- synthèse de substances organiques à partir de dioxyde de carbone et d'eau avec utilisation obligatoire de l'énergie lumineuse :
6CO 2 + 6H 2 O + Q lumière → C 6 H 12 O 6 + 6O 2.
Chez les plantes supérieures, l'organe de la photosynthèse est la feuille, les organites de la photosynthèse sont les chloroplastes (la structure des chloroplastes - cours n°7). Des pigments photosynthétiques sont intégrés dans les membranes thylakoïdes des chloroplastes : les chlorophylles et les caroténoïdes. Il existe plusieurs types de chlorophylle ( a B c d), le principal est la chlorophylle une... Dans la molécule de chlorophylle, on distingue une "tête" de porphyrine avec un atome de magnésium au centre et une "queue" de phytol. La "tête" de porphyrine est une structure plate, est hydrophile et se trouve donc sur la surface de la membrane qui fait face au milieu aqueux du stroma. La "queue" du phytol est hydrophobe et de ce fait elle maintient la molécule de chlorophylle dans la membrane.
Les chlorophylles absorbent la lumière rouge et bleu-violet, réfléchissent le vert et donnent donc aux plantes leur couleur verte caractéristique. Les molécules de chlorophylle des membranes thylakoïdes sont organisées en systèmes photographiques... Les plantes et les algues bleu-vert ont le photosystème-1 et le photosystème-2, les bactéries photosynthétiques ont le photosystème-1. Seul le photosystème-2 peut décomposer l'eau avec le dégagement d'oxygène et prélever des électrons sur l'hydrogène de l'eau.
La photosynthèse est un processus complexe à plusieurs étapes ; les réactions photosynthétiques sont divisées en deux groupes : les réactions phase lumineuse et réactions phase sombre.
Phase légère
Cette phase ne se produit qu'en présence de lumière dans les membranes des thylakoïdes avec la participation de la chlorophylle, des protéines de transport d'électrons et d'une enzyme - l'ATP synthétase. Sous l'action d'un quantum de lumière, les électrons de la chlorophylle sont excités, quittent la molécule et pénètrent dans la face externe de la membrane thylakoïde, qui finit par se charger négativement. Les molécules de chlorophylle oxydées sont réduites en prenant des électrons de l'eau dans l'espace intrathylacoïde. Cela conduit à la dégradation ou à la photolyse de l'eau :
H 2 O + Q lumière → H + + OH -.
Les ions hydroxyle donnent leurs électrons, se transformant en radicaux réactifs.
OH - → .OH + e -.
Les radicaux OH se combinent pour former de l'eau et de l'oxygène libre :
4NON. → 2H 2 O + O 2.
Dans ce cas, l'oxygène est évacué dans l'environnement extérieur et les protons s'accumulent à l'intérieur du thylakoïde dans le "réservoir de protons". De ce fait, la membrane thylacoïdienne d'une part est chargée positivement à cause de H+, d'autre part à cause des électrons elle est chargée négativement. Lorsque la différence de potentiel entre les côtés externe et interne de la membrane thylacoïdienne atteint 200 mV, les protons sont poussés à travers les canaux de l'ATP synthétase et la phosphorylation de l'ADP en ATP se produit ; l'hydrogène atomique est utilisé pour réduire le transporteur spécifique NADP + (nicotinamide adénine dinucléotide phosphate) en NADPH 2:
2Н + + 2е - + NADP → NADPH 2.
Ainsi, la photolyse de l'eau se produit pendant la phase légère, qui s'accompagne de trois processus les plus importants : 1) la synthèse d'ATP ; 2) la formation de NADP · H 2 ; 3) la formation d'oxygène. L'oxygène diffuse dans l'atmosphère, l'ATP et le NADPH 2 sont transportés vers le stroma chloroplastique et participent aux processus de la phase sombre.
1 - stroma chloroplastique; 2 - grana thylakoïde.
