PEPSIN- det viktigste proteolytiske enzymet til magesaft (EC 3.4.23.1), tilhører gruppen av peptidhydrolaser, spalter proteiner, hovedsakelig til polypeptider, selv om peptider og aminosyrer med lav molekylvekt finnes blant produktene av proteinspalting med pepsin. P.s preparater brukes som medisiner for substitusjonsterapi ved fordøyelsessykdommer. Ved nek-ry patol, oppgir P. sin aktivitet i magesaft (se) er et av diagnostiske tegn og er definert i kliniske og biologiske laboratorier. Innholdet av proenzymet P. - pepsinogen i urinen (uropepsin) - fungerer som en tilleggsdiagnostisk test i studiet av mageslimhinnens sekretoriske evne. P. finner anvendelse i mat- og kjøtt- og meieriindustrien.
Gjenstanden åpnes i 1836 av T. Schwann, og i 1930 mottas den av Northrop (J.H. Northrop) i krystallform.
Elementet er den mest godt studerte representanten for en underklasse av karboksylproteinaser (se Peptidhydrolaser). Mol. vekt (masse) P. ca. 35 000, er det isoelektriske punktet (se) ved en pH under 1,0, noe som skyldes det høye innholdet av asparagin- og glutaminsyrerester i enzymmolekylet med lavt innhold av diaminosyrer, samt tilstedeværelsen av en rest av fosforsyre syre. P.-molekylet består av en enkelt polypeptidkjede med 327 aminosyrerester og er en kule med akser på 5,5 X 4,5 X 3,2 nm, sammensatt av to domener med lignende struktur. P.s molekyl er preget av et svært lavt innhold av alfaspiralformede seksjoner og et høyt innhold av betastrukturer. Mellom domener er det en depresjon, i et kutt er P.s aktive senter, det dannes ved at aminosyren forblir lokalisert i forskjellige domener; Katalytiske grupper er COOH-grupper av asparaginsyrerester i 32. og 215. posisjon.
P.s aktivitet, så vel som andre karboksylproteinaser, undertrykkes av diazokarbonylhemmere og visse epoksider som spesifikt blokkerer COOH-gruppene til enzymets aktive senter. P.s naturlige hemmer er pepstatin, et N-substituert pentapeptid produsert av visse streptomyceter.
Elementet er mest stødig ved pH ca. 5,0-5,5. I et surere miljø skjer selvfordøyelse (autolyse) av enzymet; ved pH over 6,0 skjer dens raske og nesten irreversible inaktivering. Elementet er inaktivert også ved en temperatur over 60 °.
P. finnes i magesaften til pattedyr, fugler, krypdyr og fisk. Hos virvelløse dyr og mikroorganismer er det funnet enzymer som i egenskaper ligner P. I magesaften til mennesker og høyere pattedyr er sammen med P. gastrixin til stede - et enzym som har egenskaper som ligner P. og en homolog struktur.
P. syntetiseres av hovedcellene i kjertlene i mageslimhinnen (se) i form av en inaktiv forløper - pepsinogen-proenzymet, som i nærvær av saltsyre i magesaft blir til et aktivt enzym. I dette tilfellet, som et resultat av konformasjonsendringer og hydrolyse av peptidbindingen mellom leu44-ile45, spaltes et fragment fra den N-terminale regionen av pepsinogenmolekylet, og dermed. aktivt P. dannes, som deretter katalyserer den autokatalytiske aktiveringen av følgende deler av proenzymet. En av de spaltede peptidene, den såkalte. P.s hemmer med en mol. vekt (vekt) ca. 3000, ved pH over 5,0 hemmer aktiviteten til P.; under pH 4,0 spaltes inhibitoren raskt. I urinen til pattedyr, inkludert mennesker, finnes normalt pepsinogen (uropepsin), som trenger inn i urinen fra hovedcellene i mageslimhinnen gjennom blodet og nyrene (se Uropepsin).
