- синтез на органични вещества от въглероден диоксид и вода със задължително използване на светлинна енергия:
6CO 2 + 6H 2 O + Q светлина → C 6 H 12 O 6 + 6O 2.
При висшите растения органът на фотосинтезата е листът, а органелите на фотосинтезата са хлоропластите (устройство на хлоропластите – лекция No7). Мембраните на хлоропластните тилакоиди съдържат фотосинтетични пигменти: хлорофили и каротеноиди. Има няколко различни вида хлорофил ( a, b, c, d), основният е хлорофилът а. В молекулата на хлорофила може да се различи порфиринова „глава” с магнезиев атом в центъра и фитолова „опашка”. Порфириновата „глава“ е плоска структура, хидрофилна е и следователно лежи върху повърхността на мембраната, която е обърната към водната среда на стромата. Фитоловата “опашка” е хидрофобна и благодарение на това задържа хлорофилната молекула в мембраната.
Хлорофилите абсорбират червената и синьо-виолетовата светлина, отразяват зелената светлина и следователно придават на растенията техния характерен зелен цвят. Молекулите на хлорофила в тилакоидните мембрани са организирани в фотосистеми. Растенията и синьо-зелените водорасли имат фотосистема-1 и фотосистема-2, докато фотосинтезиращите бактерии имат фотосистема-1. Само фотосистема-2 може да разложи водата, за да освободи кислород и да вземе електрони от водорода на водата.
Фотосинтезата е сложен многоетапен процес; реакциите на фотосинтезата се делят на две групи: реакции светлинна фазаи реакции тъмна фаза.
Светлинна фаза
Тази фаза протича само при наличие на светлина в тилакоидните мембрани с участието на хлорофил, електронтранспортни протеини и ензима АТФ синтетаза. Под въздействието на квант светлина електроните на хлорофила се възбуждат, напускат молекулата и навлизат във външната страна на тилакоидната мембрана, която в крайна сметка става отрицателно заредена. Окислените хлорофилни молекули се редуцират, отнемайки електрони от водата, разположена в интратилакоидното пространство. Това води до разграждане или фотолиза на водата:
H 2 O + Q светлина → H + + OH - .
Хидроксилните йони се отказват от своите електрони, превръщайки се в реактивни радикали. OH:
OH - → .OH + e - .
OH радикалите се комбинират, за да образуват вода и свободен кислород:
4НЕ. → 2H 2 O + O 2.
В този случай кислородът се отстранява във външната среда и протоните се натрупват вътре в тилакоида в „протонния резервоар“. В резултат на това тилакоидната мембрана, от една страна, се зарежда положително поради Н +, а от друга, поради електроните, се зарежда отрицателно. Когато потенциалната разлика между външната и вътрешната страна на тилакоидната мембрана достигне 200 mV, протоните се изтласкват през ATP синтетазните канали и ADP се фосфорилира до ATP; Атомният водород се използва за възстановяване на специфичния носител NADP + (никотинамид аденин динуклеотид фосфат) до NADPH 2:
2H + + 2e - + NADP → NADPH 2.
По този начин в светлинната фаза настъпва фотолиза на водата, която е придружена от три важни процеса: 1) синтез на АТФ; 2) образуването на NADPH 2; 3) образуването на кислород. Кислородът дифундира в атмосферата, ATP и NADPH 2 се транспортират в стромата на хлоропласта и участват в процесите на тъмната фаза.
1 - строма на хлоропласт; 2 - грана тилакоид.
Тъмна фаза
Тази фаза настъпва в стромата на хлоропласта. Неговите реакции не изискват светлинна енергия, така че протичат не само на светло, но и на тъмно. Реакциите на тъмната фаза са верига от последователни трансформации на въглероден диоксид (идващ от въздуха), водещи до образуването на глюкоза и други органични вещества.
