Les anticorps humains dirigés contre la protéine pathogène à l'origine de la maladie d'Alzheimer détruisent les dangereux dépôts de protéines dans le cerveau des patients.
La maladie d'Alzheimer, comme d'autres maladies neurodégénératives, commence par le fait que trop de molécules de protéines apparaissent dans les cellules nerveuses du cerveau dans la mauvaise conformation spatiale, qui, en raison de leur irrégularité, se collent et forment des complexes insolubles qui nuisent au neurone et , le menant finalement à la mort. Toutes les protéines ne sont pas pathogènes ; dans le cas de la maladie d'Alzheimer, il s'agit de la bêta-amyloïde et de la protéine tau, et l'un des signes caractéristiques de la maladie est ce qu'on appelle les plaques amyloïdes, des accumulations de peptides bêta-amyloïdes qui apparaissent dans le cerveau du patient. On ne comprend pas encore exactement comment ces protéines nuisent aux neurones, mais il est certain qu'elles nuisent.
Tissu cérébral avec plaques d'Alzheimer. (Photo par UCSF / Corbis.)
Plaques d'Alzheimer dans le cerveau d'une souris. (Photo par Enrique T / Flickr.com.)
Évidemment, les médicaments contre les maladies neurodégénératives devraient, d'une part, supprimer l'apparition de protéines pathogènes et leur interaction entre elles, d'autre part, détruire les dépôts déjà formés, c'est-à-dire ces plaques très notoires. Beaucoup ici s'appuient sur l'immunothérapie : des anticorps qui se lient spécifiquement aux molécules bêta-amyloïdes pourraient les empêcher de coller ensemble et provoquer la destruction des dépôts amyloïdes déjà formés. Cependant, pour l'instant, il n'y a pas eu de percée particulière ici : les méthodes immunothérapeutiques n'ont donné, au mieux, qu'un effet très modéré. Mais avec des anticorps obtenus par des employés de la société de biotechnologie Biogen, Inc. , les choses sont complètement différentes.
Comme vous le savez, les anticorps sont synthétisés par les lymphocytes B. Jeff Sévigny ( Jeff Sévigny) et ses collègues ont trouvé parmi les lymphocytes B humains ceux qui produisent des immunoglobulines contre le peptide bêta-amyloïde - la préparation de ces anticorps a été appelée aducanumab. Des expériences avec des souris transgéniques, dans lesquelles des dépôts d'amyloïde humaine se sont formés dans le cerveau, ont montré que les anticorps introduits dans le sang pénètrent dans le cerveau des animaux, se lient aux accumulations d'amyloïde filamenteuse, les transforment en un état soluble, et activent les cellules microgliales, qui sont la partie cérébrale du système immunitaire. (Les cellules immunitaires normales errant dans notre corps ne peuvent pas pénétrer dans le cerveau.) La microglie activée commence littéralement à absorber les amyloïdes, qui sont devenus solubles grâce au médicament adjyukanumab.
Mais ce sont des animaux, d'ailleurs, transgéniques, mais qu'en est-il des humains ? Pour participer aux essais cliniques, 165 patients ont été invités, âgés de 50 à 90 ans, chez lesquels le syndrome d'Alzheimer était soit présent sous une forme bénigne, soit en période dite prodromique, lorsque certains symptômes indiquent déjà la maladie, mais cliniquement il ne s'est pas encore manifesté. Certains des participants à l'expérience ont reçu un placebo, tandis que les quatre autres groupes ont utilisé la préparation d'anticorps à différentes concentrations. Des immunoglobulines ont été injectées une fois par mois, et il y a eu quatorze injections de ce type. En cours de route, quarante patients ont abandonné l'étude pour diverses raisons, laissant entre 21 et 32 personnes dans chacun des cinq groupes. L'état du cerveau a été évalué à l'aide d'une tomographie par émission de positons et d'une substance spéciale marquée radioactivement qui s'est déposée dans les dépôts amyloïdes et les a ainsi rendus visibles pour un tomographe.
