
Väävelbakterid oksüdeerida vesiniksulfiid väävliks või väävelhappeks (H 2 S + ½ O 2 → S + H 2 O, H 2 S + 2O 2 → H 2 SO 4).
Anorgaaniliste ainete oksüdatsioonireaktsioonide tulemusena vabaneb energia, mille bakterid talletavad suure energiaga ATP-sidemete kujul. ATP -d kasutatakse orgaaniliste ainete sünteesiks, mis toimub sarnaselt fotosünteesi tumeda faasi reaktsioonidega.
Kemosünteetilised bakterid aitavad kaasa mineraalide kogunemisele pinnasesse, parandavad mulla viljakust, soodustavad reovee puhastamist jne.
Minema loengud number 11“Ainevahetuse mõiste. Valkude biosüntees "
Minema loengud nr 13"Eukarüootsete rakkude jagunemise meetodid: mitoos, meioos, amitoos"
Koensüümid FMN (RMM) ja FAD (RAO)
Flaviini ensüümide bioloogiline roll seisneb selles, et nad katalüüsivad elusüsteemides aeroobseid redoksreaktsioone, näiteks oksüdeerivad redutseerivad koensüümid - NAD H 2, NADP H 2, mis kannavad H 2 hingamisteede ahelas.
Tiooli koensüümid
Tiooli koensüümide hulka kuulub atsüülimiskoensüüm (CoA, CoA, HSCoA), mille bioloogiline roll on atsüülrühmade ülekandmine. Kui CoA kannab atsetüüli (CH 3 CO–), nimetatakse seda atsetüülimise koensüümiks. CoA sisaldab vitamiini B 3 (pantoteenhape):
 |
 |
CoA kannab atsüülrühmad üle koensüümi A estrisideme tõttu tioolrühmaga -SH.
Atsetüülimise koensüümi bioloogiline roll on järgmine:
1) keskse ainevahetuse põhiaine, СН 3 СО– rühmade kandja, mis sisenevad Krebsi tsüklisse oksüdeerumiseks Н 2 О ja СО 2 ning energia tootmiseks;
2) koensüüm, mis osaleb rasvhapete biosünteesis ja lagundamises aminohapeteks.
OSA 4. ENSÜÜMIDE FÜÜSIKALISED JA KEEMILISED OMADUSED
Ensüümid- need on suure molekulmassiga ühendid, amfoteersed elektrolüüdid, mille iseloomulikud omadused on:
Hüdrofiilsus;
Soolamine;
Denatureerimine;
Kolloidsüsteemide omadused;
PH optimaalne;
Optimaalne temperatuur;
Tegevuse kõrge spetsiifilisus;
Ensüümide aktiveerimine ja pärssimine.
Temperatuuri mõju ensüümide aktiivsusele
Ensümaatiliste reaktsioonide puhul kehtib Van't Hoffi reegel: temperatuuri tõustes 10 ° C võrra suureneb reaktsioonikiirus 2–4 korda:
,
kus V t2 - kiirus temperatuuril t2; V t1 - kiirus temperatuuril t1; Δt = t2 - t1; γ = 2–4 on temperatuuri koefitsient.
See sõltuvus püsib teatud temperatuuritasemeni - optimaalse temperatuurini. Enamiku ensüümide jaoks on optimaalne temperatuur vahemikus 35 ... 45 ° C. Temperatuuri tõus üle optimaalse viib ensüümi aktiivsuse vähenemiseni; temperatuuril t> 70 ° C ensüüm inaktiveeritakse, st kaotab oma bioloogilise aktiivsuse. Kuna ensüüm on valk, siis kui temperatuur tõuseb, toimub selle denatureerimine, muutub aktiivse keskuse struktuur, mille tagajärjel ei saa ensüüm substraadiga reageerida. Erandiks on müokinaas, mis toimib 100 ° C juures, ja katalaas, mis toimib 0 ° C juures.