Phase sombre
Cette phase a lieu dans le stroma chloroplastique. Pour ses réactions, l'énergie de la lumière n'est pas nécessaire, elles se produisent donc non seulement dans la lumière, mais aussi dans l'obscurité. Les réactions en phase sombre sont une chaîne de transformations successives du dioxyde de carbone (provenant de l'air), conduisant à la formation de glucose et d'autres substances organiques.
La première réaction de cette chaîne est la fixation du dioxyde de carbone ; le piégeur de dioxyde de carbone est un sucre à cinq carbones ribulose biphosphate(RiBF); l'enzyme catalyse la réaction ribulose biphosphate carboxylase(RuBP-carboxylase). À la suite de la carboxylation du ribulose bisphosphate, un composé instable à six carbones se forme, qui se décompose immédiatement en deux molécules acide phosphoglycérique(FGK). Ensuite, un cycle de réactions a lieu, dans lequel, à travers une série de produits intermédiaires, l'acide phosphoglycérique est converti en glucose. Ces réactions utilisent les énergies de l'ATP et du NADP · H 2 formés dans la phase légère ; le cycle de ces réactions est appelé « cycle de Calvin » :
6CO 2 + 24H + + ATP → C 6 H 12 O 6 + 6H 2 O.
En plus du glucose, au cours de la photosynthèse, d'autres monomères de composés organiques complexes se forment - acides aminés, glycérol et acides gras, nucléotides. Actuellement, on distingue deux types de photosynthèse : la photosynthèse C 3 et C 4 .
C 3 photosynthèse
Il s'agit d'un type de photosynthèse dans lequel le premier produit est constitué de composés à trois carbones (C 3 ). La photosynthèse C 3 a été découverte plus tôt que la photosynthèse C 4 (M. Calvin). C'est la photosynthèse C 3 qui est décrite ci-dessus, sous le titre « Phase sombre ». Caractéristiques de la photosynthèse en C 3 : 1) l'accepteur de dioxyde de carbone est RuBP, 2) la réaction de carboxylation de RuBP est catalysée par la RuBP carboxylase, 3) à la suite de la carboxylation de RuBP, un composé à six carbones est formé, qui se décompose en deux FHA. FGK est restauré à triose phosphate(TF). Une partie du TF va à la régénération de RiBP, une partie est convertie en glucose.
1 - chloroplaste; 2 - peroxysome; 3 - mitochondrie.
Il s'agit d'une absorption d'oxygène dépendante de la lumière et d'une émission de dioxyde de carbone. Au début du siècle dernier, il a été découvert que l'oxygène supprime la photosynthèse. Il s'est avéré que pour la RiBP carboxylase, le substrat peut être non seulement du dioxyde de carbone, mais également de l'oxygène :
2 + RuBP → phosphoglycolate (2C) + FHA (3C).
Dans ce cas, l'enzyme est appelée RiBP-oxygénase. L'oxygène est un inhibiteur compétitif de la fixation du dioxyde de carbone. Le groupe phosphate est clivé et le phosphoglycolate devient le glycolate que la plante peut utiliser. Il pénètre dans les peroxysomes, où il est oxydé en glycine. La glycine pénètre dans les mitochondries, où elle est oxydée en sérine, tandis que se produit la perte de carbone déjà fixé sous forme de CO 2 . En conséquence, deux molécules de glycolate (2C + 2C) sont converties en un FHA (3C) et CO 2. La photorespiration entraîne une diminution du rendement des plantes C 3 de 30 à 40 % ( C 3 -plantes- les plantes pour lesquelles la photosynthèse C 3 est caractéristique).
С 4 -photosynthèse - photosynthèse, dans laquelle le premier produit est composé de quatre carbones (С 4 ). En 1965, il a été constaté que chez certaines plantes (canne à sucre, maïs, sorgho, millet) les premiers produits de la photosynthèse sont des acides à quatre carbones. Ces plantes ont été nommées Avec 4 plantes... En 1966, les scientifiques australiens Hatch et Slack ont montré que les plantes C 4 n'ont pratiquement pas de photorespiration et sont beaucoup plus efficaces pour absorber le dioxyde de carbone. Le chemin des transformations du carbone dans les plantes en C 4 a commencé à être appelé par Hatch-Slack.
