PEPSINE- la principale enzyme protéolytique du suc gastrique (EC 3.4.23.1), appartient au groupe des hydrolases peptidiques, clive les protéines, principalement en polypeptides, bien que des peptides et des acides aminés de faible poids moléculaire se retrouvent parmi les produits du clivage des protéines par la pepsine. Les préparations de P. sont utilisées comme médicaments pour la thérapie de substitution des troubles digestifs. À nek-ry patol, déclare l'activité de P. dans le suc gastrique (voir) est l'un des signes diagnostiques et est définie dans les laboratoires cliniques et biologiques. Le contenu de la proenzyme P. - pepsinogène dans l'urine (uropepsine) - sert de test de diagnostic supplémentaire dans l'étude de la capacité de sécrétion de la muqueuse gastrique. P. trouve une application dans les industries alimentaires, de la viande et des produits laitiers.
L'objet est ouvert en 1836 par T. Schwann, et en 1930 il est reçu par Northrop (J. H. Northrop) sous forme de cristal.
L'item est le représentant le mieux étudié d'une sous-classe de carboxyl protéinases (voir Peptide hydrolases). Mol. poids (masse) P. env. 35 000, le point isoélectrique (voir) est à un pH inférieur à 1,0, ce qui est dû à la forte teneur en résidus d'acide aspartique et glutamique dans la molécule d'enzyme à faible teneur en acides diaminés, ainsi qu'à la présence d'un résidu d'acide phosphorique acide. La molécule P. consiste en une seule chaîne polypeptidique de 327 résidus d'acides aminés et est un globule avec des axes de 5,5 X 4,5 X 3,2 nm, composé de deux domaines avec une structure similaire. La molécule de P. se caractérise par une très faible teneur en sections hélicoïdales alpha et une forte teneur en structures bêta. Entre les domaines, il y a une dépression, dans une coupure se trouve le centre actif de P., il est formé par les restes d'acides aminés localisés dans différents domaines; les groupes catalytiques sont des groupes COOH de résidus d'acide aspartique aux 32e et 215e positions.
L'activité de P., ainsi que d'autres carboxylprotéinases, est supprimée par les inhibiteurs de diazocarbonyle et certains époxydes qui bloquent spécifiquement les groupes COOH du centre actif de l'enzyme. L'inhibiteur naturel de P. est la pepstatine, un pentapeptide N-substitué produit par certains streptomycètes.
L'article est le plus stable à un pH d'env. 5.0-5.5. Dans un environnement plus acide, l'autodigestion (autolyse) de l'enzyme se produit ; à un pH supérieur à 6,0, son inactivation rapide et presque irréversible se produit. L'article est inactivé également à une température supérieure à 60°.
P. est contenu dans le suc gastrique des mammifères, des oiseaux, des reptiles et des poissons. Chez les invertébrés et les micro-organismes, on a trouvé des enzymes aux propriétés similaires à celles de P. Dans le suc gastrique des humains et des mammifères supérieurs, avec P., la gastrixine est présente - une enzyme qui a des propriétés similaires à P. et une structure homologue.
P. est synthétisé par les principales cellules des glandes de la muqueuse gastrique (voir) sous la forme d'un précurseur inactif - la proenzyme pepsinogène, qui, en présence d'acide chlorhydrique du suc gastrique, se transforme en une enzyme active. Dans ce cas, à la suite de changements conformationnels et de l'hydrolyse de la liaison peptidique entre leu44-ile45, un fragment est clivé de la région N-terminale de la molécule de pepsinogène, et ainsi. P. actif est formé, qui catalyse ensuite l'activation autocatalytique des parties suivantes de la proenzyme. L'un des peptides clivés, le soi-disant. L'inhibiteur de P. avec un mol. poids (poids) env. 3000, à un pH supérieur à 5,0 inhibe l'activité de P. ; en dessous de pH 4,0, l'inhibiteur est rapidement clivé. Dans l'urine des mammifères, y compris l'homme, on trouve normalement du pepsinogène (uropepsine), qui pénètre dans l'urine à partir des principales cellules de la muqueuse gastrique par le sang et les reins (voir Uropepsine).