Prosessen med fordøyelse av proteiner i gikk - kish. banen begynner med virkningen av P. Dette enzymet har en bred substratspesifisitet; det katalyserer hydrolysen av peptidbindinger dannet av ulike aminosyrerester i proteiner. P. bryter ned nesten alle proteiner av plante- og animalsk opprinnelse, med unntak av protaminer og keratiner. P.s virkningsoptimum ved pH 2,0. Ved pH ca. 5,0 P. gir melk, noe som forårsaker omdannelse av kaseinogen til kasein (se). Gjenstanden er i stand til å hydrolysere en rekke lavmolekylære syntetiske peptider og estere, aromatiske aminosyrer er en del til-rykh. Det optimale for P.s hydrolyse av mange syntetiske substrater er ved pH 4,0. P. katalyserer også reaksjonen av transpeptidering (overføring av en aminosyrerest fra et syntetisk substrat til et annet).
Kommersielle preparater av rå P. oppnås fra et syreekstrakt (autolysat) av mageslimhinnen ved utsalting med 15 % NaCl-løsning og etterfølgende tørking. Renset P. isoleres fra slike preparater ved bruk av ionebytterkromatografi (se). P.s analog - chymosin (se), brukt i næringsmiddelindustrien til ostefremstilling, fås på samme måte fra slimhinnen i magen - magesekken hos storfe. For honning. formålene gjelder P. fra en slimhinne i en mage av griser. Krystallinsk P. kan fås både fra kommersielle P.-preparater og fra magesaft eller direkte fra mageslimhinnen.
Mange metoder tilbys for å definere P.s aktivitet. Tidligere ble Metta-metoden brukt, som imidlertid er utdatert og ikke gir nøyaktige resultater. Oftest brukes Anson-metoden for å bestemme P.s aktivitet - spaltning av denaturert hemoglobin under påvirkning av P., etterfulgt av bestemmelse av mengden tyrosin i et proteinfritt filtrat (se Anson-Chernikov-metoden). For å studere P.s aktivitet i magesaft og innholdet av uropepsin i urinen, er Pyatnitsky-metoden mye brukt, basert på å bestemme enzymets curdling-aktivitet.
På en rekke sykdommer gikk.- kish. en sti - hron, gastritt (se), et magesår og et duodenalsår (se. Magesår), magekreft (se) og ved nek-ry patol, stater - pernisiøs anemi (se), hypokrom anemi (se. Jern) mangelanemi) P.s sekresjon er forstyrret. I denne forbindelse har P.s definisjon i magesaft, sammen med bestemmelse av konsentrasjonen av saltsyre, diagnostisk verdi. For diagnostiske formål brukes også bestemmelse av uropepsin i urinen, hvis innhold antas å reflektere nivået av sekretorisk evne til mageslimhinnen.
Pepsin som stoff
Legemidlet P. (Pepsinum), brukt som medikament, er hentet fra slimhinnen i magen til griser, sukrose eller laktose brukes som fyllstoff. Legemidlet er et hvitt eller krempulver med søt smak med en spesifikk lukt, løselig i vann, i 20% etylalkohol og uløselig i eter og kloroform.
Vanligvis har P. sine preparater en ganske lav proteolytisk aktivitet: 1 g av preparatet inneholder kun 5 mg rent enzym.
For å sikre optimal effekt av stoffet, bør reaksjonen av mediet i magen være sur, og konsentrasjonen av fri saltsyre bør ikke være lavere enn 0,15-0,2%.
P. søke om for substitusjonsterapi for fordøyelsessykdommer (se), ledsaget av sekretorisk insuffisiens i magen (achilia, hypacid og anacid gastritt, dyspepsi, etc.). Det bør huskes at endogen P., i likhet med andre fordøyelsesenzymer, skilles hovedcellene i mageslimhinnen vanligvis ut i store mengder, så en reduksjon i fordøyelseskapasiteten til magesaft med en reduksjon i surheten er ofte resultatet av utilstrekkelig frigjøring av saltsyre, og ikke en reduksjon i aktivitet eller intensiteten av dannelsen av PT o., under hypacid forhold, er tilveiebringelsen av optimale forhold for fordøyelsen av mageinnholdet av primær betydning, og P.s bruk er av underordnet betydning. Ved ansure tilstander, når den syredannende funksjonen i magesekken er redusert, er det tilrådelig å foreskrive P. i kombinasjon med fortynnet saltsyre.
