- szerves anyagok szintézise szén-dioxidból és vízből, kötelező fényenergia felhasználásával:

6CO 2 + 6H 2 O + Q fény → C 6 H 12 O 6 + 6O 2.

A magasabb rendű növényekben a fotoszintézis szerve a levél, a fotoszintézis organellumjai a kloroplasztiszok (a kloroplasztiszok szerkezete - 7. sz. előadás). A kloroplaszt tilakoid membránjaiba fotoszintetikus pigmentek épülnek be: klorofillok és karotinoidok. A klorofillnak több fajtája létezik ( a, b, c, d), a fő a klorofill a... A klorofill molekulában megkülönböztethető egy porfirin "fej" magnéziumatommal a közepén és egy fitol "farok". A porfirin "fej" lapos szerkezet, hidrofil, ezért a membrán felületén fekszik, amely a stroma vizes közegével szemben helyezkedik el. A fitol "farok" hidrofób és ennek köszönhetően a klorofill molekulát a membránban tartja.

A klorofillok elnyelik a vörös és kék-lila fényt, visszaverik a zöldet, így a növények jellegzetes zöld színét adják. A tilakoid membránokban lévő klorofill molekulák szerveződnek fotórendszerek... A növények és a kék-zöld algák fotorendszer-1 és fotorendszer-2, a fotoszintetikus baktériumok fotorendszer-1. Csak a fotorendszer-2 képes a vizet oxigén felszabadulásával lebontani, és elektronokat venni a víz hidrogénéből.

A fotoszintézis összetett, többlépcsős folyamat; A fotoszintetikus reakciókat két csoportra osztják: reakciókra világos fázisés reakciók sötét fázis.

Fény fázis

Ez a fázis csak fény jelenlétében fordul elő a tilakoidok membránjában, klorofill, elektrontranszport fehérjék és egy enzim - ATP szintetáz részvételével. A fénykvantum hatására a klorofill elektronjai gerjesztődnek, elhagyják a molekulát, és belépnek a tilakoid membrán külső oldalára, amely végül negatív töltésűvé válik. Az oxidált klorofill molekulákat az intratilakoid térben lévő vízből elektronok felvételével redukálják. Ez a víz lebomlásához vagy fotolíziséhez vezet:

H 2 O + Q fény → H + + OH -.

A hidroxil-ionok elektronjaikat adják, reaktív gyökökké alakulva.

OH - → .OH + e -.

Az OH gyökök egyesülve vizet és szabad oxigént képeznek:

4NO. → 2H 2 O + O 2.

Ebben az esetben az oxigén kikerül a külső környezetbe, és a protonok a tilakoid belsejében halmozódnak fel a "protontartályban". Ennek eredményeként a tilakoid membrán egyrészt a H + hatására pozitívan, másrészt az elektronok hatására negatívan töltődik. Amikor a tilakoid membrán külső és belső oldala közötti potenciálkülönbség eléri a 200 mV-ot, a protonok átnyomódnak az ATP szintetáz csatornáin, és az ADP ATP-vé foszforilálódik; atomi hidrogént használnak a specifikus hordozó NADP + (nikotinamid-adenin-dinukleotid-foszfát) NADPH 2-vé történő redukálására:

2Н + + 2е - + NADP → NADPH 2.

Így a víz fotolízise a fényfázisban megy végbe, amit három legfontosabb folyamat kísér: 1) ATP szintézis; 2) NADP · H 2 képződése; 3) oxigén képződése. Az oxigén a légkörbe diffundál, az ATP és a NADPH 2 a kloroplasztisz stromába kerül, és részt vesz a sötét fázis folyamataiban.

1 - kloroplasztisz stroma; 2 - grana tilakoid.

Sötét fázis

Ez a fázis a kloroplasztisz stromában játszódik le. Reakcióihoz nincs szükség fényenergiára, így nem csak fényben, hanem sötétben is előfordulnak. A sötét fázisú reakciók a (levegőből származó) szén-dioxid egymás utáni átalakulásának láncolata, amely glükóz és más szerves anyagok képződéséhez vezet.