Pour les plantes C 4, une structure anatomique particulière de la feuille est caractéristique. Tous les faisceaux conducteurs sont entourés d'une double couche de cellules : la couche externe est constituée de cellules du mésophylle, la couche interne est constituée de cellules de la gaine. Le dioxyde de carbone est fixé dans le cytoplasme des cellules du mésophylle, l'accepteur est phosphoénolpyruvate(PEP, 3C), à la suite de la carboxylation du PEP, il se forme de l'oxaloacétate (4C). Le processus est catalysé PEP-carboxylase... Contrairement à la RuBP carboxylase, la PEP carboxylase a une forte affinité pour le CO 2 et, surtout, n'interagit pas avec l'O 2. Dans les chloroplastes du mésophylle, il existe de nombreux grains, où les réactions de la phase légère sont actives. Dans les chloroplastes des cellules de la gaine, des réactions de la phase sombre ont lieu.
L'oxaloacétate (4C) est converti en malate, qui est transporté à travers les plasmodesmes jusqu'aux cellules de la gaine. Ici, il est décarboxylé et déshydraté pour former du pyruvate, du CO 2 et du NADPH 2.
Le pyruvate retourne dans les cellules du mésophylle et se régénère aux dépens de l'énergie ATP dans le PEP. Le CO 2 est à nouveau fixé par la RiBP carboxylase avec formation de FHA. La régénération du PEP nécessite de l'énergie ATP, donc presque deux fois plus d'énergie est nécessaire qu'avec la photosynthèse C3.
L'importance de la photosynthèse
Grâce à la photosynthèse, des milliards de tonnes de dioxyde de carbone sont absorbées par l'atmosphère chaque année, des milliards de tonnes d'oxygène sont libérées ; la photosynthèse est la principale source de formation de matière organique. L'oxygène forme la couche d'ozone, qui protège les organismes vivants des rayons ultraviolets à ondes courtes.
Lors de la photosynthèse, une feuille verte n'utilise qu'environ 1% de l'énergie solaire qui tombe sur elle, la productivité est d'environ 1 g de matière organique pour 1 m 2 de surface par heure.
Chimiosynthèse
La synthèse de composés organiques à partir de dioxyde de carbone et d'eau, réalisée non pas grâce à l'énergie de la lumière, mais grâce à l'énergie d'oxydation des substances inorganiques, est appelée chimiosynthèse... Les organismes chimiosynthétiques comprennent certains types de bactéries.
Bactéries nitrifiantes l'ammoniac est oxydé en azote puis en acide nitrique (NH 3 → HNO 2 → HNO 3).
Bactéries du fer convertir le fer ferreux en oxyde (Fe 2+ → Fe 3+).
Bactéries du soufre oxyder l'hydrogène sulfuré en soufre ou en acide sulfurique (H 2 S + ½O 2 → S + H 2 O, H 2 S + 2O 2 → H 2 SO 4).
À la suite de réactions d'oxydation de substances inorganiques, de l'énergie est libérée, qui est stockée par les bactéries sous la forme de liaisons ATP à haute énergie. L'ATP est utilisé pour la synthèse de substances organiques, qui se déroule de manière similaire aux réactions de la phase sombre de la photosynthèse.
Les bactéries chimiosynthétiques contribuent à l'accumulation de minéraux dans le sol, améliorent la fertilité du sol, favorisent le traitement des eaux usées, etc.
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Coenzymes FMN (RMM) et FAD (RAO)
Le rôle biologique des enzymes flavines est qu'elles catalysent les réactions d'oxydoréduction aérobie dans les systèmes vivants, par exemple, elles oxydent les coenzymes réductrices - NAD H 2 , NADP H 2 , qui transportent H 2 dans la chaîne respiratoire.
Coenzymes thiols
Les coenzymes thiols comprennent la coenzyme d'acylation (CoA, CoA, HSCoA) dont le rôle biologique est de transférer les groupements acyle. Si le CoA transfère l'acétyle (CH 3 CO–), il est alors appelé coenzyme d'acétylation. Le CoA contient de la vitamine B 3 (acide pantothénique) :
 |
 |
Les groupes acyle sont transférés par CoA en raison de la liaison ester de la coenzyme A avec le groupe thiol -SH.