En général, comme l'écrivent les auteurs de l'ouvrage dans La nature, les plaques d'Alzheimer chez l'homme ont été nettement réduites, et cette réduction a même été qualifiée de "sans précédent" - en comparaison avec d'autres tentatives de ce genre. La disparition des dépôts amyloïdes était d'autant plus active que la dose du médicament expérimental était élevée. Certains tests cognitifs ont montré que ceux qui ont reçu le médicament anticorps ne s'affaiblissaient pas aussi rapidement que ceux qui ont reçu le placebo, et que là encore, tout était dépendant de la dose. Dans le même temps, il convient de noter que d'autres tests n'ont trouvé aucune différence cognitive. En revanche, certains spécialistes, notamment Ronald Petersen ( Ronald Petersen) de la Mayo Clinic, disent que même si les scores cognitifs ne sont pas si importants, ils ont besoin de plus de sujets et de plus de temps de recherche pour les rendre fiables.
Maintenant, la prochaine phase des essais cliniques est en cours, à laquelle participent davantage de personnes. Les chercheurs espèrent pouvoir non seulement confirmer les premiers résultats, mais aussi comprendre ce qu'il faut faire avec l'effet secondaire, qui était particulièrement visible chez certains patients ayant reçu la dose la plus élevée du médicament - la tomographie a montré qu'ils avaient de petits gonflement et hémorragies microscopiques entraînant des maux de tête. L'une des explications est que des dépôts amyloïdes se forment parfois à proximité des vaisseaux sanguins, et lorsque ces dépôts commencent à retirer les anticorps, les vaisseaux réagissent quelque peu douloureusement à leur travail. Mais, nous le répétons, nous aimerions espérer que dans d'autres expériences cliniques, les effets secondaires seront surmontés.
La vieillesse et l'accumulation de plaques de protéine bêta-amyloïde dans le tissu cérébral contribuent au développement d'une forme dévastatrice de démence connue sous le nom de maladie d'Alzheimer. Les résultats de l'étude ont fourni aux scientifiques la preuve que la vitamine D affecte le transport des protéines, ce qui aide à nettoyer naturellement le cerveau de l'accumulation de protéines.
La vitamine D peut changer radicalement le cours du développement et de la progression de nombreuses maladies, notamment le cancer, les maladies cardiaques et le diabète. recettes végétaliennes sur likelida.com Les scientifiques pensent maintenant que la maladie d'Alzheimer peut être incluse dans cette liste. Obtenir de la vitamine D en s'exposant au soleil ou en prenant des suppléments de prohormone doit être considéré comme un must pour toutes les personnes qui le recherchent.
La vitamine D aide à nettoyer les plaques de protéines amyloïdes mortelles du cerveau
Au cours de l'expérience, les scientifiques ont utilisé des données sur l'état de santé de souris de laboratoire, génétiquement prédisposées au développement de la démence. Dans le même temps, les animaux ont reçu une injection de vitamine D. Il a été constaté que cette vitamine empêche sélectivement l'accumulation de bêta-amyloïde et que des protéines de transport spéciales nettoient les cellules des amyloïdes destructrices avant qu'elles ne puissent s'accumuler. Le cerveau possède un certain nombre de protéines de transport spéciales appelées LRP-1 et P-GP qui accompagnent les protéines amyloïdes à travers la barrière hémato-encéphalique avant qu'elles ne puissent nuire.
Les chercheurs pensent que la vitamine D améliore le mouvement de la bêta-amyloïde à travers la barrière hémato-encéphalique en régulant l'expression des protéines via des récepteurs. Cependant, la vitamine D régule également la transmission des impulsions cellulaires par la voie métabolique MEK. Les résultats de ces expériences ont montré aux scientifiques de nouvelles façons de résoudre les problèmes associés au traitement et à la prévention de la maladie d'Alzheimer.
Le contrôle des taux sanguins de vitamine D réduit le risque de démence d'Alzheimer
Les chercheurs pensent que la vitamine D aide à transporter les structures bêta-amyloïdes des protéines à travers la barrière hémato-encéphalique sensible, facilitant la séparation des amas dans le liquide céphalo-rachidien pour une élimination ultérieure. Cette capacité est connue pour se détériorer avec l'âge, permettant à des amas de protéines collantes de s'accumuler autour des synapses neuronales. Les scientifiques ont découvert que les personnes âgées diagnostiquées avec la maladie d'Alzheimer ont tendance à avoir de faibles niveaux de vitamine D. À l'heure actuelle, les chercheurs ont établi un lien entre le niveau de saturation du sang avec cette vitamine et le développement de la maladie.