Ebben a láncban az első reakció a szén-dioxid-rögzítés; a szén-dioxid-megkötő az öt szénatomos cukor ribulóz-bifoszfát(RiBF); enzim katalizálja a reakciót ribulóz-bifoszfát-karboxiláz(RuBP-karboxiláz). A ribulóz-biszfoszfát karboxilezése következtében instabil hat szénatomos vegyület képződik, amely azonnal két molekulára bomlik. foszfoglicerinsav(FGK). Ezután egy reakcióciklus megy végbe, amelyben egy sor köztes terméken keresztül a foszfoglicerinsav glükózzá alakul. Ezek a reakciók a könnyű fázisban képződött ATP és NADP · H 2 energiáit használják fel; ezeknek a reakcióknak a ciklusát "Calvin-ciklusnak" nevezik:

6CO 2 + 24H + + ATP → C 6 H 12 O 6 + 6 H 2 O.

A glükóz mellett a fotoszintézis folyamatában összetett szerves vegyületek egyéb monomerei is képződnek - aminosavak, glicerin és zsírsavak, nukleotidok. Jelenleg kétféle fotoszintézist különböztetnek meg: C 3 - és C 4 - fotoszintézist.

C 3 fotoszintézis

Ez a fotoszintézis egy olyan fajtája, amelyben az első termék három szénatomos (C 3) vegyületek. A C 3 fotoszintézist korábban fedezték fel, mint a C 4 fotoszintézist (M. Calvin). A C 3 fotoszintézist fentebb a „Sötét fázis” címszó alatt írtuk le. A C 3 fotoszintézis jellemzői: 1) a szén-dioxid akceptor a RuBP, 2) a RuBP karboxilezési reakcióját a RuBP karboxiláz katalizálja, 3) a RuBP karboxilezése következtében hat szénatomos vegyület keletkezik, amely bomlik két FHA. Az FGK visszaállításra kerül trióz foszfátok(TF). A TF egy része a RiBP regenerációjára megy el, egy része glükózzá alakul.

1 - kloroplaszt; 2 - peroxiszóma; 3 - mitokondrium.

Ez az oxigén fénytől függő felszívódása és szén-dioxid-kibocsátás. A múlt század elején kiderült, hogy az oxigén elnyomja a fotoszintézist. Mint kiderült, a RiBP karboxiláz szubsztrátja nemcsak szén-dioxid, hanem oxigén is lehet:

О 2 + RuBP → foszfoglikolát (2C) + FHA (3C).

Ebben az esetben az enzimet RiBP-oxigenáznak nevezik. Az oxigén a szén-dioxid megkötésének kompetitív gátlója. A foszfátcsoport lehasad, és a foszfoglikolátból glikolát lesz, amelyet a növénynek hasznosítania kell. Bejut a peroxiszómákba, ahol glicinné oxidálódik. A glicin bejut a mitokondriumokba, ahol szerinné oxidálódik, miközben a már megkötött szén elveszik CO 2 formájában. Ennek eredményeként két molekula glikolát (2C + 2C) egy FHA-vá (3C) és CO 2 -dá alakul. A fotorespiráció a C 3 -os növények termésének 30-40%-os csökkenéséhez vezet ( C 3 -növények- növények, amelyekre a C 3 fotoszintézis jellemző).

С 4 -fotoszintézis - fotoszintézis, amelyben az első termék négy szénatomos (С 4) vegyületek. 1965-ben megállapították, hogy egyes növényekben (cukornád, kukorica, cirok, köles) a fotoszintézis első termékei a négyszénsavak. Az ilyen növényeket elnevezték 4 növénnyel... 1966-ban Hatch és Slack ausztrál tudósok kimutatták, hogy a C 4 növényeknek gyakorlatilag nincs fénylégzése, és sokkal hatékonyabban szívják fel a szén-dioxidot. A szén átalakulásának útját a C 4 -növényekben kezdték el nevezni Hatch-Slack.