Le rôle biologique de la coenzyme d'acétylation est qu'elle est :
1) une substance clé du métabolisme intermédiaire, porteuse des groupes СН 3 СО–, qui entrent dans le cycle de Krebs pour l'oxydation en Н 2 О et СО 2 et la génération d'énergie ;
2) une coenzyme impliquée dans la biosynthèse et la dégradation des acides gras en acides aminés.
SECTION 4. PROPRIÉTÉS PHYSIQUES ET CHIMIQUES DES ENZYMES
Enzymes Sont des composés de haut poids moléculaire, des électrolytes amphotères, dont les propriétés caractéristiques sont :
Hydrophilie;
Saler ;
Dénaturation;
Propriétés des systèmes colloïdaux ;
PH optimal ;
Température optimale ;
Haute spécificité d'action;
Activation et inhibition des enzymes.
Effet de la température sur l'activité enzymatique
Pour les réactions enzymatiques, la règle de Van't Hoff est valable : avec une augmentation de température de 10 °C, la vitesse de réaction augmente de 2 à 4 fois :
,
où V t2 - vitesse à la température t2; V t1 - vitesse à la température t1; t = t2 - t1 ; γ = 2-4 est le coefficient de température.
Cette dépendance reste jusqu'à un certain niveau de température - l'optimum de température. Pour la plupart des enzymes, la température optimale est comprise entre 35 et 45 ° C. Une augmentation de la température au-dessus de l'optimum entraîne une diminution de l'activité de l'enzyme; à t> 70 ° C, l'enzyme est inactivée, c'est-à-dire qu'elle perd son activité biologique. Étant donné que l'enzyme est une protéine, lorsque la température augmente, sa dénaturation se produit, la structure du centre actif change, en conséquence, l'enzyme ne peut pas réagir avec le substrat. Les exceptions sont la myokinase, qui est active à 100°C, et la catalase, qui est active à 0°C.
pH optimal
Les enzymes montrent une activité maximale à la plage de pH physiologique optimale (voir annexe). Par exemple, le pH optimal pour la sucrase est de 6,2, pour la pepsine, il est de 1,5 à 2,5.
Réversibilité de l'action
Certaines enzymes peuvent catalyser des réactions avant et arrière.
Spécificité (sélectivité) de l'action
Une enzyme peut catalyser une ou plusieurs réactions chimiques étroitement liées par nature. La spécificité repose sur l'hypothèse d'E. Fischer : une correspondance stricte entre la structure du substrat et le centre actif, comme une clé de serrure.
La spécificité peut être relative ou absolue. Spécificité relative caractéristique des enzymes agissant sur un certain type de liaison. Les enzymes ayant une spécificité relative comprennent les estérases (hydrolyse à l'emplacement des liaisons ester) et les protéinases (hydrolyse des liaisons peptidiques).
Spécificité absolue (sélectivité absolue) réside dans le fait que l'enzyme catalyse la conversion d'un seul substrat d'une structure spécifique.
Par exemple:
Saccharose Saccharose
Arginase Arginine
La spécificité absolue comprend également la spécificité stéréochimique, c'est-à-dire l'effet d'une enzyme sur un stéréoisomère particulier.
Activation enzymatique. Activateurs. Inhibition. Inhibiteurs
Activation appelé augmentation de l'activité enzymatique, activateurs- substances qui augmentent l'activité des enzymes.
Les activateurs peuvent être des ions métalliques (Na+, K+, Mg 2+).
L'un des types de processus d'activation est le processus d'auto-activation des enzymes. Les enzymes ont zymogènes- les formes inactives d'enzymes, lorsque le centre actif est masqué par une portion supplémentaire de la chaîne peptidique, de sorte que le substrat ne peut s'approcher du centre actif. La transformation d'un zymogène en une enzyme active à la suite de l'élimination d'une partie de la chaîne peptidique et de la libération du centre actif est appelée auto-activation.