Les auteurs de l'étude ne disent pas quel devrait être le niveau optimal de vitamine D. Cependant, de nombreuses expériences antérieures ont montré que le meilleur niveau sanguin de cette substance, possible, est de 50-80 ng / ml. La plupart des personnes soucieuses de leur santé doivent prendre un supplément de vitamine D à base d'huile afin de se protéger pleinement contre cette forme mortelle de démence.
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Des résultats inattendus du Scripps Research Institute et de ModGene, LLC pourraient changer complètement la compréhension des scientifiques de la maladie d'Alzheimer - l'une des maladies neurodégénératives humaines les plus courantes - en indiquant le foie au lieu du cerveau comme source de peptides amyloïdes qui sont déposés sous forme de plaques cérébrales avec cette maladie dévastatrice. Cette découverte offre une approche relativement simple du traitement et de la prévention de la maladie d'Alzheimer.
Pour déterminer les gènes qui influencent la quantité de protéine amyloïde s'accumulant dans le cerveau, les scientifiques ont utilisé un modèle de la maladie d'Alzheimer reproduit chez la souris. Ils ont identifié trois gènes qui protègent contre le dépôt et l'accumulation d'amyloïde dans le cerveau des animaux. Les cerveaux de souris ont été protégés par une diminution de l'expression de chacun de ces gènes dans les cellules hépatiques. L'un d'eux code pour la préséniline, une protéine membranaire cellulaire censée contribuer au développement de la maladie d'Alzheimer.
"Cette découverte inattendue ouvre la porte au développement de nouveaux traitements pour la maladie d'Alzheimer", a déclaré Gregor Sutcliffe, responsable de la recherche, responsable de la recherche. "Il peut grandement faciliter le développement de méthodes pour son traitement et sa prévention."
On estime que 5,1 millions d'Américains souffrent de cette maladie neurodégénérative, dont près de la moitié des 85 ans et plus. Si la science ne trouve pas le moyen d'empêcher son développement et des traitements efficaces, d'ici 2050 le nombre de patients âgés de 65 ans et plus passera de 11 à 16 millions. En plus de la souffrance humaine, c'est un énorme fardeau économique. Un nouveau rapport de l'Alzheimer's Association des États-Unis montre qu'en l'absence de méthodes pour influencer positivement la maladie, le coût total des soins aux patients atteints d'Alzheimer entre 2010 et 2050 sera de 20 000 milliards de dollars.
À la recherche d'une solution à l'énigme de la maladie d'Alzheimer, Sutcliffe et ses collaborateurs ont concentré leur attention au cours des dernières années sur les différences naturelles de sensibilité aux maladies neurologiques chez différentes souches de souris, créant une vaste base de données sur l'activité des gènes dans différents tissus. Ces données fournissent des cartes d'expression de traits qui peuvent être superposées aux cartes de gènes modificateurs de la maladie.
Comme pour presque toutes les découvertes scientifiques, la recherche de Sutcliffe s'appuie sur des preuves antérieures. Il y a plusieurs années, des scientifiques de Case Western Reserve ont cartographié trois gènes qui modifient l'accumulation de bêta-amyloïde pathologique dans le cerveau de souris transgéniques avec un modèle de la maladie d'Alzheimer, dans de grandes sections de chromosomes, chacun contenant des centaines de gènes. À l'aide de croisements de souris B6 et D2, ils ont étudié plus de 500 de leurs descendants.
Sur la base des résultats de cette étude, Sutcliffe a appliqué ses bases de données d'expression génique à un modèle murin de la maladie d'Alzheimer, à la recherche de différences d'expression génique corrélées avec des différences de propension à la maladie dans les lignées B6 et D2. Ce travail intensif comprenait la création de programmes informatiques qui identifiaient chaque différence génétique entre les génomes B6 et D2, et l'analyse mathématique de leur corrélation (connue sous le nom d'analyse de régression). Des corrélations ont été établies entre les différences génotypiques (B6 et D2) et la quantité d'ARN messager produite à partir de plus de 25 000 gènes dans un tissu spécifique dans 40 souches de souris consanguines recombinantes. Ces corrélations ont été calculées pour 10 types de tissus, dont le foie.