A C 4 növényekre a levél speciális anatómiai felépítése a jellemző. Minden vezető köteget kettős sejtréteg vesz körül: a külső mezofil sejtek, a belső a buroksejtek. A szén-dioxid a mezofil sejtek citoplazmájában rögzül, az akceptor az foszfoenolpiruvát(PEP, 3C), a PEP karboxilezése következtében oxálacetát (4C) keletkezik. A folyamat katalizált PEP-karboxiláz... A RuBP-karboxiláztól eltérően a PEP-karboxiláz nagy affinitással rendelkezik a CO 2 -hoz, és ami a legfontosabb, nem lép kölcsönhatásba az O 2 -vel. A mezofil kloroplasztiszában sok szemcse található, ahol a fényfázis reakciói aktívak. A buroksejtek kloroplasztiszaiban a sötét fázis reakciói játszódnak le.

Az oxaloacetát (4C) maláttá alakul, amely a plazmodezmán keresztül a buroksejtekbe kerül. Itt dekarboxilezik és dehidratálják, így piruvát, CO 2 és NADPH 2 keletkezik.

A piruvát visszatér a mezofil sejtekhez, és a PEP-ben található ATP-energia rovására regenerálódik. A CO 2 -t ismét a RiBP karboxiláz rögzíti FHA képződésével. A PEP regenerációjához ATP energiára van szükség, így majdnem kétszer annyi energia szükséges, mint a C 3 fotoszintézishez.

A fotoszintézis jelentősége

A fotoszintézisnek köszönhetően évente több milliárd tonna szén-dioxid szívódik fel a légkörből, több milliárd tonna oxigén szabadul fel; a fotoszintézis a szerves anyagok képződésének fő forrása. Az oxigén alkotja az ózonréteget, amely megvédi az élő szervezeteket a rövidhullámú ultraibolya sugárzástól.

A fotoszintézis során egy zöld levél a ráeső napenergiának csak körülbelül 1%-át használja fel, a termelékenység 1 m2 felületenként körülbelül 1 g szerves anyag óránként.

Kemoszintézis

A szerves vegyületek szén-dioxidból és vízből történő szintézisét, amely nem a fény energiája, hanem a szervetlen anyagok oxidációs energiája miatt megy végbe, az ún. kemoszintézis... A kemoszintetikus szervezetek közé tartoznak bizonyos típusú baktériumok.

Nitrifikáló baktériumok az ammónia salétromsavvá, majd salétromsavvá oxidálódik (NH 3 → HNO 2 → HNO 3).

Vas baktériumok vas (Fe 2+ → Fe 3+) oxiddá alakítása.

Kén baktériumok oxidálja a hidrogén-szulfidot kénné vagy kénsavvá (H 2 S + ½O 2 → S + H 2 O, H 2 S + 2O 2 → H 2 SO 4).

A szervetlen anyagok oxidációs reakciói következtében energia szabadul fel, amelyet a baktériumok nagy energiájú ATP kötések formájában tárolnak. Az ATP-t szerves anyagok szintézisére használják, amely a fotoszintézis sötét fázisának reakcióihoz hasonlóan megy végbe.

A kemoszintetikus baktériumok hozzájárulnak az ásványi anyagok talajban való felhalmozódásához, javítják a talaj termékenységét, elősegítik a szennyvíztisztítást stb.

Menj előadások 11. szám„Az anyagcsere fogalma. fehérje bioszintézis"

Menj előadások 13. sz"Az eukarióta sejtek osztódásának módszerei: mitózis, meiózis, amitózis"

FMN (RMM) és FAD (RAO) koenzimek

A flavin enzimek biológiai szerepe az, hogy katalizálják az aerob redox reakciókat az élő rendszerekben, például oxidálják a redukáló koenzimeket - NAD H 2, NADP H 2, amelyek H 2 -t szállítanak a légzési láncban.

Tiol koenzimek

A tiol koenzimek közé tartozik az acilező koenzim (CoA, CoA, HSCoA), amelynek biológiai szerepe az acilcsoportok átvitele. Ha a CoA acetilt (CH 3 CO–) hordoz, akkor ezt acetilációs koenzimnek nevezik. A CoA B3-vitamint (pantoténsavat) tartalmaz:

Az acilcsoportokat CoA viszi át az A koenzim és az SH tiolcsoport észterkötése miatt.