Une diminution de la vitesse de réaction enzymatique sous l'influence d'inhibiteurs est appelée inhibition, respectivement inhibiteurs Sont des substances qui inhibent l'action des enzymes. Les inhibiteurs sont les ions de métaux lourds, les acides, les alcalis, les alcools, etc.
L'inhibition peut être réversible ou irréversible.
À irréversible inhibition, l'enzyme perd complètement son activité en raison de la destruction de la structure (dénaturation). Les inhibiteurs comprennent des facteurs physiques et chimiques dénaturants.
Réversible l'inhibition est l'interaction réversible d'une enzyme avec un substrat. L'inhibition réversible peut être compétitive et non compétitive.
À compétitif une inhibition réversible se produit en "compétition" entre le substrat et l'inhibiteur pour l'interaction avec le centre actif de l'enzyme.
Le substrat et les inhibiteurs sont des analogues structurels. L'inhibiteur (Y), en compétition avec le substrat (S), forme un complexe enzymatique inhibiteur (EU) avec l'enzyme (E) :
E + S + Y UE + S
nngibntorno-
enzymatique
complexe
Non compétitif ou allostérique(du grec. allos- autre), l'inhibition est basée sur le fait que l'inhibiteur n'est pas un analogue structurel du substrat et ne se lie pas à l'actif, mais au centre allostérique, ce qui modifie la structure de l'enzyme et le centre actif ne peut pas fixer le substrat.
Un rôle important dans la régulation de l'action des enzymes est joué par leur compartiment, c'est-à-dire la localisation dans les structures subcellulaires.
Adénosine monophosphate cyclique (camp)- un dérivé de l'ATP jouant le rôle de messager secondaire dans l'organisme utilisé pour la propagation intracellulaire des signaux de certaines hormones (par exemple, le glucagon ou l'adrénaline) qui ne peuvent traverser la membrane cellulaire. Convertit un certain nombre de protéines inertes en enzymes (protéines kinases dépendantes du tsamp), sous l'influence desquelles se produisent un certain nombre de biochimies. réactions (conduction d'un influx nerveux).
La production de CAMP est stimulée adrénaline.
Guanosine monophosphate cyclique (cGMP) est une forme cyclique d'un nucléotide formé à partir de guanosine triphosphate (GTP) par l'enzyme guanylate cyclase. L'éducation est stimulée acétylcholine.
· Le CGMP est impliqué dans la régulation des processus biochimiques dans les cellules vivantes en tant que médiateur secondaire (messager secondaire). Il est caractéristique que de nombreux effets du cGMP soient directement opposés à ceux de l'AMPc.
· Le CGMP active la G-kinase et la phosphodiestérase, qui hydrolysent l'AMPc.
· La CGMP participe à la régulation du cycle cellulaire. Le choix de la cellule dépend du rapport cAMP/cGMP : arrêter la division (arrêter en phase G0) ou continuer en passant en phase G1.
Le CGMP stimule la prolifération cellulaire (division) et l'AMPc supprime
Adénosine triphosphate (ATP)- nucléotide formé par une base azotée adénine, un sucre ribose à cinq carbones et trois résidus d'acide phosphorique. Les groupes phosphate dans la molécule d'ATP sont interconnectés haute énergie (macroergique) Connexions. Les liaisons entre les groupes phosphate ne sont pas très fortes et lorsqu'elles sont rompues, une grande quantité d'énergie est libérée. À la suite du clivage hydrolytique du groupe phosphate de l'ATP, de l'acide adénosine diphosphorique (ADP) est formé et une partie de l'énergie est libérée.
· Avec d'autres nucléosides triphosphates, l'ATP est le produit initial de la synthèse des acides nucléiques.
· L'ATP joue un rôle important dans la régulation de nombreux processus biochimiques. Étant un effecteur allostérique d'un certain nombre d'enzymes, l'ATP, en se fixant à leurs centres de régulation, améliore ou supprime leur activité.
· L'ATP est également un précurseur direct de la synthèse de l'adénosine monophosphate cyclique, un médiateur secondaire de la transmission du signal hormonal dans la cellule.