"L'un des aspects clés de ce travail a été d'apprendre à poser des questions à des bases de données massives pour collecter des informations sur l'identité des gènes modificateurs hérités", explique Sutcliffe. « C'était un travail nouveau et, en un sens, innovant : nous avons inventé une nouvelle façon d'identifier les gènes modificateurs, en combinant toutes ces étapes et en automatisant le processus. On s'est rendu compte qu'il est possible de savoir comment l'effet transgénique pathogène est modifié sans étudier les souris transgéniques elles-mêmes."
La chasse aux gènes a identifié de bons candidats pour chacun des trois gènes modificateurs découverts par les scientifiques de Case Western, et l'un de ces candidats - un gène de souris correspondant à un gène humain, dont une variante prédispose à l'apparition précoce de la maladie d'Alzheimer - était particulièrement intérêt pour les scientifiques. ...
« Le produit de ce gène, la protéine préséniline 2, fait partie d'un complexe enzymatique impliqué dans la formation de la bêta-amyloïde pathogène », explique Sutcliffe. « Étonnamment, l'expression héritée de la préséniline 2 a été trouvée dans le foie, pas dans le cerveau. Une expression plus active de la préséniline 2 dans le foie était corrélée à une plus grande accumulation de bêta-amyloïde dans le cerveau et au développement d'une pathologie correspondant à la maladie d'Alzheimer."
Cette découverte suggère que des concentrations importantes de bêta-amyloïde peuvent provenir du foie, circuler dans le sang et pénétrer dans le cerveau. Si cela est vrai, bloquer la production de bêta-amyloïde dans le foie pourrait protéger le cerveau.
Pour tester cette hypothèse, Sutcliffe et ses collègues ont mis en place une expérience in vivo en utilisant des souris de type sauvage, car elles reproduisent le plus fidèlement l'environnement dans lequel se produit la synthèse naturelle de la bêta-amyloïde. "Nous avons décidé que si l'amyloïde cérébrale naît dans le foie et est transportée vers le cerveau par le sang, alors elle peut être observée chez toutes les souris", explique Sutcliffe, "et de manière prévisible chez l'homme."
Les souris ont reçu une injection d'imatinib (nom commercial Gleevec, un médicament anticancéreux approuvé par la FDA), un médicament relativement nouveau actuellement approuvé pour le traitement de la leucémie myéloïde chronique et des tumeurs gastro-intestinales. Le médicament réduit considérablement la synthèse de bêta-amyloïde dans les cellules de neuroblastome transfectées avec la protéine précurseur amyloïde (APP), ainsi que dans les extraits acellulaires obtenus à partir de cellules transfectées. Il est important de noter que Glivec pénètre mal la barrière hémato-encéphalique chez les souris et les humains.
«C'est cette propriété du médicament qui a déterminé notre choix», explique Sutcliffe. "Comme il ne traverse pas la barrière hémato-encéphalique, nous avons pu nous concentrer sur la synthèse d'amyloïde à l'extérieur du cerveau et sur la façon dont cette synthèse peut favoriser l'accumulation d'amyloïde dans le cerveau, où elle est associée à la maladie."
Les souris ont reçu une injection de Glivec deux fois par jour pendant sept jours. Le plasma et le tissu cérébral ont ensuite été collectés et la quantité de bêta-amyloïde dans le sang et le cerveau a été mesurée. Résultat : le médicament a considérablement réduit la quantité de bêta-amyloïde non seulement dans le sang, mais aussi dans le cerveau, où il ne pouvait pas pénétrer. Ainsi, une partie importante de l'amyloïde du cerveau a dû être synthétisée en dehors du cerveau, et l'imatinib est candidat au rôle de médicament pour la prévention et le traitement de la maladie d'Alzheimer.
Concernant l'avenir de cette étude, Sutcliffe espère trouver des partenaires et des investisseurs pour mener des essais cliniques et développer de nouveaux médicaments.
Si la surface de la peau devient rugueuse, des bosses sombres apparaissent dessus, cela peut indiquer des troubles métaboliques, ce qui conduit à l'accumulation d'une protéine pathologique - l'amyloïde à ces endroits. Ne retardez pas une visite chez le médecin: vous pouvez attendre que la protéine remplace le tissu cutané au fil du temps et elle cessera de remplir ses fonctions. Sans thérapie appropriée, les changements structurels affecteront les organes internes.