Az acetilező koenzim biológiai szerepe a következő:

1) a közbenső anyagcsere kulcsfontosságú anyaga, a СН 3 СО– csoportok hordozója, amelyek belépnek a Krebs-ciklusba a Н 2 О és СО 2 oxidáció és energiatermelés céljából;

2) egy koenzim, amely részt vesz a zsírsavak bioszintézisében és aminosavakra való lebontásában.

4. SZAKASZ. AZ ENZIMEK FIZIKAI ÉS KÉMIAI TULAJDONSÁGAI

Enzimek- ezek nagy molekulatömegű vegyületek, amfoter elektrolitok, amelyek jellemző tulajdonságai:

Hidrofilitás;

Kisózva;

denaturáció;

Kolloid rendszerek tulajdonságai;

PH optimális;

Optimális hőmérséklet;

A cselekvés magas specifikussága;

Enzimaktiválás és gátlás.

A hőmérséklet hatása az enzimaktivitásra

Az enzimes reakciókra a Van't Hoff-szabály érvényes: a hőmérséklet 10 ° C-os növekedésével a reakció sebessége 2-4-szeresére nő:

,

ahol V t2 - sebesség t2 hőmérsékleten; V t1 - sebesség t1 hőmérsékleten; Δt = t2-t1; γ = 2–4 a hőmérsékleti együttható.

Ez a függőség egy bizonyos hőmérsékleti szintig – a hőmérsékleti optimumig – megmarad. A legtöbb enzim esetében az optimális hőmérséklet 35-45 °C. Az optimum feletti hőmérséklet-emelkedés az enzim aktivitásának csökkenéséhez vezet, t>70 °C-on az enzim inaktiválódik, azaz elveszíti biológiai aktivitását. Mivel az enzim fehérje, a hőmérséklet emelkedésekor denaturálódik, megváltozik az aktív centrum szerkezete, ennek következtében az enzim nem tud reagálni a szubsztráttal. Ez alól kivétel a miokináz, amely 100 ° C-on aktív, és a kataláz, amely 0 ° C-on aktív.

Optimális pH

Az enzimek maximális aktivitást mutatnak az optimális fiziológiás pH-tartományban (lásd a függeléket). Például a szacharáz optimális pH-ja 6,2, a pepsziné 1,5–2,5.

A cselekvés visszafordíthatósága

Egyes enzimek képesek katalizálni előre és hátra reakciókat.

A cselekvés specifikussága (szelektivitása).

Egy enzim képes egy vagy több olyan kémiai reakciót katalizálni, amelyek a természetben szorosan összefüggenek. A specifikusság E. Fischer hipotézisén alapul: a szubsztrát szerkezete és az aktív központ között szigorú megfelelés, mint a zár kulcsa.

A specifitás lehet relatív vagy abszolút. Relatív specifitás egy bizonyos típusú kötésre ható enzimekre jellemző. A viszonylagos specifitású enzimek közé tartoznak az észterázok (hidrolízis az észterkötések helyén) és a proteinázok (a peptidkötések hidrolízise).

Abszolút specificitás (abszolút szelektivitás) abban rejlik, hogy az enzim csak egy meghatározott szerkezetű szubsztrát átalakulását katalizálja.

Például:

Szacharóz Szacharóz

Argináz Arginin

Az abszolút specificitás magában foglalja a sztereokémiai specificitást is, azaz egy enzim hatását egy adott sztereoizomerre.

Enzimaktiválás. Aktivátorok. Gátlás. Inhibitorok

Aktiválás az enzimaktivitás növekedésének nevezik, aktivátorok- az enzimek aktivitását fokozó anyagok.

Az aktivátorok lehetnek fémionok (Na +, K +, Mg 2+).

Az aktiválási folyamat egyik típusa az enzimek önaktiválódási folyamata. Az enzimeknek van zimogéneket- az enzimek inaktív formái, amikor az aktív centrumot a peptidlánc további része takarja el, aminek következtében a szubsztrát nem tudja megközelíteni az aktív centrumot. A zimogénnek a peptidlánc egy részének eltávolítása és az aktív centrum felszabadulása következtében aktív enzimmé történő átalakulását ún. önaktiválás.