Optimaalne pH
Ensüümid näitavad maksimaalset aktiivsust optimaalse füsioloogilise pH vahemiku korral (vt lisa). Näiteks on sahharaasi optimaalne pH 6,2, pepsiini puhul 1,5–2,5.
Tegevuse pöörduvus
Mõned ensüümid võivad katalüüsida edasi ja tagasi reaktsioone.
Toimingu spetsiifilisus (selektiivsus)
Ensüüm võib katalüüsida ühte või mitut keemilist reaktsiooni, mis on oma olemuselt tihedalt seotud. Spetsiifilisus põhineb E. Fischeri hüpoteesil: range vastavus substraadi struktuuri ja aktiivse tsentri vahel, nagu luku võti.
Spetsiifilisus võib olla suhteline või absoluutne. Suhteline spetsiifika iseloomulik teatud tüüpi sidemetele toimivatele ensüümidele. Suhtelise spetsiifilisusega ensüümide hulka kuuluvad esteraasid (hüdrolüüs estrisidemete asukohas) ja proteinaasid (peptiidsidemete hüdrolüüs).
Absoluutne spetsiifilisus (absoluutne selektiivsus) seisneb selles, et ensüüm katalüüsib ainult ühe kindla struktuuriga substraadi muundamist.
Näiteks:
Sahharoos Sahharoos
Arginaas Arginiin
Absoluutne spetsiifilisus hõlmab ka stereokeemilist spetsiifilisust, st ensüümi mõju konkreetsele stereoisomeerile.
Ensüümi aktiveerimine. Aktivaatorid. Inhibeerimine. Inhibiitorid
Aktiveerimine mida nimetatakse ensüümide aktiivsuse suurenemiseks, aktivaatorid- ained, mis suurendavad ensüümide aktiivsust.
Aktivaatoriteks võivad olla metalliioonid (Na +, K +, Mg 2+).
Üks aktiveerimisprotsessi tüüpe on ensüümide iseaktiveerimise protsess. Ensüümidel on tsümogeenid- ensüümide mitteaktiivsed vormid, kui aktiivne keskus on maskeeritud peptiidahela täiendava osaga, mille tagajärjel substraat ei saa aktiivsele keskusele läheneda. Tsümogeeni muundumist aktiivseks ensüümiks peptiidahela osa eemaldamise ja aktiivse tsentri vabanemise tulemusena nimetatakse enese aktiveerimine.
Nimetatakse ensümaatilise reaktsiooni kiiruse vähenemist inhibiitorite toimel pärssimine, vastavalt inhibiitorid On ained, mis pärsivad ensüümide toimet. Inhibiitoriteks on raskmetallide ioonid, happed, leelised, alkoholid jne.
Inhibeerimine võib olla pöörduv või pöördumatu.
Kell pöördumatu inhibeerimise korral kaotab ensüüm struktuuri hävimise (denatureerimine) tõttu täielikult oma aktiivsuse. Inhibiitorite hulka kuuluvad denatureerivad füüsikalised ja keemilised tegurid.
Pööratav inhibeerimine on ensüümi pöörduv interaktsioon substraadiga. Pöörduv pärssimine võib olla konkurentsivõimeline ja mittekonkureeriv.
Kell konkurentsivõimeline pöörduv inhibeerimine toimub "konkurentsis" substraadi ja inhibiitori vahel interaktsiooni suhtes ensüümi aktiivse keskusega.
Substraat ja inhibiitorid on struktuurianaloogid. Inhibiitor (Y), konkureerides substraadiga (S), moodustab ensüümiga (E) inhibeeriva ensüümi kompleksi (EU):
E + S + Y ↔ EU + S
nngibntorno-
ensümaatiline
keeruline
Mittekonkureeriv või allosteeriline(kreeka keelest. allos- muu), inhibeerimine põhineb asjaolul, et inhibiitor ei ole substraadi struktuurianaloog ja seondub mitte aktiivse, vaid allosteerilise keskusega, mille tagajärjel muutub ensüümi struktuur ja aktiivne keskus ei saa substraati kinnitada.