Également connu pour le rôle de l'ATP en tant que neurotransmetteur dans les synapses et substance de signalisation dans d'autres interactions intercellulaires
Adénosine diphosphate (ADP)- un nucléotide constitué à partir d'adénine, de ribose et de deux résidus d'acide phosphorique. L'ADP est impliqué dans le métabolisme énergétique de tous les organismes vivants, l'ATP est formé à partir de celui-ci par phosphorylation :
ADP + H3PO4 + énergie → ATP + H2O.
La phosphorylation cyclique de l'ADP et l'utilisation ultérieure de l'ATP comme source d'énergie forment un processus qui est l'essence du métabolisme énergétique (catabolisme).
FAD - flavine adénine dinucléotide- une coenzyme qui participe à de nombreux processus biochimiques redox. FAD existe sous deux formes - oxydée et réduite, sa fonction biochimique consiste généralement en la transition entre ces formes.
Nicotinamide adénine dinucléotide (NAD) - dinucléotide est constitué de deux nucléotides liés par leurs groupes phosphate. L'un des nucléotides contient de l'adénine comme base azotée, l'autre contient du nicotinamide. La nicotinamide adénine dinucléotide existe sous deux formes : oxydée (NAD) et réduite (NADH).
· Dans le métabolisme, le NAD est impliqué dans les réactions d'oxydoréduction, transférant des électrons d'une réaction à une autre. Ainsi, dans les cellules, le NAD est dans deux états fonctionnels : sa forme oxydée, NAD+, est un agent oxydant et prend des électrons d'une autre molécule, étant réduit en NADH, qui sert alors d'agent réducteur et donne des électrons.
· 1. Métabolisme des protéines, des graisses et des glucides. Le NAD et le NADP étant des coenzymes de la plupart des déshydrogénases, ils sont impliqués dans les réactions
Dans la synthèse et l'oxydation des acides gras,
Dans la synthèse du cholestérol,
Échange d'acide glutamique et d'autres acides aminés,
Métabolisme des glucides : voie des pentoses phosphates, glycolyse,
Décarboxylation oxydative de l'acide pyruvique,
· Cycle de l'acide tricarboxylique.
· 2. Le NADH remplit une fonction régulatrice, car il s'agit d'un inhibiteur de certaines réactions d'oxydation, par exemple dans le cycle de l'acide tricarboxylique.
· 3. Protection des informations héréditaires - Le NAD est un substrat pour la poly-ADP-ribosylation dans le processus de liaison entre les cassures chromosomiques et la réparation de l'ADN, ce qui ralentit la nécrobiose cellulaire et l'apoptose.
· 4. Protection contre les radicaux libres - Le NADPH est un composant essentiel du système antioxydant de la cellule.
Les coenzymes dans les réactions catalytiques transportent divers groupes d'atomes, d'électrons ou de protons. Les coenzymes se lient aux enzymes :
Des liaisons covalentes;
Des liaisons ioniques;
Interactions hydrophobes, etc.
Une coenzyme peut être la coenzyme de plusieurs enzymes. De nombreuses coenzymes sont polyfonctionnelles (par exemple, NAD, PF). La spécificité de l'holoenzyme dépend de l'apoenzyme.
Toutes les coenzymes sont divisées en deux grands groupes : les vitamines et les non-vitamines.
Coenzymes vitaminiques- dérivés de vitamines ou modifications chimiques de vitamines.
1er groupe : thiamine – dérivés de la vitamine B1... Ceci comprend:
Thiamine monophosphate (TMP);
Thiamine diphosphate (TDP) ou thiamine pyrophosphate (TPP) ou cocarboxylase;
Thiamine triphosphate (TTF).
Le TPF a la plus grande importance biologique. Il fait partie de la décarboxylase des acides céto : PVA, acide a-cétoglutarique. Cette enzyme catalyse l'élimination du CO2.
La cocarboxylase participe à la réaction de transcétolase du cycle des pentoses phosphates.
Groupe 2 : coenzymes flavines dérivées de la vitamine B2... Ceci comprend:
- flavine mononucléotide (FMN);
- flavine adénine dinucléotide (FAD).