Първата реакция в тази верига е фиксирането на въглероден диоксид; Акцепторът на въглероден диоксид е захар с пет въглерода. рибулоза бифосфат(RiBF); ензимът катализира реакцията Рибулоза бифосфат карбоксилаза(RiBP карбоксилаза). В резултат на карбоксилирането на рибулозния бифосфат се образува нестабилно шествъглеродно съединение, което веднага се разпада на две молекули фосфоглицеринова киселина(FGK). След това възниква цикъл от реакции, при които фосфоглицериновата киселина се превръща чрез серия от междинни продукти в глюкоза. Тези реакции използват енергията на ATP и NADPH 2, образувани в светлинната фаза; Цикълът на тези реакции се нарича "цикъл на Калвин":
6CO 2 + 24H + + ATP → C 6 H 12 O 6 + 6H 2 O.
В допълнение към глюкозата, по време на фотосинтезата се образуват и други мономери на сложни органични съединения - аминокиселини, глицерол и мастни киселини, нуклеотиди. Понастоящем има два вида фотосинтеза: С 3 - и С 4 фотосинтеза.
С 3-фотосинтеза
Това е вид фотосинтеза, при която първият продукт е тривъглеродни (C3) съединения. С 3 фотосинтезата е открита преди С 4 фотосинтезата (М. Калвин). Това е C 3 фотосинтезата, която е описана по-горе, под заглавието „Тъмна фаза“. Характеристики на С3 фотосинтезата: 1) акцепторът на въглеродния диоксид е RiBP, 2) реакцията на карбоксилиране на RiBP се катализира от RiBP карбоксилаза, 3) в резултат на карбоксилирането на RiBP се образува съединение с шест въглерода, което се разлага на два PGA. ФГК се възстановява на триозофосфати(TF). Част от TF се използва за регенерирането на RiBP, а част се превръща в глюкоза.
1 - хлоропласт; 2 - пероксизома; 3 - митохондрии.
Това е зависима от светлината абсорбция на кислород и освобождаване на въглероден диоксид. В началото на миналия век е установено, че кислородът потиска фотосинтезата. Както се оказа, за RiBP карбоксилаза субстратът може да бъде не само въглероден диоксид, но и кислород:
O 2 + RiBP → фосфогликолат (2C) + PGA (3C).
Ензимът се нарича RiBP оксигеназа. Кислородът е конкурентен инхибитор на фиксирането на въглероден диоксид. Фосфатната група се отделя и фосфогликолатът става гликолат, който растението трябва да използва. Той навлиза в пероксизомите, където се окислява до глицин. Глицинът навлиза в митохондриите, където се окислява до серин, със загуба на вече фиксиран въглерод под формата на CO2. В резултат на това две молекули гликолат (2C + 2C) се превръщат в една PGA (3C) и CO 2. Фотодишането води до намаляване на добива на растения С3 с 30-40% ( С 3 растения- растения, характеризиращи се с С 3 фотосинтеза).
C4 фотосинтезата е фотосинтеза, при която първият продукт е четиривъглеродни (C4) съединения. През 1965 г. е установено, че в някои растения (захарна тръстика, царевица, сорго, просо) първите продукти на фотосинтезата са четиривъглеродни киселини. Тези растения бяха наречени С 4 растения. През 1966 г. австралийските учени Hatch и Slack показват, че C4 растенията практически нямат фотодишане и абсорбират въглеродния диоксид много по-ефективно. Пътят на въглеродните трансформации в С4 растенията започва да се нарича от Hatch-Slack.
С 4 растенията се характеризират със специална анатомична структура на листа. Всички съдови снопове са заобиколени от двоен слой клетки: външният слой е мезофилни клетки, вътрешният слой е обвивни клетки. Въглеродният диоксид се фиксира в цитоплазмата на мезофилните клетки, акцепторът е фосфоенолпируват(PEP, 3C), в резултат на карбоксилиране на PEP се образува оксалоацетат (4C). Процесът се катализира PEP карбоксилаза. За разлика от RiBP карбоксилазата, PEP карбоксилазата има по-голям афинитет към CO 2 и, най-важното, не взаимодейства с O 2 . Мезофилните хлоропласти имат много зърна, където активно протичат светлинни фазови реакции. Реакциите на тъмната фаза протичат в хлоропластите на обвивните клетки.
Оксалоацетатът (4C) се превръща в малат, който се транспортира през плазмодесмата в клетките на обвивката. Тук той се декарбоксилира и дехидрогенира до образуване на пируват, CO 2 и NADPH 2 .