Az enzimatikus reakció sebességének csökkenését inhibitorok hatására ún gátlás, illetőleg inhibitorok Olyan anyagok, amelyek gátolják az enzimek működését. Inhibitorok nehézfém-ionok, savak, lúgok, alkoholok stb.

A gátlás lehet reverzibilis vagy irreverzibilis.

Nál nél visszafordíthatatlan gátlása esetén az enzim a szerkezet pusztulása (denaturáció) következtében teljesen elveszíti aktivitását. Az inhibitorok közé tartoznak a denaturáló fizikai és kémiai tényezők.

Megfordítható A gátlás egy enzim és egy szubsztrát reverzibilis kölcsönhatása. A reverzibilis gátlás lehet kompetitív és nem kompetitív.

Nál nél kompetitív A reverzibilis gátlás „verseny” a szubsztrát és az inhibitor között az enzim aktív központjával való kölcsönhatásért.

A szubsztrát és az inhibitorok szerkezeti analógok. Az (Y) inhibitor a szubsztráttal (S) versengve gátló enzim komplexet (EU) képez az (E) enzimmel:

E + S + Y ↔ EU + S

nngibntorno-

enzimatikus

összetett

Nem kompetitív vagy allosztérikus(a görögből. allos- egyéb), a gátlás azon alapul, hogy az inhibitor nem a szubsztrát szerkezeti analógja, és nem az aktívhoz, hanem az alloszterikus centrumhoz kötődik, aminek következtében az enzim szerkezete megváltozik, ill. az aktív központ nem tudja rögzíteni a hordozót.

Az enzimek működésének szabályozásában fontos szerepet játszanak azok rekesz, azaz a szubcelluláris struktúrákban történő lokalizáció.

Ciklikus adenozin-monofoszfát (tábor)- ATP-származék, amely másodlagos hírvivő szerepét tölti be a szervezetben, és bizonyos hormonok (például glukagon vagy adrenalin) olyan jeleinek sejten belüli terjedésére szolgál, amelyek nem tudnak átjutni a sejtmembránon. Számos inert fehérjét alakít át enzimekké (tsamp-függő protein kinázok), amelyek hatására számos biokémia megy végbe. reakciók (idegimpulzus vezetése).

A CAMP termelést serkentik adrenalin.

Ciklikus guanozin-monofoszfát (cGMP) a guanozin-trifoszfátból (GTP) a guanilát-cikláz enzim által képződő nukleotid ciklikus formája. Az oktatás ösztönözve van acetilkolin.

· A CGMP másodlagos hírvivőként (szekunder hírvivőként) vesz részt az élő sejtekben zajló biokémiai folyamatok szabályozásában. Jellemző, hogy a cGMP számos hatása közvetlenül ellentétes a cAMP-vel.

· A CGMP aktiválja a G-kinázt és a foszfodiészterázt, amelyek hidrolizálják a cAMP-t.

· A CGMP részt vesz a sejtciklus szabályozásában. A cella kiválasztása a cAMP / cGMP aránytól függ: állítsa le az osztódást (álljon meg a G0 fázisnál), vagy folytassa a G1 fázisba való belépéssel.

A CGMP serkenti a sejtproliferációt (osztódást), a cAMP pedig elnyomja

Adenozin-trifoszfát (ATP)- nitrogéntartalmú bázis által alkotott nukleotid adenin, egy öt szénatomos cukorribóz és három foszforsav-maradék. Az ATP-molekulában lévő foszfátcsoportok összekapcsolódnak nagy energiájú (makroergikus) kapcsolatokat. A foszfátcsoportok közötti kötések nem túl erősek, és ha megszakadnak, nagy mennyiségű energia szabadul fel. Az ATP-ből a foszfátcsoport hidrolitikus lehasítása következtében adenozin-difoszforsav (ADP) képződik, és az energia egy része felszabadul.

· Más nukleozid-trifoszfátokkal együtt az ATP a nukleinsavak szintézisének kezdeti terméke.

· Az ATP számos biokémiai folyamat szabályozásában játszik fontos szerepet. Mivel számos enzim alloszterikus effektora, az ATP szabályozó központjaihoz kapcsolódva fokozza vagy elnyomja azok aktivitását.