Le procès de la digestion des protéines dans l'allait - kish. le chemin commence par l'action de P. Cette enzyme a une large spécificité de substrat ; il catalyse l'hydrolyse des liaisons peptidiques formées par divers résidus d'acides aminés dans les protéines. P. décompose presque toutes les protéines d'origine végétale et animale, à l'exception des protamines et des kératines. L'action de P. est optimale à pH 2,0. A pH env. 5,0 P. fait cailler le lait, provoquant la conversion du caséinogène en caséine (voir). L'article est capable d'hydrolyser un certain nombre de peptides et d'esters synthétiques de faible poids moléculaire, les acides aminés aromatiques font partie du rykh. L'optimum pour l'hydrolyse de P. de nombreux substrats synthétiques est à pH 4,0. P. catalyse également la réaction de trans-peptidation (transfert d'un résidu d'acide aminé d'un substrat synthétique à un autre).
Les préparations commerciales de P. brut sont obtenues à partir d'un extrait acide (autolysat) de la muqueuse gastrique par relargage avec une solution de NaCl à 15% et séchage ultérieur. Le P. purifié est isolé de ces préparations en utilisant la chromatographie par échange d'ions (voir). L'analogue de P. - la chymosine (voir), utilisée dans l'industrie alimentaire pour la fabrication du fromage, est obtenue de la même manière à partir de la membrane muqueuse de la caillette - le département de l'estomac du bétail. Pour le miel. les buts appliquent P. de la membrane muqueuse de l'estomac des porcs. Le P. cristallin peut être obtenu à la fois à partir de préparations commerciales de P. et à partir du suc gastrique ou directement à partir de la muqueuse gastrique.
De nombreuses méthodes sont proposées pour la définition de l'activité de P.. Auparavant, la méthode Metta était utilisée, mais elle est obsolète et ne donne pas de résultats précis. Le plus souvent, la méthode Anson est utilisée pour déterminer l'activité de P. - fractionnement de l'hémoglobine dénaturée sous l'influence de P., suivie de la détermination de la quantité de tyrosine dans le filtrat sans protéines (voir méthode Anson-Chernikov). Pour étudier l'activité de P. dans le suc gastrique et la teneur en uropepsine dans l'urine, la méthode Pyatnitsky est largement utilisée, basée sur la détermination de l'activité de caillage de l'enzyme.
À un certain nombre de maladies sont allés. un chemin - hron, gastrite (voir), un ulcère de l'estomac et un ulcère duodénal (voir. Ulcère peptique), cancer de l'estomac (voir) et à nek-ry patol, états - anémie pernicieuse (voir), anémie hypochrome (voir. Fer anémie par carence) La sécrétion de P. est perturbée À cet égard, la définition de P. dans le suc gastrique, ainsi que la détermination de la concentration d'acide chlorhydrique, ont une valeur diagnostique. À des fins de diagnostic, on utilise également la détermination de l'uropepsine dans l'urine, dont on pense que le contenu reflète le niveau de capacité de sécrétion de la muqueuse gastrique.
La pepsine comme médicament
Le médicament P. (Pepsinum), utilisé comme médicament, est obtenu à partir de la membrane muqueuse de l'estomac des porcs, le saccharose ou le lactose étant utilisé comme agent de remplissage. Le médicament est une poudre blanche ou crème de goût sucré avec une odeur spécifique, soluble dans l'eau, dans l'alcool éthylique à 20% et insoluble dans l'éther et le chloroforme.
Habituellement, les préparations de P. ont une activité protéolytique plutôt faible : 1 g de la préparation ne contient que 5 mg d'enzyme pure.
Pour assurer l'effet optimal du médicament, la réaction du milieu dans l'estomac doit être acide et la concentration d'acide chlorhydrique libre ne doit pas être inférieure à 0,15-0,2%.