Пируватът се връща в клетките на мезофила и се регенерира с помощта на енергията на АТФ в PEP. CO 2 отново се фиксира от RiBP карбоксилаза, за да се образува PGA. Регенерирането на PEP изисква ATP енергия, така че изисква почти два пъти повече енергия от С3 фотосинтезата.
Значението на фотосинтезата
Благодарение на фотосинтезата милиарди тонове въглероден диоксид се абсорбират от атмосферата всяка година и се отделят милиарди тонове кислород; фотосинтезата е основният източник на образуване на органични вещества. Кислородът образува озоновия слой, който предпазва живите организми от късовълнова ултравиолетова радиация.
По време на фотосинтезата зеленото листо използва само около 1% от слънчевата енергия, която пада върху него, производителността е около 1 g органична материя на 1 m2 повърхност на час.
Хемосинтеза
Синтезът на органични съединения от въглероден диоксид и вода, извършван не поради енергията на светлината, а поради енергията на окисление на неорганични вещества, се нарича хемосинтеза. Хемосинтезиращите организми включват някои видове бактерии.
Нитрифициращи бактерииамонякът се окислява до азотиста и след това до азотна киселина (NH 3 → HNO 2 → HNO 3).
Железни бактериипревръщат двувалентното желязо в железен оксид (Fe 2+ → Fe 3+).
Серни бактерииокисляват сероводорода до сяра или сярна киселина (H 2 S + ½O 2 → S + H 2 O, H 2 S + 2O 2 → H 2 SO 4).
В резултат на окислителните реакции на неорганичните вещества се освобождава енергия, която се съхранява от бактериите под формата на високоенергийни АТФ връзки. АТФ се използва за синтеза на органични вещества, който протича подобно на реакциите на тъмната фаза на фотосинтезата.
Хемосинтетичните бактерии допринасят за натрупването на минерали в почвата, подобряват плодородието на почвата, насърчават пречистването на отпадъчни води и др.
Отидете на лекции No11„Концепцията за метаболизма. Биосинтеза на протеини"
Отидете на лекции No13„Методи на делене на еукариотни клетки: митоза, мейоза, амитоза“
Коензими FMN (RMM) и FAD (RAO)
Биологичната роля на флавиновите ензими е, че те катализират аеробни редокс реакции в живите системи, например окисляват редуциращи коензими - NADH2, NADPH2, които пренасят H2 в дихателната верига.
Тиолови коензими
Тиоловите коензими включват коензима на ацилиране (CoA, CoA, HSCoA), чиято биологична роля е да пренася ацилни групи. Ако CoA пренася ацетил (CH3CO–), тогава той се нарича ацетилиращ коензим. CoA съдържа витамин B3 (пантотенова киселина):
 |
 |
Ацилните групи се прехвърлят към CoA поради естерната връзка на коензим А с тиоловата група –SH.
Биологичната роля на ацетилиращия коензим е, че той е:
1) ключово вещество на междинния метаболизъм, носител на CH 3 CO– групи, които влизат в цикъла на Кребс за окисление до H 2 O и CO 2 и генериране на енергия;
2) коензим, участващ в биосинтезата и разграждането на мастни киселини до аминокиселини.
РАЗДЕЛ 4. ФИЗИЧНИ И ХИМИЧНИ СВОЙСТВА НА ЕНЗИМИТЕ
Ензими– това са високомолекулни съединения, амфотерни електролити, чиито характерни свойства са:
Хидрофилност;
Изсоляване;
денатурация;
Свойства на колоидните системи;
Оптимално pH;
Температурен оптимум;
Висока специфичност на действието;
Активиране и инхибиране на ензими.
Влияние на температурата върху ензимната активност
За ензимните реакции е вярно правилото на Вант Хоф: с повишаване на температурата с 10 °C скоростта на реакцията се увеличава 2-4 пъти:
,
където V t2 – скорост при температура t2; V t1 – скорост при температура t1; Δt= t2 – t1; γ = 2–4 – температурен коефициент.