· Az ATP a ciklikus adenozin-monofoszfát szintézisének közvetlen előfutára, amely a hormonális jelátvitel másodlagos közvetítője a sejtbe.

Az ATP neurotranszmitterként betöltött szerepéről is ismert a szinapszisokban, és jelzőanyagként más intercelluláris kölcsönhatásokban

Adenozin-difoszfát (ADP)- egy nukleotidból álló adeninből, ribózból és két foszforsavmaradékból. Az ADP minden élő szervezetben részt vesz az energia-anyagcserében, az ATP foszforilációval képződik belőle:

ADP + H3PO4 + energia → ATP + H2O.

Az ADP ciklikus foszforilációja, majd az ATP energiaforrásként történő felhasználása olyan folyamatot alkot, amely az energiaanyagcsere (katabolizmus) lényege.

FAD - flavin-adenin-dinukleotid- egy koenzim, amely számos redox biokémiai folyamatban vesz részt. A FAD két formában létezik - oxidált és redukált, biokémiai funkciója általában az ezen formák közötti átmenetből áll.

Nikotinamid-adenin-dinukleotid (NAD) - A dinukleotid két nukleotidból áll, amelyeket foszfátcsoportjai kapcsolnak össze. Az egyik nukleotid nitrogénbázisként adenint, a másik nikotinamidot tartalmaz. A nikotinamid-adenin-dinukleotid két formában létezik: oxidált (NAD) és redukált (NADH).

· Az anyagcserében a NAD részt vesz a redox-reakciókban, elektronokat visz át egyik reakcióból a másikba. Így a sejtekben a NAD két funkcionális állapotban van: oxidált formája, a NAD + egy oxidálószer, és egy másik molekulából veszi át az elektronokat, majd NADH-vá redukálódik, amely redukálószerként szolgál és elektronokat ad.

· 1. Fehérjék, zsírok és szénhidrátok anyagcseréje. Mivel a NAD és a NADP a legtöbb dehidrogenáz koenzimei, részt vesznek a reakciókban

A zsírsavak szintézisében és oxidációjában,

A koleszterin szintézisében,

Glutaminsav és más aminosavak cseréje,

Szénhidrát anyagcsere: pentóz-foszfát út, glikolízis,

Piroszőlősav oxidatív dekarboxilezése,

· Trikarbonsav ciklus.

· 2. A NADH szabályozó funkciót tölt be, mivel gátolja egyes oxidációs reakciókat, például a trikarbonsav ciklusban.

· 3. Örökletes információ védelme - A NAD a poli-ADP-riboziláció szubsztrátja a kromoszómatörések összekapcsolása és a DNS-javítás folyamatában, ami lassítja a sejtnekrobiózist és az apoptózist.

· 4. Védelem a szabad gyökök ellen – A NADPH a sejt antioxidáns rendszerének elengedhetetlen alkotóeleme.

A katalitikus reakciókban a koenzimek különböző atomcsoportokat, elektronokat vagy protonokat szállítanak. A koenzimek enzimekhez kötődnek:

Kovalens kötések;

Ionos kötések;

Hidrofób kölcsönhatások stb.

Egy koenzim több enzim koenzime is lehet. Sok koenzim többfunkciós (pl. NAD, PF). A holoenzim specifitása az apoenzimtől függ.

Minden koenzim két nagy csoportra osztható: vitaminos és nem vitaminos.

Vitamin koenzimek- vitaminszármazékok vagy vitaminok kémiai módosításai.

1. csoport: tiamin – a B1-vitamin származékai... Ebbe beletartozik:

tiamin-monofoszfát (TMP);

tiamin-difoszfát (TDP) vagy tiamin-pirofoszfát (TPP) vagy kokarboxiláz;

Tiamin-trifoszfát (TTF).

A TPF-nek van a legnagyobb biológiai jelentősége. A ketosavak dekarboxilázának része: PVA, a-ketoglutársav. Ez az enzim katalizálja a CO 2 eltávolítását.

A kokarboxiláz részt vesz a pentóz-foszfát ciklusból származó transzketoláz reakcióban.