P appliquer pour le traitement substitutif des troubles digestifs (voir), accompagné d'une insuffisance sécrétoire de l'estomac (achilie, gastrite hypacide et anacide, dyspepsie, etc.). Il convient de garder à l'esprit que P. endogène, comme d'autres enzymes digestives, les principales cellules de la muqueuse gastrique sont généralement sécrétées en quantités excessives, de sorte qu'une diminution de la capacité digestive du suc gastrique avec une diminution de son acidité est souvent le résultat d'une libération insuffisante d'acide chlorhydrique, et non d'une diminution de l'activité ou de l'intensité de la formation de PT o., dans des conditions hypacides, la fourniture de conditions optimales pour la digestion du contenu gastrique est d'une importance primordiale, et l'utilisation de P. est d'importance secondaire. Dans des conditions anacides, lorsque la fonction acidifiante de l'estomac est réduite, il est conseillé de prescrire P. en association avec de l'acide chlorhydrique dilué.
P nommerà l'intérieur : adultes 0,2-0,5 g par prise 2-3 fois par jour avant les repas ou pendant les repas en poudres ou en solution chlorhydrique à 1-3 % (10-15 gouttes dans un demi-verre d'eau) ; les enfants se voient prescrire 0,05 à 0,3 g dans une solution d'acide chlorhydrique à 0,5 à 1% pour l'admission. Les contre-indications à la prise de P. sont la gastrite hyperacide, l'exacerbation des ulcères d'estomac. Le médicament utilisé à des doses thérapeutiques n'a pas d'effets secondaires.
Formulaire de décharge: poudre. Conservation : en bocaux bien fermés dans un endroit frais (de 2 à 15°), à l'abri de la lumière.
En plus du médicament pepsine (Pepsinum), l'industrie pharmaceutique produit le médicament acidine-pepsine (Acidin-pepsinum), contenant 1 partie de pepsine et 4 parties de chlorhydrate de bétaïne (voir Bétaïne), qui est hydrolysée dans l'estomac avec la formation d'acide chlorhydrique libre (0,4 g de bétaïne correspondent à environ 16 gouttes d'acide chlorhydrique dilué). Les comprimés d'acidine-pepsine (0,5 et 0,25 g chacun) sont dissous dans un demi-verre d'eau et pris 3 à 4 fois par jour avec les repas.
À l'étranger, des comprimés contenant du P. sont produits sous les noms "Acidol-pepsin", "Betacid", "Aci-pepsol", "Pepsamin".
Bibliographie: Andreeva N. S. et al. Analyse par diffraction des rayons X de la pepsine, Molek. biol., t.12, n° 4, p. 922, 1978, bibliogr.; Lobareva L. S. et Stepanov V. M. Carboxyl protéinases de moisissures, dans le livre : Usp. biol, chim., éd. B.N. Stepanenko, volume 19, p. 83, M., 1978, bibliographie ; Mosolov VV Enzymes protéolytiques, p. 101 et autres, M., 1971 ; Northrop D., Kunitz M. et Herriott R. Enzymes cristallines, trans. de l'anglais, p. 32, M., 1950; Radbil O. S. Bases pharmacologiques pour le traitement des maladies du système digestif, p. 78, Moscou, 1976 ; Protéases acides, structure, fonction et biologie, éd. par J. Tang, N.Y., 1977; Tang J. Evolution de la structure et de la fonction des protéases carboxyliques, Molec, cell. Biochem., v. 26, p. 93, 1979.
L.A. Lokshina; H. V. Korobov (ferme.).
La digestion se produit sous l'action de protéases - hydrolases peptidiques. Les protéases qui hydrolysent les liaisons peptidiques au sein de la molécule sont des endopeptidases, les acides aminés terminaux sont des exopeptidases.
La spécificité de l'action des proteases. La trypsine hydrolyse préférentiellement les liaisons peptidiques formées par les groupes carboxyle de l'arginine et de la lysine. Les chymotrypsines sont les plus actives contre les liaisons peptidiques formées par les groupes carboxyle des acides aminés aromatiques. Les carboxypeptidases A et B sont des enzymes contenant du zinc qui clivent les résidus d'acides aminés C-terminaux. De plus, la carboxypeptidase A clive principalement les acides aminés contenant des radicaux aromatiques ou hydrophobes, et la carboxypeptidase B - les résidus arginine et lysine. La dernière étape de la digestion - l'hydrolyse des petits peptides, se produit sous l'action des enzymes aminopeptidases et dipeptidases, qui sont synthétisées par les cellules de l'intestin grêle sous une forme active.