Тази зависимост се поддържа до определено температурно ниво - температурния оптимум. За повечето ензими температурният оптимум е в границите 35...45 °C. Повишаването на температурата над оптималната води до намаляване на ензимната активност, при t > 70 ° C ензимът се инактивира, т.е. губи своята биологична активност. Тъй като ензимът е протеин, когато температурата се повиши, той денатурира, структурата на активния център се променя и в резултат на това ензимът не може да реагира със субстрата. Изключенията са миокиназата, която е активна при 100 °C, и каталазата, активна при 0 °C.
Оптимално pH
Ензимите проявяват максимална активност при оптимален физиологичен диапазон на pH (вижте Приложението). Например, оптималното рН за захараза е 6,2, за пепсин – 1,5–2,5.
Обратимост на действието
Някои ензими могат да катализират права и обратна реакция.
Специфичност (селективност) на действие
Един ензим може да катализира една или повече химични реакции от подобен характер. Специфичността се основава на хипотезата на Е. Фишер: строго съответствие между структурата на субстрата и активния център, като ключ към ключалка.
Специфичността може да бъде относителна или абсолютна. Относителна специфичностхарактеристика на ензимите, действащи върху определен тип връзка. Ензимите с относителна специфичност включват естерази (хидролиза въз основа на местоположението на естерните връзки) и протеинази (хидролиза на пептидната връзка).
Абсолютна специфичност (абсолютна селективност)е, че ензимът катализира трансформацията само на един субстрат със специфична структура.
Например:
Захароза Захароза
Аргиназа Аргинин
Абсолютната специфичност включва също стереохимична специфичност, т.е. ефектът на ензима върху специфичен стереоизомер.
Ензимна активация. Активатори. инхибиране. инхибитори
Активираненаречено повишаване на ензимната активност активатори– вещества, които повишават ензимната активност.
Активаторите могат да бъдат метални йони (Na +, K +, Mg 2+).
Един вид процес на активиране е процесът на самоактивиране на ензима. Ензимите имат проензими (зимогени)– неактивни форми на ензими, когато активният център е маскиран от допълнителен участък от пептидната верига, в резултат на което субстратът не може да се приближи до активния център. Превръщането на зимоген в активен ензим в резултат на отстраняване на част от пептидната верига и освобождаване на активния център се нарича самоактивиране.
Намаляването на скоростта на ензимната реакция под въздействието на инхибитори се нарича инхибиране,съответно инхибитори– това са вещества, които потискат действието на ензимите. Инхибиторите са йони на тежки метали, киселини, основи, алкохоли и др.
Инхибирането може да бъде или обратимо, или необратимо.
При необратимПри инхибиране ензимът напълно губи своята активност поради разрушаване на структурата (денатурация). Инхибиторите включват денатуриращи физични и химични фактори.
Реверсивнаинхибирането е обратимо взаимодействие на ензим със субстрат. Обратимото инхибиране може да бъде конкурентно или неконкурентно.
При конкурентенПри обратимо инхибиране възниква "конкуренция" между субстрата и инхибитора за взаимодействие с активния център на ензима.
Субстратът и инхибиторите са структурни аналози. Инхибиторът (I), конкуриращ се със субстрата (S), образува инхибиторно-ензимен комплекс (EU) с ензима (E):
E + S + U ↔ EU + S
nnginttorno-
ензимен
комплекс
Неконкурентен или алостеричен(от гръцки allos– друго), инхибирането се основава на факта, че инхибиторът не е структурен аналог на субстрата и се свързва не с активния, а с алостеричния център, в резултат на което структурата на ензима се променя и активният център не може да прикрепи субстрата.
Те играят важна роля в регулирането на действието на ензимите отделение,т.е. локализация в субклетъчни структури.
Цикличен аденозин монофосфат (CAMP)- производно на АТФ, което действа като втори посредник в тялото, използван за вътреклетъчно разпространение на сигнали на определени хормони (например глюкагон или адреналин), които не могат да преминат през клетъчната мембрана. Превръща редица инертни протеини в ензими (camp-зависими протеин кинази), под влиянието на които протичат редица биохимични реакции. реакции (провеждане на нервни импулси).
Стимулира се производството на cAMP адреналин.
Цикличен гуанозин монофосфат (cGMP) е циклична форма на нуклеотид, образуван от гуанозин трифосфат (GTP) от ензима гуанилат циклаза. Образованието се стимулира ацетилхолин.