Olulist rolli ensüümide toime reguleerimisel mängivad nende ensüümid sektsioon, st lokaliseerimine subtsellulaarsetes struktuurides.
Tsükliline adenosiinmonofosfaat (laager)- ATP derivaat, mis täidab organismis sekundaarse sõnumitooja rolli ja mida kasutatakse teatud hormoonide (näiteks glükagooni või adrenaliini) signaalide rakusiseseks levitamiseks, mis ei saa rakumembraani läbida. Muudab mitmed inertsed valgud ensüümideks (tsampist sõltuvad proteiinkinaasid), mille mõjul toimub hulk biokeemiat. reaktsioonid (närviimpulsside juhtimine).
Stimuleeritakse CAMP tootmist adrenaliin.
Tsükliline guanosiinmonofosfaat (cGMP)) on nukleotiidi tsükliline vorm, mis on moodustatud guanosiintrifosfaadist (GTP) ensüümi guanülaattsüklaas abil. Haridust stimuleeritakse atsetüülkoliin.
· CGMP osaleb elusrakkude biokeemiliste protsesside reguleerimises sekundaarse vahendajana (sekundaarne sõnumitooja). On iseloomulik, et paljud cGMP toimed on cAMP -le otseselt vastupidised.
· CGMP aktiveerib G-kinaasi ja fosfodiesteraasi, mis hüdrolüüsivad cAMP-d.
· CGMP osaleb rakutsükli reguleerimises. Lahtri valik sõltub cAMP / cGMP suhtest: jagunemise peatamiseks (G0 faasis) või jätkamiseks, minnes G1 faasi.
CGMP stimuleerib rakkude proliferatsiooni (jagunemist) ja cAMP pärsib
Adenosiini trifosfaat (ATP)- nukleotiid, mille moodustab lämmastikalus adeniin, viie süsinikusisaldusega suhkruriboos ja kolm fosforhappejääki. ATP molekuli fosfaatrühmad on omavahel ühendatud suure energiaga (makroergiline)ühendused. Sidemed fosfaatrühmade vahel ei ole väga tugevad ja nende purunemisel vabaneb suur hulk energiat. Fosfaatrühma ATP -st hüdrolüütilise lõhustamise tulemusena moodustub adenosiindifosforhape (ADP) ja eraldub osa energiast.
· Koos teiste nukleosiidi trifosfaatidega on ATP nukleiinhapete sünteesi algsaadus.
· ATP mängib olulist rolli paljude biokeemiliste protsesside reguleerimisel. Olles paljude ensüümide allosteeriline efekt, suurendab ATP nende regulatsioonikeskustega seotuna või pärsib nende aktiivsust.
· ATP on ka tsüklilise adenosiinmonofosfaadi sünteesi otsene eelkäija, mis on hormonaalse signaali rakku edastamise sekundaarne vahendaja.
Tuntud ka ATP rolli tõttu neurotransmitterina sünapsides ja signaaliainena teistes rakkudevahelistes interaktsioonides
Adenosiini difosfaat (ADP)- nukleotiid, mis koosneb adeniini, riboosi ja kahe fosforhappe jäägist. ADP osaleb energia metabolismis kõigis elusorganismides, ATP moodustub sellest fosforüülimise teel:
ADP + H3PO4 + energia → ATP + H2O.
ADP tsükliline fosforüülimine ja sellele järgnev ATP kasutamine energiaallikana moodustavad protsessi, mis on energia metabolismi (katabolismi) olemus.
FAD - flaviin -adeniin -dinukleotiid- koensüüm, mis osaleb paljudes redoks -biokeemilistes protsessides. FAD eksisteerib kahel kujul - oksüdeeritud ja redutseeritud, selle biokeemiline funktsioon seisneb reeglina üleminekus nende vormide vahel.