Le rébitol et l'isoaloxazine forment la vitamine B2. La vitamine B2 et le reste de phosphore à - vous formez FMN. FMN en combinaison avec AMP forme FAD.
[riz. le cycle isoaloxazine est lié au rébitol, le rébitol à l'acide phosphorique et l'acide phosphorique à l'AMP]
FAD et FMN sont des coenzymes de déshydrogénases. Ces enzymes catalysent l'élimination de l'hydrogène du substrat, c'est-à-dire participer à des réactions d'oxydo-réduction. Par exemple, la SDH - succinate déshydrogénase - catalyse la transformation du succinique - vous en fumarique. C'est une enzyme dépendante du FAD. [riz. COOH-CH 2 -CH 2 -COOH® (au dessus de la flèche - SDH, sous - FAD et RICA 2) COOH-CH = CH-COOH]. Les enzymes flavines (DH dépendantes de la flavine) contiennent du FAD, qui est la principale source de protons et d'électrons qu'elles contiennent. En cours de chimie. réactions, le FAD est converti en RICA 2. La partie active de FAD est le 2 anneau d'isoaloxazine; en cours de chimie. la réaction est l'addition de deux atomes d'hydrogène à l'azote et le réarrangement des doubles liaisons dans les cycles.
Groupe 3 : coenzymes pantothéniques dérivées de la vitamine B3- acide pantothénique. Ils font partie de la coenzyme A, HS-CoA. Cette coenzyme A est une coenzyme d'acyltransférases, avec laquelle elle transfère divers groupes d'une molécule à une autre.
4ème groupe : nicotinamide, dérivés de la vitamine PP - nicotinamide:
Représentants :
Nicotinamide adénine dinucléotide (NAD);
Nicotinamide adénine dinucléotide phosphate (NADP).
Les coenzymes NAD et NADP sont des coenzymes de déshydrogénases (enzymes dépendantes du NADP), par exemple malateDH, isocitrateDH, lactateDH. Participer aux réactions de déshydrogénation et d'oxydoréduction. Dans ce cas, NAD attache deux protons et deux électrons, et NADH2 est formé.
Riz. groupe de travail NAD et NADP : dessin de la vitamine PP, à laquelle un atome H est attaché et, par conséquent, un réarrangement des doubles liaisons se produit. Une nouvelle configuration de vitamine PP+H+ est dessinée]
5 groupe : pyridoxine, dérivés de la vitamine B6... [riz. pyridoxal. Pyridoxal + acide phosphorique = phosphate de pyridoxal]
- pyridoxine;
- pyridoxal;
- pyridoxamine.
Ces formes s'interconvertissent au cours des réactions. Lorsque le pyridoxal réagit avec l'acide phosphorique, le phosphate de pyridoxal (PF) est obtenu.
Le PP est une coenzyme d'aminotransférases, il transfère le groupe amino de AA à un acide céto - la réaction transaction... De plus, des dérivés de la vitamine B6 sont inclus en tant que coenzymes dans les décarboxylases AK.
Coenzymes non vitaminées- les substances qui se forment au cours du métabolisme.
1) Nucléotides- UTP, UDF, TTF, etc. L'UDP-glucose entre dans la synthèse du glycogène. L'acide UDP-hyaluronique est utilisé pour neutraliser diverses substances dans les réactions transversales (glucuronyl transférase).
2) Dérivés de porphyrine(hème) : catalase, peroxydase, cytochromes, etc.
3) Peptides... Le glutathion est un tripeptide (GLU-CIS-GLI), il participe aux réactions o, est une coenzyme des oxydoréductases (glutathion peroxydase, glutathion réductase). 2GSH "(au dessus de la flèche 2H) G-S-S-G. Le GSH est la forme réduite du glutathion et le G-S-S-G est oxydé.
4) Ions métalliques, par exemple, Zn 2+ fait partie de l'enzyme AldH (alcool déshydrogénase), Cu 2+ - amylase, Mg 2+ - ATP-ase (par exemple, myosine ATP-ase).