· cGMP участва в регулацията на биохимичните процеси в живите клетки като вторичен носител (second messenger). Характерно е, че много от ефектите на cGMP са директно противоположни на cAMP.
· cGMP активира G-киназата и фосфодиестеразата, която хидролизира cAMP.
· cGMP участва в регулацията на клетъчния цикъл. Изборът на клетката зависи от съотношението cAMP/cGMP: спиране на деленето (спиране във фаза G0) или продължаване, преминаване към фаза G1.
· cGMP стимулира клетъчната пролиферация (деление), а cAMP потиска
Аденозин трифосфат (АТФ)- нуклеотид, образуван от азотна основа аденин, пет-въглеродната захар рибоза и три остатъка от фосфорна киселина.Фосфатните групи в молекулата на АТФ са свързани една с друга високоенергийни (макроергични)връзки. Връзките между фосфатните групи не са много силни и при разкъсването им се отделя голямо количество енергия. В резултат на хидролитично разцепване на фосфатната група от АТФ се образува аденозиндифосфорна киселина (АДФ) и се освобождава част от енергията.
· Заедно с другите нуклеозидни трифосфати, АТФ е изходен продукт при синтеза на нуклеинови киселини.
· АТФ играе важна роля в регулирането на много биохимични процеси. Като алостеричен ефектор на редица ензими, АТФ, присъединявайки се към техните регулаторни центрове, усилва или потиска тяхната активност.
· АТФ също е директен прекурсор за синтеза на цикличен аденозин монофосфат, вторичен пратеник на предаването на хормонален сигнал в клетката.
· Известна е и ролята на АТФ като медиатор в синапсите и сигнално вещество в други междуклетъчни взаимодействия
Аденозин дифосфат (ADP)- нуклеотид, състоящ се от аденин, рибоза и два остатъка от фосфорна киселина. ADP участва в енергийния метаболизъм във всички живи организми; ATP се образува от него чрез фосфорилиране:
ADP + H3PO4 + енергия → ATP + H2O.
Цикличното фосфорилиране на ADP и последващото използване на ATP като източник на енергия образуват процес, който е същността на енергийния метаболизъм (катаболизъм).
FAD - флавин аденин динуклеотид- коензим, който участва в много редокс биохимични процеси. FAD съществува в две форми - окислена и редуцирана, нейната биохимична функция, като правило, е да преминава между тези форми.
Никотинамид аденин динуклеотид (NAD) -динуклеотидът се състои от два нуклеотида, свързани с техните фосфатни групи. Един от нуклеотидите съдържа аденин като азотна основа, другият съдържа никотинамид. Никотинамид аденин динуклеотидът съществува в две форми: окислен (NAD) и редуциран (NADH).
· В метаболизма NAD участва в редокс реакции, прехвърляйки електрони от една реакция към друга. Така в клетките NAD съществува в две функционални състояния: неговата окислена форма, NAD+, е окислител и отнема електрони от друга молекула, като се редуцира до NADH, който след това служи като редуциращ агент и отдава електрони.
· 1. Метаболизъм на протеини, мазнини и въглехидрати. Тъй като NAD и NADP служат като коензими на повечето дехидрогенази, те участват в реакциите
по време на синтеза и окислението на мастни киселини,
по време на синтеза на холестерол,
обмен на глутаминова киселина и други аминокиселини,
въглехидратен метаболизъм: пентозофосфатен път, гликолиза,
окислително декарбоксилиране на пирогроздена киселина,
цикъл на трикарбоксилната киселина.
· 2. NADH изпълнява регулаторна функция, тъй като е инхибитор на някои окислителни реакции, например в цикъла на трикарбоксилната киселина.
· 3. Защита на наследствената информация - НАД е субстрат на поли-АДФ-рибозилиране в процеса на омрежване на хромозомни разкъсвания и възстановяване на ДНК, което забавя некробиозата и клетъчната апоптоза.
· 4. Защита срещу свободните радикали – NADPH е основен компонент на антиоксидантната система на клетката.
Коензимите при каталитични реакции транспортират различни групи атоми, електрони или протони. Коензимите се свързват с ензими:
Ковалентни връзки;
Йонни връзки;
Хидрофобни взаимодействия и др.