Nikotiinamiidadeniindinukleotiid (NAD) - dinukleotiid koosneb kahest nukleotiidist, mis on omavahel seotud fosfaatrühmadega. Üks nukleotiididest sisaldab lämmastikku sisaldava alusena adeniini, teine aga nikotiinamiidi. Nikotiinamiidadeniindinukleotiid esineb kahel kujul: oksüdeeritud (NAD) ja redutseeritud (NADH).
· Ainevahetuses osaleb NAD redoksreaktsioonides, kandes elektronid üle ühelt reaktsioonilt teisele. Seega on NAD rakkudes kahes funktsionaalses olekus: selle oksüdeeritud vorm, NAD +, on oksüdeeriv aine ja võtab elektronid teiselt molekulilt, redutseerides NADH -ks, mis seejärel toimib redutseerijana ja annetab elektrone.
· 1. Valkude, rasvade ja süsivesikute ainevahetus. Kuna NAD ja NADP on enamiku dehüdrogenaaside koensüümid, osalevad nad reaktsioonides
Rasvhapete sünteesil ja oksüdeerimisel
Kolesterooli sünteesis,
Glutamiinhappe ja teiste aminohapete vahetus,
Süsivesikute metabolism: pentoosfosfaadi rada, glükolüüs,
Püroviinhappe oksüdatiivne dekarboksüülimine,
· Trikarboksüülhappe tsükkel.
· 2. NADH täidab reguleerivat funktsiooni, kuna see on mõnede oksüdatsioonireaktsioonide inhibiitor, näiteks trikarboksüülhappe tsüklis.
· 3. Päriliku teabe kaitse-NAD on polü-ADP-ribosüülimise substraat kromosomaalsete katkestuste ja DNA parandamise sidumise protsessis, mis aeglustab nekrobioosi ja rakkude apoptoosi.
· 4. Kaitse vabade radikaalide eest - NADPH on raku antioksüdantse süsteemi oluline komponent.
Koensüümid katalüütilistes reaktsioonides transpordivad erinevaid aatomite, elektronide või prootonite rühmi. Koensüümid seonduvad ensüümidega:
Kovalentsed sidemed;
Ioonilised sidemed;
Hüdrofoobsed koostoimed jne.
Üks koensüüm võib olla mitme ensüümi koensüüm. Paljud koensüümid on multifunktsionaalsed (nt NAD, PF). Holoensüümi spetsiifilisus sõltub apoensüümist.
Kõik koensüümid on jagatud kahte suurde rühma: vitamiin ja mitte-vitamiin.
Vitamiinide koensüümid- vitamiinide derivaadid või vitamiinide keemilised modifikatsioonid.
1. rühm: tiamiin – B1 -vitamiini derivaadid... See sisaldab:
Tiamiinmonofosfaat (TMP);
Tiamiindifosfaat (TDP) või tiamiinpürofosfaat (TPP) või kokarboksülaas;
Tiamiin trifosfaat (TTF).
TPF -il on suurim bioloogiline tähtsus. See on osa ketohapete dekarboksülaasist: PVA, a-ketoglutaarhape. See ensüüm katalüüsib CO 2 elimineerimist.
Kokarboksülaas osaleb pentoosfosfaattsükli transketolaasi reaktsioonis.
Rühm 2: B2 -vitamiinist saadud flaviini koensüümid... See sisaldab:
- flaviinmononukleotiid (FMN);
- flaviin -adeniin -dinukleotiid (FAD).
Rebitool ja isoaloksasiin moodustavad B2 -vitamiini. B2 -vitamiin ja ülejäänud fosforisisaldus - moodustate FMN -i. FMN koos AMP vormiga FAD.