P. ansette inne: voksne 0,2-0,5 g per dose 2-3 ganger om dagen før måltider eller med måltider i pulver eller i 1-3% løsning av saltsyre (10-15 dråper i et halvt glass vann); barn er foreskrevet 0,05-0,3 g i 0,5-1% løsning av saltsyre for innleggelse. Kontraindikasjoner for å ta P. er hyperacid gastritt, forverring av magesår. Legemidlet som brukes i terapeutiske doser har ingen bivirkninger.
Utgivelsesskjema: pulver. Oppbevaring: i godt lukkede krukker i et kjølig (fra 2 til 15 °), beskyttet fra lys sted.
I tillegg til stoffet pepsin (Pepsinum), produserer den farmasøytiske industrien stoffet acidin-pepsin (Acidin-pepsinum), som inneholder 1 del pepsin og 4 deler betainhydroklorid (se Betain), som hydrolyseres i magen med dannelsen fri saltsyre (0 4 g betain tilsvarer ca. 16 dråper fortynnet saltsyre). Tabletter av acidin-pepsin (0,5 og 0,25 g hver) løses opp i et halvt glass vann og tas 3-4 ganger om dagen med måltider.
I utlandet produseres tabletter som inneholder P. under navnene "Acidol-pepsin", "Betacid", "Aci-pepsol", "Pepsamin".
Bibliografi: Andreeva N.S. et al. Røntgendiffraksjonsanalyse av pepsin, Molek. biol., t. 12, nr. 4, s. 922, 1978, bibliogr.; Lobareva L. S. og Stepanov V. M. Karboksylproteinaser av muggsopp, i boken: Usp. biol, chem., red. B. N. Stepanenko, bind 19, s. 83, M., 1978, bibliografi; Mosolov VV Proteolytiske enzymer, s. 101 og andre, M., 1971; Northrop D., Kunitz M. og Herriott R. Crystalline enzymes, trans. fra engelsk, s. 32, M., 1950; Radbil O. S. Farmakologiske baser for behandling av sykdommer i fordøyelsessystemet, s. 78, Moskva, 1976; Sure proteaser, struktur, funksjon og biologi, red. av J. Tang, N.Y., 1977; Tang J. Evolusjon i strukturen og funksjonen til karboksylproteaser, Molec, celle. Biochem., v. 26, s. 93, 1979.
L. A. Lokshina; H. V. Korobov (gård).
Fordøyelsen skjer under påvirkning av proteaser - peptidhydrolaser. Proteaser som hydrolyserer peptidbindinger i molekylet er endopeptidaser, terminale aminosyrer er eksopeptidaser.
Spesifisitet av virkning av proteaser. Trypsin hydrolyserer fortrinnsvis peptidbindinger dannet av karboksylgrupper av arginin og lysin. Kymotrypsiner er mest aktive mot peptidbindinger dannet av karboksylgrupper av aromatiske aminosyrer. Karboksypeptidaser A og B er sinkholdige enzymer som spalter C-terminale aminosyrerester. Dessuten spalter karboksypeptidase A hovedsakelig aminosyrer som inneholder aromatiske eller hydrofobe radikaler, og karboksypeptidase B - arginin- og lysinrester. Det siste stadiet av fordøyelsen - hydrolysen av små peptider, skjer under påvirkning av enzymene aminopeptidaser og dipeptidaser, som syntetiseres av cellene i tynntarmen i en aktiv form.
Dipeptidaser bryter ned dipeptider til aminosyrer, men virker ikke på tripeptider.
Som et resultat av den sekvensielle virkningen av alle fordøyelsesproteaser, brytes de fleste matproteiner ned til frie aminosyrer.
Endopeptidaser (endoproteinaser) er proteolytiske enzymer (pepsin, trypsin, chymotrypsin) som spalter peptidbindinger i peptidkjeden. Med størst hastighet hydrolyserer de bindingene som dannes av visse aminosyrer.