Les dipeptidases décomposent les dipeptides en acides aminés, mais n'agissent pas sur les tripeptides.
En raison de l'action séquentielle de toutes les protéases digestives, la plupart des protéines alimentaires sont décomposées en acides aminés libres.
Les endopeptidases (endoprotéinases) sont des enzymes protéolytiques (pepsine, trypsine, chymotrypsine) qui clivent les liaisons peptidiques au sein de la chaîne peptidique. Avec la plus grande rapidité, ils hydrolysent les liaisons formées par certains acides aminés.
Les exopeptidases (exoprotéinases) sont des enzymes qui hydrolysent les protéines en clivant les acides aminés de l'extrémité du peptide : les carboxypeptidases de l'extrémité C-terminale, les aminopeptidases de l'extrémité N-terminale, les dipeptidases clivent les dipeptides. Les exopeptidases sont synthétisées dans les cellules de l'intestin grêle (aminopeptidases, dipeptidases) et dans le pancréas (carboxypeptidase). Ces enzymes fonctionnent de manière intracellulaire dans l'épithélium intestinal et, en petite quantité, dans la lumière intestinale.
Les exopeptidases coupent les acides aminés terminaux, les libérant du fardeau de la liaison peptidique, VIVA LA RESISTANCE !!!
Le pepsinogène est une protéine constituée d'une seule chaîne polypeptidique d'un poids moléculaire de 40 kD. Sous l'action de HCl, il se transforme en pepsine active (avec un pH optimal de 1,0 à 2,5. Lors de l'activation, à la suite d'une protéolyse partielle, 42 résidus d'acides aminés sont clivés de l'extrémité N-terminale de la molécule de pepsinogène, qui contiennent presque tous les acides aminés chargés positivement présents dans le pepsinogène Ainsi, les acides aminés chargés négativement, qui sont impliqués dans les réarrangements conformationnels de la molécule et la formation du centre actif, sont prédominants dans la pepsine active.
Activation des enzymes pancréatiques. Les proenzymes d'un certain nombre de protéases sont synthétisées dans le pancréas : trypsinogène, chymotrypsinogène, proélastase, procarboxypeptidases A et B. Dans l'intestin, elles sont converties par protéolyse partielle en les enzymes actives trypsine, chymotrypsine, élastase et carboxypeptidases A et B.
Le trypsinogène est activé par l'entéropeptidase, une enzyme épithéliale intestinale. Cette enzyme clive l'hexapeptide Val-(Asp)4-Lys de l'extrémité N-terminale de la molécule de trypsinogène. Une modification de la conformation de la partie restante de la chaîne polypeptidique conduit à la formation d'un centre actif et à la formation de trypsine active. La séquence Val-(Asp)4-Lys est inhérente à la plupart des trypsinogènes connus dans divers organismes, des poissons aux humains.
(?) 76. Valeur diagnostique de l'analyse biochimique du suc gastrique et duodénal. Donnez une brève description de la composition de ces jus.
Le suc gastrique est un suc digestif complexe produit par diverses cellules de la muqueuse gastrique. Le suc gastrique contient de l'acide chlorhydrique et un certain nombre de sels minéraux, ainsi que diverses enzymes, dont les plus importantes sont la pepsine, qui décompose les protéines, la chymosine (présure), qui fait cailler le lait, et la lipase, qui décompose les graisses. Le mucus fait également partie intégrante du suc gastrique, qui joue un rôle important dans la protection de la muqueuse gastrique contre les substances irritantes qui y ont pénétré; avec une acidité élevée du suc gastrique, le mucus le neutralise.En plus de l'acide chlorhydrique, des enzymes, des sels et du mucus, le suc gastrique contient également une substance spéciale - la soi-disant. facteur interne du château. Cette substance est nécessaire à l'absorption de la vitamine B12 dans l'intestin grêle, qui assure la maturation normale des globules rouges dans la moelle osseuse. En l'absence du facteur Castle dans le suc gastrique, qui est généralement associé à une maladie de l'estomac, et parfois à son ablation chirurgicale, une forme sévère d'anémie se développe. L'analyse du suc gastrique est une méthode très importante pour l'étude des patients atteints de maladies de l'estomac, des intestins, du foie, de la vésicule biliaire, du sang, etc.