Si seuls les tissus cutanés sont endommagés, une amylose cutanée lichénoïde est diagnostiquée. Elle est traitable, surveillée par un dermatologue et, peut-être, il faudra utiliser en permanence des remèdes locaux. Si la maladie est systémique, l'amyloïde se dépose dans les organes internes, un thérapeute et d'autres spécialistes sont impliqués dans la thérapie. Ensuite, nous parlerons de la façon de distinguer ces conditions et de ce qui peut être fait lorsque les symptômes apparaissent.
Qu'est-ce que l'amylose et pourquoi en avoir peur
L'amylose est une maladie chronique qui est une violation du métabolisme des protéines, entraînant la formation d'amyloïde dans le corps. Sa particularité réside dans le fait qu'il perturbe l'interaction des enzymes tissulaires et, se formant autour des vaisseaux, les comprime, ce qui entraîne la mort d'une partie de l'organe. L'amylose peut être comparée au sens figuré à un incendie : ici et là, des « foyers de feu » se forment, ils détruisent tout sur leur passage, se confondant progressivement les uns avec les autres. L'organe dans lequel se dépose la protéine amyloïde est progressivement affecté - si le processus n'est pas arrêté - sa structure est complètement remplacée par la protéine pathologique.
Classification
Classification officielle de l'amylose :
- Le processus systémique primaire, lorsque l'amyloïde se dépose à la fois dans la peau et les organes internes. Ceci est dû au fait que par héritage (amylose familiale) ou par hasard apparaît une certaine combinaison de gènes responsables de la formation de cellules modifiées dans les organes internes ou la peau, qui synthétisent la protéine précurseur amyloïde.
- Amylose systémique secondaire. La peau et les organes internes sont impliqués dans le processus pathologique. Les causes de l'amylose secondaire sont des maladies qui fournissent au corps des toxines pendant longtemps. Ce sont la tuberculose, la lèpre, la bronchite chronique, la syphilis, la bronchectasie, la néphrite, la polyarthrite rhumatoïde, la colite ulcéreuse, les caries à long terme, l'amygdalite.
- Dépôt d'amyloïde localement dans la peau - amylose lichénoïde (semblable au lichen). Il est également divisé en 2 types. Le premier est un processus primaire qui se produit pour des raisons inexpliquées (amylose idiopathique) ou en raison de changements dans les gènes. Le deuxième type est l'amylose cutanée secondaire. Il se développe dans le contexte de diverses maladies dermatologiques (généralement chroniques): verrue séborrhéique, divers types, maladies néoplasiques de la peau.
Le plus souvent, l'amyloïde se dépose dans la peau au cours du processus lichénoïde primaire, suivi d'une amylose systémique primaire. Si la formation d'amyloïde se produit de manière systémique, dans le contexte de maladies chroniques, la peau est rarement affectée (le plus souvent, le cœur et les reins sont affectés).
Symptômes
Le tableau clinique avec diverses formes d'amylose cutanée est quelque peu différent.
Processus systémique primaire
La peau n'est pas immédiatement affectée. Au début, des symptômes de dommages à certains organes internes apparaissent. Habituellement, le cœur souffre en premier; cela se manifeste par le développement d'arythmies cardiaques, de douleurs. Avec le dépôt d'amyloïde dans les parois de l'estomac et des intestins, se développent une constipation, des nausées, atteignant parfois des vomissements. La défaite des muscles s'exprime dans leurs courbatures et se reflète dans les mouvements des articulations : leur amplitude diminue.
Le visage du patient devient pâle, la langue augmente parfois de taille à un point tel qu'elle peut ne pas tenir dans la bouche. Ensuite, il y a des symptômes cutanés : nodules denses, plaques ou petits gonflements ; leur couleur est plus pâle que le reste des couvertures. Rarement, l'amylose cutanée primaire se manifeste par une éruption cutanée vésiculeuse : alors des éléments remplis de contenu sanglant se situent aux endroits de frottement constant avec les vêtements.
L'éruption est localisée, principalement aux endroits des plis cutanés naturels : aux aisselles, à l'aine et aux cuisses ; peut apparaître autour des yeux et même dans la bouche. En fusionnant les uns avec les autres, les éléments forment des zones rugueuses dont la couleur est plus foncée que dans les autres zones. Les éléments éruption cutanée ne diffèrent pas par les démangeaisons ou la douleur.