Eksopeptidaser (exoproteinaser) er enzymer som hydrolyserer proteiner ved å spalte aminosyrer fra enden av peptidet: karboksypeptidaser fra C-terminalen, aminopeptidaser fra N-terminalen, dipeptidaser spalter dipeptider. Eksopeptidaser syntetiseres i cellene i tynntarmen (aminopeptidaser, dipeptidaser) og i bukspyttkjertelen (karboksypeptidase). Disse enzymene fungerer intracellulært i tarmepitelet og, i små mengder, i tarmens lumen.
Eksopeptidaser spalter terminale aminosyrer, og frigjør dem fra byrden av peptidbindingen, VIVA LA RESISTANCE!!!
Pepsinogen er et protein som består av en enkelt polypeptidkjede med en molekylvekt på 40 kD. Under påvirkning av HCl blir det til aktivt pepsin (med en optimal pH på 1,0-2,5. Under aktivering, som et resultat av delvis proteolyse, spaltes 42 aminosyrerester fra N-terminalen av pepsinogenmolekylet, som inneholder nesten alle positivt ladede aminosyrer som er tilstede i pepsinogen, og i aktivt pepsin er negativt ladede aminosyrer, som er involvert i konformasjonsrearrangementene av molekylet og dannelsen av det aktive senteret, dominerende.
Aktivering av bukspyttkjertelenzymer. Proenzymer av en rekke proteaser syntetiseres i bukspyttkjertelen: trypsinogen, chymotrypsinogen, proelastase, prokarboksypeptidaser A og B. I tarmen omdannes de ved delvis proteolyse til de aktive enzymene trypsin, chymotrypsin, elastase og karboksypeptidaser.
Trypsinogen aktiveres av det intestinale epiteliale enzymet enteropeptidase. Dette enzymet spalter Val-(Asp)4-Lys-heksapeptidet fra N-terminalen av trypsinogenmolekylet. En endring i konformasjonen av den gjenværende delen av polypeptidkjeden fører til dannelsen av et aktivt senter, og aktivt trypsin dannes. Val-(Asp)4-Lys-sekvensen er iboende i de fleste kjente trypsinogener i forskjellige organismer, fra fisk til mennesker.
(?) 76. Diagnostisk verdi av biokjemisk analyse av mage- og duodenaljuice. Gi en kort beskrivelse av sammensetningen av disse juicene.
Magesaft er en kompleks fordøyelsessaft produsert av ulike celler i mageslimhinnen. Magesaft inneholder saltsyre og en rekke mineralsalter, samt ulike enzymer, hvorav de viktigste er pepsin, som bryter ned proteiner, chymosin (løpe), som stivner melk, og lipase, som bryter ned fett. En integrert del av magesaften er også slim, som spiller en viktig rolle i å beskytte mageslimhinnen mot irriterende stoffer som har kommet inn i den; med høy surhet av magesaft, nøytraliserer slim det.I tillegg til saltsyre, enzymer, salter og slim, inneholder magesaft også et spesielt stoff - den såkalte. indre faktor av slottet. Dette stoffet er nødvendig for absorpsjon av vitamin B12 i tynntarmen, som sikrer normal modning av røde blodlegemer i benmargen. I fravær av Castle-faktoren i magesaften, som vanligvis er assosiert med en sykdom i magen, og noen ganger med dens kirurgiske fjerning, utvikles en alvorlig form for anemi. Analyse av magesaft er en svært viktig metode for studiet av pasienter med sykdommer i mage, tarm, lever, galleblæren, blod, etc.
Duodenal juice - fordøyelsessaft av tolvfingertarmen, bestående av bukspyttkjertelsekresjon, galle, juice av tarmkrypter og duodenalkjertler.
(?) 77. Pankreasproteinaser og pankreatitt. Bruk av proteinasehemmere for behandling av pankreatitt.
pankreatitt er en betennelse i bukspyttkjertelen. Sykdommen kan oppstå i akutt (raskt og voldsomt) eller kronisk (lang og treg) form, med perioder med forverring av kronisk pankreatitt.
Årsaker til pankreatitt
Alkoholforbruk og galleblæresykdom (primært gallesteinssykdom) er årsakene til pankreatitt i 95-98 % av tilfellene.