Suc duodénal - suc digestif du duodénum, composé de sécrétion pancréatique, de bile, de jus de cryptes intestinales et de glandes duodénales.
(?) 77. Protéinases pancréatiques et pancréatite. Utilisation d'inhibiteurs de protéinase pour le traitement de la pancréatite.
pancréatite est une inflammation du pancréas. La maladie peut survenir sous forme aiguë (rapide et violente) ou chronique (longue et lente), avec des périodes d'exacerbation de la pancréatite chronique.
Causes de la pancréatite
La consommation d'alcool et les maladies de la vésicule biliaire (principalement la maladie des calculs biliaires) sont les causes de la pancréatite dans 95 à 98 % des cas.
Autres facteurs de risque pouvant déclencher une inflammation du pancréas :
Normalement, les précurseurs d'enzymes inactifs sont produits dans le pancréas - leur transition vers la forme active se produit directement dans le duodénum, où ils pénètrent par le canal pancréatique et le canal cholédoque.
Sous l'influence de divers facteurs (par exemple, une pierre bloquant le canal biliaire), la pression dans le canal pancréatique augmente, la sortie de son secret est perturbée et une activation prématurée des enzymes se produit. En conséquence, au lieu de digérer les aliments, les enzymes commencent à digérer le pancréas lui-même. Une inflammation aiguë se développe.
Dans la pancréatite chronique, le tissu normal du pancréas est progressivement remplacé par du tissu cicatriciel, et les fonctions exocrines (production d'enzymes) et endocrines (production d'hormones, dont l'insuline) de la glande se développent.
En 1930, Frey découvre le premier inhibiteur de la kallikréine. Par la suite, cette substance a été obtenue sous sa forme pure et utilisée à des fins thérapeutiques. En pratique clinique, pour le traitement de la pancréatite aiguë, on utilise largement les inhibiteurs de protéase trasilol, contrical, tzalol, pantrypine, etc.. Le trasilol est un polypeptide d'un poids moléculaire de 11 600, composé de 18 acides aminés. Il inhibe la kallikréine, la trypsine, la chymotrypsine et la plasmine en formant un complexe inactif avec des enzymes. De plus, le trasylol et d'autres inhibiteurs de protéase ont un effet vasopresseur prononcé et sont donc importants dans la prévention du choc. Sous l'influence du trasylol, selon divers auteurs, le syndrome douloureux est rapidement arrêté, la toxémie et les symptômes de choc sont réduits. Lors de la prescription de fortes doses d'un des inhibiteurs de protéase, nous avons également observé dans la plupart des cas une amélioration de l'état des patients gravement malades (disparition des douleurs, etc.). Cependant, le traitement a toujours été complexe et il est difficile de dire dans quelle mesure les inhibiteurs de la protéase ont aidé dans ces cas.
Peptides et protéines hydrolysants, endopeptidase, ainsi que des médicaments.
La trypsine est une enzyme digestive.
La trypsine est l'enzyme la plus importante pour la digestion intestinale, qui décompose les protéines entrant dans le duodénum des aliments.La trypsine est synthétisée dans le pancréas sous forme de proenzyme trypsinogène et, sous cette forme, dans le cadre du suc pancréatique, pénètre dans le duodénum, où, dans un environnement alcalin, sous l'influence de l'enzyme protéolytique entérokinase, l'hexapeptide est éliminé du molécule de trypsinogène et la structure biologiquement active de la trypsine est formée.
Après activation de la trypsine par l'entérokinase, le processus d'autocatalyse commence et la trypsine agit alors comme une enzyme qui active le trypsinogène, le chymotrypsinogène, la procarboxypeptidase, la prophospholipase et d'autres proenzymes pancréatiques.
Dans le sang des patients sains, la teneur moyenne en trypsine est de 169 ± 17,6 ng/ml. Les limites des fluctuations (chez les enfants) sont de 98,2 à 229,6 ng/ml.