2. csoport: a B2-vitaminból származó flavin koenzimek... Ebbe beletartozik:

- flavin mononukleotid (FMN);

- flavin-adenin-dinukleotid (FAD).

A rebitol és az izoaloxazin B2-vitamint képez. A B2-vitamin és a foszfor maradék része FMN-t képez. FMN az AMP-vel kombinálva, FAD.

[rizs. az izoaloxazin gyűrű rebitollal, a rebitol foszforsavval és a foszforsav AMP-vel kapcsolódik]

A FAD és az FMN a dehidrogenázok koenzimei. Ezek az enzimek katalizálják a hidrogén eltávolítását a szubsztrátból, azaz. részt vesz az oxidációs-redukciós reakciókban. Például az SDH - szukcinát-dehidrogenáz - katalizálja a borostyánkősav fumármá történő átalakulását. Ez egy FAD-függő enzim. [rizs. COOH-CH 2 -CH 2 -COOH® (a nyíl felett - SDH, alatta - FAD és FADN 2) COOH-CH = CH-COOH]. A flavin enzimek (flavin-függő DH) FAD-ot tartalmaznak, amely a protonok és elektronok elsődleges forrása bennük. A kémiai folyamat során. reakciók során a FAD FADN 2-vé alakul. A FAD munkarésze az izoaloxazin 2-es gyűrűje; a kémiai folyamatban. a reakció két hidrogénatom hozzáadása a nitrogénhez és a kettős kötések átrendeződése a gyűrűkben.

3. csoport: B3-vitaminból származó pantotén koenzimek- pantoténsav. A koenzim A, a HS-CoA részei. Ez az A koenzim az aciltranszferázok koenzimje, amellyel együtt különböző csoportokat visz át egyik molekulából a másikba.

4. csoport: nikotinamid, a PP-vitamin származékai - nikotinamid:

Képviselők:

nikotinamid-adenin-dinukleotid (NAD);

Nikotinamid-adenin-dinukleotid-foszfát (NADP).

A NAD és NADP koenzimek dehidrogenázok (NADP-függő enzimek) koenzimei, például a malát-DH, az izocitrát-DH, a laktát-DH. Részt vesz a dehidrogénezési és redox reakciókban. Ebben az esetben a NAD két protont és két elektront kapcsol össze, és NADH2 keletkezik.

Rizs. munkacsoport NAD és NADP: PP-vitamin rajzolása, amelyhez egy H atom kapcsolódik, és ennek eredményeként a kettős kötések átrendeződése következik be. A PP + H + vitamin új konfigurációja készült]

5 csoport: piridoxin, B6-vitamin származékok... [rizs. piridoxál. piridoxál + foszforsav = piridoxál-foszfát]

- piridoxin;

- piridoxál;

- piridoxamin.

Ezek a formák a reakciók során egymásba átalakulnak. Amikor a piridoxál foszforsavval reagál, piridoxál-foszfát (PF) keletkezik.

A PP az aminotranszferázok koenzimje, az aminocsoportot AA-ból ketosavba viszi át - a reakció transzamináció... Ezenkívül a B6-vitamin származékai koenzimként szerepelnek az AK-dekarboxilázokban.

Nem vitaminos koenzimek- anyagcsere során keletkező anyagok.

1) Nukleotidok- UTP, UDF, TTF stb. Az UDP-glükóz belép a glikogén szintézisbe. Az UDP-hialuronsavat különféle anyagok semlegesítésére használják transzverzális reakciókban (glükuronil-transzferáz).

2) Porfirin származékok(hem): kataláz, peroxidáz, citokrómok stb.

3) Peptidek... A glutation egy tripeptid (GLU-CIS-GLI), részt vesz az o-reakciókban, az oxidoreduktázok (glutation-peroxidáz, glutation-reduktáz) koenzimje. 2GSH "(a nyíl felett 2H) G-S-S-G. A GSH a glutation redukált formája, a G-S-S-G pedig oxidálódik.

4) Fémionok Például a Zn 2+ az AldH (alkohol-dehidrogenáz), a Cu 2+ - amiláz, a Mg 2+ - ATP-áz (például a miozin ATP-áz) enzim része.