Andre risikofaktorer som kan utløse betennelse i bukspyttkjertelen:
Normalt produseres inaktive enzymforløpere i bukspyttkjertelen - deres overgang til den aktive formen skjer direkte i tolvfingertarmen, hvor de kommer inn gjennom bukspyttkjertelen og den vanlige gallegangen.
Under påvirkning av forskjellige faktorer (for eksempel en stein som blokkerer gallekanalen), øker trykket i bukspyttkjertelen, utstrømningen av dens hemmelighet forstyrres, og for tidlig aktivering av enzymer oppstår. Som et resultat, i stedet for å fordøye mat, begynner enzymene å fordøye selve bukspyttkjertelen. Akutt betennelse utvikler seg.
Ved kronisk pankreatitt erstattes det normale vevet i bukspyttkjertelen gradvis av arrvev, og eksokrine (produksjon av enzymer) og endokrine (produksjon av hormoner, inkludert insulin) funksjoner i kjertelen utvikles.
I 1930 oppdaget Frey den første kallikreinhemmeren. Deretter ble dette stoffet oppnådd i sin rene form og brukt til terapeutiske formål. I klinisk praksis, for behandling av akutt pankreatitt, er det mye brukt proteasehemmere trasilol, contical, tzalol, pantrypin etc. Trasilol er et polypeptid med en molekylvekt på 11 600, bestående av 18 aminosyrer. Det hemmer kallikrein, trypsin, chymotrypsin og plasmin ved å danne et inaktivt kompleks med enzymer. I tillegg har trasylol og andre proteasehemmere en uttalt vasopressoreffekt og er derfor viktige for å forebygge sjokk. Under påvirkning av trasylol, ifølge forskjellige forfattere, stoppes smertesyndromet raskt, toksemi og symptomer på sjokk reduseres. Ved forskrivning av store doser av en av proteasehemmerne observerte vi også i de fleste tilfeller en bedring i tilstanden til alvorlig syke pasienter (forsvinne av smerte, etc.). Imidlertid har behandlingen alltid vært kompleks og det er vanskelig å si hvor mye proteasehemmere hjalp i disse tilfellene.
Hydrolyserer peptider og proteiner, endopeptidase, samt medisin.
Trypsin er et fordøyelsesenzym.
Trypsin er det viktigste enzymet for tarmfordøyelsen, som bryter ned proteiner som kommer inn i matens tolvfingertarm.Trypsin syntetiseres i bukspyttkjertelen i form av trypsinogen-proenzym, og i denne formen, som en del av bukspyttkjerteljuice, kommer det inn i tolvfingertarmen, hvor, i et alkalisk miljø, under påvirkning av det proteolytiske enzymet enterokinase, blir heksapeptidet fjernet fra trypsinogenmolekylet og den biologisk aktive strukturen til trypsin dannes.
Etter aktivering av trypsin av enterokinase, starter prosessen med autokatalyse og trypsin fungerer deretter som et enzym som aktiverer trypsinogen, chymotrypsinogen, prokarboksypeptidase, profosfolipase og andre bukspyttkjertelproenzymer.
I blodet til friske pasienter er gjennomsnittsinnholdet av trypsin 169 ± 17,6 ng/ml. Grensene for svingninger (hos barn) er fra 98,2 til 229,6 ng / ml.
Trypsin er et stoff
Trypsin er det internasjonale ikke-proprietære navnet (INN) på stoffet, samt handelsnavnet til stoffet. Trypsin for ATC er inkludert i følgende grupper og har koder:- "B06 Andre hematologiske preparater", kode "B06AA07 Trypsin"
- "D03 Preparater for behandling av sår og sår", kode "D03BA01 Trypsin"
- "M09 Andre legemidler for behandling av sykdommer i muskel- og skjelettsystemet", "M09AB52 Trypsin i kombinasjon med andre legemidler."
Indikasjoner for bruk av krystallinsk trypsin
Trypsin er en komponent i kombinerte legemidler
Trypsin brukes også som en del av kombinerte enzym-, immunmodulerende og andre legemidler. Spesielt er trypsin inkludert i Wobenzym, Phlogenzym, Chymopsin.