La trypsine est un médicament
La trypsine est la dénomination commune internationale (DCI) du médicament, ainsi que le nom commercial du médicament. La trypsine pour l'ATC est incluse dans les groupes suivants et a des codes :- "B06 Autres préparations hématologiques", code "B06AA07 Trypsine"
- "D03 Préparations pour le traitement des plaies et des ulcères", code "D03BA01 Trypsine"
- "M09 Autres médicaments pour le traitement des maladies de l'appareil locomoteur", "M09AB52 Trypsine en association avec d'autres médicaments."
Indications d'utilisation de la trypsine cristalline
La trypsine est un composant des médicaments combinés
La trypsine est également utilisée dans le cadre d'enzymes combinées, d'immunomodulateurs et d'autres médicaments. En particulier, la trypsine est incluse dans Wobenzym, Phlogenzym, Chymopsin.
La trypsine a des contre-indications, des effets secondaires et des caractéristiques d'application, une consultation avec un spécialiste est nécessaire.
En tant que précurseur inactif (proenzyme) trypsinogène. Les trypsines d'un certain nombre d'animaux ont été obtenues sous forme cristalline (pour la première fois en 1932). La molécule de trypsine bovine (poids moléculaire d'environ 24 kDa) est constituée de 223 résidus d'acides aminés formant une chaîne polypeptidique et contient 6 liaisons disulfure. Le point isoélectrique de la trypsine est à 10,8 et l'activité catalytique optimale est à pH 7,8-8,0.
Les trypsines appartiennent au groupe des sérine protéases et contiennent des résidus sérine et histidine dans le centre actif. Les trypsines sont facilement sujettes à l'autodigestion (autolyse), ce qui conduit à la contamination des préparations de trypsine par des produits inactifs (une préparation industrielle contient jusqu'à 50 % d'impuretés inactives). Des préparations de trypsine de haute pureté sont obtenues par des méthodes chromatographiques.
Propriétés physiques
La trypsine est une substance cristalline incolore avec un point de fusion d'environ 150.
Propriétés et fonctions biologiques
La fonction principale est la digestion. Catalyse l'hydrolyse des protéines et des peptides. Il peut être à l'état inactif sous forme de trypsinogène. Il est activé, notamment par l'enzyme intestinale entéropeptidase, par clivage de l'hexapeptide. Il catalyse également l'hydrolyse des cires esters. Activité catalytique optimale - à 7,8-8. Le centre actif est de nature protéique et est constitué principalement de sérine et d'histidine. Synthétisé sous forme de trypsinogène dans le pancréas et utilisé dans les intestins des mammifères et des poissons. Transforme d'autres proenzymes hydrolases en enzymes actives.
Application
La trypsine est utilisée pour fabriquer des médicaments. Les préparations de trypsine ont des effets anti-inflammatoires et anti-œdémateux (lorsqu'elles sont administrées par voie intraveineuse et intramusculaire); capable de séparer sélectivement les tissus qui ont subi une nécrose. En médecine, la trypsine est utilisée pour traiter les plaies, les brûlures, les thromboses, souvent en association avec d'autres enzymes et avec des antibiotiques. La trypsine fait partie des préparations pour la thérapie enzymatique systémique - Wobenzym, Phlogenzym.
Littérature
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- Problems of Medical Enzymology » (édité par S. R. Mardashov). M., 1970 ;
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- Préparations polyenzymatiques en chirurgie purulente : Recommandations / Ed. membre correspondant RAMS N.A. Efimenko. - M., 2005. - 32 p.
Enzymes apparentées
Les "parents les plus proches" de la trypsine sont le trypsinogène, la pepsine, la chymotrypsine. Des analogues anioniques de la trypsine ont été trouvés chez des animaux supérieurs, tandis que des analogues neutres ont été trouvés chez de nombreux animaux et plantes.
Modification des propriétés hydrolytiques
L'activité de la trypsine est supprimée par les composés organophosphorés, certains métaux et un certain nombre de substances protéiques de haut poids moléculaire - les inhibiteurs de la trypsine, contenus dans les tissus des animaux, des plantes et des micro-organismes. Les ions 2+ , 2+ , 2+ , 2+ , 2+ augmentent l'activité hydrolytique de la trypsine.