Един коензим може да бъде коензим за няколко ензима. Много коензими са многофункционални (например NAD, PF). Специфичността на холоензима зависи от апоензима.
Всички коензими се разделят на две големи групи: витаминни и невитамини.
Коензими от витаминна природа– витаминни производни или химически модификации на витамини.
1-ва група: тиамин – производни на витамин В1. Те включват:
Тиамин монофосфат (TMP);
Тиамин дифосфат (TDP) или тиамин пирофосфат (TPP) или кокарбоксилаза;
Тиамин трифосфат (TTP).
TPF има най-голямо биологично значение. Част от кетокиселинната декарбоксилаза: PVK, а-кетоглутарова киселина. Този ензим катализира отстраняването на CO2.
Кокарбоксилазата участва в транскетолазната реакция от пентозофосфатния цикъл.
Група 2: флавинови коензими, производни на витамин В2. Те включват:
- флавин мононуклеотид (FMN);
- флавин аденин динуклеотид (FAD).
Ребитолът и изоалоксазинът образуват витамин В2. Витамин B2 и фосфорният остатък образуват FMN. FMN се комбинира с AMP, за да образува FAD.
[ориз. изоалоксазиновият пръстен е свързан с ребитол, ребитол с фосфор и фосфор с AMP]
FAD и FMN са коензими на дехидрогеназите. Тези ензими катализират отстраняването на водорода от субстрата, т.е. участват в окислително-редукционни реакции. Например, SDH - сукцинат дехидрогеназа - катализира превръщането на янтарна киселина във фумарова киселина. Това е FAD-зависим ензим. [ориз. COOH-CH 2 -CH 2 -COOH® (над стрелката - SDH, отдолу - FAD и FADN 2) COOH-CH=CH-COOH]. Флавиновите ензими (флавин-зависими DG) съдържат FAD, който е основният източник на протони и електрони. В процеса на хим реакции FAD се превръща в FADN 2. Работната част на FAD е 2-ри пръстен на изоалоксазин; в процеса на хим Реакцията включва добавянето на два водородни атома към азотните атоми и пренареждането на двойните връзки в пръстените.
Група 3: пантотенови коензими, производни на витамин В3– пантотенова киселина. Те са част от коензим А, NS-CoA. Този коензим А е коензим на ацилтрансферазите, заедно с които пренася различни групи от една молекула в друга.
Група 4: никотинамид, производни на витамин РР - никотинамид:
представители:
Никотинамид аденин динуклеотид (NAD);
Никотинамид аденин динуклеотид фосфат (NADP).
Коензимите NAD и NADP са коензими на дехидрогеназите (NADP-зависими ензими), например malateDH, isocitrateDH, lactateDH. Участват в процесите на дехидрогениране и окислително-възстановителните реакции. В този случай NAD добавя два протона и два електрона и се образува NADH2.
Ориз. работна група NAD и NADP: рисунка на витамин РР, към който е прикрепен един Н атом и в резултат на това се получава пренареждане на двойни връзки. Начертана е нова конфигурация на витамин PP + H + ].
Група 5: пиридоксинови производни на витамин В6. [ориз. пиридоксал. Пиридоксал + фосфор = пиридоксал фосфат]
- пиридоксин;
- пиридоксал;
- пиридоксамин.
Тези форми се преобразуват по време на реакциите. Когато пиридоксалът реагира с фосфорна киселина, се получава пиридоксал фосфат (PP).
PF е коензим на аминотрансферази, пренася аминогрупа от AA към кето киселина - реакция трансаминиране. Производните на витамин В6 също са включени като коензими в АА декарбоксилазите.
Невитаминни коензими- вещества, които се образуват при метаболизма.
1) Нуклеотиди– UTF, UDF, TTF и др. UDP-глюкозата участва в синтеза на гликоген. UDP-хиалуроновата киселина се използва за неутрализиране на различни вещества в напречните реакции (глюкуронил трансфераза).
2) Порфиринови производни(хем): каталаза, пероксидаза, цитохроми и др.