Trypsin har kontraindikasjoner, bivirkninger og applikasjonsfunksjoner, konsultasjon med en spesialist er nødvendig.
Som en inaktiv forløper (proenzym) trypsinogen. Trypsiner fra en rekke dyr ble oppnådd i krystallinsk form (for første gang i 1932). Det bovine trypsinmolekylet (molekylvekt ca. 24 kDa) består av 223 aminosyrerester som danner én polypeptidkjede og inneholder 6 disulfidbindinger. Det isoelektriske punktet til trypsin er ved 10,8, og den optimale katalytiske aktiviteten er ved pH 7,8-8,0.
Trypsiner tilhører gruppen av serinproteaser og inneholder serin- og histidinrester i det aktive senteret. Trypsiner utsettes lett for selvfordøyelse (autolyse), noe som fører til forurensning av trypsinpreparater med inaktive produkter (et industripreparat inneholder opptil 50 % inaktive urenheter). Trypsinpreparater med høy renhet oppnås ved kromatografiske metoder.
Fysiske egenskaper
Trypsin er et fargeløst krystallinsk stoff med et smeltepunkt på omtrent 150.
Biologiske egenskaper og funksjoner
Hovedfunksjonen er fordøyelsen. Katalyserer hydrolysen av proteiner og peptider. Det kan være i en inaktiv tilstand i form av trypsinogen. Det aktiveres, inkludert av tarmenzymet enteropeptidase, ved spaltning av heksapeptidet. Det katalyserer også hydrolysen av estervoks. Optimal katalytisk aktivitet - ved 7,8-8. Det aktive senteret er av proteinkarakter og består hovedsakelig av serin og histidin. Syntetisert som trypsinogen i bukspyttkjertelen og brukt i tarmen til pattedyr og fisk. Transformerer andre hydrolase-proenzymer til aktive enzymer.
applikasjon
Trypsin brukes til å lage medisiner. Trypsinpreparater har anti-inflammatoriske og anti-ødematøse effekter (når de administreres intravenøst og intramuskulært); i stand til selektivt å splitte vev som har gjennomgått nekrose. I medisin brukes trypsin til å behandle sår, brannskader, trombose, ofte i kombinasjon med andre enzymer og med antibiotika. Trypsin er en del av preparater for systemisk enzymterapi - Wobenzym, Phlogenzym.
Litteratur
- Northrop D., Kunitz M., Herriott R. Krystallinske enzymer, trans. fra engelsk, M., 1950;
- Mosolov V.V.. Proteolytiske enzymer, M., 1971.
- V. I. Struchkov, A. V. Grigoryan, V. K. Gostishchev, S. V. Lokhvitsky, L. S. Tapinsky Proteolytiske enzymer i purulent kirurgi., M., 1970;
- Problems of Medical Enzymology" (redigert av S. R. Mardashov). M., 1970;
- K. N. Veremeenko Proteolytiske enzymer i bukspyttkjertelen og deres bruk i klinikken. Kiev, 1967
- Systemisk enzymterapi. Erfaring og prospekter / Ed. I OG. Kulakova, V.A. Nasonova, V.S. Saveliev.- St. Petersburg: Inter-Medica. 2004. - 264 s.
- Tets V.V., Knorring G.Yu., Artemenko N.K. og så videre. Påvirkning av eksogene proteolytiske enzymer på bakterier // Antibiotika og kjemoterapi. - 2004. - T. 49. - Nr. 12. - S. 9–13.
- Polyenzympreparater ved purulent kirurgi: Retningslinjer / Red. tilsvarende medlem RAMS N.A. Efimenko. - M., 2005. - 32 s.
Beslektede enzymer
De "nærmeste slektningene" til trypsin er trypsinogen, pepsin, chymotrypsin. Anioniske analoger av trypsin er funnet i høyerestående dyr, mens nøytrale analoger er funnet i mange dyr og planter.
Endring i hydrolytiske egenskaper
Trypsinaktiviteten undertrykkes av organofosforforbindelser, noen metaller og en rekke høymolekylære proteinstoffer - trypsinhemmere, som finnes i vevet til dyr, planter og mikroorganismer. Ioner 2+ , 2+ , 2+ , 2+ , 2+ øker den hydrolytiske aktiviteten til trypsin.