[riis. isoaloksasiinitsükkel on ühendatud rebitooliga, rebitool fosforhappega ja fosforhape AMP -ga]
FAD ja FMN on dehüdrogenaaside koensüümid. Need ensüümid katalüüsivad vesiniku eemaldamist substraadist, s.t. osaleda oksüdatsiooni-redutseerimise reaktsioonides. Näiteks SDH - suktsinaatdehüdrogenaas - katalüüsib merevaikhappe muutumist fumaariks. See on FAD-sõltuv ensüüm. [riis. COOH -CH2 -CH2 -COOH® (noole kohal -SDH, all -FAD ja FADN 2) COOH -CH = CH -COOH]. Flaviini ensüümid (flaviinist sõltuv DH) sisaldavad FAD-i, mis on neis sisalduvate prootonite ja elektronide peamine allikas. Keemilise protsessi käigus. reaktsioonid FAD teisendatakse FADN 2 -ks. FAD -i tööosa on isoaloksasiini 2 ring; keemiaprotsessis. reaktsioon on kahe vesinikuaatomi lisamine lämmastikule ja kaksiksidemete ümberkorraldamine rõngastes.
Rühm 3: pantoteensed koensüümid, mis on saadud vitamiinist B3- pantoteenhape. Need on osa koensüümist A, HS-CoA. See koensüüm A on atsüültransferaaside koensüüm, millega koos kannab see erinevaid rühmi ühelt molekulilt teisele.
4 gruppi: nikotiinamiid, PP -vitamiini derivaadid - nikotiinamiid:
Esindajad:
Nikotiinamiidadeniindinukleotiid (NAD);
Nikotii(NADP).
Koensüümid NAD ja NADP on dehüdrogenaaside (NADP-sõltuvad ensüümid) koensüümid, näiteks malateDH, isocitrateDH, laktaatDH. Osalege dehüdrogeenimis- ja redoksreaktsioonides. Sel juhul kinnitab NAD kaks prootonit ja kaks elektroni ning moodustub NADH2.
Riis. töörühm NAD ja NADP: PP -vitamiini joonistamine, millele on kinnitatud üks H -aatom ja mille tulemusena toimub kaksiksidemete ümberkorraldamine. Joonistatakse uus PP + H + vitamiini konfiguratsioon]
5 grupp: püridoksiin, B6 -vitamiini derivaadid... [riis. püridoksaal. Püridoksaal + fosforhape = püridoksaalfosfaat]
- püridoksiin;
- püridoksaal;
- püridoksamiin.
Need vormid muutuvad reaktsioonide käigus teineteiseks. Kui püridoksaal reageerib fosforhappega, saadakse püridoksaalfosfaat (PF).
PP on aminotransferaaside koensüüm, mis kannab aminorühma AA -st üle ketohappeks - reaktsioon transamineerimine... Samuti kuuluvad B6 -vitamiini derivaadid koensüümidena AK -dekarboksülaaside hulka.
Mitte-vitamiinilised koensüümid- aineid, mis tekivad ainevahetuse käigus.
1) Nukleotiidid- UTP, UDF, TTF jne UDP-glükoos osaleb glükogeeni sünteesis. UDP-hüaluroonhapet kasutatakse mitmesuguste ainete neutraliseerimiseks põikreaktsioonides (glükuronüültransferaas).
2) Porfüriini derivaadid(heem): katalaas, peroksidaas, tsütokroomid jne.
3) Peptiidid... Glutatioon on tripeptiid (GLU-CIS-GLI), see osaleb o-reaktsioonides, on oksüdoreduktaaside (glutatioonperoksidaas, glutatioonreduktaas) koensüüm. 2GSH "(noole kohal 2H) G-S-S-G. GSH on glutatiooni redutseeritud vorm ja G-S-S-G oksüdeeritakse.
4) Metalliioonid näiteks Zn 2+ on osa ensüümist AldH (alkoholdehüdrogenaas), Cu 2+ - amülaas, Mg 2+ - ATP -ase (näiteks müosiin ATP -ase).
Võivad osaleda:
Ensüümi substraadi kompleksi kinnitamine;
Katalüüsis;
Ensüümi aktiivse saidi optimaalse konformatsiooni stabiliseerimine;
Kvaternaarse struktuuri stabiliseerimine.