Processus du système secondaire
Avant les manifestations cutanées de la maladie, une personne tousse longtemps (si la cause est la tuberculose, la bronchite chronique ou la bronchectasie), se fige davantage, en particulier dans la région lombaire (si la cause est une lésion rénale), ses os ou ses articulations lui font mal . Dans ce contexte de mauvaise santé générale, divers éléments de l'éruption apparaissent. Certains d'entre eux sont denses et en forme de disque, avec une couleur rose foncé. D'autres sont des nodules jaunâtres et denses. D'autres encore ressemblent à des plaques lorsqu'elles ne se décollent pas. Il est impossible de ne pas les remarquer: les foyers démangent intensément.
Les éléments d'une éruption cutanée sont localisés sur la poitrine, le cou, le visage, la bouche, qui ne se ferment pas bien en raison du fait que la langue devient grosse et enflée.
Amylose cutanée secondaire
Il se développe dans le contexte d'une maladie dermatologique actuelle de longue durée (le plus souvent il s'agit d'une névrodermite ou). Dans ce cas, les éléments principaux changent, une éruption cutanée semblable à la "chair de poule" y apparaît.
Si le lichen de Vidal survient avec une amylose cutanée secondaire, la maladie se développe comme suit :
- Initialement, des démangeaisons sévères apparaissent sur la zone inchangée de la peau. Cela se produit généralement dans les plis des articulations, à l'arrière du cou, sur la vulve ou entre les fesses. Les démangeaisons s'aggravent le soir et la nuit, et le matin ne sont presque pas ressenties.
- La lésion change de couleur du rouge au brun, des éléments d'une éruption cutanée imposante de différentes formes apparaissent. Si vous sentez cet endroit, vous sentez la peau sèche et dure, en petites "chair de poule".
- De plus, la zone touchée devient plus dense et sèche. Sa couleur passe au rose-café; il est traversé par de longs sillons courant sous des angles différents.
- Au moment où des nodules foncés et surélevés apparaissent, la zone touchée peut avoir presque disparu, laissant une tache de peau plus foncée (moins souvent plus claire).
Amylose lichénoïde primitive
Les symptômes apparaissent sur une peau préalablement nettoyée. Il s'agit de nodules, taches ou plaques présentant les caractéristiques suivantes :
- Sont coniques ou plats (comme des verrues)
- consistance dense;
- plusieurs éléments de l'éruption qui ne se confondent pas;
- marron;
- localisation : jambes, cuisses, parfois - le visage ;
- l'éruption est située symétriquement;
- des démangeaisons sévères sont ressenties dans les zones touchées;
- des zones de peau trop blanches et dépigmentées peuvent apparaître entre les éléments éruption cutanée.
Établir le diagnostic
Le diagnostic de l'amylose cutanée est assez difficile, car la maladie est similaire à de nombreuses autres maladies dermatologiques. Elle est réalisée par un dermatologue. Il ne peut poser un diagnostic que sur la base d'un examen histologique, en faisant une biopsie de la zone touchée.
Pour savoir si un système ou un processus local est en cours, vous devez exécuter une série de tests instrumentaux. Ainsi, il est nécessaire de procéder à des examens échographiques (échographie): du cœur, du tractus gastro-intestinal, de la rate, des reins, des muscles. Si, selon les résultats d'une échographie, le médecin est alarmé par la taille d'un organe, pour clarifier sa défaite, il est nécessaire de subir une imagerie par résonance magnétique. Le fait que l'amyloïde se soit déposé dans l'organe interne ne peut être découvert qu'après une biopsie.
Thérapie
Le traitement de la pathologie est extrêmement conservateur et très long. Pour cela, appliquez :
- traitement des éléments de l'éruption cutanée avec des pommades contenant des glucocorticoïdes: "Prednisolone", "Cloveit", "Kutiveit";
- applications avec Dimexide dilué 1:10 avec de l'eau, certains médecins ajoutent de la colchicine;
- en cas de démangeaisons sévères, «Dikain», «Lidocaïne» ou un autre anesthésique peuvent être appliqués sur les éléments de l'éruption cutanée;
- thérapie au laser;
- administration orale de cyclophosphamide, médicaments antipaludiques;
- prendre des vitamines B et PP, A et E;
- administration intradermique de glucocorticoïdes : "Prednisolone", "Hydrocortisone";
- injection intramusculaire d'une solution d'unitiol à 5%.