Lenker
| Endopeptidaser: serinproteaser/serinendopeptidaser (EC 3.4.21) | |
|---|---|
| Fordøyelsesenzymer | Enteropeptidase - trypsin- Kymotrypsin - Elastase (nøytrofil, bukspyttkjertel) |
| Koagulasjon | faktorer: Trombin - Faktor VIIa - Faktor IXa - Faktor Xa - Faktor XIa - Faktor XIIa - Kallikrein (PSA) fibrinolyse: Plasmin - Plasminogen Activator (vev - Urokinase) |
| Komplementsystem | Faktor B - Faktor D - Faktor I - MASP (MASP1, MASP2) - C3-konvertase |
| Andre, immunsystem: | Himase - Granzyme - Tryptase - Proteinase 3/Myeloblastin |
| Fra biotoksiner: | Ancrod - Batroxobin |
| Hvile | Acrosin - Prolyl endopeptidase - Pronase - Proprotein convertase (1, 2) - Reelin - Subtilisin/Furin - Streptokinase - S1P - Cathepsin ( , ) |
Wikimedia Foundation. 2010 .
Synonymer:Se hva "Trypsin" er i andre ordbøker:
- (Trypsinum). Et endogent proteolytisk enzym som bryter peptidbindinger i et proteinmolekyl. Den spalter også proteinnedbrytningsprodukter med høy molekylvekt, polypeptider av peptontype, samt noen lavmolekylære peptider som inneholder ... ... Medisinordbok
TRIPSIN– TRIPSIN, et enzym som er en del av bukspyttkjertelsaften, beskrevet av Kiihne i 1867, tilhører gruppen proteaser. Det bryter ned proteiner, protaminer, peptoner og polypeptider. I den reneste form, fri for lipase og amylase, oppnådd ved metoden ... ... Big Medical Encyclopedia
TRIPSIN- Trypsinum. Egenskaper. Innhentet fra bukspyttkjertelen til storfe. Det er en hvit eller hvit med en gulaktig fargetone pulver eller luktfri porøs masse. Lettløselig i vann og isotonisk natriumkloridløsning; pH 0,2% vannholdig plante ... Innenlandske veterinærmedisiner
Et bukspyttkjertelenzym som løser opp protein. Ordbok med utenlandske ord inkludert i det russiske språket. Chudinov A.N., 1910. trypsin (gr. thrypsis liquefaction) et fordøyelsesenzym syntetisert i bukspyttkjertelen i form av et inaktivt ... ... Ordbok for utenlandske ord i det russiske språket
TRIPSIN, et fordøyelsesenzym som skilles ut av bukspyttkjertelen. Det skilles ut i en inaktiv form (for ikke å skade vevene på vei til tarmen), så omdanner tynntarmenzymet det til aktivt trypsin. Spalter peptidbindinger av aminosyrer... Vitenskapelig og teknisk encyklopedisk ordbok
Fordøyelsesenzym produsert som et inaktivt trypsinogen av bukspyttkjertelen til mennesker og dyr; bryter ned proteiner i tarmen... Stor encyklopedisk ordbok
TRIPSIN, trypsin, pl. nei, ektemann. (fra gresk tripsis grinding) (biol.). Et stoff i bukspyttkjerteljuice som omdanner proteiner til enklere, løselige forbindelser. Ushakovs forklarende ordbok. D.N. Usjakov. 1935 1940 ... Ushakovs forklarende ordbok
Proteolytisk et enzym syntetisert av bukspyttkjertelceller i form av en inaktiv trypsinogen-forløper. Den aktiverer proenzymer i bukspyttkjertelen og inntar en nøkkelposisjon i fordøyelsen i tynntarmen. I krystallinsk ...... Biologisk leksikon ordbok
Eksisterer, antall synonymer: 4 medikament (1413) protease (4) enzym (253) ... Synonymordbok
trypsin- Et av de viktigste fordøyelsesenzymer (proteolytiske), som katalyserer hydrolyse av peptider og andre forbindelser på stedet for bindinger, der karboksylgruppene til arginin og lysin deltar)
Laster inn...