3) Пептиди. Глутатионът е трипептид (GLU-CIS-GLY), участва в реакции и е коензим на оксидоредуктазите (глутатион пероксидаза, глутатион редуктаза). 2GSH“ (горе стрелка 2H) G-S-S-G. GSH е редуцираната форма на глутатиона, а G-S-S-G е окислената форма.
4) Метални йони, например, Zn 2+ е част от ензима AlDH (алкохол дехидрогеназа), Cu 2+ - амилаза, Mg 2+ - АТФаза (например миозин АТФаза).
Може да участва в:
Прикрепване на ензимния субстратен комплекс;
В катализа;
Стабилизиране на оптималната конформация на активния център на ензима;
Стабилизиране на кватернерната структура.
Ензимите, подобно на протеините, се разделят на 2 групи: простоИ комплекс. Простите се състоят изцяло от аминокиселини и при хидролиза образуват изключително аминокиселини.Пространствената им организация е ограничена от третичната структура. Това са главно стомашно-чревни ензими: пепсин, трипсин, лизацим, фосфатаза. Сложните ензими освен белтъчната част съдържат и небелтъчни компоненти.Тези небелтъчни компоненти се различават по силата на свързване с белтъчната част (алоензим). Ако константата на дисоциация на сложен ензим е толкова малка, че в разтвор всички полипептидни вериги са свързани с техните непротеинови компоненти и не се разделят по време на изолирането и пречистването, тогава непротеиновият компонент се нарича протезна група и се разглежда като неразделна част от ензимната молекула.
Под коензим разбирайте допълнителна група, която лесно се отделя от алоензима при дисоциация. Между алоензима и най-простата група има доста сложна ковалентна връзка. Съществува нековалентна връзка (водородни или електростатични взаимодействия) между алоензима и коензима. Типични представители на коензимите са:
B 1 - тиамин; пирофосфат (съдържа B)
B 2 - рибофлавин; FAD, FNK
ПП - НАД, НАДП
H – биотин; биозитин
B 6 - пиридоксин; пиридоксал фосфат
Пантотенова киселина: коензим А
Много двувалентни метали (Cu, Fe, Mn, Mg) също действат като кофактори, въпреки че не са нито коензими, нито простетични групи. Металите са част от активния център или стабилизират оптималната структура на активния център.
МЕТАЛИЕНЗИМИ
Fe, фехемоглобин, каталаза, пероксидаза
Cu,Cu цитохромоксидаза
ZnDNA – полимераза, дехидрогеназа
Мгхексокиназа
Мнаргиназа
Сеглутатион редуктаза
АТФ, млечната киселина и тРНК също могат да изпълняват кофакторна функция. Трябва да се отбележи една отличителна черта на двукомпонентните ензими, която е, че нито кофакторът (коензим или простетична група), нито алоензимът поотделно проявяват каталитична активност, а само тяхното интегриране в едно цяло, протичащо в съответствие с програмата на техните три -размерна организация, осигуряваща бързото протичане на химичните реакции.
Структура на NAD и NADP.
NAD и NADP са коензими на пиридин-зависими дехидрогенази.
НИКОТИНАМИД АДНИН ДИН НУКЛЕОТИД.
НИКОТИНАМИД АДНИН ДИН НУКЛЕОАМИД ФОСФАТ (NADP)
Способността на NAD и NADP да играят ролята на точен носител на водород се свързва с наличието в тяхната структура -
реамид на никотиновата киселина.
В клетките участват NAD-зависими дехидрогенази
в процесите на пренос на електрони от субстрата към O.
NADP-зависимите дехидрогенази играят роля в процеса -
сах биосинтеза. Следователно коензимите NAD и NADP
се различават по вътреклетъчна локализация: NAD
концентрирани в митохондриите и по-голямата част от NADP
се намира в цитоплазмата.
Структура на FAD и FMN.
FAD и FMN са простетични групи от флавинови ензими. Те са много здраво свързани с алоензима, за разлика от NAD и NADP.
ФЛАВИН МОНОНУКЛЕОТИД (FMN).
ФЛАВИНАЦЕТИЛДИНУКЛЕОТИД.
Активната част на молекулата на FAD и FMN е изоалоксадиновият пръстен рибофлавин, към чиито азотни атоми могат да бъдат прикрепени два водородни атома.
Зареждане...