Liens
| Endopeptidases : sérine protéases/sérine endopeptidases (EC 3.4.21) | |
|---|---|
| Enzymes digestives | Entéropeptidase - trypsine- Chymotrypsine - Elastase (Neutrophile, Pancréatique) |
| Coagulation | les facteurs: Thrombine - Facteur VIIa - Facteur IXa - Facteur Xa - Facteur XIa - Facteur XIIa - Kallikréine (PSA) fibrinolyse : Plasmine - Activateur du Plasminogène (Tissu - Urokinase) |
| Système complémentaire | Facteur B - Facteur D - Facteur I - MASP (MASP1, MASP2) - C3 convertase |
| Autres, système immunitaire : | Himase - Granzyme - Tryptase - Protéinase 3/Myéloblastine |
| Des biotoxines : | Ancrod - Batroxobine |
| Du repos | Acrosine - Prolyl endopeptidase - Pronase - Proprotéine convertase (1, 2) - Reelin - Subtilisine/Furine - Streptokinase - S1P - Cathepsine ( , ) |
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Synonymes:Voyez ce qu'est "Trypsine" dans d'autres dictionnaires :
- (Trypsinum). Enzyme protéolytique endogène qui rompt les liaisons peptidiques dans une molécule protéique. Il clive également les produits de dégradation des protéines de poids moléculaire élevé, les polypeptides de type peptone, ainsi que certains peptides de faible poids moléculaire contenant ... ... Dictionnaire de médecine
TRIPSIN- TRIPSIN, enzyme faisant partie du suc pancréatique, décrite par Kiihne en 1867, appartient au groupe des protéases. Il décompose les protéines, les protamines, les peptones et les polypeptides. Sous la forme la plus pure, exempte de lipase et d'amylase, obtenue par la méthode ... ... Grande encyclopédie médicale
TRIPSIN- Trypsine. Propriétés. Obtenu à partir du pancréas de bovins. C'est une poudre blanche ou blanche avec une teinte jaunâtre ou une masse poreuse inodore. Facilement soluble dans l'eau et la solution isotonique de chlorure de sodium; pH 0,2% aqueux végétal ... Médicaments vétérinaires domestiques
Une enzyme pancréatique qui dissout les protéines. Dictionnaire des mots étrangers inclus dans la langue russe. Chudinov A.N., 1910. trypsine (gr. liquéfaction de thrypsis) une enzyme digestive synthétisée dans le pancréas sous la forme d'un inactif ... ... Dictionnaire des mots étrangers de la langue russe
TRIPSIN, une enzyme digestive sécrétée par le pancréas. Il est excrété sous une forme inactive (pour ne pas endommager les tissus sur le chemin des intestins), puis l'enzyme de l'intestin grêle le convertit en trypsine active. Clive les liaisons peptidiques des acides aminés... Dictionnaire encyclopédique scientifique et technique
Enzyme digestive produite comme trypsinogène inactif par le pancréas des humains et des animaux ; décompose les protéines dans les intestins... Grand dictionnaire encyclopédique
TRIPSIN, trypsine, pl. pas de mari. (du grec tripis meulage) (biol.). Une substance dans le suc pancréatique qui convertit les protéines en composés solubles plus simples. Dictionnaire explicatif d'Ouchakov. DN Ouchakov. 1935 1940 ... Dictionnaire explicatif d'Ouchakov
Protéolytique une enzyme synthétisée par les cellules pancréatiques sous la forme d'un précurseur trypsinogène inactif. Il active les proenzymes pancréatiques et occupe une place clé dans la digestion dans l'intestin grêle. En cristallin ... ... Dictionnaire encyclopédique biologique
Existe., nombre de synonymes : 4 médicament (1413) protéase (4) enzyme (253) ... Dictionnaire des synonymes
trypsine- Une des principales enzymes digestives (protéolytiques), catalysant l'hydrolyse des peptides et autres composés au site des liaisons, à laquelle participent les groupes carboxyle de l'arginine et de la lysine)
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