Ensüümid, nagu valgud, on jagatud kahte rühma: lihtne ja keeruline... Lihtsad koosnevad täielikult aminohapetest ja moodustavad hüdrolüüsi käigus eranditult aminohappeid. Nende ruumiline korraldus piirdub kolmanda struktuuriga. Need on peamiselt seedetrakti ensüümid: pepsiin, trüpsiin, lizacim, fosfataas. Komplekssed ensüümid sisaldavad lisaks valguosale ka mittevalgulisi komponente.Need valguvälised komponendid erinevad valguosaga (alloensüüm) seondumise tugevuse poolest. Kui keerulise ensüümi dissotsiatsioonikonstant on nii väike, et lahuses on kõik polüpeptiidahelad seotud nende mittevalguliste komponentidega ning neid ei eraldata eraldamise ja puhastamise ajal, siis nimetatakse mittevalgulist komponenti proteeside rühm ja seda peetakse ensüümimolekuli lahutamatuks osaks.
All koensüüm mõista täiendavat rühma, mis on dissotsiatsiooni ajal alloensüümist kergesti eraldatav. Alloensüümi ja lihtsaima rühma vahel on üsna keeruline kovalentses side. Allofermendi ja koensüümi vahel on mittekovalentsed sidemed (vesinik või elektrostaatilised koostoimed). Tüüpilised koensüümide esindajad on:
B1 - tiamiin; pürofosfaat (sisaldab B -d)
B 2 - riboflaviin; FAD, FNK
PP - LÕPP, NADP
H - biotiin; biositiin
B6 - püridoksiin; püridoksaalfosfaat
Pantoteenhape: koensüüm A
Paljud kahevalentsed metallid (Cu, Fe, Mn, Mg) mängivad samuti kofaktorite rolli, kuigi need ei kuulu ei koensüümide ega proteesirühmade hulka. Metallid on osa aktiivkeskusest või stabiliseerivad aktiivkeskuse struktuuri optimaalset varianti.
METALLIDENSÜÜMID
Fe, Fe hemoglobiin, katalaas, peroksidaas
Cu, tsüktokroomoksüdaas
ZnDNA - polümeraas, dehüdrogenaas
Mgheksokinaas
Mnarginase
Seglutatiooni reduktaas
ATP, piimhape ja t-RNA võivad samuti täita kofaktori funktsiooni. Tuleb märkida, et kahekomponentsete ensüümide üks eripära on see, et kofaktoril (koensüüm või proteesirühm) ega alloensüümil ei ole eraldi katalüütilist toimet ja ainult nende kombinatsioon üheks tervikuks, järgides nende programmi kolmemõõtmeline korraldus, tagab kiire keemiliste reaktsioonide kulgu.
NAD ja NADP struktuur.
NAD ja NADP on püridiinist sõltuvate dehüdrogenaaside koensüümid.
NIKOTINAMIID Adeniin -dinukleotiid.
NIKOTINAMIID Adeniin -dinukleoamidofosfaat (NADP)
NAD ja NADP võime mängida täpset vesinikukandjat on seotud nende struktuuriga -
nikotiinhappe reamiid.
NAD -rakkudes osalevad sõltuvad dehüdrogenaasid
elektronide ülekandmisel substraadist O.
NADP -sõltuvad dehüdrogenaasid mängivad selles protsessis rolli -
suhkru biosüntees. Seetõttu on koensüümid NAD ja NADP
erinevad rakusisese lokaliseerimise poolest: NAD
koondunud mitokondritesse ja enamikku NADP -st
asub tsütoplasmas.
FAD ja FMN struktuur.
FAD ja FMN on flaviini ensüümide proteesirühmad. Erinevalt NAD -st ja NADP -st kinnituvad nad väga tugevalt allofermentile.
FLAVINMONONUKLEOTIID (FMN).
FLAVINACETYLDINUCLEOTIDE.
FAD ja FMN molekuli aktiivne osa on isoalloksadiinitsükli riboflaviin, mille lämmastikuaatomite külge saab kinnitada 2 vesinikuaatomit.
Laadimine ...