Prévision
La pathologie ne peut être complètement guérie qu'avec une forme lichénoïde locale. Une observation constante par un dermatologue est nécessaire pour surveiller une éventuelle rechute. Avec les formes systémiques, il est seulement possible d'arrêter la formation de protéine amyloïde, mais il est impossible de l'éliminer des organes internes.
Après 65 ans, le risque de développer la maladie d'Alzheimer double tous les 5 ans. Aujourd'hui, une nouvelle étude a révélé que la capacité du cerveau à excréter des fragments de protéines toxiques associés à la maladie est considérablement réduite chez les personnes âgées.
Après 65 ans, le risque de développer la maladie d'Alzheimer double tous les 5 ans.
Dans les Annals of Neurology, des chercheurs de l'Université de Washington à St. Louis, Missouri ont décrit comment ils ont découvert qu'il faut beaucoup plus de temps au cerveau des personnes âgées pour éliminer le bêta-amyloïde 42, le principal ingrédient des plaques de protéines qui s'accumulent dans le cerveau. quand la maladie d'Alzheimer.
Randall J. Bateman, auteur principal et professeur de neurosciences, a déclaré : « Nous avons constaté que les personnes dans la trentaine mettent généralement environ 4 heures pour éliminer la moitié de la bêta-amyloïde 42 du cerveau. Dans cette nouvelle étude, nous avons montré qu'à l'âge de 80 ans, ce processus prend plus de 10 heures. »
S'il n'est pas éliminé, il y a de meilleures chances que la bêta-amyloïde 42 - un fragment de protéine qui est un sous-produit naturel de l'activité cérébrale - se coagule en plaques qui perturbent les fonctions cérébrales telles que la communication entre les cellules.
Les scientifiques soupçonnent depuis longtemps que ces plaques sont un contributeur majeur à la maladie d'Alzheimer, une forme de démence (démence).
La démence est une maladie progressive dans laquelle la mémoire, la pensée et le comportement se détériorent jusqu'à ce que le patient ne puisse plus maintenir la conversation et prendre soin de lui-même. Bien que cette maladie affecte principalement les personnes âgées, elle ne fait pas partie du vieillissement normal.
Selon l'Organisation mondiale de la santé, environ 48 millions de personnes dans le monde souffrent de démence, et ce chiffre augmente de près de 8 millions chaque année. La maladie d'Alzheimer représente environ les deux tiers de ces cas.
Valeurs d'excrétion inférieures pour l'amyloïde-bêta 42 chez les personnes présentant des symptômes de la maladie d'Alzheimer
Dans leur étude, le professeur Bateman et ses collègues ont testé 100 volontaires âgés de 60 à 87 ans. La moitié de ces participants présentaient des signes cliniques de la maladie d'Alzheimer, tels que des problèmes de mémoire, et 62 participants présentaient une formation de plaques dans le cerveau.
Les chercheurs ont identifié ces signes et symptômes lors d'examens mentaux et physiques détaillés que les participants ont subis. En plus de scanner le cerveau pour vérifier la présence de plaque, les chercheurs ont testé le liquide céphalo-rachidien des participants à l'aide de la technologie qu'ils ont eux-mêmes développée.
En utilisant cette technologie - appelée SILK (stable isotope-linked kinetics) - les chercheurs ont pu observer ce qui arrive à l'amyloïde-bêta 42 et à d'autres protéines.
Chez les participants qui ont vu des signes de plaque, les chercheurs ont découvert que la bêta-amyloïde 42 était plus susceptible de s'échapper du liquide cérébral et de s'accumuler dans la plaque.
De plus, des taux plus faibles d'excrétion de bêta-amyloïde 42 - tels que ceux observés par les chercheurs chez les participants plus âgés - étaient associés à des symptômes de la maladie d'Alzheimer, notamment des troubles de la mémoire, des changements de personnalité et la démence.
Le professeur Bateman dit que les scientifiques pensent que le cerveau a quatre façons d'utiliser la bêta-amyloïde : la déplacer vers la moelle épinière, la déplacer à travers la barrière hémato-encéphalique, la dissoudre ou l'absorber avec d'autres protéines et le dépôt de plaque. Il conclut :
«Avec des recherches supplémentaires comme celle-ci, nous espérons déterminer laquelle des trois premières façons d'utiliser la bêta-amyloïde ralentit à mesure que le cerveau vieillit. Cela peut nous aider à essayer de développer de nouvelles thérapies. »
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