Peut participer à :
Fixation du complexe substrat de l'enzyme;
En catalyse ;
Stabilisation de la conformation optimale du site actif de l'enzyme ;
Stabilisation de la structure quaternaire.
Les enzymes, comme les protéines, sont divisées en 2 groupes : Facile et complexe... Les simples sont entièrement composés d'acides aminés et, lors de l'hydrolyse, forment exclusivement des acides aminés.Leur organisation spatiale est limitée à la structure tertiaire. Ce sont principalement des enzymes gastro-intestinales : pepsine, trypsine, lizacime, phosphatase. Les enzymes complexes, en plus de la partie protéique, contiennent également des composants non protéiques qui diffèrent par la force de liaison à la partie protéique (alloenzyme). Si la constante de dissociation d'une enzyme complexe est si petite qu'en solution toutes les chaînes polypeptidiques sont liées à leurs composants non protéiques et ne sont pas séparées pendant l'isolement et la purification, alors le composant non protéique est appelé groupe prosthétique et est considéré comme faisant partie intégrante de la molécule d'enzyme.
Sous coenzyme comprendre un groupe supplémentaire qui est facilement séparé de l'alloenzyme lors de la dissociation. Il existe une liaison covalente assez complexe entre l'alloenzyme et le groupe le plus simple. Il existe une liaison non covalente (hydrogène ou interactions électrostatiques) entre l'allofermement et la coenzyme. Les représentants typiques des coenzymes sont:
B 1 - thiamine; pyrophosphate (il contient B)
B 2 - riboflavine; FAD, FNK
PP - OVER, NADP
H - biotine; biositine
B 6 - pyridoxine; phosphate de pyridoxal
Acide pantothénique : Coenzyme A
De nombreux métaux divalents (Cu, Fe, Mn, Mg) jouent également le rôle de cofacteurs, bien qu'ils n'appartiennent ni aux coenzymes ni aux groupes prosthétiques. Les métaux font partie du centre actif ou stabilisent la variante optimale de la structure du centre actif.
MÉTAUXENZYMES
Fe, Fe hémoglobine, catalase, peroxydase
Cu, Cucytochrome oxydase
ZnDNA - polymérase, déshydrogénase
Mghexokinase
Ménarginase
Séglutathion réductase
L'ATP, l'acide lactique et l'ARNt peuvent également remplir une fonction de cofacteur. Il convient de noter qu'une caractéristique distinctive des enzymes à deux composants est que ni le cofacteur (coenzyme ou groupe prothétique), ni l'alloenzyme ne présentent séparément une activité catalytique, et seulement leur combinaison en un seul ensemble, procédant conformément au programme de leur organisation tridimensionnelle, permet un déroulement rapide des réactions chimiques.
La structure du NAD et du NADP.
NAD et NADP sont des coenzymes de déshydrogénases dépendantes de la pyridine.
Nicotinamide adénine dinucléotide.
NICOTINAMIDE Adénine Dinucléoamidophosphate (NADP)
La capacité du NAD et du NADP à jouer le rôle d'un transporteur d'hydrogène précis est associée à la présence dans leur structure -
réamide de l'acide nicotinique.
Dans les cellules NAD - des déshydrogénases dépendantes sont impliquées
dans les processus de transfert d'électrons du substrat à O.
Les déshydrogénases dépendantes du NADP jouent un rôle dans le processus -
biosynthèse du sucre. Par conséquent, les coenzymes NAD et NADP
diffèrent dans la localisation intracellulaire : NAD
concentré dans les mitochondries, et la plupart du NADP
situé dans le cytoplasme.
La structure de FAD et FMN.
FAD et FMN sont des groupes prothétiques d'enzymes flavines. Ils s'attachent très fortement, contrairement au NAD et au NADP, à l'allofernement.
FLAVINMONONUCLEOTIDE (FMN).
FLAVINACETYLDINUCLEOTIDE.
La partie active de la molécule FAD et FMN est le cycle isoalloxadine riboflavine, aux atomes d'azote dont 2 atomes d'hydrogène peuvent être attachés.
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