Részt vehet:

Az enzim szubsztrát komplexének megkötése;

A katalízisben;

Az enzim aktív helyének optimális konformációjának stabilizálása;

Kvaterner szerkezet stabilizálása.

Az enzimek a fehérjékhez hasonlóan 2 csoportra oszthatók: egyszerűés összetett... Az egyszerűek teljes egészében aminosavakból állnak, és hidrolízisük során kizárólag aminosavakat képeznek, térbeli szerveződésük a tercier szerkezetre korlátozódik. Ezek főként emésztőrendszeri enzimek: pepszin, tripszin, lizacim, foszfatáz. A komplex enzimek a fehérje részen kívül nem fehérje komponenseket is tartalmaznak, ezek a nem fehérje komponensek a fehérje részhez (alloenzim) való kötődés erősségében különböznek. Ha egy komplex enzim disszociációs állandója olyan kicsi, hogy oldatban minden polipeptid lánc hozzá van kötve a nem fehérje komponenseihez, és az izolálás és tisztítás során nem válik szét, akkor a nem fehérje komponens ún. protézis csoport és az enzimmolekula szerves részének tekintendő.

Alatt koenzim egy további csoport megértése, amely a disszociáció során könnyen elválasztható az alloenzimtől. Az alloenzim és a legegyszerűbb csoport között meglehetősen összetett kovalens kötés van. Nem kovalens kötés (hidrogén vagy elektrosztatikus kölcsönhatás) van az allofermnt és a koenzim között. A koenzimek tipikus képviselői:

B1 - tiamin; pirofoszfát (B-t tartalmaz)

B2 - riboflavin; FAD, FNK

PP – VÉGE, NADP

H - biotin; bioszitin

B6 - piridoxin; piridoxál-foszfát

Pantoténsav: Koenzim A

Számos kétértékű fém (Cu, Fe, Mn, Mg) is kofaktor szerepet tölt be, bár nem tartoznak sem koenzimek, sem protetikus csoportok közé. A fémek az aktív központ részét képezik, vagy stabilizálják az aktív központ szerkezetének optimális változatát.

FÉMEKENZIMEK

Fe, Fe hemoglobin, kataláz, peroxidáz

Cu, Cucitokróm-oxidáz

ZnDNS - polimeráz, dehidrogenáz

Mghexokinase

Mnarginase

Szeglutation-reduktáz

Az ATP, a tejsav és a t-RNS is elláthat kofaktor funkciót. Megjegyzendő, hogy a kétkomponensű enzimek sajátossága, hogy sem a kofaktor (koenzim vagy protetikus csoport), sem az alloenzim külön-külön nem fejt ki katalitikus aktivitást, csupán egyetlen egésszé való kombinációjuk, a programjuknak megfelelően. háromdimenziós szerveződés, a kémiai reakciók gyors lefolyását biztosítja.

A NAD és a NADP felépítése.

A NAD és a NADP a piridinfüggő dehidrogenázok koenzimei.

NIKOTINAMID Adenin-dinukleotid.

NIKOTINAMID Adenin-dinukleoamidofoszfát (NADP)

A NAD és NADP azon képessége, hogy pontos hidrogénhordozó szerepet töltsenek be, a szerkezetükben való jelenlétükkel függnek össze.

nikotinsav reamidja.

A NAD sejtekben - függő dehidrogenázok vesznek részt

a szubsztrátból az O-ba történő elektrontranszfer folyamataiban.

A folyamatban a NADP-függő dehidrogenázok játszanak szerepet -

cukor bioszintézis. Ezért a NAD és NADP koenzimek

intracelluláris lokalizációban különböznek: NAD

a mitokondriumokban és a NADP nagy részében koncentrálódnak

a citoplazmában található.

A FAD és az FMN felépítése.

A FAD és az FMN a flavin enzimek protetikus csoportjai. A NAD-tól és a NADP-től eltérően nagyon erősen kötődnek az allokációhoz.

FLAVINMONONUKLEOTID (FMN).

FLAVINACETYLDINUKLEOTID.

A FAD és FMN molekula aktív része az izoalloxadin gyűrűs riboflavin, melynek nitrogénatomjaihoz 2 hidrogénatom kapcsolódhat.